第01章蛋白质的结构与功能优秀课件
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二、蛋白质的结构
血红蛋白的结构层次
思考血红蛋白结构中，脱水数、肽键数、氨基酸 数、肽链数之间的关系。 肽键数=脱水数=氨基酸数—肽链数
二、蛋白质的结构
据图分析蛋白质结构多样性的原因
氨基酸数目不同
氨基酸种类不同
氨基酸排列顺序不同
肽链空间结构不同
三、小结 结构
决定
功能
资料1：镰刀型细胞贫血症是20世纪初才被人们发 现的一种遗传病。经研究发现，患者血红蛋白中 一个谷氨酸被缬氨酸替代导致。 必修二 资料2：不少动物的胰岛素关键序列和人胰岛素相 似，故可一定程度上代替人胰岛素使用。 选修三
问题1：这类化合物为什么叫氨基酸？
二、蛋白质的结构
探究活动一：认识氨基酸
问题2：氨基酸结构有什么共同点？ 至少 有一个氨基和一个羧基 连在同一个碳原子上
二、蛋白质的结构
探究活动一：认识氨基酸
问题3：氨基酸中彼此不同的部分称为R基 （用“—R”来表示），请找出各氨基酸中的R基， 并写出氨基酸的结构通式。
二、蛋白质的结构
探究活动一：认识氨基酸 结 构 通 式
任务：组装氨基酸模型
二、蛋白质的结构
探究活动二：认识肽链 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱掉一 个水分子形成化合物的反应称为缩合。
二肽
二、蛋白质的结构
探究活动二：认识肽链 任务1：连接氨基酸模型，明确氨基酸在连接前 二肽 后的变化。 R1 O H H R2 C H COOH C H
欢迎走进生物课堂
§2-1-1 蛋白质的结构和功能
一、蛋白质的功能
60秒记忆大考验
胃蛋白酶
多样性
抗体
1
2
3
4
5
催化 调节 结构 运输 运动
第一章蛋白质的结构与功能课件
蛋白质的元素组成
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、 Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质元素组成的特点
蛋白质的含氮量平均为16％。
• 通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：
蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.25
GSH还原酶
NADPH+H+
2. 肽类激素及神经肽
•肽类激素：如促甲状腺素释放激素（TRH）
•神经肽(neuropeptide)
三、蛋白质的分类
* 根据蛋白质组成成分 单纯蛋白质 结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分
* 根据蛋白质形状 纤维状蛋白质 球状蛋白质
第二节
蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病， 称为“分子病”。
二、蛋白质空间结构与功能的关系
（一）肌红蛋白与血红蛋白的结构
（二）血红蛋白的构象变化与结合氧
Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2 结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数 （称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。
肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线
（一）肽单元 (peptide unit)
参与组成肽键的6个原子位于同一平面， 又叫酰胺平面或肽键平面。它是蛋白质构 象的基本结构单位。
肽单元
H
肽单元
O
R H
N
C
Cα
Cα ψ
Nφ
C
H
R
H
O
蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
蛋白质的结构和功能.ppt
一、生物化学发展简史 二、生物化学研究内容 三、生物化学与医学 四、本课内容简介
生物化学研究内容
1. 生物分子的结构与功能 2. 物质代谢及其调节 3. 遗传信息的传递及其调控
生物化学与医学
1. 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
2. 生物化学与分子生物学在生命科学中占 有重要的地位
鸟氨酸、同型半胱氨酸，是代谢途径中产生 的。
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点 2. 紫外吸收 3. 茚三酮反应
二、肽
（一）肽(peptide) * 肽键(peptide bond)：是由一个氨基
酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基 脱水缩合而形成的化学键。
R1 H2N C C
HO
H
OH + H N C COOH
Serine (Ser)
O
NH 3
蛋氨酸 Methionine
(Met)
天冬酰胺 Asparagine
(Asn)
HO
CH2 CH COO 酪氨酸 H2N C CH2 CH2 CH COO
NH 3
Tyrosine (Tyr) O
NH 3
谷氨酰胺 Glutamine
(Gln)
HS CH2 CH COO 半胱氨酸
3. 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断 和治疗的研究
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
本课内ห้องสมุดไป่ตู้简介（二）
• 核酸的结构与功能 • 核苷酸代谢 • 基因信息的传递 • 细胞信息传递 • 癌基因、抑癌基因与生长因子 • 血液的生化
CH2
CHCOONH2+
第一章 蛋白质的结构与功能
拆杠，冲水，温凉风干
各种蛋白质的基本结构是多肽链
所含氨基酸的数目不同
各种氨基酸的所占比例不同 氨基酸的排列顺序不同
结构多样、功能 各异的蛋白质
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础
肽键
共价键
一级结构
二硫键
化 学
氢键
二、三、四级结构
键
疏水键
非共价键
范德华键 三、四级结构
盐键
疏水键——具有避开水、相互集合而藏于蛋白质分子内部的自然趋势。
平行，从顶部看
平行，从侧面看
反平行，从顶部看
反平行，从侧面看
（3）-转角
肽链出现180°回折的部分形成β-转角（发夹结构）。
特点：氢键稳定结构
（4）无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（二）蛋白质的三级结构
1. 定义 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 由一条多肽链构成的蛋白质，具有三级结构才 能发挥生物学活性。
天然状态， 有催化活性
72
1.核糖核酸酶一级结构与 功能的关系
58 65
110 95
84 26
二硫键破坏 后，生物学活性
40
去除尿素、 β-巯基乙醇
SH
丧失。
HS 40
65
HS
58
72
尿素、 β-巯基乙醇
一级结构决定蛋HS白26质的S空H 间95结84S构H 和生物学活性
HS 110HS
非折叠状态，无活性
第二章 蛋白质的结构与功能
(Structure and Function of Protein)
第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质的理化性质
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N含量
16
蛋白质含量 ＝ 100
蛋白质含量＝ N含量×6.25
三聚氰胺
二、蛋白质的分子组成 —— 氨基酸
1.组成人体蛋白质有20种氨基酸，19种为L-α-氨基酸
COO-
CHRH3
C +NH3
H L-氨基酸的甘通丙氨式氨酸酸
根据甘油醛构型确定D型和L型
-氨基酸结构通式
H R C COOH
NH2 非解离形式
N C N
反平行式
（三）- 转角和无规卷曲
（四）超二级结构和模体
•超二级结构：有规则的二级结构组合体 侧重结构
肽平面内各个键的键长和键角
肽健
肽键和肽的结构如图所示 丝氨酰 甘氨酰 酪氨酰 丙氨酰 亮氨酸
“Beads on a string”
N-term inus
C
Peptide unit
Backbone
C-term inus
谷胱甘肽(glutathione, GSH)
1. 三肽 2.γ-羧基形成肽键 3. -SH为功能基团 4. 具有还原性
CH 2 CO OH
氨基酸的分类
天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CO OH
含酰胺键的氨基酸
天冬酰胺Asparagine
含酰胺氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CO NH 2
氨基酸的分类
天冬酰胺 Asparagine 谷氨酰胺 Glutamine
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 2
氨基酸的分类
精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine
含有咪唑基 碱性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2
N NH
3.氨基酸的理化性质
（1）两性解离
R CH COOH NH2
等电点
R CH COOH +OH-
含酰胺氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CO NH 2
碱性氨基酸★
精氨酸 Arginine
含有胍基
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CH 2 NH C NH NH 2
氨基酸的分类
精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine
◆含有两个氨基
碱性氨基酸
O H 2 N CH C OH
第二节 蛋白质的分子结构
蛋
一级结构
白
质
的 结
二级结构 超二级结构
模体
构 层
空间结构 三级结构 结构域
次
四级结构
一级结构
蛋
二级结构
白
质
超二级结构
结
模体
构
结构域
的 主
三级结构
要
层
次
四级结构
一、蛋白质的一级结构
多肽链N端到C端 的氨基酸残基排列 顺序
主要的化学键:肽 键，也包括特殊的 二硫键。
二、蛋白质的二级结构
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
pH=pI
pH>pI
阳离子
氨基酸的兼性离子
阴离子
（2）紫外吸收特性
▪ 酪酸有氨在吸酸收近、 光紫外色 的氨 能区酸 力(22和0苯-3丙00氨nm)摩尔吸收 系 数
最大光吸收在280nm
波长
（3）茚三酮显色
非极性脂肪族氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH CH 3 CH 2 CH 3
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine
芳香族氨基酸
O H 2 N CH C OH
ห้องสมุดไป่ตู้CH 2
氨基酸的分类
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine 色氨酸 Trytophan
芳香族氨基酸
局部肽段主链骨架原子的相对空间位置， 不涉及侧链的构象。
主要的化学键：氢键 主要形式有： • α－螺旋
• β－折叠
• β－转角
• 无规则卷曲
（一）-螺旋
目录
-螺旋的结构要点：
1.右手螺旋 2.每圈螺旋含3.6个氨基酸残基 螺距为0.54nm 3. 侧链伸向螺旋外侧 4. 每 个 肽 键 C=O 的 O 与 C 端 方 向 第四个肽键N-H的H形成氢键， 氢键的方向与螺旋轴平行
H
R C COO N+ H3
两性离子形式
2.氨基酸的分类▲（根据侧链和理化性质）
非极性脂肪族氨基酸
结构最简单、分子最小
甘氨酸 Glycine
O
H2N CH C OH H
氨基酸的分类
甘氨酸 丙氨酸
Glycine Alanine
非极性脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
CH3
氨基酸的分类
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine
α-螺旋结构形成的限制因素:
Pro不能形成 静电斥力防碍α螺旋的形成 空间位阻大防碍α螺旋的形成
（二） -折叠
-折叠的特点
两条以上平行排列成锯齿
状
侧链交替位于平面上下方。 氢键与长轴垂直。 -折叠有两种类型
平行式：相邻肽段走向平行 反平行式：相邻肽段的走向相 反
N N N
平行式
第01章蛋白质的结构与功能
主要内容
第一节 蛋白质的分子组成──氨基酸 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质结构与功能的关系 第四节 蛋白质的理化性质 第五节 蛋白质的分离、纯化与结构分析
第一节 蛋白质的化学组成
一、蛋白质的元素组成
C、H、O、N、S
蛋白质的平均含氮量:16％
生物体的主要含氮物------蛋白质
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 S CH 3
氨基酸的分类
蛋氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
含硫氨基酸
O H 2N CH C OH
CH 2 SH
唯一的亚氨基酸▲
脯氨酸 Proline
酸性氨基酸★★
天冬氨酸 Aspartate
含有两个羧基
O H 2 N CH C OH
O H 2 N CH C OH
CH 2
HN
含羟基的氨基酸
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine
含羟基氨基酸
O
H 2N CH C OH CH OH
CH 3
酪氨酸 Tyrosine
芳香族氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2
OH
含硫氨基酸
蛋氨酸（甲硫氨酸） Methionine
含硫氨基酸
+
水合性茚三酮
加热 (弱酸)
NH3
+ CO2
RCHO
还原性茚三酮
+ 2NH3 +
还原性茚三酮
水合性茚三酮 3H20
蓝紫色化合物
三、氨基酸的连接
O
O
NH2-CH-C + NH-CH-C
H
甘氨酸
OH H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
肽单元,肽键平面