重组胰蛋白酶细胞消化液的消化作用

重组胰蛋白酶细胞消化液的消化作用

上海雅心生物技术有限公司上海雅心生物技术有限公司2017重组胰蛋白酶细胞消化液

1.组成

重组胰蛋白酶冻干粉,无Ca 2+,Mg 2+,无EDTA的平衡液,pH7.2~7.4,无菌过滤。2.优势

?

无动物源性:重组生产,保证了无动物源性病毒污染。使用安全。?

即配即用:冻干剂型,即配即用,固体包装,降低了污染风险。?

高纯度:基因工程重组生产,HPLC纯化,不含杂酶、杂蛋白及脂类、DNA等。?

细胞消化能力强:室温消化,高纯度,避免了杂质对细胞生长的影响。?无EDTA:在缓冲液中不含有EDTA,但是保持高的细胞消化能力,排除了细胞流式实验

中EDTA的影响。

3.使用说明

配制方法

1.取1ml冷的平衡液加到含有胰蛋白酶冻干粉的EP管中;

2.胰蛋白酶充分溶解;

3.全部移入装有平衡液的瓶中,4h内使用。

注意事项

1.如一次使用不完,配制后按照每次使用量立即分装,-20℃保存。

2.使用时,-20℃取出,室温溶解后使用,不需要37℃预热。

3.按照以上方法的配置后,.酶的浓度约为0.1mg/ml,如必要,根据消化效果进行稀释。

4.信息重组胰蛋白酶细胞消化液RTS040.1mg/ml 100ml,500ml 上海雅心值增加0.001定义为一个BAEE单位。

酶活单位换算:

BAEE unit,USP unit活性单位之间的活性换算:

1USP unit =3BAEE Unit

5.相关产品

重组人源胰蛋白酶冻干粉(≥2500USP U/mg pro);

重组猪源胰蛋白酶冻干粉(≥3800USP U/mg pro)。

胰蛋白酶分离工艺

1、集落刺激因子(G-CSF ) 组成结构:是一种含有二硫键的单链糖蛋白,由175个氨基酸残基组成的单链非 糖基化多肽链 理化性质:①性状:无色澄明液体 ②分子量:20000,等电点为5.8~6.6 ③溶解度: ④稳定性: 生理作用与临床适应症:作用于造血祖细胞,促进其增殖和分化,其重要作用是 刺激粒、单核巨噬细胞成熟,促进成熟细胞向外周血释放,并能促进巨噬细胞及 噬酸性细胞的多种功能 ,主要用于预防和治疗肿瘤放疗或化疗后引起的白细胞 减少症, 分离纯化工艺: G-CSF 为无菌冻干粉剂,由含有10mM 醋酸钠pH 为4的蛋白溶液经0.2um 过滤后 分装冻干。 由含有高效表达人G-CSF 的原核表达系统(E.coli )经发酵、分离和高度纯化后 经冻干制成。 纯化液聚乙二醇浓缩洗脱液柱层析透析液透析缓冲液溶解沉淀沉淀蛋白质盐析洗脱液纤维素柱层析透析液透析 缓冲液溶解沉淀饱和度至加入硫酸铵透析液透析滤液超滤浓缩正常成人尿液150 ephadexG -%8020000 S DEAE 2、超氧化物歧化酶(SOD ): 组成结构: 理化性质:①性状:淡蓝色冻干粉结晶体 ②分子量:32000左右 ③溶解度: ④稳定性:耐热性强,90℃ 环境120分钟酶活几乎没有损失,100℃环境60分 钟酶活保持90%以上;稳定性高,在pH4.0—11.0范围内酶活稳定。 生理作用与临床适应症:是一种能够催化超氧化物通过歧化反应转化为氧气和过 氧化氢的酶,是一种重要的抗氧化剂,保护暴露于氧气中的细胞 分离纯化工艺: 血液预处理,洗涤红细胞和溶血;去除大部分杂蛋白得SOD 粗品;再经柱层析分离 得到精品。猪血经血液预处理、洗涤红细胞、溶血、乙醇一氯仿混合液除去血红 蛋白,然后用坟柳043HZO 萃取、丙酮沉淀、55一65℃热变性得到粗酶液。粗酶 液上阴离子DEAE 一Cellulose52交换层析柱、分子筛SephadexG-75柱,最终获 得了纯化的铜锌超氧化物歧化酶。

人教版七年级生物下册:关于“唾液对淀粉消化作用”的实验专题检测

关于“唾液对淀粉消化作用”的实验专题检测 一、选择题 1.右表是某同学在做“唾液淀粉酶的消化作用”的实验中的相关记录,该实验结果表明酶的催化作用: 试管1 2 加入物质 淀粉糊+唾液 淀粉糊+唾液 温度 37℃ 0℃ 加入碘液 不变蓝 变蓝 A.需要适宜的pH B.只对一种物质起作用 C.需要适宜的温度D.效率很高 2.探索温度对酶活性影响的实验,需要进行如下步骤: ①取3支试管,编号并注入2mL淀粉溶液;②向各试管注入1mL新鲜淀粉酶溶液; ③向3支试管中各滴一滴碘液;④将3支试管分别放入60℃的热水、沸水和冰块中维持5min;⑤观察实验现象。最合理的实验顺序应为: A.①②③④⑤ B.①③②④⑤ C.①③④②⑤ D.①④②③⑤ 3.为了验证温度对酶活性的影响,某同学设计了如下实验方案和步骤:取3支大小相同的试管,分别编号为甲、乙、丙;分别向3支试管中加入3mL浆糊;再各加入2mL 新鲜的淀粉酶溶液;将甲、乙、丙3支试管分别置于0℃、35℃、100℃下约5min,取出试管;各加入2mL双缩脲试剂(边加边振荡),用沸水浴检验;观察试管内物质颜色的 变化。下列对实验的评价正确的是:①实验步骤不正确②温度设置不合理③不能用双缩脲试剂检验 A.只有①正确 B.只有②正确 C.①和②正确 D.①②③都正确 4.某同学想知道自己口腔中的唾液对淀粉的作用,他取三只试管,分别编号为①、②、③。然后进行下列实验: 试管号12345 ①②③ 加入加入2毫升清水 2毫升加入2毫升唾液 淀粉糊加入2毫升唾液 充分 振荡 放在37℃ 水浴中 10分钟 滴碘液 加碘液后,①、②、③号试管中物质不变蓝色的是: A.①B.②C.③D.②③ 5.某同学在做“唾液淀粉酶的消化作用”实验中,记录的实验结果如右表所示。该实验结果表明唾液淀粉酶的催化作用: A.需要适宜的酸碱度 B.具有专一性 C.需要适宜的温度 D.具有高效性试管 1 2 加入物质 淀粉糊+唾液 淀粉糊+唾液 温度碘液检验 37℃不变蓝 0℃变蓝

七年级生物:探究唾液对淀粉的消化作用(附教学反思)

初中生物新课程标准教材 生物教案( 2019 — 2020学年度第二学期 ) 学校: 年级: 任课教师: 生物教案 / 初中生物 / 七年级生物教案 编订:XX文讯教育机构

探究唾液对淀粉的消化作用(附教学反思) 教材简介:本教材主要用途为通过学习生物这门课程,可以让学生打开对世界的认识,提高自身的见识,本教学设计资料适用于初中七年级生物科目, 学习后学生能得到全面的发展和提高。本内容是按照教材的内容进行的编写,可以放心修改调整或直接进行教学使用。 〖教学目标〗 1.知识: 通过探究唾液对淀粉的消化作用,说明淀粉在口腔中已经开始被消化。 2.能力: 通过探究活动使学生掌握科学研究的基本方法,让学生针对实际现象做出合理的解释和验证,以培养学生解决实际问题的能力和决策能力,培养创新精神。 3.情感态度与价值观: 通过探究活动培养学生的团结协作精神;通过收集唾液等操作活动培养学生严谨求实的科学态度。 〖设计思路〗 本节探究活动以“分组探究”模式开展,因为探究唾液对淀粉的消化作用关键有三步:一是制备淀粉糊并取定量;二是收集唾液;三是水温调节控制。所以我把学生分成三人一组,

每人做一步,这样既可保证每个环节都得到探究又可节省时间。该模式突出以学生为主体的原则,使每个学生都有参与的机会,都能掌握一些科学研究的方法。淀粉糊的制备、唾液的收集方法由教师提供并指导学生完成。教学中应注意的问题是淀粉糊的浓度不宜太大,以免消化不完全。还应给学生解释不同人的唾液中唾液淀粉酶的含量不等,为确保淀粉消化完全,收集的唾液应尽可能纯一些,这样就要求学生在收集唾液之前要漱口。 〖学校及学生状况分析〗 我校地处太行山脚下,教学条件与城市相比较为简陋,但我校为重点中学,教学设施与本县其他学校相比又较为优越,但还不能满足每个学生的探究需求,只能以小组探究模式展开,由于教学资源有限,探究的内容也要受到限制,不能一课多探。 学生大多来自农村,求知欲望强烈,学习态度积极,回答问题踊跃,但学习方法相对比较传统,缺乏创新意识,质疑能力差,在教学过程中需要教师引导才能发现问题。 〖教学设计(课堂实录)〗 〖教学反思〗 通过这次探究活动,锻炼了学生的探究技能,提高了组织能力,并激发了学生的创造性思维,培养交流协作精神。假设的提出、方案设计和验证假设等是教师引导的结果,也是学生利用科学研究方法主动探究的结果。学生们掌握了这种方法后,就能够利用这种方法和已

胰蛋白酶溶液(0.25%)

仅供科研版本号:180320 胰蛋白酶溶液(0.25%) 【产品组成】 【保存条件】 -20℃,12个月 【产品概述】 胰蛋白酶(Trypsin)是由胰脏产生没有活性的胰蛋白酶原分泌到小肠后,小肠内的肠肽酶会活化该酶原,形成胰蛋白酶。胰蛋白酶的特点在于已经活化的胰蛋白酶,能够继续活化更多胰蛋白酶原,这种过程即自动催化。胰蛋白酶在小肠工作,它会将蛋白质水解为肽,进而分解为氨基酸,其最适温度约为37℃。 Trypsin solution(0.25%)主要由0.25%胰酶组成,不含EDTA,经过滤除菌。本试剂可以直接用于培养细胞的消化,或者一些组织的消化,通常室温下1min左右就可以消化下大多数贴壁细胞。 【使用方法】 1、贴壁细胞的消化 ①吸除培养液,用无菌PBS、Hanks液或无血清培养液洗涤细胞一次,以去除残余的血清。 ②加入少量Trypsin solution,略盖过细胞即可,室温放置0.5~2min,不同的细胞消化时间有所不同。 ③显微镜下观察,细胞明显收缩,并且肉眼观察培养器皿底部发现细胞的形态发生明显的变化;或者用枪吹打细胞发现细胞刚好可以被吹打下来,吸除胰酶细胞消化液。加入含血清的完全细胞培养液,吹打下细胞,即可直接用于后续实验。 ④如果发现消化不足,则加入Trypsin solution重新消化。 ⑤如果发现细胞消化时间过长,未及吹打细胞,细胞已经有部分直接从培养器皿底部脱落,直接用胰酶细胞培养液把细胞全部吹打下来。1000~2000g离心1min,沉淀细胞,尽量去除胰酶细胞消化液后,加入含血清的完全培养液重新悬浮细胞,即可用于后续实验。 2、组织的消化 不同的组织需要消化的时间相差很大,通常以消化后可以充分打散组织为宜。 【注意事项】 1、尽量减少反复冻融的次数,以免失效。 2、在Trypsin solution过程中,要特别注意避免消化液被细菌污染。 3、Trypsin solution消化细胞时间不宜过长,否则细胞铺板后生长状况会较差。 4、为了您的安全和健康,请穿实验服并戴一次性手套操作。 南京森贝伽生物科技有限公司网址:https://www.360docs.net/doc/ac11778336.html,/ 第1页

探究唾液对淀粉的消化作用附教学反思要点

探究唾液对淀粉的消化作用(附教学反思) 教学目标〗 1.知识: 通过探究唾液对淀粉的消化作用,说明淀粉在口腔中已经开始被消化。 2.能力: 通过探究活动使学生掌握科学研究的基本方法,让学生针对实际现象做出合理的解释和验证,以培养学生解决实际问题的能力和决策能力,培养创新精神。 3.情感态度与价值观: 通过探究活动培养学生的团结协作精神;通过收集唾液等操作活动培养学生严谨求实的科学态度。 〖设计思路〗 本节探究活动以“分组探究”模式开展,因为探究唾液对淀粉的消化作用关键有三步:一是制备淀粉糊并取定量;二是收集唾液;三是水温调节控制。所以我把学生分成三人一组,每人做一步,这样既可保证每个环节都得到探究又可节省时间。该模式突出以学生为主体的原则,使每个学生都有参与的机会,都能掌握一些科学研究的方法。淀粉糊的制备、唾液的收集方法由教师提供并指导学生完成。教学中应注意的问题是淀粉糊的浓度不宜太大,以免消化不完全。还应给学生解释不同人的唾液中唾液淀粉酶的含量不等,为确保淀粉消化完全,收集的唾液应尽可能纯一些,这样就要求学生在收集唾液之前要漱口。 〖学校及学生状况分析〗 我校地处太行山脚下,教学条件与城市相比较为简陋,但我校为重点中学,教学设施与本县其他学校相比又较为优越,但还不能满足每个学生的探究需求,只能以小组探究模式展开,由于教学资源有限,探究的内容也要受到限制,不能一课多探。 学生大多来自农村,求知欲望强烈,学习态度积极,回答问题踊跃,但学习方法相对比较传统,缺乏创新意识,质疑能力差,在教学过程中需要教师引导才能发现问题。

〖教学设计(课堂实录)〗

〖教学反思〗 通过这次探究活动,锻炼了学生的探究技能,提高了组织能力,并激发了学生的创造性思维,培养交流协作精神。假设的提出、方案设计和验证假设等是教师引导的结果,也是学生利用科学研究方法主动探究的结果。学生们掌握了这种方法后,就能够利用这种方法和已有的知识,主动地探究自然的奥秘,了解生物的习性和自然界的千变万化,从小就培养适应生活的能力和解决问题的能力。但是在设计实验方案的过程中,教师引导得还不够全面,学生的主动性还没有充分发挥。 〖教学点评〗 本节课是一节分小组来完成的探究课。教师以全新的教学理念设计课堂结构。学生通过收集信息、处理信息、汇报交流的过程,提高了科学研究的能力,培养了学生的科学素养和科学精神。 探究:“唾液淀粉酶对淀粉的消化作用”教学反思:

唾液对淀粉的消化作用

唾液对淀粉的消化作用 实验目的: 1、通过实验了解唾液淀粉酶对淀粉的消化作用,进而理解消化液在消化食物时发挥的作用。 2、通过实验了解牙齿的咀嚼和舌头的搅拌在消化食物时发挥的作用。 3、初步了解消化酶的一些特性。 设计思路: 淀粉是馒头的主要成分,淀粉可以被唾液淀粉酶分解为麦芽糖。淀粉遇碘变蓝色,麦芽糖遇碘不变蓝色。可以通过淀粉的这一特性来检验馒头中的淀粉是否已被分解为麦芽糖。唾液淀粉酶发挥作用的最佳温度是人体口腔内的温度,因此实验过程中应保持37℃左右的温度。 材料器具: 试管、小刀、滴管、烧杯、搅拌棒、碘液、唾液、清水、新鲜馒头、小木板、温度计、冰水 实验过程: 1、取新鲜的馒头,切成大小相同的A、B、C三小块,将A块和B块分别用刀细细的切碎、拌匀,(模拟牙齿的咀嚼和舌头的搅拌);C块不作任何处理,作为一种对照。 2、收集唾液,先用冷开水漱口,然后头部略向前倾,伸出下唇搁在试管口上,舌头舐上颌门齿的基部,不久就会有清洁的唾液沿唇

流入试管,收集2~3毫升后,稀释2倍备用。 3、取3支洁净的试管,分别编上(1)、(2)、(3)号,然后做如下处理: ①将A馒头碎屑放入(1)号试管中,注入2ml唾液并进行充分的搅拌; ②将B馒头碎屑放入(2)号试管中,注入2ml清水并进行充分的搅拌; ③将C馒头块放入(3)号试管中,注入2ml唾液不进行搅拌。将这3支试管一起放入37℃左右的温水中。 4、5~10min后,取出这3支试管,各滴加2滴碘液,摇匀。然后,观察并记录各试管中的颜色变化。 实验现象: ①试管(1)中的馒头碎屑不呈现蓝色,而呈现碘液的颜色(棕黄色); ②试管(2)中的馒头小块呈蓝色; ③试管(3)中的馒头小块接触到唾液的部分呈现碘液的颜色,未接触到唾液的部分呈现蓝色。 实验结论:唾液淀粉酶对淀粉有消化作用。

(人)胰蛋白酶

重组人胰蛋白酶 Cat.No.:RHT03 CAS:9002-07-7 EC:3.4.21.4 来源:人胰蛋白酶,基因工程生产,大肠杆菌表达 1.重组生产,无动物源性 重组人胰蛋白酶,氨基酸序列及性质与人胰蛋白酶完全相同。无动物源性,无病毒污染。可用于干细胞治疗、肿瘤的细胞治疗等过程中,无抗原性。 2.优势 安全性高 重组生产,无动物源性的病毒污染,如猪流感病毒、猪细小病毒等; 特殊工艺,无内源性病毒污染,无细菌、真菌、支原体污染; 冻干粉,运输及储存安全,活性不易损失; 不含任何蛋白酶抑制剂,如PMSF等。 上海雅心生物技术有限公司

?纯度高 HPLC纯化; 活性特异,无其它蛋白酶活性。 ?活性高 比活性不低于2500USP u/mg。 3.用途范围 胰蛋白酶是一种内肽酶,可用于赖氨酸及精氨酸C末端剪切肽键,从而将大分子蛋白裂解为小肽。 胰蛋白酶广泛用于各种生物技术过程中,如:细胞培养各种组织的细胞分离;变性蛋白质的降解;蛋白质的酶解、测序;干细胞、肿瘤的细胞治疗等。 4.特性 纯化HPLC 产品性状白色或类白色冻干粉 纯度(HPLC)≥95% 比活不低于2500USP u/mg 其他酶含量无糜蛋白酶、羧肽酶A等污染及活性 不含任何蛋白酶抑制剂无PMSF、EDTA等任何蛋白酶抑制剂 上海雅心生物技术有限公司

5.信息 产品名称比活包装产地 重组人胰蛋白酶≥2500USP u/mg10mg,100mg,1g上海雅心 活力单位:25℃,pH7.6,反应体系3.0ml(1cm光路),每分钟酶解BAEE使253nm下的吸收值增加0.003定义为一个USP单位。 6.相关产品 重组猪胰蛋白酶; 重组胰蛋白酶细胞消化液。 上海雅心生物技术有限公司

重组人胰蛋白酶

重组人胰蛋白酶 Cat. No.: RHT03 CAS: 9002-07-7 EC:3.4.21.4 来源:人胰蛋白酶,基因工程生产,大肠杆菌表达 1. 重组生产,无动物源性 重组人胰蛋白酶,氨基酸序列及性质与人胰蛋白酶完全相同。无动物源性,无病毒污染。可用于干细胞治疗、肿瘤的细胞治疗等过程中,无抗原性。 2. 优势 安全性高 重组生产,无动物源性的病毒污染,如猪流感病毒、猪细小病毒等; 特殊工艺,无内源性病毒污染,无细菌、真菌、支原体污染; 冻干粉,运输及储存安全,活性不易损失; 不含任何蛋白酶抑制剂,如PMSF等。

?纯度高 HPLC纯化; 活性特异,无其它蛋白酶活性。 ?活性高 比活性不低于2500 USP u/mg。 3.用途范围 胰蛋白酶是一种内肽酶,可用于赖氨酸及精氨酸C末端剪切肽键,从而将大分子蛋白裂解为小肽。 胰蛋白酶广泛用于各种生物技术过程中,如:细胞培养各种组织的细胞分离;变性蛋白质的降解;蛋白质的酶解、测序;干细胞、肿瘤的细胞治疗等。 4.特性 来源重组大肠杆菌 纯化HPLC 产品性状白色或类白色冻干粉 纯度(HPLC)≥95% 比活不低于2500 USP u/mg 其他酶含量无糜蛋白酶、羧肽酶A等污染及活性 不含任何蛋白酶抑制剂无PMSF、EDTA等任何蛋白酶抑制剂

5.信息 产品名称比活包装产地 重组人胰蛋白酶≥2500 USP u/mg10mg,100mg,1g上海雅心 活力单位:25℃,pH7.6,反应体系3.0ml (1cm 光路),每分钟酶解BAEE使253nm下的吸收值增加0.003定义为一个USP单位。 6.相关产品 重组猪胰蛋白酶; 重组胰蛋白酶细胞消化液。

胰蛋白酶-EDTA消化液(0.25%)使用说明

胰蛋白酶-EDTA消化液(0.25%)使用说明 货号规格备注 T1300100ml不含酚红 T1320100ml含酚红 产品说明: 在组织细胞的体外培养和原代细胞培养中的组织细胞分散(将组织块制备成单个细胞悬液)以及传代细胞培养中,贴壁生长细胞的消化分散均要使用组织细胞消化液。常用的消化液为胰蛋白酶,EDTA等,其功能主要是使细胞间的蛋白质(如细胞外基质)水解,使组织或贴壁细胞分散成单个细胞,制成细胞悬液用于进一步的实验。 胰蛋白酶-EDTA消化液(Trypsin-EDTA Solution)含0.25%胰酶和0.02%EDTA(0.53mM),溶于无钙镁平衡盐溶液中,经过滤除菌,可以直接用于培养细胞和组织的消化。胰蛋白酶-EDTA 消化液具有方便快速、稳定安全、细胞状态好等特点。通常室温消化2分钟左右就可以消化下大多数贴壁细胞。胰蛋白酶-EDTA消化液有含酚红和不含酚红2类产品,酚红具有pH指示作用。 保存:-20℃保存,有效期12个月。 使用方法: 1.贴壁细胞的消化: a)吸去培养液,用无菌的PBS、Hanks液或无血清培养液洗涤细胞一次,以去除残余的血清。 b)加入少量胰蛋白酶-EDTA消化液,盖过细胞即可,室温放置1-2分钟。不同的细胞消化时间有所不同,对于贴壁牢固的细胞可适当延长消化时间。 c)显微镜下观察,细胞明显收缩,并且肉眼观察培养器皿底部发现细胞的形态发生明显的

变化;或者用枪吹打细胞发现细胞刚好可以被吹打下来。此时吸除消化液。加入含血清的细胞培养液,吹打下细胞,即可直接用于后续实验。 d)如果发现消化不足,可加入胰蛋白酶-EDTA消化液重新消化。 e)如果发现细胞消化时间过长,未及吹打细胞,细胞已经有部分直接从培养器皿底部脱落,直接用胰酶细胞培养液把细胞全部吹打下来。1000-2000g离心1分钟,沉淀细胞,尽量去除胰酶细胞消化液后,加入含血清的完全培养液重新悬浮细胞,即可用于后续实验。 2.组织的消化: 不同的组织需要消化的时间相差很大,通常以消化后可以充分打散组织为宜。 注意事项: 1.由于组织或细胞性质不同,实验人员应依据具体情况,确定最佳消化时间;消化细胞时间不宜过长,否则会影响细胞贴壁和生长状况; 2.本产品不含抑菌剂,在使用过程中要特别注意无菌操作,避免消化液被微生物污染; 3.不宜4℃长期保存,切忌反复冻融,小量使用时建议分装冻存; 4.为了您的安全和健康,请穿实验服并戴一次性手套操作。

唾液淀粉酶对淀粉的消化作用要点

“唾液淀粉酶对淀粉的消化作用”的实验改进 北京市八角中学刘馥花 前言: 北京版初中生物教材(第一册)第四章生物的营养,第二节人和动物的营养中的[实验]唾液的消化作用。要求学生分组实验,人人动手。但是由于上课时间有限,且学生在取唾液时有一定的难度,需要教师上课时做思想工作;再有本次实验所需的实验用具过多,教师在准备时也有很大的难度。于是,我们针对学生的实际情况,根据学校的设备进行了实验改进。保证了学生实验的顺利进行并达到了预期的实验结果。 1.进行实验改进的原因: 1.1 做这个实验所需的仪器很多: 本实验需要的仪器有:大、小烧杯、试管、酒精灯、温度计、三脚架。我校初一每班平均近40人,那么所需的仪器如下:(以人教版教材为例计算) 仪器名称酒精灯试管温度计大烧杯小烧杯三脚架总计 需要数量(个)20 40 20 20 20 20 140 从表中可以很清楚地看到酒精灯、试管、温度计、烧杯总计有140件。对于实验设备齐全地学校来说,是不成问题的,对于我们普通学校,就有一定的难度,而且教师准备实验也要花去很多时间。 1.2 制备淀粉浆糊与取唾液需要一定的教学时间。 实验步骤的第一步是:将淀粉煮成浆糊,需要6——10分钟,之后还要取唾液,时间也需要6——8分钟。即便两步同时做,也需要10分钟左右。这样就占了一节课近1/4的时间。后边的步骤还很多,一节课下来根本就做不完实验,常常是同学们没看到结果就下课了,不能进行实验分析,不能达到实验目的。 1.3取唾液的过程中,学生的纪律不易保证。 取唾液的过程,要做好学生的思想工作和指导。有的学生觉得有趣,互相取笑,有的同学觉得恶心、不愿意做,不能保证实验的顺利进行。教师要在课前拿出一定的时间来进行学生的思想教育工作,组织教学。 2.实验的改进: 2.1 用淀粉纸代替淀粉浆糊效果比较好。 选择淀粉纸的标准:吸水性强、有韧性、洁白。通过多次实验比较了白报纸、过滤纸后发现用过滤纸做淀粉纸效果最好。

胰蛋白酶(Trypsin)试剂盒说明书

货号: QS2303 规格:50管/48样胰蛋白酶(Trypsin)试剂盒说明书 紫外分光光度法 注意:正式测定之前选择2-3个预期差异大的样本做预测定。 测定意义: 胰蛋白酶选择性水解变性蛋白质中由赖氨酸或精氨酸的羧基所构成的肽链,是一种重要的消化酶。此外,胰蛋白酶还广泛应用于脓胸、血胸、外科炎症、溃疡、创伤性损伤等所产生的局部水肿、血肿及脓肿等的辅助治疗。 测定原理: 胰蛋白酶催化水解BAEE的酯键,生成BA,BA在253nm处有吸收峰,通过测定253nm 吸光度增加速率,即可计算出胰蛋白酶的活性。 自备实验用品及仪器: 紫外分光光度计、台式离心机、水浴锅、可调式移液器、1mL石英比色皿、研钵、冰和蒸馏水。 试剂组成和配制: 试剂一:液体50mL×1瓶,4℃保存。 试剂二:粉剂×1瓶,4℃避光保存。临用前加5mL蒸馏水充分溶解。 试剂三:液体50mL×1瓶,4℃保存。 粗酶液提取: 组织样品:按照组织质量(g):试剂一体积(mL)为1:5~10的比例(建议称取约0.1g组织,加入1mL试剂一)冰浴匀浆,8000g,4℃离心10min,取上清,即粗酶液。 测定操作: 1. 分光光度计预热30 min,调节波长到253 nm,蒸馏水调零。 2. 试剂二置于37℃水浴预热30min。 3. 空白管:取1mL石英比色皿,加入10μL蒸馏水,100μL试剂二,900μL试剂三,迅速混匀于253nm测定0s和60s的吸光度A1和A2,△A空白= A2-A1。 4. 测定管:取1mL石英比色皿,加入10μL粗酶液,100μL试剂二,900μL试剂三,迅速混匀于253nm测定0s和60s的吸光度A3和A4,△A测定= A4-A3。 胰蛋白酶活性计算公式: (1) 按照蛋白浓度计算 活性单位定义:37℃每毫克蛋白质每分钟催化253nm处吸光值增加1为1个酶活单位。 胰蛋白酶(U/mg prot)= (△A测定-△A空白) ×V反总÷(Cpr×V1)÷T =101×(△A测定-△A空白) ÷Cpr Cpr:粗酶液蛋白质浓度(mg/mL),需要另外测定;V1:加入反应体系中粗酶液体积(mL),10μL=0.01 mL;V反总:反应总体积,1.01mL;T:反应时间(min),1min。 (2)按照样本质量计算 活性单位定义:37℃每克组织每分钟催化253nm处吸光值增加1为1个酶活单位。 胰蛋白酶(U/g鲜重)= (△A测定-△A空白) ×V反总÷(W×V1÷V2)÷T 第1页,共2页

胰蛋白酶活力测定

实验胰蛋白酶活力测定 一、原理 福林—酚试剂中的磷钨酸和磷钼酸,在碱性条件下极不稳定,易被酚类化合物还原为蓝色化合物(钨蓝和钼蓝)。 蛋白质中含具酚基的氨基酸(酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸),用胰蛋白酶水解蛋白底物,生成含酚基的氨基酸与福林—酚试剂反应,生成蓝色化合物,在一定的范围内,蓝色化合物颜色的深浅与酶活力的大小成正比。 二、实验仪器 试管 7220分光光度计 恒温水浴锅 三、实验试剂 福林试剂B:见福林(Folin)-酚试剂法测定蛋白质的浓度部分(冰箱中) 0.55mol/L碳酸钠溶液:58.3g无水碳酸钠溶于蒸馏水,稀释并定容至1000ml 10%三氯乙酸溶液 0. 2mol/L磷酸缓冲液(pH7.5): 0.5% 酪素溶液:称取0.5g酪素,以0.5mol/L氢氧化钠1ml湿润,再

加少量0. 2mol/L 磷酸缓冲液稀释。在水浴中煮沸溶解,冷却,稀释并容至100ml ,冷藏在(冰箱)里。 500ug/L 酪氨酸溶液 胰蛋白酶溶液(冰箱中) 四、实验步骤 标准曲线的制作:按下表加入试剂: 0.20.40.60.81.0蒸馏水 1.0 0.80.60.40.20500ug/L 酪氨酸溶液6 54321管号 各管中加0.5%酪素2ml ,于37℃水浴中反应15分钟,然后加入10%三氯乙酸3ml ,过滤除去沉淀,取清液1ml ,加入0.55mol/L 碳酸钠5ml ,再加入福林试剂1ml ,于37 ℃水浴中显色15分钟,测OD 680。 以光密度为纵坐标,酪氨酸的微克数为横坐标绘制标准曲线。 样品测定:取干燥的试管2支,按下表加入试剂

0 OD6801 1福林试剂B 5.0 5.0 0.55mol/L碳酸钠溶液 37水浴中显色15分钟1 1上清液 过滤3.0 3.0 10%三氯乙酸溶液1.0 0 2mg/ml胰酶溶液0 1.0 0. 2mol/L磷酸缓冲液 37水浴中酶解15分钟2.0 2.0 0.5%酪素溶液 备注2 1 管号 五、结果计算 酶活力:在37℃下每分钟水解酪素产生lug酪氨酸为一个活力单位。样品中含酶活力单位=A/15 ╳F A—样品测定光密度查曲线得相当酪氨酸ug数 F—酶液稀释倍数 原始数据:(注:7号为待测液) 液体编 号 0 1 2 3 4 5 7 分光光 度计值 0 0.057 0.172 0.201 0.255 0.373 0.919 分光光 度计值 0 0.057 0.173 0.194 0.263 0.386 0.928 分光光 度计值 0 0.068 0.174 0.194 0.271 0.391 0.934

胰蛋白酶

胰蛋白酶简介 一、介绍 胰蛋白酶(C6H15O12P3)为蛋白酶的一种。在脊椎动物中,作为消化酶而起作用。在胰脏是作为酶的前体胰蛋白酶原而被合成的。作为胰液的成分而分泌,受肠激酶,或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶,是肽链内切酶,它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用,而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体,起活化作用。是特异性最强的蛋白酶,在决定蛋白质的氨基酸排列中,它成为不可缺少的工具。 牛的胰蛋白酶氨基酸残基223个,分子量23800,活性部位的丝氨酸残基是不可缺少的丝氨酸蛋白酶。除存在于脊椎动物外,还存在于蚕、海盘车、蝲姑、放线菌等范围广泛的生物体中。另外与高等动物的血液凝固和炎症等有关的凝血酶、纤溶酶、舒血管素等蛋白酶在化学结构和特异性等方面与胰蛋白酶具有密切的关系,可以认为这些酶是从共同的祖先酶在进化过程中分化而来的。胰糜蛋白酶与弹性蛋白酶在结构和催化机制方面也具有密切关系,但其特异性则完全不同。 胰蛋白酶系自牛、羊或猪胰中提取的一种蛋白水解酶。中国药品标准规定按干燥品计算,每1mg 的效价不得少于2500单位。由牛、羊、猪胰脏提取而得的一种肽链内切酶,只断裂赖氨酸或精氨酸的羧基参与形成的肽键。白色或米黄色结晶性粉末。溶于水,不溶于乙醇、甘油、氯仿和乙醚。分子量24 000,pI 10.5,最适pH值7.8~8.5左右。pH>9.0不可逆失活。Ca2+对酶活性有稳定作用;重金属离子、有机磷化合物、DFP、天然胰蛋白酶抑制剂对其活性有强烈抑制。临床用于抗炎消肿,工业上用于皮革制造、生丝处理、食品加工等。 胰蛋白酶的分子量与其酶原接近(23300),其等电点约为pH10.8,最适pH7.6~8.0,在pH=3时最稳定,低于此pH时,胰蛋白酶易变性,在pH>5时易自溶。Ca2+离子对胰蛋白酶有稳定作用。重金属离子,有机磷化合物和反应物都能抑制胰蛋白酶的活性,胰脏、卵清和豆类植物的种子中都存在着蛋白酶抑制剂。最近发现在一些植物的块基(如土豆、白薯、芋头等)中也存在有胰蛋白酶抑制剂。胰蛋白酶能催化蛋白质的水解,对于由碱性氨基酸(精氨酸、赖氨酸)的羧基与其他氨基酸的氨基所形成的键具有高度的专一性。此外还能催化由碱性氨基酸和羧基形成的酰胺键或酯键,其高度专一性仍表现为对碱性氨基酸一端的选择。胰蛋白酶对这些键的敏感性次序为:酯键> 酰胺键> 肽键。因此可利用含有这些键的酰胺或酯类化合物作为底物来测定胰蛋白酶的活力。目前常用苯甲酰-L-精氨酸-对硝基苯胺(简称BAPA)和苯甲酰-L-精氨酸-β-萘酰胺(简称BANA)测定酰胺酶活力。用苯甲酰-L-精氨酸乙酯(简称BAEE)和对甲苯磺酰-L-精氨酸甲酯(简称TAME)测定酯酶活力。本实验以BAEE为底物,用紫外吸收法测定胰蛋白酶活力。酶活力单位的规定常因底物及测定方法而异。从动物胰脏中提取胰蛋白酶时,一般是用稀酸溶液将胰腺细胞中含有的酶原提取出来,然后再根据等电点沉淀的原理,调节pH以沉淀除去大量的酸性杂蛋白以及非蛋白杂质,再以硫酸铵分级盐析将胰蛋白酶原等(包括大量的酸性杂蛋白以及非蛋白杂质,再以硫酸铵分级盐析将胰蛋白酶原等(包括大量糜蛋白酶原和弹性蛋白酶原)沉淀析出。经溶解后,以极少量活性胰蛋白酶激活,使其酶原转变为有活

七年级生物实验-探究唾液对淀粉的消化作用

课题:探究唾液对淀粉的消化作用 实验年级:七年级 一、教学目标 1、运用实验法探究馒头在口腔中的变化。 2、说明在口腔内发生的消化作用类型。 二、教学重点 探究唾液对淀粉的消化作用 三、教学难点 认识酶在消化过程中的重要作用 四、课型 探究性实验 五、课前准备 提出问题:馒头或米饭在口腔内经过细细咀嚼后,其中的淀粉是否发生变化呢? 假设:馒头、米饭中含有的淀粉是没有甜味的。在这个事实的启发下,你组作出的假设是:__________________ 六、实验材料、用具 馒头、清水

实验报告 实验时间:班级姓名 实验名称:探究唾液对淀粉的消化作用 实验器材:试管,温度计,唾液,面粉,碘液,滴管,量筒,37℃温水。 实验步骤: 1、首先将面粉加水稀释成溶液状,静置一会儿。 2、取两只洁净的试管分别编上1、2号,在1号和2号试管中分别加入2毫升淀粉液。 3、在1号试管和2号试管中分别加入1毫升清水和唾液,然后摇匀。 4、将两只试管同时放入37℃左右的温水中,5至10分钟后取出,各加入2滴碘液,摇匀, 观察颜色变化,发现1号试管中溶液变蓝,2号试管中溶液不变蓝。 结论: 1号试管中滴加碘液溶液变蓝,说明清水对淀粉没有消化作用,2号试管中滴加碘液溶液不变蓝,说明淀粉被唾液分解而不存在了,由此可知唾液对淀粉有消化作用。 实验报告 实验时间:班级姓名 实验名称:探究唾液对淀粉的消化作用 实验器材:试管,温度计,唾液,馒头,小刀,碘液,滴管,量筒,37℃温水。 实验步骤: 5、取新鲜馒头切成大小相同的A、B、C三小块,将A块和B块分别用刀细细地切碎拌匀, C块不做任何处理。 6、用清水漱口,在口内含一块消毒棉絮约一分钟后,用干净镊子取出棉絮,将棉絮中的唾 液挤压进小烧杯中。 7、取三只洁净的试管分别编上1、2、3号,在1号试管中加入馒头碎屑,然后加2毫升唾 液并搅拌均匀。在2号试管中加入馒头碎屑,再加入2毫升清水搅拌均匀。在3号试管中加入馒头块后加入2毫升唾液。 8、将三只试管一起放入37℃度左右的温水中,5至10分钟后取出这三只试管,各滴加2 滴碘液,摇匀,观察颜色变化,发现1号试管不变蓝,2号变蓝,3号变浅蓝。 结论:1号试管中滴加碘液溶液不变蓝,说明淀粉被唾液中唾液淀粉酶分解而不存在了,2号试管中滴加碘液溶液变蓝,说明清水对淀粉没有消化作用, 3号试管中溶液变浅蓝色,说明馒头表面淀粉被唾液消化而内部没有发生变化。由此可知唾液对淀粉有消化作用。

胰蛋白酶

胰蛋白酶说明 宁波北仑雅旭化工有限公司优质生产商,胰蛋白酶的厂家电话,胰蛋白酶的CAS号,胰蛋白酶的详细说明,胰蛋白酶最新报价,胰蛋白酶的价格,胰蛋白酶的作用,胰蛋白酶厂家总代理,胰蛋白酶厂家最新报价,胰蛋白酶的添加量,胰蛋白酶的分子式、胰蛋白酶的分子量。英文:Trypsin 活力:10000U/gCAS:9002-07-7。 为蛋白酶的一种,EC3.4.21.4。在脊椎动物中,作为消化酶而起作用。在胰脏是作为酶的前体胰蛋白酶原而被合成的。作为胰液的成分而分泌,受肠激酶,或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶,是肽链内切酶,它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用,而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体,起活化作用。是特异性最强的蛋白酶,在决定蛋白质的氨基酸排列中,它成为不可缺少的工具。 介绍 牛的胰蛋白酶氨基酸残基223个,分子量为23300,活性部位的丝氨酸残基是不可缺少的丝氨酸蛋白酶。除存在于脊椎动物外,还存在于蚕、海盘车、蝲姑、放线菌等范围广泛的生物体中。另外与高等动物的血液凝固和炎症等有关的凝血酶、纤溶酶、舒血管素等蛋白酶在化学结构和特异性等方面与胰蛋白酶具有密切的关系,可以认为这些酶是从共同的祖先酶在进化过程中分化而来的。胰糜蛋白酶与弹性蛋白酶在结构和催化机制方面也具有密切关系,但其特异性则完全不同。 胰蛋白酶系自牛、羊或猪胰中提取的一种蛋白水解酶。中国药品标准规定按干燥品计算,每1mg 的效价不得少于2500单位。由牛、羊、猪胰脏提取而得的一种肽链内切酶,只断裂赖氨酸或精氨酸的羧基参与形成的肽键。白色或米黄色结晶性粉末。溶于水,不溶于乙醇、甘油、氯仿。分子量24 000,pI 10.5,最适pH值7.8~8.5左右。pH>9.0不可逆失活。Ca2+对酶活性有稳定作用;重金属离子、有机磷化合物、DFP、天然胰蛋白酶抑制剂对其活性有强烈抑制。临床用于抗炎消肿,工业上用于皮革制造、生丝处理、食品加工等。 作用与用途 本品为蛋白质水解酶,能选择地水解蛋白质中由赖氨酸或精氨酸的羧基所构成的肽链,能消化溶解变性蛋质,对未变性的蛋白质无作用,因此,能使脓、痰液、血凝块等分解、变稀,易于引流排除,加速创面净化,促进肉芽组织新生,此外还有抗炎症作用。临床上用于脓胸、血胸、外科炎症、溃疡、创伤性损伤、瘘管等所产生的局部水肿、血肿及脓肿等。喷雾吸入,用于呼吸道疾病。也可用于治疗毒蛇咬伤。还常用于动物细胞培养前对组织的处理。

提取与重组胰蛋白酶的不同

胰蛋白酶与重组胰蛋白酶药典标准比较 胰蛋白酶药典标准历史 2014年之前,只有从猪或牛胰腺提取的胰蛋白酶的标准,活性标准为2500USP units/mg,目前临床已不应用。在2011年左右,通过了胰蛋白酶:糜蛋白酶(6:1)配方,用于消化道疾病的治疗。在2013年12月出版了修订稿的“用于生物医药制造过程的辅助材料”,重组胰蛋白酶作为一个例子,给出标准。2017年2月,FDA正式颁布胰蛋白酶的药典标准。 2010版中国药典第二部规定: 药品的安全性保障得到进一步加强。凡例中规定所有来源于人或动物的供注射用的原料药均增订“制法要求”。在总则十四规定:(1)来源于动物组织提取的药品,其所用动物种属要明确,所用脏器均应来自经检疫的健康动物,涉及牛源的应取自无牛海绵状脑病地区的健康牛群;来源于人尿的药品,均应取自健康人群。上述药品均应有明确的病毒灭活工艺要求以及质量管理要求。(2)直接用于生产的菌种、毒种、来自人和动物的细胞、DNA重组工程菌及工程细胞,来源途径应经国务院药品监督管理部门批准并应符合国家有关的管理规范。 2010版中国药典第三部规定: 2010版药典对安全性问题更加重视。增修订细菌内毒素检查的品种达112种;药典三部增订了逆转录酶活性检查法等。培养细胞用牛血清应来源于无牛海绵状脑病地区的健康牛群,其质量应符合本药典的有关规定;在生物制品生产检定用动物细胞基质制备及检定规程中,应提供细胞培养液的详细成分,如使用人或动物源成分,如血清、胰蛋白酶、乳蛋白水解物

胰蛋白酶重组胰蛋白酶

外观形状白色或类白色溶解性可溶 溶解性可溶生物载量NMT100CFU/ml 微生物限量- 比活力 (USP units/mg pro.) NLT3800 金黄色葡萄球 菌阴性纯度(HPLC) NLT70%β-trysin, NMT20%α -trypsin 绿脓假单胞菌阴性 沙门氏菌阴性 干燥失重不高于5.0% 灼烧残渣不高于2.5% 糜蛋白酶限量不高于5.0% 活性不低于2,500USP units/mg 美国药典中,两种胰蛋白酶的标准的主要不同点: 项目胰蛋白酶2014美国药典 来源 动物来源: 从猪或牛的胰腺提取重组(无动物源性):DNA来源产品 纯度检测方法无HPLC 活性2,500USP units/mg比活性:3800USP units/mg pro.

《唾液的消化作用》教学设计

《唾液的消化作用》教学设计 一、设计思路: 该实验是义务教育课程标准实验教科书《生物》七年级上册的一个探究性实验。传统教学中,实验时按照教材上的实验步骤,逐步完成,最后得出结论:说明唾液淀粉酶将淀粉分解成麦芽糖,唾液对淀粉具有消化作用。现在,随着教学观念的转变,在实验课堂教学中倡导自主、合作、探究的学习方式,让学生学得积极主动,真切的感受到实验就是探索和研究问题的手段。通过本节课的教学,学生通过提出问题、作出假设、制定计划、实施计划、得出结论、表达交流等活动,培养学生的观察能力、描述能力、实验能力、发散性思维能力和创新能力。通过学生如实记录、分析实验结论,培养他们认真、求实的科学态度及一定的探索精神。 二、实验教学分析: (一)教学内容分析 《唾液的消化作用》是七年级上册第二单元第三章《人体的物质和能量来源于食物》的第四节《人体对食物的消化吸收》中的一个学习内容,这个探究活动是在学生具备一定生活经验的基础上进行的,从学生生活中熟悉的事情入手,让学生发现问题、提出问题、作出假设、自己制定计划,实施计划,并且在小组之间交流和讨论,培养他们的探究能力、实验能力和观察能力,提高了他们的合作意识和创新精神。同时使学生进一步体验探究学习的一般过程和方法。 (二)学情分析 七年级的学生对唾液的消化作用这部分知识还比较陌生,但是他们非常渴望知道,因为他们多数人都有过类似经验:当我们细细的咀嚼馒头或米饭时,会感觉到有甜味。因此这部分内容能激发他们的求知欲望。同时他们好动、好奇、接受新鲜事物的能力强,思维活跃,有一定的创新能力,并且具有一定分析和解决问题的能力,以及交流与合作能力。但是,本探究实验有一定的难度,对学生有较高的要求,而教材没有说得很具体,这就需要老师细心引导。 (三)教学条件分析 由于学校实验仪器不全,大多数实验无法进行,学生的动手操作能力比较差,同时班内学生较多,实验过程有所困难。

急性胰腺炎-是多种病因导致胰酶在胰腺内被激活后引起胰腺组织自身消化、水肿、出血甚至坏死的炎症反应

急性胰腺炎-是多种病因导致胰酶在胰腺内被激活后引起胰腺组织自身消化、水肿、出血甚至坏死的炎症反应 急性胰腺炎-是多种病因导致胰酶在胰腺内被激活后引起胰腺组织自身消化、水肿、出血甚至坏死的炎症反应。临床以急性上腹痛、恶心、呕吐、发热和血胰酶增高等为特点。 学术术语来源—— N-乙酰半胱氨酸对急性胰腺炎模型大鼠的保护作用 文章亮点: 文章的特点在于从对抗炎症反应角度入手,研究N-乙酰半胱氨酸对急性胰腺炎的保护作用,提出其能改善急性胰腺炎大鼠胰腺和肺脏的组织损伤,并发挥抗炎症的作用。 关键词: 实验动物;消化系统损伤模型;急性胰腺炎;N-乙酰半胱氨酸;牛黄胆酸盐;炎症因子;血清淀粉酶;核因子κB;炎症反应 主题词: 胰腺炎;炎症;白细胞介素类;胰岛 摘要 背景:急性胰腺炎是由胰腺腺泡细胞损伤介导的常见炎性疾病,白细胞浸润是其主要的发病特征。近来发现N-乙酰半胱氨酸能够控制白细胞游走并在一些严重的炎症疾病中发挥调节炎症反应的作用。 目的:观察N-乙酰半胱氨酸在体内对牛黄胆酸盐诱导的急性胰腺炎大鼠模型的保护作用。 方法:90只SD大鼠随机等分为正常对照组、急性胰腺炎组和N-乙酰半胱氨酸组,后2组以十二指肠大乳头逆行注射牛黄胆酸盐制备急性大鼠胰腺炎模型。N-乙酰半胱氨酸组大鼠由尾静脉给予N-乙酰半胱氨酸治疗。 结果与结论:急性胰腺炎模型诱导后大鼠血浆淀粉酶活性较正常对照组大鼠显著升高(P < 0.05)。急性胰腺炎组白细胞介素1β,6,10和肿瘤坏死因子α

表达水平明显高于正常对照组(P < 0.05)。免疫荧光化学显示N-乙酰半胱氨酸主要表达在胰岛细胞上,急性胰腺炎组织N-乙酰半胱氨酸的表达从mRNA水平到蛋白水平都明显低于正常组织。N-乙酰半胱氨酸治疗显著降低了大鼠血清淀粉酶水平,髓过氧化物酶活性以及促炎性细胞因子产物生产和胰腺及肺组织损伤,但N-乙酰半胱氨酸治疗并没有明显抑制胰腺组织核因子κB的激活。提示N-乙酰半胱氨酸能改善急性胰腺炎大鼠胰腺和肺脏的组织损伤,并发挥抗炎症的作用。

重组胰蛋白酶

Cat.No.:RPT0201 CAS:9002-07-7 EC:3.4.21.4 储存温度:2-8℃ 来源:重组猪胰蛋白酶,基因工程生产,大肠杆菌表达。 蛋白序列:氨基酸序列与猪胰腺来源的胰蛋白酶完全一致。 1.产品简介 胰蛋白酶是一种丝氨酸蛋白酶,可特异切割赖氨酸及精氨酸C末端肽键。雅心重组猪胰蛋白酶是由重组大肠杆菌表达生产,氨基酸序列与猪胰腺来源的胰蛋白酶完全一致,重组猪胰蛋白酶具有与动物源性猪胰蛋白酶相同的酶学性质,可替代猪胰腺来源胰蛋白酶应用于各种生物技术过程中。重组胰蛋白酶分子量24kD,最适pH为7.0-11.0。活性受丝氨酸蛋白酶抑制剂如PMSF等的抑制,金属离子螯合剂如EDTA等抑制酶活。 2.产品特性 来源重组大肠杆菌 产品外观白色、类白色、类黄色粉末 比活≥3800USP units/mg pro. 纯度(蛋白电泳)单一主条带 分子量(蛋白电泳)24.0±2.4kDa 活力单位:25℃,pH7.6,反应体系3.0ml(1cm光路),每分钟酶解BAEE使253nm下的吸收值增加0.003定义为一个USP单位。 3.使用方法 1mMHCl溶解,重组胰蛋白酶浓度为1-10mg/ml。使用时,酶量:目的蛋白=1:50-1:1000,最适pH为7.0-11.0。 4.储存和运输稳定性 储存稳定性:重组胰蛋白酶冻干粉存于2-8℃,24个月稳定; 1mM盐酸或50mM醋酸溶解后储存于-20℃,反复冻融10次,无活性损失。 运输稳定性:蓝冰保温运输,活性稳定。 5.产品优势 ●无动物源性:重组生产,无外源性的病毒污染,生产过程不使用任何动物源原料。 ●质量稳定:批量生产,可保证稳定连续的批次生产;产品批次间无差异,质量稳定。 ●纯度高:比活高;宿主蛋白残留小于生物制品限度要求。 ●冻干粉:易于储存和运输。 ●符合法规要求:生产设备和生产环境符合相关法规要求,生产过程完全遵循NSF ISO9001:2008质量 体系并符合GMP指导原则。 ●质量文件完整:按客户需求,可提供相关法规支持文件。

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