生物化学课件
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生物化学全套课件
COOH
COO+H N—C —H 3 α
H2N—Cα—H R
不带电形式
R
两性离子形式
Cα如是不对称C（除Gly），则：
1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型]
2. 具有旋光性 [左旋（-）或右旋（+）]
亚氨基酸 氨基酸中含有的不是氨基而是 亚氨基，称之为亚氨基酸,比 如脯氨酸
（二）氨基酸的分类
Glu-Arg-Gly-Phe-Phe-Tyr-Thr-Pro-Lys-AlaOH
21
25
30
牛胰岛素的化学结构
核糖核酸酶的一级结构
肽键的形成
肽——一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物。 氨基酸之间脱水后形成的键称肽键（酰胺键）。
二肽；
多肽；
寡肽；
（二）蛋白质的空间结构（构象、高级结构）
三、蛋白质的氨基酸组成
氨基酸 是蛋白质的基本组成单位。从细 菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基 酸（20 standard am9种氨基酸具有一 级氨基（-NH3+）和羧基（-COOH）结合到α碳 原子（Cα），同时结合到（Cα）上的是H原子 和各种侧链（R）；Pro具有二级氨基（α-亚氨 基酸）
非极性疏水性氨基酸 丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮 氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）、苯丙氨酸（Phe） 、色氨 酸（Trp）、蛋氨酸（Met） 非电离极性氨基酸 1）甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸 （Cys） 酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln） 带负电【酸性】 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu） 带正电【碱性】 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）
生物化学(安医)全套PPT课件
下公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % )
= 每克样品含氮克数× 6.25×100 1/16%
一、氨基酸
—— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有 300 余种，但
组成人体蛋白质的基本氨基酸仅有20种
COO
+
CH 3 R H
H
C
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 glycine alanine valine leucine isoleucine Gly Ala Val Leu Ile G A V L I F P
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
——侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷。
赖氨酸 Lys（K）
9.74
精氨酸 Arg （R） 10.76
组氨酸 His （H） 7.59
另外：
1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修 饰的——修饰氨基酸 如：脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸
2、半胱氨酸Cys常以胱氨酸的形式存在
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
Protein —— 来自希腊字母，意思是‚头等 重要的，原始的‛ 蛋白质 —— 来源于对蛋清（清蛋白）的研究 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；
细胞的各个部分都含有蛋白质。
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分
半胱氨酸
-SH HS-CH -CH-COO + 2 2
生物化学教学课件ppt
分子间作用力
分子间作用力包括范德华力、氢键和疏水作用力等，影响分子的聚集状态和稳 定性。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是原子或分子重新组合的过程，遵循质量守恒和能 量守恒定律。
能量转化
化学反应中伴随着能量的吸收或释放，可用于解释反应的动 力学和热力学性质。
酸碱反应与缓冲溶液
酸碱反应
酸和碱通过质子转移反应生成水和盐，酸碱反应是化学反应中的重要类型之一。
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目录
• 生物化学概述 • 生物化学基础知识 • 生物大分子与细胞结构 • 生物化学代谢过程 • 生物化学实验技术与方法 • 生物化学前沿研究与发展趋势
01
生物化学概述
生物化学的定义与重要性
定义
生物化学是生物学和化学两门学 科的交叉学科，主要研究生物体 内的化学过程和物质代谢。
重要性
02
生物化学基础知识
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成，通过化学键连接， 具有空间构型和电子分布，决定分子 的物理和化学性质。
分子性质
分子的性质由其结构决定，包括极性 、溶解度、挥发性等，影响分子的物 理状态和化学反应活性。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间通过电子转移或共享形成的相互作用力，分为共价键、离子键 和金属键等。
核酸的结构与功能
总结词
核酸是生物体中重要的遗传物质，具有多种结构和功能。
详细描述
核酸包括DNA和RNA，它们由核苷酸组成，具有一级、二级和三级结构。一级结构决定了核酸的序列 ，二级结构决定了核酸的双螺旋结构，三级结构决定了核酸的空间构象。核酸的功能是携带和传递遗 传信息。
酶的结构与催化机制
总结词
分子间作用力包括范德华力、氢键和疏水作用力等，影响分子的聚集状态和稳 定性。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是原子或分子重新组合的过程，遵循质量守恒和能 量守恒定律。
能量转化
化学反应中伴随着能量的吸收或释放，可用于解释反应的动 力学和热力学性质。
酸碱反应与缓冲溶液
酸碱反应
酸和碱通过质子转移反应生成水和盐，酸碱反应是化学反应中的重要类型之一。
生物化学教学课件
目录
• 生物化学概述 • 生物化学基础知识 • 生物大分子与细胞结构 • 生物化学代谢过程 • 生物化学实验技术与方法 • 生物化学前沿研究与发展趋势
01
生物化学概述
生物化学的定义与重要性
定义
生物化学是生物学和化学两门学 科的交叉学科，主要研究生物体 内的化学过程和物质代谢。
重要性
02
生物化学基础知识
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成，通过化学键连接， 具有空间构型和电子分布，决定分子 的物理和化学性质。
分子性质
分子的性质由其结构决定，包括极性 、溶解度、挥发性等，影响分子的物 理状态和化学反应活性。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间通过电子转移或共享形成的相互作用力，分为共价键、离子键 和金属键等。
核酸的结构与功能
总结词
核酸是生物体中重要的遗传物质，具有多种结构和功能。
详细描述
核酸包括DNA和RNA，它们由核苷酸组成，具有一级、二级和三级结构。一级结构决定了核酸的序列 ，二级结构决定了核酸的双螺旋结构，三级结构决定了核酸的空间构象。核酸的功能是携带和传递遗 传信息。
酶的结构与催化机制
总结词
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05
生物化学实验技术
Chapter
分光光度法
总结词
基于物质对光的选择性吸收而建立的方法
详细描述
分光光度法是利用物质对光的吸收特性来测定物质浓度的一种方法。通过测量物质在特定波长下的吸光度值，可 以计算出物质的浓度。该方法具有操作简便、准确度高、适用范围广等优点，是生物化学实验中常用的定量分析 方法之一。
分子性质
分子的性质由其组成原子的性质 和分子结构决定，包括极性、溶 解度、挥发性等。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间力的一种表现，主要有共价键、离子键和金 属键。
分子间作用力
分子间作用力是影响物质物理性质的重要因素，包括范德华 力、氢键等。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是分子间的转化，遵循质量 守恒和能量守恒定律。
生物化学的应用领域
医学
生物化学在医学领域的应用广泛 ，如疾病诊断、治疗和药物研发
等。
农业
通过研究植物的生理生化过程，改 良作物品种，提高农业生产效率。
工业
生物化学在食品、制药、环保等领 域有广泛应用，如发酵工程、酶工 程等。
02
生物化学基础知识
Chapter
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成，通过共价键连 接，具有固定的空间排列。
蛋白质的结构
蛋白质具有一级、二级、 三级和四级结构，这些结 构决定了蛋白质的功能。
蛋白质的功能
蛋白质在生物体内发挥着 多种功能，如酶、运输、 结构等。
核酸的结构与功能
核酸的组成
核酸的功能
核酸由核苷酸组成，包括脱氧核糖核 酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA携带遗传信息，RNA在转录和翻 译过程中起关键作用。
大学生物化学最全课件(共83张PPT)
序。
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在 另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点
的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
❖ 多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。这些显色反应，可用 于多肽的定性或定量鉴定。
绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme)。
（三）肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形 成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的
肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
（peptide bond）：
nm
nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明 显的共轭作用。
❖ 变性后的蛋白质称为变性蛋白。
❖ 导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及强 酸和强碱等。
❖ 类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）
（六）蛋白质的生物学功能
（1）作为酶，蛋白质具有催化功能。
（2）作为结构成分，它规定和维持细胞的构造。
（3）作为代谢的调节者（激素或阻遏物），它能
协调和指导细胞内的化学过程。
• 组成肽键的原子处于同一平面。
AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
Tyr H
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在 另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点
的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
❖ 多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。这些显色反应，可用 于多肽的定性或定量鉴定。
绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme)。
（三）肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形 成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的
肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
（peptide bond）：
nm
nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明 显的共轭作用。
❖ 变性后的蛋白质称为变性蛋白。
❖ 导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及强 酸和强碱等。
❖ 类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）
（六）蛋白质的生物学功能
（1）作为酶，蛋白质具有催化功能。
（2）作为结构成分，它规定和维持细胞的构造。
（3）作为代谢的调节者（激素或阻遏物），它能
协调和指导细胞内的化学过程。
• 组成肽键的原子处于同一平面。
AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
Tyr H
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
《生物化学》 PPT课件
2、生物分子是分级的 (1)代谢物和大分子 无机物分子 →（同化）转变成代谢物（氨基酸、糖、核苷 酸、脂肪酸和甘油）→（通过共价）键构成大分子(蛋白质、多 糖、DNA和RNA以及脂类) →（大分子间的相互作用导致）超分 子复合物（酶复合物、核糖体、染色体和细胞骨架系统）（图1 －2） (2)细胞器 细胞器是生物分子等级中较高层次的一级。细胞器仅在真核 生物细胞中发现。 (3)膜 膜是细胞和细胞器的边界（但将膜归为超分子装配体或者归 为细胞器都不太适合，虽然它们具有两者共有的性质）。 (4)细胞是生命的基本单位 细胞是生命的单位，是唯一能展现生命特征（生长、代谢、 刺激应答和复制）的最小实体。细胞可分为两种类型，即真核生 物细胞和原核生物细胞。真核生物细胞具有复杂的内部结构。
一、生命系统的独特性质 ●生物最显著的性质是它们具有复杂的结构和高度的组织形 式。 ●生命系统能活跃地进行能量转换，生物高度组织化的结构 和生命活动的维持依赖于从环境捕获能量的能力。被生物利 用的能量形式是特殊的生物分子。ATP和NADPH是其中最 重要的富含能量的生物分子，代表着生物在化学上可利用的 能量的贮存形式。 ●生命系统具有显著的自我复制能力。生物能一代一代地繁 衍与它们自身相同的后代。 二、生命分子 生命物质的元素组成明显不同于地球外壳元素的元素组 成。H、O、C和N构成了人体原子总量的99%以上，其中大 多数H和O以H2O形式出现。
Section 2
水
在生物化学中，水存在的意义是显而易见的：①几乎 所有生物分子随环境中水的物理和化学性质而呈现它们的 形态。②大多数生物化学反应的介质是水,代谢反应的反应 物和产物在细胞范围内和细胞间运输都依赖于水。③水本 身活跃地参与支撑许多化学反应，水的离子化组分(H＋和 OH－)往往作为真正的反应物参与反应。事实上，生物分子 的许多功能基团的反应性取决于环境介质中的H＋和OH－的 相对浓度。④水的氧化产生的分子氧(O2)是通过光合作用完 成的。⑤水的离子化产物(H＋和OH－)是蛋白质、核酸以及 膜的结构与功能的关键决定者。⑥在膜的内外两侧的氢离 子浓度的差异代表了能量转化的生物学机制所必需的能化 状态。
生物化学ppt课件
同学们好！
现在开始上课！
生物化学
生物化学
第一章 蛋白质化学 第二章 酶化学 第三章 维生素与辅酶 第四章 生物氧化 第五章 糖代谢 第六章 脂代谢 第七章 核酸的生物化学 第八章 蛋白质代谢 第九章 代谢的调节控制
绪论
▪ 生物化学的概念 ▪ 生物化学研究的主要内容 ▪ 生物化学的研究对象 ▪ 生物化学与其他学科的关系 ▪ 生物化学的发展简史 ▪ 生物化学学习方法及参考用书
2 研究它们在生物体内的化学变化及与外界进行 物质和能量交换的规律，即物质代谢和能量代谢 --动态生物化学
3 研究这些物质的结构、代谢和生物功能与复杂 的生命现象之间的关系--功能生物化学
4 生物体遗传信息的传递、表达及代谢调节
三、生物化学的研究对象
1、以所研究的生物对象之不同 动物--动物生物化学 植物--植物生物化学 微生物--微生物生物化学
（一） 学习方法
• 在理解的基础上掌握生物化学的基本原理 • 注重生物化学理论研究的思路和方法 • 结合专业实际或生活实际理解所学知识 • 强化实验技能学习及实际操作能力锻炼 • 善于总结思考并勤于练习
（二）教材及参考书
教材: 金凤燮，生物化学，中国轻工出版社，2005年
参考书：
1.魏述众：生物化学，中国轻工出版社 2.王镜岩等编：生物化学（上、下），人民教育出版社 3.聂剑初等：生物化学简明教程，高教出版社 4. Biochemistry. Worthpublishers.Inc. 5.沈仁权，生物化学教程，高等教育出版社 6.大连轻工业学院主编:生物化学（工业发酵专业用）轻 工出版社85年出版 7.郑集等：普通生物化学（第三版），高教出版社，1998 年出版
生理机能的协调关系，从而对一定的 生理机能给以化学解释。
现在开始上课！
生物化学
生物化学
第一章 蛋白质化学 第二章 酶化学 第三章 维生素与辅酶 第四章 生物氧化 第五章 糖代谢 第六章 脂代谢 第七章 核酸的生物化学 第八章 蛋白质代谢 第九章 代谢的调节控制
绪论
▪ 生物化学的概念 ▪ 生物化学研究的主要内容 ▪ 生物化学的研究对象 ▪ 生物化学与其他学科的关系 ▪ 生物化学的发展简史 ▪ 生物化学学习方法及参考用书
2 研究它们在生物体内的化学变化及与外界进行 物质和能量交换的规律，即物质代谢和能量代谢 --动态生物化学
3 研究这些物质的结构、代谢和生物功能与复杂 的生命现象之间的关系--功能生物化学
4 生物体遗传信息的传递、表达及代谢调节
三、生物化学的研究对象
1、以所研究的生物对象之不同 动物--动物生物化学 植物--植物生物化学 微生物--微生物生物化学
（一） 学习方法
• 在理解的基础上掌握生物化学的基本原理 • 注重生物化学理论研究的思路和方法 • 结合专业实际或生活实际理解所学知识 • 强化实验技能学习及实际操作能力锻炼 • 善于总结思考并勤于练习
（二）教材及参考书
教材: 金凤燮，生物化学，中国轻工出版社，2005年
参考书：
1.魏述众：生物化学，中国轻工出版社 2.王镜岩等编：生物化学（上、下），人民教育出版社 3.聂剑初等：生物化学简明教程，高教出版社 4. Biochemistry. Worthpublishers.Inc. 5.沈仁权，生物化学教程，高等教育出版社 6.大连轻工业学院主编:生物化学（工业发酵专业用）轻 工出版社85年出版 7.郑集等：普通生物化学（第三版），高教出版社，1998 年出版
生理机能的协调关系，从而对一定的 生理机能给以化学解释。
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04 糖代谢途径与调控机制
糖类概述及分类方法
糖类定义
多羟基醛、多羟基酮及其缩聚物和某些衍生物的 总称。
糖类分类
单糖、低聚糖、多糖。
糖类生物学作用
提供能量；物质代谢的碳骨架；细胞的组成成分。
糖无氧氧化过程剖析
糖无氧氧化定义
在无氧条件下，葡萄糖经分解代谢为乳酸或乙醇的过程。
糖无氧氧化过程
葡萄糖磷酸化；异构化；裂解；还原。
质谱法
利用蛋白质分子在电场或 磁场中的运动规律进行测 定。
cDNA测序法
通过测定编码蛋白质的 cDNA序列，间接推断蛋 白质序列。
蛋白质高级结构类型及特点
二级结构
主要依靠氢键维持的局部 空间结构，包括α-螺旋、 β-折叠等。
三级结构
整条肽链中全部氨基酸残 基的相对空间位置，包括 结构域、超二级结构等。
脂类分类方法
根据化学结构和性质，脂类可分为简单பைடு நூலகம்质（如脂肪酸、甘油酯等） 和复合脂质（如磷脂、糖脂等）。
脂类在生物体内的分布
不同生物体内的脂类分布有差异，如动物体内主要储存甘油三酯， 而植物体内则以脂肪酸为主。
甘油三酯分解代谢过程剖析
01
甘油三酯的分解代谢途径
甘油三酯在体内主要通过脂肪酶的催化作用分解为甘油和脂肪酸，进而
糖异生作用及其生理意义
糖异生定义
非糖物质转变为葡萄糖或糖原的 过程。
糖异生过程
乳酸、甘油、生糖氨基酸等转变为 葡萄糖或糖原。
糖异生生理意义
维持血糖恒定；补充或恢复肝糖原 储备；利用乳酸。
05 脂类代谢途径与调控机制
脂类概述及分类方法
脂类定义及主要功能
脂类是生物体内重要的有机化合物，包括脂肪、磷脂、固醇等， 主要功能是储存能量、构成生物膜、参与信号传导等。
生物化学绪论ppt课件(完整版)
作是最早的一部生物化学著作。 1864 Ernst Hoppe-Seyler分离血红蛋白并制成结晶。 1865 Johann Gregor Mendel提出“遗传因子”概念。 1868 Friedrick Miescher发现“核素”（核酸早期命名）。 1877 Ernst Hoppe-Seyler创立《生理化学杂志》。
1953 James D. Watson和Francis H. Crick提出 DNA双螺旋结构模型。
Maurice H.F.Wilkins和Rosalind Franklin发现 DNA螺旋结构。
Frederick Sanger完成胰岛素序列分析。
生化发展大事记
1955 Arthur Kornberg发现E. coli DNA聚合酶。 Mahlon Hoagland证明氨基酸参与蛋白质合成前需要 被活化。
➢ “燃烧”学说（Justus Von Liebig，19世纪20年 代） —动物通过呼吸获取空气中的O2，氧化分解摄 取的食物，产生水和CO2，并且释放热量，保持体 温，维持活力。
➢ 物质代谢概念的产生 —比希将食物分为糖、脂和蛋白质三大类主要
成分，并提出物质，生物化学是一门边缘学科，也是 生命科学领域重要的领头学科。
一、概念：
是研究生物体内化学分子与化学反应的 科学，它在分子水平上探讨生命的本质， 即研究生物体的分子结构与功能、物质 代谢与调节、及其遗传信息传递的分子 基础和调控作用的科学。
生化的初级阶段：生物体内的物质，如糖类、
脂类、蛋白质和核酸等等，它们的组成、结构、 性质、功能等
第一章 绪 论
Introduction to Biochemistry
生物：有生命现象 的物体 —— 新陈 代谢，遗传与繁殖
1953 James D. Watson和Francis H. Crick提出 DNA双螺旋结构模型。
Maurice H.F.Wilkins和Rosalind Franklin发现 DNA螺旋结构。
Frederick Sanger完成胰岛素序列分析。
生化发展大事记
1955 Arthur Kornberg发现E. coli DNA聚合酶。 Mahlon Hoagland证明氨基酸参与蛋白质合成前需要 被活化。
➢ “燃烧”学说（Justus Von Liebig，19世纪20年 代） —动物通过呼吸获取空气中的O2，氧化分解摄 取的食物，产生水和CO2，并且释放热量，保持体 温，维持活力。
➢ 物质代谢概念的产生 —比希将食物分为糖、脂和蛋白质三大类主要
成分，并提出物质，生物化学是一门边缘学科，也是 生命科学领域重要的领头学科。
一、概念：
是研究生物体内化学分子与化学反应的 科学，它在分子水平上探讨生命的本质， 即研究生物体的分子结构与功能、物质 代谢与调节、及其遗传信息传递的分子 基础和调控作用的科学。
生化的初级阶段：生物体内的物质，如糖类、
脂类、蛋白质和核酸等等，它们的组成、结构、 性质、功能等
第一章 绪 论
Introduction to Biochemistry
生物：有生命现象 的物体 —— 新陈 代谢，遗传与繁殖
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核酸的调节与疾病
核酸代谢异常可能引起疾病，如癌症 等，因此核酸代谢的调节对于维持身 体健康至关重要。
CHAPTER 04
生物化学与医学
疾病的发生与生物化学
疾病的发生
生物化学是许多疾病发生的基础，如糖尿病、心 血管疾病、癌症等。这些疾病的形成与生物化学 过程有关，如糖代谢、脂质代谢、蛋白质代谢等 。
生物化学的历史与发展
• 生物化学作为一门独立的学科，起源于20世纪初。早期的生物化学研究主要集中在蛋白质、糖类、脂肪、核酸等生物大分 子的结构和功能方面。随着技术的进步，生物化学逐渐深入到分子水平，对基因表达、蛋白质合成、代谢调控等生命过程 的研究取得了重大突破。近年来，随着生物信息学和系统生物学的发展，对生物化学的研究和应用也进一步扩大和深化。
要支持。
代谢组学技术
通过对生物体内代谢产 物的全面分析，代谢组 学技术能够揭示生物过 程和疾病发生的潜在机
制。
生物化学在医学领域的应用前景
总结词
应用广泛、潜力巨大
药物研发
生物化学对药物研发过程中的靶点筛选、 药效评估等方面具有决定性作用。
疾病诊断
生物治疗
基于生物化学原理的检测方法能够快速、 准确地诊断多种疾病。
营养与健康
生物化学研究营养与健康的关系，如营养不足或过剩对健 康的影响。这些研究为营养学提供理论依据，从而为预防 和治疗营养相关疾病提供帮助。
营养与疾病
生物化学研究营养与疾病的关系，如某些营养素缺乏可能 导致某些疾病的发生。这些研究为预防和治疗这些疾病提 供理论依据。
CHAPTER 05
生物化学的未来与发展
新兴的生物化学技术
第一季度
第二季度
第三季度
第四季度
精品课件-生物化学PPT课件
生物化学 的概念
生物化学是阐明生物分子是如何相互作用而形成 复杂而高效的生命现象的科学。
生物化学是一门运用化学的原理和方法研究生命 现象的本质，揭示生命奥秘的科学。
简单地说生物化学就是生命的化学。
生物化学的 研究内容
① 研究构成生物体的分子基础生物分子的 化学组成、结构、性质和功能。
动态生物化学阶段：奠基时期(20世纪初-1950年)
由于分析鉴定技术的进步，尤其是放射性同位素示踪技术的 应用，生物化学进入深入发展时期。 –科学家对生物物质代谢进行了广泛深入的研究，基本阐明:
（1）酶的化学本质 （2）与能量代谢有关的物质代谢途径
机能生物化学阶段：大发展时期（1950- ）
素、辅酶、激素、核苷酸和氨基酸等。 其余都是某些生物小分子的聚合物，分子量很大，一
般在一万以上，有的高达1012，因而称为生物大分子，
如 多糖、脂、核酸和蛋白质。
1、碳架是生物分子结构的基础
• 碳元素一般占细胞干重的50％以 上。
• 碳原子既难得到电子，又难失去 电子，最适于形成共价键。
• 碳原子成键能力很强，且是四面 体构型，因此它自相结合可以形 成结构各异的生物分子骨架（碳 架）。
– 科学家对生物的研究已从整体水平逐步深入到细胞、 亚细胞、分子水平。伴随实验手段、技术（电镜、超 离心、色谱、电泳等）的不断改进，使得对生物大分 子结构及功能的研究也更加深入。
– 50年代以后生物化学迅猛发展，每年的诺贝尔生理 学/医学奖和化学奖的大部分奖项都是与生物化学领 域相关的。
– 美国、法国、德国、英国在近代生物化学发展史贡献 突出。
5、遗传学，研究核酸、蛋白质的生 物合
生物化学的应用
生物化学的原理和技术在生产实践中也得到 广泛的应用。如与农学、某些轻工业(如制药、酿 造、皮革、食品等)、医学都有密切关系，很多问 题都需要从生化的角度、利用生化的方法才能了 解。
生物化学教案课件
通过饮食摄入和体内代谢调节，维持体内氮 的平衡状态。
04 基因信息传递与 表达调控机制
DNA复制与修复机制
DNA复制的基本过程
01
解旋、引物合成、链延长和终止。
DNA复制中的关键酶
02
DNA聚合酶、引物酶和DNA连接酶。
DNA修复的主要类型
03
直接修复、切除修复和重组修复。
RNA转录与加工过程
RNA转录的基本过程
启动、链延长和终止。
RNA转录中的关键酶
RNA聚合酶和转录因子。
RNA加工的主要步骤
5'端加帽、3'端加尾和内含子剪接。
蛋白质翻译后修饰和转运
01
蛋白质翻译后修饰的类型
磷酸化、糖基化、乙酰化和甲基化等。
02
蛋白质转运的主要途径
核孔转运、内质网转运和高尔基体转运。
03
蛋白质翻译后修饰和转运的意义
02 生物大分子结构 与功能
蛋白质结构与功能
1 2
蛋白质的基本组成单位
氨基酸的种类、结构和性质
蛋白质的四级结构
一级、二级、三级和四级结构的定义、特点和生 物学意义
3
蛋白质的功能
作为酶、激素、抗体、载体等的功能和作用机制
核酸结构与功能
核酸的基本组成单位
核苷酸的结构和种类
DNA的双螺旋结构
碱基配对、螺旋参数和稳定性
生物化学教案课件
汇报人：XX 2024-01-28
目录
• 生物化学概述 • 生物大分子结构与功能 • 生物小分子代谢途径及调控机制 • 基因信息传递与表达调控机制 • 细胞信号传导途径和受体介导作用 • 现代生物化学技术应用及发展前景
01 生物化学概述
生物化学PPT课件
生物化学的应用领域
01
02
03
04
医学研究
生物化学在医学领域中发挥着 重要作用，如疾病诊断、药物
研发和生理机制研究等。
农业生产
通过生物化学手段改良作物品 质、提高产量，以及研发新型
肥料和农药。
环境保护
利用生物化学方法处理环境污 染问题，如水体净化、土壤修
复等。
生物技术产业
生物化学在生物技术产业中具 有广泛应用，如基因工程、蛋
合成生物学
合成生物学是新兴的交叉学科，旨在设计和构建人工生物系统，实现新功能或 优化现有功能。通过合成生物学，科学家可以创建定制化的微生物，用于生产 燃料、药物和其他有用物质。
纳米技术与生物医学应用
纳米药物
纳米药物利用纳米技术将药物包裹在 纳米载体中，以提高药物的靶向性、 稳定性和生物利用度，降低副作用。 纳米药物在癌症治疗、疫苗开发等领 域具有广泛应用前景。
生物合成与分解代谢
生物合成
生物合成是指生物体利用简单无机物和单糖等合成复杂有机 物的过程。生物合成包括脂肪酸、蛋白质、核酸等物质的合 成。这些合成过程需要经过一系列酶促反应的完成。
分解代谢
分解代谢是指生物体将大分子有机物分解成小分子有机物和 无机物的过程。这些分解过程包括糖酵解、柠檬酸循环和氧 化磷酸化等。分解代谢是生物体获取能量和合成物质的重要 途径。
结论总结
根据实验结果和讨论，总结实验的结论，指 出研究的局限性和未来研究方向。
结果讨论
对实验结果进行深入分析和讨论，探讨结果 的合理性和科学性。
结论应用
探讨实验结论在实际生产和科研中的应用价 值和意义。
05
生物化学前沿研究
基因编辑与合成生物学
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丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
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* 每一种酶有一个编号,如乙醇脱氢酶
EC
1.
大类
1.
亚类
1.
亚亚类
27
序号
B、按酶的化学组成分类
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简单蛋白酶：指酶的活性仅仅决定于它的蛋白 质结构。如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。 结合蛋白酶：这些酶只有在结合了非蛋白组分 （辅助因子）后，才表现出酶的活性。几个概 念：酶蛋白-apoenzyme（脱辅酶-apoprotein）、 辅助因子（cofactor） 和全酶(holoenzyme)、辅基 (prosthetic group)、辅酶(coenzyme)。
酶的命名
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提示：习惯命名需要注意混淆 如激酶，往往指磷酸基团转移的一类酶 水解酶也叫激酶，但无磷酸集团转移， （链激酶，尿激酶） 命名原则是以催化同一反应而定，不管 来源，一级结构，反应机制是否相同， 但用同一命名，如SOD酶
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C、根据酶的分子结构特点分类
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单体酶-monomeric enzyme：一般由一条肽链组 成，如溶菌酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。但有 的单体酶有多条肽链组成，如胰凝乳蛋白酶由3 条肽链，链间由二硫键相连构成一个共价整体。 寡聚酶-oligomeric enzyme：由2个或2个以上亚基 组成，亚基间可以相同也可不同。亚基间以次级 键缔合。如3-磷酸甘油醛脱氢酶、乳酸脱氢酶、丙酮
（一）酶的分类 氧化还原酶类
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氧化还原类酶的特点： 1.催化氧化还原反应，H，电子转移 2.生物体内起氧化产能，解毒作用， 与某些物质的形成有关。
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（一）酶的分类
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2. 转移(移换)酶类 Transferases
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转移酶催化底物分子中功能基团转移反应，即 将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底 物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
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转一碳物又分为几类亚基 （1）甲基转移酶：参与生理活性物质的 形成，起代谢调节，为酶活性调节的重 要方式 调节方式：别构调节，反馈调节，共价 可逆调节，不可逆调节 （2）羟甲基，甲酰基转移酶 （3）羟基，氨甲酰基转移酶 （4）咪基转移酶
转移酶类（磷酸）
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如果体系中几种酶彼 此有机地组合在一起。精 巧地镶嵌成一定的结构， 即形成多酶复合体。这种 结构即能提高反应途径的 效率，又能增强调控的准 确性。
多酶复合体示意图
分散多酶体系与中 间物示意图
（二）.酶的命名
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(1)习惯命名法:
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根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉 酶） 根据所催化反应的性质来命名（水解酶； 转氨酶；裂解酶等） 结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢 酶） 有时在这些命名基础上加上酶的来源或 其它特点（胃蛋白酶、胰蛋白酶、碱性 磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。
（一）酶的分类
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A、国际系统分类法
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1. 氧化-还原酶类 Oxido-reductases
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 此类酶催化底物的氧化还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶 (Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
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（一）酶的分类
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5.
异构酶类 Isomerases
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异构酶催化各种同分异构体的相互转化， 即底物分子内基团或原子的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
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（一）酶的分类 6.连接酶类 Ligases or Synthetases
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连接酶，又称为合成酶，能够催化C-C、C-O、 C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与 ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。
酸激酶等。
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多酶体系-multienzyme system：由几种酶靠非共 价键彼此嵌合而成。主要指结构化的多酶复合体
如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体等。
多酶体系和多酶复合体
细胞中的许多酶常常 是在一个连续的反应链中 起作用，即前一个反应的 产物是后一个反应的底物 ，在完整细胞内的某一代 谢过程中，由几个酶形成 的反应体系，称为多酶体 系（multienzyme system ）。
(2)国际系统命名法
（国际酶学委员会１９６１年提出）
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系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后 加一个酶字。
例如：
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习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: -酮戊二酸 + 丙氨酸谷氨酸 + 丙酮酸 <<Enzyme Handbook>> Thoms E.Barm 编
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小组成员： 公云 赵静 高伊花 冯敏 葛婷 姜雪
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成员分工：
图书馆查找资料： 公云（吉林大学分子酶学工程教育部 ）
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赵静（酶工程 第二版） 高伊花（现代酶工程，梅乐和）
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冯敏 （酶分子） 葛婷（酶工程 郭勇编著 ） 姜雪（酶工程第三版）
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网络查找资料：赵静（中国农业大学酶工程，中国医科大学，酶 的命名和分类）
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转移酶类
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转移酶类的特点: 1.参与核酸，蛋白质，脂肪代谢提供中间体 2.催化辅酶，激素，抗生素的合成转化 3.使一些分子从潜在状态转变为功能状态 4.大多要辅酶，没有光电变化 转移酶分八类：一碳物，酮醛基，酰基，糖苷 基，羟基，含氮基，含磷基，含硫基
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转移酶类
（一）酶的分类
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4 . 裂合（裂解）酶类 Lyase 主要包括醛缩酶、水化酶（脱水酶）及脱 氨酶等。 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或 原子而形成双键的反应及其逆反应。 例如， 苹果酸裂合酶即延胡索酸水合酶 催化的反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O HOOCCH2CHCOOH OH
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CH3CHCOOH NAD OH
+
CH3CCOOH NADH O
H+
（一)酶的分类 氧化—还原酶类
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氧化反应：RH+O2=R+H2O2 其催化反应通式为 AH2+B=A+BH2 被氧化的底物（AH2）称为氢或电子供 体，被氧化的底物(B)称为氢或电子受 体。系统命名时将供体写在前面，将受 体写在后面，然后再加上氧化还原酶字 样。
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
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水解酶类
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水解酶分为11亚类：酯酶，糖苷酶，醚 键酶，肽酶，肽键外的—C—N—键酶， 酸酰键酶，—C—C—键酶，卤素键酶， —P—N—键酶，—S—N—键酶， —C—P—键酶 注意：肽酶，催化肽酶水解作用方式 1.N,C端水解成为端肽酶（氨肽酶，羧肽 酶） 2.肽酶内部水解，称为蛋白酶
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH O HOOCCH2CH2CHCOOH NH2 NH2 CH3CCOOH O
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转移酶类
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反应通式为： AB+C=A+BC 其系统命名是“供体”：受体某集团 转移酶。例如，丙氨酸氨基转移酶表 示该酶催化丙氨酸上的氨基转移到其 它受体上。
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含磷基转移酶的重要性： 1.与糖代谢有关 2.催化核酸合成 3.催化某些生理物质（辅酶）形成 4.从潜在分子转变为有功能分子
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（一）酶的分类
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3 . 水解酶类 hydrolases
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水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：