东华大学生物化学名词解释

生物化学重点

1、蛋白质: 蛋白质是由多种氨基酸通过肽键相连形成的一类具有特定空间构象和生物学活性的高分子含氮化合物。

2、必须氨基酸：必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。

3、等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

4、肽：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

5、模体：许多蛋白质分子中可发现2个以上具有二级结构的肽段在空间上互相接近，形成一个特殊的空间构象并发挥一定的作用，称之为模体。有些蛋白质的模体仅有几个连续的氨基酸残基组成。

6、分子伴侣：指细胞内一类保守的蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进功能域和整体蛋白质的正确折叠。

7、结构域：分子量较大的蛋白质，多肽链以超二级结构为单元组成两个或两个以上相对独立的区域，再形成三级结构。这些相对独立的区域称为结构域。结构域的形成与构建蛋白质功能中心密切相关。

8、分子病：蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，影响其空间构象乃至生理功能，甚至导致疾病产生，这种蛋白质分子发生变异所导致的疾病，被称之为分子病。9、别构效应：体内的蛋白质可以和某些小分子物质可逆的结合，引起蛋白质构象的改变进而影响其生理活性，这种现象称为别构效应。如Hb与氧结合后可发生变构效应。

10、协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。

11、电泳:蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳

12、DNA一级结构间接测序：通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸序列。

13、核酸：一种以核苷酸为基本组成单位，携带和传递遗传信息的生物大分子。

14、DNA变性：DNA变性是指在理化因素作用下，DNA分子中的氢键断裂，碱基堆积力遭到破坏，双螺旋结构解体，双链分开形成单链的过程。

15、增色效应：在DNA变性解链过程中，由于碱基之中的共轭双键被暴露出来，使DNA在260nm处的吸光值增加，称为增色效应。

16、同工酶：指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，在代谢调节上起着重要的作用。

17、融解温度（Tm）：DNA热变性过程中，紫外吸收达到最大值的一半时溶液的温度称为融解温度（Tm）或解链温度、变性温度。一种DNA的Tm值的大小与其所含的碱基中的G+C 比例相关，G+C比例越高，Tm值越高。

18、核酸分子杂交：在DNA变性后的复性过程中，如果将不同种类的DNA单链分子或RNA 分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件（温度及离子强度）下，就可以在不同的分子间形成杂化双链。这种杂化双链可以在不同的DNA与DNA之间形成，也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成。这种现象称为核酸分子杂交。

19、核酸酶：指所有可以水解核酸的酶。

20.核酶：具有催化活性的RNA称为核酶。其在rRNA转录后加工过程中起自身剪接的作用，催化部位具有特殊的锤头结构。

21、酶：酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质

22、辅酶：辅酶是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子，与酶较为松散地结合，对于特定酶的活性发挥是必要的。与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。

23、辅基：是与酶蛋白共价结合的金属离子或一类有机化合物，辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。

24、酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。

25、酶的特异性：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。

26、诱导契合假说：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说。

27、Km值：等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。

28、Vmax：是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。

29、不可逆抑制作用：抑制剂与酶反应中心的必需基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。

30、可逆抑制作用：抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。

31、竞争性抑制:某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。32、非竞争性抑制:酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。

33、反竞争性抑制：抑制剂只能与酶和底物的中间复合物结合，抑制酶活性。

34、酶原激活的意义：在特定的环境和条件下发挥作用；避免细胞自身消化；有的酶原可以视为酶的储存形式。

35、酶的比活力：即酶纯度的量度，指单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数，一般用IU/mg蛋白质来表示。一般而言，酶的比活力越高，酶纯度越高。

36、变构调节:一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。

37、共价修饰:在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。

38、糖酵解：糖酵解是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。该途径也称作Embden-Meyethof-Parnas途径，简称ＥＭＰ途径。

39、磷酸戊糖途径：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸己糖旁路。分为氧化脱羧阶段和非氧化分子重排阶段.

40、糖异生:非糖物质转化成糖代谢的中间产物后，在相应的酶催化下,绕过糖酵解途径的三个不可逆反应,利用糖酵解途径其它酶生成葡萄糖的途径称为糖异生。

41、葡萄糖的有氧氧化:葡萄糖在有氧条件下，氧化分解生成二氧化碳和水的过程称为糖的有氧氧化，并释放出能量。有氧氧化是糖分解代谢的主要方式，大多数组织中的葡萄糖均进行有氧氧化分解供给机体能量。糖的有氧氧化主要发生在线粒体中，分为三个阶段：第一阶