大豆蛋白凝胶概述
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大豆蛋白凝胶概述
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论文的结构和主要内容 第一部分 蛋白凝胶的定义、分类及一般胶凝过程 第二部分 大豆蛋白组分的简介
第三部分 大豆蛋白凝胶的研究
蛋白凝胶 1、定义
蛋白质凝胶的形成可以定义为蛋白质 分子的聚集现象，在这种聚集过程中，吸 引力和排斥力处于平衡，以至于形成能保 持大量水分的高度有序的三维网络结构。
大豆蛋白凝胶 影响因素：
大豆蛋白组成成分
11S含量越高，凝胶特性越好，7S／11S比例越大，凝 胶硬度和黏度越低。
大豆蛋白浓度
凝胶强度和大豆蛋白浓度呈正相关
加热时间及温度
凝胶的硬度与加热时间有关, 当凝胶形成后, 加热时间延长 则硬度增加
pH和盐离子强度
pH值和盐的添加改变蛋白质功能基团的电离作用和双电层 厚度,影响蛋白质-蛋白质之间的作用。盐的浓度及种类对 于大豆分离蛋白凝胶性质有着不同影响。
蛋白质亚基
在11S 蛋白质中含有酸性亚基As - Ⅳ的品种 比缺少该亚基的品种形成蛋白质凝胶所需要的 时间短一半, As - Ⅳ亚基可能与碱性亚基结 合形成中间亚基。凝胶的硬度随As - Ⅳ亚基 含量的增加而增加, 凝胶的混浊度有随11S 蛋 白质中碱性亚基含量增加而增大的趋势
在低 pH值条件下加热诱导蛋白自组装聚集体的 形成，当蛋白浓度超 过 某 一 浓 度( 临 界 浓 度) 才可以形成纤维凝胶 蛋白聚集体的形态和凝胶的网络结构会随着蛋白 质浓度和静电相互平衡作用力的变化而变化
蛋白改性
百度文库
研究框架
按照大豆蛋白质的构成, 可以把11S和 7S蛋白质凝胶特性的研究相对划分为以下 3 种类型 蛋白质组分 大豆分离蛋白( SPI ) 蛋白质亚基
11S球蛋白凝胶性
热致凝胶形成所需时间 变短
11S球蛋白含量增加
凝胶硬度变大
凝胶浊度下降
11S球蛋白凝胶特性
当蛋白质浓度一定时, 热致凝胶的形成与 NaCl 浓度有关, 由于NaCl 能降低11S 蛋白质 的黏度, 所以过多地加入NaCl 则无法形成热致 凝胶 11S 蛋白质在30 mmol / L的Tris - HCl 缓冲液中加热到80 ℃, 保持30 min , 就形成具 有弹性的凝胶; 加入0.05 mol / L NaCl , 则 形成软而无弹性的凝胶; 当加入NaCl 浓度大于 0.1 mol / L时, 则不能形成凝胶
11S球蛋白凝胶特性
7S球蛋白凝胶特性 7S 蛋白质凝胶形成所需蛋白质浓度低于 11S 蛋白质热致凝胶形成的浓度 NaCl 浓度对7S 蛋白质的热致凝胶形成 有明显影响,加入0.3 mol / L NaCl 就 可以降低热致凝胶形成所需的蛋白质浓度 在相同的蛋白质浓度和pH 条件下, 7S 蛋 白质热致凝胶的硬度弱于11S 蛋白质的硬 度, 且易断裂。
蛋白凝胶 2、分类
热致凝胶
形成途径
非热致凝胶 热可逆凝胶
形成凝胶后对热的稳定性
非热可逆凝胶 透明凝胶
根据蛋白聚集的有序程度
不透明凝胶
蛋白凝胶
3、一般凝胶形成过程
热致凝胶的主要作用力：疏水相互作用、氢键、静电 相互作用、二硫键
大豆蛋白
7S大豆蛋白与11S大豆蛋白
7S中的β-伴大豆球蛋白蛋白是由3种亚基组成的 三聚体, 三个亚基分别为: αˊ(MW~72kDa) 、α(MW~68kDa)及β(MW~ 52kDa)。7S 球蛋白含有较少的二硫键且无巯基。 11S球蛋白是一种不均匀性的蛋白质, 分子量为 340~375kDa。11S分为酸性亚 A(MW~35kDa)和碱性亚基B(MW~ 20kDa)。其中酸性亚基和碱性亚基又分别分为 6种,A亚基( A1、A2、A3、A4、A5、A6); B亚基( Bl、B2、B3、B4、B5、B6)。每种A 亚基与另一种B亚基通过二硫键连接, 形成比较稳 定的中间亚基, 即AB亚基。11S球蛋白含有较多 的二硫键且有巯基。
蛋白质亚基
在蛋白质凝胶形成中11S球蛋白和SPI中的酸性 亚基As-Ⅲ比As- Ⅳ更加重要和必要, 而7S蛋白 质中的3个亚基均参与了凝胶基质的形成。 在SPI的凝胶中7S球蛋白的β亚基与11S球蛋白 的碱性亚基有选择地交互作用, 并直接影响着 SPI的凝胶性, 11S蛋白质的酸性亚基对凝胶网 状结构的形成具有重要作用
SPI凝胶特性
在SPI 凝胶形成过程中11S 和7S蛋白 质既有单独的重要作用, 也可能有交互 作用,11S 和7S 蛋白质的含量影响着 SPI 的凝胶特性
在不加入试剂时, SPI 热致凝胶具有弹性, 当加 入0.05 mol / L NaCl 时, 凝胶弹性降低, 随 着NaCl 加入量的增加, 凝胶弹性逐渐降低 Renkema 等人将11S蛋白质( 含量为80% ～90% ) 与7S 蛋白质( 含量为60%) 混合, 得到不同11S / 7S 比值的人工合成的SPI ,其 凝胶弹性系数在pH 3.8 时大于11S 和7S 蛋白 质凝胶弹性系数之和, 在pH 7.6 时其分散能力 下降,可见11S 与7S 蛋白质之间存在交互作用
在较低的离子强度下，低pH 值环境成为静电斥 力的主要驱动力，自组装聚集体的含量和体积越 大，其在加热的条件下发生疏水性相互作用的机 会越多，进而形成蛋白质凝胶 静电相互作用和疏 水相互作用在蛋白凝胶形成的过程中是 种互相抗 衡的力量，当两者达到平衡，凝胶网络结构形成
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论文的结构和主要内容 第一部分 蛋白凝胶的定义、分类及一般胶凝过程 第二部分 大豆蛋白组分的简介
第三部分 大豆蛋白凝胶的研究
蛋白凝胶 1、定义
蛋白质凝胶的形成可以定义为蛋白质 分子的聚集现象，在这种聚集过程中，吸 引力和排斥力处于平衡，以至于形成能保 持大量水分的高度有序的三维网络结构。
大豆蛋白凝胶 影响因素：
大豆蛋白组成成分
11S含量越高，凝胶特性越好，7S／11S比例越大，凝 胶硬度和黏度越低。
大豆蛋白浓度
凝胶强度和大豆蛋白浓度呈正相关
加热时间及温度
凝胶的硬度与加热时间有关, 当凝胶形成后, 加热时间延长 则硬度增加
pH和盐离子强度
pH值和盐的添加改变蛋白质功能基团的电离作用和双电层 厚度,影响蛋白质-蛋白质之间的作用。盐的浓度及种类对 于大豆分离蛋白凝胶性质有着不同影响。
蛋白质亚基
在11S 蛋白质中含有酸性亚基As - Ⅳ的品种 比缺少该亚基的品种形成蛋白质凝胶所需要的 时间短一半, As - Ⅳ亚基可能与碱性亚基结 合形成中间亚基。凝胶的硬度随As - Ⅳ亚基 含量的增加而增加, 凝胶的混浊度有随11S 蛋 白质中碱性亚基含量增加而增大的趋势
在低 pH值条件下加热诱导蛋白自组装聚集体的 形成，当蛋白浓度超 过 某 一 浓 度( 临 界 浓 度) 才可以形成纤维凝胶 蛋白聚集体的形态和凝胶的网络结构会随着蛋白 质浓度和静电相互平衡作用力的变化而变化
蛋白改性
百度文库
研究框架
按照大豆蛋白质的构成, 可以把11S和 7S蛋白质凝胶特性的研究相对划分为以下 3 种类型 蛋白质组分 大豆分离蛋白( SPI ) 蛋白质亚基
11S球蛋白凝胶性
热致凝胶形成所需时间 变短
11S球蛋白含量增加
凝胶硬度变大
凝胶浊度下降
11S球蛋白凝胶特性
当蛋白质浓度一定时, 热致凝胶的形成与 NaCl 浓度有关, 由于NaCl 能降低11S 蛋白质 的黏度, 所以过多地加入NaCl 则无法形成热致 凝胶 11S 蛋白质在30 mmol / L的Tris - HCl 缓冲液中加热到80 ℃, 保持30 min , 就形成具 有弹性的凝胶; 加入0.05 mol / L NaCl , 则 形成软而无弹性的凝胶; 当加入NaCl 浓度大于 0.1 mol / L时, 则不能形成凝胶
11S球蛋白凝胶特性
7S球蛋白凝胶特性 7S 蛋白质凝胶形成所需蛋白质浓度低于 11S 蛋白质热致凝胶形成的浓度 NaCl 浓度对7S 蛋白质的热致凝胶形成 有明显影响,加入0.3 mol / L NaCl 就 可以降低热致凝胶形成所需的蛋白质浓度 在相同的蛋白质浓度和pH 条件下, 7S 蛋 白质热致凝胶的硬度弱于11S 蛋白质的硬 度, 且易断裂。
蛋白凝胶 2、分类
热致凝胶
形成途径
非热致凝胶 热可逆凝胶
形成凝胶后对热的稳定性
非热可逆凝胶 透明凝胶
根据蛋白聚集的有序程度
不透明凝胶
蛋白凝胶
3、一般凝胶形成过程
热致凝胶的主要作用力：疏水相互作用、氢键、静电 相互作用、二硫键
大豆蛋白
7S大豆蛋白与11S大豆蛋白
7S中的β-伴大豆球蛋白蛋白是由3种亚基组成的 三聚体, 三个亚基分别为: αˊ(MW~72kDa) 、α(MW~68kDa)及β(MW~ 52kDa)。7S 球蛋白含有较少的二硫键且无巯基。 11S球蛋白是一种不均匀性的蛋白质, 分子量为 340~375kDa。11S分为酸性亚 A(MW~35kDa)和碱性亚基B(MW~ 20kDa)。其中酸性亚基和碱性亚基又分别分为 6种,A亚基( A1、A2、A3、A4、A5、A6); B亚基( Bl、B2、B3、B4、B5、B6)。每种A 亚基与另一种B亚基通过二硫键连接, 形成比较稳 定的中间亚基, 即AB亚基。11S球蛋白含有较多 的二硫键且有巯基。
蛋白质亚基
在蛋白质凝胶形成中11S球蛋白和SPI中的酸性 亚基As-Ⅲ比As- Ⅳ更加重要和必要, 而7S蛋白 质中的3个亚基均参与了凝胶基质的形成。 在SPI的凝胶中7S球蛋白的β亚基与11S球蛋白 的碱性亚基有选择地交互作用, 并直接影响着 SPI的凝胶性, 11S蛋白质的酸性亚基对凝胶网 状结构的形成具有重要作用
SPI凝胶特性
在SPI 凝胶形成过程中11S 和7S蛋白 质既有单独的重要作用, 也可能有交互 作用,11S 和7S 蛋白质的含量影响着 SPI 的凝胶特性
在不加入试剂时, SPI 热致凝胶具有弹性, 当加 入0.05 mol / L NaCl 时, 凝胶弹性降低, 随 着NaCl 加入量的增加, 凝胶弹性逐渐降低 Renkema 等人将11S蛋白质( 含量为80% ～90% ) 与7S 蛋白质( 含量为60%) 混合, 得到不同11S / 7S 比值的人工合成的SPI ,其 凝胶弹性系数在pH 3.8 时大于11S 和7S 蛋白 质凝胶弹性系数之和, 在pH 7.6 时其分散能力 下降,可见11S 与7S 蛋白质之间存在交互作用
在较低的离子强度下，低pH 值环境成为静电斥 力的主要驱动力，自组装聚集体的含量和体积越 大，其在加热的条件下发生疏水性相互作用的机 会越多，进而形成蛋白质凝胶 静电相互作用和疏 水相互作用在蛋白凝胶形成的过程中是 种互相抗 衡的力量，当两者达到平衡，凝胶网络结构形成