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生物化学 第三章 酶(共65张PPT)

生物化学  第三章 酶(共65张PPT)
概念: 抑制剂和底物的结构相似,能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成,使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶,如RNA聚合酶,由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合,使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen):细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
(–)
(+)
酶原激活
本质:一级结构的改变导致构象改变,激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应, 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应(positive cooperativity) 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力,使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应(negative cooperativity) 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力,使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即: Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax

酶催化反应机制课件

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酶的活性受到温度、pH值、抑制剂和激活剂等多种因素的影响。
03
酶的分类与命名
根据酶所催化的反应类型,可以将酶 分为氧化还原酶类、水解酶类、转移 酶类、裂合酶类和合成酶类等。
酶的命名一般采用系统命名法,根据 其催化的反应和底物特点进行命名, 例如淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等。
酶的结构与功能
酶的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构等 层次,其中一级结构是指氨基酸的排列顺序,二级结构是指 肽链的折叠方式,三级结构是指蛋白质的三维空间结构。
酶的抑制作用
04
竞争性抑制
定义
竞争性抑制是指抑制剂与底物在 酶的活性中心竞争性结合,降低 酶与底物的亲和力,从而抑制酶
的活性。
特点
抑制剂与底物结构类似,能与底物 争夺酶的同一可结合位点,从而干 扰底物与酶的结合。
实例
例如,丙二酸对琥珀酸脱氢酶的竞 争性抑制,因为丙二酸与琥珀酸在 酶的活性中心发生了竞争性结合。
酶的未来发展将面临一些挑战,如提 高酶的稳定性和降低生产成本等。
THANKS.
酶的催化机制模型
锁钥模型
酶活性中心与底物的形状和化学性质相匹配,如同锁与钥匙的关 系。
诱导契合模型
酶与底物结合后诱导酶的构象变化,使酶活性中心更好地适应底物。
三点附着模型
酶活性中心的三个关键位点与底物的三个可结合点相匹配,形成稳 定的复合物。
酶促反应动力学
03
酶促反应速率与底物浓度关系
1 2 3
底物浓度对酶促反应速率的影响
随着底物浓度的增加,酶促反应速率通常会加快, 但当底物浓度达到一定值后,反应速率将不再增 加。
酶饱和现象
当底物浓度增加到一定值时,酶促反应速率达到 最大值,此时酶已经饱和,底物浓度再增加也无 法提高反应速率。

酶(生物化学)PPT课件

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详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域,能够与底物特异结合,并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的,对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一,它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应,这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境,只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜,如抑制果蔬 中酶的活性,延缓成熟和腐烂过 程;也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品,如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质,如重金属离子、有机溶剂和农药等, 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中, 如抗生素、激素和蛋白质药物等, 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用,如基因疗法和细胞疗法中, 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用,如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等,可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟,可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为,从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合, 如量子化学计算和分子动力学模 拟,可进一步提高酶优化效率。

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(四) 共价催化:
标志:催化过程中形成共价中间物1 亲核催化: 带有多余电子对的基团或原子攻击缺少电子而带有部分正电性的原子或基团并形成不稳定的共价中间物的催化方式。 亲核试剂: Glu-COO- Asp-COO- His-咪唑基2 亲电催化: 由缺少电子的亲电试剂从带负电的基团上夺取一对电子并形成共价中间物的催化方式。 亲电试剂: -NH3+
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(二) 底物形变与诱导楔合
底物形变(distortion)和诱导契合(induced fit): 酶与底物在构象上相互诱导以便更好配合,作用力的产生往往导致底物形变,使被作用的底物敏感键极易断裂例如:溶菌酶催化时使底物糖环由椅式转变为半椅式
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(三) 广义酸碱催化及共催化:
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第二节 几种酶作用机制举例
一 溶菌酶(Lysozyme EC 3.2.1.17 ):存在于鸡蛋清和动物分泌物中,单肽链129个aa,14,600,折叠成近球状(4.53 3nm), 底物为NAG和NAM相间 排列或NAG的单聚物催化过程: ①与底物结合: 6个糖环第 3个必须是NAG;其它 糖环和酶形成氢键放能 并导致第4个糖环D由 椅式转变为半椅式 (4kcal/mol)
二 酶与底物相互作用——过渡态
E + S ES* E+P 酶通过与底物形成过渡态中间物, 降低反应活化能而加速反应。过渡态中间物的维持力主要是一 些次级键:氢键、离子键、疏水力等, 形成过程中放出大量能量,抵消了部分活化能处于过渡态的酶与底物的具有很高的亲和力,比底物或产物高出几个数量级底物过渡态类似物: 例如天然具有半椅式结构的环内酯作为溶菌酶的底物,对酶的亲和力比一般糖环高3600倍。

生物催化剂酶ppt课件

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严格执行突发事件上报制度、校外活 动报批 制度等 相关规 章制度 。做到 及时发 现、制 止、汇 报并处 理各类 违纪行 为或突 发事件 。
▪ 1920年,德国科学家维尔斯塔特提出,酶既不是 蛋白质,也不是糖类,它是活性基团附着在无活 性的蛋白质上的一种物质。
▪ 1926年,美国生化学家萨姆纳在研究刀豆时提取 了脲酶结晶,并进一步肯定脲酶是一种蛋白质。
思考!
咀嚼馒头、米饭时有甜味, 为什么塞进牙缝里的肉丝 两天后还没被消化?
酶具有专一性
严格执行突发事件上报制度、校外活 动报批 制度等 相关规 章制度 。做到 及时发 现、制 止、汇 报并处 理各类 违纪行 为或突 发事件 。
酶的作用机理及其具有专一性的原因
酶对于它所作用的底物有着严格的选择,它只能催化 一定结构或者一些结构近似的化合物,使这些化合物发 生生物化学反应。有的科学家提出,酶和底物结合时,底 物的结构和酶的活动中心的结构十分吻合,就像一把钥 匙配一把锁一样。酶的这种互补形状,使酶只能与对应 的化合物契合,从而排斥了那些形状、大小不适合的化 合物,这就是锁和钥匙学说。
胃蛋白酶活性将
(B )
A、不断上升 B、没有变化 C、先升后降 D、先降后升
2、将乳清蛋白、淀粉、胃蛋白酶、唾液淀粉酶和适量水混合装入
一容器内,调整PH值至2.0,保存与37 ℃的水浴锅中,过一段时间
后,容器内剩余的物质是
(A )
A、淀粉、胃蛋白酶、多肽、水
B、唾液淀粉酶、 麦芽糖、胃蛋白酶、多肽、水
使淀粉逐步水解成麦芽糖和葡萄糖。麦芽糖和葡萄糖遇 碘后,不形成紫蓝色化合物。
材料用具:2%的唾液、试管、量筒、小烧杯、大烧杯、
滴管、试管夹、酒精灯、石棉网、温度计、火柴、3%的 淀粉溶液、碘液

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正比;
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酶浓度对反应速度的影响
• 反应速度与酶浓度成正比:当[S][E],式中Km可
以忽略不计。
k3[E][S] v= Km + [S] =k3[E]
v
o
[S]
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温度对酶促反应速度的影响
产 物 2.0 麦 芽 1.5 糖 的 1.0 毫 克 0.5 数
0 10 20 30 40 50 60 ℃ 温度对唾液淀粉酶活性的影响
例如:有机磷农药中毒 (敌百虫、敌敌畏、乐果杀虫剂1605、1059等)
RO O
P
+
RO X
有机磷化合物
E-OH 羟基酶
RO O
P
+
RO O E
磷酰化酶 (失活)
CHNOH N CH3
解磷定
RO O
P
+
HX
RO O E
磷酰化酶
(失活)
O OR P
CHNO OR + N
CH3
E-OH
乙酰胆碱酯酶是羟基酶,与有机磷农药共价结合后失活,使兴奋 性神经递质乙酰胆碱不能及时清除降解,而是过量地积累引起中毒。
▪ 活化能:在一定温度下一摩尔底物全部进入活化态所需要的
自由能,单位是KJ/mol. (增加温度、加入催化剂降低反应活化能) • 酶促反应:E + S === ES === ES* EP E + P • 非酶促反应:
催化剂的作用是降低反应活化能,从而起到提高反应速度的作用
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过渡态
酶的最适温度: 酶活性最高时的温度, 也即酶的催化效率 最高, 酶促反应速度最大时的温度。
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生物化学---酶催化作用的特点PPT课件

生物化学---酶催化作用的特点PPT课件
NAD+ (烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸,又称为辅酶I) 和NADP+(烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸,又称为辅 酶II )是维生素烟酰胺的衍生物,它们是多种重要 脱氢酶的辅酶。
NH2
CONH2 O- O- N
N+ O
CH2OPOPOCH2
N O
OO
N N
OH OH
OH OH(OPO3H2)
⑤ 维生素B6和磷酸吡哆醛 维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。
(2)传递氢(递氢体):如 硫辛酸;
FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、
(3)传递酰基体:如 C0A、TPP、硫辛酸; (4)传递一碳基团:如 四氢叶酸;
(5)传递磷酸基:如 ATP,GTP;
(6)其它作用: 转氨基,如 VB6 ;传递CO2,如 生物素。
维生素和辅酶
维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子 有机物质。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3 CH2CH2 OH
焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶,催化丙酮酸或α–酮
戊二酸的氧化脱羧反应,所以又称为羧化辅酶。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3
OO
CH2CH2 O P O P OH
OH OH
② 维生素B2和黄素辅酶 维生素B2又称核黄素,由核糖醇和6,7-二甲基异咯嗪
(1)活性中心:酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间 局限(部位)。
结合部位(Binding site):酶分子中与底 物结合的部位或区域
一般称为结合部位。
催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化 学变化的部位称为催化部 位。
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21、要知道对好事的称颂过于夸大,也会招来人们的反感轻蔑和嫉妒。——培根 22、业精于勤,荒于嬉;行成于思,毁于随。——韩愈
23、一切节省,归根到底都归结为时间的节省。——马克思 24、意志命运往往背道而驰,、学习是劳动,是充满思想的劳动。——乌申斯基
谢谢!
酶的催化作用机制
11、用道德的示范来造就一个人,显然比用法律来约束他更有价值。—— 希腊
12、法律是无私的,对谁都一视同仁。在每件事上,她都不徇私情。—— 托马斯
13、公正的法律限制不了好的自由,因为好人不会去做法律不允许的事 情。——弗劳德
14、法律是为了保护无辜而制定的。——爱略特 15、像房子一样,法律和法律都是相互依存的。——伯克
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