生物化学课件 第三章 酶2
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生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
生化·第3章·酶ppt课件
Vmax[S] V=
Km+ [S]
V max 初 速 度 v
a
b 1 /2 V max
V≈Vmax
c
反应速率不再 增加，反应呈 零级反应
0 Km
[S ]
图 5-14 底 物 浓 度 对 酶 促 反 应 速 度 的 影 响
（二） Km和Vmax的意义
1.当反应速率为最大速率一半时，米氏方 程为：
当V =Vmax 时 2
酶：由活细胞合成的以蛋白质 为主的大分子生物催化剂。
大多数为蛋白质 少数为核酸 核酶(RNA)
脱氧核酶(DNA)
底物(S) 酶(E) 产物(P)
第一节 酶的分子结构与功能
单体酶：由一条肽链构成的酶（具有三级结 构）
寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键 相连的酶（具有四级结构）
多酶体系或多酶复合体：由几种不同功能的 一个团体 酶聚合形成的多酶复合物。
酶的必需基团在一级结构上可能相距 很远，但在空间结构上彼此靠近，组成 具有特定空间结构的区域，能与底物特 异结合并发挥催化作用，将底物转变为 产物的部位称为酶的活性中心 （active center）或活性部位。
A B
酶活性中心的示意图
活性中心内 结合基团 结合底物
必 需
必需基团
基
催化基团 催化底物
当底物浓度很低时（[S]＜＜Km），分 母中的[S]可忽略不计，此时
Vmax[S] V=
Km+ [S]
Vmax[S] V=
Km
V max
初
c
反应速率与 速
b
[S]呈正比， 度
成一级反应 v
1/2V max
a
0 Km
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶(生物化学课件)
胆碱 + 乙酸
胆碱能神经过度兴奋↑
中毒
（心跳变慢、瞳孔缩小、流涎、多汗、呼吸困难）
25
抑制剂：重金属离子：Ag+、Hg2+、砷剂（As3+）等
巯基酶
失活的酶分子
Cu2+: 是唾液淀粉酶的抑制剂
26
（二）可逆性抑制作用
i 与E或ES以非共价键结合，从而抑制酶活性。 这种抑制剂可用透析、超滤等方法除去。
反
E2
应 速
E1
度
酶浓度
19
激活剂对酶促反应速度的影响
• 凡能提高酶活性的物质，统称为酶的激活剂。 （大部分是离子或简单的有机化合物）
• 必需激活剂
• 非必需激活剂
如，Cl-是唾液淀粉酶的激活剂
20
抑制剂对酶促反应速度的影响
抑制剂：凡能使酶活性下降或丧失，而不引起变性。
抑制作用
不可逆抑制 可逆性抑制
43
酶活性中心的必需基团（essential group）
1. 结合基团:结合S，形成 [ES]； 2. 催化基团:催化S转变为P。
常见的必需基团：半胱氨酸的巯基、组氨酸的咪唑基、 丝氨酸的羟基、谷氨酸γ-羧基等。
44
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底 催化基团 活性中心
45
酶原与酶原激活※
非竞争性抑制作用特点
1. i与S结构不相似； 2. i与S互不干扰同时与 酶 结合； 3. 抑制程度只取决于[i]的浓度； 4. ↑[S]，不能去除抑制作用。
33
三、温度对酶促反应速度的影响
在一定温度范围内， • T↑ → 酶活性 ↑， • T↓ → 酶活性↓； • T↑↑ 超过一定范围时，酶变性失活； 最适温度
生物化学7第三章酶PPT课件
率，但不改变反应的平衡点。
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
中专生物化学课件车浩龙版第三章酶
结合基团 (binding group)
与底物相结合
催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
➢活性中心外的必需基团 维持酶活性中心应有的空间构象所必需。
➢构成酶活性中心的常见基团：
His的咪唑基、Ser的－OH、Cys的－SH、 Glu的γ-COOH。
活性中心以外 的必需基团
其本质是酶的活性中心形成或暴露的过程。 实例：消化系统蛋白酶原的激活
六肽
肠 激 酶
活性中心
胰蛋白酶原 胰蛋白酶
胰蛋白酶原的激活示意图
胰蛋白酶对各种胰脏蛋白酶的激活作用
胰蛋白酶原
肠 激 酶 胰凝乳蛋白酶原
六肽 弹性蛋白酶原
胰凝乳蛋白酶
胰蛋白酶
弹性蛋白酶
羧肽酶原
羧肽酶
酶原以及酶原激活的生理意义
❖ 一、保护组织器官本身不受酶的水解破坏。 ❖ 二、使酶到达特定部位发挥生理作用。
绝对专一性和相对专一性
绝对专一性 有的酶对底物的化学结构要求非常严格， 只作用于一种底物，不作用于其它任何物质。
相对专一性 有的酶对底物的化学结构要求比上述 绝对专一酶只作用于一定的键，而对键 两端的基团并无严格要求。
2）基团专一性 另一些酶，除要求作用于一定的键 以外，对键两端的基团还有一定要求，往往是对其中一
酶蛋白的作用
决定酶的专一性。
二、酶的活性中心
必需基团(essential group) 酶分子中，一些与酶活性密切相关的基团。
酶的活性中心(active center) 指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具
有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将 底物转化为产物。
溶菌酶的活性中心
➢ 活性中心内的必需基团
与底物相结合
催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
➢活性中心外的必需基团 维持酶活性中心应有的空间构象所必需。
➢构成酶活性中心的常见基团：
His的咪唑基、Ser的－OH、Cys的－SH、 Glu的γ-COOH。
活性中心以外 的必需基团
其本质是酶的活性中心形成或暴露的过程。 实例：消化系统蛋白酶原的激活
六肽
肠 激 酶
活性中心
胰蛋白酶原 胰蛋白酶
胰蛋白酶原的激活示意图
胰蛋白酶对各种胰脏蛋白酶的激活作用
胰蛋白酶原
肠 激 酶 胰凝乳蛋白酶原
六肽 弹性蛋白酶原
胰凝乳蛋白酶
胰蛋白酶
弹性蛋白酶
羧肽酶原
羧肽酶
酶原以及酶原激活的生理意义
❖ 一、保护组织器官本身不受酶的水解破坏。 ❖ 二、使酶到达特定部位发挥生理作用。
绝对专一性和相对专一性
绝对专一性 有的酶对底物的化学结构要求非常严格， 只作用于一种底物，不作用于其它任何物质。
相对专一性 有的酶对底物的化学结构要求比上述 绝对专一酶只作用于一定的键，而对键 两端的基团并无严格要求。
2）基团专一性 另一些酶，除要求作用于一定的键 以外，对键两端的基团还有一定要求，往往是对其中一
酶蛋白的作用
决定酶的专一性。
二、酶的活性中心
必需基团(essential group) 酶分子中，一些与酶活性密切相关的基团。
酶的活性中心(active center) 指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具
有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将 底物转化为产物。
溶菌酶的活性中心
➢ 活性中心内的必需基团
生物化学：第三章 酶学
为Tyr 248 为Arg 145
Zn
为Glu 270 为底物
R
R R
A.非差 示标记
差 示 标 记 法 图 解
B. 差示 标记
(底物)
R
R
R
Hale Waihona Puke R*RR*
亲和标记法
根据酶与底物特异结合的性质，设计或合成一种含有反应基团的底物类似
物作为活性部位基团的标记试剂。这种试剂象底物一样进入活性部位，接
近结合位点，并以其活泼的化学基团与活性部位的某一基团共价结合，而 指示出酶活性部位的特征。
“锁钥学说”
(lock and key thoery)：
Fischer， (1890）：酶 的活性中心 结构与底物 的结构互相 吻合，紧密 结合成中间 络合物。
诱导嵌合学说 (induced-fit hypothesis)： Koshland，(1958）： 酶活性中心的结构有 一定的柔性，当底物 （激活剂或抑制剂） 与酶分子结合时，酶 蛋白的构象发生了有 利于与底物结合的变 化，使反应所需的催 化基团和结合基团正 确地排列和定向，转 入有效的作用位置， 这样才能使酶与底物 完全吻合，结合成中 间产物。
当ΔG＜0，反应能自发进行。 活化能：分子由常态转变为活化状态所需的能量。 是指在一定温度下，1mol 反应物全部进入活化 状态所需的自由能。
化学反应要能够 发生，关键的是反应 体系中的分子必须分 子处于活化状态，活 化分子比一般分子多 含的能量就称为活化 能。反应体系中活化 分子越多，反应就越 快。增加反应体系的 活化分子数有两条途 径:一是向反应体系 中加入能量 ，另一 途径是降低反应活化 能。酶的作用就在于 降低化学反应活化能。
活酶的专一性研究 酶分子的化学修饰：差示标记法，亲和标记法 X-射线衍射法
《生物化学》第三章
不少代谢性疾病是先天性某种酶的缺乏，如白化病因缺乏酪氨酸羟化酶，糖原 贮积病、脂质贮积病苯丙酮酸尿症等也是酶缺陷所致。有机磷（如敌敌畏）等 农药可抑制胆碱酯酶的活性，故有毒性。疾病时常有血清酶的改变，可用此作 为诊断的依据。常用于诊断的血清酶有20多种。如肝脏疾病时可测定血清谷丙 转氨酶。许多酶可应用于治疗，各类水解酶，如淀粉酶、胃蛋白酶可口服以帮 助消化。尿激酶、链激酶可以激活纤溶酶原，用以溶解血栓、疏通血管、治疗 各类栓塞，如心肌梗死和脑栓塞。
- 14 -
第一节 酶的结构与功能
三、酶的特性与作用机制
4．表面效应
酶的活性中心多由氨基酸残基 的疏水基团组成，构成相对稳定的 疏水环境。底物与酶在酶活性中心 内部的疏水环境中结合，可防止底 物与酶之间形成水化膜，有利于两 者之间的接触反应。
- 15 -
第一节 酶的结构与功能
四、酶活性的调节
酶原与酶原激活
现已发现有数种同工酶，如6-磷酸葡萄糖脱氢酶、乳酸脱氢酶、肌酸磷酸激 酶、核糖核酸酶等。其中乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LDH）是最早 发现的同工酶。不同类型的LDH同工酶在不同组织中的比例不同，心肌中以 LDH1及LDH2较为丰富，骨骼肌及肝中含LDH4及LDH5较多，这种分布与 各器官的生理功能相关。LDH同工酶相对含量的改变在一定程度上更敏感地 反映了某些脏器的功能状况。
一、酶的分子组成
现知大多数维生素是组成许多酶的辅酶或辅基的 成分（详见第十五章）。体内酶的种类很多，而辅酶 （基）的种类却较少，通常一种酶蛋白只能与一种辅 酶结合，成为一种特异的酶，但一种辅酶往往能与不 同的酶蛋白结合构成许多种特异性酶。
-6-
第一节 酶的结构与功能
二、酶的活性中心
- 14 -
第一节 酶的结构与功能
三、酶的特性与作用机制
4．表面效应
酶的活性中心多由氨基酸残基 的疏水基团组成，构成相对稳定的 疏水环境。底物与酶在酶活性中心 内部的疏水环境中结合，可防止底 物与酶之间形成水化膜，有利于两 者之间的接触反应。
- 15 -
第一节 酶的结构与功能
四、酶活性的调节
酶原与酶原激活
现已发现有数种同工酶，如6-磷酸葡萄糖脱氢酶、乳酸脱氢酶、肌酸磷酸激 酶、核糖核酸酶等。其中乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LDH）是最早 发现的同工酶。不同类型的LDH同工酶在不同组织中的比例不同，心肌中以 LDH1及LDH2较为丰富，骨骼肌及肝中含LDH4及LDH5较多，这种分布与 各器官的生理功能相关。LDH同工酶相对含量的改变在一定程度上更敏感地 反映了某些脏器的功能状况。
一、酶的分子组成
现知大多数维生素是组成许多酶的辅酶或辅基的 成分（详见第十五章）。体内酶的种类很多，而辅酶 （基）的种类却较少，通常一种酶蛋白只能与一种辅 酶结合，成为一种特异的酶，但一种辅酶往往能与不 同的酶蛋白结合构成许多种特异性酶。
-6-
第一节 酶的结构与功能
二、酶的活性中心
生物化学-第三章酶
立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立 体异构体中的一种。
乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着（tree-point attachment） 理论。D(-)乳酸由于-OH、 -COOH的
位置正好相反，因此造成与酶的三个基团不能完成结合，故而 不能受酶的催化。
3．高度的不稳定性，酶易失活
底物或每秒钟6×105摩尔底物。
2.高度专一性 作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有一定的 要求，即一种酶只作用于一种或一类特定的底物。酶 的专一性分为两大类： 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于 特定结构的底物，进行一种专一的反应，生 成一种特定结构的产物。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类 化合物或一种化学键。
多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在 温和的条件下，如中性pH、常温和常压下进行。 强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。
4．酶的催化活性的可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断 变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方 面的调节。 对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等
一、酶的催化作用与分子活化能
活化能：分子由常态转变为活化态所需的能量。 即：活化能指在一定温度下，1mol底物全
部进入活化态所需要的自由能，单位是J／ mol。
酶降低反应活化能的机理是通过改变反 应途径，使反应沿一个低活化能的途径进行。
酶的催化机理是降低活化能
二、酶催化的中间产物理论
ES k1 ES k2P E k1
消化道内几种蛋白酶的专一性
消化道蛋白酶作用的专一性
2 立体异构专一性
概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对 其立体异构也有一定的要求
第生物化学酶_PPT幻灯片
第1节 概述
一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效催 化作用的蛋白质。
目前将生物催化剂分为两类
酶 、 核酶（脱氧核酶）
酶(E)所催化的反应称为酶促反应， 反应中被酶作用的物质称为底物(S)， 生成的物质称为产物(P)。 酶所具有的催化能力称为酶活性， 而酶失去催化能力称为酶失活。
E+S→ES→E+P
六、抑制剂
抑制作用的类型 1.不可逆抑制作用
竞争性抑制 2.可逆抑制作用： 非竞争性抑制
反竞争性抑制
1.不可逆抑制作用
* 概念
抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团相结合， 使酶失活。
* 举例 有机磷化合物 使羟基酶失活
解毒物质————解磷定(PAM)
重金属离子及砷化合物 使巯基酶失活
必需基团
活性中心的必需基团
活性中心以外的必需基团
活性中心
结合基团（与底物结合，决定专一性）
催化基团（影响化学键稳定性,决定催化能力）
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
三、酶原及酶原激活
➢ 酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成时或初分泌时是以无活性 酶的前体形式存在，此前体物质称为酶原。
E + S ES E + P
酶与底物结合的诱导契合学说示意图
2．邻近效应与定向排列
①邻近效应与定向排列
指E与S结合形成ES后，使各底物S1S2…Sn之间、 E的催化基团与S之间，结合为同一分子，使E 活中心有效[S]大大提高，从而使反应速度加 快的效应。
由于将分子间反应变为分子内反应，而使[S] 有效浓度增加了，反应速度也加大了。
4.酶促反应的可调节性
一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效催 化作用的蛋白质。
目前将生物催化剂分为两类
酶 、 核酶（脱氧核酶）
酶(E)所催化的反应称为酶促反应， 反应中被酶作用的物质称为底物(S)， 生成的物质称为产物(P)。 酶所具有的催化能力称为酶活性， 而酶失去催化能力称为酶失活。
E+S→ES→E+P
六、抑制剂
抑制作用的类型 1.不可逆抑制作用
竞争性抑制 2.可逆抑制作用： 非竞争性抑制
反竞争性抑制
1.不可逆抑制作用
* 概念
抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团相结合， 使酶失活。
* 举例 有机磷化合物 使羟基酶失活
解毒物质————解磷定(PAM)
重金属离子及砷化合物 使巯基酶失活
必需基团
活性中心的必需基团
活性中心以外的必需基团
活性中心
结合基团（与底物结合，决定专一性）
催化基团（影响化学键稳定性,决定催化能力）
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
三、酶原及酶原激活
➢ 酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成时或初分泌时是以无活性 酶的前体形式存在，此前体物质称为酶原。
E + S ES E + P
酶与底物结合的诱导契合学说示意图
2．邻近效应与定向排列
①邻近效应与定向排列
指E与S结合形成ES后，使各底物S1S2…Sn之间、 E的催化基团与S之间，结合为同一分子，使E 活中心有效[S]大大提高，从而使反应速度加 快的效应。
由于将分子间反应变为分子内反应，而使[S] 有效浓度增加了，反应速度也加大了。
4.酶促反应的可调节性
生物化学 酶PPT
1980s，Thomas R. Cech和Sidney Altman分别在四膜 虫的RNA前体加工和细菌核糖核酸酶P复合物研究中 发现：RNA具有催化作用，并提出了核酶的概念。
1994年，Gerald.F.Joyce等发现了具有催化活性的 DNA（为人工合成），称为脱氧核酶。
1989年度 诺贝尔化学奖
按照与酶蛋白的结合程度，辅助因子又可分为： ① 辅酶(Coenzyme)：
与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤方法除去。
② 辅基(Prosthetic group)：
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法除去。
三、维生素与辅助因子
1. 定义：维生素是维持人体正常生理功能或细胞正常代 谢所必需的营养物质，人体的需要量极小（常以毫克 或微克计），但在体内不能合成或合成量很少，必须 由食物供给的一类小分子有机化合物。
组成的多酶复合物。 • 多功能酶：指一些多酶体系在进化过程中
由于基因的融合，多种不同催化功能存在 于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶或 串联酶。
二、酶的分子组成
按照分子组成分为两种： 单纯酶：指仅由氨基酸残基组成的酶。如淀粉酶等。
蛋白质部分：酶蛋白
结合酶
apoenzyme
非蛋白质部分：辅助因子 cofactor
尼克酸, NAD+; 尼克酰胺 NADP+
多种脱氢酶的辅酶(传递氢)
VitB6
吡哆醇 吡哆醛
磷酸吡哆醛 氨基酸脱羧酶和转氨酶的辅基
磷酸吡哆胺
吡哆胺
泛酸 遍多酸 CoA
酰基转移酶的辅酶
生物素 VitH 生物素 羧化酶的辅基
叶酸
FH4
一碳单位转移酶的辅酶
VitB12 钴胺素 甲钴胺素 甲基转移酶的辅酶
生物化学课件2.酶2酶的专一性
酶的活性中心是一个三维实体，位于酶分子表面 的一个裂缝中；
没有空间结构就没有酶的活性中心；
受物化因素影响，酶活性部位破坏，酶失活。 P147
胰凝乳蛋白酶
底物
催化作用基团：芳香族氨基酸， 属于丝氨酸蛋白酶
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香）
羧羧肽肽酶酶
赖、精（碱性）
（芳香）
（丙、甘、短脂肪链）
终态 活化过程
酶促反应降低活化能
酶催化的中间产物理论学说
在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶
－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下
发生化学变化后，分解成产物和酶。
•
SP
• E + S ==== E-S -- P + E
许多实验事实证明了E－S复合物的存在。
• 通常将酶的结合部位和催 化部位总称为酶的活性部 位或活性中心（占酶分子 1-2%）
• 结合部位决定酶的专一性 • 催化部位决定酶所催化反
应的性质
活性中心是酶与底物结合并表现催化作用 的空间区域，大多由肽链上远隔的氨基酸残基 提供必需基团，经肽链盘绕折叠，使之在三维 空间相互接近，构成特定的空间构象，起催化 中心作用。在结合酶中，辅基与辅酶也参与活 性中心的组成。
量
起始态
终态
反应过程
几个概念： ❖能阈: 反应物分子发生化学变化所需最低能量 ❖活化分子: 含有高于反应能阈而能起反应的分子 ❖活化能: 活化分子具有的高于平均水平的能量
加快反应速度的方法： 供给能量，如加温、光照等（酶促反应要求在一定
温度范围内进行）
降低活化能
酶的高催化效率 酶与一般催化剂 催化效率的比较
胃蛋白酶
胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
没有空间结构就没有酶的活性中心；
受物化因素影响，酶活性部位破坏，酶失活。 P147
胰凝乳蛋白酶
底物
催化作用基团：芳香族氨基酸， 属于丝氨酸蛋白酶
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香）
羧羧肽肽酶酶
赖、精（碱性）
（芳香）
（丙、甘、短脂肪链）
终态 活化过程
酶促反应降低活化能
酶催化的中间产物理论学说
在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶
－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下
发生化学变化后，分解成产物和酶。
•
SP
• E + S ==== E-S -- P + E
许多实验事实证明了E－S复合物的存在。
• 通常将酶的结合部位和催 化部位总称为酶的活性部 位或活性中心（占酶分子 1-2%）
• 结合部位决定酶的专一性 • 催化部位决定酶所催化反
应的性质
活性中心是酶与底物结合并表现催化作用 的空间区域，大多由肽链上远隔的氨基酸残基 提供必需基团，经肽链盘绕折叠，使之在三维 空间相互接近，构成特定的空间构象，起催化 中心作用。在结合酶中，辅基与辅酶也参与活 性中心的组成。
量
起始态
终态
反应过程
几个概念： ❖能阈: 反应物分子发生化学变化所需最低能量 ❖活化分子: 含有高于反应能阈而能起反应的分子 ❖活化能: 活化分子具有的高于平均水平的能量
加快反应速度的方法： 供给能量，如加温、光照等（酶促反应要求在一定
温度范围内进行）
降低活化能
酶的高催化效率 酶与一般催化剂 催化效率的比较
胃蛋白酶
胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
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当[S]>>[E]时，Vmax = k3 [E]
酶浓度对反应速度的影响
目录
三、温度对反应速度的影响
双重影响 温度升高，酶促反应速 度升高；由于酶的本质是蛋 白质，温度升高，可引起酶 的变性，从而反应速度降 低。
酶 活 性
2.0
1.5
1.0
最适温度 (optimum temperature)：
0.5
目录
V
Vmax
[S] 当底物浓度较低时 反应速率与底物浓度成正比；反 应为一级反应。
目录
V
Vmax
[S]
随着底物浓度的增高 反应速率不再成正比例加速；反应 为混合级反应。
目录
V
Vmax
[S]
当底物浓度高达一定程度 反应速率不再增加，达最大速度； 反应为零级反应
目录
（一）米－曼氏方程式
酶促反应模式——中间复合物学说
Ｋm：米氏常数(Michaelis constant)
目录
（二）米-曼氏方程式的推导
酶促反应模式：E+S
k1 k2
ES
k3
E+P
推导基于两个假设：
E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应， 而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速率取决 于慢反应即 V＝k3[ES]。 (1)
S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应 的初始阶段，S的浓度可认为不变即[S]＝[St]。
目录
肠激酶
胰蛋白酶
缬天天天天赖异缬甘
组
46
丝
183
S
S
S
S 活性中心
缬天天天天赖
缬 异甘组 丝 S S
目录
S S
胰蛋白酶原的激活过程
胰蛋白酶原的激活及其功能
水解Arg Lys 羧基形成的肽键
胰蛋白酶原
肠激酶 六肽
胰凝乳蛋白酶原
弹性蛋白酶原
胰蛋白酶 弹性蛋白酶
胰凝乳蛋白酶
羧肽酶原
羧肽酶
目录
酶原激活的生理意义 避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化， 并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证 体内代谢正常进行。
目录
推导过程
稳态：是指ES的生成速率与分解速率相等，即 [ES]恒定。
K1 ([Et]－[ES]) [S]＝K2 [ES] + K3 [ES] 整理得： ([Et]－[ES])[S] [ES] K2+K3 K1 ＝ K2+K3 K1
(2)
令：
＝ Km （米氏常数）
则(2)变为: ([Et]－[ES]) [S] ＝Km [ES]
目录
整理得:
[Et][S] [ES]＝──── Km + [S] K3[Et][S] V＝─────── Km + [S]
(3)
将(3)代入(1) 得
(4)
当底物浓度很高，将酶的活性中3[ES]＝K3[Et] (5)
Vmax[S] 将(5)代入(4)得米氏方程式： V＝─────── Km + [S]
有机磷化合物 羟基酶 解毒 -- -- -- 解磷定(PAM) 重金属离子及砷化合物 巯基酶 解毒 -- -- -- 二巯基丙醇(BAL)
目录
RO P
X + E OH
RO P
O E + HX 酸
O R'O 有机磷化合物 羟基酶
+
O R'O 磷酰化酶 CHNOH
N
CH3 解磷定
+
N CH3
目录
六、激活剂对反应速度的影响
激活剂(activator)
使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加 的物质。 • 必需激活剂 (essential activator)
• 非必需激活剂 (non-essential activator)
目录
七、酶活性测定和酶活性单位
酶的活性是指酶催化某一化学反应的能力，其
竞争性抑制 (competitive inhibition) 非竞争性抑制 (non-competitive inhibition) 反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition)
目录
(一) 不可逆性抑制作用
* 概念
抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需 基团相结合，使酶失活。 * 举例
有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要
时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催
化作用。
目录
（二）变构酶
变构调节 (allosteric regulation) 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的
某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变
酶的比活性(specific activity) 每mg蛋白质所含酶活性的单位数，代表酶 的纯度。 比活性=活性U/ 蛋白mg
目录
第四节
酶的调节
The Regulation of Enzyme
目录
调节对象 调节方式
关键酶
酶活性的调节（快速调节） 酶含量的调节（缓慢调节）
目录
一 、酶活性的调节
k1 k2 k3
E+S
ES
E+P
ES：中间产物
目录
※1913年Michaelis和Menten提出反应速率与底
物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程 式，简称米氏方程式(Michaelis equation)。
───
Vmax [S]
Km + [S]
Ｖ＝
[S]：底物浓度
V：不同[S]时的反应速率
Vmax：最大反应速率(maximum velocity)
酶的抑制剂(inhibitor)
凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白 变性的物质称为酶的抑制剂。
区别于酶的变性
• 抑制剂对酶有一定选择性 • 引起变性的因素对酶没有选择性
目录
抑制作用的类型
不可逆性抑制 (irreversible inhibition) 可逆性抑制 (reversible inhibition)：
反应模式
E+S
ES
E+P
+
I EI
目录
+
E S ES E
+
P
+
E I
EI
目录
* 特点 a) I与S结构类似， 竞争酶的活性 中心； b) 抑制程度取决 于抑制剂与酶 的相对亲和力 及底物浓度； c) 动力学特点： Vmax 不变，表 观Km’增大。
Vmax [S] V [I] K m (1 ) [S] Ki
（一）酶原与酶原的激活
酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是
酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
酶原的激活 在一定条件下，酶原向有活性酶转化 的过程。
目录
酶原激活的机理
酶原 在特定条件下 一个或几个特定的肽键断裂，水解 掉一个或几个短肽
分子构象发生改变 形成或暴露出酶的活性中心
失活的酶
BAL 二巯基丙醇
巯基酶
BAL与砷剂结合物
目录
（二） 可逆性抑制作用
* 概念
抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复 合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑 制剂可用透析、超滤等方法除去。 * 类型
竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制
目录
１. 竞争性抑制作用
定义
抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶 的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶 的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
V= Vmax[S]
1/V
Km+[S]
两边同取倒数
1/Vmax -1/Km 1/[S]
Km 1/V= 1/[S] + 1/Vmax Vmax （林－贝氏方程）
目录
二、酶浓度对反应速度的影响
当[S]＞＞[E]，酶可被
V
底物饱和的情况下，反
应速率与酶浓度成正比。
关系式为：V
= K3 [E]
0 [E]
第三节
酶促反应动力学
Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction
目录
概念
研究各种因素对酶促反应速率的影响，并 加以定量的阐述。
影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、
抑制剂、激活剂等。
※ 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。
目录
一、底物浓度对反应速度的影响
酶促反应速率最快时的 环境温度。
0
10 20 30 40 50 60
温度 º C
* 低温的应用
温度对淀粉酶活性的影响
目录
四、pH对反应速度的影响
酶
活 性
胃蛋白酶
淀粉酶
胆碱酯酶
最适pH (optimum pH)：
酶催化活性最大 时的环境pH。
0
2
4
6
8
10
pH
目录
pH对某些酶活性的影响
五、抑制剂对反应速度的影响
研究前提
I. II.
III. IV.
单底物、单产物反应 酶促反应速率一般在规定的反应条件下，用 单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来 表示 反应速度取其初速率，即底物的消耗量很小 （一般在5﹪以内）时的反应速度 底物浓度远远大于酶浓度
在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应 速度的影响呈矩形双曲线关系。
E OH O OR' P CHNO OR
有机磷化合物对羟基酶的抑制
目录
Cl As Cl CH CHCl
SH
S
+ E
酶浓度对反应速度的影响
目录
三、温度对反应速度的影响
双重影响 温度升高，酶促反应速 度升高；由于酶的本质是蛋 白质，温度升高，可引起酶 的变性，从而反应速度降 低。
酶 活 性
2.0
1.5
1.0
最适温度 (optimum temperature)：
0.5
目录
V
Vmax
[S] 当底物浓度较低时 反应速率与底物浓度成正比；反 应为一级反应。
目录
V
Vmax
[S]
随着底物浓度的增高 反应速率不再成正比例加速；反应 为混合级反应。
目录
V
Vmax
[S]
当底物浓度高达一定程度 反应速率不再增加，达最大速度； 反应为零级反应
目录
（一）米－曼氏方程式
酶促反应模式——中间复合物学说
Ｋm：米氏常数(Michaelis constant)
目录
（二）米-曼氏方程式的推导
酶促反应模式：E+S
k1 k2
ES
k3
E+P
推导基于两个假设：
E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应， 而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速率取决 于慢反应即 V＝k3[ES]。 (1)
S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应 的初始阶段，S的浓度可认为不变即[S]＝[St]。
目录
肠激酶
胰蛋白酶
缬天天天天赖异缬甘
组
46
丝
183
S
S
S
S 活性中心
缬天天天天赖
缬 异甘组 丝 S S
目录
S S
胰蛋白酶原的激活过程
胰蛋白酶原的激活及其功能
水解Arg Lys 羧基形成的肽键
胰蛋白酶原
肠激酶 六肽
胰凝乳蛋白酶原
弹性蛋白酶原
胰蛋白酶 弹性蛋白酶
胰凝乳蛋白酶
羧肽酶原
羧肽酶
目录
酶原激活的生理意义 避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化， 并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证 体内代谢正常进行。
目录
推导过程
稳态：是指ES的生成速率与分解速率相等，即 [ES]恒定。
K1 ([Et]－[ES]) [S]＝K2 [ES] + K3 [ES] 整理得： ([Et]－[ES])[S] [ES] K2+K3 K1 ＝ K2+K3 K1
(2)
令：
＝ Km （米氏常数）
则(2)变为: ([Et]－[ES]) [S] ＝Km [ES]
目录
整理得:
[Et][S] [ES]＝──── Km + [S] K3[Et][S] V＝─────── Km + [S]
(3)
将(3)代入(1) 得
(4)
当底物浓度很高，将酶的活性中3[ES]＝K3[Et] (5)
Vmax[S] 将(5)代入(4)得米氏方程式： V＝─────── Km + [S]
有机磷化合物 羟基酶 解毒 -- -- -- 解磷定(PAM) 重金属离子及砷化合物 巯基酶 解毒 -- -- -- 二巯基丙醇(BAL)
目录
RO P
X + E OH
RO P
O E + HX 酸
O R'O 有机磷化合物 羟基酶
+
O R'O 磷酰化酶 CHNOH
N
CH3 解磷定
+
N CH3
目录
六、激活剂对反应速度的影响
激活剂(activator)
使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加 的物质。 • 必需激活剂 (essential activator)
• 非必需激活剂 (non-essential activator)
目录
七、酶活性测定和酶活性单位
酶的活性是指酶催化某一化学反应的能力，其
竞争性抑制 (competitive inhibition) 非竞争性抑制 (non-competitive inhibition) 反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition)
目录
(一) 不可逆性抑制作用
* 概念
抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需 基团相结合，使酶失活。 * 举例
有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要
时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催
化作用。
目录
（二）变构酶
变构调节 (allosteric regulation) 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的
某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变
酶的比活性(specific activity) 每mg蛋白质所含酶活性的单位数，代表酶 的纯度。 比活性=活性U/ 蛋白mg
目录
第四节
酶的调节
The Regulation of Enzyme
目录
调节对象 调节方式
关键酶
酶活性的调节（快速调节） 酶含量的调节（缓慢调节）
目录
一 、酶活性的调节
k1 k2 k3
E+S
ES
E+P
ES：中间产物
目录
※1913年Michaelis和Menten提出反应速率与底
物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程 式，简称米氏方程式(Michaelis equation)。
───
Vmax [S]
Km + [S]
Ｖ＝
[S]：底物浓度
V：不同[S]时的反应速率
Vmax：最大反应速率(maximum velocity)
酶的抑制剂(inhibitor)
凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白 变性的物质称为酶的抑制剂。
区别于酶的变性
• 抑制剂对酶有一定选择性 • 引起变性的因素对酶没有选择性
目录
抑制作用的类型
不可逆性抑制 (irreversible inhibition) 可逆性抑制 (reversible inhibition)：
反应模式
E+S
ES
E+P
+
I EI
目录
+
E S ES E
+
P
+
E I
EI
目录
* 特点 a) I与S结构类似， 竞争酶的活性 中心； b) 抑制程度取决 于抑制剂与酶 的相对亲和力 及底物浓度； c) 动力学特点： Vmax 不变，表 观Km’增大。
Vmax [S] V [I] K m (1 ) [S] Ki
（一）酶原与酶原的激活
酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是
酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
酶原的激活 在一定条件下，酶原向有活性酶转化 的过程。
目录
酶原激活的机理
酶原 在特定条件下 一个或几个特定的肽键断裂，水解 掉一个或几个短肽
分子构象发生改变 形成或暴露出酶的活性中心
失活的酶
BAL 二巯基丙醇
巯基酶
BAL与砷剂结合物
目录
（二） 可逆性抑制作用
* 概念
抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复 合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑 制剂可用透析、超滤等方法除去。 * 类型
竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制
目录
１. 竞争性抑制作用
定义
抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶 的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶 的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
V= Vmax[S]
1/V
Km+[S]
两边同取倒数
1/Vmax -1/Km 1/[S]
Km 1/V= 1/[S] + 1/Vmax Vmax （林－贝氏方程）
目录
二、酶浓度对反应速度的影响
当[S]＞＞[E]，酶可被
V
底物饱和的情况下，反
应速率与酶浓度成正比。
关系式为：V
= K3 [E]
0 [E]
第三节
酶促反应动力学
Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction
目录
概念
研究各种因素对酶促反应速率的影响，并 加以定量的阐述。
影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、
抑制剂、激活剂等。
※ 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。
目录
一、底物浓度对反应速度的影响
酶促反应速率最快时的 环境温度。
0
10 20 30 40 50 60
温度 º C
* 低温的应用
温度对淀粉酶活性的影响
目录
四、pH对反应速度的影响
酶
活 性
胃蛋白酶
淀粉酶
胆碱酯酶
最适pH (optimum pH)：
酶催化活性最大 时的环境pH。
0
2
4
6
8
10
pH
目录
pH对某些酶活性的影响
五、抑制剂对反应速度的影响
研究前提
I. II.
III. IV.
单底物、单产物反应 酶促反应速率一般在规定的反应条件下，用 单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来 表示 反应速度取其初速率，即底物的消耗量很小 （一般在5﹪以内）时的反应速度 底物浓度远远大于酶浓度
在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应 速度的影响呈矩形双曲线关系。
E OH O OR' P CHNO OR
有机磷化合物对羟基酶的抑制
目录
Cl As Cl CH CHCl
SH
S
+ E