乙醛脱氢酶(acetaldehyde dehydrogenase,ALDH)试剂盒说明书
乙醛脱氢酶
核苷酸 02
ALDH-2 mRNA complete CDS LOCUS
AY621070 2018 bp mRNA linear PRI 14-APR-2005
ALDH-2 mRNA transcript variant 1
NM_000690 2076 bp mRNA linear PRI 15-MAR-2015 Homo sapiens aldehyde dehydrogenase 2 family (mitochondrial) (ALDH2), transcript variant 1, mRNA.
DEFINITION Homo sapiens mitochondrial
aldehyde dehydrogenase 2 (ALDH2) mRNA, complete cds; nuclear gene for mitochondrial product.
核苷酸 02
ALDH-2 mRNA complete cds blast ALDH-2 mRNA transcript variant 1
核苷酸 02
ALDH-2 mRNA complete cds blast ALDH-2 mRNA transcript variant 2
03
氨基酸
NCBI直接查询ALDH2蛋白质结果
蛋白质的理化性质分析
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
04
空间结构
Human Mitochondrial Aldehyde Dehydrogenase Asian Variant, Aldh2*2,
乙醛脱氢酶生物信息分析
目录
简介
01
核苷酸
02
03 04
空间结构 氨基酸
ALDH2基因检测
临床检测ALDH2(Glu504Lys)基因型的意义
1、ALDH2基因型与乙醛脱氢酶的活性
ALDH2基因型 乙醛脱氢酶活性
Glu504Glu
100%
Glu504Lys
13-14%
Lys504Lys
2%
对酒精解毒能力 好 差 很差
对于ALDH2基因突变者，由于乙醛代谢能力较差，饮 酒后容易在体内蓄积，导致上消化道、肝脏及心血管 风险事件上升，建议ALDH2基因突变者尽量少饮酒。 快代谢者也应控制饮酒量，避免不必要的风险。
乙CYA醛LPD2代HC2基1谢9因基突变因增大检酒精测代的谢相基关疾本病风原险理
中国人群中ALDH2突变频率
基因型 ALDH2 *1/*1 ALDH2 *1/*2 ALDH2 *2/*2
乙醛脱氢酶2活性 中国人频率
100%
61%
13-14%
32%
2%
7%
肝癌与ALDH2基因突变的相关性 酒精性肝病
叶新平. 中国肿瘤临床, 2007
肝癌与ALDH2基因突变的相关性 ALDH2与肝癌之间的关系
丁建华，2004，肿瘤
食道癌与ALDH2基因突变的相关性
胃癌与ALDH2基因突变的相关性
ALDH2基因突变会增加胃癌的犯病风险
裘丽珍，2007，医学分子生物学杂志
结肠癌与ALDH2基因突变的相关性
ADH2 A/A和ALDH2 G/G与结肠癌有显著的协同作用
ALDH2与酒精代谢以及消化道疾病的关系
CYP2C19基目因检测录的基本原理
1
背景介绍
2 ALDH2与消化道疾病的关系
3
总结
CYP2C19基因背检景测介的绍基本原理
乙醛脱氢酶2(acetaldehyde dehydrogenase，缩写ALDH2)，醛脱 氢酶的一种，负责催化乙醛氧化为乙酸的反应，肝中的乙醇脱氢酶负 责将乙醇(酒的成分)氧化为乙醛，生成的乙醛作为底物进一步在乙醛脱 氢酶催化下转变为无害的乙酸(即醋的成分)。
乙醛代谢途径的分子机制研究
乙醛代谢途径的分子机制研究乙醛（acetaldehyde）是一种有毒、刺激性强的有机化合物，是酒精代谢的中间产物。
当人们饮酒后，酒精经过肝脏代谢产生的乙醛会进一步被代谢，生成乙酸（acetic acid），最终转化为二氧化碳和水。
然而，如果乙醛代谢过程出现问题，会导致许多健康问题，如酒精中毒、肝脏疾病等。
因此，乙醛代谢途径的分子机制研究显得十分重要。
乙醛代谢途径的基本过程乙醛代谢途径主要包括乙醛脱氢酶（acetaldehyde dehydrogenase，ALDH）和酯酶（esterases）两个步骤。
乙醛脱氢酶是将乙醛氧化成乙酸的关键酶，具有重要的生理功能。
人类中有19种不同的ALDH基因，其中ALDH2基因最为重要，能较快地将乙醛氧化为乙酸。
另外，ALDH2的变异体ALDH2*2基因可能导致乙醛在代谢过程中堆积，从而引起脸红、头痛等不适症状，从而增加酒精中毒的风险。
酯酶是将乙醛加入到酯化反应中的关键酶，同样具有重要的生理功能。
酯酶在饮酒后可以将乙醛与甘油酯结合而形成乙酸乙酯，然后被转化为ATP，产生能量。
此外，酯酶还在人体内参与抗氧化和抗炎反应。
ALDH的结构和功能ALDH是一类NAD（P）依赖性酶，其分子量约为50-60kDa，具有良好的催化活性。
ALDH的催化活性由其结构和功能密切相关。
ALDH分子是一个小球形的蛋白质，由大约500个氨基酸残基组成。
其核心结构是一个β片层，被α螺旋包围，结构嵌套排列，形成了特殊的空间结构。
此外，ALDH蛋白质表面还有一些嵌入型α螺旋，它们能够识别乙醛并将其定位到活性中心。
这个活性中心由三个关键残基组成：Cys302、Glu268和Glu487。
ALDH的功能主要是催化乙醛和NAD（P）的氧化还原反应，将乙醛转化为乙酸。
这个催化过程一共包括三个步骤：1）将乙醛的羰基氧化成羧酸；2）通过内消旋使乙醛从活性中心中离开；3）再次被ATP夹带进ALDH中进行催化作用。
乙醛脱氢酶的作用原理-概述说明以及解释
乙醛脱氢酶的作用原理-概述说明以及解释1.引言1.1 概述概述乙醛脱氢酶是一种重要的酶类，它在生物体内起着至关重要的作用。
酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，乙醛脱氢酶就是其中一种。
乙醛脱氢酶主要参与乙醛代谢途径中的一个关键步骤，具体来说就是催化乙醛转化为乙酸的反应。
乙醛脱氢酶在多个生物过程中都发挥着重要的作用，比如在能量代谢、脂肪酸合成以及酒精代谢等方面。
乙醛脱氢酶的作用机制主要是通过催化乙醛与辅因子NAD+之间的氧化还原反应来完成的。
乙醛在乙醛脱氢酶的作用下经过氧化反应转化为乙酸，同时NAD+还原为NADH。
这个反应对于维持细胞内氧化还原平衡以及能量代谢都至关重要。
乙醛脱氢酶的结构与功能也是值得关注的一个方面。
乙醛脱氢酶通常由多个亚基组成，每个亚基都承担着特定的功能。
例如，酶的催化中心位于活性中心上，它能够提供适宜的环境来帮助反应的进行。
除此之外，在乙醛脱氢酶的结构中还存在着多个辅助因子，它们能够促进酶的催化效率以及稳定性。
总之，乙醛脱氢酶在细胞内起着至关重要的作用。
它通过催化乙醛与NAD+之间的氧化还原反应来完成乙醛代谢的关键步骤，对细胞内的能量代谢、脂肪酸合成以及酒精代谢等过程有着重要的影响。
对于深入理解乙醛脱氢酶的作用原理，有助于揭示许多生物学过程的机制，并为相关领域的研究提供指导和启示。
1.2 文章结构文章结构部分的内容应该包括对整篇文章的组织和内容进行简要介绍，让读者了解文章的整体安排和主要观点。
以下是关于文章结构的内容：文章结构:本篇文章主要分为引言、正文和结论三个部分。
1. 引言部分将从概述、文章结构和目的三个方面对乙醛脱氢酶的作用原理进行介绍。
概述部分将对乙醛脱氢酶进行简要概括，引起读者的兴趣和好奇心。
文章结构部分将清晰地列出文章的目录和组织结构，以便读者能够对文章的安排有一个整体的了解。
目的部分则说明该篇文章旨在研究和阐述乙醛脱氢酶的作用原理。
2. 正文部分将分为两个小节。
第一小节将介绍乙醛脱氢酶的定义和背景，包括其起源、研究历史、命名原因等内容，为读者提供必要的背景知识。
甲醛脱氢酶和乙醛脱氢酶
甲醛脱氢酶和乙醛脱氢酶
甲醛脱氢酶（Formaldehyde Dehydrogenase，FDH）和乙醛脱氢酶（Acetaldehyde Dehydrogenase，ADH）是两种在生物体内负责催化特定氧化还原反应的酶。
甲醛脱氢酶主要作用于甲醛，将其氧化为甲酸。
在此过程中，甲醛脱氢酶使用NAD+（氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸）作为电子受体，并生成NADH（还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸）。
这一反应是生物体内降解甲醛的重要步骤，因为甲醛是一种有毒物质，需要被迅速转化以避免对生物体造成伤害。
乙醛脱氢酶则作用于乙醛，将其氧化为乙酸。
与甲醛脱氢酶类似，乙醛脱氢酶同样使用NAD+作为电子受体，并生成NADH。
乙醛是酒精代谢过程中产生的一种中间产物，乙醛脱氢酶在这一过程中的作用是至关重要的。
这两种酶在生物化学过程中都扮演着重要的角色，它们的存在和活性对于维持生物体的正常代谢和健康状态具有重要意义。
在医学研究和诊断中，这两种酶的活性和水平常常被用来评估患者的肝脏功能，因为肝脏是生物体内主要的解毒器官，负责处理包括甲醛和乙醛在内的有毒代谢产物。
1。
乙醛脱氢酶 原理
乙醛脱氢酶原理乙醛脱氢酶是一种重要的酶类，在生物体内发挥着关键作用。
它参与了酮醛和酮酸之间的反应，是维持生物体内平衡的重要因素。
本文将对乙醛脱氢酶的原理进行深入研究和探讨。
乙醛脱氢酶是一种氧化还原酶，其主要功能是将乙醛氧化为乙酸。
这一过程中，乙醛脱氢酶通过去除乙醛分子中的氢原子，产生了一个有机酸，同时生成了NADH。
NADH则可以继续参与细胞内其他氧化还原反应。
乙醛脱氢酶因此在细胞内代谢过程中扮演着重要的角色。
乙醛脱氢酶的催化机理主要包括四个步骤。
第一步是乙醛与乙醛脱氢酶结合，形成酶底物复合物。
第二步是氢原子从乙醛分子中被去除，生成了乙酸和NADH。
第三步是酶底物复合物分解，释放出乙酸和NADH，酶子则被再生。
第四步是酶子再生，重复上述反应过程。
乙醛脱氢酶的催化作用涉及到辅酶NAD+。
NAD+在反应开始时被还原成NADH，在反应末尾再次被氧化成NAD+。
这一循环过程不仅可以持续地提供NADH，也可以帮助维持整个细胞内氧化还原平衡。
乙醛脱氢酶在细胞内的活性受到多种因素的调节。
其中，温度是一个重要的因素。
通常情况下，酶活性随着温度的升高而增加，但在过高的温度下则会导致酶蛋白变性而失活。
另外，pH值、离子浓度、底物浓度等因素也会对乙醛脱氢酶的活性产生影响。
研究表明，乙醛脱氢酶在生物体内扮演着重要的角色。
它参与了多种代谢途径，例如乙醇代谢、葡萄糖代谢等。
在乙醛脱氢酶缺陷的情况下，会导致代谢紊乱，进而引发一系列疾病。
因此，深入研究乙醛脱氢酶的原理不仅有助于理解细胞内代谢过程，也为相关疾病的治疗提供了新的思路。
除了在生物体内的作用外，乙醛脱氢酶在工业领域也有着广泛的应用。
例如在酒精发酵过程中，乙醛脱氢酶可以催化乙醇向乙醛的转化，从而提高酒精的产量。
此外，在生物燃料的生产过程中，乙醛脱氢酶的作用也被广泛利用。
总的来说，乙醛脱氢酶作为一种重要的酶类，在生物体内发挥着关键作用。
其原理涉及到多个方面的化学反应和调节机制。
ALDH2应用分析
ALDH2 基因多态性及在中国人群的分布。
基因型
ALDH2*1/*1 ALDH2*1/*2 ALDH2*2/*2
乙醛脱氢酶活性
100% 13-14% 2%
硝酸酯酶活性
100% 8-15% 6-7%
中国人频率
61% 32% 7%
ALDH2突变相关疾病文献报道
CVD流行病学研究
估计我国心血管病现患人数2.3亿，每10个成年
人中有2人患心血管病。
2010年到2030年，考虑人口老龄化、人口增加、
血压、总胆固醇、糖尿病、吸烟等因素，中国35
岁至84岁人群心血管病事件数将增加70%以上。
2005年至2015年，心血管疾病、脑卒中和糖尿
病将会给中国造成5500亿美元的经济损失。
重视：疾病预防，健康促进。
心脑血管病体检的健康管理流程： 医生首诊（病史、临床表现），相 关专业组医生体检，临床检验，影像学 检查，总检医生综合分析（体检报告及 体检档案），给予体检结论及建议，讲 解体检报告，跟踪随访。
个体对酒精代谢解毒能力
肝脏是酒精代谢的主要场所，机体摄入的酒精90%在肝 脏内代谢
ADH乙醇脱氢酶
CH3CH2OH
酒精
CH3-CHO
乙醛
ALDH2
CH3-COO乙酸
CO2 + H2O
二氧化碳和水
郑莉莉,仲英娜.中国肝脏病杂志. 2008年第1卷第1期：59-62.
ALDH2 基因多态性
1510 位（对应于 mRNA 第 1951 位）的碱基 G→A 突变，导致编码蛋 白质酶活性降低
乙醛脱氢酶二基因多态性 （ALDH2）应用分析
乙醛脱氢酶(ALDH)微量法试剂盒说明书
乙醛脱氢酶（acetaldehyde dehydrogenase，ALDH）试剂盒说明书微量法100T/96S注意：正式测定之前选择2-3个预期差异大的样本做预测定。
测定意义：乙醛脱氢酶(EC 1.2.1.10)是醛脱氢酶的一种，广泛存在于各种动物、植物和微生物体内。
主要作用是将乙醛氧化成乙酸，在酒精代谢中起主要作用。
在人类和许多动物体内，线粒体乙醛脱氢酶能把对生物体有害的醇类转化，所以在细胞解毒研究中乙醛脱氢酶受到高度关注；同时，乙醛脱氢酶在分子生物学以及相关疾病的检测方面有较广泛的研究应用。
测定原理：在辅酶Ⅰ存在的条件下，乙醛脱氢酶催化乙醛和NAD+转化为乙酸和NADH，在340nm处的吸光值会增加，测定340nm处的吸光值变化，可计算得到乙醛脱氢酶的活性。
自备实验用品及仪器：天平、离心机、紫外分光光度计/酶标仪、微量石英比色皿/96孔板、蒸馏水。
试剂组成和配制：提取液：液体100mL×1瓶，4℃保存。
试剂一：液体6mL×1瓶，4℃保存。
试剂二：液体2mL×1瓶，4℃避光保存。
试剂三：液体1m L×1支，4℃避光保存。
试剂四：液体1m L×1支，4℃保存。
试剂五：液体1m L×1支，4℃保存。
ALDH提取：1. 组织：按照组织质量（g）：提取液体积(mL)为1：5~10的比例（建议称取约0.1g组织，加入1mL提取液）进行冰浴匀浆，然后10000g，4℃，离心20min。
2. 细胞：按照细胞数量（104个）：提取液体积（mL）为500~1000：1的比例（建议500万细胞加入1mL提取液），冰浴超声波破碎细胞（功率300w，超声3秒，间隔7秒，总时间3min）；然后10000g，4℃，离心10min，取上清置于冰上待测。
3. 液体：直接检测。
测定操作表：1、分光光度计/酶标仪预热30min，调节波长至340nm。
2、操作表对照管测定管样本（µL）40试剂一（µL）60 60试剂二（µL ） 20 20 试剂三（µL ） 10 10 试剂四（µL ） 10 10 试剂五（µL ） 10 10 H 2O （µL ）9050充分混匀，37℃，微量石英比色皿/96孔板，对照管调零，于340nm 处测定0s 与60s 的吸光值A1和A2，△A= A2-A1。
乙醛脱氢酶 原理
乙醛脱氢酶原理乙醛脱氢酶：身体中的“解酒神器”与生活中的奇妙邂逅嗨，各位！今天咱们来聊聊一个生活中不起眼却无比重要的小家伙——乙醛脱氢酶（ALDH）。
这家伙，可是我们体内的一位神秘“解酒大侠”，在你我畅饮欢歌、把酒言欢之后，它便悄无声息地登场，以一身绝技化解酒精带来的种种困扰。
想象一下，当你杯觥交错，美酒下肚时，酒精就开始在你的血液里兴风作浪。
而这时，我们的乙醛脱氢酶，这位身怀绝技的“体内英雄”，就开始它的神奇表演。
首先，酒精在乙醇脱氢酶的作用下转化为毒性更强的乙醛，就像一场剧变在体内酝酿。
此时，乙醛脱氢酶宛如一位救世主，将乙醛迅速转化成无害的乙酸，进而代谢为二氧化碳和水排出体外。
这整个过程，就如同一场惊心动魄却又悄然无声的生命舞蹈，让人不禁惊叹：“哇塞，这乙醛脱氢酶真是个低调又给力的‘清道夫’啊！”不过，每个人的乙醛脱氢酶活性不尽相同，这就引出了为什么有些人喝酒易脸红、头疼，而有些人则“千杯不醉”的奥秘所在。
那些乙醛脱氢酶活性较低的朋友，乙醛在体内积累，就会出现面红耳赤、心跳加速等反应，也就是坊间常说的“上脸”。
反之，活性高的朋友，则能更高效地处理乙醛，自然也就显得酒量好些。
所以说，“酒逢知己千杯少，酶高才子半壶多”，乙醛脱氢酶的活性高低，无疑在很大程度上影响了我们在酒桌上的表现。
再者，乙醛脱氢酶的作用远不止于此。
在医学研究领域，它更是被科学家们视为一颗璀璨明珠。
从抗癌治疗到生物工程，乙醛脱氢酶都展现出了其独特的价值和广阔的应用前景。
例如，在癌症研究中，乙醛脱氢酶能够帮助识别并清除化疗药物产生的有害副产物，从而降低副作用，提高治疗效果。
这样的发现令人拍案叫绝，也让人们对乙醛脱氢酶刮目相看：“嘿，没想到你这个小分子还有这般大作为呢！”总的来说，乙醛脱氢酶虽然身处微观世界，但其作用却关乎着我们生活的方方面面，无论是日常生活中的饮酒文化，还是医学领域的前沿探索，都离不开这位“体内英雄”的默默付出。
让我们对乙醛脱氢酶报以敬意，感谢它在维护身体健康、促进科研进步等方面做出的卓越贡献。
酶的种类以及相关性质
一、氧化还原酶1、乙醇脱氢酶：系统名：乙醇：辅酶I氧化还原酶，英文名：Alcohol dehydrogenase，ADH 底物：乙醇产物：乙醛最适温度：37℃（30-40℃时酶活力较稳定，超过45℃后酶活力急剧下降）最适pH：7.0~10.0，在pH=8.0时酶活力最大Km：0.013mol/L作用：与乙醛脱氢酶构成了乙醇脱氢酶系,参与体内乙醇代谢，是人和动物体内重要的代谢酶。
作为生物体内主要短链醇代谢的关键酶，它在很多生理过程中起着重要作用。
相关病症：乙醇脱氢酶异常会使人更易酒精中毒2、乙醛脱氢酶：英文名：acetaldehyde dehydrogenase，ALDH底物：乙醛产物：乙酸最适温度：37℃左右最适pH：7.0~7.5作用：氧化乙醛为乙酸，可用于预防喝酒脸红相关病症：患有某种遗传病的人，体内无法分泌乙醇脱氢酶，酒精在肝脏处无法分解，乙醛会到达全身，喝醉即是死亡。
例如：阿什美人。
3、黄嘌呤氧化酶：英文名：xanthine oxidase底物：次黄嘌呤，黄嘌呤产物：尿酸最适温度：37℃左右最适pH：8.2Km：0.043mmol/L作用：既能催化次黄嘌呤生成黄嘌呤，进而生成尿酸，又能直接催化黄嘌呤生成尿酸。
相关病症：最近研究发现，黄嘌呤氧化酶活动异常可诱发冠心病，而且其活动异常也会导致肝病发生。
4、葡萄糖氧化酶：英文名：glucose oxidase底物：D-葡萄糖产物：D-葡糖酸最适温度：37℃，在30℃~40℃范围内较稳定最适pH：5.6，在5~7范围内较稳定Km：0.001mol/L级别作用：催化氧化D-葡萄糖为D-葡糖酸和过氧化氢5、氨基酸氧化酶：英文名：amino-acid oxidase底物：氨基酸产物：酮酸最适温度：37℃左右最适pH：7左右Km：0.0033mol/L作用：D-氨基酸氧化酶和L-氨基酸氧化酶分别催化氧化D-氨基酸和L-氨基酸为酮酸6、过氧化氢酶：英文名：catalase底物：过氧化氢产物：氧气和水最适温度：30℃~40℃最适pH：7左右Km：0.025mol/L作用：存在于红细胞及某些组织内的过氧化体中，能催化H2O2分解为H2O 与O2，使得H2O2不至于与O2在铁螯合物作用下反应生成非常有害的-OH二、转移酶1、天冬氨酸转氨基酶：英文名：aspartateaminotransferase，AST底物：天冬氨酸最适温度：37℃左右最适pH：7左右作用：是体内重要的转氨酶，在体内各组织中广泛存在，AST以心脏活性最高，正常人血清中含量甚微。
乙醛脱氢酶的分子量
乙醛脱氢酶的分子量乙醛脱氢酶（Aldehyde Dehydrogenase）是一种重要的酶类分子，其分子量约为60 kDa。
它在生物体内发挥着关键的催化作用，参与多种生化反应，特别是乙醛的代谢过程。
本文将从乙醛脱氢酶的结构、功能和应用等方面进行详细阐述。
一、乙醛脱氢酶的结构乙醛脱氢酶是由多个亚基组成的复合酶，每个亚基都具有特定的功能。
根据研究，乙醛脱氢酶可分为三个主要亚基：亚基I、亚基II 和亚基III。
其中，亚基I含有NAD结合位点，负责催化乙醛的氧化反应；亚基II含有乙醛结合位点，负责与乙醛的结合；亚基III 则是连接亚基I和亚基II的桥梁。
二、乙醛脱氢酶的功能乙醛脱氢酶在生物体内参与乙醛的代谢过程。
乙醛是一种有毒物质，产生于多种生化反应中，如乙醇的代谢过程。
乙醛脱氢酶能够催化乙醛与NAD反应，将乙醛氧化为乙酸，并还原NAD为NADH。
这一反应是乙醛代谢的关键步骤，通过乙醛脱氢酶的作用，乙醛可以被有效地清除，从而保护细胞免受乙醛的毒害。
三、乙醛脱氢酶的应用乙醛脱氢酶的应用领域广泛，尤其在医学和工业上具有重要意义。
在医学上，乙醛脱氢酶常被用作肝脏功能的指标之一。
肝脏是乙醛代谢的主要器官，因此乙醛脱氢酶的活性可以反映肝脏的代谢能力。
通过检测乙醛脱氢酶的活性水平，可以评估肝脏的健康状况。
在工业上，乙醛脱氢酶也具有重要的应用价值。
由于其催化剂的特性，乙醛脱氢酶可以用于乙醛的生产过程中。
乙醛是一种重要的有机化工原料，在合成多种化合物时都发挥着关键的作用。
利用乙醛脱氢酶催化反应，可以高效地合成乙醛，提高生产效率。
四、乙醛脱氢酶的研究进展随着科学技术的不断进步，对乙醛脱氢酶的研究也在不断深入。
研究人员通过对乙醛脱氢酶的结构进行解析，揭示了其催化机制和底物结合方式。
此外，还发现了一些与乙醛脱氢酶相关的基因突变，这些突变可能导致乙醛脱氢酶功能异常，进而引发一系列疾病。
乙醛脱氢酶作为一种重要的酶类分子，在生物体内发挥着关键的催化作用。
ALDH2基因分型与临床应用
第二部分：ALDH2基因
ALDH2基因位于第12号染色体的12q24.2位置 全长43,438bp 共有15个外显子 编码由517个氨基酸残基组成的蛋白质。
ALDH2基因多态性 ALDH2基因多态性
ALDH2基因存在一个Glu504Lys 多态，第504位的谷氨酸被赖氨 exon12 酸替代会影响其酶活性， 42421G ALDH2*1 ALDH2的DNA序列
ALDH2 *2/*2纯合子，由于完全不能代谢酒精，尽量不要饮酒。
ALDH2 *1/*2杂合子，由于还是具有弱的ALDH2活性，最易形成习惯性的重度 饮酒者,尽量不要饮酒。
ALDH2 与酒精性肝硬化的关系
流行病理学表明，酗酒是慢性肝病的重要诱因，然而长期酗酒者中， 仅10%～20%发展为酒精性肝硬化(alcoholic liver cirrhosis, ALC)
ApoE 基因
ALDH2基因多态性对酶活性的影响
100 90 80 70 60 50 40 30 20 10 0
脱氢酶活性
ALDH2*1/*1
ALDH2*1/*2
ALDH2*2/*2
ALDH2基因多态性与乙醇代谢及相关疾病
一、 ALDH2 与乙醇代谢的关系 二、 ALDH2 与饮酒行为的关系 三、 ALDH2 与酒精性肝硬化的关系 三、 ALDH2 与其它疾病的关系
引物1 C 引物2 T
3’不相合继续不延伸
引物2
T
3’不相合继续不延伸
内参质控品：人类生长激素基因的保守片段设计内参
引物，内参扩增产物1009bp，存在每个引物孔中，且
在每次实验中运行，以保证反应体系正常。
该试剂盒可以检测出ALDH2*1, ALDH2*2型基因分型， 总共时约2h。
乙醛脱氢酶检测
乙醛脱氢酶检测
乙醛脱氢酶（Acetaldehyde dehydrogenase），是醛脱氢酶的一种，负责催化乙醛氧化为乙酸的反应，肝中的乙醇脱氢酶负责将乙醇（酒的成分）氧化为乙醛，生成的乙醛作为底物进一步在乙醛脱氢酶催化下转变为无害的乙酸（即醋的成分）。
已知人类的乙醛脱氢酶由三个基因所编码：ALDH1A1、ALDH2及最近发现的ALDH1B1（亦称ALDH5）。
迪信泰检测平台采用生化的方法检测辅酶类物质，使用相应的酶类的试剂盒可以高效、精准的检测乙醛脱氢酶。
此外，我们还提供其他辅酶类的检测服务，以满足您的不同需求。
生化法测定乙醛脱氢酶样本要求：
1. 请确保样本量大于0.2g或者0.2mL。
周期：2~3周
项目结束后迪信泰检测平台将会提供详细中英文双语技术报告，报告包括：
1. 实验步骤（中英文）
2. 相关参数（中英文）
3. 图片
4. 原始数据
5. 乙醛脱氢酶活性信息。
酒精代谢的分解过程
酒精代谢的分解过程酒精代谢的分解过程酒精代谢是指人体将饮酒摄入的酒精经过一系列化学反应逐渐分解，从而达到排除体内过量酒精的目的。
酒精的分解主要发生在肝脏中，但其他器官如胃、肺、肾等也有一定程度的参与。
接下来，我将为大家介绍一下酒精代谢的分解过程。
首先，我们需要了解酒精的主要成分是乙醇（Ethanol），其分子式为C2H5OH。
在饮酒后，乙醇通过口腔、食道和胃进入人体，然后通过胃壁被吸收进入血液循环系统，最终到达肝脏。
在肝脏中，乙醇会与酒精脱氢酶（ADH）发生反应。
酒精脱氢酶是一种酶类，能够将乙醇转化为乙醛（Acetaldehyde）。
这个转化过程是一个氧化反应，乙醛是乙醇氧化的中间产物。
乙醛本身是一种有毒物质，会对肝细胞造成损害。
因此，在进一步代谢之前，肝脏会尽快将乙醛转化为醋酸。
乙醛进一步代谢的过程中涉及到乙醛脱氢酶（ALDH）这个酶类。
乙醛脱氢酶能够将乙醛氧化为醋酸。
醋酸是一种无毒物质，可以通过血液循环系统传送到全身各个组织和器官中。
乙醇的代谢是一个较为复杂的过程，除了通过乙醛转化为乙醛和醋酸之外，还有其他的代谢途径。
例如，乙醇可以通过微粒体中的催化酶醇脱氢酶（CYP2E1）与氧发生反应，产生乙醛和其他有毒的氧化物质。
同时，乙醇还可以通过细胞质中的酶催化过程转化为乙酸。
总的来说，乙醇的代谢途径有多条，且相互关联，而每种途径的贡献可能会因个体差异而有所不同。
酒精的代谢速度与酒精摄入量、个体差异和其他因素有关。
每个人的肝功能和代谢能力都不同，因此对酒精的代谢速度也各不相同。
通常情况下，健康成年人的代谢速度大约是每小时能够代谢10克酒精（约相当于一瓶啤酒或一杯葡萄酒）。
需要注意的是，如果摄入的酒精量超过了个体的代谢能力，体内就会出现酒精积累，导致酒精中毒。
酒精中毒会对中枢神经系统产生抑制作用，引发失去平衡和注意力不集中等症状，严重情况下可能导致昏迷和器官衰竭。
在此，我们对酒精代谢的分解过程有了一个初步的了解。
乙醇脱氢酶和乙醛脱氧酶
乙醇脱氢酶和乙醛脱氧酶1. 介绍乙醇脱氢酶（Ethanol dehydrogenase，简称ADH）和乙醛脱氧酶（Acetaldehyde dehydrogenase，简称ALDH）是两种在生物体内起重要作用的酶。
它们在乙醇代谢途径中发挥关键作用，参与了乙醇的氧化过程。
本文将详细介绍这两种酶的结构、功能及其在生物体内的作用。
2. 乙醇代谢途径乙醇代谢途径是指人体内将乙醇转化为无毒产物的过程。
该途径包括三个主要步骤：乙醇脱氢、乙醛脱氧和乙二酸脱羧。
其中，乙醇脱氢和乙醛脱氧是由ADH和ALDH这两种重要的代谢相关的酶催化完成。
3. 乙醇脱氢过程3.1 ADH的结构ADH是一种四聚体结构的金属依赖性酶，由四个亚基组成。
每个亚基都包含一个结合辅酶NAD^+的活性位点和一个催化乙醇氧化的活性位点。
3.2 ADH的功能ADH催化乙醇脱氢反应，将乙醇转化为乙醛。
在该反应中，ADH通过将乙醇中的氢原子转移给辅酶NAD^+，同时生成NADH。
这一过程是一个氧化还原反应。
3.3 ADH在生物体内的作用ADH在人体内广泛存在，特别是在肝脏和胃黏膜中表达量较高。
它参与了乙醇的代谢过程，将乙醇转化为乙醛，并产生NADH。
通过这一过程，ADH帮助减少了乙醇对身体的毒性影响。
4. 乙醛脱氧过程4.1 ALDH的结构ALDH也是一种四聚体结构的金属依赖性酶，与ADH相似。
每个ALDH亚基包含一个结合辅酶NAD^+的活性位点和一个催化乙醛氧化的活性位点。
4.2 ALDH的功能ALDH催化乙醛脱氧反应，将乙醛转化为乙酸。
在该反应中，ALDH通过将乙醛中的氢原子转移给辅酶NAD^+，同时生成NADH。
这一过程也是一个氧化还原反应。
4.3 ALDH在生物体内的作用ALDH广泛分布于人体各个组织中，尤其是在肝脏、心脏和肾脏中表达量较高。
它参与了乙醇代谢途径的最后一步，将乙醛转化为无毒的乙酸。
通过这一过程，ALDH 帮助减少了乙醛对身体的毒性影响。
乙醛脱氢酶
乙醇代谢作用
乙醇代谢作用
肝中的乙醇脱氢酶负责将乙醇（酒的成分）氧化为乙醛，生成的乙醛作为底物进一步在乙醛脱氢酶催化下转 变为无害的乙酸（即醋的成分）。乙醛毒性高于乙醇，是造成宿醉的主要原因之一。而且乙醛被怀疑具有致癌性， 它与人类肿瘤的发生存在一定的关系。负责人体内乙醛转化的主要是肝中的乙醛脱氢酶（ALDH），它有两种同功 酶，分别分布于胞质溶胶（ALDH1）与线粒体（ALDH2）。两者在催化速率上有很明显的差异，ALDH2对乙醛的 K_M低于ALDH1，约后者的1/10，是主要负责乙醛转化的同工酶。
细菌中。此复合体负责细菌 中有毒芳香化合物的代谢。两单元的结合在活性中心间产生一个疏水的通道，中间体在一边完成反应便被运送至 另一端，提高了催化效率并避免了副反应的发生。
性质
性质
一种含锌酶类。其分子由两个亚基组成，其中一个位于酶的活性中心，另一个起稳定四级结构的作用。在辅 酶I存在的条件下，它催化包括乙醇在内的某些一级或二级醇、醛和酮的脱氢反应，催化正丁醛、肉桂醛、苯甲醛 脱氢反应速度比乙醛大。脱下的氢由NAD接受，使之成为还原型辅酶I。血清中乙醇脱氢酶活力是急性肝炎实质细 胞损伤有诊断价值的指标。正常人或无继发性肝病患者的血清酶活力为阴性。
分布
分布
乙醛脱氢酶基因位于12号染色体（12q24.2），它的主要多态性是rs671，即位于外显子12的G1510A。正常 的等位基因记为ALDH21，单碱基突变的等位基因记为ALDH22。突变基因翻译出的酶中，残基487的谷氨酸变为赖 氨酸，造成催化活性基本丧失。
ALDH22在人类各族群中的分布是不同的，它基本全部出现在亚洲人上。研究显示中国人ALDH22的频率为18%， 其中广东汉族最高（31%），武汉汉族12%，洛阳人15%，上海人25%，台湾人30%，朝鲜人16%，日本人27%，泰国 人4%，藏人/蒙古人/菲律宾人/马来人/台湾原住民1%-10%，白人0%，黑人0%。
乙醛脱氢酶(ALDH)活性检测试剂盒说明书__紫外分光光度法UPLC-MS-4344
紫外分光光度法乙醛脱氢酶（ALDH）活性检测试剂盒说明书货号：UPLC-MS-4344规格：50T/48S产品组成：使用前请认真核对试剂体积与瓶内体积是否一致，有疑问请及时联系工作人员。
试剂名称规格保存条件提取液液体60mL×1瓶4℃保存试剂一液体20mL×1瓶4℃保存试剂二粉剂×1瓶-20℃保存试剂三液体1mL×1支4℃保存试剂四液体2mL×1瓶4℃保存试剂五液体3mL×1瓶4℃保存溶液的配制：1、试剂二：临用前加入6mL蒸馏水溶解，-20℃分装保存；2、试剂五：沸点低，在使用时保持低温以保证正确的吸取量。
产品说明：乙醛脱氢酶(EC1.2.1.10)是醛脱氢酶的一种，广泛存在于各种动物、植物和微生物体内。
在辅酶I的存在下，它催化乙醇在内的某些一级或二级醇、醛或酮的脱氢反应。
在人类和许多动物体内，线粒体乙醛脱氢酶能把对生物体有害的醇类转化，所以在细胞解毒研究中乙醛脱氢酶受到高度关注；同时，乙醛脱氢酶在分子生物学以及相关疾病的检测方面有较广泛的研究应用。
乙醛脱氢酶催化乙醛和NAD+转化为乙酸和NADH，利用NADH在340nm处吸光值的变化即可计算得到乙醛脱氢酶的活性。
注意：实验之前建议选择2-3个预期差异大的样本做预实验。
如果样本吸光值不在测量范围内建议稀释或者增加样本量进行检测。
需自备的仪器和用品：紫外分光光度计、台式离心机、水浴锅、1mL石英比色皿、可调式移液枪、研钵/匀浆器、冰和蒸馏水。
操作步骤：一、样本处理（可适当调整待测样本量，具体比例可以参考文献）组织：按照组织质量（g）：提取液体积(mL)为1：5~10的比例（建议称取约0.1g组织，加入1mL提取液）进行冰浴匀浆，然后10000g，4℃，离心20min，取上清置于冰上待测。
细胞：按照细胞数量（104个）：提取液体积（mL）为500~1000：1的比例（建议500万细胞加入1mL提取液），冰浴超声破碎细胞（功率300w，超声3秒，间隔7秒，总时间3min）；然后10000g，4℃，离心20min，取上清置于冰上待测。
体内分解酒精的酶
体内分解酒精的酶
体内分解酒精的主要酶是乙醇脱氢酶（ADH）和乙酸脱氢酶（ALDH）。
ADH是一种金属酶，存在于肝脏、胃、肠道等组织中。
它可
以将乙醇（酒精）氧化成乙醛，同时还释放出两个氢离子和两个电子。
这个过程是可逆的，因此，在饮酒时ADH可以分解
乙醇，使其转化为无害的乙醛。
ALDH则是负责进一步处理乙醛的酶。
它会将乙醛氧化为乙酸，同时再次释放出氢离子和电子。
乙酸可以被进一步氧化为二氧化碳和水，最终排出体外。
除了ADH和ALDH之外，其他一些酶也可以参与体内分解酒
精的过程，包括丙酮酸酯酶和丙醇脱氢酶等。
这些酶的作用主要是加速某些中间产物的代谢，使乙醇分解过程更快速和有效。
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货号: QS1009 规格：50管/48样乙醛脱氢酶(acetaldehyde dehydrogenase，ALDH)试剂盒说明书
紫外分光光度法
注意：正式测定之前选择2-3个预期差异大的样本做预测定。
测定意义：
乙醛脱氢酶 (EC 1.2.1.10)是醛脱氢酶的一种，广泛存在于各种动物、植物和微生物体内。
主要作用是将乙醛氧化成乙酸，在酒精代谢中起主要作用。
在人类和许多动物体内，线粒体乙醛脱氢酶能把对生物体有害的醇类转化，所以在细胞解毒研究中乙醛脱氢酶受到高度关注；同时，乙醛脱氢酶在分子生物学以及相关疾病的检测方面有较广泛的研究应用。
测定原理：
在辅酶Ⅰ存在的条件下，乙醛脱氢酶催化乙醛和NAD+转化为乙酸和NADH，在340nm处的吸光值会增加，测定340nm处的吸光值变化，可计算得到乙醛脱氢酶的活性。
自备实验用品及仪器：
天平、离心机、恒温水浴锅、紫外分光光度计、1mL石英比色皿、蒸馏水。
试剂组成和配制：
提取液：液体50mL×1瓶，4℃保存。
试剂一：液体15mL×1瓶，4℃保存。
试剂二：液体5mL×1瓶，4℃避光保存。
试剂三：液体3mL×1瓶，4℃避光保存。
试剂四：液体2mL×1支，4℃保存。
试剂五：液体2mL×1支，4℃保存。
ALDH提取：
1.组织：按照组织质量（g）：提取液体积(mL)为1：5~10的比例（建议称取约0.1g组织，加
入1mL提取液）进行冰浴匀浆，然后，10000g，4℃，离心20min。
2.细胞：按照细胞数量（104个）：提取液体积（mL）为500~1000：1的比例（建议500万细
胞加入1mL提取液），冰浴超声波破碎细胞（功率300w，超声3秒，间隔7秒，总时间3min）；
然后10000g，4℃，离心10min，取上清置于冰上待测。
3.液体：直接检测。
测定操作表:
第1页，共2页
第2页，共2页
ALDH 酶活计算:
（1）按蛋白浓度计算
酶活定义：每毫克蛋白每分钟催化还原1nmol NAD+的酶量为1个酶活单位。
ALDH 酶活（nmol/min/mg prot ）= d
⨯∆εA ×V 反总÷（V 样×Crp）÷T= 804×△A÷Cpr （2）按样本质量计算
酶活定义：每克样品每分钟催化还原1nmol NAD+的酶量为1个酶活单位。
ALDH 酶活（nmol/min/g 鲜重）= d
⨯∆εA ×V 反总÷（V 样×W÷V 样总）÷T = 804×△A÷W （3）按照细胞数量计算
酶活定义：每104个细胞每分钟催化还原1nmol NAD+的酶量为1个酶活单位。
ALDH 酶活（nmol/min/104cell ）= d
⨯∆εA ×V 反总÷（V 样÷V 样总×细胞数量（万个））÷T= 804×△A÷细胞数量（万个）
（4）按液体体积计算
酶活定义：每mL 样本每分钟催化还原1nmol NAD+的酶量为1个酶活单位。
ALDH 酶活（nmol/min/mL ）= d
⨯∆εA ×V 反总÷V 样÷T= 804×△A ε：NADH 微摩尔消光系数，6.22×10-3 L/µmol /cm；d ：比色皿光径，1cm ；V 反总：反应体系总体积，1mL ；V 样：反应体系中样本体积，0.2mL ；Cpr ：样本蛋白浓度，mg/mL ；W ：样本质量，g ，T ：反应时间：1min。