第二章 酶学基础理论
合集下载
相关主题
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
• 酸碱催化
广义上，能供给质子的物质即为酸， 能接受质子的物质即为碱。
HA（酸）+A=AXH（酸催化）
AXH+B-（碱）=Y+BH+A-（碱催化）
酶作用的高效性机制
• 共价催化
底物与酶以共价方式形成中间物。这
种中间物可以很快转变为活化能大为降低 的转变态，从而提高催化反应速度。 亲电试剂 亲核试剂
6．连接酶(Ligase or Synthetase)
这类酶关系很多生命物质的合 成，其特点是需要三磷酸腺苷等高 分别形成C-O键（与蛋白质
合成有关）、C-S键（与脂肪酸 能磷酸酯作为结合能源，有的还需 合成有关）、C-C键和磷酸酯键。
金属离子辅助因子。
酶用于生物催化的概况
类别
水解酶 hydrolases我国
酶作用的高效性机制
• 金属离子催化
很多酶的催化活性需要金属离子参与，如 铁离子、铜离子和钠离子等金属离子常与酶紧 密或疏松结合，在酶催化反应中发挥作用。
酶作用的高效性机制
• 活性部位微环境的影响
酶的活性中心为酶分子的凹穴，此处 常为非极性或疏水性的氨基酸残基。
酶催化能够 降低活化能， 是非酶催化 的1/3以下。
二.酶的分子结构
1.酶的活性中心
酶的活性中心是指酶分子中直 接和底物结合，并与酶的催化作用 有直接关系的部位。
二.酶的分子结构
1.酶的活性中心
底物结合部位:决定着酶的专一性 催化部位:直接参与电子授受关系的部位
二.酶的分子结构
2.酶活性中心的研究方法
化学修饰法 动力学参数法 物理方法 定点突变法
酶作用的高效性机制
• 邻近效应及定位效应
所谓邻近效应就是底物的反应基团与 酶的催化基团越靠近，其反应速度越快。
酶作用的高效性机制
• 底物分子形变
由于酶同底物的结合，酶中的某些基团 或离子可以使底物敏感键中的某些基团的电 子云密度增高或降低，从而产生一种“电子 张力”，使底物分子发生形变。
酶作用的高效性机制
二．酶的专一性
（2）立体异构专一性
Ø 旋光异构专一性
对于底物的旋光性质要求严格
Ø 几何异构专一性
对底物的顺反异构具有高度的选择性
三.酶的高效性
酶的一个突出特点是催化效率极高。 如，20℃时，尿素非酶催化水 同一反应，酶催化反应的速度比无催化-1 解的速率常数20为3×10-10 s ，而酶 剂要高108～10 倍，比一般催化剂催化4 13催化反应的速率常数是3×10 s-1。 的反应速度要大 106～10 倍。
四. 酶的可调性
1.酶含量的调节 诱导或抑制酶的合成 调节酶的降解 2.酶活性的调节 共价调节 别构调节
酶的作用机制
• 酶作用的专一性机制 • 酶作用的高效性机制 • 酶催化机制举例
酶作用的专一性机制
• 酶的刚性与锁钥学说
该学说认为：酶与底物分子或底物分子的 一部分之间，在结构上有严格的互补关系。当 底物契合到酶蛋白的活性中心时，很像一把钥 匙插入一把锁中，因而使底物发生催化反应。
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
酶作用的专一性机制
• 酶的刚性与锁钥学说
锁钥学说的前提是酶分子具有确定的 构象，并具有一定的刚性。该学说难以解释 一个酶可以催化正逆两个反应，因为产物的 形状、结构是与底物完全不同的。
酶作用的专一性机制
• 酶的柔顺性与诱导契合学说
依据酶分子的柔顺性，该学说认为酶与底 物在接触以前两者并不是完全契合的，只有底 物与酶分子相碰撞时，才可诱导后者构象变得 与底物配合，然后才结合成中间产物。进而引 起底物分子发生化学变化，即所谓通过诱导， 达到酶与底物的完全契合而发生催化作用。
一.酶催化反应速度
酶催化的反应速度愈大，酶活力 愈高；与此相反，酶催化反应的反应 速度愈小，酶的活力就愈低。
一.酶催化反应速度
酶促反应速度和普通化学反应一样，可 用单位时间内底物减少量或产物增加量来 表示。在酶活力测定的实验中底物往往是 过量的，因此在实际酶活力的测定中一般 以测定产物的增加量为准。
一.国际系统分类法
蛋白类酶的分类：
将所有已知的酶按其催化的反应类 型分为六大类。编号中的第一个数字表 示大类，编号中的第二个数字为大类中 的亚类，每一个亚类再分为几个亚亚类， 用第三个数字表示。第四个数字是对相 同作用的酶进行流水编号。编号前冠以 EC(酶学委员会)缩写符号。
一.国际系统分类法
蛋白类酶的六个大类：
CH3CH2OH
4．裂合酶(Lyase)
这类酶可脱去底物上某一基团留下双 键，或可相反地在双键处加入某一基团。
HOOCCH=CHCOOH H2O HOOCCH2CHCOOH
OH
5．异构酶(Isomerase)
此类酶为生物代谢需要对某些物 质进行分子异构化，分别进行外消旋、 差向异构、顺反异构等。
包括酮醛基转移酶、酰基转移酶、
糖苷基转移酶、含氮基转移酶等。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH NH2 CH3CCOOH O O HOOCCH2CH2CHCOOH NH2
3．水解酶(Hydrolase)
包括脂肪酶、糖苷酶、肽酶等， 水解酶一般不需辅酶。
H2O
R COOCH2CH3
RCOOH
三.习惯名或常用名
根据酶作用的底物命名，如淀粉酶等。 根据酶催化的反应类型来命名，如水解 酶、转氨酶等。 有的酶将上述两个原则结合起来命名， 如琥珀酸脱氢酶等。 在上述命名基础上有时还加上酶的来源 或酶的其他特点，如碱性磷酸酯酶等。
第二节 酶的结构与性质
一．酶的化学本质及其组成
酶的化学本质
二．酶的专一性
（1）结构专一性 键专一性：如肽酶、酯酶 基团专一性：如α－葡萄糖苷酶
二．酶的专一性
（2）立体异构专一性 几乎所有的酶对于立体异构体都具 乳酸脱氢酶能催化 有高度的专一性，即酶只能催化一种立 L－乳酸脱氢变为丙酮 体异构体发生某种化学反应，而对另一 酸，对D－乳酸无作用。 种立体异构体则无作用。
酶催化机制举例
α-胰凝乳蛋白酶的催化机制
α－胰凝乳蛋白酶的活性部位的结构，是 由丝氨酸195、组氨酸57和天冬氨酸102组成， 其中和底物直接作用的是丝氨酸195的羟基和 组氨酸57的咪唑基，而天冬氨酸102也作为电 子传递系统的一员担负重要的任务。
第三节 酶催化反应动力学
酶催化反应动力学
• 热力学：研究一个反应能否进行， 进行的程度（反应物转化成产物的 多少），只考虑始态、终态，不考 虑历程（如何反应）。 • 化学动力学：研究反应速度、反应 条件对速度的影响、反应步骤、反 应机理。
迄今为止，除了少数具有催化活性的 RNA和DNA外，所发现的酶的化学本质均是 蛋白质。 其主要的依据是：（1）酶的分子质量 很大 （2）酶由氨基酸组成 （3）酶具两 性性质 （4）酶易变性失活
一．酶的化学本质及其组成
酶的组成
单纯酶 结合酶：酶蛋白、辅因子
一．酶的化学本质及其组成
酶的组成
辅因子：酶蛋白中非蛋白质部分，它 可以是无机离子也可以是有机化合物。 辅酶 辅基
一.酶催化反应速度
产 物 生 成 量
时间
产物浓度与时间关系曲线， 反应速度即图中曲线的斜率。
一.酶催化反应速度
酶催化反应仅在最初一段时间内其产物 与时间成比例关系，随着时间的延长，反 应速度即逐渐降低。 为准确表示酶活力，就必须采用图中的 直线部分，即用初速度来表示。酶反应速 度愈大，酶催化活力愈大。
酶作用的专一性机制
• 酶的柔顺性与诱导契合学说
其主要观点是：酶分子具有一定的 柔顺性；酶作用的专一性不仅取决于酶 与底物的结合，也取决于酶对底物的催 化，取决于催化基团的正确取位。
酶作用的专一性机制
• 扭曲与过渡态学说
该学说认为，任何一个化学反应的进行都 必须经过活性中间络合物阶段或者说过渡态阶 段，并且反应速度与过渡态底物的浓度成正比。 酶的活性中心对过渡态底物有更好的互补性， 即酶和过渡态底物有更强的结合力。
1．氧化还原酶 2．转移酶 3．水解酶 4．裂合酶 5．异构酶 6．连接酶
1．氧化还原酶 (Oxidoreductase)
包括脱氢酶 、氧化酶 、过氧化
物酶、氧合酶、细胞色素氧化酶等。
CH3CHCOOH NAD
+
CH3CCOOH NADH
O
H
+
OH
2．转移酶(Transferase)
二.酶的分子结构
几乎所有的酶都是蛋白质。 酶的分子结构与其他蛋白质结构 概念一样，有所谓一级、二级、 三级和四级结构概念。
二.酶的分子结构
1.酶的活性中心 （Active site or Active center）
在酶蛋白分子上，不是全部组成多肽 的氨基酸都起作用，而只有少数的氨基酸 残基与酶的催化活性直接相关。这些特殊 的氨基酸残基，一般比较集中在酶蛋白的 一个特定区域，这个区域称为酶的活力部 位或活力中心。
酶催化作用的特点
酶的温和性 酶的专一性 酶的高效性 酶的可调性
一．酶的温和性
酶催化的化学反应，在温和的条 件下就可以进行。不需要常规的化学 例如：以淀粉为原料生产葡萄糖 催化剂所要求的强酸、强碱或高温、 高压等条件，因此能最大程度的保留 食品中的营养成分。
二．酶的专一性
酶对其所作用的物质有着严格的选择 性。—种酶仅能作用于一种物质，或一类 结构相似的物质，发生一定的化学反应， 而对其他物质不具有活性，这种对底物的 选择性称为酶的专一性。
第二章 酶学基础理论
酶学基础理论
酶的分类和命名 酶的结构与性质 酶催化反应动力学 酶活力及其测定 酶在生物体内存在的几种形式
第一节 酶的分类和命名
核酸类酶的分类
核酸类酶是一类特殊的RNA，
能够催化RNA分子中的磷酸酯键的 水解及其逆反应。
核酸类酶的分类
根据酶催化反应的类型，可以将R-酶分 为三类：剪切酶、剪接酶和多功能酶。 根据酶催化的底物是其本身RNA分子还是 其他分子，可以将R-酶分为分子内催化 和分子间催化两类。 根据R-酶的结构特点不同，可分为锤头 形R-酶、发夹形R-酶、含Ⅰ型IVS R-酶、 含Ⅱ型IVS R-酶等。
1.米氏方程
米氏常数的物理意义是：当酶促反 应处于V=Vmax/2的特殊情况时，[S]＝Km， 即Km值是当酶促反应速度达到最大反应 速度一半时的底物浓度，它的单位是摩 尔/升，与底物浓度单位一致。
（一）单底物酶促反应动力学
1.米氏方程
1913年，Michaelis和Menten根据中 间产物学说推导出一个数学方程式，用 来表示底物浓度与酶催化反应速度之间 的量化关系，称为米氏方程。
V max[S ] V K [S ]
Michaelis-Menten equation
（一）单底物酶促反应动力学
（一）单底物酶促反应动力学
从该图看出，当底物浓度较低 时，反应表现为一级反应。随着底 物浓度的不断增加，此时反应表现 为混合级反应。当底物浓度达到相 当高时，反应达到最大反应速度， 反应表现为零级反应。
（一）单底物酶促反应动力学
在低底物浓度时，并非所有的酶分 所有的酶分子与底物结合时 子能与底物相结合。随着底物浓度的增 （酶被底物饱和），进一步增加 加，愈来愈多的酶分子与底物相 结合。底物浓度也不能提高反应 ，在高底物浓度时，所 。 最后这时的反应速度被称为 Vmax 有的酶分子 都能与底物相结合。
二.底物浓度对酶催化反应的影响
（一）单底物酶促反应动力学
1902年，Henri提出了中间产物学说。 研究认为，酶（E）首先和底物（S）结合 生成中间产物ES，然后中间产物再分解成 产物P，同时使酶重新游离出来。 E ＋ S ≒ ES → E ＋ P
ES
中间产物学说
S
P
E
（一）单底物酶促反应动力学
酶催化反应动力学
酶催化反应动力学也称酶促 反应动力学，主要研究酶的反应 速度、反应过程规律及各种环境 因素对酶反应速度的影响。
一.酶催化反应速度
酶活力是指酶催化某一化学反应 的能力，其大小可以用在一定条件下 该酶所催化的某一化学反应的反应速 度来表示，酶活力的高低和化学反应 速度的大小两者呈线性关系。
氧化还原酶 oxidoreductases 转移酶 transferases 裂合酶 lyases 异构酶 isomerases 连接酶 ligases
占总酶比例%
利用率%
用于食品 26 27 24
12 5 6
65
25
5
~5 ~1 ~1
二.国际系统命名法
系统名称应明确表明酶的 底物及所催化的反应性质两个 如谷丙转氨酶，其系 部分。如果有两个底物则都应 统名为L-丙氨酸：α-酮戊 写二酸氨基转移酶。 出，中间用冒号隔 开。此外， 底物的构型也应写出。
广义上，能供给质子的物质即为酸， 能接受质子的物质即为碱。
HA（酸）+A=AXH（酸催化）
AXH+B-（碱）=Y+BH+A-（碱催化）
酶作用的高效性机制
• 共价催化
底物与酶以共价方式形成中间物。这
种中间物可以很快转变为活化能大为降低 的转变态，从而提高催化反应速度。 亲电试剂 亲核试剂
6．连接酶(Ligase or Synthetase)
这类酶关系很多生命物质的合 成，其特点是需要三磷酸腺苷等高 分别形成C-O键（与蛋白质
合成有关）、C-S键（与脂肪酸 能磷酸酯作为结合能源，有的还需 合成有关）、C-C键和磷酸酯键。
金属离子辅助因子。
酶用于生物催化的概况
类别
水解酶 hydrolases我国
酶作用的高效性机制
• 金属离子催化
很多酶的催化活性需要金属离子参与，如 铁离子、铜离子和钠离子等金属离子常与酶紧 密或疏松结合，在酶催化反应中发挥作用。
酶作用的高效性机制
• 活性部位微环境的影响
酶的活性中心为酶分子的凹穴，此处 常为非极性或疏水性的氨基酸残基。
酶催化能够 降低活化能， 是非酶催化 的1/3以下。
二.酶的分子结构
1.酶的活性中心
酶的活性中心是指酶分子中直 接和底物结合，并与酶的催化作用 有直接关系的部位。
二.酶的分子结构
1.酶的活性中心
底物结合部位:决定着酶的专一性 催化部位:直接参与电子授受关系的部位
二.酶的分子结构
2.酶活性中心的研究方法
化学修饰法 动力学参数法 物理方法 定点突变法
酶作用的高效性机制
• 邻近效应及定位效应
所谓邻近效应就是底物的反应基团与 酶的催化基团越靠近，其反应速度越快。
酶作用的高效性机制
• 底物分子形变
由于酶同底物的结合，酶中的某些基团 或离子可以使底物敏感键中的某些基团的电 子云密度增高或降低，从而产生一种“电子 张力”，使底物分子发生形变。
酶作用的高效性机制
二．酶的专一性
（2）立体异构专一性
Ø 旋光异构专一性
对于底物的旋光性质要求严格
Ø 几何异构专一性
对底物的顺反异构具有高度的选择性
三.酶的高效性
酶的一个突出特点是催化效率极高。 如，20℃时，尿素非酶催化水 同一反应，酶催化反应的速度比无催化-1 解的速率常数20为3×10-10 s ，而酶 剂要高108～10 倍，比一般催化剂催化4 13催化反应的速率常数是3×10 s-1。 的反应速度要大 106～10 倍。
四. 酶的可调性
1.酶含量的调节 诱导或抑制酶的合成 调节酶的降解 2.酶活性的调节 共价调节 别构调节
酶的作用机制
• 酶作用的专一性机制 • 酶作用的高效性机制 • 酶催化机制举例
酶作用的专一性机制
• 酶的刚性与锁钥学说
该学说认为：酶与底物分子或底物分子的 一部分之间，在结构上有严格的互补关系。当 底物契合到酶蛋白的活性中心时，很像一把钥 匙插入一把锁中，因而使底物发生催化反应。
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
酶作用的专一性机制
• 酶的刚性与锁钥学说
锁钥学说的前提是酶分子具有确定的 构象，并具有一定的刚性。该学说难以解释 一个酶可以催化正逆两个反应，因为产物的 形状、结构是与底物完全不同的。
酶作用的专一性机制
• 酶的柔顺性与诱导契合学说
依据酶分子的柔顺性，该学说认为酶与底 物在接触以前两者并不是完全契合的，只有底 物与酶分子相碰撞时，才可诱导后者构象变得 与底物配合，然后才结合成中间产物。进而引 起底物分子发生化学变化，即所谓通过诱导， 达到酶与底物的完全契合而发生催化作用。
一.酶催化反应速度
酶催化的反应速度愈大，酶活力 愈高；与此相反，酶催化反应的反应 速度愈小，酶的活力就愈低。
一.酶催化反应速度
酶促反应速度和普通化学反应一样，可 用单位时间内底物减少量或产物增加量来 表示。在酶活力测定的实验中底物往往是 过量的，因此在实际酶活力的测定中一般 以测定产物的增加量为准。
一.国际系统分类法
蛋白类酶的分类：
将所有已知的酶按其催化的反应类 型分为六大类。编号中的第一个数字表 示大类，编号中的第二个数字为大类中 的亚类，每一个亚类再分为几个亚亚类， 用第三个数字表示。第四个数字是对相 同作用的酶进行流水编号。编号前冠以 EC(酶学委员会)缩写符号。
一.国际系统分类法
蛋白类酶的六个大类：
CH3CH2OH
4．裂合酶(Lyase)
这类酶可脱去底物上某一基团留下双 键，或可相反地在双键处加入某一基团。
HOOCCH=CHCOOH H2O HOOCCH2CHCOOH
OH
5．异构酶(Isomerase)
此类酶为生物代谢需要对某些物 质进行分子异构化，分别进行外消旋、 差向异构、顺反异构等。
包括酮醛基转移酶、酰基转移酶、
糖苷基转移酶、含氮基转移酶等。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH NH2 CH3CCOOH O O HOOCCH2CH2CHCOOH NH2
3．水解酶(Hydrolase)
包括脂肪酶、糖苷酶、肽酶等， 水解酶一般不需辅酶。
H2O
R COOCH2CH3
RCOOH
三.习惯名或常用名
根据酶作用的底物命名，如淀粉酶等。 根据酶催化的反应类型来命名，如水解 酶、转氨酶等。 有的酶将上述两个原则结合起来命名， 如琥珀酸脱氢酶等。 在上述命名基础上有时还加上酶的来源 或酶的其他特点，如碱性磷酸酯酶等。
第二节 酶的结构与性质
一．酶的化学本质及其组成
酶的化学本质
二．酶的专一性
（1）结构专一性 键专一性：如肽酶、酯酶 基团专一性：如α－葡萄糖苷酶
二．酶的专一性
（2）立体异构专一性 几乎所有的酶对于立体异构体都具 乳酸脱氢酶能催化 有高度的专一性，即酶只能催化一种立 L－乳酸脱氢变为丙酮 体异构体发生某种化学反应，而对另一 酸，对D－乳酸无作用。 种立体异构体则无作用。
酶催化机制举例
α-胰凝乳蛋白酶的催化机制
α－胰凝乳蛋白酶的活性部位的结构，是 由丝氨酸195、组氨酸57和天冬氨酸102组成， 其中和底物直接作用的是丝氨酸195的羟基和 组氨酸57的咪唑基，而天冬氨酸102也作为电 子传递系统的一员担负重要的任务。
第三节 酶催化反应动力学
酶催化反应动力学
• 热力学：研究一个反应能否进行， 进行的程度（反应物转化成产物的 多少），只考虑始态、终态，不考 虑历程（如何反应）。 • 化学动力学：研究反应速度、反应 条件对速度的影响、反应步骤、反 应机理。
迄今为止，除了少数具有催化活性的 RNA和DNA外，所发现的酶的化学本质均是 蛋白质。 其主要的依据是：（1）酶的分子质量 很大 （2）酶由氨基酸组成 （3）酶具两 性性质 （4）酶易变性失活
一．酶的化学本质及其组成
酶的组成
单纯酶 结合酶：酶蛋白、辅因子
一．酶的化学本质及其组成
酶的组成
辅因子：酶蛋白中非蛋白质部分，它 可以是无机离子也可以是有机化合物。 辅酶 辅基
一.酶催化反应速度
产 物 生 成 量
时间
产物浓度与时间关系曲线， 反应速度即图中曲线的斜率。
一.酶催化反应速度
酶催化反应仅在最初一段时间内其产物 与时间成比例关系，随着时间的延长，反 应速度即逐渐降低。 为准确表示酶活力，就必须采用图中的 直线部分，即用初速度来表示。酶反应速 度愈大，酶催化活力愈大。
酶作用的专一性机制
• 酶的柔顺性与诱导契合学说
其主要观点是：酶分子具有一定的 柔顺性；酶作用的专一性不仅取决于酶 与底物的结合，也取决于酶对底物的催 化，取决于催化基团的正确取位。
酶作用的专一性机制
• 扭曲与过渡态学说
该学说认为，任何一个化学反应的进行都 必须经过活性中间络合物阶段或者说过渡态阶 段，并且反应速度与过渡态底物的浓度成正比。 酶的活性中心对过渡态底物有更好的互补性， 即酶和过渡态底物有更强的结合力。
1．氧化还原酶 2．转移酶 3．水解酶 4．裂合酶 5．异构酶 6．连接酶
1．氧化还原酶 (Oxidoreductase)
包括脱氢酶 、氧化酶 、过氧化
物酶、氧合酶、细胞色素氧化酶等。
CH3CHCOOH NAD
+
CH3CCOOH NADH
O
H
+
OH
2．转移酶(Transferase)
二.酶的分子结构
几乎所有的酶都是蛋白质。 酶的分子结构与其他蛋白质结构 概念一样，有所谓一级、二级、 三级和四级结构概念。
二.酶的分子结构
1.酶的活性中心 （Active site or Active center）
在酶蛋白分子上，不是全部组成多肽 的氨基酸都起作用，而只有少数的氨基酸 残基与酶的催化活性直接相关。这些特殊 的氨基酸残基，一般比较集中在酶蛋白的 一个特定区域，这个区域称为酶的活力部 位或活力中心。
酶催化作用的特点
酶的温和性 酶的专一性 酶的高效性 酶的可调性
一．酶的温和性
酶催化的化学反应，在温和的条 件下就可以进行。不需要常规的化学 例如：以淀粉为原料生产葡萄糖 催化剂所要求的强酸、强碱或高温、 高压等条件，因此能最大程度的保留 食品中的营养成分。
二．酶的专一性
酶对其所作用的物质有着严格的选择 性。—种酶仅能作用于一种物质，或一类 结构相似的物质，发生一定的化学反应， 而对其他物质不具有活性，这种对底物的 选择性称为酶的专一性。
第二章 酶学基础理论
酶学基础理论
酶的分类和命名 酶的结构与性质 酶催化反应动力学 酶活力及其测定 酶在生物体内存在的几种形式
第一节 酶的分类和命名
核酸类酶的分类
核酸类酶是一类特殊的RNA，
能够催化RNA分子中的磷酸酯键的 水解及其逆反应。
核酸类酶的分类
根据酶催化反应的类型，可以将R-酶分 为三类：剪切酶、剪接酶和多功能酶。 根据酶催化的底物是其本身RNA分子还是 其他分子，可以将R-酶分为分子内催化 和分子间催化两类。 根据R-酶的结构特点不同，可分为锤头 形R-酶、发夹形R-酶、含Ⅰ型IVS R-酶、 含Ⅱ型IVS R-酶等。
1.米氏方程
米氏常数的物理意义是：当酶促反 应处于V=Vmax/2的特殊情况时，[S]＝Km， 即Km值是当酶促反应速度达到最大反应 速度一半时的底物浓度，它的单位是摩 尔/升，与底物浓度单位一致。
（一）单底物酶促反应动力学
1.米氏方程
1913年，Michaelis和Menten根据中 间产物学说推导出一个数学方程式，用 来表示底物浓度与酶催化反应速度之间 的量化关系，称为米氏方程。
V max[S ] V K [S ]
Michaelis-Menten equation
（一）单底物酶促反应动力学
（一）单底物酶促反应动力学
从该图看出，当底物浓度较低 时，反应表现为一级反应。随着底 物浓度的不断增加，此时反应表现 为混合级反应。当底物浓度达到相 当高时，反应达到最大反应速度， 反应表现为零级反应。
（一）单底物酶促反应动力学
在低底物浓度时，并非所有的酶分 所有的酶分子与底物结合时 子能与底物相结合。随着底物浓度的增 （酶被底物饱和），进一步增加 加，愈来愈多的酶分子与底物相 结合。底物浓度也不能提高反应 ，在高底物浓度时，所 。 最后这时的反应速度被称为 Vmax 有的酶分子 都能与底物相结合。
二.底物浓度对酶催化反应的影响
（一）单底物酶促反应动力学
1902年，Henri提出了中间产物学说。 研究认为，酶（E）首先和底物（S）结合 生成中间产物ES，然后中间产物再分解成 产物P，同时使酶重新游离出来。 E ＋ S ≒ ES → E ＋ P
ES
中间产物学说
S
P
E
（一）单底物酶促反应动力学
酶催化反应动力学
酶催化反应动力学也称酶促 反应动力学，主要研究酶的反应 速度、反应过程规律及各种环境 因素对酶反应速度的影响。
一.酶催化反应速度
酶活力是指酶催化某一化学反应 的能力，其大小可以用在一定条件下 该酶所催化的某一化学反应的反应速 度来表示，酶活力的高低和化学反应 速度的大小两者呈线性关系。
氧化还原酶 oxidoreductases 转移酶 transferases 裂合酶 lyases 异构酶 isomerases 连接酶 ligases
占总酶比例%
利用率%
用于食品 26 27 24
12 5 6
65
25
5
~5 ~1 ~1
二.国际系统命名法
系统名称应明确表明酶的 底物及所催化的反应性质两个 如谷丙转氨酶，其系 部分。如果有两个底物则都应 统名为L-丙氨酸：α-酮戊 写二酸氨基转移酶。 出，中间用冒号隔 开。此外， 底物的构型也应写出。