食品生物化学教案

食品生物化学教课设计
【篇一：生物化学教课设计】
基础生物化学教课设计
[ 说明：◆对于生物技术、生物工程专业学生 (第一类讲课对象 )：讲课学时 70-76 ，实验 44-50 学时；对于农学、园艺、资环、林学、食
品科学本科生 (第二类讲课对象 )：讲课学时 54-60 ，实验 30-46 学时；第一类讲课对象理论学时取上限，第二类讲课对象，理论学时取下
限，详细由讲课教师依照学员实质状况合理掌握内容解说的难易程
度，合理部署课外作业，正确掌握进度，如期达成教课任务。

] 第一
部分：理论教课内容
第一章绪论（1 学时）
1.说明生物化学的观点、研究内容及发展，使学生认识生物化学学
科基本内容；
2.介绍生化知识的应用，激发学生的学习热忱；
3.简要介绍学习方法（详细到某个章节）。

第二章蛋白质（ 10 ～12 学时）
本章要点：蛋白质的分子构造、重要性质及构造与功能的关系。

明
确蛋白质构造的不一样层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代
谢确立基础
1．对于氨基酸要点解说20 种基本氨基酸的构造及重要性质，注意：（1）要修业生记着 20 种基本氨基酸的构造及三字母缩写。

最近几
年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有凭证表示此氨基
酸由停止密码 uga 编码，可能是第 21 种蛋白质氨基酸。

（2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解
离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。

发问： ph=pka 时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为
何？ his 在生理 ph 条件下为何是独一拥有缓冲能力的氨基酸？
（3）氨基酸的等电点计算公式应用
发问：不一样 ph 下的构成剖析和电泳行为？
phpi 时，氨基酸带负电荷， aa-cooh 解离成 aa-coo ，向正极挪动。

ph=pi 时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小 phpi 时，氨基酸带正电荷， aa-nh2 解离成 -nh3 ，向负极挪动。

（4） 8 种必要氨基酸（记忆）：
ile 、met 、val 、leu 、 trp 、 phe 、 thr 、 lys
（5）氨基酸的化学反响重申参加反响的基团+-
2．蛋白质的分子构造：
(1)说明观点：一级构造、构型与构象、二级构造、酰胺平面、超二
级构造、三级构造、构造域、四级
构造。

(2)经过表示图精解说各级构造的特色，并联合实例加深理解。

要点
应重申各级构造层次关系。

构造层次举例
一级构造：胰岛素、牛胰 rnase
超二级构造：角蛋白、弹性蛋白、胶原蛋白
三级构造：肌红蛋白
四级构造：血红蛋白
(3)发问：划分单体蛋白与寡聚蛋白的主要标记？（亚基之间联合作
使劲：非共价建，二硫键例外）
单条肽链 (肌红蛋白、 rnase 、胰岛素等 )
单体蛋白
蛋白质多条肽链（胰凝乳蛋白酶）
(4)蛋白质分子构造与功能的系
一级构造与功能的关系从镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面
论述高级构造与功能的关系，主要解说牛胰核糖核酸酶变性复性实验。

掌握真切内涵：一级构造由基因决定，一级构造含有高级构造信息：
最多氢键、疏水基团包埋、亲水基团外露、最多离子键、和睦的范德
华作用是能量最低原理详细表现，多肽盘卷折叠的动力。

3．蛋白质的重要性质
（1）蛋白质胶体溶液稳固性主要要素：◆球状蛋白分子表面水化膜；同性电荷排挤。

（2）蛋白质的积淀作用：盐析、盐溶、有机溶剂积淀、等电点积淀的原理
（3）蛋白质的变性与复性的观点
（4）颜色反响，简介几种蛋白质含量的测定方法。

列表对照：
紫外汲取法、双缩脲法、福林酚法等方法的特色，应用范围。

第三章酶（ 8-9 学时）
本章要点：酶的作用特色、酶的催化机理、影响酶促反响速度的要素，较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢确立基础；
1.说明观点：酶的专一性、简单蛋白酶、联合蛋白酶、协助因子、
辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶系统、必要基团、酶的活性中
心、米氏常数、别构酶、同工酶、抗体酶、核酶；
2.酶按反响性质分红 6 大类：每一类写出反响通 mei 式并举一详细的代谢反响例子。

如：氧化复原酶类
详细例子：强烈运动肌肉发酸及乳酸发酵的最后一步
六大类酶的记忆技巧：氧转水，裂异合
思虑题：催化 atp+g ←→g-6-p+adp 反响的酶是那一类酶？蛋白酶属
于哪种？淀粉酶？
3.酶的化学实质：
(1) 是蛋白质：酶的性质切合蛋白质的特征，为主，80 年月以前的书籍都以为酶的实质就是蛋白质。

(2) 是 rna ：新发现的某些酶的成分是rna ，称为核酶。

对照而言，蛋白质作为的酶种类多，数目大，效率高，是酶中的主
力。

核糖酶仅限于自己剪切或剪接。

简单介绍对于核酶研究的重要文
件，研究意义，惹起兴趣，使学有余力的同学有可能更多认识。

4.对于酶的作用机理：
(1)中间复合物学说：解说酶的高效性的理论，即酶为何能催化生化
反响。

◆内容：（以单底物单产物的生化反响为例： s←→p），酶第一与底物形成过渡态的中间复合物，从而分解成为产物和酶，从而降低
了反响的活化能。

用方程式表示为：e+s? ［ es ］ ?e+p v-t
图和 v-[s] 二维坐标图双曲线特色：
(2)作用专一性的体制：锁钥学说：解说酶专一性的理论，比较形象，
可是显然存在缺点，即它把酶分子构象看的千篇一律，这与事实不
符。

引诱切合学说：锁钥学基础上而提出的一种理论。

它以为，酶的活
性中心与底物的构造就仿佛手与手套的关系同样。

该理论已获得实
验上的证明。

(3)对于酶与底物详细作用的方式：所有用于说明酶的高效性，不一
样的酶合用于不一样的种类，但周边与定向效应种类是共有的。

rnase 或溶菌酶为例进行小结。

5.解说酶促反响速度的影响要素时，利用各要素对反响速度曲线来
进行论述并剖析机理
◆怎样依据中间复合物学说推导米氏方程，精讲，时辰表现科学工
作者办理试验结果的思想
对于可逆克制作用，最后将三种克制作用对照小结：
km vm
竞争性的克制剂↑不变
非竞争性克制剂不变↓
反竞争性克制剂↓↓
6．酶的活力：酶催化底物变化为产物的能力，称为酶活力。

酶活性
的大小用活力单位（ u ）表示，其定义为：在最适条件下，单位时间
内催化必定量的底物转变成产物的酶量。

有些状况下用国际标准活力单位不方便，则用习惯单位。

比如淀粉
酶、蛋白酶等。

刚开始接触这个观点时不大习惯，因为平常我们权衡物质的量都是
用重量和体积。

要点在于“活性”上，举例，密闭的酶制剂。

7．对于别构酶： (1) 别构效应的生理意义：酶对底物量的变化十分
敏感。

举例：对米氏酶而言，［s］ 90 ％vm/ ［ s ］10 ％ vm ＝ 81 ，即［s］提升了 81 倍， v 才提升 9 倍，说明酶对［ s］的变化很愚钝。

而
对于一般的别构酶而言，［ s ］90 ％ vm/ ［s ］ 10 ％vm ＝3，意思
是［ s］只需提升了 3 倍， v 就能提升 9 倍，说明酶对［ s ］的变化很
敏感。

◆序变模型（ knf ）：此模型适应于活性中心和别构中心同处于一条
亚基上的别构酶。

齐变模型（ mwc ）：此模型适应于活性中心和别构中心分别处于不
一样亚基上的别构酶。

血红蛋白的功能能够用此模型解说。

(3)详细例子： asp 氨甲酰磷酸氨甲酰转移酶（ atcase ）催化的反响：atcase
asp + 氨甲酰磷酸→氨甲酰 asp → ctp
构成： 12 亚基， 6 个催化亚基， c 表示； 6 个调理亚基， r 表示。

对
称摆列，图示。

］，其 s-v 动力学特色：双底物反响，固定氨甲酰磷酸，变化［asp
图为 s 形，是别构酶。

效应物： s （底物、同促、正共同）、 atp （异促、正共同、“s”曲线左移）、 ctp （异促、负共同、“s”曲线右移），图示。

8.对于抗体酶作简单介绍时，主要注意以下几方面：
(1) 观点：拥有催化活性的一类免疫球蛋白；
(2) 抗体与酶的异同；
都是蛋白质
都有特异性
一般酶不可以被引诱，即持家基因编码的酶在细胞从生到死基本恒
定；并且种类有限。

抗体则否则，抗体能够引诱，只有在抗原存在时
它才产生，并且种类无穷。

(3)应用远景：
第三章核酸（ 6 学时）
本章要点： dna 的分子构造和核酸的主要理化性质，为进一步学习
核酸的代谢确立基础
1.简单介绍核酸的发现及研究历史，使学生认识核酸化学的研究概
略，精讲 hgp, 惹起学生兴趣。

2.对于 dna 的生物学功能，介绍重要的实验，以古人科学研究的思
路方面启迪学生：
1890 年瑞典科学家 fischer 从浓细胞中发现酸不溶物质，命名为核
酸； 1928 年，英国科学家 griffith 的肺炎链球菌感染小鼠实验；
1944 年， o.t.avery （美）肺炎链球菌的转变实验；1952 年，美国冷泉港 hershey-chase 噬菌体浸染细菌的实验。

３.对于核酸的分子构造，要点解说：
(２ )dna 的超螺旋：
◆正超螺旋：左手超螺旋，是 b-dna 加剧螺旋形成的超螺旋，用绳
子表示，非自然选择，不利于基因表达。

负超螺旋：右手超螺旋，是 b-dna 减弱螺旋形成的超螺旋，用两条拧
紧的细绳表示，利于基因表达。

(３ )trna 三叶草型的二级构造特
点,图示
(4)真核生物与原核生物 mrna 构造的差别注
意经过展现图片解说，着重条理清楚！
4.dna 的熔点（ tm ） ,剖析影响 tm 的要素：
(1)dna 分子中的碱基比：g-c%/a- t%↑tm↑，原由是 g c ，a=t ，经验公式： g-c% ＝（ tm-69.3 ） *244
(2)介质的离子强度： i ↑tm↑。

(3)dna 复杂度↑tm↑
5.dna 双脱氧尾端停止法测序原理简介： fred.sanger 生命科学的鼻祖。

有生之年两获诺贝尔奖（稀有）。

第五章维生素的构造与功能（ 2 学时）
要点解说几种重要辅酶（辅基）的构造及在酶促反响中的作用体制：
nad+ 和 nadp+ 、 fmn和fad、焦磷酸硫胺素、磷酸吡哆醛、辅酶
a、生物素、四氢叶酸、5- 脱氧腺苷、维生素 c 、硫酸楚。

第六章生物膜的构成与构造（ 5 学时）
本章要点：生物膜的五大构造特色与功能
生物膜的分子构造模型主要解说流动镶嵌模型及其发展。

举例精讲生物膜运输功能
（１）Ｎ a, Ｋ-atpase工作机理
（２）次级主动转运：葡萄糖的跨膜运输
（３）大分子的吞噬、胞饮
生物膜的信号转导功能：简单介绍第二信息学源（g 蛋白）。

＋＋
第七章生物氧化（ 5 学时）
本章要点：电子传达链和氧化磷酸化作用观点、机理，明确物质代
谢与能量代谢的关系
1．高能化合物： atp 在传达能量方面起着转运站的作用，它是能量
的携带者和转运者，因为细胞内含量很少，不行能是能量的储存者。

磷酸肌酸是易喜悦组织（如肌肉、脑、神经）独一的能起临时储能作
用
【篇二：《食品化学》教课设计】
《食品化学》教课设计
轻工与农业学院
食品科学与工程系
山东理工大学
教课设计编写说明
教课设计是任课教师的教课实行方案。

任课教师应依照专业教课计
划制定的培育目标，以教课纲领为依照，在熟习教材、认识学生的
基础上，联合教课实践经验，提早编写设计好本门课程每次课的所
有教课活动。

教课设计编写说明以下：
1、教课课型表示所讲课程的种类，请在理论课、实验课、习题课、
实践课、技术课及其余栏内选择打“√”。

2、教课内容：是讲课的中心。

将讲课的内容按章、节或主题，有序
的进行设计编排，并标以“* 和”“#”符号以表示要点和难点。

3、教课方法和教课手段：教课方法指解说、议论、示教、指导等。

教课手段指板书、多媒体、网络、模型、标本、挂图、音像等教课
工具。

4、议论、思虑题和作业：提出若干问题以供议论，或作为课后复习
时思虑，亦可要修业生作为作业来达成，以供查核之用。

5、参照资料：列出参照书本、有关资料。

6、初次开课的青年教师的教课设计应由导师审查。

7、鼓舞教师在教课内容、教课方法和教课手段等方面进行创新与改
革。

8、所有开课课程一定按此标准编写教课设计。

山东理工大学教课设计
第一章绪论
本章概要
主要内容：
食品化学的观点、研究内容、研究方法、食品化学的发展历史及最
新研究进展和动向、食品加工储藏过程中主要的化学变化及其对食
品质量和安全性的影响以及该课程在食品科学中的地位和意义。

要点：
食品化学的观点、研究内容、研究方法、食品加工储藏过程中主要
的化学变化。

难点：
食品中主要的化学变化及其对食品质量和安全性的影响。

1.1 食品化学有关观点
1有关观点
食品：经特定方式加工后供人类食用的食品。

食品：可供人类食用的物质原料统称为食品。

营养素：指那些能保持人体正常生长发育和新陈代谢所必要的物质。

当前已知的有 40 ～50 种人体必要的营养素，从化学性质分为 6 大类，即蛋白质、脂肪、碳水化合物、矿物质、维生素和水，当前也有人
提出将饮食纤维列为第七类营养素。

化学：研究物质构成、性质及其功能和变化的科学，包含剖析化学、
有机化学、物理与胶体化学、分别化学、一般化学和生物化学等。

2食品化学
用化学的理论和方法研究食品实质的科学，它经过食品营养价值、
安全性微风味特色的研究，说明食品的构成、性质、构造和功能和
食品在储藏、加工和包装过程中可能发生的化学、物理变化和生物
化学变化的科学。

食品化学、微生物学、生物学和工程学是是食品科学的四大支柱学
科。

食品化学、食品微生物学和食品生物化学是食品科学与工程专业的
三大专业基础课。

3 食品化学的分支
食品成分化学：研究食品中各样化学成分的含量和理化性质等。

食品剖析化学：研究食品成分剖析和食品剖析方法的成立。

食品生物化学：研究食品的生理变化。

与一般生物化学不一样食品
生物化学关注的对象是死的或将要死的生物资料。

食品工艺化学：研究食品在加工储藏过程中的化学变化。

食品功能化学：研究食品成分对人体的作用。

食品风味化学：研究食品风味的形成、消逝及食品风味成分的化学。

1.2 食品化学的性质和范围
食品化学从化学角度和分子水平研究食品的构成、构造、理化性质、生理和生化性质、营养与功能性质以及它们在食品储蓄、加工和运销中的变化，是为改良食品质量、开发食品新资源、改革食品加工工艺和储运技术、科学调整饮食构造、改良食品包装、增强食质量量控制及提升食品原资料深加工和综合利用水平确立理论基础的发展性学科。

依据研究内容的主要范围，食品化学主要包含食品营养化学、食品
色家化学、食品风味
化学、食品工艺化学、食品物理化学和食品有害成分化学。

依据研
究对象的物质分类，食品化学主要包含：食品碳水化合物化学、食
品油脂化学、食品蛋白质化学、食品酶学、食品增添剂、维生素化学、食品矿质元素化学、调味品化学、食品香味化学、食品色素化学、食品毒物化学、食品保健成分化学。

此外，在食用水质办理、
食品生产环境保护、食用天然产物的提取分别、农产品资源的深加
工和综合利用、生物技术在食品原料生产和食品工业中的应用、绿
色食品和功能食品的开发、食品加工、包装和储蓄、食品工程等领
域中还包含着丰富的其余化学内容。

作为一种横跨诸多种学科的发展性新兴学科，食品化学依靠、汲取、融合、应用和发展着化学、生物化学和食品储蓄加工学等学科，从独有的角度、深度和广度研究食品物质的化学构成；探究食品物质的组织构造、显微构造和分子构造；研究食品化学成分的物理性质、化学性质、功能性质和食用安全性质，认识从原料经过储蓄加工直
到食品的过程中物质发生的各种物理和化学变化 (如形态变化、组织变化、分子构造变化、构成变化、生理生化变化、色香味变化、质地变化及营养成分变化等 )；揭露食质量量受原料类型、原料固有特
性、产前产后办理、原料储蓄技术、食品配方、加工工艺和设施、
产品包装和各种环境要素影响的实质，从而形成了食品科学的三大
支柱学科之一。

因为绝大部分食品的物质系统十分复杂，食品化学家第一着重食品
中且大而广的代表性物质和它们的物性，着重对物性影响重要和代
表性强的物质构造，着重广泛发生、影响重要和代表性强的变化。

针对这一系列代表，在考虑食品储蓄和加工的实质条件的前提下，
经过化简、模拟、剖析、综合等实验研究和理论商讨，找出构造和
物性的关系、变化的门路或反响的机理和影响物性发挥及变化速度
的主要要素或条件。

而后依照这种研究中形成的思路、学说、理论
和方法，联合食品中更实质的状况，更全面、更综合和更详细地研
究真切食品的化学。

经过多年的努力，食品中大部分物质、它们的
构造、它们的功能性质、它们的物理和化学变化、它们的相互作用
及储蓄加工和环境条件对它们的影响业已初步探明。

食品化学正朝
着深入认识、增强理论、探究调控体制、提升展望食质量量变化能
力、利用生物工程和化学工程新技术改造和创建食品物质的更广阔
的领域进军。

1.3 食品化学的历史
食品化学的发源还不太清楚，它完好的历史还没有有适合的剖析和记
载，这是不以为奇的。

因为食品化学直到 20 世纪才成为一门独立的学科，它的历史向来是与没有详细的文件记录的农业化学的历史密切联系
在一同的。

只管这样，从当前掌握的资料已足以正确地认识
与食品有关的某些值得注意的事件所发生的时间、地址和原由以及l 9世纪初期以来在食品供给的质量方面所发生的变化。

只管食品化学的发源从某种意义上讲能够追忆到太古时代，可是根
据我们当前的判断，那些最主要的发现始于18 世纪末期。

第一阶段初期食品化学（ 20 世纪 50 年月以前）天然动植物特色成分
分别和剖析阶段
【篇三：大学生物化学教课设计】
生物化学教课设计第一章绪论
一、生物化学的含义
生物化学是云应化学的理论、方法和技术研究生物体的化学构成、
化学变化及其与生理功能相联系的一门科学。

二、生物化学的内容
有关营养专业的生物化学即不一样于以研究生物体的化学构成、生
命物质的构造和功能、生命过程中物质变化和能量变化的规律，以及
全部生命现象的化学原理为基本内容的一般生物化学，也不一样于研
究食品的构成、主要构造、特征及其产生的化学变化为基本内容的食
品化学，而是将两者的基根源理有机的联合起来，应由与食品、营养
的一门交错学科。

三、学习和研究生物化学是应注意以下几个问
题：
1、注意掌握有关食品生物化学的基础知识，注意食品的构成、特征、
生理功用以及在加工、储存、代谢构成中所发生的化学变化。

2、正
确办理好理解和记忆的关系。

3、注意知识的不停总结4、学会自学
第二章蛋白质的化学
第一节概括
一、蛋白质的观点
蛋白质是由氨基酸构成的拥有特定空间构造的构分子有机化合物。

二、蛋白质的生理功能
1、是构成组织细胞的最基本物质蛋白质含量占干重45% 2 、是生命活
动的物质基础 a 、酶的化学实质是蛋白质 b 、抗体是血清中的 r 球蛋白
c 、既有的缩短则是肌球蛋白和肌动蛋白e、激素也是蛋白质 3 、供
给能量
每一克蛋白质在体内氧化分解供给的能量为417kj
第二节蛋白质的化学构成
一、蛋白质的元素构成
天然氨基酸有 300 多种，可是构成蛋白质的氨基酸只有二十种。

1、及有酸性的羧基（— cooh ），也有碱性的氨基（—nh2 ），所以氨
基酸是两性电解质，在溶液中的带电状况，随溶液的ph 值而变化。

等电点 ph=pi 时，氨基酸为中性，最易积淀，带电量为0。

2、除甘氨酸外，其余氨基酸都有旋光性，蛋白质中为l 型。

3、各样氨基酸的r 公司构造和性质不一样，他们决定蛋白质性质。

nh2
r
cooh
构造通式
4 、色彩与状态：各样常有氨基酸均为无色结晶。

5、溶解度：氨基酸一般都溶于水，微溶于醇，不溶于乙醚。

所有氨
基酸都能溶于强酸、强碱溶液中。

6、氨基酸及其某些衍生物拥有必定的
味感，味感与氨基酸的种类和立体构造有关。

一般来讲， d 型氨
基酸多半带甜味，甜味最强的是d—色氨酸，可达蔗糖的40 倍；l—型氨基酸拥有天、苦、鲜、酸4 种不一样味感。

（二）氨基酸的分类。

1、营养学分类：必要氨基酸和非必要氨基酸，不可以在体内合成，必
须由食品供给的氨基酸成为必要氨基酸。

20 种氨基酸中只有赖、色、苯丙、甲硫、苏、亮、异亮、颉氨酸为必要氨基酸，对于婴儿，组
氨酸也是一定的。

2 、依据 r 公司性质分类中性氨基酸甘
氨酸甘 gly 丙氨酸丙 ala
颉氨酸颉val
脂肪族氨基酸亮氨酸亮leu异亮氨酸异亮ile丝
氨酸丝 ser
含羟基
苏氨酸苏thr
半胱氨酸半cys
含硫基甲硫氨酸蛋met
脯氨酸脯pro苯丙氨酸苯丙phe
芳杂环酪氨酸酪tyr色氨酸色trp
天冬酰胺 asn
酰胺谷酰胺gln
酸性氨基酸：
天冬氨酸天冬 asn 谷氨酸谷 glu
碱性氨基酸：
精氨酸精 arg 组氨酸组 his 赖氨酸赖 lys
例：与甲醛反响（中性 ph 值条件）
nh2
r
hoh2c
cooh
n
ch2ohcooh
+2hcho
r
反响结果使其碱性减弱，氨基酸中的羧基就能够和一般脂肪酸同样
解离，充足显示出它的酸性。

nh2
r
cooh
r
h2c
nh2
+co2
这是食品中胺的主要根源特别是腐胺、尸胺，使食品腐败的标记。

3、羰氨反响（美拉德反响）
羰氨反响制拥有羰基的化合物与拥有氨基的化合物发生一吸附在反响，最后形成黑色素的过程。

（1）初级阶段
复原糖中的羰基原基发生简单的反响。

n
（ 2）高级阶段
初级产物相互反响，使高级阶段的反响变得更为复杂。

成立含氮、氧、硫的有香气的杂环化合物，使食品又陪烤香和焦香，是主要生
香阶段。

（3）最后阶段
是主要的生色阶段，高级阶段的不饱和羰基化合物等失水，缩合，
生成褐色素。

含氮化合物的参加，生成黑褐色的含氮色素，食品表
面形成一层坚硬的外壳。

此聚合物的化学性质稳固，能使食品的储
存期延伸。

4、成肽反响
hooc
hnh2+hooc
hnh2
hooc
hhn
co
hch2
两个氨基酸缩合形成二肽，多个许多台，多肽往常呈线状。

有的低肽分子也有味感在食品中起着风味作用。

（四）氨基酸的合理营养
1、各样动物的生长和发育都需要必定的氨基酸，特别是必要氨基酸。

2、必要氨基酸不只两要充足，并且相互要有必定的比率。

只有当食品蛋白质中的必要氨基酸的数目和比率与合成机体细胞所需的必要
氨基酸的数目，比率一致时，才能最大限度的充足利用食品白质。

——氨基酸（蛋白质）的合理营养，这样的蛋白质称为完好蛋白质。

（五）氨基酸在食品加工的作用
①调味剂②营养增强剂③增香作用
1、氨基酸的味
d—色氨酸，甜度强，是有发展前程的甜味剂。

l—谷氨酸，主要存在于植物蛋白中，拥有酸味和鲜味两种味，此
中以酸味为主。

加碱适合中和后生成谷氨酸钠盐，酸味消逝，鲜味
增强——味精的主要成分。

味精 +碱性溶液谷氨酸二钠（无鲜味）味精 +高酸度溶液谷氨酸
（鲜味减弱）
味精在高于 120 ℃的温度下或长时间加热会产生焦谷氨酸钠，无鲜味，对人体有害。

2 、风味前体物质
羰氨反响产香、产色
氨基酸在加热、或在细菌分解下产生某味风味物质。

第三节蛋白质的分子构造
蛋白质的功能主要有其构造所决定。

蛋白质的构造复杂，拥有多层
次构造。

一、蛋白质的一级构造
构成蛋白质的各样氨基酸在多肽链中的摆列次序，称为蛋白质的一级
构造（ primary structure ）。

多肽链氨基酸的次序是由基因上的遗传
信息，即 dna 分子中的核苷酸摆列次序所决定。

氨基酸经过肽键连结起来的化合物称为胎。

有两个氨基酸形成的肽
称为二肽，三个氨基酸形成的叫三肽，十肽以下称为寡肽，十肽以
上称为多肽。

p.11 牛胰岛素的一级构造
肽键中存在的其余公家间也包含在一级构造中，这些是半胱氨酸残
基之间的一级二硫键，
它们在不一样多肽链之间，或同一条链不一样部位之间。

二、蛋白质的空间构造（一）蛋白质的二级构造
蛋白质的二级构造是指多肽链主链回旋、折叠形成的主链构象。

蛋
白质的三级构造是指整条多肽链所有原子的摆列方式，包含多肽分
子主链及侧链的构象。

拥有三级构造的蛋白质才有生物学活性。

蛋白质三级构造中各样次级键包含 1 、氢键 2、二硫键 3、离子键4、疏水基相互作用（疏水键）（三）蛋白质的四级构造
蛋白质的四级构造是指两个或两个以上独立三级构造的多肽链借次
级键（氢键、疏水键、盐键）联合而形成的复杂构造，四级构造中
的每条拥有独立三级构造的多肽链称为亚基。

第三节蛋白质的理化性质
一、蛋白质的两性解离和等电点。