第十章细胞骨架

一、结构与成分
1. 基本结构成分:肌动蛋白(G-actin) 2. 肌动蛋白单体（G-actin）
组装
去组装
肌动蛋白纤维（F-actin） 3.肌动蛋白在生物进化过程中高度保守，肌动蛋白微 小的差异可能会导致其功能的变化。
肌动蛋白结构：单条肽链折叠而成；1分子ATP和1分子Mg2+结合于中间缝隙。 微丝的结构：一条直径7 nm的扭链，由肌动蛋白单体组成；外观为由2股
第十章 细胞骨架
一、细胞骨架的发现：戊二醛、常温固定、电镜制片。 二、研究细胞骨架的技术：免疫荧光抗体技术；激光共焦技术。
三、细胞骨架的基 本类型及其分布
A 微丝(MF)； B 微管(MT)； C 中间丝(IF) D ABC叠加。
四、细胞骨架功能
(1) 结构与支持 (2) 胞内运输 (3 )收缩和运动
一、微丝的组成及其组装 二、微丝网格结构的调节与细胞运动 三、肌球蛋白：依赖于微丝的分子马达 四、肌细胞的收缩运动
第一节 微丝与细胞运动
• 微丝，直径7 nm，存在所有真核细胞中。 • 微丝网络的空间结构与功能取决于微丝结合蛋白； • 微丝的组装与去组装与细胞突起形成、细胞微环
境调节、胞质分裂、吞噬作用、细胞迁移等多种 细胞过程相关； • 微丝还在细胞收缩和物质运输中起作用。
将微丝连接成网状。 微丝交联蛋白都有2个相似的肌动蛋白结合位点，这些蛋
白能够以单分子或二聚体形式将相邻微丝交联起来； 多肽链上两肌动蛋白结合位点的间距决定微丝束或网的松
紧程度。
交联蛋白与微丝的互作
A 丝束蛋白和绒毛蛋白等交联而成的微丝束为紧密包被型，肌 球蛋白不能进入，因而无收缩能力。
B 有α-辅肌动蛋白交联形成的微丝束相连的纤维之间比较宽 松，肌球蛋白可进入并与微丝互作，此种微丝束是可收缩的。
• 胸腺素β4与肌动蛋白单体结合后，抑制肌动蛋白参与微丝的组装。 • 前纤维蛋白(抑制蛋白)与肌动蛋白单体的底部结合，促进微丝正极
端的组装，阻断负极端的组装。
2. 成核蛋白
成核是肌动蛋白体外组装的限速步骤。
在外来信号作用下，活化的 Arp2/3复合物与细胞膜或其 它适当的细胞结构结合，提 供一个肌动蛋白的结合位点， 大大加速了成核过程；新的 肌动蛋白在正极端加入，而 Arp2/3复合物则位于纤维的 负极端。Arp2/3复合物也可 结合在已有的微丝上，启动 微丝的组装，新形成的微丝 与原有的纤维呈70°夹角； 多个侧支的组装可使微丝连 成一个树状网络。
和α辅肌动蛋白 功能：使细胞产生张力，参与细胞分化
wk.baidu.com 机制：？？？
应力纤维和黏着斑的分布
3.细胞伪足的形成与细胞迁移
细胞迁移现象 神经嵴细胞从神经管向外迁移。
细胞迁移过程： 突起的形成→锚定位点的确立→细胞迁移→ 尾部前移
肌动蛋白丝
中间丝
(4) 空间组织
肌动蛋白丝
中间丝 微管
微管
神经元突起
马达蛋白 肌动蛋白丝
马达蛋白 小肠上皮细胞
分裂细胞
微管
四、细胞骨架功能
1. 结构与支持作用 2. 胞内运输作用 3. 收缩和运动 4. 空间组织
本章内容
第一节 微丝与细胞运动 第二节 微管及其功能 第三节 中间丝
第一节 微丝与细胞运动
纤维呈右手螺旋盘绕而成，螺距36 nm；在纤维内部，每个肌动蛋白单体 周围都有4个单体，上下各一，另外2个位于一侧；具有裂缝的一端为负极。
（二）微丝的组装及其动力性特征
1. 微丝组装的条件 G-actin结合ATP;高浓度的Na+、K+;适当浓度Mg2+. 2. 微丝的组装过程 ①成核反应：肌动蛋白寡聚体的形成； 需要Arp2/3复合物的参与；肌动蛋白单体的临界浓度 C0=Koff/Kon，高于C0，自发组装。 ②纤维的延长：正极的组装速度比负极快。
细胞内微丝网络的组织形式和功能通常取决于与之结合的 微丝结合蛋白。
根据微丝结合蛋白作用方式的不同，可将其分为：肌动蛋 白单体结合蛋白、成核蛋白、加帽蛋白、交联蛋白、割断 及解聚蛋白。
肌动蛋白结合蛋白与微丝的组装
• 在合适条件下，结合ATP的肌动蛋白既可参与微丝正极端的组装，也 可在负极端组装。
C 细丝蛋白将微丝交联成网状结构。
5. 割断及解聚蛋白
凝溶胶蛋白在高Ca2+浓度下，能将较长的微丝切成片段， 使肌动蛋白由凝胶态向溶胶态转化；
长的微丝被切断产生游离小片段，可加速合成或降解； 丝切蛋白/肌动蛋白解聚因子能够与肌动蛋白单体或微丝
结合，加速解聚。
（二）细胞皮层
皮层：紧贴细胞质膜的胞质区域，并由微丝交联蛋白交联 成凝胶态三维网状结构。
微丝组装中的踏车行为
微丝组装达到平衡时，表现为正极因添加肌动蛋白亚 基而延长，负极因蛋白亚基的离开而缩短，这一现象称为 “踏车行为”。
（三）影响微丝组装的特异性药物
细胞松弛素：与微丝结合后，可将微丝切断，并结合 在微丝末端抑制肌动蛋白在该处聚合。
鬼笔环肽：与微丝表面有强亲和力，但不与肌动蛋白 单体结合，能阻断微丝的降解，使其保持稳定状态。
3. 加帽蛋白
与微丝末端结合阻止微丝解聚或过度组装的蛋白质。 微丝的负极端有Arp2/3复合物结合，处于稳定态； 微丝的正极端多数通过CapZ或凝溶胶蛋白超家族成
员而被加帽。 凝溶胶蛋白和脱帽作用受细胞膜上GPCR-PIP2调控。
4. 交联蛋白
微丝的排列方式主要由微丝交联蛋白的种类决定。 成束蛋白将相邻的微丝交联成平行排列，而凝胶形成蛋白
细胞用罗丹明 标记的鬼笔环肽染 色显示微丝的分布
二、微丝网格结构的调节与细胞运动
(一)非肌肉细胞内微丝的结合蛋白
大多数非肌肉细胞中，微丝是一种动态结构，它们持续地 进行组装与去组装。
体内肌动蛋白的组装在2个水平上受到微丝结合蛋白的调 节：①可溶性肌动蛋白的存在状态；②微丝结合蛋白的种 类及其存在状态。
位置：紧贴细胞质膜的区域. 成分：肌动蛋白 + 交联蛋白、凝溶胶蛋白. 相关运动：胞质环流、吞噬作用、变皱膜运动等. 运动机制： Ca2+引起皮层凝溶胶状态的改变。
（三）应力纤维
紧贴黏着斑的细胞质膜内侧的大量呈束状排列的微 丝束。
位置：黏着斑内的微丝束 成分：微丝、肌球蛋白II、原肌球蛋白、细丝蛋白