考研生物化学与分子生物学名词解释大全
生物化学考研名词解释
名词解释1.谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸结合而成的含有巯基的三肽，在体内有抗氧化和清除自由基的作用。
2.酮体：在脂肪酸代谢过程中，生成的乙酰-CoA转化为乙酰乙酸、D-β-羟丁酸、丙酮，这三个化合物统称为酮体。
3.冈崎片段：在DNA半不连续复制过程中，滞后链合成过程中，首先合成较短的DNA片段，称为冈崎片段。
4.超二级结构：在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质分子中，经常可以看到若干相邻的二级结构元件（主要是α螺旋和β折叠片）组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的，有规则的二级结构组合或二级结构串，在多种蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二级结构，包括αα、ββ、βαβ。
5.寡聚酶：由两个或两个以上的亚基组成的酶，这些亚基可以是相同的，也可以不同的，相当数量的寡聚酶是调节酶，在代谢调控中起重要作用。
6.蛋白质的变性作用：蛋白质在受到热、酸、碱、重金属及变性剂的作用后，天然构象遭到破坏，导致其生物活性丧失的一种现象。
7.氧化磷酸化：是NADH和FADH2上的电子通过一系列电子传递载体传递给O2，伴随着NADH和FADH2的再氧化，释放的能量使ADP磷酸化形成ATP的过程。
8.半保留复制：在DNA复制过程中，每个子代分子的一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的，这种方式成为半保留复制。
9.第二信使：在生物学里是胞内信号分子，负责细胞内信号转导，是第一信使分子与细胞表面受体结合后，在细胞内产生或释放到细胞内的小分组物质，有助于信号向胞内传递。
10.粘性末端：当一种限制性内切酶在一个特异性的碱基序列处切断DNA时，就可以在切口处留下几个未配对的核苷酸片段，即5’突出。
这些片段可以通过重叠的5’末端形成的氢键相连，或者通过分子内环化。
因此称这些片段具有粘性，叫做粘性末端。
11.别构效应：是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
12.增色效应：指因DNA分子结构的改变，摩尔吸光系数增大的现象，成为增色效应。
生化考试考研必备(含分子生物学)-名词解释特全(共259个)
生物化学名词解释蛋白质的结构与功能１．氨基酸（amino acid）：是一类分子中即含有羧基又含有氨基的化合物。
２．肽(peptide)：是氨基酸之间脱水，靠肽键连接而成的化合物。
３．肽键：是一个氨基酸α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水形成的键，也称为酰胺键。
４．肽键平面（肽单元）：因肽键具有半双键性质，只有α-碳相连的两个单键可以自由旋转，在多肽链折叠盘绕时，Cα1、C、O、N、H、Cα2六个原子固定在同一平面上，故称为肽键平面。
５．蛋白质一级结构：是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
6．α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基盘绕一周，形成的右手螺旋，称为α-螺旋。
7．模序（motif）：在蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的片段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模序。
8．次级键：蛋白质分子侧链之间形成的氢键、盐键、疏水键三者统称为次级键。
9．结构域（domain）：蛋白质三级结构被分割成一个或数个球状或纤维状折叠较为紧密的区域，各行其功能，该区域称为结构域。
10．亚基：有些蛋白质分子中含有两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成蛋白质的四级结构，才能完整的表现出生物活性，其中每个具有三级结构的多肽链单位称为蛋白质的亚基。
11．协同效应：是指一个亚基与其配体结合后能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用称为正协同效应，反之称为负协同效应。
12．蛋白质等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
13．蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失称为蛋白质的变性。
14．蛋白质的沉淀：分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，并从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
15．电泳（electrophoresis）：带电粒子在电场的作用下，向它所带的电荷相反方向泳动的现象称为电泳。
生物化学名词解释
绪论1.生物化学（biochemistry）：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物内基本物质的化学组成、结构，以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢（metabolism）：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：分子生物学是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础（分子遗传学），生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。
第一章糖的化学1．糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2．单糖（monosaccharide）：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种,是组成糖类物质的基本结构单位。
3．多糖（polysaccharide）：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。
4．寡糖（oligosaccharide）：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5．结合糖（glycoconjugate）：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6．同聚多糖（homopolysaccharide）：也称为均一多糖,由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7．杂多糖（heteropolysaccharide）：也称为不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。
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生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全可能包括许多不同的术语和概念。
以下是一些常见的生物化学名词及其解释：
1.蛋白质：蛋白质是生物体中重要的组成部分，是由氨基酸组成
的大分子，具有复杂的三维结构，是细胞和组织的主要成分。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成单位，是含有氨基和羧基
的有机化合物。
3.DNA：DNA是脱氧核糖核酸的缩写，是生物体的遗传物质，由
四种不同的碱基组成。
4.RNA：RNA是核糖核酸的缩写，是生物体中重要的信息分子，
参与蛋白质的合成和基因表达调控。
5.酶：酶是由生物体内活细胞产生的具有催化作用的有机物，可
以加速生化反应的速度。
6.糖类：糖类是生物体中重要的能量来源，是由碳、氢、氧组成
的化合物，包括单糖、双糖和多糖等。
7.脂肪：脂肪是生物体内储存能量的物质，是由甘油和脂肪酸组
成的化合物。
8.生物氧化：生物氧化是指生物体内的氧化反应，是有机物质在
代谢过程中释放能量的过程。
9.光合作用：光合作用是指植物、藻类和某些细菌利用光能将二
氧化碳和水转化为葡萄糖和氧气的过程。
10.呼吸作用：呼吸作用是指生物体内的有机物在细胞内经过一系
列的氧化分解，最终生成二氧化碳和能量的过程。
以上是一些常见的生物化学名词解释，当然还有很多其他的术语和概念，具体的解释需要根据上下文和领域进行确定。
生物化学与分子生物学名词解释
生化重点1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等。
即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的PH成为蛋白质的等电点。
2.酶活性中心:必需基因在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
3.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
4.糖异生：从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。
5.营养必需脂肪酸：机体自身不能合成，必须由食物提供，是动物不可缺少的营养素。
例如：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸。
6.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不濒及氨基酸残基侧链的构象。
7.蛋白质变性：某些物理或化学因素的作用下，某特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
（加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂，变性因素常被用来消毒及灭菌，防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂的必要条件。
）8.血糖的来源于去路及生物学意义：来源：①食物中糖的消化吸收，②肝糖原的分解③乳酸、甘油、生糖氨基酸的糖异生去路：①合成糖原②经糖酵解生成乳酸或经有氧氧化生成的二氧化碳和水，并释放出能量③进入磷酸戊糖途径④转变成脂类或氨基酸9.一碳单位：是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因，包括：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲基等。
（四氢叶酸是一碳单位的运载体。
）10.白化病：先天性络氨酸酶缺乏的病人，因不能合成黑色素，患者皮肤毛发等发白。
11.镰刀形贫血患者：β亚基的第6位氨基酸，谷氨酸变成了缬氨酸。
12.呼吸链中的递氢体：FMN,FAD；递电子体有：COQ,Fes,cyt(细胞色素等)13.真核生物的DNA聚合酶：DNA-polα起始引发，引物酶活性DNA-polβ低保真度的复制DNA-polγ线粒体DNA的复制DNA-polδ延长子链的主要酶，解螺旋酶活性（复制延长中主要起催化作用）DNA-polε填补引物空隙，切除修复，重组。
生物化学与分子生物学-名词解释
第二章蛋白质1、GSH即谷胱甘肽，是由谷氨酸，半胱氨酸和甘氨酸通过肽键缩合而成的三肽。
2、蛋白质变性（protein denaturation）蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
3、α-螺旋(α-helix)蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第3个残基（第n＋3个）的酰胺氮形成氢键。
在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。
4、β-折叠片层(β-sheet)是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。
折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。
氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。
5、β-转角（β-turn）也是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。
含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。
常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。
转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。
这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。
6、功能蛋白质组（functional proteome）指的是特定时间、特定环境和实验各种下，基因组活跃表达的蛋白质。
7、肽键(peptide bond )在蛋白质分子中，一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合后而形成的酰胺键称为肽键。
8、基序/模体（motif）模体属于蛋白质的超二级结构，由2个或2个以上具有二级结构的的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥专一的功能。
分子生物学名词解释
分子生物学名词解释分子生物学是一门研究生物分子结构、功能和相互作用的学科。
在这个领域中涉及的名词众多，下面将对其中几个重要的名词进行解释。
1. DNA（脱氧核糖核酸）：DNA是所有生物体细胞中存在的分子，它存储并传递遗传信息。
DNA分子由两条互补的链组成，这些链由四种碱基（腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤和胞嘧啶）构成。
DNA通过形成特定的序列来编码特定的遗传信息。
2. RNA（核糖核酸）：RNA是DNA的一种衍生物，它在细胞中起着多种功能。
有三种主要类型的RNA：信使RNA（mRNA）、转运RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。
mRNA将DNA上的遗传信息转录成RNA，并通过核糖体翻译成蛋白质。
tRNA在转录过程中将氨基酸带到核糖体，以组装蛋白质。
rRNA则是核糖体的主要组成部分。
3. 基因：基因是DNA分子中的一个特定序列，它编码了生物体的特定遗传信息。
基因通过编码蛋白质的过程来表达其遗传信息，并决定了生物体的特征和功能。
4. 蛋白质：蛋白质是生物体中起关键作用的分子，它们负责几乎所有的生物化学反应。
蛋白质由氨基酸组成，存在于细胞的不同位置和组织中，并承担着诸如结构支持、运输分子、催化反应等多种生物学功能。
5. 基因表达：基因表达是指基因转录成RNA，并最终翻译成蛋白质的过程。
这个过程涉及到多个调控机制，包括转录因子的结合、RNA剪接、翻译起始和终止等。
6. PCR（聚合酶链反应）：PCR是一种体外扩增DNA的方法，它能够在短时间内制备大量特定段的DNA。
PCR是通过循环反应中的DNA变性、引物结合和DNA合成步骤来实现的。
这种技术在基因组学研究、犯罪侦查、疾病诊断等领域得到广泛应用。
7. 克隆：克隆是指通过复制或重复制造相同的DNA或细胞。
分子生物学中的克隆是指在体外制备DNA的多个相同拷贝，这样可以大规模生产重要的蛋白质或研究DNA序列等。
8. 基因编辑：基因编辑是指通过人为方法直接修改生物体的DNA序列，进而改变其遗传信息。
生物化学与分子生物学常考名词解释大全
1蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为次级键而形成有规则的构象，如α螺旋β折叠β转角等。
2肽单位：肽键是构成在分子的基本化学键，肽键与相邻的原子所组成的基团，成为肽单位或肽平面。
3结构域是位于超二级结构和三级结构间的一个层次。
结构域是在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元，其通常都是几个超二级结构单元的组合。
在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体，即结构域。
4超二级结构又称模块或膜序是指在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。
5三级结构具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围更广泛的盘曲与折叠，形成包括主、测链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子和基团在三维空间的整体排布称为三级结构。
6一级结构蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
7四级结构多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。
8增色效应增色效应或高色效应。
由于DNA变性引起的光吸收增加称增色效应,也就是变性后 DNA 溶液的紫外吸收作用增强的效应。
9固定化酶不溶于水的酶。
是用物理的或化学的方法使酶与水不溶性大分子载体结合或把酶包埋在水不溶性凝胶或半透膜的微囊体中制成的。
10脂肪酸的β氧化饱和脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β位C原子发生氧化，C链在α位C原子与β位C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰CoA和较原来少两个C单位的脂肪酸，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程称为脂肪酸的β氧化。
11脂肪酸的β-氧化基本过程：丁酰CoA经最后一次β氧化：生成2分子乙酰CoA 。
故每次β氧化1分子脂酰CoA生成1分子FADH２，1分子NADH+H+，1分子乙酰CoA，通过呼吸链氧化前者生成2分子ATP，后者生成3分子ATP。
生物化学名词解释
生物化学与分子生物学名词解释等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为氨基酸的等电点。
蛋白质的一二三四级结构：一级结构：从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
化学键：肽键二硫键二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
化学键：氢键三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
化学键：疏水键离子键氢键范德华力四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
化学键：氢键离子键蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变为无序的空间结构，从而导致理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。
DNA的变性：某些理化因素会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，使DNA双链解离为单链。
DNA的复性：当变性条件缓慢地去除后，两条解离的互补链可以重新互补配对，恢复原来的双螺旋结构。
核酶：是具有生物催化活性的RNA，其功能主要是切割RNA，其底物都是RNA分子。
因而从功能上讲也属于核酸内切酶，而且具有一定的序列特异性。
作用：RNA成熟过程的加工修饰、针对病毒或肿瘤基因的药物。
酶的活性中心：酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。
酶原的激活：在一定条件下，酶原水解一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变而表现出酶的活性，这种酶原向酶的转变过程称为酶原的激活。
同工酶：是催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
别（变）构调节：体内一些代谢物可与某些酶的活性中心外的某个部位非共价可逆结合，引起酶的构象改变，从而改变酶的活性。
化学修饰/共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可在其他酶的催化下，与某些化学基团共价结合，同时又可在另一种酶的催化下，去掉已结合的化学基团，从而影响酶的活性。
考研《生物化学》—名词解释
考研《生物化学》—名词解释考研《生物化学》—名词解释氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。
氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。
必需氨基酸（essential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。
非必需氨基酸（nonessential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
等电点（pI，isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。
茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
层析(chromatography)：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
离子交换层析(ion-exchange column chromatography)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。
透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
凝胶过滤层析(gel filtration chromatography)：也叫做分子排阻层析（molecular-exclusion chromatography）。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
(完整版)生物化学与分子生物学名词解释
生化名解1、肽单元（peptide unit): 参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。
Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键,可自由旋转。
2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基,若用限制性蛋白酶水解,含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域,但各结构域的构象基本不变。
3、模体（motif):在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象.一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊功能，如锌指结构。
4、蛋白质变性（denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失.主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性.5、蛋白质的等电点( isoelectric point， pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点.6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。
酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶,酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。
酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
（不考）7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物.参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性,催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团.活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。
考研生物化学名词解释
生物化学名词解释1.分子生物学：是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础，生物大分子的结构与与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
2.酶的活性中心：酶的活性中心是酶与底物结合并发挥作用的部位，一般位于酶分子表面或裂隙中，活性中心的氨基酸残基往往在一级结构上相距较远，甚至可分散在不同肽链上，但通过肽链的盘绕折叠在空间构象上相互靠近，活性中心包括两个功能部位：一是结合部位，决定酶的专一性；二是催化部位，决定酶的催化功能。
3.闭环调节：下丘脑分泌的调节肽可促进垂腺体分泌促激素，促激素又分泌相应靶腺分泌激素供体需要，当这种激素在血中达到一定的浓度后，能反馈抑制腺垂体或下丘脑的分泌，构成下丘脑-腺垂体-靶细胞功能轴，形成一个闭合回路，称为闭环调节。
4.酶的必需基团：包括活性中心以内的和活性中心以外的必需基团，酶活性中心以内的酶发挥催化作用与与底物直接作用的有效基团称为活性中心以内的有效必需基团，但活性中心外的基团与维持整个酶分子的构象有关，间接发挥作用，称为活性中心以外的必需基团。
5.酶促反应：酶作为催化剂催化的反应。
酶作为生物催化剂在催化一个化学反应时，既具有一般催化剂的特点，有具有不同于一般催化剂的特殊性。
酶与一般催化剂一样，只催化热力学允许的反应；可以加快化学反应的速度，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数；作用机理都是降低反应的活化能；在反应前后酶没有质和量的改变，且微量的酶即可发挥巨大的催化作用。
但是酶也有不同与其他催化剂的特殊性。
6.米氏常数：用Km表示，是酶的一个重要参数。
Km值是酶反应速度V达到最大反应速度Vmax一半时的底物浓度。
米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不收底物浓度和酶浓度的影响。
7.变构酶：又叫别构酶。
迄今已知的变构酶都是寡聚酶，它含2个以上亚基，分子中除了有可以结合底物的活性中心外，还有可以结合调节物的变构中心。
这两个中心可位于不同亚基上也可以位于同一压基不同部位上，变构酶的活性中心与底物结合起催化作用。
分子生物学名词解释
一、名词解释1、分子生物学（狭义）：研究核酸和蛋白质等大分子的形态、结构特征及其重要性、规律性和相互关系的科学，主要研究基因的结构和功能及基因的活动。
2、分子生物学（广义):在分子的水平上研究生命现象的科学，涵盖了分子遗传学和生物化学等学科的研究内容。
3、基因：是具有特定功能、能独立发生突变和交换的、“三位一体”的、最小的遗传单位。
4、顺反子：基因的同义词，是一个具有特定功能的、完整的、不可分割的最小遗传单位。
5、增色效应：当进行DNA热变性研究时，温度升高单链状态的DNA分子不断增加而表现出A260值递增的效应。
6、变性温度：DNA双链在一定的温度下变成单链，将开始变性的温度至完全变性的温度的平均值称为DNA的变性温度。
7、DNA的复性：DNA在适当的条件下，两条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象。
8、C值：一种生物中其单倍体基因组的DNA总量。
9、C值悖论：C值和生物结构或组成的复杂性不一致的现象。
10、重叠基因：共有同一段DNA序列的两个或多个基因。
11、重复基因：基因组中拷贝数不止一份的基因。
12、间隔基因（断裂基因）：就是基因的编码序列在DNA分子上是不连续的，为不编码的序列所隔开。
13、转座子：在基因组中可以移动的一段DNA序列。
14、转座：一个转座子从基因组的一个位置转移到另一个位置的过程。
15、假基因：基因组中存在的一段与正常基因非常相似但不能表达的DNA序列。
16:、DNA 复制：亲代双链的DNA分子在DNA聚合酶等相关酶的作用下，别以每条单链DNA为模板，聚合与模板链碱基对可以互补的游离的dNTP,合成两条与亲代DNA分子完全相同的子代双链DNA分子的过程。
17、复制子：从复制起点到复制终点的DNA区段称为一个复制子。
18、复制体：在复制叉处装备并执行复制功能的多酶复合体。
19、复制原点（复制起点）：DNA分子中能独立进行复制的最小功能单位。
20、端粒：染色体末端具有的一种特殊结构，对维持染色体的稳定起着十分重要的作用。
生物化学与分子生物学名词解释官方版
生物化学与分子生物学名词解释官方版第一章1.模体（motif）：蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
2.锌指结构（zinc finger）：由蛋白质结构域围绕一个锌离子折叠形成的、保守的DNA结合蛋白模体。
3.纤连蛋白（fibronectin）：一类细胞外粘连蛋白，可与其他细胞外基质组分、血纤维蛋白、整合蛋白家族的细胞表面受体结合，其功能是连接细胞与细胞外基质，参与损伤愈合。
4.结构域（domain）：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各执行其功能，称为结构域。
5.亚基（subunit）：组成具有四级结构的蛋白质的次级结构，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基。
6.分子病（molecular disease）：由于基因上DNA分子的缺陷，致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常，人体结构与功能随之发生变异的疾病。
7.蛋白质等电点（protein isoelectric point／pI）：蛋白质静电荷为零时的溶液pH。
8.蛋白质变性（protein denaturation）：多肽／蛋白质的特定空间构象的部分或完全，非折叠过程或形式。
9.电泳（electrophoresis）：在电场作用下，带电溶液向正极或负极的移动。
经常用于蛋白质、核酸或其他带电颗粒混合物的分离。
10.层析（chromatography）：利用物质分子在流动相与固定相之间分配比例不同，将不同物质分子的混合物分离的一种技术。
例如薄层层析、柱层析等。
第二章1.碱基堆积力（base stacking interaction）：DNA分子的两条多聚核苷酸链在旋进过程中，相邻的两个碱基对平面会彼此重叠，由此产生的疏水作用力。
2.DNA变性（DNA denaturation）：在某些理化因素（温度、pH、离子强度等）作用下，DNA双链的互补碱基之间的氢键断裂，使双螺旋结构松散，形成单链的构象，不涉及一级结构的改变。
(完整版)生物化学与分子生物学考研重点考题
一、名词解释1. Domain：结构域又称motif(模块)。
在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立、近似球形的三维实体。
结构域是球状蛋白的折叠单位，多肽链折叠的最后一步是结构域间的缔合。
2. gene cloning：基因克隆也叫分子克隆，是指将一个基因片段与合适的载体DNA分子相连接，构成重组DNA 分子，然后将其导入受体细胞中复制扩增，获得该基因片段的大量拷贝。
因此，基因克隆是指在分子水平进行的克隆或者说是基因工程中进行的克隆。
3. southern blot：DNA杂交技术是将待检测的DNA分子用/不用限制性内切酶消化后，通过琼脂糖凝胶电泳进行分离，继而将其变性并按其在凝胶中的位置转移到硝酸纤维素薄膜或尼龙膜上，固定后再与同位素或其它标记物标记的DNA或RNA探针进行反应。
如果待检物中含有与探针互补的序列，则二者通过碱基互补的原理进行结合，游离探针洗涤后用自显影或其它合适的技术进行检测，从而显示出待检的片段及其相对大小。
4. RNA interference(RNAi) ：RNA干扰是一个自然存在的以双链RNA为中介降解具有相同序列RNA的机制，一些小的双链RNA可以高效、特异的阻断体内基因表达，促进RNA降解，可在细胞内发挥基因敲除的作用，这个过程称为RNA干预（即RNAi）。
5. open reading fragment(ORF)：开放阅读框是基因序列的一部分，包含一段可以编码蛋白的碱基序列，不能被终止子打断。
当一个新基因被识别，其DNA序列被解读，人们仍旧无法搞清相应的蛋白序列是什麽。
这是因为在没有其它信息的前提下，DNA序列可以按六种框架阅读和翻译（每条链三种，对应三种不同的起始密码子）。
ORF识别包括检测这六个阅读框架并决定哪一个包含以启动子和终止子为界限的DNA序列而其内部不包含启动子或密码子，符合这些条件的序列有可能对应一个真正的单一的基因产物。
生物化学与分子生物学名词解释
生物化学与分子生物学名词解释名词解释第一章蛋白质的结构与功能1.等电点PI：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2.肽键(pep-tidebond)：是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化学键。
3.肽单元(pep-tideunit)：参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元4.模体(motif):二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体.5.结构域(domain):分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域.6.亚基(ub-unit)：许多功能性蛋白质分子含有2条或2条以上多肽链。
每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(ub-unit)第二章核酸的结构和功能1.核酸(nucleicacid)：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。
2.开放阅读框：位于起始密码子和终止密码子之间的核苷酸序列称为开放阅读框，决定了多肽链的氨基酸序列第三章酶1.酶：是一类由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
2.酶的活性中心：是酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。
3.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
4.别构调节:一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称别构调节。
第六章糖代谢1糖异生（gluconeogenei）：非糖化合物（乳糖、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程2有氧氧化：机体利用氧将葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2的反应过程，称为糖的有氧氧化(aerobico某idation)是体内糖分解供能的主要方式。
考研分子生物学378个名词解释（最全）
考研分子生物学378个名词解释（最全）名词术语解释1、mRNA丰度(Abundance of an mRNA)：是指每个细胞平均拥有的某一种特定mRNA的分子数。
根据丰度的差异可将mRNA分为两种不同的等级：其一是富裕型的，每个细胞拥有的平均拷贝数为1000～l0000，属于此型的mRNA 约有100种；其二是稀少型的，每个细胞拥有的平均拷贝数仅有l～10个上下，属于这一类型的mRNA达10000多种。
2、富裕型的mRNAs(Abundant mRNAs)：见《mRNA丰度》。
3、抗体酶(Abzymes)：应用单克隆抗体技术生产的兼具抗体及酶催活性的工程蛋白质。
也就是说，其行为如同蛋白酶一样，能够催化化学反应的一类新型的抗体。
4、受体拼接位点(Aeceptor splicing site)：间隔子的右端和与其相连的表达子的左端之间的接合点。
5、获得性免疫缺损综合征(Acquired immuno deficiency syndrome，AIDS)：由人类免疫缺损病毒(HIV)引起的一种疾病，它最早于1980年在美国洛杉矶发现。
HIV病毒通过血液和精液在人群中传播，感染了这种病毒之后，会使人体出现严重的免疫抑制和淋巴结病(lymphadenopathy)，并增加对机会病原体(opportunistic pathogen)的敏感性。
这种综合征是由于HIV病毒的感染以及CD4类T细胞功能破坏所致。
T细胞表面CD抗原CD4是HIV病毒的受体。
HIV病毒的感染使T细胞发生融合形成大的合胞体(syncytia)并最终裂解。
AIDS是致命的，目前尚无法有效治疗也无有效疫苗可用。
6、激活物(Activator)：能够通过与结合在启动子上的RNA聚合酶发生相互作用，从而促使RNA聚合酶启动操纵子进行转录反应的一种正调节蛋白质。
7、激活位点（Activator site）：位于启动子上游能同激活蛋白质结合的DNA序列区。
生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全生物化学是研究生物体在分子水平上的化学结构、组成、代谢和功能的科学。
在生物化学中有许多重要的概念和名词，下面是一些常见的生物化学名词的解释：1. 生物分子：生物体内的化学物质，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
2. 蛋白质：由氨基酸组成的生物大分子，是生物体内重要的结构和功能分子，参与细胞组织的建造和各种生化反应的调节。
3. 核酸：DNA和RNA是两种主要的核酸，它们是生物体内储存和传递遗传信息的分子，负责编码蛋白质的合成。
4. 酶：生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速化学反应速率，并在细胞代谢中起到重要作用。
5. 代谢：生物体内所有化学反应的总和，包括合成和分解反应，用于维持生物体的生命活动。
6. ATP：三磷酸腺苷，是生物体内能量的主要储存和传递分子，通过磷酸键的断裂释放能量。
7. 代谢途径：一系列有序的化学反应，负责生物体对营养物质的合成和分解，如糖酵解、脂肪酸合成等。
8. 细胞呼吸：通过氧化代谢食物产生能量的过程，包括糖酵解和线粒体中的三酸甘油酯循环。
9. 光合作用：植物和一些原生生物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物和氧气的过程。
10. DNA复制：在细胞分裂过程中，DNA分子通过复制产生两个完全相同的复制体。
11. 蛋白质合成：通过转录和转译过程中，RNA将DNA编码的信息转化为氨基酸序列，合成蛋白质的过程。
12. 糖酵解：利用葡萄糖分子生成能量和乳酸或乙醛的过程，是细胞呼吸的一部分。
13. 氧化磷酸化：将能量储存在ATP分子中的过程，以氧化底物的形式产生能量。
14. 生物膜：生物体内细胞和细胞器膜的组成，由脂质和蛋白质构成，是细胞内外物质交换的屏障。
15. 细胞信号传导：细胞内外的信号分子通过蛋白质和细胞膜受体进行传递和转导，参与调控细胞生物活动。
这些是生物化学中一些常见的名词和概念的解释，帮助我们更好地理解生物体代谢和功能的基本原理。
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第二章蛋白质1、GSH即谷胱甘肽，是由谷氨酸，半胱氨酸和甘氨酸通过肽键缩合而成的三肽。
2、蛋白质变性（protein denaturation）蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
3、α-螺旋(α-helix)蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基（第n 个）的羰基氧与多肽链C 端方向的第3 个残基（第n＋3 个）的酰胺氮形成氢键。
在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6 个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。
4、β-折叠片层(β-sheet)是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。
折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。
氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N 到C 方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。
5、β-转角（β-turn）也是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16 个氨基酸残基。
含有5 个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。
常见的转角含有4 个氨基酸残基，有两种类型。
转角I 的特点是：第1 个氨基酸残基羰基氧与第4 个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II 的第3 个残基往往是甘氨酸。
这两种转角中的第2 个残基大都是脯氨酸。
6、功能蛋白质组（functional proteome）指的是特定时间、特定环境和实验各种下，基因组活跃表达的蛋白质。
7、肽键(peptide bond )在蛋白质分子中，一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合后而形成的酰胺键称为肽键。
8、基序/模体（motif）模体属于蛋白质的超二级结构，由2 个或2 个以上具有二级结构的的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥专一的功能。
一种类型的模体总有其特征性的氨基酸序列。
9、结构域（domain）在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。
结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
10、氨基酸残基在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。
它是一个分子的一部分，而不是一个分子。
11、蛋白质二级结构（secondary structure of protein）指某段多肽链中主链骨架在局部空间有规律的盘绕和折叠，即蛋白质分子中某段肽链主链原子的相对空间位置，不包括与其他链段的相互关系及侧链构象的内容。
12、蛋白质三级结构（Tertiary structure of protein）指在二级结构、模体的基础上，由于侧链R 基团的相互作用，整条肽链进一步折叠和盘曲成球状分子，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
13、蛋白质四级结构（Quaternary structure of protein）由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链以非共价键连接的空间排布和接触部位的布局称蛋白质的四级结构。
14、别构效应（allosteric effect）当蛋白质（酶）与它的配体（某种小分子物质）结合后，引起蛋白质（酶）的空间结构（构象）发生改变，使其适合功能的需要，这种变化称别构效应或变构效应。
15、盐析（Salting out）向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后，可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出，这种作用叫作盐析，可复原。
16、亚基（subunit）有四级结构的蛋白质的每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基或亚单位。
17、蛋白质的等电点（pI）溶液处于某一PH 时，氨基酸解离成正负离子的趋势相等，即成为两性离子，净电荷为零，在电场中不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH 称为氨基酸的等电点。
第三章核酸1、DNA 变性在某些理化因素作用下，DNA 分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA 双螺旋结构松散，变为单链，即为DNA 变性。
2、核酶（ribozyme）具有催化活性的RNA，即化学本质是核糖核酸RNA，却具有酶的催化功能。
3、增色效应变性的DNA，分子两条互补链可完全解开成为两条单链，使得碱基暴露，260nm 处外吸收增强，这种现象称为增色效应。
4、Tm 值即解链温度，DNA 的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为DNA 的解链温度，这一现象和结晶的融解过程类似，又称融解温度（Tm）。
5、DNA 超螺旋（DNA supercoil）DNA 双螺旋本身进一步盘绕称超螺旋。
超螺旋有正超螺旋和负超螺旋两种。
当盘旋方向与DNA 双螺旋方向相同时，其超螺旋结构为正超螺旋，反之则为负超螺旋，负超螺旋的存在对于转录和复制都是必要的。
6、hnDNA即核不均一RNA，是mRNA 的前体。
7、DNA 复性DNA 的复性指变性DNA 在适当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象，它是变性的一种逆转过程。
第四、五章酶1、同工酶（isoenzyme）能够催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
2、酶活性中心（active center）酶分子中必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，构成具有特定动态构象的局部空间结构，直接参与酶促反应，与外部的底物特异地结合并使底物转变为产物的区域称为酶的活性中心或活性部位。
3、Km 值是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度的大小。
4、共价修饰（covalent modification）酶分子上某些特殊基团在其他酶作用下，发生可逆的共价结合而被修饰，并快速改变的活性称共价修饰调节或化学修饰。
5、酶原（zymogen）在细胞内合成及初分泌时处于无活性状态的酶的前体。
6、全酶（holoenzyme）酶蛋白和辅助因子结合形成的具有催化作用的复合物称为全酶。
7、米氏方程（Michaelis-Menten equation）表示酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程，V＝V max[S]/（K m+[S]）。
8、别构酶（allosteric enzyme）别构酶一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶。
9、辅酶（coenzyme）辅酶是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子，与酶较为松散地结合，对于特定酶的活性发挥是必要的。
10、辅基(prosthetic group)酶的辅助因子或结合蛋白质的非蛋白部分，其中较小的非蛋白质部分称辅基，与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。
第六章糖代谢1、糖酵解(glycolysis)糖无氧分解即糖酵解，是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。
2、糖异生（gluconeogenesis）由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
3、糖原（glycogen）是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。
4、底物水平磷酸化（substrate level phosophoryltion）底物在氧化过程中直接将高能磷酸键转移给ADP 生成ATP 的过程。
5、巴斯德效应（Pasteur effect）有氧氧化抑制糖酵解的现象。
6、磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway)指从G-6-P 脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物，然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。
7、三羧酸循环（TriCarboxylic Acid cycle，TCA）三羧酸循环（柠檬酸循环或Krebs 循环）是指在线粒体中，乙酰CoA 首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程。
第七章脂类代谢1、脂肪酸β-氧化脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，即乙酰CoA，该过程称作β-氧化。
2、酮体（ketone body）脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物统称为酮体。
3、血浆脂蛋白（lipoprotein）血脂与血浆中的蛋白质结合，以血浆脂蛋白的形式存在及运输。
4、脂肪动员（fat mobilization）贮存于脂肪组织中的脂肪被一系列脂肪酶水解为甘油和游离脂肪酸并释放入血供全身各组织利用的过程。
5、初级胆汁酸（primary bile acid）有肝细胞直接合成的胆汁酸成为初级胆汁酸。
6、载脂蛋白（apolipoprotein，Apo）血浆脂蛋白中的蛋白质部分。
7、必需脂肪酸（essential fatty acid，EFA）多数脂肪酸在人体内能合成，只有不饱和脂肪酸的亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸在体内不能合成，必须从植物油摄取，称为人体必需脂肪酸。
8、脂类（lipid）脂类是脂肪、类脂及其衍生物的总称，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。
第八章生物氧化1、氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）在线粒体中，底物分子脱下的氢原子经呼吸链传递给氧，在此过程中释放能量使ADP 磷酸化生成ATP，这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化。
2、呼吸链（respiratory chain）存在于线粒体内膜上，按一定顺序排列的一系列酶或辅酶。
其作用是以传递电子和H+的形式传递代谢物氧化脱下的氢原子，最后使活化的氢与活化的氧结合生成水。
该传递链与细胞呼吸过程有关，故称为呼吸链，又称电子传递链。
3、P/O 比值物质氧化时，每消耗一摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数称为P/O 比值，即ATP 生成的摩尔数。
4、高能化合物指体内氧化分解中，一些化合物通过能量转移得到了部分能量，把这类储存了较高能量的化合物，如三磷酸腺苷（ATP)，磷酸肌酸，称为高能化合物。
它们是生物释放，储存和利用能量的媒介，是生物界直接的供能物质。
5、解偶联剂（uncoupler）使氧化与磷酸化偶联过程脱离的物质称为解偶联剂。
第九章氨基酸代谢1、必需氨基酸(essential amino acid)指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8 种。
2、一碳单位(one carbon unit)某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
3、生酮氨基酸（ketogenic amino acid）分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A 的氨基酸，共有亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸5 种。
4、生糖氨基酸（glucogenic amino acid）能通过糖异生转变成葡萄糖的氨基酸。