生物化学 第3章 氨基酸
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第3章 氨基酸
氨基酸－蛋白质的构件分子
（一）蛋白质的水解
根据水解程度
完全水解 氨基酸混合物
不完全水解
大小不等的肽和氨基酸
加酸、 加碱、 加酶
蛋白质
肽
氨基酸
氨基酸是蛋白质的基本组成单位
蛋白质的基本结构单位──氨基酸
一、 氨基酸的结构通式 二、二十种常见的蛋白质氨基酸分类、结构 及三字符号 三、氨基酸的性质
氨基酸氨基的一个H可被酰基或烃基（包括环烃 及其衍生物）取代，这些取代基对氨基酸的氨基 有保护作用。 R-CH-COOH +R′X NH2
R′=酰基或烃基
R-CH-COOH +HX NHR′
X=卤素（Cl, F）
（1）酰基化试剂在多肽和蛋白质的人工合成中被用 作氨基的保护试剂。 酰化试剂：苄氧酰氯、叔丁氧甲酰氯、对-甲苯磺酰氯、
R-CH-COOH NH3+
正离子（+） pH<等电点
-H+ +H+
R-CH-COONH3+
兼性离子 pH=等电点
-H+ +H+
R-CH-COONH2
负离子（-） pH>等电点
在适当的酸碱度时，氨基酸的氨基和羧基的解离度
完全相等。此时，[正离子]=[负离子]，净电荷为
零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动， 成为两性离子。这时氨基酸所处溶液的pH值称为 该氨基酸的等电点，以pI符号表示。
光学性质
1、旋光性：除甘氨酸外，所有天然α-氨基酸都有不 对称碳原子，因此所有天然氨基酸都具有旋光性。 2、紫外吸收光谱：参与蛋白质组成的20种氨基酸中 色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基
团中含有苯环共轭双键系统，在紫外光区显示特
征的吸收谱带，最大光吸收（max）分别为280、
酸性氨基酸及其酰胺
碱性氨基酸
芳香族氨基酸
杂环族氨基酸
吡咯 环
咪唑 基
His经常参与酶的活性中心的构成,它是唯一
一个R基(咪唑基)的pKa值在7附近的AA.
根据R-基团的极性，将氨基酸分为两类：
非极性氨基酸： Ala,Val,Leu,Ile,Phe,Trp,Met,Pro （8个）
极性不带电荷：Ser,Thr, Tyr, 极性氨基酸：根据pH7时 是否带电
2
pK´2+pK´R
2
可见，氨基酸的pI值等于该氨基酸的两性离子状态 两侧的基团pK′值之和的二分之一。
等电点的应用：
1.氨基酸在等电点时溶解度最小。
2.利用不同氨基酸等电点不同，可利用电泳的方式
分离氨基酸。
氨基酸的化学反应
（一）由氨基参加的反应
（二）由羧基参加的反应( 自学 )
（三）由氨基和羧基共同参加的反应
侧链上有解离基团的氨基酸的pI如何计算？
（1）首先氨基酸完全质子化； （2）写出其解离方程式： ①先解离α-COOH, 再解离侧链基团上的COOH; ②再解离α-NH3+, 最后解离侧链基团上的NH3+。 （3）标出各解离步骤的pK值，最后以两性离子状态
两侧基团pK值之和的一半计算其等电点。
例如： （ 1 ） Glu 的 pK1(α-COOH)=2.19 ， 值。 （ 2 ） Lys 的 pK1(α-COOH)=2.18, pK2(αpK2(γ-
电荷的离子形式。
氨基酸的解离
依照Bronsted-Lowry的酸碱质子理论，氨基酸在水中的两性离子既 起酸（质子供体）的作用，又起碱（质子受体）的作用。
作为质 子供体 作为质 子受体
H-CH-COONH3+ H-CH-COONH3+ +H+
H-CH-COO- +H+ NH2 H-CH-COOH NH3+
（三）由氨基和羧基共同参加的反应
1. 两性解离
2.与茚三酮的反应 3.形成肽键 4. 离子交换反应
茚三酮在弱酸中与α-氨基酸共热，引起氨基酸的
氧化脱氨、脱羧反应，最后，茚三酮与反应产物——氨 和还原茚三酮反应，生成紫色物质（λmax=570nm）。
加热 (弱酸)
还原性茚三 酮
+
水合茚三酮(无 色)
非极性氨基酸
极性不带电荷
按理说应 是极性氨 基酸
带正电荷的R基氨基酸
带负电荷的R基氨基酸
三、氨基酸的性质
两性解离和等电点 重要化学反应 光学性质
氨基酸的兼性离子形式
R-CH-COOH
R-CH-COONH3+
NH2
兼性离子：是指在同一个氨基酸分子上同时带有能
解离出质子的-NH3+正离子和能接受质子的COO-负离子，使同一氨基酸分子带有正、负两种
二、氨基酸的分类
根据侧链基团的结构将20中常见氨基酸分为3大类
中性氨基酸（一氨基一羧基氨基酸)（5种）
含羟基氨基酸 (2种)
脂肪族氨基酸 含硫氨基酸（2种） 酸性氨基酸及其酰胺 （4种）
碱性氨基酸（二氨基一羧基氨基酸 ）（2种）
芳香族氨基酸: Phe， Tyr，Trp 杂环族氨基酸: His， Pro
邻苯二甲酸酐
★丹磺酰氯（DNS-cl，5—二甲基氨基萘-1-磺酰氯）
常用于多肽链—NH2末端氨基酸的标记和微量氨
基酸的定量测定。
N Gly—Ala—Ser—Leu—Phe C→→
DNS—Gly—Ala—Ser—Leu—Phe C 水解 DNS—Gly、 Ala、 Ser、 Leu、 Phe
DNS-AA在紫外光激发后发黄色荧光。
四、氨基酸混合物的分析分离
一、 α－氨基酸的一般结构
① 与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，所 以称为α-氨基酸（脯氨酸除外）。 ②只有连在α-碳原子上的R基团是可变的，即 各种氨基酸的区别就在于R基的不同。
•
除R为H(即Gly)外，其余氨基酸的α-碳原子
都为不对称碳原子（具有旋光性）。
氨基酸结构 通式
275、和257nm。由于大多数蛋白质都含有这些氨
基酸残基，因此用紫外分光光度法可测定蛋白质 含量。
蛋白质在280nm有最大 光吸收，可用分光光度 法测定样品中蛋白质含量。
四、氨基酸混合物的分析分离
（一）基于电荷性质差异的分离方法。
（二）基于分配系数（极性）差异的分离方法——
分配层析。
（三）气液层析（气相层析、气相色谱）。
氨基酸的带电状况与溶液的pH有关。改变pH可
以使氨基酸带上正电荷或负电荷，也可使处于兼
性离子状态。
知道了氨基酸的解离常数，pI怎么求？
当氨基酸完全质子化时（即处于酸性溶液时），再 用碱滴定 H-CH-COOH
k1
k2 Ka1
H-CH-COONH3+ Gly±
k3
k4 Ka2
H-CH-COONH2
Gly-
+
NH3
CO2
RCH O
+ 2NH3 + 茚三酮
还原性茚三 酮
3H20
紫色化合物
Pro、Hy-Pro与茚三酮直接形成黄色化合物（ λmax=440nm）
3、成肽反应
4. 离子交换反应
R-CH-COOH NH3+ R-CH-COOH + A+
+ MA+
阳离子 交换剂
NH3M
氨基酸盐
氨基酸 （在酸性溶液中）
（四）由侧链R基团产生的反应
(一)由氨基参加的反应
1. 与HNO2的反应
2. 酰基化和羟基化反应
3.形成西佛碱反应(自学)
4.脱氨基反应(自学)
1. 与HNO2的反应
R-CH-COOH +HNO2 NH2 R-CH-COOH +N2 +H2O OH
这是Van Slyke氏氨基氮测定法的原理
2.酰基化和羟基化反应
COOH)=4.25，pK3(α- NH3+)=9.67,计算其pI
NH3+)=8.95，pK3(ε- NH3+)=10.53，计算其
pI值。
氨基酸等电点的计算
一氨基一羧基AA 的等电点计算：
pI= pI= pI=
pK´1+pK´2
2
pK´1+pK´R
一氨基二羧基AA 的等电点计算：
二氨基一羧基AA 的等电点计算：
NH3+
Gly+
a1
[Gly
±][H+]
Ka1
=
[Gly±]
[H+]
Ka2
整理得
Ka1·Ka2=[H+]2 pKa1+pKa2=2pH
ห้องสมุดไป่ตู้
两边取对数
pKa1+pKa2 pH= =pI 2
结论：
氨基酸的等电点相当于该氨基酸的两性
离子状态两侧基团pK值之和的一半。
即pI＝1/2（pKa1+pKa2）
必需ＡＡ 非必需ＡＡ 一氨基一羧基ＡＡ
Asn, Gln, Cys,Gly（7种） 极性带正电荷:Lys,Arg, His(3种)
极性带负电荷： Asp , Glu（2种）
据营养 学分类
人的必需氨基酸
据氨基、羧 基数分类
二氨基一羧基ＡＡ(Lys、His、Arg)
一氨基二羧基ＡＡ(Glu、Asp)
Lys Trp Phe Val Met Leu Ile Thr Arg、His
R-CH-COONH２
氨基酸 （在碱性溶液中）
R-CH-COOM + MB阴离子 交换剂
+ B-
NH2
氨基酸盐
分离氨基酸的柱层析法就是根据这个原理设计的。
（四） 侧链R基参加的反应(自学)
用于蛋白质的化学修饰
1. 苯环（Phe和Tyr） 2. 酚基（Tyr） 3. OH基（Ser, Thr） 4. SH基及-S-S-键（Cys, Cys-CYs） 5. 吲哚基（Trp） 6. 胍基（Arg） 7. 咪唑基（His）
（四）高效液相层析（HPLC）。
（一）基于电荷性质差异的分离方法
1、 电泳分离
Glu 、 Leu 、 His 、 Lys ， 4 种 混 合 样 ， 在 pH6.0时，泳动方向及相对速度：
Glu Leu His
Lys
pI 3.22 5.98 7.59 9.74
2、 离子交换柱层析 磺酸型阳离子交换树脂
P152
氨基酸在树脂上结合的牢固程度取决于：
1.氨基酸与树脂上解离基团之间的静电引力。
2.氨基酸与树脂基质聚苯乙烯之间的疏水作用。
（二）基于分配系数（极性）差异的分离方法 ——分配层析
1、 纸层析 固定相：吸附水 流动相：丁醇、醋酸、水
分配系数
在流动相中分配系数越大，移动越快。
基本步骤：
点样、展层、现色、定性（定量）
（2） 烃基化反应常用于蛋白质的N端氨基酸分析
A. 与二硝基氟苯的反应
B. 氨基酸与苯异硫氰酸（PITH）的反应
Sanger 反应
2.4一二硝基氟苯（DNFB） DNP-氨基酸，黄色，层析法鉴定， 被Sanger用来测 定多肽的NH2末端氨基酸
Edman反应
苯异硫氰酸酯，PITC 苯乙内酰硫脲衍生物（PTH-氨基酸）， 无色，可以用层析法分离鉴定。 被Edman用来鉴定 多肽的NH2末端氨基酸
中性氨基酸
甘氨酸（Gly,G）
丙氨酸（Ala, A）
缬氨酸（Val, V）
异亮氨酸含 有两个手性 碳
亮氨酸（Leu, L）
异亮氨酸（Ile, I）
含羟基氨基酸
丝氨酸（Ser, S）
苏氨酸（Thr, T）
含有羟基的两个氨基酸，苏氨酸含有2个手性碳原子
含硫氨基酸
体内代谢甲 基的供体
半胱氨酸（Cys, C） 甲硫氨酸（Met, M）
•
α-碳原子上带有酸性的羧基和一个碱性的氨 基，在一定条件下都可解离，是两性电离。
二、氨基酸的分类
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸
稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20种
常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀
有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：不参与蛋白质组成，在生物体内 呈游离或结合态的氨基酸。
氨基酸的等电点求法：
1.先写出解离方程式； 2.找出中性分子状态； 3.中性状态分子两边的解离常数的平均值即为pI。
氨基酸的解离常数可用测定滴定曲线的实验方法求 得
以甘氨酸（Gly）为例
氨基酸各基团的表观解离常数见表3-3.
根据平衡常数公式可得：
pH=pKa+lg[质子受体]/[质子供体]
氨基酸－蛋白质的构件分子
（一）蛋白质的水解
根据水解程度
完全水解 氨基酸混合物
不完全水解
大小不等的肽和氨基酸
加酸、 加碱、 加酶
蛋白质
肽
氨基酸
氨基酸是蛋白质的基本组成单位
蛋白质的基本结构单位──氨基酸
一、 氨基酸的结构通式 二、二十种常见的蛋白质氨基酸分类、结构 及三字符号 三、氨基酸的性质
氨基酸氨基的一个H可被酰基或烃基（包括环烃 及其衍生物）取代，这些取代基对氨基酸的氨基 有保护作用。 R-CH-COOH +R′X NH2
R′=酰基或烃基
R-CH-COOH +HX NHR′
X=卤素（Cl, F）
（1）酰基化试剂在多肽和蛋白质的人工合成中被用 作氨基的保护试剂。 酰化试剂：苄氧酰氯、叔丁氧甲酰氯、对-甲苯磺酰氯、
R-CH-COOH NH3+
正离子（+） pH<等电点
-H+ +H+
R-CH-COONH3+
兼性离子 pH=等电点
-H+ +H+
R-CH-COONH2
负离子（-） pH>等电点
在适当的酸碱度时，氨基酸的氨基和羧基的解离度
完全相等。此时，[正离子]=[负离子]，净电荷为
零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动， 成为两性离子。这时氨基酸所处溶液的pH值称为 该氨基酸的等电点，以pI符号表示。
光学性质
1、旋光性：除甘氨酸外，所有天然α-氨基酸都有不 对称碳原子，因此所有天然氨基酸都具有旋光性。 2、紫外吸收光谱：参与蛋白质组成的20种氨基酸中 色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基
团中含有苯环共轭双键系统，在紫外光区显示特
征的吸收谱带，最大光吸收（max）分别为280、
酸性氨基酸及其酰胺
碱性氨基酸
芳香族氨基酸
杂环族氨基酸
吡咯 环
咪唑 基
His经常参与酶的活性中心的构成,它是唯一
一个R基(咪唑基)的pKa值在7附近的AA.
根据R-基团的极性，将氨基酸分为两类：
非极性氨基酸： Ala,Val,Leu,Ile,Phe,Trp,Met,Pro （8个）
极性不带电荷：Ser,Thr, Tyr, 极性氨基酸：根据pH7时 是否带电
2
pK´2+pK´R
2
可见，氨基酸的pI值等于该氨基酸的两性离子状态 两侧的基团pK′值之和的二分之一。
等电点的应用：
1.氨基酸在等电点时溶解度最小。
2.利用不同氨基酸等电点不同，可利用电泳的方式
分离氨基酸。
氨基酸的化学反应
（一）由氨基参加的反应
（二）由羧基参加的反应( 自学 )
（三）由氨基和羧基共同参加的反应
侧链上有解离基团的氨基酸的pI如何计算？
（1）首先氨基酸完全质子化； （2）写出其解离方程式： ①先解离α-COOH, 再解离侧链基团上的COOH; ②再解离α-NH3+, 最后解离侧链基团上的NH3+。 （3）标出各解离步骤的pK值，最后以两性离子状态
两侧基团pK值之和的一半计算其等电点。
例如： （ 1 ） Glu 的 pK1(α-COOH)=2.19 ， 值。 （ 2 ） Lys 的 pK1(α-COOH)=2.18, pK2(αpK2(γ-
电荷的离子形式。
氨基酸的解离
依照Bronsted-Lowry的酸碱质子理论，氨基酸在水中的两性离子既 起酸（质子供体）的作用，又起碱（质子受体）的作用。
作为质 子供体 作为质 子受体
H-CH-COONH3+ H-CH-COONH3+ +H+
H-CH-COO- +H+ NH2 H-CH-COOH NH3+
（三）由氨基和羧基共同参加的反应
1. 两性解离
2.与茚三酮的反应 3.形成肽键 4. 离子交换反应
茚三酮在弱酸中与α-氨基酸共热，引起氨基酸的
氧化脱氨、脱羧反应，最后，茚三酮与反应产物——氨 和还原茚三酮反应，生成紫色物质（λmax=570nm）。
加热 (弱酸)
还原性茚三 酮
+
水合茚三酮(无 色)
非极性氨基酸
极性不带电荷
按理说应 是极性氨 基酸
带正电荷的R基氨基酸
带负电荷的R基氨基酸
三、氨基酸的性质
两性解离和等电点 重要化学反应 光学性质
氨基酸的兼性离子形式
R-CH-COOH
R-CH-COONH3+
NH2
兼性离子：是指在同一个氨基酸分子上同时带有能
解离出质子的-NH3+正离子和能接受质子的COO-负离子，使同一氨基酸分子带有正、负两种
二、氨基酸的分类
根据侧链基团的结构将20中常见氨基酸分为3大类
中性氨基酸（一氨基一羧基氨基酸)（5种）
含羟基氨基酸 (2种)
脂肪族氨基酸 含硫氨基酸（2种） 酸性氨基酸及其酰胺 （4种）
碱性氨基酸（二氨基一羧基氨基酸 ）（2种）
芳香族氨基酸: Phe， Tyr，Trp 杂环族氨基酸: His， Pro
邻苯二甲酸酐
★丹磺酰氯（DNS-cl，5—二甲基氨基萘-1-磺酰氯）
常用于多肽链—NH2末端氨基酸的标记和微量氨
基酸的定量测定。
N Gly—Ala—Ser—Leu—Phe C→→
DNS—Gly—Ala—Ser—Leu—Phe C 水解 DNS—Gly、 Ala、 Ser、 Leu、 Phe
DNS-AA在紫外光激发后发黄色荧光。
四、氨基酸混合物的分析分离
一、 α－氨基酸的一般结构
① 与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，所 以称为α-氨基酸（脯氨酸除外）。 ②只有连在α-碳原子上的R基团是可变的，即 各种氨基酸的区别就在于R基的不同。
•
除R为H(即Gly)外，其余氨基酸的α-碳原子
都为不对称碳原子（具有旋光性）。
氨基酸结构 通式
275、和257nm。由于大多数蛋白质都含有这些氨
基酸残基，因此用紫外分光光度法可测定蛋白质 含量。
蛋白质在280nm有最大 光吸收，可用分光光度 法测定样品中蛋白质含量。
四、氨基酸混合物的分析分离
（一）基于电荷性质差异的分离方法。
（二）基于分配系数（极性）差异的分离方法——
分配层析。
（三）气液层析（气相层析、气相色谱）。
氨基酸的带电状况与溶液的pH有关。改变pH可
以使氨基酸带上正电荷或负电荷，也可使处于兼
性离子状态。
知道了氨基酸的解离常数，pI怎么求？
当氨基酸完全质子化时（即处于酸性溶液时），再 用碱滴定 H-CH-COOH
k1
k2 Ka1
H-CH-COONH3+ Gly±
k3
k4 Ka2
H-CH-COONH2
Gly-
+
NH3
CO2
RCH O
+ 2NH3 + 茚三酮
还原性茚三 酮
3H20
紫色化合物
Pro、Hy-Pro与茚三酮直接形成黄色化合物（ λmax=440nm）
3、成肽反应
4. 离子交换反应
R-CH-COOH NH3+ R-CH-COOH + A+
+ MA+
阳离子 交换剂
NH3M
氨基酸盐
氨基酸 （在酸性溶液中）
（四）由侧链R基团产生的反应
(一)由氨基参加的反应
1. 与HNO2的反应
2. 酰基化和羟基化反应
3.形成西佛碱反应(自学)
4.脱氨基反应(自学)
1. 与HNO2的反应
R-CH-COOH +HNO2 NH2 R-CH-COOH +N2 +H2O OH
这是Van Slyke氏氨基氮测定法的原理
2.酰基化和羟基化反应
COOH)=4.25，pK3(α- NH3+)=9.67,计算其pI
NH3+)=8.95，pK3(ε- NH3+)=10.53，计算其
pI值。
氨基酸等电点的计算
一氨基一羧基AA 的等电点计算：
pI= pI= pI=
pK´1+pK´2
2
pK´1+pK´R
一氨基二羧基AA 的等电点计算：
二氨基一羧基AA 的等电点计算：
NH3+
Gly+
a1
[Gly
±][H+]
Ka1
=
[Gly±]
[H+]
Ka2
整理得
Ka1·Ka2=[H+]2 pKa1+pKa2=2pH
ห้องสมุดไป่ตู้
两边取对数
pKa1+pKa2 pH= =pI 2
结论：
氨基酸的等电点相当于该氨基酸的两性
离子状态两侧基团pK值之和的一半。
即pI＝1/2（pKa1+pKa2）
必需ＡＡ 非必需ＡＡ 一氨基一羧基ＡＡ
Asn, Gln, Cys,Gly（7种） 极性带正电荷:Lys,Arg, His(3种)
极性带负电荷： Asp , Glu（2种）
据营养 学分类
人的必需氨基酸
据氨基、羧 基数分类
二氨基一羧基ＡＡ(Lys、His、Arg)
一氨基二羧基ＡＡ(Glu、Asp)
Lys Trp Phe Val Met Leu Ile Thr Arg、His
R-CH-COONH２
氨基酸 （在碱性溶液中）
R-CH-COOM + MB阴离子 交换剂
+ B-
NH2
氨基酸盐
分离氨基酸的柱层析法就是根据这个原理设计的。
（四） 侧链R基参加的反应(自学)
用于蛋白质的化学修饰
1. 苯环（Phe和Tyr） 2. 酚基（Tyr） 3. OH基（Ser, Thr） 4. SH基及-S-S-键（Cys, Cys-CYs） 5. 吲哚基（Trp） 6. 胍基（Arg） 7. 咪唑基（His）
（四）高效液相层析（HPLC）。
（一）基于电荷性质差异的分离方法
1、 电泳分离
Glu 、 Leu 、 His 、 Lys ， 4 种 混 合 样 ， 在 pH6.0时，泳动方向及相对速度：
Glu Leu His
Lys
pI 3.22 5.98 7.59 9.74
2、 离子交换柱层析 磺酸型阳离子交换树脂
P152
氨基酸在树脂上结合的牢固程度取决于：
1.氨基酸与树脂上解离基团之间的静电引力。
2.氨基酸与树脂基质聚苯乙烯之间的疏水作用。
（二）基于分配系数（极性）差异的分离方法 ——分配层析
1、 纸层析 固定相：吸附水 流动相：丁醇、醋酸、水
分配系数
在流动相中分配系数越大，移动越快。
基本步骤：
点样、展层、现色、定性（定量）
（2） 烃基化反应常用于蛋白质的N端氨基酸分析
A. 与二硝基氟苯的反应
B. 氨基酸与苯异硫氰酸（PITH）的反应
Sanger 反应
2.4一二硝基氟苯（DNFB） DNP-氨基酸，黄色，层析法鉴定， 被Sanger用来测 定多肽的NH2末端氨基酸
Edman反应
苯异硫氰酸酯，PITC 苯乙内酰硫脲衍生物（PTH-氨基酸）， 无色，可以用层析法分离鉴定。 被Edman用来鉴定 多肽的NH2末端氨基酸
中性氨基酸
甘氨酸（Gly,G）
丙氨酸（Ala, A）
缬氨酸（Val, V）
异亮氨酸含 有两个手性 碳
亮氨酸（Leu, L）
异亮氨酸（Ile, I）
含羟基氨基酸
丝氨酸（Ser, S）
苏氨酸（Thr, T）
含有羟基的两个氨基酸，苏氨酸含有2个手性碳原子
含硫氨基酸
体内代谢甲 基的供体
半胱氨酸（Cys, C） 甲硫氨酸（Met, M）
•
α-碳原子上带有酸性的羧基和一个碱性的氨 基，在一定条件下都可解离，是两性电离。
二、氨基酸的分类
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸
稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20种
常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀
有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：不参与蛋白质组成，在生物体内 呈游离或结合态的氨基酸。
氨基酸的等电点求法：
1.先写出解离方程式； 2.找出中性分子状态； 3.中性状态分子两边的解离常数的平均值即为pI。
氨基酸的解离常数可用测定滴定曲线的实验方法求 得
以甘氨酸（Gly）为例
氨基酸各基团的表观解离常数见表3-3.
根据平衡常数公式可得：
pH=pKa+lg[质子受体]/[质子供体]