8版生化习题

请认真思考书本每章课后思考题

第一章蛋白质的结构与功能

一、名词解释

蛋白质的等电点、肽单元（peptide unit）肽键平面，酰胺平面、模体（motif ）超二级结构（supersecondary structure）、结构域(domain)、分子伴侣(chaperon)、协同效应(cooperativity)、蛋白质组（proteome）

变构效应(allosteric effect)、蛋白质变性( denaturation of protein)、蛋白质家族、蛋白质超家族

二、填空：

1. 维系蛋白质二级结构的化学键为________________，维系一级结构的化学键是________________。

2. 各种蛋白质的平均含氮量为，据此可通过测定组织样品的含氮量来计算含量。

3. 蛋白质的四级结构是由两条以上具有_________结构的多肽链，通过______键相互结合构成的。

4. 蛋白质二级结构的主要形式是_________和_________。

5. 由于所有的氨基酸都含有碱性的_________和酸性的________，因此氨基酸是两性电解质。

6.蛋白质的最大紫外吸收峰值在_________附近，而核酸则在_________附近。

7. 蛋白质的特征元素是________，平均含量约为________。

8.________、________和____氨酸在280nm波长附近具有最大的光吸收峰。

9. 蛋白质的基本组成单位为________，构成人体蛋白质的氨基酸有________种。

10.根据侧链基团的结构和性质可将20种氨基酸分为________、________、________、________和________五类。

三、问答题

1.氨基酸的结构通式、特点、分类、三字符？

2.蛋白质的主要理化性质有哪些？

3.举例说明蛋白质变性、沉淀和凝固的关系。

4.简述导致蛋白质变性的主要因素，如何在蛋白质分离纯化中减少其变性机会。

5.简述蛋白质一、二、三、四级结构的定义及维持各结构的化学键和结构单位。

6.蛋白质二级结构的主要形式有几种？各有何特点？哪些氨基酸残基影响二级

结构的形成。

7.蛋白质元素组成有何特点？如何检测含有三聚氰胺的牛奶中的纯蛋白含量？

8.分离纯化蛋白质的方法有哪些？各基于何原理？各有何用途？

9．简要描述应用化学或反向遗传学方法如何分析多肽链的氨基酸序列。

10.多肽链水解成肽段的常用方法有几种？作用何种化学键？

11.举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系。

12.以疯牛病为例解释蛋白质构象改变引起蛋白质构象病的发病机理。

13．通常采用哪些方法测定蛋白质的二级和三级结构。目前预测蛋白结构的方法

有哪三种？

14．如何计算氨基酸的等电点?如何计算精氨酸的等电点?(精氨酸的α—羧基、α—氨基和胍基的pK值分别为2.17，9.04和12.48)

第二章核酸的结构与功能

一、名词解释

1.核酶（ribozyme）、

2.DNA变性与复性

3.核酸分子杂交(molecular hybridization)、

4.增色效应 (hyperchromic effect)、

5.解链温度 (melting temperature, Tm)、microRNAs、siRNA

二、填空：

1.核酸的基本组成单位为________，构成DNA的有________种。

2.DNA双螺旋结构的横向稳定性靠________________________维系，纵向稳定性

则靠________________________维持。

3.核酸的特征元素是________，平均含量约为________。

4.大多数真核mRNA的5′-端有________结构，3′-端有________结构。它们的功能

是________________________________。

5.tRNA 分子中含有较多的________碱基，其二级结构呈现________结构。

6.核酸分子中的________都含有共轭双键，有吸收紫外线的性质，其最大吸收峰

在________nm附近。

7.核酸酶是水解核酸的酶，可以分为________和________酶。

8.维系蛋白质和核酸二级结构的化学键均为________________，但维系一级结构的化学键是________________。

9.DNA的主要功能是作为________________和________________的模板。

三、问答：

1.核酸的基本组成单位是什么？它由哪些成分构成？

2.简述双螺旋结构模型创立的依据和要点。

3.真核生物tRNA、mRNA的结构特点有哪些？

4. 从化学组成、结构单位、空间结构及功能方面比较两类核酸。

5. 简述核苷酸的生物学功用

6．试从构建分子、化学键和空间结构方面比较DNA与蛋白质不同。

7．比较核酸变性与蛋白变性的异同。

8．试述真核生物RNA的分类和生物学功能。

9. DNA多链结构中含有哪两种氢键？

10. 简述DNA的高级结构。

第三章酶

一、名词解释题

1、酶 enzyme

2、结合酶 conjugated enzyme

3、酶的专一性 specificity

4、酶的活性中心 active center

5、Km

6、（不）可逆抑制作用 (ir-)reversible inhibition

7、竞争性抑制作用 competitive inhibition

8、变构调节 allosteric effect

9、共价修饰 covalent modification

11、同工酶 isoenzyme

12、抗体酶 abzyme

13、多功能酶 multifunctional enzyme

14、多酶体系multienzyme system

15、酶的转换数 turnover number

16、酶原及酶原激活 zymogen

17、核酶 ribozyme

二、问答题

1．简述酶促反应的特点与机制。

2．举例说明酶的三种特异性。

3．金属离子作为辅助因子的作用有哪些?

4．酶的必需基团有哪几种，各有什么作用?

5．酶蛋白与辅助因子的相互关系如何?各起何作用？6．画图并简述底物浓度对反应速度的影响。

7．简述K

m 和V

max

的意义。

8．说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值

9．说明pH对酶促反应速度的影响。

10．比较三种可逆性抑制作用的特点, 举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。

11．比较变构酶和共价修饰调节的特点

12．测定酶活性时应注意些什么?

13．说明酶原与酶原激活的意义。

14．简述酶与临床的关系。

15．体内调节酶活性的方式有几种？各有何特点？

16. 列表写出常见B族维生素在体内的辅酶形式及转移的基团。

三、填空题

1、生物催化剂包括和两类。

2、根据酶的结构特点，酶可以分为酶、酶、多酶体系及

酶。