医学生物化学(已整理)
(完整版)医学生物化学试题
《医学生物化学》试题一、单项选择题(每题1分,共20分)l。
盐析沉淀蛋白质的原理是（）A中和电荷，破坏水化膜B与蛋白质结合成不溶性蛋白盐c．降低蛋白质溶液的介电常数D．调节蛋白质溶液的等电点E．使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点2。
下列具有四级结构的蛋白质是( )A．纤维蛋白 B肌红蛋白C清蛋白 D乳酸脱氢酶E．胰岛素3。
酶化学修饰调节的主要方式是( )A甲基化与去甲基化 B．乙酰化与去乙酰化C磷酸化与去磷酸化 D．聚合与解聚E．酶蛋白与cAMP结合和解离4。
关于酶的竞争性抑制作用的说法正确的是（）A使Km值不变 B抑制剂结构一般与底物结构不相似 C Vm增高 D增加底物浓度可减弱抑制剂的影响E‘使Km值降低5．维持删A双螺旋结构稳定的因素有（）A分子中的3.5磷酸二酯键 B．碱基对之间的氢键C肽键 D．盐键Ef主链骨架上磷酸之间的吸引力6．丙酮酸彻底氧化成CQ、H20和能量，其中P／O比值为( )A．2．0 B．3．0C．4．0 D．5．0E．2．57．糖原分子中葡萄糖残基酵解时的限速酶有( )九糖原合成酶 B．磷酸化酶C．3—磷酸甘油醛脱氢酶 a丙酮酸酶兄葡萄糖磷酸激酶8．一分子葡萄糖糖酵解净得的ATP克分子数和有氧氧化所得ATP克分子数之比为 ( ）A。
l：9 B．1：16C．1：10 D．1：19E．1：159．一分子丙酮酸进入三羧酸循环彻底氧化成CO：和能量时（ )九生成4分子C02B．生成6分子H20C生成18个ATPD有5次脱氢，均通过NADH开始的呼吸链生成H20E．反应均在线粒体内进行10．直接参与鸟氨酸循环的氨基酸有（ )A鸟氨酸，赖氨酸 B，天冬氨酸，精氨酸C谷氨酸,鸟氨酸 D精氨酸,N·乙酰谷氨酸E．鸟氨酸，N—乙酰谷氨酸11．下列不是一碳单位的有( )A。
-CH3 B．C02C．—CH2- D．-CH=E．—CH2OH12．能在线粒体中进行的代谢过程有( )丸糖酵解 B．类脂合成C氧化磷酸化 D．脂肪酸合成巳胆固醇合成13．参加DNA复制的是（）丸RNA模板且四种核糖核苷酸巴异构酶 D．DNA指导的DNA聚合酶E．结合蛋白酶14．tRNA分子二级结构的特征是（）丸3端有多聚A B．5端有C-C-AC有反密码子环 D．有氨基酸残基E尿嘧啶环15．肽链合成后的可能的加工方式包括A切除肽链起始的氨基酸 B．部分肽段延长 C甲基化 D．磷酸化E．乙酰化16．基因表达产物是( )A．DNAB．RNAC．蛋白质D酶和DNAE,大部分是蛋白质和某些产物，表达为RNA17．基本的基因表达( )A有诱导剂存在时表达水平增高 B．有诱导剂存在时表达水平降低 C．有阻遏剂存在时表达水平增高 D有阻遏剂存在时表达水平降低 E极少受诱导剂或阻遏剂影响18．关于胆色素的叙述，正确的是（）A是铁卟啉化合物的代谢产物B．血红索还原成胆红素C胆红素还原变成胆绿素D胆素原是肝胆红素在肠道细菌作用下与乙酰CoA形成的E．胆红素与胆色素实际是同一物质，只是环境不同，而有不同命名19．正常人血浆中[Ca］X［P］乘积为( ）A．25—30 B．35～40C．45～50 D．5～10E．15～2020．甲状旁腺素对钙磷代谢的影响为( ）A使血钙十,血磷十 B．使血钙十，血磷+c使血钙十，血磷十 D．使血钙十，血磷十E．使尿钙十，尿磷十二、多项选择题(每题1分，共10分）1．常见的酶活性中心的必需基团有( ）A半胱氨酸和胱氨酸的巯基B‘组氨酸的咪唑基C．谷氨酸、天冬氨酸的侧链羧基 D．苏氨酸的羟基E丝氨酸的羟基2．对酶的正确叙述是( ）A能催化热力学上不能进行的反应 B．是由活细胞产生的一种生物催化剂 C催化的反应只限于细胞内 D．其本质是含辅酶或辅基的蛋白质E．能降低反应活化能3．琥珀酰辅酶A在代谢中的作用有（ )A是糖异生的原料D．是底物(作用物）水平磷酸化的供能物质C是合成卟啉化合物的原料D．氧化供能E．参与酮体氧化4．下列关于ATP的正确说法是( )A是体内的唯一的直接供能物质 B．可将其高能磷酸键转移给肌酸C可作为间接供能物质 D．可将其高能磷酸键GDP生成GTPE．不稳定5．代谢过程的中间产物是HMGCoA的是( )A合成脂肪酸 B．合成酮体C合成胆固醇 D．酮体氧化E，胆固醇降解‘6．临床常见高脂血症多见含量增高的脂蛋白是( ）A．CM B．VLDLC IDM D．LDLE．HDL7．酶蛋白和辅酶之间有下列关系( ）九两者以共价键相结合B。
医学生物化学各章节知识点及习题详解
医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( )A. 中和电荷，破坏水化膜B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C. 降低蛋白质溶液的介电常数D. 调节蛋白质溶液的等电点E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。
具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。
2. 关于肽键与肽，正确的是( )A. 肽键具有部分双键性质B. 是核酸分子中的基本结构键C. 含三个肽键的肽称为三肽D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
氨基酸借肽键联结成多肽链。
……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。
3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( )A. 分子中氢键B. 分子中次级键C. 氨基酸组成和顺序D. 分子内部疏水键E. 分子中二硫键的数量提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。
蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。
……。
具体参见教材20页小结。
4. 分子病主要是哪种结构异常（）A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构E. 空间结构提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。
具体参见教材15页。
5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( )A. 肽键B. 共轭双键C. R基团排斥力D. 3￠，5￠-磷酸二酯键E. 次级键提示：蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。
蛋白质的三级结构是……。
医学生物化学知识点
医学生物化学知识点医学生物化学是医学专业的重要基础学科之一，主要研究生物体内的生物大分子结构和功能、代谢途径以及相关的调控机制。
本文将介绍一些医学生物化学中常见的知识点，帮助读者更好地理解这门学科的重要内容。
1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着各种重要的功能，如结构支持、酶催化、免疫调节等。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，通过这些结构可以确定蛋白质的功能和作用机制。
2. 碳水化合物碳水化合物是生物体内重要的能量来源，也是细胞膜的主要组成成分。
碳水化合物包括单糖、双糖和多糖三种类型，通过糖酵解和糖异生途径可以转化为ATP分子，为生命活动提供能量。
3. 脂质脂质是生物体内的重要结构物质，包括甘油三酯、磷脂和固醇等多种类型。
脂质在细胞膜的组成中发挥重要作用，同时还参与能量存储和细胞信号传导等生物过程。
4. 核酸核酸是生物体内负责遗传信息传递的大分子，包括DNA和RNA两种类型。
DNA携带着细胞的遗传信息，通过遗传密码决定生物体的生长发育和功能表现；而RNA则参与蛋白质的合成和调控过程，是蛋白质合成的重要组成部分。
5. 酶酶是生物体内催化化学反应的生物催化剂，具有高度选择性和效率。
酶通过调节化学反应的活化能，加速生物体内代谢过程，参与碳水化合物、脂质、蛋白质等生物分子的合成和分解过程。
总结：医学生物化学知识点涉及到生物体内的各种组织和大分子的结构、功能、代谢途径和调控机制。
通过学习这些知识点，可以更好地理解生命的本质和机理，为医学研究和诊断治疗提供理论基础和实践指导。
希望本文所介绍的医学生物化学知识点对读者有所启发和帮助。
医学生物化学知识点
医学生物化学知识点医学生物化学是一门研究生物体内分子结构、功能和代谢过程的学科。
它是医学生物学和生物化学的交叉学科，对医学发展和临床实践具有重要的意义。
本文将介绍一些医学生物化学的基础知识点，包括蛋白质、核酸、糖类和代谢等方面。
一、蛋白质1.1 蛋白质的组成蛋白质由氨基酸组成，氨基酸分为20种常见氨基酸和一些稀有氨基酸。
其中，20种常见氨基酸可以分为两类，一类是疏水性氨基酸，一类是亲水性氨基酸。
1.2 蛋白质的结构蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指多肽链的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的局部空间排布方式，包括α螺旋和β折叠等形式，三级结构是指蛋白质整体的三维结构，四级结构是指由多个多肽链组合而成的复合物。
1.3 蛋白质的功能蛋白质是细胞的重要组成部分，具有多种功能，包括结构支持、酶催化、运输、信号传导等。
例如，肌动蛋白和微管蛋白是细胞骨架的主要组成部分，DNA聚合酶是参与DNA复制的关键酶。
二、核酸2.1 核酸的组成核酸是由核苷酸组成，核苷酸由碱基、糖和磷酸组成。
核酸可分为DNA和RNA两类，其中DNA是遗传信息的携带者，RNA参与蛋白质合成等生物过程。
2.2 核酸的结构DNA的结构是双螺旋结构，由两个互补链通过碱基配对而形成。
碱基配对规则是腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）之间形成两个氢键，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）之间形成三个氢键。
2.3 核酸的功能核酸具有储存、传递和表达遗传信息的功能。
DNA通过遗传物质的复制和遗传物质的转录过程，将遗传信息传递给下一代细胞。
RNA参与蛋白质合成的过程，是信息的中间传递者。
三、糖类3.1 糖类的分类糖类可以分为单糖、双糖和多糖三类。
单糖是最基本的糖单元，双糖由两个单糖分子通过糖苷键连接而成，多糖是由多个单糖分子组成。
3.2 糖类的功能糖类是细胞的重要能量来源，参与细胞的代谢过程。
此外，糖类还具有结构支持和细胞识别的功能。
例如，葡萄糖是主要的能量供应物质，胰岛素是调节血糖水平的重要激素。
(整理)检验医学专业实验IV临床生物化学检验部分
自动生化分析仪实际K值测定实际K值：理论K值受样品和试剂的加量准确度、比色杯光径准确度，尤其是ε的影响。
ε在波长和温度等不同时有所不同，故有必要获得用户所用分析仪的实际ε，再计算K值，此为~。
一、340nm波长实际K值测定【实验原理】：通过有NAD+（NADP+）参与的反应途径，用NADH或NADPH标准液来校正仪器。
用己糖激酶（HK）方法测定葡萄糖时，葡萄糖的消耗与NADH的生成呈等摩尔关系。
葡萄糖有标准纯品，当反应达到终点时，NADH的摩尔数等于标准的葡萄糖摩尔数。
在需要校正的仪器上测其A即可求得实际摩尔吸光系数，计算出实际K值。
【注意事项】1．减少偶然误差重复测定10次，当CV>5％时，则重新测定10次。
2．减少系统误差使用实际K值计算酶活性。
3．如果实际ε值与理论ε值偏差过大，需对仪器检修和校正。
二、405nm波长实际K值测定【实验原理】：许多酶活性测定时，以人工“色素原”为底物，经酶作用后可释放出在405nm 波长具有吸收峰有色的反应产物，如对硝基苯酚(4-NP)、对硝基苯胺(4-NA)、对硝基-5-氨基苯甲酸(ANBA)。
他们在405nm波长时的理论ε分别为18 700、9 870、9 490。
可使用其相应的纯标准品在需要校正的仪器上测其A即可求得实际ε，计算出实际K值。
以ALP实验(产物为4-NP) 为例测定实际K值。
【注意事项】1．4-NP标准品纯度要求较高，必要时需纯化。
2．其他注意事项参见340nm K值校正。
三、如何校正K值在理论K值或实际K值得情况下，测定某标准品的含量，若测得的结果偏低，则需要把测得的结果调整至原标准品的含量，此时调整的数值称为校正因子，则校正K值=理论（实际）K值×校正因子=理论（实际）K值×校准值÷实测值NADH正负向反应测定酶活性一、血清乳酸脱氢酶测定LD催化反应式为：L-乳酸+ NAD+（LD）→丙酮酸+ NADH + H+在反应过程中，乳酸被氧化生成丙酮酸，同时NAD+还原为NADH。
医学生物化学人卫(精校修订版)
医学生物化学第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。
蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。
蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。
二、蛋白质的分子组成特点蛋白质的基本组成单位是氨基酸✧编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
✧每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。
氨基酸的分类✧所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。
✧根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。
1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。
2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。
3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。
4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。
✧含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。
✧芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。
✧唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。
✧营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。
可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。
氨基酸的理化性质✧氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。
医学生物化学重点及题库100页
医学生物化学重点及题库第一章蛋白质的结构与功能本章要点一、蛋白质的元素组成：主要含有碳、氢、氧、氮及硫。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，即每mgN对应6.25mg蛋白质。
二、氨基酸1．结构特点2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类3．理化性质：⑴等电点（isoelectric point,pI）⑵紫外吸收⑶茚三酮反应三、肽键与肽链及肽链的方向四、肽键平面(肽单位)五、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。
一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
结构概念及稳定的力。
六、蛋白质一级结构与功能的关系1．一级结构是空间构象的基础，蛋白质的一级结构决定其高级结构2．一级结构与功能的关系3．蛋白质的空间结构与功能的关系4．变构效应（allosteric effect）5．协同效应(cooperativity)七、蛋白质的理化性质1．两性解离与等电点2．蛋白质的胶体性质3．蛋白质的变性(denaturation)4．蛋白质的沉淀5．蛋白质的复性(renaturation)6．蛋白质的沉淀和凝固7．蛋白质的紫外吸收8．蛋白质的呈色反应八、蛋白质的分离和纯化1．盐析(salt precipitation)2．有机溶剂沉淀蛋白质及沉淀原理3．透析(dialysis)4．电泳(electrophoresis)5．层析(chromatography)6．超速离心(ultracentrifugation)练习题一、选择题1．组成蛋白质的特征性元素是：A．C B．H C．O D．N E．S2．下列那两种氨基酸既能与茚三酮反应又能在280nm发生紫外吸收峰？A．丙氨酸及苯丙氨酸B．酪氨酸及色氨酸C．丝氨酸及甘氨酸D．精氨酸及赖氨酸E．蛋氨酸及苏氨酸3．下列何种物质分子中存在肽键？A．粘多糖B．甘油三酯C．细胞色素CD．tRNA E．血红素4．如下对蛋白质多肽链的叙述，何者是正确的？A．一条多肽链只有1个游离的α-NH2和1个游离的α-COOHB．如果末端氨基与末端羧基形成肽链，则无游离的-NH2和-COOHC．二氨基一羧基的碱性氨基酸，同一分子可与另两个氨基酸分别形成两个肽键D．根据游离的-NH2或-COOH数目，可判断存在肽链的数目E．所有蛋白质多肽链除存在肽键外，还存在二硫键5．蛋白质分子的一级结构概念主要是指：A．组成蛋白质多肽链的氨基酸数目B．氨基酸种类及相互比值C．氨基酸的排列顺序D．二硫键的数目和位置E．肽键的数目和位置6．下列何种结构不属蛋白质分子构象？A．右手双螺旋B．α-螺旋C．β-折叠D．β-转角E．无规则转曲7．在蛋白质三级结构中可存在如下化学键，但不包括：A．氢键B．二硫键C．离子键D．磷酸二酯键E．疏水基相互作用8．下列关于蛋白质四级结构的有关概念，何者是错误的？A．由两个或两个以上亚基组成B．参于形成四级结构的次级键多为非共价键C．四级结构是指亚基的空间排列及其相互间作用关系D．组成四级结构的亚基可以是相同的，也可以是不同的E．所有蛋白质分子只有具有四级结构，才表现出生物学活性9．血红蛋白与氧的结合能力（氧饱和度）与氧分压的关系呈S型曲线，与下列何种因素有关？A．变构效应B．蛋白质分子的化学修饰C．血红蛋白被其它物质所激活D．亚基发生解离E．在与氧结合过程中，血红蛋白的一级结构发生变化10．在什么情况下，一种蛋白质在电泳时既不向正级移动，也不向负极移动，而停留在原点？A．发生蛋白质变性B．与其它物质结合形成复合物C．电极缓冲液的pH正好与该蛋白质的pI相同D．电极缓冲液的pH大于该蛋白质的pIE．电极缓冲液的pH小于该蛋白质的pI11．在三种蛋白质里，它们的pI分别为a=4.15、b=5.02、c=6.81，分子量接近。
医学生物化学
医学生物化学21211.碱基互补：A与T配对，形成两氢键。
G与C配对，形成三个氢键。
2.酶的活性中心：酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。
其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团。
这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心或活性部位。
3.糖异生作用：非糖物质转变为葡萄糖的过程。
4.氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP磷酸化生成ATP的作用。
5.必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。
二、1多肽链 2 线粒体 3 转录；翻译 4 血钙三、BBBCE BB空DA ABDDB ADEDB四、1因为蛋白质代谢会产生氨，正常情况下会被肝脏代谢掉。
但肝病晚期肝脏代谢功能降低，导致血氨升高，易导致肝性昏迷。
所以要限制蛋白质摄入。
2脂肪酸的分解方式有多种，以β-氧化方式为主。
细胞中的脂肪酸首先需要活化，再进入线粒体内氧化。
脂肪酸的β-氧化包括脱氢、加水、再脱氢和硫解四步反应。
多数脂肪酸含偶数碳原子，活化的脂酰CoA每经过一次β-氧化便生成一分子乙酰CoA和比原来短两个碳原子的新的脂酰CoA。
如此反复进行β-氧化。
以1分子16碳的软脂酸为例，它活化后经7次β-氧化生成8分子乙酰CoA、7分子FAD•2H、7分子NADH+H+。
以上再彻底氧化，生成的ATP总数为131个，减去活化消耗的两个高能磷酸键，净生成129个ATP，可见脂肪酸是机体重要的能源物质。
3（1）乳糜微粒，密度非常低，运输甘油三酯和胆固醇酯，从小肠到组织肌肉和adipose组织。
（2）极低密度脂蛋白VLDL，在肝脏中生成，将脂类运输到组织中，当VLDL被运输到全身组织时，被分解为三酰甘油、脱辅基蛋白和磷脂，最后，VLDL被转变为低密度脂蛋白。
医学生物化学
医学生物化学简介医学生物化学是医学领域中的重要学科之一，主要研究生物化学在医学应用中的基本原理、方法和技术。
通过研究细胞、生物分子和生物过程的化学成分和相互作用，医学生物化学为疾病的诊断、治疗和预防提供了重要的支持。
基本原理医学生物化学的基本原理是分析和解释生物体内化学反应的基本过程和机制。
这些化学反应和过程直接影响到人体的正常功能和疾病的发生发展。
医学生物化学研究的基本原理包括以下几个方面：生物分子的结构与功能生物分子是组成生物体的基本单位，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类等。
医学生物化学通过研究生物分子的结构和功能，揭示各种生物体内化学反应的调控机制。
例如，研究蛋白质的结构可以帮助我们理解蛋白质在疾病发生过程中的作用。
代谢途径的调节代谢途径是维持生命活动的化学反应网络，包括碳水化合物、脂肪和蛋白质代谢等。
医学生物化学通过研究代谢途径的调节机制，可以揭示代谢紊乱与疾病的关系，从而为疾病的预防和治疗提供理论依据。
基因表达和调控基因是遗传信息的携带者，基因表达的调控是生物体内化学反应的重要过程之一。
医学生物化学研究基因的结构和功能以及基因表达的调控机制，可以进一步研究疾病的发生发展。
药物与生物分子的相互作用药物是治疗疾病的重要手段，而药物与生物分子的相互作用是药物发挥作用的基础。
医学生物化学通过研究药物与生物分子之间的相互作用机制，可以提高药物的疗效和降低不良反应。
主要应用医学生物化学的研究成果在医学领域有着广泛的应用，主要包括以下几个方面：临床诊断医学生物化学的研究成果可以用于临床诊断。
例如，血液中某些特定生物分子的含量和结构异常通常与某些疾病的发生发展有关，通过检测这些生物分子的变化可以辅助临床诊断。
药物研发医学生物化学的研究成果对于药物研发具有重要影响。
通过研究药物与生物分子的相互作用机制，可以提高药物的选择性和疗效，从而研发出更有效的药物。
疾病预防和治疗医学生物化学的研究成果为疾病的预防和治疗提供了理论依据。
医学生物化学重点总结
医学生物化学重点总结第二章蛋白质的结构和功能第一节蛋白质分子组成一、组成元素：N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25二、氨基酸1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。
2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。
（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。
（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。
（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。
三、理化性质1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷 +1 0 -1PH〈PI PH=PI PH〉PI阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2）2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。
3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。
此反应可作为氨基酸定量分析方法。
四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr）五、蛋白质分子结构1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—）2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。
4.天然存在的活性肽：（1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA 或蛋白质结合，以保护机体（解毒）（2）多肽类激素及神经肽①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。
医学生物化学知识点总结
医学生物化学知识点总结医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究人体生命过程与生物分子之间的相互关系。
本文将就医学生物化学的若干知识点进行总结，以便读者深入理解该领域的重要概念和原理。
一、生物大分子的基本特征生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂类等。
它们都具有一定的结构特点和功能，其中蛋白质是最为复杂的一类大分子。
蛋白质由氨基酸组成，可以通过肽键连接在一起形成多肽链。
其功能多样，包括酶促反应、结构支持和信号传导等。
二、酶促反应与酶动力学酶是生物体内催化反应的生物催化剂，它能够加速反应速率并降低活化能。
酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等因素的影响。
酶动力学研究酶催化速率与底物浓度之间的关系，包括酶动力学参数的测定和酶反应的速率方程等。
三、生物能量代谢与三大能量物质生物体内的能量代谢主要依赖于三大能量物质：葡萄糖、脂肪和蛋白质。
葡萄糖通过糖酵解和三羧酸循环产生三磷酸腺苷（ATP）作为细胞内的能量储备。
脂肪是最有效的能量储存物质，而蛋白质则在特定情况下被分解为氨基酸，供能使用。
四、核酸结构与遗传信息传递核酸是遗传信息的存储和传递分子，包括DNA和RNA。
DNA是双螺旋结构，由一条脱氧核糖核苷酸链和一条互补的链组成。
RNA分为信使RNA、核糖体RNA和转运RNA等多种类型，它们参与到蛋白质的合成过程中。
五、生物膜与细胞信号传导生物膜是细胞内外的分隔膜，具有选择性通透性。
磷脂是构成细胞膜的主要成分，它们通过疏水作用形成脂双层结构。
细胞信号传导则通过细胞膜上的受体、信号转导分子和效应器等组成的信号转导通路实现。
六、酸碱平衡与血液酸碱平衡调节酸碱平衡是维持机体内部环境稳定的重要生理过程，主要通过呼吸系统和肾脏来调节。
在血液中，酸碱平衡主要通过碳酸氢根离子和碳酸根离子之间的平衡来实现，而呼吸酸中毒和代谢性碱中毒则是常见的酸碱平衡紊乱疾病。
总结：通过对医学生物化学的知识点进行梳理和总结，我们深入了解了生物大分子的特征、酶促反应与酶动力学、生物能量代谢、核酸结构与遗传信息传递、生物膜与细胞信号传导以及酸碱平衡等内容。
医学生物化学知识点详解
医学生物化学知识点详解医学生物化学是医学专业中非常重要的一门课程，它涉及到人体内各种生物分子的结构、功能和代谢过程。
本文将对医学生物化学中的一些重要知识点进行详细解析，帮助读者更好地理解和掌握这门学科。
1. 蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内最重要的大分子，它们在细胞中扮演着各种重要的角色。
蛋白质的结构包括四个层次：一级结构是由氨基酸的线性排列所决定的，二级结构是由氢键形成的α-螺旋和β-折叠，三级结构是由蛋白质的二级结构之间的相互作用所决定的，四级结构是由多个蛋白质亚基之间的相互作用所决定的。
不同的蛋白质具有不同的功能，例如酶、抗体、激素等。
2. 糖代谢糖是生物体内最重要的能量来源之一，同时也是构成细胞壁和核酸的重要组成部分。
糖的代谢主要包括糖的降解和合成两个过程。
糖的降解主要通过糖酵解和三羧酸循环来产生能量，而糖的合成则主要通过糖异生途径来进行。
糖代谢的紊乱与多种疾病的发生密切相关，如糖尿病等。
3. 脂质代谢脂质是生物体内重要的能量存储物质，同时也是构成细胞膜的重要组成部分。
脂质的代谢主要包括脂肪酸的合成和降解、胆固醇的合成和降解以及脂质的转运等过程。
脂质代谢的紊乱与多种疾病的发生密切相关，如高血脂症等。
4. 核酸代谢核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA。
核酸的代谢主要包括核苷酸的合成和降解两个过程。
核苷酸的合成主要通过核苷酸合成途径来进行，而核苷酸的降解则主要通过核苷酸降解途径来进行。
核酸代谢的紊乱与多种遗传性疾病的发生密切相关，如遗传性代谢病等。
5. 酶与酶动力学酶是生物体内催化化学反应的重要分子，它们能够降低反应的活化能，从而加速反应速率。
酶的活性受到多种因素的影响，如温度、pH值、底物浓度等。
酶动力学研究酶的催化机理和酶的动力学参数，如酶的最大反应速率和底物浓度对反应速率的影响等。
6. 细胞信号转导细胞信号转导是细胞内外信息传递的过程，它调控了细胞的生长、分化、凋亡等重要生理过程。
医学生物化学试题及答案(可编辑)
医学生物化学试题及答案（可编辑）医学生物化学试题及答案医学生物化学试题及答案基础医学院生物化学教研室二??九年五月医学生物化学题库第二章蛋白质化学一、选择题1、在寡聚蛋白质中,亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称为cA、三级结构B、缔合现象C、四级结构D、变构现象2、形成稳定的肽链空间结构,非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于A、不断绕动状态B、可以相对自由旋转C、同一平面D、随不同外界环境而变化的状态3、甘氨酸的解离常数是pK12.34, pK29.60 ,它的等电点(pI)是A、7.26B、5.97C、7.14D、10.774、肽链中的肽键是: A、顺式结构B、顺式和反式共存C、反式结构5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是A、静电作用力B、氢键C、疏水键D、范德华作用力6、蛋白质变性是指蛋白质A、一级结构改变B、空间构象破坏C、辅基脱落D、蛋白质水解7、哪种氨基酸可使肽链之间形成共价交联结构? A、Met B、Ser C、GluD、Cys8、在下列所有氨基酸溶液中,不引起偏振光旋转的氨基酸是) A、丙氨酸B、亮氨酸C、甘氨酸D、丝氨酸9、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构A、全部是L-型B、全部是D型C、部分是L-型,部分是D-型D、除甘氨酸外都是L-型10、谷氨酸的pK’1-COOH为2.19,pK’2-N+H3为9.67,pK’3r-COOH为4.25,其pI是A、4.25 B、3.22C、6.96D、5.9311、在生理pH情况下,下列氨基酸中哪个带净负电荷? A、ProB、LysC、HisD、Glu12、天然蛋白质中不存在的氨基酸是A、半胱氨酸B、瓜氨酸C、丝氨酸D、蛋氨酸13、破坏α-螺旋结构的氨基酸残基之一是A、亮氨酸B、丙氨酸C、脯氨酸D、谷氨酸14、当蛋白质处于等电点时,可使蛋白质分子的A、稳定性增加B、表面净电荷不变C、表面净电荷增加D、溶解度、蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是最小15A、加尿素B、透析法C、加过甲酸D、加重金属盐16、下列关于Ig G结构的叙述哪一个是不正确的?A、由两条轻链和两条重链组成B、其分子形状为Y型结构C、重链和轻链之间主要靠非共价键连接D、轻链有两个结构域,重链有四个结构域组成17、下列哪种方法可得到蛋白质的“指纹图谱”?A、酸水解,然后凝胶过滤B、彻底碱水解并用离子交换层析测定氨基酸组成C、用氨肽酶水解并测定被释放的氨基酸组成D、用胰蛋白酶降解,然后进行纸层析或纸电泳18、下面关于蛋白质结构与功能的关系的叙述哪一个是正确的?A、从蛋白质的氨基酸排列顺序可推知其生物学功能B、蛋白质氨基酸排列顺序的改变会导致其功能异常C、只有具特定的二级结构的蛋白质才有活性D、只有具特定的四级结构的蛋白质才有活性19、下列关于肽链部分断裂的叙述哪一个是正确的?A、溴化氰断裂苏氨酸的羧基形成的肽键B、胰蛋白酶专一性水解碱性氨基酸的羧基形成的肽键C、.胰蛋白酶专一性水解芳香组氨基酸的羧基形成的肽键D、胰凝乳蛋白酶专一性水解芳香组氨基酸的氨基形成的肽键20、下列有关Phe-Lys-Ala-Val-Phe -Leu-Lys的叙述哪个是正确的?A、是一个六肽B、是一个碱性多肽C、对脂质表面无亲和力D、是一个酸性多肽二、名词解释等电点(pI)肽键和肽链肽平面及二面角一级结构二级结构三级结构四级结构超二级结构结构域蛋白质变性与复性三、问答题和计算题:为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础?蛋白质元素组成有何特点?2、什么是蛋白质的变性?变性的机制是什么?举例说明蛋白质变性在实践中的应用。
医学生专业生物化学课本知识点总结
医学生专业生物化学课本知识点总结医学生专业生物化学课本知识点总结生物化学重点蛋白质的元素组成：碳氢氧氮，测定的含氮量：除以16%=pr的含量，如氮5克pr为31.5克。
L－α－氨基酸其（脯！VD2麦角钙化醇VD3胆钙化醇，.生物素：是羧化酶的辅基，在体内参与CO2的固定和羧化反应。
FH4：由叶酸衍生而来。
四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。
糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段：1.活化（己糖磷酸酯的生成）：葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6-双磷酸果糖(FBP)，即葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→6-磷酸果糖→1,6-双磷酸果糖（F-1,6-BP)。
这一阶段需消耗两分子ATP，己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）和6-磷酸果糖激酶-1是关键酶。
2.裂解（磷酸丙糖的生成）：一分子氨酸是一种L－α－亚氨基酸），，酸性氨基！酶促反应的特点：1．具有极高的催化效率：2．具有高度的底物特异性：一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的特异性。
⑴绝对特异性：琥珀酸脱氢酶。
⑵相对特异性脂肪酶。
⑶立体异构特异性L-精氨酸酶。
酸：天门冬氨酸，谷氨酸;碱性氨基酸赖氨酸精氨酸组氨酸。
蛋白质的理化性质：1．两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。
在某一PH溶液中，蛋白质分子所带正、负电荷相等时，此时整个分CH2OPO3H2CH2OHOHOHHH磷酸萄葡糖变位酶HHOHHOHHHOOHHOOPO3H2HOHHOH1磷酸葡萄糖(G-1-P)6磷酸葡萄糖(G-6-P)子呈电中性，此时的pH值称为蛋白质的等电点。
2．蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。
蛋白质分子表面的水化膜和表面所带的同性电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。
3．蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。
医学生物化学重点总结
医学生物化学重点总结第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释肽键：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
三、填空题1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链（R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。
3，紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有色氨酸，苯丙氨酸，或酪氨酸。
5，蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等，次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键第二章核酸的结构与功能一、名词解释DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。
DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。
三、填空题1，核酸可分为DNA和RNA两大类，前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞拟核部位，后者主要存在于细胞的细胞质部位2，构成核酸的基本单位是核苷酸，由戊糖、含氮碱基和磷酸3个部分组成6，RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤，尿嘧啶和胞嘧啶7，DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶四、简答题1，DNA与RNA一级结构和二级结构有何异同？DNA RNA 一级结构相同点 1，以单链核苷酸作为基本结构单位2，单核苷酸间以3’,5’磷酸二脂键相连接3，都有腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶一级结构不同点：1，基本结构单位2，核苷酸残基数目3，碱基4，碱基互补脱氧核苷酸几千到几千万胸腺嘧啶A=T,G≡C核苷酸几十到几千尿嘧啶A=U,G≡C 二级结构不同点：双链右手螺旋单链茎环结构4，叙述DNA双螺旋结构模式的要点。
医学生物化学
蛋白质与氨基酸
核酸的结构与分类
DNA和RNA的结构特点，以及它们的组成和功能。
基因表达的调控
转录、翻译等基因表达过程，以及各种调控机制。
核酸与基因表达
酶的分类与性质
酶的命名、分类，以及酶的化学本质和催化机制。
维生素的分类与功能
各种维生素的分类、名称和功能，以及维生素缺乏的影响。
酶与维生素
03
医学生物化学实验技术
预警潜在疾病
某些生物化学指标异常可能预示着潜在疾病的发生，如高胆固醇水平可能与心血管疾病有关。
指导药物治疗
01
通过对患者生物化学指标的监测，医生可以调整药物剂量或更换药物，以获得最佳治疗效果。
疾病治疗与预防
营养支持
02
根据患者的生化指标，医生可以为其提供适当的营养建议和饮食指导，以辅助治疗或预防疾病。
医学检验技术改进
医学科学研究的重要领域
05
医学生物化学的未来发展趋势
随着蛋白质组学的发展，对蛋白质表达、蛋白质修饰和蛋白质相互作用的研究将更加深入，揭示更多的生命活动机制。
蛋白质组学研究
新兴技术的开发与应用
高通量测序和质谱技术将进一步推动医学生物化学领域的发展，为疾病诊断和治疗提供更精确的数据。
预防并发症
03
通过监测生物化学指标，医生可以及时发现潜在并发症的风险，并采取相应措施进行预防。
医学生物化学是药物研发的关键领域之一，通过研究药物在体内的代谢、作用机制等，为新药的研发提供理论支持。
新药研发
医学生物化学可以深入探讨疾病的发病机制，为疾病的预防和治疗提供新的思路和方法。
疾病机制研究
医学生物化学领域的不断发展，推动着医学检验技术的不断改进和完善，提高诊断和治疗的准确性。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理生物化学是研究生命体内分子结构、组成及其相互作用的化学学科。
它涵盖了许多重要的生物分子和反应过程，对于理解生命活动的分子基础和生物学功能至关重要。
下面是生物化学的一些重要知识点的总整理。
1.生物大分子：生物体内的大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
它们是生命的基础，参与了生物体内许多重要的结构和功能。
2.蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一、它们由氨基酸链组成，具有三级结构：一级结构是氨基酸的线性排列顺序，二级结构是通过氢键和范德华力形成的局部空间结构，三级结构是整个蛋白质折叠成特定的形状。
3.核酸：核酸是生物体内编码和传递遗传信息的分子。
DNA和RNA是两种最重要的核酸。
DNA通过碱基配对和双螺旋结构来存储和传递遗传信息，RNA则参与了蛋白质的合成过程中。
4.酶：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速反应速率。
酶与底物结合形成复合物，通过降低活化能来促进反应的进行。
5.代谢途径：生物体内的代谢活动通过一系列的化学反应途径进行。
这些途径包括糖酵解、柠檬酸循环、呼吸链和光合作用等。
代谢途径提供能量和合成生物分子所需的原料。
7.柠檬酸循环：柠檬酸循环是将葡萄糖代谢产生的乙酰辅酶A进一步氧化，产生更多的ATP、NADH和FADH28.呼吸链：呼吸链是将NADH和FADH2的电子逐步传递给氧气，生成水，并产生ATP的过程。
它包括细胞色素和膜蛋白等。
9.光合作用：光合作用是植物细胞中通过光能将水和二氧化碳转化为葡萄糖和氧气的过程。
光合作用产生的葡萄糖可以作为能量和碳源。
10.脂质：脂质是不溶于水的有机分子，包括脂肪酸、甘油和脂类等。
脂质在生物体内具有重要的结构和功能，如构成细胞膜、提供能量储存等。
11.生物膜：生物膜是由脂质和蛋白质共同组成的结构，包围着细胞和细胞器。
生物膜具有选择性渗透性，参与了许多生物活动，如物质输运、信号转导等。
12.分子遗传学：分子遗传学研究基因的组成和结构，以及基因的表达调控。
医学生物化学重点知识总结
医学生物化学重点知识总结医学生物化学是医学专业的重要基础学科之一，掌握其中的重点知识对于医学生的研究和临床工作至关重要。
以下是医学生物化学的重点知识总结：1. 生物大分子- 生物大分子包括蛋白质、核酸、糖类和脂类。
- 蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的大分子，参与了生命活动的方方面面。
- 核酸是遗传物质的基本组成部分，包括DNA和RNA。
- 糖类是细胞内外的重要能源，也参与了调节生命活动的过程。
- 脂类是构成细胞膜的重要组分，具有能量储存和保护器官的功能。
2. 酶的机制- 酶是生物体内催化化学反应的蛋白质。
- 酶可以提高反应速率，但不参与反应本身。
- 酶的活性受到温度、pH值和底物浓度的影响。
- 酶的机制包括底物结合、反应过渡态形成和产物释放等步骤。
3. 能量代谢- 能量代谢是生物体维持生命活动所必需的过程。
- 能量代谢包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等步骤。
- 糖酵解将葡萄糖分解为乳酸或乙醛、丙酮酸等产物。
- 三羧酸循环将乙酰辅酶A氧化成二氧化碳和水，并产生ATP能量。
- 氧化磷酸化是最主要的能量产生过程，通过氧化底物产生大量ATP能量。
4. 遗传信息传递- 遗传信息在细胞内通过DNA和RNA传递。
- DNA包含遗传信息的编码，RNA参与转录和翻译过程。
- 转录是将DNA编码转换为RNA信息的过程。
- 翻译是将RNA信息转换为蛋白质的过程。
5. 蛋白质合成和降解- 蛋白质合成是细胞内将氨基酸通过肽键连接成多肽链的过程。
- 蛋白质降解是细胞内将蛋白质分解为氨基酸的过程。
- 蛋白质的合成和降解在细胞内保持动态平衡。
以上是医学生物化学的重点知识总结，希望对你的学习有所帮助。
请在确认过内容后使用该文档，如有疑问，请咨询专业教师或查阅相关资料。
医学生物化学
医学生物化学医学生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化的科学，它是医学和生物学的重要交叉学科。
对于医学生来说，掌握医学生物化学的知识至关重要，因为它不仅有助于理解生命的本质，还为疾病的诊断、治疗和预防提供了理论基础。
在我们的身体中，每时每刻都在进行着无数复杂的化学反应。
这些反应维持着生命的基本功能，如新陈代谢、能量产生和遗传信息的传递。
医学生物化学的研究范围广泛，涵盖了生物大分子（如蛋白质、核酸、多糖和脂质）的结构与功能，生物体内的物质代谢（包括糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢等），以及基因表达和调控等方面。
先来说说蛋白质，这可是生命活动的主要承担者。
蛋白质由氨基酸组成，其结构决定了功能。
例如，血红蛋白能够运输氧气，是因为它具有特殊的三维结构，可以与氧气结合。
而当蛋白质的结构发生异常时，就可能导致疾病。
比如，镰状细胞贫血就是由于血红蛋白分子中的一个氨基酸发生了突变，使得血红蛋白的结构改变，从而影响了其功能。
核酸也是医学生物化学中的重要角色，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 携带了遗传信息，通过复制和转录将遗传信息传递给 RNA，再由 RNA 指导蛋白质的合成。
这个过程中的任何一个环节出现问题，都可能引发疾病。
例如，基因突变可能导致某些遗传性疾病的发生。
再谈谈物质代谢。
糖代谢在提供能量方面起着关键作用。
当我们摄入食物中的糖类后，经过一系列的化学反应，被转化为能量或者储存起来。
如果糖代谢出现紊乱，就可能导致糖尿病等疾病。
糖尿病患者由于胰岛素分泌不足或作用缺陷，无法有效地调节血糖水平，从而引发一系列的健康问题。
脂代谢也不容忽视。
脂肪是体内重要的储能物质，同时也参与了多种生理过程。
高脂血症是一种常见的脂代谢紊乱疾病，它与心血管疾病的发生密切相关。
了解脂代谢的机制，对于预防和治疗心血管疾病具有重要意义。
氨基酸代谢同样重要。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它们在体内的代谢平衡对于维持身体健康至关重要。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
医学生物化学期末复习内容（2011年秋季）ATP的化学本质是：B、核苷酸DNA的二级结构是E．双螺旋结构DNA二级结构特点不包括E．螺旋每旋转一周合3．6个碱基对DNA分子杂交的基础是：A.DNA变性后在一定条件下可复性DNA分子中的碱基组成是：A.A＋C＝G＋TDNA复制时辨认复制起始点主要靠：D、引物酶DNA复制中的引物是：C、以DNA为模板合成的RNA片段DNA水解后可得下列哪组产物：E.胞嘧啶、胸腺嘧啶FH4作为辅酶的酶是：A、一碳单位转移酶Km值与底物亲和力大小关系是A．Km值越小，亲和力越大RNA合成的主要方式是：B、转录RNA和DNA彻底水解后的产物A．核糖不同，部分碱基不同A氨中毒的根本原因是D．肝功能损伤，不能合成尿素B变性蛋白质的特性有：B.生物学活性丧失变性蛋白质的主要特点是D．生物学活性丧失变性蛋白质和天然蛋白质的最主要区别是（原有生物活性丧失）丙酮酸羟化酶作为反应限速酶的反应是：C、糖异生丙酮酸脱氢酶复合体作为反应限速酶的反应时：B、糖的有氧氧化不属于胆色素的是C．血红素不属于脂溶性维生素的有C．维生素CC参与构成FMN的维生素是：B、维生素B2参与细胞修复DNA损伤的酶有B．DNA聚合酶参与线粒体生物氧化反应的酶类有C．不需氧脱氢酶常用的蛋白质沉淀法不包括E．某些碱类沉淀成人体内氨的最主要代谢去路是D．合成尿素D胆红素来源不包括B．储铁铁蛋白蛋白质变性的实质C．空间构象改变蛋白质变性和DNA变性的共同点是：A.生物学活性丧失蛋白质变性是由于C．蛋白质的空间构象的破坏蛋白质的等电点是指：E.蛋白质分子的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值蛋白质的特殊功能不包括A．复制功能蛋白质的一级结构和空间结构决定于：C.氨基酸组成和顺序蛋白质对紫外线的最大吸收波长是（280nm）蛋白质分子中主要的化学键是A．肽键蛋白质高分子溶液的特性有：A.粘度大蛋白质互补作用的实质是：B、蛋白质中必需氨基酸的相互补充低密度脂蛋白C．胆固醇含量最多对酶来说，下列不正确的有：A.酶可加速化学反应速度，因而改变反应的平衡常数F翻译过程的产物是D．蛋白质芳香族氨基酸是：A.苯丙氨酸非竞争性抑制作用与竞争性抑制作用的不同点在于前者E．提高底物浓度，Vm仍然降低分子病主要是哪种结构异常：A.一级结构分子葡萄糖有氧氧化生产CO2和H2O时，生成ATP的数量：D、38 E、6G钙排泄的主要途径是B．经肠道排泄肝功能严重受损时可出现C．有出血倾向肝脏不能合成的蛋白质是E．-球蛋白肝脏合成最多的血浆蛋白是C．白蛋白肝脏在脂肪代谢中产生过多酮体意味着E．糖的供应不足冈崎片段是指：C、随从链上合成的DNA片段第 1 页，共 4 页各种蛋白质的等电点不同是由于：C、蛋白质的氨基酸组成不同各种蛋白质的含氮量相近，平均含量为（16％）根据蛋白质的胶体反应，从蛋白质溶液中除去小分子物质常用的方法是：B、透析法谷氨酸在蛋白质代谢作用中具有重要作用，因为A．参与转氨基作用关于ATP说明中错误的是：B、含嘧啶碱关于Ca2+的生理功用，正确的是C．降低神经肌肉兴奋性，增加心肌兴奋性关于DNA复制的叙述，不正确的是D．在细胞周期的G1期进行关于胆色素的叙述，正确的是A．是铁卟啉化合物的代谢产物关于蛋白质的二级结构正确的是：C.主要为α-双螺旋和β-片层结构关于碱基配对，下列错误的是：E.A-G，C-T相配对关于酶的非竞争性抑制作用正确的说法是：D.Km值不变关于酶的竞争性抑制作用的说法正确的是：D.增加底物浓度可减弱抑制剂的影响关于酶的叙述正确的一项是：C.酶的本质是蛋白质（大部分）关于酶与温度的关系，错误的论述是：D.酶的最适温度与反应时间无关关于酶正确叙述的是B．是由活细胞产生的一种生物催化剂关于密码子，正确的叙述是：B、三个相邻核苷酸决定一种密码子关于生物转化作用正确的叙述是A．被转化的是非营养性物质关于肽键与肽，正确的是：A.肽键具有部分双键性质关于同工酶正确的说明是A．是由不同的亚基组成的多聚复合物关于转氨酶的叙述错误的是：D、组织细胞中转氨酶活性很低，血清中的活性很强关于组成蛋白质的氨基酸结构，正确的说法是：A.在α-碳原子上都结合有氨基或亚氨基国际酶学会将酶分为六类的依据是：D、酶促反应的性质H含LDH1丰富的组织是：C、心脏合成胆固醇和合成酮体的共同点是A．乙酰CoA为基本原料核酸对紫外线的最大吸收峰在：B.260nm核酸中各单位之间的连接方式是（）B．3ˊ，5ˊ磷酸二酯键呼吸链存在于：A、线粒体内膜J饥饿时体内的代谢可能发生下列变化：A、糖异生增强肌肉收缩时能量的直接来源是：A、ATP肌糖原分解不能直接补充血糖的原因是C．肌肉组织缺乏葡萄糖-6-磷酸酶激素敏感脂肪酶是指D．脂肪细胞中的甘油三酯脂肪酶甲状旁腺素对钙磷代谢的影响为B．使血钙，血磷¯K可使血糖浓度下降的激素是C．胰岛素M酶保持催化活性必须：A、有活性中心酶促反应动力学研究的是E．影响酶促反应速度的因素酶蛋白变性后其活性丧失，是因为C．酶蛋白空间结构受到破坏酶的活性中心是指：A.由必需基团组成的具有一定空间构象的区域酶的特异性是指B．酶对其所催化的底物有特异的选择性酶化学修饰调节的主要方式是C．磷酸化与去磷酸化酶活性是指：E、酶的催化能力酶原激活的生理意义在于：D、避免细胞的自身消化酶原所以没有活性是因为：B.活性中心未形成或未暴露某一蛋白质样品测出含氮量为5克。
此样品中蛋白质大致含量是：D、31.25克N能使唾液淀粉酶活性增强的离子是：A、氯离子P嘌呤核苷酸从头合成时首先生成的是C．IMP嘌呤核苷酸循环脱氨基作用主要在哪种组织中进行A．肝嘌呤环中的氮原子来自C．谷氨酰胺Q氰化物对人体的毒害作用主要是由于：D、抑制呼吸链电子传递R人体内的氨基酸脱氨基的主要方式为E．联合脱氨基作用乳酸脱氢酶的同工酶有D．5种S肾脏中产生的氨主要来自B．谷氨酰氨的水解生糖兼生酮的氨基酸是B．苯丙氨酸、色氨酸第 2 页，共 4 页生物氧化的特点中错误的是：B、能量骤然释放，以热能的形式散发生物转化中，第二相反应包括A．结合反应T糖酵解途径中大多数酶催化的反应是可逆的，催化不可逆反应的酶是A．丙酮酸激酶糖异生是指A．非糖物质转变为糖体内氨的主要运输形式是D．谷氨酰胺体内含糖原总量最高的器官是：D、肌肉体内转运一碳单位的载体是E．四氢叶酸调节三羧酸循环运转最主要的酶是E．异柠檬酸脱氢酶调节氧化磷酸化重要的激素是：A、甲状腺素同功酶的特点是：B、催化反应相同透析利用的蛋白质性质是：B、不能透过半透膜W维持DNA双螺旋结构稳定的因素有：B.碱基对之间的氢键维持蛋白质三级结构的主要键是：E.次级键下列具有四级结构的蛋白质是：D.乳酸脱氢酶维生素B2是下列哪种辅酶的组成成分D．FAD维系蛋白质一级结构的主要化学键是（肽键）位于糖代谢各条代谢途径交汇点的化合物是：B、6-磷酸葡萄糖X细胞中进行DNA复制的部位是：C、细胞核下列不能补充血糖的代谢过程是B．肌糖原分解下列不是一碳单位的有B．CO2下列不属于血液中的固体成分是D．水下列参与成熟红细胞中2，3-DPG支路代谢的酶是：A、2，3-二磷酸甘油酸磷酸酶下列代谢中只能间接调节血糖浓度的是：B、肌糖原分解下列关于ATP的不正确说法是C．可作为间接供能物质下列关于酶的活性中心的叙述正确的是A．所有的酶都有活性中心下列可以作为第二信使的物质是E．cAMP下列哪些物质不属于胆色素A．细胞色素下列哪种氨基酸不属于人体必需氨基酸E．酪氨酸下列哪种碱基只存在于mRNA，而不存在于DNA中B．U下列哪种物质是体内氨的储存和运输形式E．谷氨酰胺下列脱氧核苷酸不存在于DNA中的是：E.dUMP线粒体氧化磷酸化解偶联是意味着D．线粒体能利用氧，但不能生成ATP血钙中直接发挥生理作用的物质为E．钙离子血浆蛋白质中密度最高的是：A、α-脂蛋白血浆中的非扩散钙主要是指C．血浆蛋白结合钙Y严重肝疾患的男性患者出现男性乳房发育、蜘蛛痣，主要是由于C．雌性激素灭活不好盐析沉淀蛋白质的原理是：A.中和电荷，破坏水化膜一般情况下，体内糖原贮存量最高的是D．肌肉一分子丙酮酸进入三羧酸循环彻底氧化成CO2和能量时E．反应均在线粒体内进行一分子葡萄糖在有氧氧化中通过脱氢氧化成水生产ATP的数量：E、36一个操纵子通常含有B．一个启动序列和数个编码基因一氧化碳是呼吸链的阻断剂，被抑制的递氢体或递电子体是：D、细胞色素aa3遗传信息传递的中心法则指出信息传递顺序是C．DNA→RNA→蛋白质以下辅酶或辅基含维生素PP的是：D、NAD+和NADP+异柠檬酸脱氢酶作为反应限速酶的反应是;B、三羧酸循环抑制脂肪动员的激素是A．胰岛素影响Tm值的因素有：B.DNA分子中G、C对含量高，则Tm值增高影响酶促反应的因素不包括D．变性剂有关cAMP叙述正确的是C．cAMP是激素作用的第二信使有关糖的无氧酵解过程可以认为A．终产物是乳酸有关同工酶的正确叙述是A．不同组织中同工酶谱不同第 3 页，共 4 页有关温度与酶的关系，错误的是B．酶是蛋白质，即使反应的时间很短也不能提高反应速度有机磷能使乙酰胆碱脂酶失活，是因为：C.与酶活性中心的丝氨酸残基上的羟基结合，解磷啶可消除对酶的抑制作用与佝偻病的发生无关的因素是E．碱性磷酸酶活性降低与镰刀型红细胞贫血β链有关的突变是：A、点突变B、断裂C、缺失D、插入E、交联与铁吸收无关的因素是C．维生素DZ在核酸中占9%-11%，且可用于计算核酸含量的元素是：E.磷正常成人血浆中[Ca]×[P A．35～40正常静息状态下，大部分血糖被哪一器官作为能源供应A．脑正常人清晨空腹血糖浓度为（以mg/100ml计）C．70-110正常人血浆pH值为C．7．35～7．45正常血浆脂蛋白按照密度由低到高顺序的排列为A．CM-VLDL-LDL-HDL脂肪酸彻底氧化的产物是E．水和二氧化碳及释放的能量直接参与鸟氨酸循环的氨基酸有B．天冬氨酸，精氨酸属于游离型初级胆汁酸的有E．胆酸，鹅脱氧胆酸转氨酶的辅酶组分中含有B．吡哆醛（吡哆胺）转录的终止涉及A．因子识别DNA上的终止信号第 4 页，共 4 页。