生物化学第三章 蛋白质的功能及其与结构之间的关系
生物化学蛋白质的结构与功能
结构维持
蛋白质参与细胞结构的维 持，如细胞膜、细胞骨架 等，对细胞形态和功能起 到重要作用。
信号转导
蛋白质在信号转导过程中 发挥重要作用，能够传递 外部刺激信号，调控细胞 应答。
蛋白质在能量代谢中的作用
产能过程
01
蛋白质参与细胞内的产能过程，如三羧酸循环和氧化磷酸化等
，为细胞提供能量。
能量转换
02
蛋白质能够将一种形式的能量转换为另一种形式，如光合作用
中叶绿素蛋白将光能转换为化学能。
能量储存
03
蛋白质可以作为能量储存的载体，如肌细胞中的肌球蛋白和糖
原等。
蛋白质在物质代谢中的作用
合成与分解
蛋白质是生物体合成和分解物质的重要参与者， 如合成细胞膜、蛋白质和核酸等。
物质转运
蛋白质参与物质跨膜转运，将营养物质、氧气等 输送到细胞内，并将代谢废物排出细胞外。
的20种氨基酸的排列顺序。
影响因素
一级结构决定了蛋白质的生物活性 和功能，因此任何改变氨基酸序列 的突变都可能影响蛋白质的功能。
重要性
一级结构是蛋白质其他高级结构的 基础，对蛋白质的稳定性、折叠方 式和功能具有决定性作用。
二级结构
定义
蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部 主链的折叠方式，主要包括α-螺旋、 β-折叠、β-转角和无规卷曲等。
3
蛋白质异常与代谢性疾病
如糖尿病、肥胖症等代谢性疾病与蛋白质的合成 、分解和代谢调节异常有关。
蛋白质药物的开发与应用
靶向蛋白质的药物
针对某些关键蛋白质进行设计和开发，以治疗特定疾病的药物， 如抗体药物、小分子抑制剂等。
蛋白质替代疗法
利用重组技术生产正常功能的蛋白质，以替代病变或缺失的蛋白 质，如治疗遗传性疾病的药物。
生物化学中的蛋白质结构与功能
生物化学中的蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内一类重要的有机化合物，它在维持生命活动中发挥着至关重要的作用。
蛋白质的结构与功能密不可分，其结构决定了其功能。
本文将探讨蛋白质的结构与功能之间的关系。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列，也就是我们常说的多肽链。
二级结构是指多肽链中局部区域的折叠方式，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指整个蛋白质分子的空间构象，由多个二级结构单元组成。
四级结构是指多个蛋白质分子之间的相互作用形成的复合物。
蛋白质的结构决定了其功能。
首先，一级结构的序列决定了蛋白质的氨基酸组成，不同的氨基酸会导致蛋白质的性质和功能的差异。
例如，组成蛋白质的氨基酸中存在酸性、碱性和非极性氨基酸，它们的特性决定了蛋白质的溶解性和电荷性质。
其次，二级结构的折叠方式决定了蛋白质的稳定性和空间构象。
α-螺旋的稳定性主要由氢键决定，而β-折叠的稳定性则由氢键和范德华力共同作用。
这些折叠方式的不同会影响蛋白质的稳定性和结构的紧密程度。
再次，三级结构的空间构象决定了蛋白质的功能。
蛋白质通常需要特定的空间构象才能与其他分子发生相互作用，从而实现其特定的生物学功能。
最后，四级结构的形成使蛋白质能够与其他蛋白质或其他分子形成复合物，从而发挥更大的功能。
蛋白质的功能多种多样，涵盖了生物体内的各个方面。
首先，蛋白质可以作为酶参与生物体内的代谢反应。
酶是一类能够催化化学反应的蛋白质，它们能够提高反应速率，降低活化能，从而使生物体内的代谢反应能够在温和条件下进行。
其次，蛋白质可以作为结构蛋白提供细胞和组织的支持和稳定。
结构蛋白主要存在于细胞骨架、肌肉和结缔组织中，能够赋予细胞和组织形态和力学性能。
再次，蛋白质还可以作为运输蛋白参与物质在生物体内的运输。
例如，血红蛋白是一种重要的运输蛋白，它能够将氧气从肺部运输到组织细胞中。
此外，蛋白质还可以作为抗体参与免疫反应，作为激素参与调节生理功能，以及作为信号分子参与细胞间的信号传递等。
蛋白质的结构和功能的关系
蛋白质结构与功能的关系摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。
天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。
由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。
关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文：1、蛋白质分子一级结构和功能的关系蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。
例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。
另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。
例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。
蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。
不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。
如催化DNA复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。
2、蛋白质分子空间结构和功能的关系蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。
不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。
如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。
生物化学蛋白质之三蛋白质结构与功能的关系
§2.4 蛋白质结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构与功能的关系 （一）、一级结构的变异与分子病 分子病（molecular disease）：由于基因结构改变， 蛋白质一级结构中的关键氨基酸发生改变，从而导致 蛋白质功能障碍的疾病。 【经典举例】镰形细胞贫血症：编码珠蛋白β链的结 构基因第六个密码子由CTT→CAT，相应的多肽序列中N 端的第六个氨基酸由Glu→Vla；其空间结构发生相应 改变，丧失运输氧的生物活性。
3.重金属盐沉淀 条件：pH 稍大于pI为宜; 机理：重金属盐加入之后，与带负电的羧基结合。 注意:蛋白质变性，长期从事重金属作业的人应多
吃高蛋白食品，以防止重金属离子被机体吸收后造成 对机体的损害。
4.生物碱试剂沉淀法
条件：pH稍小于pI;生物碱试剂一般为弱酸性物质， 如单宁酸、苦味酸、三氯乙酸等。
（三）、一级结构的局部断裂与蛋白质激活： 胰岛素原一级结构与激活过程
二、蛋白质空间结构与功能的关系 (一)核糖核酸酶的变性与复性
牛核糖核酸酶的一级结构
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态， 有催化活性
尿素、β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
注意:蛋白质的功能取决于特定的天然构象，而规定其 构象的信息包含在它的氨基酸序列中。
引起的一种人和动物神经退行性病变。
正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。PrPc在某
种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的
PrPsc，从而致病。
PrPc α-螺旋
PrPsc β-折叠
正常
疯牛病
小结
一级结构
基 础
决定
功能
空间结构
直 接 体 现Biblioteka 注意：蛋白质的结构与功能是高度统一的。
生物化学 蛋白质的结构与功能(共112张PPT)
三、多肽链在二级结构基础上进一步折叠形 成三级结构
（一）三级结构是指整条肽链中全部氨基酸 残基的相对空间位置
定义:
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键: 疏水键、离子键、氢键和 范德华力等。
• 肌红蛋白 (Mb)
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 (g %) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
一、组成人体蛋白质的20种L--氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组 成 人 体 蛋 白 质 的 氨 基 酸 仅 有 20 种 ， 且 均 属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。
遍存在
-转角
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分 肽链结构。
（五）二级结构可组成蛋白质分子中的模体
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二 级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则
的二级结构组合，被称为超二级结构。
二级结构组合形式有3种：αα，βαβ，ββ 。
二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上 相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体 (motif) 。
CHHR3
COO-
C
+NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
除了20种基本的氨基酸外，近年发现硒代半胱氨 酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。硒代半胱氨 酸从结构上来看，硒原子替代了半胱氨酸分子中的 硫原子。硒代半胱氨酸存在于少数天然蛋白质中， 包括过氧化物酶和电子传递链中的还原酶等。硒代 半胱氨酸参与蛋白质合成时，并不是由目前已知的 密码子编码，具体机制尚不完全清楚。
生物化学与分子生物学蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构与功能
§2.1 蛋白质的分子组成 §2.2 蛋白质的分子结构 §2.3 蛋白质结构与功能的关系 §2.4 蛋白质的理化性质及其应用 §2.5 蛋白质组和功能蛋白质组
§2.1 蛋白质的分子组成
Protein (蛋质)的元素组成
碳(C) 50%
氢(H) 氧(O) 氮(N) 硫(S) 磷(P) 金属元素
Peptide bond
H3N+
amino group
HO
H
CCNC
R1
H R2
peptide
bond
COO-
carboxyl group
Peptide unit (肽单元)
构成肽键的四个原子与其相邻的碳原子称为一个肽单元 （peptide unit），又称酰胺平面或肽平面
2、多肽（polypeptide）和蛋白质(protein)
The three-dimensional arrangement of atoms determined by the amino acid sequence
蛋白质的结构层次 four levels of structure in proteins:
Primary structure (一级结构) Secondary structure (二级结构) Tertiary structure (三级结构) Quaternary structure (四级结构)
多肽链的左端有自由的氨基称氨基末端 (amino terminal) 或N末端
多肽链的右端有自由的羧基称羧基末端 (carboxyl terminal）或C末端
4、氨基酸残基(amino acid residue)
第03章蛋白质的结构与功能
2013-12-29
二、蛋白质的分子组成
（二）蛋白质的结构单位——氨基酸 3. 氨基酸的性质
紫外吸收 色氨酸和酪氨酸在280nm有最大紫外 吸收。 茚三酮反应 不同氨基酸与茚三酮混合后加热 能显出不同颜色，可用于氨基酸的定性和定量。 大多数氨基酸与茚三酮反应的颜色为：蓝紫色 或紫蓝色。
二、蛋白质的分子组成
2013-12-29
广东药学院李春梅来自测丙氨酸Ala的 pI＝6.02，在pH ＝7时，在电场中向（ ） 极移动。
答案：正
2013-12-29
广东药学院
李春梅
二、蛋白质的分子组成
（三）蛋白质的辅基 指蛋白质所含的非氨基酸组分。 单纯蛋白质：完全由氨基酸构成 蛋白质 缀合蛋白质（结合蛋白质）： 脱辅蛋白质+辅基
三、肽键和肽 （二）肽（peptide）
肽：两个或多个氨基酸通过肽键链接生成 的分子称为肽。两个氨基酸链接称为二肽， 三个氨基酸链接称为三肽，多个氨基酸链 接产物称为多肽。 蛋白质：当多肽超过50个氨基酸或分子量 超过1万时，称为蛋白质。
三、肽键和肽
（三）生物活性肽（bioactive peptide） 指具有特殊生理功能的肽类物质。
H CH2 H H
SH
半胱氨酰 甘氨酸
（丙氨酸） （丝氨酸） （半胱氨酸） （甘氨酸）
多肽链是指由10个以上氨基酸通过肽键 连接而成的肽。
一些基本概念
N末端
2 O O NH2-CH-C-N-CH-C H H CH 3 OH
1
C末端
氨基端（N末端） 羧基端（C末端） 氨基酸残基：多肽链中的氨基酸是不完整的而称 之。 多肽链的方向：N C为正向，氨基末端的氨基 酸是多肽链的第一个氨基酸残基，羧基末端是最 后一个氨基酸残基。
蛋白质的空间结构与功能
蛋白质的空间结构与功能蛋白质是生命体中不可或缺的重要分子，其在生物学、生物化学、生物医学、生物物理、生物工程等领域的重要性越来越受到人们的关注和重视。
蛋白质的空间结构与功能具有密切的关联，本文将从该角度出发，详细探讨蛋白质的空间结构以及与功能之间的关系，并对如何合理地设计和使用蛋白质进行阐述。
一、蛋白质的空间结构蛋白质的成份主要是氨基酸，由20种不同的氨基酸组成，其基本结构单元为α-氨基酸，由一个氢原子、一个羧基、一个氨基和一个侧链组成。
蛋白质的相互作用主要由氢键、离子键、疏水作用和范德华力等因素所决定。
蛋白质的空间结构具有非常重要的意义，其结构包括主链的折叠、各种共面、非共面和取向关系、侧链的生物摆动、组成复杂的三级结构（一级结构指氨基酸序列，二级结构指氢键构成的形态，三级结构则是在二级结构的基础上进一步的空间构象），以及其他和环境条件有关的特征等。
这些特征不仅决定了蛋白质的结构，还决定了蛋白质的功能。
二、蛋白质结构与功能的相互关系蛋白质结构决定了其功能，也就是说，蛋白质的结构和功能之间具有密切的关系，其原因在于蛋白质分子的功能完全依赖于其独特的三维结构。
因此，对蛋白质三维结构的研究不仅直接关系到生命科学各个方面的进展，还有助于加速药物设计和疾病诊断的进展。
1. 蛋白质催化作用许多酶都是蛋白质，酶能够催化化学反应，其催化作用与其酶活特征密切相关。
酶分子有一定的空间结构，其中主链、侧链和水分子起着重要的作用。
只有在适当的情况下，包括适当的温度、pH值和离子浓度下，酶才能发挥催化作用。
2. 蛋白质运动与功能蛋白质分子具有高度的动态性。
当一些蛋白质分子遇到神经递质或激素等信号物质时，它们可以发生构象变化，从而完成生理功能。
神经递质和激素分子与蛋白质分子之间的特异性相互作用，加上构象变化，完成生理功能。
3. 蛋白质信号传递细胞内媒介物通过蛋白质反应细胞外信号。
蛋白质相互作用是大多数代谢途径、调节途径、分泌途径的核心，其机制在于信号分子与接受者能够相互作用，从而激活信号传递途径中重要的蛋白质反应。
生物化学第三章 蛋白质的功能及其与结构之间的关系
RR O2 O2
波尔效应
定效中义应吸：可CO是解2排指释氧HH+b。和为C什O么2促在进肺H中b释吸放氧O排2的CO现2，象而。在波肌尔肉 原进因Hb：从是R态H+转和变CO为2能T态够，与释H放b特O定2 位点结合，而促 与H+引发的波尔效应相关的基团有：亚基的N端
氨基、亚基的His122咪唑基以及b亚基的His146咪 唑基。 这三个基团在Hb处于T态的时候都是高度质子化的， 而当氧气与Hb结合以后，质子发生解离。如果溶 液中的pH降低，将有利于这三个基团处于质子化 状态，从而稳定T态，抑制氧气的结合。
2. 参与糖酵解的3-磷酸甘油醛脱氢酶以四聚体的形式存在于细胞液， 而当以单体的形式存在于细胞核的时候，它却是一种尿嘧啶DNA糖苷酶，参与DNA的碱基切除修复；
3. 大肠杆菌的生物素合成酶兼做其生物素操纵子的阻遏蛋白。
蛋白质结构与功能关系的一般原则
① 每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。 一旦结构（特别是高级结构）破坏，其功能随之丧失。
α角蛋白的结构层次
烫发或直发的原理
β角蛋白
一级结构：富含Ala和Gly，具有重复序列Gly-Ala/Ser-Gly-Ala/Ser； 二级结构：主要是有序的反平行β折叠，还有一些无序的α螺旋和无
规则卷曲环绕在β折叠的周围。 β折叠赋予蛛丝强度，而α螺旋赋予蛛丝柔韧性。
蜘蛛丝中的丝心蛋白的结构层次
体积最小的Gly正好位于螺旋 的内部，构成紧密的疏水核 心，而Pro和Hyp 的侧链位于 三股螺旋的表面，面向外， 以尽量减少空间位阻。
每个Gly残基的NH与相邻的X 残基C=O形成氢键。
胶原蛋白的三股螺旋
原胶原的三股螺旋内和三股螺旋之间进一步形成共价交 联，增强稳定性，提高胶原蛋白机械强度。
生物化学蛋白质结构与功能
生物化学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中必不可少的一类有机分子，它们在生命活动中担当着关键的角色。
蛋白质的结构与功能密不可分，只有了解其结构，才能深入理解其功能。
本文将介绍蛋白质的结构层次和功能，并探讨二者之间的关系。
一、一级结构——氨基酸序列蛋白质的结构层次可以从氨基酸序列开始。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，通过肽键连接在一起。
不同的氨基酸组合而成的序列决定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质家族中，氨基酸序列可以有很大的变化，导致不同结构和功能的蛋白质的形成。
二、二级结构——α-螺旋和β-折叠在氨基酸序列中存在着两种常见的二级结构：α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键相互作用形成的螺旋形结构，具有稳定性和韧性。
β-折叠是由氢键相互作用形成的平行或反平行的链状结构，具有稳定性和刚性。
不同氨基酸序列所形成的二级结构会决定蛋白质在空间立体结构中的排列方式。
三、三级结构——立体构象蛋白质的三级结构是指氨基酸序列在空间中的立体构象。
它的形成受到氢键、离子键、范德华力等多种相互作用力的调控。
蛋白质的三级结构决定了其最终的立体构象，从而影响其功能的表现。
不同的蛋白质通过三级结构的差异来实现其特定的功能，如酶的催化作用、抗体的识别能力等。
四、四级结构——多肽链聚合体在某些情况下，多个蛋白质可以相互结合形成一个更大的功能单位，这种现象被称为四级结构。
例如，红血球中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的。
四级结构的形成使得蛋白质的功能更加多样化和复杂化。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的特定结构决定了其特定的功能，而功能的表现也要依赖于蛋白质的特定结构。
举例来说，酶作为一类具有催化作用的蛋白质，其特定的结构使得它可以与底物结合，并通过催化反应来转化底物。
同样，抗体作为一种免疫分子，其特定的结构允许它与抗原结合，并发挥识别和中和作用。
总结起来，蛋白质的结构与功能密不可分。
深入了解蛋白质的结构层次，有助于我们更好地理解其功能的表现。
蛋白质结构和功能关系
蛋白质结构和功能关系蛋白质是生物体内最重要的分子之一，它在维持生命活动的过程中发挥着关键的作用。
蛋白质的结构与其功能密切相关，它们的相互作用决定了蛋白质的功能。
在本文中，我将详细介绍蛋白质的结构和功能之间的关系。
蛋白质结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质中氨基酸的线性排列方式，它由肽键连接在一起形成蛋白质的主链。
二级结构指的是蛋白质中氨基酸之间的氢键相互作用，形成α-螺旋和β-折叠等形状。
三级结构是蛋白质中二级结构的折叠和弯曲，由非共价键（如电磁作用力和疏水作用力）驱动。
四级结构是蛋白质中多个多肽链的组装方式，形成功能完整的蛋白质复合物。
蛋白质的结构决定了其功能。
首先，一级结构决定了蛋白质的氨基酸组成。
不同的氨基酸序列会导致蛋白质具有不同的功能。
例如，一些蛋白质是结构蛋白，它们在细胞中起到支持和维持细胞结构的作用；而酶是一类能够催化生化反应的蛋白质。
其次，二级结构决定了蛋白质的三维结构。
α-螺旋和β-折叠具有稳定的几何结构，能够提供蛋白质的结构和稳定性。
一些二级结构可以使蛋白质在特定条件下结合到其他生物分子上。
例如，螺旋柄可以通过静电作用和氢键与DNA结合，并实现基因的复制。
此外，蛋白质的三级结构还决定了蛋白质的功能。
三级结构中的特定区域（称为活性位点）可以与其他分子相互作用，从而发挥生物学功能。
例如，酶通过三级结构中的活性位点与底物结合，并促进底物分子的反应。
最后，四级结构影响蛋白质的功能。
蛋白质复合物是多个蛋白质互相作用形成的，它们能够协调合作，实现复杂的生物学功能。
例如，嗜铁红素蛋白是由四个亚单位组成的结构蛋白，通过其四级结构确保了铁与氧气的稳定绑定。
此外，蛋白质的结构和功能之间还有一些其他关系需要考虑。
例如，蛋白质的活性还受到环境条件的影响。
温度、pH值和盐浓度等环境因素对蛋白质的结构和功能具有重要影响。
高温、酸碱条件的改变或盐浓度的变化可能会破坏蛋白质的结构，从而失去其生物学功能。
蛋白质结构与功能之间关系的解析及其意义
蛋白质结构与功能之间关系的解析及其意义蛋白质是生命体中最基本的分子之一，其在维持生物体正常功能和调控各种生物过程中起着重要的作用。
蛋白质的功能与其结构密切相关，蛋白质的特定结构决定了其特定的功能。
在此文章中，我们将探讨蛋白质结构与功能之间的关系，并分析其重要意义。
蛋白质是由氨基酸序列组成的大分子。
这些氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链。
多肽链进一步叠加和折叠，最终形成特定的三维结构，即蛋白质的构象。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构是氨基酸的线性排列顺序，二级结构是多肽链的局部折叠形态，通常为α-螺旋和β-折叠，三级结构是蛋白质整体的立体结构，由二级结构之间的连接和空间排布形成，最后是四级结构，即多个蛋白质亚基的组装形成的大分子复合物。
蛋白质的结构是由其氨基酸序列所决定的，而不同的结构决定了蛋白质不同的功能。
蛋白质的功能是非常多样化的，包括催化反应、运输物质、组织结构、免疫系统和信息传递等。
每个蛋白质的具体功能取决于其结构的特定性。
例如，酶是一类能够催化生物化学反应的蛋白质，其结构中的活性位点能与底物结合并催化反应。
抗体则是免疫系统中的蛋白质，其特定的结构可以识别和结合病原体，从而触发免疫反应。
这些例子表明蛋白质的结构决定了其特定的功能。
通过解析蛋白质结构与功能之间的关系，我们可以更好地理解生命的基本原理，并为疾病治疗和药物设计提供指导。
首先，通过了解蛋白质的结构，我们可以揭示其功能的机制。
通过研究酶的结构，我们可以了解其催化机制，从而为药物的设计和合成提供关键信息。
其次，蛋白质结构的解析能够帮助我们研究疾病的发生机制。
例如，一些疾病是由蛋白质结构的突变引起的。
通过研究这些突变的影响，我们可以了解疾病的发展过程，并为治疗方法的研发提供参考。
最后，通过解析蛋白质结构，我们可以设计新的药物靶点。
许多药物的作用机制是靶向特定的蛋白质结构，通过研究蛋白质结构，我们可以设计出更精准、高效的药物。
另外，蛋白质的结构与功能之间的关系对于生命的起源研究也具有重要意义。
生物化学第三节 蛋白质结构与功能的关系
第三节蛋白质结构与功能的关系2015-07-06 71562 0通过大量蛋白质的结构与功能相关性的研究，发现具有不同生物学功能的蛋白质，含有不同的氨基酸序列即不同的一级结构。
同样，从大量人类遗传性疾病的基因与相关蛋白质分析结果，获知这些疾病的病因可以是基因点突变引起1个氨基酸的改变，如镰状红细胞性贫血(sickle-cell anemia)；也可以是基因大片段碱基缺失导致大片段肽链的缺失，如肌营养不良症( muscular dystrophy)，这说明蛋白质一级结构的变化，可导致其功能的改变。
在对不同物种中具有相同功能的蛋白质进行结构分析时，发现它们具有相似的氨基酸序列。
例如，泛素是一个含76个氨基酸残基的调节其他蛋白质降解的多肽，物种相差甚远的果蝇与人类的泛素分子却含有完全相同的一级结构。
当然，在相隔甚远的两种物种中，执行相似功能的蛋白质其氨基酸序列、分子量大小等也可有很大的差异。
然而，有些蛋白质的氨基酸序列也不是绝对固定不变的，而是有一定的可塑性。
据估算，人类有20%~30%的蛋白质具有多态性(polymorphism)，即在人类群体中的不同个体间，这些蛋白质存在着氨基酸序列的多样性，但几乎不影响蛋白质的功能。
一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础（一）一级结构是空间构象的基础20世纪60年代，C．B．Anfinsen在研究核糖核酸酶A时发现，蛋白质的功能与其三级结构密切相关，而特定三级结构是以氨基酸顺序为基础的。
核糖核酸酶A由124个氨基酸残基组成，有4对二硫键（Cys26和Cys84，Cys40和Cys95，Cys58和Cysll0，Cys65和Cys72）(图1- 17a)。
用尿素（或盐酸胍）和β-巯基乙醇处理该酶溶液，分别破坏次级键和二硫键，使其二、三级结构遭到破坏，但肽键不受影响，故一级结构仍存在，此时该酶活性丧失殆尽。
核糖核酸酶A中的4对二硫键被β-巯基乙醇还原成-SH后，若要再形成4对二硫键，从理论上推算有105种不同配对方式，唯有与天然核糖核酸酶A完全相同的配对方式，才能呈现酶活性。
蛋白质的结构与功能的关系
蛋白质的结构与功能的关系蛋白质是生物体中最为重要的大分子有机化合物，担负着各种重要功能。
它们在生体内参与调节代谢、传递信息、结构支持、运输物质等多种生物学过程。
蛋白质的具体功能与其结构密切相关，而蛋白质的结构可以分为四个层次：初级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
本文将从这四个层次出发，探讨蛋白质结构与功能之间的关系。
初级结构初级结构是指蛋白质中的氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。
蛋白质的功能很大程度上取决于其氨基酸序列。
氨基酸的种类和排列方式决定了蛋白质的化学性质和功能。
例如，氨基酸中的亲水性残基可以使蛋白质具有溶解性，从而在水相中发挥作用。
此外，氨基酸序列还决定蛋白质的电荷分布，从而影响其与其他分子之间的相互作用。
二级结构二级结构是指蛋白质链中多肽链的局部区域的空间形态。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构通过氢键等非共价作用力将多肽链上的氨基酸残基连接在一起，形成特定的结构。
这些结构对蛋白质的稳定性和功能起着至关重要的作用。
例如，α-螺旋结构能够增加蛋白质的稳定性，在蛋白质的结构支持和受体配体结合中起到关键作用。
三级结构三级结构是指蛋白质的整体立体结构。
它由氨基酸链的二级结构之间的相互作用所决定。
三级结构的形成几乎由所有非共价作用力共同作用所致，例如氢键、离子键、范德华力和疏水相互作用等。
蛋白质的功能和稳定性取决于其三级结构的正确折叠。
任何对蛋白质结构的破坏可能导致蛋白质失去原有的功能。
四级结构四级结构是指两个或多个亚基（多肽链或聚合物链）在空间上的组织方式。
它表示了蛋白质分子中不同亚基之间的关系。
多肽链的组装形成蛋白质的四级结构，进一步决定了蛋白质的功能。
例如，酶的四级结构决定了其底物与催化活性位点的特异性结合。
综上所述，蛋白质的结构与功能之间密不可分。
蛋白质的功能依赖于其特定的结构，而蛋白质的特定结构是由其氨基酸序列决定的。
初级结构决定了氨基酸的种类和排列方式，二级结构形成了局部的空间结构，三级结构决定了整体立体结构，而四级结构则表示了不同亚基之间的组织方式。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
兼职蛋白（moonlighting proteins）
定义：一些蛋白质虽然只有一种结构，但却能行使几种 甚至多种不同的功能。这些兼有其他功能的蛋白质被称 为兼职蛋白。
实例
1. 磷酸己糖异构酶除了在细胞内参与糖酵解以外，还能由T淋巴细 胞分泌到胞外充当一种神经白介素，促进胚胎内某些脊髓神经元 和感觉神经元的存活，以及促进B淋巴细胞的成熟。此外，它还 是一种自分泌运动因子在由某些癌细胞分泌以后，可刺激癌细胞 的迁移和扩散；
精品课件
蜘蛛丝中的丝心蛋白的结构层次
精品课件
β角蛋白中的β折叠
精品课件
胶原蛋白
胶原蛋白的基本组成单位是由3条α链组成的原胶 原分子。3条α 链可以相同，也可以不同。
原胶原的一级结构：约1/3是Gly，Pro含量也很高 （~ 12%），具有三种修饰的氨基酸，即4-羟脯氨 酸、3-羟脯氨酸（~ 9%）和5-羟赖氨酸；每一条 肽链都具有重复的Gly-X-Y三联体序列。X和Y通常 是Pro，但也可能是Lys。
胶原蛋白的三股螺旋 精品课件
珠蛋白家族的结构与功能
这一家族的蛋白质都含有血红素辅基，都能 够可逆地结合氧气，都含有珠蛋白折叠这样 的结构模体。属于这一类家族的蛋白质有： 肌红蛋白（Mb）、血红蛋白（ Hb）、神经珠 蛋白（Ngb）和细胞珠蛋白（Cygb）。
精品课件
问题: 氧气在 水中的溶解度不 高 解决方案：由Mb 和Hb运输或贮存 氧气
Байду номын сангаас精品课件
不同物种的细胞色素c一级结构的比较
① 存在于所有的需氧生 物：从细菌到人类
② 大多数都由104个氨基 酸组成，26/104不变
③ 在15亿年之前，动、 植物开始“分家”并 进化
④ 两个物种之间氨基酸 的差异程度反映了它 们之间的亲缘关系， 据此可绘出进化树
⑤ 氨基酸的差异不是随 机的
⑥ 氨基酸的差异由自然 选择才保留下来
精品课件
根据细胞色素c精一品级课结件 构绘制出来的进化树
蛋白质进化的四种情形
① 类似物（analog）。专指具有相同的功能，但起源于 不同的祖先基因的蛋白质，它们是基因趋同进化的产 物（convergent evolution）。
② 同源物（homolog）。专指存在于不同生物或者同种 生物，来源于某一共同祖先基因的蛋白质。
精品课件
烫发或直发的原理
精品课件
β角蛋白
一级结构：富含Ala和Gly，具有重复序列Gly-Ala/SerGly-Ala/Ser；
二级结构：主要是有序的反平行β折叠，还有一些无序 的α螺旋和β转角环绕在β折叠的周围。Gly和Ala/Ser 分别分布于折叠片层的两侧，使得相邻的β折叠更加紧 密地堆积形成网状结构，从而赋予丝较高的抗张性能。 同时α螺旋又使蛛丝具有一定的柔软性。与α角蛋白不 同的是，相邻的β角蛋白之间没有共价交联。
③ 种间同源物（ortholog），也称为直向同源物或直系 同源物，属于同源物中的一种，专指来自于不同物种 的由垂直家系（物种形成）进化而来的蛋白质，它们 通常保留与原始蛋白相同的功能，但也不尽然。
④ 种内同源物或旁系同源物（paralog）。属于同源物 中的另外一种，专指同一物种内由于基因复制、分离 产生的同源物。
胶原蛋白富含Gly和Pro的性质使得它难以形成α螺旋，但有规律重复的三联体序列促进了三条胶 原蛋白链之间形成三股螺旋。
精品课件
三股螺旋由三股左旋的肽链 以氢键相连，并相互缠绕形成 右手螺旋。体积最小的Gly正 好位于螺旋的内部，构成紧密 的疏水核心，而Pro和Hyp 的 侧链位于三股螺旋的表面，面 向外，以尽量减少空间位阻。 一条多肽链上的Gly与另外两 条多肽链上的X和Y残基并列， 每一个Gly残基的-NH基团与X 残基的C=O基团形成氢键，一 个三联体序列大约形成一个氢 键。三股螺旋比α-螺旋伸展 ，每一个氨基酸残基上升 0.29nm，一圈有3.3个氨基酸 残基。
2. 参与糖酵解的3-磷酸甘油醛脱氢酶以四聚体的形式存在于细胞液， 而当以单体的形式存在于细胞核的时候，它却是一种尿嘧啶-DNA 糖苷酶，参与DNA的碱基切除修复；
3. 大肠杆菌的生物素合成酶兼做其生物素操纵子的阻遏蛋白。
精品课件
蛋白质结构与功能关系的一般原则
① 每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。 一旦结构（特别是高级结构）破坏，其功能随之丧失。
α螺旋，两端为非螺旋区。
模体：由于螺旋区由（HXXHCXC）n重复序列组成，其
中H为疏水氨基酸，这使得两个α角蛋白分子能通过H 上的疏水R基团结合，相互缠绕形成双股卷曲螺旋。 双股卷曲螺旋大大地提高了α螺旋的稳定性。 链间还形成多个二硫键，这种共价交联可进一步提高 α角蛋白的强度。
精品课件
α角蛋白的结构层次
第三章 蛋白质的功能 及其与结构之间的关系
精品课件
提纲
一、蛋白质的功能 二、蛋白质结构与功能之间的关系
1. 蛋白质结构与功能关系的一般原则 2. 几种重要的蛋白质的结构与功能
三、蛋白质功能预测
精品课件
蛋白质的生物功能
蛋白质可视为生物功能试剂 酶 ——核糖核酸酶 信号转导——胰岛素与其受体 基因表达的调控——转录因子 免疫——抗体 运输和贮存——血红蛋白和肌红蛋白 结构蛋白——毛发和胶原 收缩蛋白——肌动蛋白和肌球蛋白 奇异蛋白——南极鱼的抗冻蛋白 兼职蛋白——具有两个或两个以上不同功能的蛋白质
② 蛋白质的高级结构决定蛋白质的功能。 ③ 蛋白质的一级结构决定其高级结构，因此，最终决定了
蛋白质的功能。 ④ 一级结构相似的蛋白质具有相似的功能。 ⑤ 功能相似的蛋白往往能显示它们在进化上的亲缘关系，
这是研究分子进化的基础。 ⑥ 许多疾病是蛋白质结构异常引起，属于构象病。
精品课件
细胞色素c ；相似的序列-相似的结构-相同的功能
精品课件
同源物、直向同源物和种内同源物之间的关系
精品课件
蛋白质结构与功能实例
纤维状蛋白质的结构与功能
① α角蛋白 ② β角蛋白 ③ 胶原蛋白
球状蛋白质的结构与功能
① 肌红蛋白 ② 血红蛋白
精品课件
α角蛋白
一级结构：由311个～314个氨基酸残基组成。 二级结构：每一个α角蛋白分子在其中央形成典型的