第六章 酶

第六章酶

一、填空题

1.全酶由________________和________________组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中________________决定酶的专一性和高效率，________________起传递电子、原子或化学基团的作用。

2.酶是由________________产生的，具有催化能力的________________。

3.酶的活性中心包括________________和________________两个功能部位，其中________________直接与底物结合，决定酶的专一性，________________是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。

4.常用的化学修饰剂DFP可以修饰________________残基，TPCK常用于修饰________________残基。

5.酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法)，得到的直线在横轴上的截距为________________，纵轴上的截距为________________。

6.磺胺类药物可以抑制________________酶，从而抑制细菌生长繁殖。

7.谷氨酰胺合成酶的活性可以被________________共价修饰调节；糖原合成酶、糖原磷酸化酶等则可以被________________共价修饰调节。

二、是非题

1.[ ]对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。

2.[ ]酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。

3.[ ]酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。

4.[ ]Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。

5.[ ]当[S]>> Km时，v 趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加v。

6.[ ]酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。

7.[ ]增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。

8.[ ]正协同效应使酶促反应速度增加。

9.[ ]竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。

10.[ ]酶反应的最适pH只取决于酶蛋白本身的结构。

三、选择题

1.[ ]利用恒态法推导米氏方程时，引入了除哪个外的三个假设？

A.在反应的初速度阶段，E+P→ES可以忽略

B.假设［S］>>［E］，则［S］-［ES］≈［S］

C.假设E+S→ES反应处于平衡状态

D.反应处于动态平衡时，即ES的生成速度与分解速度相等

2.[ ]用动力学的方法可以区分可逆、不可逆抑制作用，在一反应系统中，加入过量S和一定量的I，然后改变［E］，测v，得v～［E］曲线，则哪一条曲线代表加入了一定量的可逆抑制剂？

A.1

B.2

C.3

D.不可确定

3.[ ]在一反应体系中，［S］过量，加入一定量的I，测v～［E］曲线，改变［I］，得一系列平行曲线，则加入的I是：

A.竞争性可逆抑制剂

B.非竞争性可逆抑制剂

C.反竞争性可逆抑制剂

D.不可逆抑制剂

4.[ ]竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？

A.作用时间

B.抑制剂浓度

C.底物浓度

D.酶与抑制剂的亲和力的大小

E.酶与底物的亲和力的大小

5.[ ]酶的竞争性可逆抑制剂可以使：

A.Vmax减小，Km减小

B.Vmax增加，Km增加

C.Vmax不变，Km增加

D.Vmax不变，Km减小

E.Vmax减小，Km增加

6.[ ]溶菌酶在催化反应时，下列因素中除哪个外，均与酶的高效率有关？

A.底物形变

B.广义酸碱共同催化

C.邻近效应与轨道定向

D.共价催化

7.[ ]丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于：

A.反馈抑制

B.底物抑制

C.竞争性可逆抑制

D.非竞争性可逆抑制

E.反竞争性可逆抑制

8.[ ]酶的活化和去活化循环中，酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上？

A.天冬氨酸

B.脯氨酸

C.赖氨酸

D.丝氨酸

E.甘氨酸

9.[ ]测定酶活性时，通常以底物浓度变化小于多少时测得的速度为反应的初速度？

A.0.1%

B.0.5%

C.1%

D.2%

E.5%

10.[ ]在生理条件下，下列哪种基团既可以作为H+的受体，也可以作为H+的供体？

A.His的咪唑基

B.Lys的ε氨基

C.Arg的胍基

D.Cys的巯基

E.Trp的吲哚基

四、问答与计算

1. 什么是酶？为何说酶的本质示蛋白质？

2. 酶作为生物催化剂有何特点？

3. 何谓酶分子的必需基团？其作用如何？常见的必需基团有那些？

4. 何谓寡聚酶？何谓变构酶？

5.影响酶促反应的因素有哪些？用曲线表示它们的影响？为什么会产生这些影响？

6.米氏方程的基本形式是什么？Km的意义及用途如何？

7. 酶为什么能加速化学反应的进程？

8. 酶促反应中有哪些常见的亲核基团和亲电子基团？酶分子中既能作为质子供体，又能作质子受体的最有效、最活泼的基团是什么？

9. 辅基和辅酶的作用是什么？并用代号写出其作用机理。

10. 何谓竞争性抑制和非竞争性抑制？二者有何异同？

11. 有机磷农药为何能杀死害虫？

12. 国际酶委会把酶分为哪几类？写出其催化反应通式。

13.试述 TDP、FAD、FMN、NAD＋、NADP＋、 CoA 的分子组成及生物学功能。

14.写出其催化反应测定酶活力时为什么要测量初速度，且一般以测定产物的增加量为宜？

15.举例说明酶的专一性。试指出下列每种酶具有哪种类型的专一性。

(1)脲酶(只催化尿素NH2CONH2的水解，但不能作用于NH2CONHCH3)

(2)β-D-葡萄糖苷酶(只作用β-D-葡萄糖形成的各种糖苷，但不能作用于其他的糖苷，例如果糖苷)

(3)酯酶(作用于R1COOR2的水解反应)

(4)L-AA氧化酶(只作用于L-AA，而不能作用于D-AA)

(5)反丁烯二酸水合酶[只作用于反丁烯二酸(延胡索酸)，而不能作用于顺丁烯二酸 (马来酸)]

(6)甘油激酶(催化甘油磷酸化，生成甘油-1-磷酸)

16.假如反应体系中存在着下列各种情况，求其初速度v相当于理论最大速度Vmax的百分数：（1）[S]=Km (2) [S]=1/2 Km (3) [S]=2Km (4) [S]=1/10 Km (5) [S]=10Km

17.称取25mg蛋白酶配成25ml溶液，取2ml溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1ml溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500ug酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1ug酪氨酸的酶量，请计算：(1)酶溶液的蛋白浓度及比活(2)每克酶制剂的总蛋白含量及总活力。

18.Vmax和米氏常数可以通过作图法求得，试比较v～［S］图，双倒数图，v～v/［S］作图，［S］/v～［S］作图及直接线性作图法求Vmax和Km的优缺点。

19.有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释。

20.在很多酶的活性中心均有His残基参与，请解释。

21.解释下列名词:单成份酶和双成份酶、全酶和辅因子、辅基和辅酶、酶促反应、底物、酶的活性中心、酶的活性基团、酶的抑制剂和激活剂、酶原、单体酶、寡聚酶、多酶复合体、.同工酶、诱导酶、构酶、固相酶、酶活力、酶活力单位、比活力、米氏常数、温度系数、核酶、维生素、酶的专一性、酶促反应初速度、中间产物学说、酶的最适温度和最适PH、酶的热稳定范围，酶的酸碱稳定范围、竞争性抑制剂。

22.过氧化氢酶的Km为2.5×10-2mol/L,当底物H

2O

2

浓度为100mmmol/L时，

求反应速度达到最大速度的百分数。

23.试对比不同类型可逆抑制剂的特点。

24.为什么测酶活力时，酶液要适当稀释？“适当”的标准时什么？

25.称取500mg蛋白酶粉配制成500ml的酶液，从中取出0.1ml酶液，以酪蛋白为底物，用福林－酚法测定酶活力，得每小时产生1500µg酪氨酸。试计算1ml酶溶液得活力及酶制剂得活力。