乙醛脱氢酶(acetaldehyde dehydrogenase,ALDH)试剂盒说明书
乙醛脱氢酶
核苷酸 02
ALDH-2 mRNA complete CDS LOCUS
AY621070 2018 bp mRNA linear PRI 14-APR-2005
ALDH-2 mRNA transcript variant 1
NM_000690 2076 bp mRNA linear PRI 15-MAR-2015 Homo sapiens aldehyde dehydrogenase 2 family (mitochondrial) (ALDH2), transcript variant 1, mRNA.
DEFINITION Homo sapiens mitochondrial
aldehyde dehydrogenase 2 (ALDH2) mRNA, complete cds; nuclear gene for mitochondrial product.
核苷酸 02
ALDH-2 mRNA complete cds blast ALDH-2 mRNA transcript variant 1
核苷酸 02
ALDH-2 mRNA complete cds blast ALDH-2 mRNA transcript variant 2
03
氨基酸
NCBI直接查询ALDH2蛋白质结果
蛋白质的理化性质分析
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
04
空间结构
Human Mitochondrial Aldehyde Dehydrogenase Asian Variant, Aldh2*2,
乙醛脱氢酶生物信息分析
目录
简介
01
核苷酸
02
03 04
空间结构 氨基酸
ALDH2基因检测
临床检测ALDH2(Glu504Lys)基因型的意义
1、ALDH2基因型与乙醛脱氢酶的活性
ALDH2基因型 乙醛脱氢酶活性
Glu504Glu
100%
Glu504Lys
13-14%
Lys504Lys
2%
对酒精解毒能力 好 差 很差
对于ALDH2基因突变者，由于乙醛代谢能力较差，饮 酒后容易在体内蓄积，导致上消化道、肝脏及心血管 风险事件上升，建议ALDH2基因突变者尽量少饮酒。 快代谢者也应控制饮酒量，避免不必要的风险。
乙CYA醛LPD2代HC2基1谢9因基突变因增大检酒精测代的谢相基关疾本病风原险理
中国人群中ALDH2突变频率
基因型 ALDH2 *1/*1 ALDH2 *1/*2 ALDH2 *2/*2
乙醛脱氢酶2活性 中国人频率
100%
61%
13-14%
32%
2%
7%
肝癌与ALDH2基因突变的相关性 酒精性肝病
叶新平. 中国肿瘤临床, 2007
肝癌与ALDH2基因突变的相关性 ALDH2与肝癌之间的关系
丁建华，2004，肿瘤
食道癌与ALDH2基因突变的相关性
胃癌与ALDH2基因突变的相关性
ALDH2基因突变会增加胃癌的犯病风险
裘丽珍，2007，医学分子生物学杂志
结肠癌与ALDH2基因突变的相关性
ADH2 A/A和ALDH2 G/G与结肠癌有显著的协同作用
ALDH2与酒精代谢以及消化道疾病的关系
CYP2C19基目因检测录的基本原理
1
背景介绍
2 ALDH2与消化道疾病的关系
3
总结
CYP2C19基因背检景测介的绍基本原理
乙醛脱氢酶2(acetaldehyde dehydrogenase，缩写ALDH2)，醛脱 氢酶的一种，负责催化乙醛氧化为乙酸的反应，肝中的乙醇脱氢酶负 责将乙醇(酒的成分)氧化为乙醛，生成的乙醛作为底物进一步在乙醛脱 氢酶催化下转变为无害的乙酸(即醋的成分)。
解酒酶乙醇脱氢酶及乙醛脱氢酶
解酒酶乙醇脱氢酶及乙醛脱氢酶全文共四篇示例，供读者参考第一篇示例：解酒酶是一种存在于人体内的重要酶类，主要作用是帮助身体分解酒精，加速酒精的代谢过程。
乙醇脱氢酶和乙醛脱氢酶是两种与酒精代谢密切相关的重要酶类。
本文将对这两种酶进行详细介绍，探讨它们在解酒过程中的作用机制和重要性。
乙醇脱氢酶，又称为醇脱氢酶或ADH，是一种催化乙醇向乙醛转化的重要酶，存在于人体的胃、肝等器官中。
它通过氧化乙醇的过程来降低血液中乙醇的浓度，减轻身体对乙醇的不良反应。
乙醇脱氢酶的作用机制主要涉及四个步骤：乙醇被氧化为乙醛，乙醛再被氧化为乙酸，氧化反应伴随着还原辅酶NAD+还原为NADH，最终生成的乙酸通过三羧酸循环进入细胞内能量代谢途径。
乙醇脱氢酶在解酒过程中发挥着重要作用。
当人体摄入大量酒精后，血液中的乙醇浓度会迅速升高，导致中枢神经系统受损，出现头晕、恶心、昏迷等症状。
此时，乙醇脱氢酶开始发挥作用，加速乙醇向乙醛的转化过程，从而减少血液中乙醇的含量，缓解酒精对人体的毒性。
乙醇脱氢酶在解酒过程中具有非常重要的生理功能。
另一种与乙醇代谢相关的酶是乙醛脱氢酶，又称为醛脱氢酶或ALDH。
乙醛脱氢酶主要作用是将乙醛氧化为乙酸，进一步降低血液中乙醛的浓度，从而减轻酒精对身体的危害。
乙醛在人体内是一种毒性很强的物质，容易损伤细胞和器官，导致多种健康问题。
乙醛脱氢酶通过氧化乙醛产生的乙酸与三羧酸循环相结合，将乙醇完全代谢成水和二氧化碳，减少了对身体的损害。
乙醛脱氢酶在解酒过程中也扮演着重要的角色。
乙醛是一种对人体有害的物质，会导致头痛、眩晕、呕吐等不适症状。
乙醛脱氢酶能够加速乙醛向乙酸的转化，将有害的乙醛代谢成对身体无害的乙酸，从而缓解酒精对身体的损害。
乙醛脱氢酶也参与了酒精代谢的整个过程，帮助身体更有效地清除酒精，恢复健康状态。
乙醇脱氢酶和乙醛脱氢酶是两种与解酒密切相关的重要酶类。
它们通过促进乙醇和乙醛的代谢过程，加速酒精在体内的清除，减少对身体的损害。
乙醛代谢途径的分子机制研究
乙醛代谢途径的分子机制研究乙醛（acetaldehyde）是一种有毒、刺激性强的有机化合物，是酒精代谢的中间产物。
当人们饮酒后，酒精经过肝脏代谢产生的乙醛会进一步被代谢，生成乙酸（acetic acid），最终转化为二氧化碳和水。
然而，如果乙醛代谢过程出现问题，会导致许多健康问题，如酒精中毒、肝脏疾病等。
因此，乙醛代谢途径的分子机制研究显得十分重要。
乙醛代谢途径的基本过程乙醛代谢途径主要包括乙醛脱氢酶（acetaldehyde dehydrogenase，ALDH）和酯酶（esterases）两个步骤。
乙醛脱氢酶是将乙醛氧化成乙酸的关键酶，具有重要的生理功能。
人类中有19种不同的ALDH基因，其中ALDH2基因最为重要，能较快地将乙醛氧化为乙酸。
另外，ALDH2的变异体ALDH2*2基因可能导致乙醛在代谢过程中堆积，从而引起脸红、头痛等不适症状，从而增加酒精中毒的风险。
酯酶是将乙醛加入到酯化反应中的关键酶，同样具有重要的生理功能。
酯酶在饮酒后可以将乙醛与甘油酯结合而形成乙酸乙酯，然后被转化为ATP，产生能量。
此外，酯酶还在人体内参与抗氧化和抗炎反应。
ALDH的结构和功能ALDH是一类NAD（P）依赖性酶，其分子量约为50-60kDa，具有良好的催化活性。
ALDH的催化活性由其结构和功能密切相关。
ALDH分子是一个小球形的蛋白质，由大约500个氨基酸残基组成。
其核心结构是一个β片层，被α螺旋包围，结构嵌套排列，形成了特殊的空间结构。
此外，ALDH蛋白质表面还有一些嵌入型α螺旋，它们能够识别乙醛并将其定位到活性中心。
这个活性中心由三个关键残基组成：Cys302、Glu268和Glu487。
ALDH的功能主要是催化乙醛和NAD（P）的氧化还原反应，将乙醛转化为乙酸。
这个催化过程一共包括三个步骤：1）将乙醛的羰基氧化成羧酸；2）通过内消旋使乙醛从活性中心中离开；3）再次被ATP夹带进ALDH中进行催化作用。
乙醛脱氢酶的作用原理-概述说明以及解释
乙醛脱氢酶的作用原理-概述说明以及解释1.引言1.1 概述概述乙醛脱氢酶是一种重要的酶类，它在生物体内起着至关重要的作用。
酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，乙醛脱氢酶就是其中一种。
乙醛脱氢酶主要参与乙醛代谢途径中的一个关键步骤，具体来说就是催化乙醛转化为乙酸的反应。
乙醛脱氢酶在多个生物过程中都发挥着重要的作用，比如在能量代谢、脂肪酸合成以及酒精代谢等方面。
乙醛脱氢酶的作用机制主要是通过催化乙醛与辅因子NAD+之间的氧化还原反应来完成的。
乙醛在乙醛脱氢酶的作用下经过氧化反应转化为乙酸，同时NAD+还原为NADH。
这个反应对于维持细胞内氧化还原平衡以及能量代谢都至关重要。
乙醛脱氢酶的结构与功能也是值得关注的一个方面。
乙醛脱氢酶通常由多个亚基组成，每个亚基都承担着特定的功能。
例如，酶的催化中心位于活性中心上，它能够提供适宜的环境来帮助反应的进行。
除此之外，在乙醛脱氢酶的结构中还存在着多个辅助因子，它们能够促进酶的催化效率以及稳定性。
总之，乙醛脱氢酶在细胞内起着至关重要的作用。
它通过催化乙醛与NAD+之间的氧化还原反应来完成乙醛代谢的关键步骤，对细胞内的能量代谢、脂肪酸合成以及酒精代谢等过程有着重要的影响。
对于深入理解乙醛脱氢酶的作用原理，有助于揭示许多生物学过程的机制，并为相关领域的研究提供指导和启示。
1.2 文章结构文章结构部分的内容应该包括对整篇文章的组织和内容进行简要介绍，让读者了解文章的整体安排和主要观点。
以下是关于文章结构的内容：文章结构:本篇文章主要分为引言、正文和结论三个部分。
1. 引言部分将从概述、文章结构和目的三个方面对乙醛脱氢酶的作用原理进行介绍。
概述部分将对乙醛脱氢酶进行简要概括，引起读者的兴趣和好奇心。
文章结构部分将清晰地列出文章的目录和组织结构，以便读者能够对文章的安排有一个整体的了解。
目的部分则说明该篇文章旨在研究和阐述乙醛脱氢酶的作用原理。
2. 正文部分将分为两个小节。
第一小节将介绍乙醛脱氢酶的定义和背景，包括其起源、研究历史、命名原因等内容，为读者提供必要的背景知识。
甲醛脱氢酶和乙醛脱氢酶
甲醛脱氢酶和乙醛脱氢酶
甲醛脱氢酶（Formaldehyde Dehydrogenase，FDH）和乙醛脱氢酶（Acetaldehyde Dehydrogenase，ADH）是两种在生物体内负责催化特定氧化还原反应的酶。
甲醛脱氢酶主要作用于甲醛，将其氧化为甲酸。
在此过程中，甲醛脱氢酶使用NAD+（氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸）作为电子受体，并生成NADH（还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸）。
这一反应是生物体内降解甲醛的重要步骤，因为甲醛是一种有毒物质，需要被迅速转化以避免对生物体造成伤害。
乙醛脱氢酶则作用于乙醛，将其氧化为乙酸。
与甲醛脱氢酶类似，乙醛脱氢酶同样使用NAD+作为电子受体，并生成NADH。
乙醛是酒精代谢过程中产生的一种中间产物，乙醛脱氢酶在这一过程中的作用是至关重要的。
这两种酶在生物化学过程中都扮演着重要的角色，它们的存在和活性对于维持生物体的正常代谢和健康状态具有重要意义。
在医学研究和诊断中，这两种酶的活性和水平常常被用来评估患者的肝脏功能，因为肝脏是生物体内主要的解毒器官，负责处理包括甲醛和乙醛在内的有毒代谢产物。
1。
乙醛脱氢酶(ALDH)微量法试剂盒说明书
乙醛脱氢酶（acetaldehyde dehydrogenase，ALDH）试剂盒说明书微量法100T/96S注意：正式测定之前选择2-3个预期差异大的样本做预测定。
测定意义：乙醛脱氢酶(EC 1.2.1.10)是醛脱氢酶的一种，广泛存在于各种动物、植物和微生物体内。
主要作用是将乙醛氧化成乙酸，在酒精代谢中起主要作用。
在人类和许多动物体内，线粒体乙醛脱氢酶能把对生物体有害的醇类转化，所以在细胞解毒研究中乙醛脱氢酶受到高度关注；同时，乙醛脱氢酶在分子生物学以及相关疾病的检测方面有较广泛的研究应用。
测定原理：在辅酶Ⅰ存在的条件下，乙醛脱氢酶催化乙醛和NAD+转化为乙酸和NADH，在340nm处的吸光值会增加，测定340nm处的吸光值变化，可计算得到乙醛脱氢酶的活性。
自备实验用品及仪器：天平、离心机、紫外分光光度计/酶标仪、微量石英比色皿/96孔板、蒸馏水。
试剂组成和配制：提取液：液体100mL×1瓶，4℃保存。
试剂一：液体6mL×1瓶，4℃保存。
试剂二：液体2mL×1瓶，4℃避光保存。
试剂三：液体1m L×1支，4℃避光保存。
试剂四：液体1m L×1支，4℃保存。
试剂五：液体1m L×1支，4℃保存。
ALDH提取：1. 组织：按照组织质量（g）：提取液体积(mL)为1：5~10的比例（建议称取约0.1g组织，加入1mL提取液）进行冰浴匀浆，然后10000g，4℃，离心20min。
2. 细胞：按照细胞数量（104个）：提取液体积（mL）为500~1000：1的比例（建议500万细胞加入1mL提取液），冰浴超声波破碎细胞（功率300w，超声3秒，间隔7秒，总时间3min）；然后10000g，4℃，离心10min，取上清置于冰上待测。
3. 液体：直接检测。
测定操作表：1、分光光度计/酶标仪预热30min，调节波长至340nm。
2、操作表对照管测定管样本（µL）40试剂一（µL）60 60试剂二（µL ） 20 20 试剂三（µL ） 10 10 试剂四（µL ） 10 10 试剂五（µL ） 10 10 H 2O （µL ）9050充分混匀，37℃，微量石英比色皿/96孔板，对照管调零，于340nm 处测定0s 与60s 的吸光值A1和A2，△A= A2-A1。
酶的种类以及相关性质
一、氧化还原酶1、乙醇脱氢酶：系统名：乙醇：辅酶I氧化还原酶，英文名：Alcohol dehydrogenase，ADH 底物：乙醇产物：乙醛最适温度：37℃（30-40℃时酶活力较稳定，超过45℃后酶活力急剧下降）最适pH：7.0~10.0，在pH=8.0时酶活力最大Km：0.013mol/L作用：与乙醛脱氢酶构成了乙醇脱氢酶系,参与体内乙醇代谢，是人和动物体内重要的代谢酶。
作为生物体内主要短链醇代谢的关键酶，它在很多生理过程中起着重要作用。
相关病症：乙醇脱氢酶异常会使人更易酒精中毒2、乙醛脱氢酶：英文名：acetaldehyde dehydrogenase，ALDH底物：乙醛产物：乙酸最适温度：37℃左右最适pH：7.0~7.5作用：氧化乙醛为乙酸，可用于预防喝酒脸红相关病症：患有某种遗传病的人，体内无法分泌乙醇脱氢酶，酒精在肝脏处无法分解，乙醛会到达全身，喝醉即是死亡。
例如：阿什美人。
3、黄嘌呤氧化酶：英文名：xanthine oxidase底物：次黄嘌呤，黄嘌呤产物：尿酸最适温度：37℃左右最适pH：8.2Km：0.043mmol/L作用：既能催化次黄嘌呤生成黄嘌呤，进而生成尿酸，又能直接催化黄嘌呤生成尿酸。
相关病症：最近研究发现，黄嘌呤氧化酶活动异常可诱发冠心病，而且其活动异常也会导致肝病发生。
4、葡萄糖氧化酶：英文名：glucose oxidase底物：D-葡萄糖产物：D-葡糖酸最适温度：37℃，在30℃~40℃范围内较稳定最适pH：5.6，在5~7范围内较稳定Km：0.001mol/L级别作用：催化氧化D-葡萄糖为D-葡糖酸和过氧化氢5、氨基酸氧化酶：英文名：amino-acid oxidase底物：氨基酸产物：酮酸最适温度：37℃左右最适pH：7左右Km：0.0033mol/L作用：D-氨基酸氧化酶和L-氨基酸氧化酶分别催化氧化D-氨基酸和L-氨基酸为酮酸6、过氧化氢酶：英文名：catalase底物：过氧化氢产物：氧气和水最适温度：30℃~40℃最适pH：7左右Km：0.025mol/L作用：存在于红细胞及某些组织内的过氧化体中，能催化H2O2分解为H2O 与O2，使得H2O2不至于与O2在铁螯合物作用下反应生成非常有害的-OH二、转移酶1、天冬氨酸转氨基酶：英文名：aspartateaminotransferase，AST底物：天冬氨酸最适温度：37℃左右最适pH：7左右作用：是体内重要的转氨酶，在体内各组织中广泛存在，AST以心脏活性最高，正常人血清中含量甚微。
乙醛脱氢酶的分子量
乙醛脱氢酶的分子量乙醛脱氢酶（Aldehyde Dehydrogenase）是一种重要的酶类分子，其分子量约为60 kDa。
它在生物体内发挥着关键的催化作用，参与多种生化反应，特别是乙醛的代谢过程。
本文将从乙醛脱氢酶的结构、功能和应用等方面进行详细阐述。
一、乙醛脱氢酶的结构乙醛脱氢酶是由多个亚基组成的复合酶，每个亚基都具有特定的功能。
根据研究，乙醛脱氢酶可分为三个主要亚基：亚基I、亚基II 和亚基III。
其中，亚基I含有NAD结合位点，负责催化乙醛的氧化反应；亚基II含有乙醛结合位点，负责与乙醛的结合；亚基III 则是连接亚基I和亚基II的桥梁。
二、乙醛脱氢酶的功能乙醛脱氢酶在生物体内参与乙醛的代谢过程。
乙醛是一种有毒物质，产生于多种生化反应中，如乙醇的代谢过程。
乙醛脱氢酶能够催化乙醛与NAD反应，将乙醛氧化为乙酸，并还原NAD为NADH。
这一反应是乙醛代谢的关键步骤，通过乙醛脱氢酶的作用，乙醛可以被有效地清除，从而保护细胞免受乙醛的毒害。
三、乙醛脱氢酶的应用乙醛脱氢酶的应用领域广泛，尤其在医学和工业上具有重要意义。
在医学上，乙醛脱氢酶常被用作肝脏功能的指标之一。
肝脏是乙醛代谢的主要器官，因此乙醛脱氢酶的活性可以反映肝脏的代谢能力。
通过检测乙醛脱氢酶的活性水平，可以评估肝脏的健康状况。
在工业上，乙醛脱氢酶也具有重要的应用价值。
由于其催化剂的特性，乙醛脱氢酶可以用于乙醛的生产过程中。
乙醛是一种重要的有机化工原料，在合成多种化合物时都发挥着关键的作用。
利用乙醛脱氢酶催化反应，可以高效地合成乙醛，提高生产效率。
四、乙醛脱氢酶的研究进展随着科学技术的不断进步，对乙醛脱氢酶的研究也在不断深入。
研究人员通过对乙醛脱氢酶的结构进行解析，揭示了其催化机制和底物结合方式。
此外，还发现了一些与乙醛脱氢酶相关的基因突变，这些突变可能导致乙醛脱氢酶功能异常，进而引发一系列疾病。
乙醛脱氢酶作为一种重要的酶类分子，在生物体内发挥着关键的催化作用。
小鼠乙醛脱氢酶(ALDH)说明书
小鼠小鼠乙醛脱氢酶乙醛脱氢酶乙醛脱氢酶（（ALDH)酶联免疫酶联免疫分析分析分析试剂试剂盒使用说明书盒使用说明书盒使用说明书本试剂盒仅供研究使用。
检测范围检测范围：： 96T0.3µmol/L - 15µmol/L使用目的使用目的：：本试剂盒用于测定小鼠血清、血浆及相关液体样本中乙醛脱氢酶（ALDH)含量。
实验原理本试剂盒应用双抗体夹心法测定标本中小鼠乙醛脱氢酶（ALDH)水平。
用纯化的小鼠乙醛脱氢酶（ALDH)抗体包被微孔板，制成固相抗体，往包被单抗的微孔中依次加入乙醛脱氢酶（ALDH)，再与HRP 标记的乙醛脱氢酶（ALDH)抗体结合，形成抗体-抗原-酶标抗体复合物，经过彻底洗涤后加底物TMB 显色。
TMB 在HRP 酶的催化下转化成蓝色，并在酸的作用下转化成最终的黄色。
颜色的深浅和样品中的乙醛脱氢酶（ALDH)呈正相关。
用酶标仪在450nm 波长下测定吸光度（OD 值），通过标准曲线计算样品中小鼠乙醛脱氢酶（ALDH)浓度。
试剂盒组成 1 30倍浓缩洗涤液 20ml ×1瓶 7 终止液 6ml ×1瓶 2 酶标试剂 6ml ×1瓶 8 标准品（24µmol/L ） 0.5ml ×1瓶3 酶标包被板 12孔×8条 9 标准品稀释液 1.5ml ×1瓶4 样品稀释液 6ml ×1瓶 10 说明书 1份5 显色剂A 液 6ml ×1瓶 11 封板膜 2张 6显色剂B 液6ml ×1/瓶12密封袋1个标本标本要求要求1．标本采集后尽早进行提取，提取按相关文献进行，提取后应尽快进行实验。
若不能马上进行试验，可将标本放于-20℃保存，但应避免反复冻融2．不能检测含NaN3的样品，因NaN3抑制辣根过氧化物酶的（HRP ）活性。
操作步骤1. 标准品的稀释：本试剂盒提供原倍标准品一支，用户可按照下列图表在小试管中进行稀释。
ALDH2基因分型与临床应用
第二部分：ALDH2基因
ALDH2基因位于第12号染色体的12q24.2位置 全长43,438bp 共有15个外显子 编码由517个氨基酸残基组成的蛋白质。
ALDH2基因多态性 ALDH2基因多态性
ALDH2基因存在一个Glu504Lys 多态，第504位的谷氨酸被赖氨 exon12 酸替代会影响其酶活性， 42421G ALDH2*1 ALDH2的DNA序列
ALDH2 *2/*2纯合子，由于完全不能代谢酒精，尽量不要饮酒。
ALDH2 *1/*2杂合子，由于还是具有弱的ALDH2活性，最易形成习惯性的重度 饮酒者,尽量不要饮酒。
ALDH2 与酒精性肝硬化的关系
流行病理学表明，酗酒是慢性肝病的重要诱因，然而长期酗酒者中， 仅10%～20%发展为酒精性肝硬化(alcoholic liver cirrhosis, ALC)
ApoE 基因
ALDH2基因多态性对酶活性的影响
100 90 80 70 60 50 40 30 20 10 0
脱氢酶活性
ALDH2*1/*1
ALDH2*1/*2
ALDH2*2/*2
ALDH2基因多态性与乙醇代谢及相关疾病
一、 ALDH2 与乙醇代谢的关系 二、 ALDH2 与饮酒行为的关系 三、 ALDH2 与酒精性肝硬化的关系 三、 ALDH2 与其它疾病的关系
引物1 C 引物2 T
3’不相合继续不延伸
引物2
T
3’不相合继续不延伸
内参质控品：人类生长激素基因的保守片段设计内参
引物，内参扩增产物1009bp，存在每个引物孔中，且
在每次实验中运行，以保证反应体系正常。
该试剂盒可以检测出ALDH2*1, ALDH2*2型基因分型， 总共时约2h。
乙醛脱氢酶检测
乙醛脱氢酶检测
乙醛脱氢酶（Acetaldehyde dehydrogenase），是醛脱氢酶的一种，负责催化乙醛氧化为乙酸的反应，肝中的乙醇脱氢酶负责将乙醇（酒的成分）氧化为乙醛，生成的乙醛作为底物进一步在乙醛脱氢酶催化下转变为无害的乙酸（即醋的成分）。
已知人类的乙醛脱氢酶由三个基因所编码：ALDH1A1、ALDH2及最近发现的ALDH1B1（亦称ALDH5）。
迪信泰检测平台采用生化的方法检测辅酶类物质，使用相应的酶类的试剂盒可以高效、精准的检测乙醛脱氢酶。
此外，我们还提供其他辅酶类的检测服务，以满足您的不同需求。
生化法测定乙醛脱氢酶样本要求：
1. 请确保样本量大于0.2g或者0.2mL。
周期：2~3周
项目结束后迪信泰检测平台将会提供详细中英文双语技术报告，报告包括：
1. 实验步骤（中英文）
2. 相关参数（中英文）
3. 图片
4. 原始数据
5. 乙醛脱氢酶活性信息。
酒精代谢的分解过程
酒精代谢的分解过程酒精代谢的分解过程酒精代谢是指人体将饮酒摄入的酒精经过一系列化学反应逐渐分解，从而达到排除体内过量酒精的目的。
酒精的分解主要发生在肝脏中，但其他器官如胃、肺、肾等也有一定程度的参与。
接下来，我将为大家介绍一下酒精代谢的分解过程。
首先，我们需要了解酒精的主要成分是乙醇（Ethanol），其分子式为C2H5OH。
在饮酒后，乙醇通过口腔、食道和胃进入人体，然后通过胃壁被吸收进入血液循环系统，最终到达肝脏。
在肝脏中，乙醇会与酒精脱氢酶（ADH）发生反应。
酒精脱氢酶是一种酶类，能够将乙醇转化为乙醛（Acetaldehyde）。
这个转化过程是一个氧化反应，乙醛是乙醇氧化的中间产物。
乙醛本身是一种有毒物质，会对肝细胞造成损害。
因此，在进一步代谢之前，肝脏会尽快将乙醛转化为醋酸。
乙醛进一步代谢的过程中涉及到乙醛脱氢酶（ALDH）这个酶类。
乙醛脱氢酶能够将乙醛氧化为醋酸。
醋酸是一种无毒物质，可以通过血液循环系统传送到全身各个组织和器官中。
乙醇的代谢是一个较为复杂的过程，除了通过乙醛转化为乙醛和醋酸之外，还有其他的代谢途径。
例如，乙醇可以通过微粒体中的催化酶醇脱氢酶（CYP2E1）与氧发生反应，产生乙醛和其他有毒的氧化物质。
同时，乙醇还可以通过细胞质中的酶催化过程转化为乙酸。
总的来说，乙醇的代谢途径有多条，且相互关联，而每种途径的贡献可能会因个体差异而有所不同。
酒精的代谢速度与酒精摄入量、个体差异和其他因素有关。
每个人的肝功能和代谢能力都不同，因此对酒精的代谢速度也各不相同。
通常情况下，健康成年人的代谢速度大约是每小时能够代谢10克酒精（约相当于一瓶啤酒或一杯葡萄酒）。
需要注意的是，如果摄入的酒精量超过了个体的代谢能力，体内就会出现酒精积累，导致酒精中毒。
酒精中毒会对中枢神经系统产生抑制作用，引发失去平衡和注意力不集中等症状，严重情况下可能导致昏迷和器官衰竭。
在此，我们对酒精代谢的分解过程有了一个初步的了解。
乙醇脱氢酶和乙醛脱氧酶
乙醇脱氢酶和乙醛脱氧酶1. 介绍乙醇脱氢酶（Ethanol dehydrogenase，简称ADH）和乙醛脱氧酶（Acetaldehyde dehydrogenase，简称ALDH）是两种在生物体内起重要作用的酶。
它们在乙醇代谢途径中发挥关键作用，参与了乙醇的氧化过程。
本文将详细介绍这两种酶的结构、功能及其在生物体内的作用。
2. 乙醇代谢途径乙醇代谢途径是指人体内将乙醇转化为无毒产物的过程。
该途径包括三个主要步骤：乙醇脱氢、乙醛脱氧和乙二酸脱羧。
其中，乙醇脱氢和乙醛脱氧是由ADH和ALDH这两种重要的代谢相关的酶催化完成。
3. 乙醇脱氢过程3.1 ADH的结构ADH是一种四聚体结构的金属依赖性酶，由四个亚基组成。
每个亚基都包含一个结合辅酶NAD^+的活性位点和一个催化乙醇氧化的活性位点。
3.2 ADH的功能ADH催化乙醇脱氢反应，将乙醇转化为乙醛。
在该反应中，ADH通过将乙醇中的氢原子转移给辅酶NAD^+，同时生成NADH。
这一过程是一个氧化还原反应。
3.3 ADH在生物体内的作用ADH在人体内广泛存在，特别是在肝脏和胃黏膜中表达量较高。
它参与了乙醇的代谢过程，将乙醇转化为乙醛，并产生NADH。
通过这一过程，ADH帮助减少了乙醇对身体的毒性影响。
4. 乙醛脱氧过程4.1 ALDH的结构ALDH也是一种四聚体结构的金属依赖性酶，与ADH相似。
每个ALDH亚基包含一个结合辅酶NAD^+的活性位点和一个催化乙醛氧化的活性位点。
4.2 ALDH的功能ALDH催化乙醛脱氧反应，将乙醛转化为乙酸。
在该反应中，ALDH通过将乙醛中的氢原子转移给辅酶NAD^+，同时生成NADH。
这一过程也是一个氧化还原反应。
4.3 ALDH在生物体内的作用ALDH广泛分布于人体各个组织中，尤其是在肝脏、心脏和肾脏中表达量较高。
它参与了乙醇代谢途径的最后一步，将乙醛转化为无毒的乙酸。
通过这一过程，ALDH 帮助减少了乙醛对身体的毒性影响。
乙醛脱氢酶
乙醇代谢作用
乙醇代谢作用
肝中的乙醇脱氢酶负责将乙醇（酒的成分）氧化为乙醛，生成的乙醛作为底物进一步在乙醛脱氢酶催化下转 变为无害的乙酸（即醋的成分）。乙醛毒性高于乙醇，是造成宿醉的主要原因之一。而且乙醛被怀疑具有致癌性， 它与人类肿瘤的发生存在一定的关系。负责人体内乙醛转化的主要是肝中的乙醛脱氢酶（ALDH），它有两种同功 酶，分别分布于胞质溶胶（ALDH1）与线粒体（ALDH2）。两者在催化速率上有很明显的差异，ALDH2对乙醛的 K_M低于ALDH1，约后者的1/10，是主要负责乙醛转化的同工酶。
细菌中。此复合体负责细菌 中有毒芳香化合物的代谢。两单元的结合在活性中心间产生一个疏水的通道，中间体在一边完成反应便被运送至 另一端，提高了催化效率并避免了副反应的发生。
性质
性质
一种含锌酶类。其分子由两个亚基组成，其中一个位于酶的活性中心，另一个起稳定四级结构的作用。在辅 酶I存在的条件下，它催化包括乙醇在内的某些一级或二级醇、醛和酮的脱氢反应，催化正丁醛、肉桂醛、苯甲醛 脱氢反应速度比乙醛大。脱下的氢由NAD接受，使之成为还原型辅酶I。血清中乙醇脱氢酶活力是急性肝炎实质细 胞损伤有诊断价值的指标。正常人或无继发性肝病患者的血清酶活力为阴性。
分布
分布
乙醛脱氢酶基因位于12号染色体（12q24.2），它的主要多态性是rs671，即位于外显子12的G1510A。正常 的等位基因记为ALDH21，单碱基突变的等位基因记为ALDH22。突变基因翻译出的酶中，残基487的谷氨酸变为赖 氨酸，造成催化活性基本丧失。
ALDH22在人类各族群中的分布是不同的，它基本全部出现在亚洲人上。研究显示中国人ALDH22的频率为18%， 其中广东汉族最高（31%），武汉汉族12%，洛阳人15%，上海人25%，台湾人30%，朝鲜人16%，日本人27%，泰国 人4%，藏人/蒙古人/菲律宾人/马来人/台湾原住民1%-10%，白人0%，黑人0%。
ALDH2基因分型与临床应用剖析
而纯合子ALDH2*2/*2活性近乎为零，最好是滴酒不沾。有ALDH2*2者更易 产生饮酒的不良反应，酗酒的可能性也较小。
ALDH2 *2/*2纯合子，由于完全不能代谢酒精，不胜酒力，很快就醉倒了，所以反 而不会去喝酒，对健康也就不会有什么大的影响。 ALDH2 *1/*2杂合子，由于还是具有弱的ALDH2活性，经过不断的磨练，会逐渐对 乙醛、脸红现象产生耐受，成为习惯性的重度饮酒者。
ALDH2基因分型 与临床应用
研发中心 天津市秀鹏生物技术开发有限公司
目录
第一部分：什么是ALDH2 第二部分：ALDH2基因 第三部分：ALDH2基因多态性与疾病的关系 第四部分：ALDH2基因分型的检测方法
第一部分：什么是ALDH2
乙醛脱氢酶（acetaldehyde dehydrogenase，缩写ALDH）
ALDH2 与其它疾病的关系
临床疾病 相对危险系数
肝癌 普通个体
3倍
乙肝阳性 52倍
食道癌 13倍
口腔癌 6倍
参考文献: 1.丁建华, 吴建中, 高长明, 等. 乙醛脱氢酶2 基因多态性和饮酒习惯与肝 癌的易感性[ J]. 肿瘤, 2004, 24 ( 4) : 309������ 312.
ALDH2基因多态性与硝酸甘油代谢
ALDH2基因多态性对酶活性的影响
ALDH2是一个四聚体，只要其中的一个亚基缺少或发生结构改变就足以导致 其酶活性的丧失或活性下降。 Glu504Lys是ALDH2基因上最重要的一个SNP位点，该位点与ALDH2蛋白的空 间结构有关，因此影响该酶的活性。 ALDH2*1/1显示正常的酶活性 ALDH2*1/2只有大约其正常活性的6％； ALDH2*2/2对于乙醛降解基本上不具备酶活性。
醋酸菌中乙醛脱氢酶的分离纯化及酶学性质
醋酸菌中乙醛脱氢酶的分离纯化及酶学性质张鸣明;宋勇强;李素岳;胡先望;梁宁;张春园【摘要】Acetaldehyde dehydrogenase (ALDH)was isolated and purified by the Acetobacter pomorum obtained from the self-screening of the laboratory,cell disruption,ammonium sulfate fractionation,DEAE-Sepharose fast flow chromatography and Superdex G-75 prep grade chromatography separation and purification of enzyme liquid aldehyde dehydrogenase,and its enzymatic properties was studied.The molecular weight of the enzyme was 221.60 kDa,in which the subunit molecular mass was 54.41kDa,respectively.The crude enzyme was purified 10.16 times with 20.25U/mg of enzyme activity and the recovery rate of ALDH was 6.53％.The enzyme properties showed that its optimal reaction temperature was50 ℃,and the enzyme had a good stability between 40 ℃℃ and 50 ℃;The optimal reaction pH of ALDH was 7.0,and there was a good stability between pH5.5 and pH7.5.The effects of different metal ions on enzyme activity showed that the enzyme was strongly inhibited by Na+,K+,Zn2+,Ba2+,however,Mg2+ 、Ca2+ 、Al3+ 、Li + 、Cu2+ activated the enzyme activity.The substrate specificity of ALDH showed that the enzyme had higher enzyme activity on acetaldehyde,which was on straight aldehydes.ALDH had high enzyme activity,which provided a foundation for further investigation of biological function.%以实验室筛选得到的醋酸菌(Acetobacter pomorum)为实验菌株发酵产酶,通过细胞破壁,采用(NH4)2SO4沉淀、透析、DEAE-Sepharose离子交换层析及Superdex G-75凝胶过滤层析分离纯化得到乙醛脱氢酶的酶液,并考察其酶学性质.该酶分子质量为221.60 kDa,单个亚基分子质量约为54.41 kDa,为四聚体结构;纯酶液比活力20.25 U/mg,纯化倍数为10.16倍,乙醛脱氢酶(aldehyde dehydrogenase,ALDH)的回收率为6.53％.酶学性质研究表明,ALDH促进乙醛分解的最适温度为50℃,40～50℃相对酶活力稳定性好;该酶的最适pH为7.0,当pH在5.5 ～7.5内酶活力表现稳定:金属离子对酶活性的影响实验表明,Na+、K+、Zn2+、Ba2+对该酶酶有不同程度抑制作用,而Mg2+、Ca2+、Al3、Li+、Cu2+具有促进作用;ALDH的最适底物为乙醛,相对偏好直链醛类.ALDH活性较大,为后期表达和深入研究其生物学功能提供理论和数据支持.【期刊名称】《食品工业科技》【年(卷),期】2018(039)010【总页数】5页(P100-104)【关键词】醋酸菌;乙醛脱氢酶;分离纯化;酶学性质【作者】张鸣明;宋勇强;李素岳;胡先望;梁宁;张春园【作者单位】甘肃省商业科技研究所,甘肃兰州730010;甘肃省商业科技研究所,甘肃兰州730010;甘肃省商业科技研究所,甘肃兰州730010;甘肃省商业科技研究所,甘肃兰州730010;甘肃省动物源性制品安全分析与检测技术重点实验室,甘肃兰州730010;甘肃省商业科技研究所,甘肃兰州730010;甘肃省商业科技研究所,甘肃兰州730010【正文语种】中文【中图分类】TS201.2+5乙醛脱氢酶(aldehyde dehydrogenase,ALDH),是参与有机体内醛类物质与酸类相互转化的重要代谢酶类[1]。
解酒酶乙醇脱氢酶及乙醛脱氢酶
解酒酶乙醇脱氢酶及乙醛脱氢酶解酒酶（Alcohol dehydrogenase）是一种酶，它在人体内起着重要的生物化学作用。
它能催化乙醇（酒精）转化为乙醛的反应，是乙醇代谢的关键酶之一。
乙醇脱氢酶（Alcohol dehydrogenase）和乙醛脱氢酶（Aldehyde dehydrogenase）分别是这个过程中的两个主要酶。
1. 乙醇脱氢酶（Alcohol dehydrogenase）：它将乙醇氧化为乙醛。
在这个过程中，乙醇失去氢原子，氧化成乙醛，同时氧化还释放了能量。
这个反应是乙醇代谢途径的第一个步骤。
2. 乙醛脱氢酶（Aldehyde dehydrogenase）：它进一步催化乙醛转化为乙酸。
这个反应同样也是释放能量的氧化反应，乙酸是更稳定的代谢产物，可以进一步被分解为二氧化碳和水。
这两个酶在乙醇代谢过程中发挥着关键作用，特别是在人体消化乙醇时。
不过，个体之间对这些酶的活性和表达水平可能会有所不同，这也部分解释了为什么一些人能够更快地代谢酒精，而另一些人则不能。
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货号：MS1009 规格：100管/96样乙醛脱氢酶（acetaldehyde dehydrogenase，ALDH）试剂盒说明书
微量法
注意：正式测定之前选择2-3个预期差异大的样本做预测定。
测定意义：
乙醛脱氢酶 (EC 1.2.1.10)是醛脱氢酶的一种，广泛存在于各种动物、植物和微生物体内。
主要作用是将乙醛氧化成乙酸，在酒精代谢中起主要作用。
在人类和许多动物体内，线粒体乙醛脱氢酶能把对生物体有害的醇类转化，所以在细胞解毒研究中乙醛脱氢酶受到高度关注；同时，乙醛脱氢酶在分子生物学以及相关疾病的检测方面有较广泛的研究应用。
测定原理：
在辅酶Ⅰ存在的条件下，乙醛脱氢酶催化乙醛和NAD+转化为乙酸和NADH，在340nm处的吸光值会增加，测定340nm处的吸光值变化，可计算得到乙醛脱氢酶的活性。
自备实验用品及仪器：
天平、离心机、紫外分光光度计/酶标仪、微量石英比色皿/96孔板、蒸馏水。
试剂组成和配制：
提取液：液体100mL×1瓶，4℃保存。
试剂一：液体6mL×1瓶，4℃保存。
试剂二：液体2mL×1瓶，4℃避光保存。
试剂三：液体1mL×1支，4℃避光保存。
试剂四：液体1mL×1支，4℃保存。
试剂五：液体1mL×1支，4℃保存。
ALDH提取：
1.组织：按照组织质量（g）：提取液体积(mL)为1：5~10的比例（建议称取约0.1g组织，加
入1mL提取液）进行冰浴匀浆，然后10000g，4℃，离心20min。
2.细胞：按照细胞数量（104个）：提取液体积（mL）为500~1000：1的比例（建议500万细
胞加入1mL提取液），冰浴超声波破碎细胞（功率300w，超声3秒，间隔7秒，总时间3min）；
然后10000g，4℃，离心10min，取上清置于冰上待测。
3.液体：直接检测。
测定操作表：
1、分光光度计/酶标仪预热30min，调节波长至340nm。
2、操作表
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ALDH 酶活计算： a ．用微量石英比色皿测定的计算公式如下
（1）按蛋白浓度计算
酶活定义：每毫克蛋白每分钟催化还原1nmol NAD+的酶量为1个酶活单位。
ALDH 酶活（nmol/min/mg prot ）= d
⨯∆εA ×V 反总÷（V 样×Cpr ）÷T = 804×△A ÷Cpr （2）按样本质量计算
酶活定义：每克样品每分钟催化还原1nmol NAD+的酶量为1个酶活单位。
ALDH 酶活（nmol/min/g 鲜重）= d
⨯∆εA ×V 反总÷（V 样×W ÷V 样总）÷T= 804×△A ÷W （3）按照细胞数量计算
酶活定义：每104个细胞每分钟催化还原1nmol NAD+的酶量为1个酶活单位。
ALDH 酶活（nmol/min/104cell ）= d
⨯∆εA ×V 反总÷（V 样÷V 样总×细胞数量（万个））÷T= 804×△A ÷细胞数量（万个）
（4）按液体体积计算
酶活定义：每mL 样本每分钟催化还原1nmol NAD+的酶量为1个酶活单位。
ALDH 酶活（nmol/min/mL ）= d
⨯∆εA ×V 反总÷V 样÷T= 804×△A ε：NADH 微摩尔消光系数，6.22×10-3 L/µmol/cm；d ：比色皿光径，1cm ；V 反总：反应体系总体积，0.2mL ；V 样：反应体系中样本体积，0.04mL ；V 样总：加入提取液体积，1mL ；Cpr ：样本蛋白浓度，mg/mL ；W ：样本质量，g
b ．用96孔板测定的计算公式如下
（1）按蛋白浓度计算
酶活定义：每毫克蛋白每分钟催化还原1nmol NAD+的酶量为1个酶活单位。
ALDH 酶活（nmol/min/mg prot ）= d
⨯∆εA ×V 反总÷（V 样×Crp ）÷T = 1608×△A ÷Cpr （2）按样本质量计算
酶活定义：每克样品每分钟催化还原1nmol NAD+的酶量为1个酶活单位。
ALDH 酶活（nmol/min/g 鲜重）= d
⨯∆εA ×V 反总÷（V 样×W ÷V 样总）÷T = 1608×△A ÷W （3）按照细胞数量计算
酶活定义：每104个细胞每分钟催化还原1nmol NAD+的酶量为1个酶活单位。
ALDH 酶活（nmol/min/104cell ）= d
⨯∆εA ×V 反总÷（V 样÷V 样总×细胞数量（万个））÷T= 1608×△A ÷细胞数量
（4）按液体体积计算
酶活定义：每mL 样本每分钟催化还原1nmol NAD+的酶量为1个酶活单位。
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ALDH 酶活（nmol/min/mL ）=
d
⨯∆εA ×V 反总÷V 样÷T= 1608×△A ε：NADH 微摩尔消光系数，6.22×10-3 L/µmol/cm；d ：96孔板光径，0.5cm ；V 反总：反应体系总体积，0.2mL ；V 样：反应体系中样本体积，0.04mL ；V 样总：加入提取液体积，1mL ；Cpr ：样本蛋白浓度，mg/mL ；W ：样本质量，g。