第4章蛋白质的化学精品

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生物化学第4章复习题(蛋白质化学)

课外练习题一、名词解释1、蛋白质等电点：对某一蛋白质而言，当在某一pH值时，其所带正负电荷正好相等（即净电荷为零），这一pH值称为蛋白质等电点2、肽键：是由由一个氨基酸的α-氨基与另一个氨基酸的α-羧基缩合失水而形成的酰胺键3、结构域：由花式或二级结构组合行程单局部折叠区域4、蛋白质变性：某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失5、蛋白质的二级结构：多肽链借助氢键排列成沿一个方向具有周期性结构的构象6、蛋白质三级结构：一条多肽链在二级结构基础上进一步卷曲折叠，构成一个不规则的特定构象7、蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的具有三级结构的多肽链通过非共价键聚合而成的特定构象8、氨基酸的等电点（pI）：如果氨基酸的净电荷为零，那么它在电泳系统中就不会向正极或负极移动，这种状态下，液体的pH值称为该氨基酸的等电点9、蛋白质可逆沉淀：在沉淀过程中，蛋白质的结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液10、蛋白质不可逆沉淀：由于沉淀过程中发生了蛋白质的结构和性质的变化所致二、填空1、蛋白质根据其化学组成不同分为（简单蛋白质）和（结合蛋白质）；2、简单蛋白质根据其溶解性的不同分为（可溶性）蛋白、（醇溶性）蛋白和不溶性蛋白；3、蛋白质根据其分子形状的不同分为（球状）蛋白质和（纤维状）蛋白质；4、除（脯氨酸）外，组成蛋白质的20种氨基酸均为α-氨基酸；5、除（甘氨酸）外，所有氨基酸都具有不对称α-碳原子，苏氨酸和（异亮氨酸）的β碳也是不对称碳原子；6、属于酰胺类的氨基酸是（天门冬酰胺）和（谷氨酰胺）；7、含硫类氨基酸有（半胱氨酸）和（甲硫氨酸）；8、芳香族氨基酸有（苯丙氨酸）、（络氨酸）和（色氨酸）；9、在20种氨基酸中，属于亚氨基酸的是（脯氨酸）；10、编码氨基酸共有（20）种；胱氨酸、羟赖氨酸和羟脯氨酸等为（非编码）氨基酸；高半胱氨酸、高丝氨酸、鸟氨酸和瓜氨酸等属于非蛋白质氨基酸；11、氨基酸的（）和（）的解离度与溶液的pH值有关，调节溶液的pH值能使氨基酸表现出各种不同的带电形式；12、氨基酸的（）、（）以及其它可解离基团，都有一个特征pK值，可以通过对每一功能基团进行酸碱滴定，根据滴定曲线来推算pK值；13、氨基酸与（）的反应为α-氨基和α-羧基共同参加的反应；该反应常用作氨基酸的定性定量分析；14、蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序，由（肽键）连接而成；15、多肽链中的骨干称为（共价）主链，由氨基酸的羧基与氨基形成的（肽键）部分规则地重复排列而成；16、多肽链的结构具有（）；一条多肽链有两个末端，即（）末端和（）末端；17、二硝基氟苯法分析的是氨基酸（）末端；18、肼解法是测定（）末端残基最重要的化学方法；19、维持蛋白质构象的化学键有（氢键）、（二硫键）、（疏水键）、（离子键）、（配位键）和（范德华引力）；20、蛋白质的（）结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以（）为主要的次级键而形成有规则的构象，如（）、（）和β-转角、β-凸起和无规线团等。

第四章蛋白质的化学合成

DCC N,N’-二环已基碳二亚胺
O R1
O R2
CH O C CH NH C CH NH tBocBiblioteka Re s inO R1
O R2
CH O C CH NH C CH NH
O
O
O
CF3COOH+ HBr HO C CH NH C CH NH C CH
目标多酞
O Rn C CH NH tBoc
O Rn
CN
固相多肽合成已经有40年的历史了，然而到现在，人们还只能合成一些较短的肽链，更谈不上随心所欲地合成蛋白质了，同时合成中的试剂毒性，昂贵费用，副产物等一直都是令人头痛的问题。
而在生物体内，核糖体上合成肽链的速度和产率都是惊人的。
是否能从生物体合成蛋白质的原理上得到一些启发，应用在固相多肽合成（树脂）上，这是一个令人感兴趣的问题，也许是今后多肽合成的发展。
C CH NH3+
1965年，中国科学院和北京大学生物系联手首次人工合成了牛胰岛素，成了轰动世界的大事。
这也是世界上第一个蛋白质的全合成。这是我国科技人员在奋力攀登世界科学高峰，为祖国在基础研究方面争得的一项世界冠军。
1953年du Vigneaud (维格诺德)首次化学合成了多肽激素—催产素(8AA), 1955年诺贝尔化学奖。
种基本方法。 1965年梅里菲尔德制成了第一台自动化合成仪。 1969年他用这台仪器高速地合成由124个氨基酸残基组成的核糖核酸酶A。
核糖核酸酶A是世界上首次人工合成的酶。他因发明多肽固相合成法,对发展新药物和遗传工程的重大贡献而获1984
年诺贝尔化学奖。现在广泛应用的＂蛋白质自动合成仪＂就是在这个基础上发展起来的。
目的基因 + 载体DNA

第四章__蛋白质--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版)

侧链含有羧基：Asp（D）, Glu（E）
侧链含酰胺基：Asn（N）, Gln（Q）
侧链显碱性：Arg（R）, Lys（K）
2.芳香族氨基酸包括苯丙氨酸（Phe,F）和酪氨酸(Tyr,Y)两种。酪氨酸是合成甲状腺素的原料。
3.杂环氨基酸包括色氨酸(Trp,W)、组氨酸(His)和脯氨酸(Pro)三种。其中的色氨酸与芳香族氨基酸都含苯环，都有紫外吸收(280nm)。所以可通过测量蛋白质的紫外吸收来测定蛋白质的含量。组氨酸也是碱性氨基酸，但碱性较弱，在生理条件下是否带电与周围内环境有关。它在活性中心常起传递电荷的作用。组氨酸能与铁等金属离子配位。脯氨酸是唯一的仲氨基酸，是α-螺旋的破坏者。
B是指Asx，即Asp或Asn；Z是指Glx，即Glu或Gln。
基本氨基酸也可按侧链极性分类：
非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种
极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种
带正电荷：Arg, Lys, His
二、蛋白质的分类
（一）按分子形状分类
1.球状蛋白外形近似球体，多溶于水，大都具有活性，如酶、转运蛋白、蛋白激素、抗体等。球状蛋白的长度与直径之比一般小于10。
2.纤维状蛋白外形细长，分子量大，大都是结构蛋白，如胶原蛋白，弹性蛋白，角蛋白等。纤维蛋白按溶解性可分为可溶性纤维蛋白与不溶性纤维蛋白。前者如血液中的纤维蛋白原、肌肉中的肌球蛋白等，后者如胶原蛋白，弹性蛋白，角蛋白等结构蛋白。
三.蛋白质的结构
一级结构结构特点、测定步骤、常用方法、酶
二级结构四种结构特点、数据、超二级结构

第四章蛋白质的化学-精品文档144页

R
D-AA
为了表达蛋白质单字母的简写符号来表示，单字母主要用于表示长链多肽的氨基酸顺序。
（一）氨基酸的分类：
从结构通式中可以看出，各种氨基酸的区别就在于侧链R基的不同。组成蛋白质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R的结构分为20种，20种氨基酸可按R的结构和极性的不同进行分类。
第四章蛋白质的化学
蛋白质(protein)是由氨基酸为单位组成的一类重要的生物大分子，是生命的物质基础。
第一节第二节
第三节
蛋白质的分子组成
蛋白质的分子结构
蛋白质的理化性质及分离纯化
第一节蛋白质的分子组成
蛋白质分子中主要的元素组成是：C、H、 O、N、S等。其中N元素的含量相对稳定，约为16%，故每克氮相当于6.25克蛋白质。
(2) 芳香族氨基酸 Phe、Tyr、(Try)
(3) 杂环族氨基酸 His、Pro、(Try)
2. 根据R基极性来分，20种氨基酸可以分为四类。
(1) 非极性R基氨基酸
Ala、Val、Leu、Ile、 Phe、Trp、Met、Pro
(2) 不带电荷的极性R基氨基酸 R基中含有不解离的极性基团，能与水形成氢键。 Ser、Thr、Tyr (—OH) Cys (—SH) Asn、Gln (酰胺基) Gly的侧链介于极性与非极性之间，有时也把它归
1. 谷胱甘肽（GSH）：
全称为γ -谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。其巯基可氧化、还原，故有还原型（GSH）与氧化型（GSSG）两种存在形式。
Glu-Cys-Gly SH
Glu-Cys-Gly S S
Glu-Cys-Gly
谷胱甘肽的生理功用：
解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用；参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应；保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态；维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。

食品生物化学第4章蛋白质

（三）、蛋白质的两性解离及等电点
蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，也有等电点。在等电点时(Isoelectric point pI)，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。
（四）、蛋白质的变性
当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用（denaturation）。蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来
三、肽
氨基酸彼此以酰胺键互相连接在一起形成的化合物为肽。这个键称肽键。两个分子氨基酸所形成的肽称为二肽，三个氨基酸缩合成的肽称为三肽，依此类推。若一种肽含有少于10个氨基酸，则为寡肽，超过此数的肽统称为多肽。
Ser H H3N
+
O C N H
Val H C CH
O C N H
Tyr H C CH2
（五）、蛋白质的颜色反应
1、双缩脲反应 2、米隆（Millon）反应 3、酚试剂反应 4、乙醛酸反应 5、水合茚三酮反应 6、蛋白黄色反应 7、醋酸铅反应
红色或蓝紫色砖红色沉淀蓝色色环蓝紫色黄色黑色的硫化铅沉淀
六、蛋白质的功能
催化功能（酶）；结构功能；调节功能；防御功
能；运动功能；运输功能；信息功能；储藏功能
超二级结构类型
Β-链
αα
β ×β
β αβ
1
β -迂回 2 -迂回 4 β 3
5
βββ
5
回形拓扑结构
2 3 4 1 回形拓扑结构
超二级结构类型立体图
丙酮酸激酶结构域4

第四章蛋白质化学共197页文档

1. 蛋白质是生物体重要组成成分 2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）催化生物化学反应（酶） 2）结构成分(结缔组织的胶原蛋白、皮肤的弹性蛋白、膜蛋白) 3）贮藏（卵清蛋白、种子蛋白） 4）物质运输（血红蛋白、脂蛋白、电子传递体） 5）细胞运动（肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白） 6）激素功能（胰岛素） 7）防御功能（抗体、血凝蛋白） 8）接受传递信息（受体蛋白、味觉蛋白） 9）调节细胞生长、分化和遗传信息的表达（组蛋白、阻遏蛋白）
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
苏氨酸 threonine
Thr T 5.60
目录
3. 酸生性物氨化基学酸
4. 碱性氨基酸
主编张洪渊万海清
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97 谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
化学结构
的分生类物化学分类
脂肪族ＡA（16种）
芳香族ＡA (Phe、Tyr、Trp) 杂环ＡＡ (His、Pro)
非极性R基团AA
据R基团极性分类
不带电荷
极性R基团AA
带正电荷（３种）
带电荷
带负电荷（２种）
据酸碱性质分类
中性ＡＡ（一氨基一羧基）
碱性ＡＡ（二氨基一羧基） Lys、His、Arg
• 等电点(isoelectric point, pI) –在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
–氨基酸等电点的特点： 1.净电荷数等于零，在电场中不移动； 2.此时氨基酸的溶解度最小。

4.蛋白质的化学修饰

如果要修饰的蛋白质对有机溶剂不稳定，必须在水介质中反应，则应选择在水中有一定溶解性的试剂。还必须考虑，反应生成物容易进行定量测定；试剂的体积小一些为宜。
选择蛋白质修饰剂要考虑：
修饰反应要完成到什么程度；对个别氨基酸残基是否专一；在反应条件下，修饰反应有没有限度；修饰后蛋白质的构象是否基本保持不变；是否需要分离修饰后的衍生物；反应是否需要可逆；是否适合于建立快速、方便的分析方法。
O ENZ C O C NH2 + OH-
O
N C NH2 O
3.芳基化
三硝基苯磺酸（TNBS）与氨基作用，产生三硝基苯衍生物，反应产物为黄色。 TNBS也能与巯基作用。
NO2
NO2 SO3H + NH2R pH﹥7
NO2
TNBS
NO2
NO2 NHR + SO3H +H+
NO2
（黄色）
（三）引入负电荷的修饰
（一）试剂的选择
选择试剂在很大程度上要依据修饰目的。
对氨基的修饰
修饰所有氨基，而不修饰其它基团; 仅修饰α-氨基；
修饰暴露的或反应性高的氨基，以及修饰有催化活性的氨基等。
修饰的部位和程度一般可用选择适当的试剂和反应条件来控制。
如果修饰的目的是改变蛋白质的带电状况或溶解性，必须选择能引入最大电荷量的试剂。
1.利用蛋白质分子中，某些基团的特殊活性蛋白质，特殊的空间结构，能影响某些基团的活性
位置专一性：在蛋白质分子中特别活泼的基团，在适当条件下只是其本身发生作用，而其它基团皆不作用。
2.选择不同的反应pH
蛋白质分子中各功能基的解离常数是不同的，所以控制不同的反应pH，也就控制了各功能基的解离程度，从而有利于修饰的专一性。

烹饪化学第四章蛋白质

➢ 例如，牛奶中加酸立刻会看到絮状沉淀。
三、吸水性和持水性
（一）蛋白质的吸水性
1.吸水理论
由于蛋白质分子表面分布着各种不同的亲水基，如氨基、羧基及氨基酸的侧链等，能通过氢键、静电引力、疏水作用等形式与水分子相互结合，蛋白质表面被一层水分子紧紧包围。蛋白质的这种能力称为蛋白质的水化作用。吸附在蛋白质分子表面水层中的水，它不再具有溶解其他溶质的性质，这一部分水称为结合水。
脱氨反应
R CH COOH
NH2
氨基酸
[O] 氧化酶
R C COOH + NH3
O
羧酸
氨气
氨基酸在氧化酶的作用下容易脱去氨基（—NH2），放出氨气，使食品原料具有一种刺激性味道。
（6）羰氨反应
羰氨反应---氨基酸中的氨基与还原糖中的
羰基在一定的条件下发生缩合反应，脱去一分子的水，同时伴有产香、产色和质感的一些变化。这个反应是食品中的重要呈色、呈味反应。这个反应也会造成氨基酸尤其是必需氨基酸——赖氨酸的破坏及不期望的色泽和气味。
α-氨基酸有D-型和L-型两种异构体
COOH
COOH
H C NH2
H2N C H
R D-氨基酸
R L-氨基酸
绝大多数构成蛋白质的氨基酸都属于L-型结构
2. 氨基酸的分类
脂肪族（1）按氨基酸侧链R基的化学结构分芳香族
杂环族必脂需肪氨族基酸 (2) 按氨基酸生理作用分类芳香族杂非必环需族氨基酸
（7）热分解
氨基酸在加热的过程中，容易发生分子间共价键的断裂而生成小分子的化合物，如醇、酮、酸、杂环化合物、含硫化合物。
在烹饪加工中，应注意加热引起的氨基酸的热分解作用。

生物化学：第四章蛋白质

➢ 氨基酸可用于食品强化剂、调味剂、着色剂、甜味剂和增味剂。如谷氨酸钠盐、赖氨酸。
➢ 氨基酸用于饲料添加剂，主要是甲硫氨酸、赖氨酸。 ➢ 氨基酸及其衍生物与皮肤成分相似，有调节皮肤pH值和保护皮
肤的功能，现已广泛用以配制各种化妆品。 ➢ 聚谷氨酸因性质上接近角蛋白，被开发作为人造革的涂料，使
人造革具备天然皮革的特点。
酪氨酸
色氨酸
氨基酸的分类
——根据氨基酸R基侧链的极性
R基团带正电荷的氨基酸
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
氨基酸的分类
——根据氨基酸R基侧链的极性
R基团带负电荷的氨基酸
天冬氨酸
谷氨酸
氨基酸的分类
根据生物体的需要，可将氨基酸分为
必需氨基酸半必需氨基酸非必需氨基酸
Lys Val Ile Leu phe Met
氨基酸的分类
根据氨基酸R基侧链的极性，可将氨基酸分为疏水性氨基酸（非极性氨基酸）
Ala Val Ile Leu Pro Met phe Trp
亲水性氨基酸（极性氨基酸）
不带电荷的极性氨基酸带正电荷的碱性氨基酸带负电荷的酸性氨基酸
Ser Thr Tyr Asn Gln Cys Gly
Lys Arg His
K2
2
氨基酸的酸碱性质
➢ 2个概念：氨基酸的等电点 pI 氨基酸的可解离基团的pK值
➢ 以谷氨酸为例：
pI= ½ (pK1+pKR) = ½ (2.19+4.25) = 3.22
氨基酸的酸碱性质
➢ 氨基酸的每一功能基团可被酸碱所滴定，可根据氨基酸的滴定曲线来推算pK值。
氨基酸的酸碱性质
结论：
➢ 高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。

药学第4章蛋白质的化学PPT课件

常见的酶蛋白包括氧化还原酶、水解酶和合成酶等。
酶蛋白的结构和功能与其催化的化学反应密切相关，具有高度专一性。
05
蛋白质的功能
结构蛋白
维持生物体的形态和结构
结构蛋白是构成细胞、组织、器官的主要物质，如胶原蛋白、角蛋白等，它们维持生物体的形态和结构，对生物体的正常生理功能至关重要。
参与细胞骨架构建
活性。
蛋白质的水解
蛋白质在酸、碱或酶的作用下可水解成氨基酸。水解反应分为完
全水解和部分水解。
蛋白质的氧化
某些化学物质如过氧化氢可与蛋白质发生氧化反应，导致蛋白质
变性或交联。
04
蛋白质的分类
单纯蛋白质
单纯蛋白质仅由氨基酸组成，不含其他化学成分。
常见的单纯蛋白质包括胶原蛋白、角蛋白和丝心蛋白等。
氨基酸在蛋白质中以肽键的形式连接，形成肽链。
肽键
肽键是氨基酸在肽链中连接的化学键，由一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱水缩合形成。
肽键具有高度的稳定性，是维持蛋白质空间构象和生物学活性的重要因素。
肽键的形成需要消耗能量，是蛋白质合成过程中的关键步骤。
肽
肽是由两个或多个氨基酸通过肽键连接形成的化合物，是蛋白质的基本组成单位。
分子伴侣、生物合成机制等。
重要性
决定蛋白质的高级结构和功能特异性。
03
蛋白质的性质
蛋白质的溶解性
蛋白质的溶解性
蛋白质在水或盐溶液中的溶解度取决于其氨基酸组成和结构。一些蛋白质能溶于水，称为亲水蛋白质，而另一些则不溶于水，称为疏水蛋白质。亲水蛋白质如血清白蛋白和球蛋白，具有良好的溶解性。
影响蛋白质溶解性的因素
蛋白质具有一定的导电性，但其导电能力远低于离子。蛋白质的导电性与溶液的离子强度和pH有关。

第04章蛋白质化学最终版-文档资料

• 二硫键：两个半胱氨酸的-SH通过缩去一份子H2形成的-S-S-键。
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽。
基因工程合成蛋白质
基因工程药品
（1）.传统的蛋白质药品（如动物激素）：从动物组织中提取，生产量小，价格昂贵。发酵罐
（2）基因工程方法生产药品的方法：
控制某种物质合成基因
基因工程转基因发酵 “工程菌”
基因表分离提取达产物
基因工程药品
（3）基因工程生产的药品
重组人白细胞介素重组人干扰素重组人生长激素重组人胰岛素
分离编码蛋白质的基因
测定DNA序列排列出mRNA序列 DNA
蛋白质链
mRNA
按照三联密码的原则推演出氨基酸的序列
二、蛋白质的构象
又称为空间结构，立体结构，高级结构，三维构象等。蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列，分布及肽链的走向。
（一）维持蛋白质构象的化学键
1.氢键 2.疏水键 3.离子键（盐键） 4.范德华引力 5.配位键 6.二硫键
二硫键
c
c
（二）蛋白质的二级结构
定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键：氢键
蛋白质二级结构的主要形式

4第四章蛋白质化学1-4共126页

+ O-HH+ 中和滴定
HCHO
R—CH—COONHCH2OH
HCHO
R—CH—COO-
N(CH2OH)2
羟甲基AA 二羟甲基AA
见华中P84氨基酸的甲醛滴定
• 3）、烃基化反应：清华P21华中P85
• a. 2、4-二硝基氟苯，DNFB可生成二硝基苯基氨基酸(黄色)。
• b. 苯异硫氰酸酯：PITC生成PTH-AA Edman 降解法原理，在多肽蛋白质氨基末端测定和氨基酸顺序分析中占有重要地位
• 在某些植物、细菌及动物组织中发现的铁蛋白可以贮存铁。
7.收缩和运动蛋白:
某些蛋白质赋予细胞和器官收缩能力可使其改变形状和运动。如：肌肉、微管、鞭毛、微丝等。
• 8. 结构蛋白（支持作用）：
• 某些蛋白质建造和维持生物体的结构、细胞骨架。如：角蛋白、胶原蛋白。
9. 受体蛋白（信息传递作用）：
二、蛋白质的分类：(华中
P71)
• 1、根据分子的形状： (P71)
• ① 球状蛋白(globular protein) ：分子似球形，较易溶解，如：血液的血红蛋白、血清蛋白
• ② 纤维蛋白(fibrous protein) ：形状似纤维，不溶于水，如：指甲、羽毛中的角蛋白和蚕丝中的丝蛋白
按R基的化学结构分为三类按极性分为四类按酸碱性质分为三类。
根据R的化学结构
（1）脂肪族氨基酸： Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Cys、Arg、 Lys、Asp、Glu、Asn、Gln、Ser、Thr
（2）芳香族氨基酸：Phe、Tyr （3）杂环氨基酸：Trp、His 、Pro （亚氨基酸）
第二节蛋白质分子的组成成分

第四章蛋白质的物理化学性质

熵也是如此，体系在一定状态下有一定的值，当体系发生变化时要用可逆变化过程中的热温熵来衡量它的变化值。
7
•吉布斯自由能(Gibbs free energy,G):亦称吉布斯函数，它是定温定压下系统的状态函数。可以用公式表示为：
G=H-TS=E+pV-TS 其中，T为绝对温度；S为体系的熵注意:吉布斯自由能是体系的性质，它的大小只决定于体系的始态和终态，而及变化的途径无关 (即及可逆及否无关)。
21
氢键对蛋白质天然结构的稳定作用只能来自于水-水氢键+链内氢键，和水-肽链氢键两种情况下的自由能之差。蛋白质中有许多种氢键。
分类弱氢键中强氢键强氢键
υOH/cm-1 >3200
2800~3100 700~2700
R（O…O）/nm >0.270
0.260~0.270 0.240~0.260
8
二、热容量热容量:指系统在某一过程中，温度升高（或降低）1℃所吸收（或放出）的热量。热容量的单位是J/K。系统的热容量及状态的转变过程有关，及它所包含的物质的质量成正比，不同过程的热容量不同。系统吸收的热量为正值，释放的热量为负值使用微分扫描量热仪直接测定热容量变化
9
三、van’t Hoff 焓 • Van’t Hoff 规则：荷兰科学家范特霍夫提出, 温度每升高10 K, 反应速度增加2-4倍
实例 H2O(水、水合物) R—OH(醇、酚) R—COOH(羧酸) MH(RCOO)2(酸盐)
22
氢键在蛋白折叠过程中的作用杜克大学（Duke University）的化学家们通过改变蛋白质关键部位的单个原子，发现了相对作用力较弱的氢键在使线形蛋白折叠成能发挥生物活性的最稳定结构中有重要作用

第4章蛋白质的化学第五节蛋白质的理化性质

食品生物化学
二、蛋白质的两性解离和等电点
蛋白质和氨基酸一样，既能和酸作用又能和碱作用，是两性电解质。分子中，除氨基末端的 α-NH2 和羧基末端的 αCOOH，肽链内多种氨基酸残基的R侧链还有许多可离子化基团，如－NH3、－COOH、－OH等。在一定的pH条件下，这些基团解离而使蛋白质分子带电荷。其解离过程和带电状态取决于溶液的pH。当某一pH条件时，蛋白质解离成阳、阴离子的数量相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质等电点。等电点时蛋白质以兼性离子状态存在。
NH2 P
COO-
蛋白质的阴离子
三、蛋白质的溶解性
蛋白质在低盐溶液中溶解度较大，在高盐溶液中溶解度下降。前者称为盐溶，后者称为盐析。当盐溶液较低时，蛋白质颗粒上吸附盐离子，使蛋白质颗粒带有同种电荷而相互排斥，并加强与水分子的作用，溶解度增加。
食品生物化学
在高盐溶液中，盐不仅与水的亲合性很强，而且又是强电解质。一方面从蛋白质中夺取水分，破坏蛋白质表面的水膜；另一方面，由于盐离子浓度比较高，可以大量中和蛋白质颗粒上的电荷，破坏了蛋白质胶体的稳定性，出现沉淀。
食品生物化学
第四章蛋白质的化学
• 第一节概述 • 第二节蛋白质的化学组成 • 第三节氨基酸的化学 • 第四节蛋白质的结构 • 第五节蛋白质的理化性质 • 第六节蛋白质的分类 • 第七节食物中的蛋白质 • 第八节食品加工储藏对蛋白质的影响
食品生物化学
学习目标
1．掌握常见氨基酸的种类、结构/重要的性质以及常见氨基酸名称和符号。
食品生物化学
五、蛋白质的呈色反应
1．双缩脲反应尿素在加热时，两分子尿素缩合生成双缩脲并放出一分子氨。双缩脲在碱性溶液中能与硫酸铜反应产生紫红色络合物。蛋白质分子中含有许多与双缩脲结构相似的肽键，因此蛋白质分子与碱性铜溶液中的铜离子形成紫红色络合物的反应，称为双缩脲反应。碱性铜溶液称为双缩脲试剂。该反应可用于蛋白质和多肽的定性、定量测定，也可用于蛋白质水解程度的测定。

第四章蛋白质化学

M-1cm-1
10 200
Phe
250
300
波长（nm）
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第四章蛋白质化学
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2.蛋白质的两性电离和等电点
与氨基酸的两性电离、等电点相同
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第四章蛋白质化学
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3.蛋白质的呈色反应
颜色反应→光吸收→定量分析
双缩脲反应： Cu2+
蛋白质 OH-
紫色络合物
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第四章蛋白质化学
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2.有机溶剂沉淀蛋白质
原理：破坏水化膜条件：pH=pI 特点：常在低温下进行常用有机溶剂：乙醇、丙酮等
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第四章蛋白质化学
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3.重金属盐沉淀蛋白质
原理：中和负电荷条件：pH＞pI 特点：蛋白质变性
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第四章蛋白质化学
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4.生物碱试剂与某些酸类沉淀蛋白质
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第四章蛋白质化学
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三、肽（一）肽的形成和命名
1. 肽键
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肽键的形成
第四章蛋白质化学
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肽键平面
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第四章蛋白质化学
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2.肽的形成与命名
肽、寡肽(oligopeptide)、多肽(polypeptide) 多肽链（polypeptide chain）主链骨架（backbone）侧链部分（side chain）羧基末端或C-末端（C-terminus）氨基末端或N-末端（N-terminus）
氢键、疏水键、离子键、范德华力、二硫键等
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第四章蛋白质化学
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蛋白质分子中的主要次级键

生物化学知识点与题目第四章蛋白质化学

第四章蛋白质化学知识点：一、氨基酸蛋白质的生物学功能氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。

碱水解：所有氨基酸产生外消旋。

氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种）：Ala、V al、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸（12种）：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。

非蛋白质氨基酸：氨基酸的酸碱性质：氨基酸的等电点，氨基酸的可解离基团的pK值，pI的概念及计算，高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。

氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收，280nm，氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。

茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。

二、结构与性质肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动，具有部分双键性质；肽平面蛋白质的分子结构：一级结构，N-末端分析，异硫氰酸苯酯法；C-末端分析，肼解法蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。

超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。

结构域：蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。

球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团），总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。

蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。

变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线。

维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键，范德华力，盐键，二硫键等三、蛋白质的分子结构与功能的关系蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构，核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理；四、蛋白质的性质及分离纯化胶体性质：双电层，水化层；1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤；酸碱性质：1. 等电点沉淀；2. 离子交换层析；3. 电泳蛋白质的变性：蛋白质变性后，二、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不变，一级结构没有破坏。

第4章蛋白质

将H原子靠近自己，观察CAR的走向，逆时针（左转）为L型，顺时针（右转）为D型。 D：dextro 右 C：carboxyl group ; 拉丁语中 L： levo 左 A：amino group ;
R：residue ;
A L型
C R
R A
C D型
24
• 天然pr中的aa均为L-型； • 两型aa的生理功能不同。
抗体
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6、激素作用：
胰岛素等
7、接受和传递信息的受体：
受体蛋白
8、控制细胞生长、分化：
生长因子、阻遏蛋白
9、毒蛋白：
植物、微生物、昆虫所分泌
10、许多蛋白在凝血作用、通透作用、营养作用、记忆活动等方面起重要作用。
12
二、蛋白质的含量与分布
动物性食品：肌肉、皮、骨骼、血液、乳和蛋中；植物性食品：籽实和块根、块茎；在微生物中也含有丰富的蛋白质一般食物蛋白质含量:肉类(包括鱼类)为10 %～30%；乳类为1.5%～3.8%；蛋类为11%～ 14%；干豆类20%～49.8%，坚果类(核桃仁、榛子仁等)为15%～26%；谷类果实6%～10%，薯类约为2%～3%。
6
一、蛋白质的生物学功能
（一）组织、细胞中主要蛋白质的功能 1、催化作用 • 几乎所有的酶都是蛋白质
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2、生物体的结构成分
膜蛋白
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3、运输和储存
血红蛋白在血中输送氧肌红蛋白在肌肉中输送氧
•膜蛋白起运输作用
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4、在协调运动中的作用中
动物的肌肉收缩、细菌的鞭毛运动神经传导
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5、在识别、防御免疫保护作用
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1．氨基酸的连接方式——肽键
• 肽键(peptide bond)：为1个氨基酸的α氨基和另一氨基酸的α-羧基之间脱水后形成的共价键，即酰胺键。 • 此为蛋白质中氨基酸连接的基本方式。