肽和氨基酸的吸收
蛋白质的吸收
蛋白质的吸收
(一)氨基酸和寡肽的吸收经过小肠腔内和膜的消化,蛋白质被水解为可被吸收的氨基酸和2~3 个氨基酸的小肽。
过去认为只有游离氨基酸才能被吸收,现在发现2—3 个氨基酸的小肽也可以被吸收。
(二)整蛋白的吸收在低等动物,吞噬是摄人大分子的基本方式。
而在高等动物,只有在胚胎动物仍保持这种低级的原始机制。
例如,母乳中的抗体可通过肠粘膜细胞的吞噬作用传递给婴儿。
关于成年人对整蛋白吸收问题已有许多研究。
有人将胰岛素和胰蛋白酶抑制剂同时注入大鼠的隔离肠袢,发现可引起血糖降低,说明有一部分胰岛素被吸收;人的血液中存在食物蛋白质的抗体,这说明食物蛋白质可进入血液而起抗原的作用。
但一般认为,大分子蛋白质的吸收是微量的,无任何营养学意义,只是应当注意肠内细菌的毒素、食物抗原等可能会进入血液成为致病因子。
肽类的作用原理和功效
肽类的作用原理和功效肽类是由两个或更多氨基酸残基通过胺基和羧基之间的肽键连接而形成的分子。
肽类在生物体内具有多种重要的生物学功能和作用原理。
首先,肽类在生物体内作为信号分子或激素,通过与相应的受体结合来传递信号或调节生理功能。
举个例子,胰岛素是一种肽类激素,它通过与胰岛素受体结合,促进葡萄糖的吸收和利用。
胰岛素的作用原理是通过调节细胞内葡萄糖转运体的表达和活性,促进葡萄糖转运进入细胞内,降低血糖水平。
其次,肽类还可以作为酶的底物,参与生物体内的代谢反应。
例如,胃蛋白酶是胃中产生的一种肽类酶,它能够水解摄入的食物中的蛋白质成分,将其分解成小肽和氨基酸,从而促进蛋白质的消化和吸收。
此外,肽类还可以作为抗菌肽,在免疫系统中发挥重要作用。
抗菌肽是一类具有微生物活性的肽类分子,它们通过与微生物细胞膜结合,改变细胞膜的物理性质,从而引起微生物细胞死亡。
抗菌肽具有广谱的抗菌活性,可以杀灭细菌、真菌、病毒等多种微生物,对维持生物体内的微生物平衡和免疫防御具有重要意义。
此外,肽类还可以作为细胞内的信号分子,调节细胞的生长、分化和凋亡等生理过程。
例如,神经肽是一类在神经系统中广泛分布的肽类分子,它们可以调节神经元之间的信息传递和神经系统的发育和功能。
神经肽还可以作为药物的靶点,参与神经系统疾病的治疗。
此外,肽类还可以作为药物载体或靶向药物开发的基础。
由于肽类具有低毒副作用、较高的生物利用度和特异性等特点,它们被广泛应用于药物的设计和开发。
例如,多肽类药物可以通过与肿瘤细胞表面的特异性受体结合,实现对肿瘤细胞的选择性杀灭;肽类药物还可通过改变肽链的结构和突变等方法,增加药物的稳定性和抗氧化能力,提高药效和安全性。
总结起来,肽类作为一类重要的生物分子,在生物体内具有多种生物学功能和作用原理。
它们可以作为信号分子、酶的底物、抗菌肽、细胞内信号分子以及药物载体等,参与调节生理功能、代谢反应、免疫防御、神经系统发育和药物开发等重要过程。
(完整版)生物化学及分子生物学(人卫第九版)-08蛋白质消化吸收和氨基酸代谢
(二)蛋白质的生理需要量
正常成人每日蛋白质的最低生理需要量为30~50g 我国营养学会推荐成人每日蛋白质的需要量为80g
重点难点
掌握 1. 营养必需氨基酸 2. 脱氨基作用及重要的转氨酶 3. 氨在血液中的转运形式及尿素的合成 4. 一碳单位 5. 含硫氨基酸代谢
熟悉 1. 血氨的来源 2. 氨基酸碳链骨架的转换或分解 3. 氨基酸的脱羧基作用 4. 芳香族氨基酸代谢
了解 1. 蛋白质的消化、吸收及蛋白质的营养价值 2. 真核细胞内蛋白质的降解 3. 支链氨基酸代谢
二、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值
(一)营养必需氨基酸(essential amino acid)
1. 体内需要而不能自身合成,必须由食物提供的氨基酸 2. 9种:亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、
色氨酸、组氨酸 3. 其余11种为营养非必需氨基酸
(二)蛋白质的营养价值(nutrition value)
氨肽酶
二肽酶
氨肽酶
内肽酶
羧肽酶
氨基酸 +
二肽酶
氨基酸
➢蛋白酶原的活化
肠激酶
胰蛋白酶原 胰蛋白酶
糜蛋白酶原
糜蛋白酶 羧肽酶原
弹性蛋白酶原 羧肽酶
弹性蛋白酶
(二)氨基酸和寡肽通过主动转运机制被吸收
1. 吸收部位:主要在小肠
2. 吸收形式:氨基酸、寡肽
3. 吸收机制:主动转运
转运蛋白的类型:
中性氨基酸转运蛋白 酸性氨基酸转运蛋白 碱性氨基酸转运蛋白 亚氨基酸转运蛋白 β-氨基酸转运蛋白 二肽转运蛋白 三肽转运蛋白
牛骨胶原蛋白肽的吸收利用机制
肽是涉及生物体内多种细胞功能的生物活性物质。
截止2003年9月,生物体内已发现几百种肽,是机体完成各种复杂的生理活性必不可少的参与者。
所有细胞都能合成多肽物质,其功能活动也受多肽的调节。
它涉及激素、神经、细胞生长和生殖各领域,其重要性在于调节体内各个系统器官和细胞。
中国科学院高原生物研究所技术支持下,高原圣肽牛骨胶原蛋白肽更好、更快被人体吸收,具有很好的生理和药理作用。
牛骨肽优于氨基酸,一是较氨基酸吸收快速;二是以完整的形式被机体吸收;三是主动吸收(氨基酸属被动吸收);四是低耗,与氨基酸比较,牛骨肽吸收具有低耗或不需消耗能量的特点,牛骨肽通过十二指肠吸收后,直接进入血液循环,将自身能量营养输送到人体各个部位;五是牛骨肽吸收较氨基酸,具有不饱和的特点;六是氨基酸只有20种,功能可数,而牛骨肽以氨基酸为底物,可合成上百上千种。
九龙肽品牌牛骨胶原蛋白肽取材自九龙牦牛,“九龙牦牛”因为其独特的地理位置与气候条件,是世界上骨骼最为高大、强壮,营养价值最丰富的牦牛品种。
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蛋白质的分解代谢
氨基酸代谢概况
尿素 氨 食物蛋白质 α-酮酸 组织 蛋白质
分解 合成 代谢转变
酮 体 氧化供能 糖
氨基酸 代谢库
胺类
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
二、氨基酸的脱氨基作用
定义:指氨基酸脱去氨基生成相应α -酮酸的过程。 主要有下列方式:氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨等。
氮的正平衡:摄入氮量>排出氮量(生长,妊娠动物)
氮的负平衡:摄入氮量<排出氮量(营养不良,消耗 性疾病,机体损伤等)
氮平衡的意义:可以反映体内蛋白质代谢的慨况。
四、蛋白质的营养价值
1. 必需氨基酸 2. 蛋白质的营养价值及互补作用 ① 必需氨基酸的含量;
② 必需氨基酸的种类;
③ 必需氨基酸的比例,即具有与人体需求相符的氨基酸组成。 蛋白质的互补作用
2.瓜氨酸的生成(线粒体中进行)
3.精氨酸的生成(胞液中进行)
关键酶
4.尿素的生成(胞液中进行)
尿素循环的总反应
尿素的生成 (鸟氨酸/精氨酸循环)
N H 3 + C O 2 + H2O 2ATP AGA 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸
线粒体
胞液
Pi 瓜氨酸 瓜氨酸 ATP AMP+PPi 天冬氨酸 草酰乙酸 苹果酸 α -KG 谷氨酸 氨基酸 α -酮酸
3、鸟氨酸循环中,合成尿素的第二分子氨来源于 A、游离氨 B、谷氨酰胺 C、天冬酰胺
(D)
E、氨甲酰磷酸
D、天冬氨酸
4、组织之间氨的主要运输形式 A、NH4Cl B、尿素
(C、D)
D、谷氨酰胺
C、丙氨酸
蛋白质肽和氨基酸的关系
蛋白质肽和氨基酸的关系
蛋白质肽和氨基酸之间有着密切的关系。
首先,让我们从基本
概念开始。
氨基酸是构成蛋白质的基本单元,它们是一类有机化合物,由氨基(NH2)和羧基(COOH)以及一个特定的侧链组成。
蛋白
质是由一个或多个氨基酸残基通过肽键连接而成的长链状分子。
当
氨基酸残基通过肽键连接在一起时,形成的小分子叫做肽,而大于
50个氨基酸残基连接在一起的链状分子则被称为蛋白质。
从结构上来看,蛋白质肽是蛋白质的组成部分,它是由少于50
个氨基酸残基通过肽键连接而成的分子。
肽可以是双肽(由两个氨
基酸残基组成)、三肽、四肽等,直到少于50个氨基酸残基的分子。
因此,肽是蛋白质的前体,蛋白质是由一个或多个肽链组成的大分子。
此外,蛋白质肽和氨基酸在生物学功能上也有着紧密的联系。
蛋白质是生物体内最重要的功能分子之一,它们在细胞结构、酶的
催化作用、免疫系统、激素调节等方面发挥着重要作用。
而氨基酸
是蛋白质合成的基础,不同种类和顺序的氨基酸残基决定了蛋白质
的结构和功能。
因此,蛋白质肽和氨基酸在生物体内紧密地协同工作,共同维持着生命活动的正常进行。
总之,蛋白质肽和氨基酸之间的关系可以从化学结构、生物学功能等多个角度来理解。
它们相辅相成,共同构成了生物体内重要的分子基础,对于维持生命活动起着至关重要的作用。
氨基酸和肽的关系
氨基酸和肽的关系
氨基酸和肽都是生物分子中的重要成分,它们在生物体内承担着关键的生理功能。
氨基酸是构成蛋白质的基本单元,而肽则是由若干个氨基酸通过肽键连接而成的链状分子。
下面将详细介绍氨基酸和肽之间的关系。
氨基酸是由一个氨基基团、一个羧基基团和一个侧链基团组成的化合物。
在生物体内,氨基酸主要存在于蛋白质中,它们通过肽键连接在一起形成蛋白质的基本结构。
氨基酸的侧链基团可以是氢、甲基、酰基等,不同的侧链基团赋予氨基酸不同的特性和功能。
例如,丝氨酸的侧链含有羟基,可以参与蛋白质的磷酸化修饰,而赖氨酸的侧链含有胺基,可以参与蛋白质的甲基化修饰。
肽是由若干个氨基酸通过肽键连接而成的分子,其中肽键是氨基酸中羧基基团与氨基基团之间的共价键。
肽的长度可以从2个氨基酸到数百个氨基酸不等。
肽的结构与功能也与氨基酸的种类和顺序密切相关。
例如,一些肽作为激素或神经递质发挥调节作用,如ACTH可以刺激肾上腺皮质分泌皮质醇,而内啡肽可以减轻疼痛。
总体而言,氨基酸和肽是密不可分的。
氨基酸是构成肽的基本单元,而肽则是由氨基酸通过肽键连接而成的分子。
氨基酸和肽的种类和顺序确定了它们的结构和功能,对于生物体内的各种生理过程都有着重要的影响。
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氨基酸、蛋白质、肽你了解多少?
氨基酸、蛋白质、肽你了解多少?作者:来源:《祝您健康·养生堂》2019年第07期受访专家赵 ; ;婷江苏省人民医院营养科主管营养师,中国营养学会慢病分会委员,中国老年医学学会营养与食品安全分会青年委员,江苏省临床营养科质控中心副主任,江苏省老年医学学会营养与食品安全分会总干事,江苏省康复医学会呼吸康复专委会青年委员会委员近两年来,“肽”这个词有点儿火,我们常常会听到“活性肽”“生物肽”“蛋白肽”等这些熟悉的名词,也常常看到肽和蛋白质、氨基酸“同台”登场。
但这个“肽”究竟是什么?与蛋白质、氨基酸又有什么关系?今天就来聊聊“肽”与健康的那些事儿。
肽是一种链状有机化合物,属于蛋白质类,它由两个或多个氨基酸分子以肽键相连而成。
根据所含氨基酸分子的数量划分,二肽就是两个氨基酸以肽键相连的化合物;三肽就是三个氨基酸以肽键相连的化合物,以此类推,如果有三十四个氨基酸以肽键相连的化合物就是三十四肽。
我们不妨把1个氨基酸分子看成是1颗珍珠,那么一条18k金的项链上只有2颗珍珠的,就是二肽,有3颗的就是三肽,以此类推……当一条项链上穿满了珍珠,重新换一条新的项链就是另一个肽结构了。
肽的来源主要分为两种途径:内源性和外源性。
内源性肽是人体自身存在的,含量较少,效应极强且分布广泛,特别是大脑中的含量最多,如神经肽、脑啡肽、胸腺肽,还有一些激素代表,如胰岛素、生长激素等,它们都是厉害的角色,是促进人类生长发育、记忆功能、神经控制能力、内分泌平衡和免疫调节的强大帮手。
外源性肽是从外界天然生物体中获取的多种形式的肽类,或是由摄入食物中的蛋白类物质经人体消化酶解后所产生。
人们所喜欢吃的来自海洋、陆地、空中的生物体内含量较高。
不论是直接还是间接来源于肉类食物或素食中蛋白质的肽,都属于“食源性肽”,这是人体获得外源性肽的主要途径。
肽是一种链状结构的蛋白物质,根据链的长度或氨基酸分子的数量进行分类,比如氨基酸分子数量在2~10之间的,为寡肽(又称为低聚肽、小分子活性肽等);氨基酸分子数量在10个以上的为多肽。
多肽综述——精选推荐
多肽综述多肽简介1. ⽣物活性肽及其发展历史1.1 ⽣物活性肽及其分类⽣物活性肽是指能够调节⽣物机体的⽣命活动或具有某些⽣理活性作⽤的⼀类肽的总称。
⽣物活性肽的结构可以从简单的⼆肽到较⼤分⼦的多肽。
2到10个氨基酸通过肽键形成的直链肽称为寡肽或⼩肽;由肽键结合起来的多于10个氨基酸的聚合体则称为多肽。
近年来,科学家经研究发现,蛋⽩质经消化道酶促⽔解后主要以⼩肽或多肽的形式更快的被机体吸收和利⽤。
⽬前,⽣物活性肽尚⽆较为⼀致的分类⽅法。
按其来源可分为内源性的⽣物活性肽(即⼈机体内存在的天然的⽣物活性肽)和外源性的⽣物活性肽(包括存在于动、植物和微⽣物体内的天然⽣物活性肽和蛋⽩质降解后产⽣的⽣物活性肽成分)两类。
外源性活性肽与内源性⽣物活性肽的活性中⼼序列相同或相似[10]。
蛋⽩质消化过程中被释放出来的外源性活性肽,可通过直接与肠道受体结合参与机体的⽣理调节作⽤或被吸收进⼊⾎液循环,从⽽发挥与内源性活性肽相同的功能。
⽣物活性肽具有多种多样的⽣物学功能,如激素作⽤,免疫调节、抗⾎栓、抗⾼⾎压、降胆固醇、抑制细菌、病毒和抗癌作⽤、抗氧化作⽤、改善元素吸收和矿物质运输、促进⽣长、调节⾷品风味、⼝味和硬度等[11~14]。
因此,⽣物活性肽是筛选药物、制备疫苗和⾷品添加剂的天然资源宝库[15]。
1.2 活性肽的研究历史1902年,伦敦⼤学医学院的两位⽣理学家Bayliss和Starling在动物胃肠⾥发现了⼀种能刺激胰液分泌的神奇物质。
他们把它称为胰泌素。
这是⼈类第⼀次发现的多肽物质。
由于这⼀发现开创了多肽在内分泌学中的功能性研究,其影响极为深远,诺贝尔奖委员会授予他们诺贝尔⽣理学奖。
1931年,⼀种命名为P物质的多肽被发现,它能兴奋平滑肌并能舒张⾎管⽽降低⾎压。
科学家们从此开始关注多肽类物质对神经系统的影响,并把这类物质称为神经肽。
1953年,由Vigneand领导的⽣化⼩组第⼀次完成了⽣物活性肽催产素的合成。
小肽在动物营养中的利用
小肽在动物营养中的利用
小肽是指由2-20个氨基酸组成的肽链,通常由消化酶分解蛋白质而产生。
小肽在动物营养中扮演着极为重要的角色,以下是小肽在动物
营养中的利用及其作用:
1. 促进消化吸收:小肽易于被消化酶分解成为单个氨基酸或二肽,从
而增强了养分的吸收效率。
尤其是当动物消化道受到疾病或环境应激
等因素的影响时,小肽的摄入可以提高养分的吸收率和消化功能。
2. 促进生长发育:小肽中的某些组成部分具有类似生长激素的作用,
可以促进动物的生长发育。
研究表明,摄入小肽对于哺乳动物体内胃
肠道细胞的分化、生长和修复都有促进作用。
3. 提高免疫力:小肽中的一些组成部分具有抗菌、抗病毒和抗肿瘤等
作用,可以提高动物的免疫力。
研究证实,小肽能够增强动物的免疫
功能,从而降低发生疾病的风险。
4. 提高肉质品质:小肽中的肽链和氨基酸在肌肉组织形成过程中发挥
着重要作用,对于提高肉质品质非常有益。
研究表明,小肽的添加能
够提高肌肉的嫩度、水分保持能力、色泽和口感等指标。
总之,小肽在动物营养中的利用非常广泛,可以改善动物的生长发育、免疫力和肉质品质等方面。
因此,在动物饲料中加入适量的小肽能够
提高饲料的营养价值,增强动物的健康水平和生产效益。
生物化学第十一章蛋白质的分解代谢
目录
(三)蛋白酶体: 存在于细胞核和胞浆内,主要降解异常蛋白质和短寿蛋白
质
26S蛋白 质酶体
20S的核心 2个α环:7个α亚基 颗粒(CP) 2个β环:7个β亚基
19S的调节颗粒(RP) : 18个亚基, 6 个亚基具有ATP酶活性
目录
目录
三、细胞内蛋白质降解过程
泛素介导的蛋白质降解过程
泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接,并使 其激活,即泛素化,包括三种酶参与的3步反应, 并需消耗ATP。
CHNH2 CH2 CH2 C NH
γ-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
γ-谷氨 酰环化 转移酶
氨基酸 COOH
H2NCH R
COOH
H2NCH R
氨基酸
γ-谷 氨酰 基转 移酶
O
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
R
5-氧脯氨酸
肽酶 半胱氨酸
5-氧脯 氨酸酶
ATP ADP+Pi
γ-谷氨酰
通过此种方式并未产生游离的氨。
目录
(三)联合脱氨基作用 定义 两种脱氨基方式的联合作用,使氨基酸 脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。
目录
转氨基偶联氧化脱氨基作用
氨基酸
转氨酶
α-酮酸
α-酮戊二酸
谷氨酸
NH3+NADH+H+
L-谷氨酸脱氢酶
H2O+NAD+
此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式,也 是体内合成非必需氨基酸的主要方式。
(CH2)2 COOH
α-酮戊二酸
催化酶:
存在于肝、脑、肾中 辅酶为 NAD+ 或NADP+
肽在人体中的代谢过程
过去的观点认为,蛋白质进入机体后,在消化道一系列消化酶的作用下,依次被分解为多肽、寡肽,最终分解为游离氨基酸。
机体对蛋白质的吸收只能以游离氨基酸的形式进行。
Cohnheim 在1901年发现了小肠黏膜具有肽酶活性;1953年Agor首先观察到肠道能完整地吸收转运双苷肽;1960年, Smith和Neway通过试验证实了甘氨酸二肽(Gly-Gly)可以被完整地转运吸收,从而为消化道可以吸收肽提供了有力的证据。
随后的一些试验也证实了消化道可以完整吸收小肽,但是由于对肽吸收的生理和营养意义认识不充分,直至1970年前后,肽可以被完整吸收也未成为被普遍接受的观念。
1971年Adib喂饲小鼠双苷肽后,用同位素示踪法在血浆中检测到了这些肽。
1989年Webb 等的研究表明,蛋白质降解产物大部分是二或三个氨基酸残基组成的寡肽,它们们能以完整形式被吸收进人循环系统。
经过深入研究发现,在小肠存在一个寡肽吸收通道,并且1984年Ara 等在小肠黏膜上发现了小肽载体;1994年Fi等克隆了寡肽的型载体;19996年Adibi克隆了小肠的型载体。
随着寡肽的I型和型载体分别被克隆成功,寡肽能被完整吸收的观点才逐渐为人们所接受。
科学研究发现,蛋白质在肽形式下极具活性,小分子的二肽和三肽具有比单一氨基酸更易吸收的特点。
它们们可不经消化被人体直接吸收,吸收率提2~2.5倍。
外源性肽在消化道内直接进入血液只需几分钟至十几分钟的时间就可完成,它的吸收利用程度几乎可达到100%。
这表明肽的生物效价和营养价值均比游离氨基酸要高。
而且肽在微量的状态下,就能作用大”。
肽的消化吸收及转运由于唾液中不含有可以水解蛋白质和多肽中肽键的酶,故多肽的吸收自胃中开始,但主要在小肠中进行。
在胃中消化所需的酶为胃蛋白酶,它是由胃黏膜主细胞合成并分泌的胃蛋白酶原经胃酸激活而生成的。
胃蛋白酶也能够激活胃蛋白酶原,从而使之转化为胃蛋白酶。
该酶对肽键作用的特异性较差,主要水解芳香族氨基酸、蛋氨酸及亮氨酸等残基组成的肽键。
鱼类小肠对肽和氨基酸的吸收代谢_一_孙玉明
孙玉明 于 雷 宋效飞鱼类小肠对肽和氨基酸的吸收代谢(一)(山东升索渔用饲料研究中心,山东 烟台 265500)动物通过获取饲料中的蛋白和氨基酸实现机体的生长和组织的稳态,在消化道内的氮源营养以短链小肽和氨基酸的形式被吸收[1]。
动物发育早期,小肠结构和功能的完善较为迅速,鱼类在5d 内即可完成小肠形态的复杂化和部分功能的发展,如肠的扭曲、杯状细胞的发育以及消化酶的大量出现,以尽快地适应内源营养向外源营养的转变[2~6]。
其中小肠黏膜细胞发挥了重要的生理学功能,包括消化和吸收营养分解物质、构成防止异物进入的物理屏障以及形成进出上皮细胞的水分子流和电解质浓度梯度等[7],而二肽、三肽和游离氨基酸的吸收是通过各自肠上皮刷状缘膜上的H +-依赖型肽转运载体和多种氨基酸转运载体来实现的[8]。
在哺乳动物中已经发现15种以上的氨基酸转运系统,而肽的转运主要是依赖pH 非耗能性的Na +/H +泵转运载体蛋白PepT1和PepT2系统,与游离氨基酸跨膜转运系统有着本质区别[9],其中PepT1蛋白主要在小肠内大量表达[10],PepT2主要在肾脏表达[11],而氨基酸转运载体分布更为广泛,几乎遍布在机体的任何组织细胞中,发挥其不同的生物学功能。
鱼类同哺乳动物一样,其肠上皮也应存在着类似的氮源营养转运载体,但是近年来还未见对鱼类肠内氨基酸载体蛋白研究方面的报道,而对肽转运载体P ep T1及其转运机制的研究较多。
文章综述了近年来鱼类肠道对肽及氨基酸吸收代谢的研究情况,以期从营养生理角度来揭示鱼类对氮源物质的吸收利用特点,为科学配制仔稚鱼饲料配方提供新的思路。
通讯作者:孙玉明。
收稿日期:2015-4-15。
摘 要 营养物质在肠内被分解成肽和氨基酸后,通过不同的吸收途径进入肠上皮细胞,然后进入血液供机体的蛋白合成或产能需要,研究者在鱼类中已经发现肽载体蛋白并对其分子结构进行了分析,对其转运特性和调控因素进行了一些研究,而氨基酸载体的研究还是空白,只是通过同位素示踪技术对小肠的吸收动力学进行过研究。
氨基酸和肽——精选推荐
氨基酸等电点的计算
侧链不含可解离基团的中性氨基酸: pI = (pK’1 + pK’2 )/2
即:氨基酸的pI值等于该氨基酸的两性离子状态两侧的基 团 pK′值之和的二分之一。等电点pH值与离子浓度 无关,只取决于兼性离子两侧基团的pK值。
侧链含有可解离基团的氨基酸: 酸性氨基酸:pI = (pK’1 + pK’R-COOH)/2 碱性氨基酸:pI = (pK’2 + pK’R-NH3+)/2
六伴穷光蛋:硫、半、光、蛋→半胱、光、蛋(甲硫)氨酸→含硫氨 基酸
酸谷天出门:酸、谷、天→谷氨酸、天门冬氨酸→酸性氨基酸 死猪肝色脸:丝、组、甘、色→丝、组、甘、色氨酸→一碳单位来源
的氨基酸 只携一两钱:支、缬、异亮、亮→缬、异亮、亮氨酸→支链氨基酸 一本落色书:异、苯、酪、色、苏→异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→
氨基酸不同在于R基团就不同
α-氨基酸的通式及α−碳
α-碳原子,不对称碳原子
氨基酸存在立体异构体
镜面
立体结构体:化学性质、物理性质(除旋光度) 相同 生理功能不同
海豹畸形婴儿
氨基酸有D-型及L-型
氨基酸的D-型或L-型以甘油醛为参考
D:Dextrorotatory
(右旋)
L: Levorotatory
5.化妆品工业
防止皮肤干燥的自然保湿因子的主要成分是甘氨酸、羟基丁氨酸、丙 氨酸、天冬氨酸、丝氨酸等游离氨基酸。 在化妆品中添加天冬氨酸或其衍生物以及一些维生素,可防止皮肤老 化。
二.肽
1.肽的定义与结构 肽(Peptide):一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸 的α-氨基脱水缩合而成的化合物。
两个氨基酸组成的肽叫二肽; 三个氨基酸组成的肽叫三肽; 多个氨基酸组成的肽叫多肽;
遗传学 蛋白质的消化、吸收
大肠
未消化蛋白质
氨基酸、氨等
尿
2、氨基酸的吸收
蛋白质经胃和小肠消化后 形成的氨基酸主要在小肠 上2/3处被上皮细胞吸收
各种氨基酸的吸收速度不 同。一些氨基酸的吸收速 度顺序是:胱氨酸>蛋氨 酸>色氨酸>亮氨酸>苯 丙氨酸>赖氨酸≈丙氨酸 >丝氨酸>天门冬氨酸> 谷氨酸
3、氨基酸的转运
• 氨基酸通过与氨基酸转 运载体和钠形成复合体 后,转运入细胞膜内
日粮中含氮化合物
蛋白质
瘤
胃
肽
唾液
尿 素
氮
NPN 氨
血液
循 环
尿素
氨基酸
VFA
真 胃 小 过瘤胃蛋白 肠
微生物蛋白
蛋白质
内源分泌物 氨基酸
大
肠
盲
蛋白质
肠
粪
未消化氮
氨基酸 代谢粪氮
NH3
氨
尿素
尿
内源氮
体
体组织代谢
组
织
2、瘤胃氮素循环
概念:氨是饲料蛋白质被瘤胃微生物降解和利用的中间产物,其在瘤胃中的 浓度受饲料蛋白质被微生物降解的速度和微生物利用氨合成菌体蛋白速度的影 响。当有大量蛋白质降解,且降解速度比合成速度快时,则氨就会在瘤胃中聚 集。聚集的氨会被瘤胃壁吸收,经血液输送到肝脏,并在肝脏中转变为尿素, 转化的尿素之一部分经血液和唾液返回瘤胃,另一部分经肾脏随尿排出,这种 氨和尿素的生成和再返回瘤胃的过程称为瘤胃氮素循环 瘤胃氮素循环的营养和生理意义:(1)减少蛋白质浪费、储存氮源;(2) 调节瘤胃氨浓度,避免瘤胃氨中毒
依赖H+ 浓度或Ca2+ 浓度电导的主动转运过程 具有pH依赖性、非耗能的Na+/H+ 交换转运系统 谷胱甘肽(GSH)转运系统
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肽和氨基酸的吸收 吸收部位:主要在小肠 吸收形式:氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制:耗能的主动吸收过程
γ-谷氨酰基循环
一、氨基酸的一般代谢 (一)体内蛋白质的降解途径:
溶酶体途径—非ATP 依赖性蛋白降解途径:主要降解细胞外来源的蛋白质,以及膜蛋白和细胞内长寿命的蛋白质。
细胞液途径—ATP 依赖性蛋白降解途径:主要降解异常的蛋白质和短寿命的蛋白质
(二)氨基酸代谢库
ATP ADP+Pi
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
半胱氨酸 甘氨酸
二肽酶
γ-谷氨 酰环化 转移酶
5-氧脯氨酸
γ-谷氨酰半胱氨酸
γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶
ADP+P i ATP
ATP
ADP+Pi
细胞外
γ-谷 氨酰 基转 移酶
细胞膜
谷胱甘肽GSH
细胞内
CH
H 2N COOH R
氨基酸
H 2NCH
COOH R
谷胱甘肽合成酶
COOH CHNH 2CH 2CH 2C
O
NH
CH COOH R
γ-谷氨酰 氨基酸
5-氧脯氨酸酶
氨基酸
谷氨酸
(三)联合脱氨基作用1、转氨基作用
2、L-谷氨酸的氧化脱氨基作用
COOH | (CH2)2 |
HC-NH2 | COOH COOH | (CH2)2 |
C=O | COOH
COOH | (CH2)2 |
C=O | COOH
CH3
|
C=O
|
COOH
CH3
|
2
|
COOH
COOH
|
CH2
|
C=O
|
COOH
COOH
|
CH2
|
HC -NH2
|
COOH GPT GOT
谷氨酸
α-酮戊二酸
谷氨酸
α-酮戊二酸
丙氨酸
草酰乙酸
天冬氨酸
COOH | (CH2)2 |
HC-NH2 | COOH
联合脱氨基作用
3、氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基
4、非氧化脱氨作用
C O O H
| (C H 2)2
|
H C -N H 2
|
C O O H
C O O H
| (C H 2)2
| C =O |
C O O H C H 3 |
C =O |
C O O H R |
H C -N H 2
|
C O O H
转氨酶
谷氨酸
α-丙酮酸
α-氨氨酸
-酮戊二酸 谷氨酸脱氢酶
N A D + +N H 3+H + +H 2O
N A D H 苹果酸
腺苷酸代琥珀酸
次黄嘌呤核苷酸 (IMP)
腺苷酸代琥 珀酸合成酶
草酰乙酸
天冬氨酸
转氨酶 2
腺苷酸脱氨酶
H 2O
NH 3
延胡索酸
腺嘌呤核苷酸(AMP)
α-酮戊二酸
氨基酸
L-谷氨酸
α-酮酸 转氨酶 1
(五)、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解 α-酮酸可彻底氧化分解并提供能量 α-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸 α-酮酸可转变成糖及脂类化合物
二、氨的代谢 (一)氨来源
1、氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨(主要来源)
2、肠道细菌腐败作用产生氨
RCH 2NH 2
RCHO+NH
3
胺氧化酶
蛋白质和氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨
尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨
CoA α-酮戊二酸糖
α-磷酸甘油
脂肪酸
脂肪
CO 磷酸丙糖
葡萄糖或糖原
甘油三酯
3、肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺
(二)、氨在血液中以丙氨酸及谷氨酰胺的形式转运 1、通过丙氨酸-葡萄糖循环氨从肌肉运往肝
2、通过谷氨酰胺氨从脑和肌肉等组织运往肝或肾 ⏹ 反应过程:
⏹ 生理意义:谷氨酰胺是氨的解毒产物,也是氨的储存及运输形式。
(三)、氨在肝合成尿素是氨的主要去路 1、Krebs 提出尿素是通过鸟氨酸循环合成的学说
谷氨酰胺
谷氨酸 + NH 3
谷氨酰胺酶
H 2肌肉
血液
肝
谷氨酸+ NH 3
谷氨酰胺+H 2O
谷氨酰胺合成酶
ATP ADP+P i
谷氨酰胺酶
2、肝中鸟氨酸循环合成尿素的详细步骤
(1)NH3、CO2和ATP 缩合生成氨基甲酰磷酸(线粒体)
(2)氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸(线粒体)
(3)瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸(胞液)
CO 2 + NH 3 + H 2O + 2ATP
氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ
(N-乙酰谷氨酸,Mg 2+
) O
H 2N- C- O ~ PO 32-+ 2ADP + Pi
氨基甲酰磷酸
鸟氨酸氨基甲酰转移酶
H 3PO 4
+ 氨基甲酰磷酸
NH 2
C
O O
~PO 3
2-
NH
CH
COOH
NH 2
NH 2
C O
瓜氨酸
(CH 2)3NH 2(CH 2)3CH
COOH
NH 2鸟氨酸
(4)精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸(胞液)
(5)精氨酸水解释放尿素并再生成鸟氨酸(胞液)
鸟氨酸循
精氨酸代琥珀酸合成
ATP
AMP+PPi
H 2O Mg 2+
+
天冬氨酸
精氨酸代琥珀酸
NH CH
COOH
NH 2
NH 2C O
瓜氨酸
(CH 2)3COOH
C H H 2N
CH 2
COOH NH (CH 2)3CH
COOH
NH 2
NH 2C
N
COOH C H CH 2COOH (限速酶)
精氨酸
延胡索酸
精氨酸代琥珀酸裂解酶
精氨酸代琥珀酸
COOH CH
CH HOOC +
NH (CH 2)3CH
COOH NH 2
NH 2C
NH
NH (CH 2)3CH COOH
NH 2NH 2C N
COOH C H CH 2COOH
尿素
鸟氨酸
精氨酸
H 2O
(四)尿素合成障碍可引起高血氨症与氨中毒
血氨浓度升高称高氨血症( hyperammonemia),常见于肝功能严重损伤时,尿素合成酶的遗传缺陷也可导致高氨血症。
高氨血症时可引起脑功能障碍,称氨中毒 (ammonia poisoning),也称肝昏迷。
氨中毒的可能机制(肝昏迷)
三、个别氨基酸的代谢
1、含硫氨基酸代谢
体内含硫氨基酸:蛋氨酸(甲硫氨酸)、半胱氨酸和胱氨酸 1)蛋氨酸代谢
蛋氨酸循环—SAM 的生成与作用
TAC ↓
能不足
α-酮戊二酸
谷氨酸
谷氨酰胺
NH 3
NH 3
脑内 α-酮戊二酸↓
Asp
- 酮酸
H 2O
肌酸与磷酸肌酸
精氨酸
甘氨酸
鸟氨酸
胍乙酸
C
NH 2
NH HN (CH 2)3CHNH 2COOH
+
CH 2NH 2COOH
NH 2(CH 2)3CHNH 2COOH
NH 2C NH NH CH 2COOH
+
S -腺苷蛋氨酸 S -腺苷同型半胱氨酸
C
NH 2NH HN CH 3CH 2COOH
C
NH ~NH HN CH 3CH 2COOH
ADP
ATP
C C N N C NH H 3C O H
H 2
H 2O
Pi
P 肌酸
磷酸肌酸
肌酸酐
转脒基酶
图9-13 肌酸代谢
肌酸激酶
肾
肝
肌肉
2)半胱氨酸和胱氨酸代谢 半胱氨酸与胱氨酸互变
牛磺酸的生成
活性硫酸根的生成
C H 2-S H C H -N H 2 C O O H
L-半胱氨酸
H 2-S O 3H C H -N H 2 C O O H
磺基丙氨酸
C O 2 磺基丙氨 酸脱羧酶
C H 2-S O 3H C H 2-N H 2
牛磺酸
脱巯基酶
C H 2 C -N H 2
C O O H α-氨基丙烯酸
C H 2-S H C H -N H 2
C O O H
半胱氨酸
C H 3
C =N H
C O O H
α-亚氨基丙酸
C H 3 C =O
C O O H
丙酮酸
N H 3
H 2O
[O ] H 2S O 4
S O 42- A T P P P i P P i
A M P -S O 3- 腺苷5´磷酰硫
酸
A T P A D P
A D P A O H H 2O 3P -O -O O
3S -O -P -O -C H 2
O H 3´-磷酸腺苷-5´-磷酰硫酸
5
3
H 2S。