普通生物化学蛋白质部分知识点
生物化学-生化知识点_第十一章 蛋白质的生物合成
第十一章蛋白质的生物合成11-1 遗传密码（下册 P504，37章）蛋白质是生物主要的功能分子，它参与所有的生命活动过程，并起着主导作用。
蛋白质的合成由核酸所控制，决定蛋白质结构的遗传信息编码在核酸分子中。
遗传密码：编码氨基酸的核苷酸序列，通常指核苷酸三联体决定氨基酸的对应关系。
一一一三联密码：核酸分子中只有四种碱基，要为蛋白质分子20种氨基酸编码。
三个碱基编码64个，又称三联密码。
密码子：mRNA上有三个相邻核苷酸组成一个密码子，代表某种氨基酸、肽链合成的起始或终止信号。
蛋白质翻译：在RNA控制下根据核酸链上每3个核苷酸决定一种氨基酸的规则，合成出具有特定氨基酸顺序的蛋白质过程。
全部64个密码子破译后，编写出的遗传密码字典。
见P511 表37-5。
一一一遗传密码的基本特性一1一密码的基本单位遗传密码按5‘→3‘方向编码，为不重叠、无标点的三联体密码子。
起始密码子兼Met：AUG。
终止密码子：UAA、UAG和UGA。
其余61个密码子对应20种氨基酸。
一2一密码的简并性同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象称为密码的简并性。
同一种氨基酸不同密码子称为同义密码子，氨基酸密码子的简并见P512表37-6。
简并可以减少有害突变，对物种稳定有一定作用。
一3一密码的变偶性（摆动性）编码同一个氨基酸的密码子前两位碱基都相同，第三位碱基不同，为变偶性。
即密码简并性往往表现在密码子第三位碱基上，如Gly的密码子为GGU、GGC、和GGA。
一4一密码的通用性和变异性通用性：各种低等和高等生物，包括病毒、细菌及真核生物基本上共用一套遗传密码。
变异性：已知线粒体DNA（mtDNA），还有原核生物支原体等少数生物基因密码有一定变异。
一5一密码的防错系统密码的编排方式使得密码子中一个碱基被置换，其结果常常是编码相同的氨基酸或是为物理化学性质接近的氨基酸取代。
11-2 蛋白质合成及转运下册 P5171、氨基酸是怎样被选择及掺入到多肽链当中去的。
生物化学名词解释——蛋白质
简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。
纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。
主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。
单体蛋白质：仅含有AAs寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。
等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。
符号为pI。
氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。
它是一个分子的一部分，而不是一个分子。
氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。
简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。
一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。
缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。
钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。
钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。
由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。
同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。
（结构和功能类似的蛋白质。
）蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。
蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。
构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。
构型：分子中的原子在空间的相对取向。
α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。
多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。
此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。
生物化学知识点与题目蛋白质化学
第四章蛋白质化学知识点：一、氨基酸蛋白质的生物学功能氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸..碱水解：所有氨基酸产生外消旋..氨基酸的分类：非极性氨基酸8种：Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸12种：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly..非蛋白质氨基酸：氨基酸的酸碱性质：氨基酸的等电点;氨基酸的可解离基团的pK值; pI的概念及计算;高于等电点的任何pH值;氨基酸带有净负电荷;在电场中将向正极移动..氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收;280nm;氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热;可发生反应;生成蓝紫化合物..茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物..二、结构与性质肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动;具有部分双键性质；肽平面蛋白质的分子结构：一级结构;N-末端分析;异硫氰酸苯酯法；C-末端分析;肼解法蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式;包括α螺旋、β折叠和β转角等..超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位α螺旋、β折叠等相互聚集;形成有规律的二级结构的聚集体..结构域：蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系;其具有二级结构或结构域..球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链疏水基团总是埋藏在分子内部;形成疏水核；大多数极性侧链亲水基团;总是暴露在分子表面;形成一些亲水区..蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链亚基通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构..变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线..维持蛋白质分子构象的化学键：氢键;疏水键;范德华力;盐键;二硫键等三、蛋白质的分子结构与功能的关系蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构;核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理；四、蛋白质的性质及分离纯化胶体性质：双电层;水化层；1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤；酸碱性质：1. 等电点沉淀；2. 离子交换层析；3. 电泳蛋白质的变性：蛋白质变性后;二、三级以上的高级结构发生改变或破坏;但共价键不变;一级结构没有破坏..一、氨基酸蛋白质的生物学功能氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸..碱水解：所有氨基酸产生外消旋..氨基酸的分类：非极性氨基酸8种：Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸12种：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly..非蛋白质氨基酸：氨基酸的酸碱性质：氨基酸的等电点;氨基酸的可解离基团的pK值; pI的概念及计算;高于等电点的任何pH值;氨基酸带有净负电荷;在电场中将向正极移动..氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收;280nm;氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热;可发生反应;生成蓝紫化合物..茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物..填空题1．构成蛋白质的氨基酸有种;一般可根据氨基酸侧链R的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类..其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链或基团共有的特征是具有性..碱性氨基酸pH6～7时荷正电有两种;它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种;分别是氨基酸和氨基酸..2．紫外吸收法280nm定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸..3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是 .. ..这三种氨基酸三字母代表符号分别是、、 ..4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是 ;除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是—亚氨基酸;它与水合印三酮的反应则显示色..5．当氨基酸溶液的pH＝pI时;氨基酸主要以离子形式存在；当pH＞pI时;氨基酸主要以离子形式存在；当pH＜pI 时;氨基酸主要以离子形式存在..6．侧链含—OH的氨基酸有、和三种..侧链含—SH的氨基酸是氨基酸..7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中;Edman反应的主要特点是 ..选择题1．侧链含有咪唑基的氨基酸是A、甲硫氨酸B、半胱氨酸C、精氨酸D、组氨酸2．PH为8时;荷正电的氨基酸为A、GluB、LysC、SerD、Asn3．精氨酸的Pk1=2.17、Pk2=9.04 -NH3Pk3=12.48胍基PI=A、1/22.17+9.04B、1/22.17+12.48C、1/29.04+12;48D、1/32.17+9..04+12..484．谷氨酸的Pk1=2.19 -COOH、pk2=9.67 -NH3、pk3=4.25 -COOH pl=A、1/22.19+9..67B、1/29.67+4.25C、1/22.19+4.25D、1/32.17+9.04+9.675．氨基酸不具有的化学反应是A、肼反应B、异硫氰酸苯酯反应C、茚三酮反应D、双缩脲反应6．氨基酸与亚硝酸反应所释放的N2气中;氨基酸的贡献是A、25%B、50%C、80%D、100%是非题1．苯丙氨酸疏水性比缬氨酸强.2、蛋白质经过碱水解;可活动所有的天然氨基酸..3、蛋白质经酸水解可破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸..4、酶水解蛋白质反应条件温和;不破坏色氨酸也不产生外消旋;但副产物多..5、氨基酸在水溶液中或在晶体状态时主要时以两性离子的形式存在..6、组成蛋白质的二十种氨基酸都有旋光性..7．由于静电作用;在等电点时氨基酸的溶解度最小..8．构成天然蛋白质的氨基酸;其D－构型和L－型普遍存在..问答题1、一溶液中含有氨基酸Asp和Lys;通入强酸性离子交换层析柱;若原溶液的PH为7;则哪一种氨基酸先被洗脱2. 肌肉中氧携带者是肌球蛋白;下列哪些氨基酸最可能位于该分子内部Leu; Asp; Phe; Met; Val; Ala极性氨基酸通常位于分子表面;但一些氨基酸如Ser和Asn通常位于分子内部;为什么二、结构肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动;具有部分双键性质；肽平面蛋白质的分子结构：一级结构;N-末端分析;异硫氰酸苯酯法；C-末端分析;肼解法蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式;包括α螺旋、β折叠和β转角等..超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位α螺旋、β折叠等相互聚集;形成有规律的二级结构的聚集体..结构域：蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系;其具有二级结构或结构域..球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链疏水基团总是埋藏在分子内部;形成疏水核；大多数极性侧链亲水基团;总是暴露在分子表面;形成一些亲水区..蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链亚基通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构..变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线..维持蛋白质分子构象的化学键：氢键;疏水键;范德华力;盐键;二硫键等名词解释：1．二面角 2．蛋白质一级结构 3．蛋白质二级结构 4．蛋白质三级结构 5．蛋白质四级结构 6．超二级结构7．别构效应 8．结构域 9．寡聚蛋白10．构象 11．构型 12．肽单位13．肽平面 14． -螺旋 15． -折叠或 -折叠片16．超二级结构 17． -转角 18．亚基填空题1．蛋白质结构中主键称为键;次级键有、、、、；次级键中属于共价键的是键..2．蛋白质二级结构的基本类型有、、和..其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为键..有关..而当多肽链中出现残基的时候;多肽链的 -螺旋往往会被破坏..3．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体;其稳定性主要因素有两个;分别是和 ..选择题1．下列叙述中不属于蛋白质一级结构内容的是A、多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序B、多肽链中氨基酸残基的键链方式C、多肽链中主肽链的空间走向;如 -螺旋D、胰岛分子中A链与B链间含有两条二硫键;分别是A7-S-S-B7;A20-S-S-B192．下列叙述中哪项有误A、蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序在决定它的二级结构、三级结构乃至四级结构中起重要作用..B、主肽链的折叠单位～肽平面之间相关一个C 碳原子..C、蛋白质变性过程中空间结构和一级结构被破坏;因而丧失了原有生物活性..D、维持蛋白质三维结构的次级键有氢键、盐键、二硫键、疏水力和范德华力..3．下列因素中主要影响蛋白质 -螺旋形成的是A、碱性氨基酸的相近排列B、酸性氨基酸的相近排列C、脯氨酸的存在D、甘氨酸的存在4．蛋白质中多肽链形成 -螺旋时;主要靠哪种次级键维持A、疏水键B、肽键C、氢键D、二硫键5．关于蛋白质结构的叙述;哪项不恰当A、胰岛素分子是由两条肽链构成;所以它是多亚基蛋白;具有四级结B、蛋白质基本结构一级结构中本身包含有高级结构的信息;所以在生物体系中;它具有特定的三维结构C、非级性氨基酸侧链的疏水性基团;避开水相;相互聚集的倾向;对多肽链在二级结构基础上按一定方式进一步折叠起着重要作用D、亚基间的空间排布是四级结构的内容;亚基间是非共价缔合的6．有关亚基的描述;哪一项不恰当A、每种亚基都有各自的三维结构B、亚基内除肽键外还可能会有其它共价键存在C、一个亚基单位只含有一条多肽链D、亚基单位独立存在时具备原有生物活性7．关于可溶性蛋白质三级结构的叙述;哪一项不恰当A、疏水性氨基酸残基尽可能包裹在分子内部B、亲水性氨基酸残基尽可能位于分子内部C、羧基、氨基、胍基等可解离基团多位于分子表面D、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等残基尽可能位于分子内部8．蛋白质三级结构形成的驱动力是A、范德华力B、疏水作用力C、氢键D、离子键9．以下蛋白质中属寡聚蛋白的是A、胰岛素B、RnaseC、血红蛋白D、肌红蛋10．关于二级结构叙述哪一项不正确A、右手 -螺旋比左手 -螺旋稳定;因为左手 -螺旋中L-构型氨基酸残基侧链空间位阻大;不稳定；B、一条多肽链或某多肽片断能否形成 -螺旋;以及形成的螺旋是否稳定与它的氨基酸组成和排列顺序有极大关系；C、多聚的异亮氨基酸R基空间位阻大;因而不能形成 -螺旋；D、 -折叠在蛋白质中反平行式较平行式稳定;所以蛋白质中只有反平行式..11．蛋白质三维结构的构象特征主要取决于A、氨基酸的组成、顺序和数目B、氢键、盐键、范德华力和疏水力C、温度、pH和离子强度等环境条件D、肽链间或肽链内的二硫键是非题1．胰岛素分子中含有两条多肽链;所以每个胰岛素分子是由两个亚基构成..2．蛋白质多肽链中氨基酸的种类数目、排列次序决定它的二级、三级结构;即一级结构含有高级结构的结构信息..3．肽键中相关的六个原子无论在二级或三级结构中;一般都处在一个刚性平面内..4．具有四级结构的蛋白质;当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生物活性..5．胰岛素分子中含有A 7-S-S-B 7;A 20-S-S-B 19和A 6-S-S-A 11三个二硫键;这些属于二级结构的内容..6． -折叠是主肽链相当伸展的结构;因此它仅存在于某些纤维状蛋白质中..7．蛋白质的亚基或称为亚单位和肽是同义词..三、蛋白质的分子结构与功能的关系蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构;核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理；名词解释：变构效应;等电点填空题：1．蛋白质处于等电点时;所具有的主要特征是 、 ..2．在适当浓度的 -巯基乙醇和8M 脲溶液中;RNase 牛丧失原有活性..这主要是因为RNA 酶的 被破坏造成的..其中 -巯基乙醇可使RNA酶分子中的 键破坏..而8M 脲可使 键破坏..当用透析方法去除 -巯基乙醇和脲的情况下;RNA 酶又恢复原有催化功能;这种现象称为 ..3．蛋白质变性的主要原因是 被破坏；蛋白质变性后的主要特征是；变性蛋白质在去除致变因素后仍能部分恢复原有生物活性;表明没被破坏..这是因为一级结构含有的结构信息;所以蛋白质分子构象恢复后仍能表现原有生物功能..4．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病;患者的血红蛋白分子亚基的第六位氨酸被氨酸所替代;前一种氨基酸为性侧链氨基酸;后者为性侧链氨基酸;这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集;氧合能力下降;而易引起溶血性贫血..选择题1．蛋白质变性过程中与下列哪项无关A、理化因素致使氢键破坏B、疏水作用破坏C、蛋白质空间结构破坏D、蛋白质一级结构破坏;分子量变小2．加入下列试剂不会导致蛋白质变性的是A、尿素脲B、盐酸胍C、十二烷基磺酸SDSD、硫酸铵3．血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形;这是由于A、氧可氧化FeⅡ;使之变为FeⅢB、第一个亚基氧合后构象变化;引起其余亚基氧合能力增强C、这是变构效应的显着特点;它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥D、亚基空间构象靠次级键维持;而亚基之间靠次级键缔合;构象易变4．寡肽或多肽测序时下列试剂中最好的是A、2;4-二硝基氟苯B、肼C、异硫氰酸苯酸D、丹酰氯是非题：1．变构效应是蛋白质及生物大分子普遍的性质;它有利于这些生物大分子功能的调节..2．功能蛋白质分子中;只要个别氨基酸残基发生改变都会引起生物功能的丧失..3．变性后的蛋白质电泳行为不会改变..4．沉降系数S是蛋白质以及核酸分子量大小常用的表示单位..16．同源蛋白质中;保守性较强的氨基酸残基在决定蛋白质三维结构与功能方面起重要作用;因此致死性突变常常与它们的密码子突变有关..四、蛋白质的性质及分离纯化胶体性质：双电层;水化层；1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤；酸碱性质：1. 等电点沉淀；2. 离子交换层析；3. 电泳蛋白质的变性：蛋白质变性后;二、三级以上的高级结构发生改变或破坏;但共价键不变;一级结构没有破坏..名词解释：盐析;分段盐析;凝胶过滤层析;蛋白质的变性与复性;填空题1．盐析作用是指；盐溶作用是指.. 2．当外界因素介质的pH ＞pI 、电场电压、介质中离子强度、温度等确定后;决定蛋白质在电场中泳动速度快慢的主要因素是 和 ..3．细胞色素C;血红蛋白的等电点分别为10和7.1;在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是 、 ..选择题：1．引起蛋白质变性原因主要是A 、三维结构破坏B 、肽键破坏C 、胶体稳定性因素被破坏D 、亚基的解聚2．变构效应是多亚基功能蛋白、寡聚酶及多酶复合体的作用特征;下列动力学曲线中哪种一般是别构酶蛋白质所表现的：A 、B 、C 、D 、3．根据下表选出正确答案：①pH8.6条件下电泳一定时间;最靠近阳极的组分一般是 ；v s v s v s vs②SephadexG柱层析时;最先洗脱出来的组分应该是 ..100是非题：1．调节溶液的pH值对盐析分离蛋白质影响不大..2．Folin-酚试剂法测定蛋白质的灵敏度较高;但由于不同蛋白质含有酪氨酸的量不尽相同;会使测定结果往往带来较大偏差..3．重金属盐对人畜的毒性;主要是重金属离子会在人体内与功能蛋白质结合引起蛋白质变性所致..4．胰蛋白酶作用时对肽键N-端氨基酸残基的要求是赖氨酸或精氨酸;这种专一性可称为基团专一性..5．有两种蛋白质A和B的等电点分别是6.5和7.2;在pH为8.5的条件下同一静电场中A一定比B向异极泳动速度快..6．渗透压法、超离心法、凝胶过滤法及PAGE聚丙稀酰胺凝胶电泳法都是利用蛋白质的物理化学性质来测定蛋白质的分子量的..7．当某种蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性氨基酸残基数目时;此蛋白质的等电点为7.0..问答题：1．为什么鸡蛋清可用作铅中毒或汞中毒的解毒剂2. 已知下列一组蛋白;请设计合适的方法将它分离开..3. 一蛋白质准备方案要求将透析过的蛋白质溶液通入凝胶过滤层析柱;然后收集最先洗脱的蛋白质碎片和洗脱液;剩余物弃去..这些步骤说明了哪些关于该蛋白质的事实。
初中化学必考蛋白质知识点详解
初中化学必考蛋白质知识点详解六大基本营养：蛋白质、糖类、油脂、维生素、无机盐（也称为矿物质）和水。
今天我们就来学习蛋白质。
蛋白质中一定含有碳、氢、氧、氮元素，有些蛋白质还含有硫等元素。
蛋白质是由多种氨基酸构成的极为复杂的化合物，相对分子质量从几万到几百万。
蛋白质属于有机高分子化合物。
1. 富含蛋白质的食物富含蛋白质的食物有肉、鱼、牛奶、鸡蛋、豆类和虾。
2. 蛋白质在体内的分布蛋白质是构成细胞的基本物质，是机体生长及修补受损组织的主要原料。
人体的肌肉、血液、毛发、激素和各种酶等的主要成分都是蛋白质。
动物的角和蛋清等的主要成分也是蛋白质。
在灼烧羽毛和羊毛的时候，我们闻到的味道就是蛋白质燃烧的味道，因为含有氮元素和硫元素，所以味道比较独特。
3. 蛋白质在体内的吸收食物中的蛋白质在胃、肠中的酶及体内水的作用下，逐步分解，生成可被小肠吸收的小分子化合物氨基酸。
一部分氨基酸被人体吸收，再重新结合成人体所需要的各种蛋白质，维持人体的生长发育和组织更新。
另一部分氨基酸可被氧化，生成尿素、二氧化碳和水等排出体外，同时放出能量供人体活动的需要。
每克蛋白质完全氧化放出约18kJ的能量。
科学家研究得知：从蛋白质得到的氨基酸有20多种，其中有8种人体不能合成，只能由食物蛋白质供给。
人体内蛋白质的合成要靠某些必不可少的氨基酸和氮、硫、磷、锌、铁、铜等元素。
这些氨基酸和必需元素，要靠人体摄入其他动物、植物中的蛋白质来补充。
如果蛋白质摄入量不足，会使人生长发育迟缓、体重减轻、发生贫血等。
4. 血红蛋白血液中的血红蛋白在吸入氧气和呼出二氧化碳的过程中起着载体的作用。
血红蛋白是蛋白质和血红素构成的。
在肺部，血红蛋白中的血红素的二价铁离子与氧结合成为氧合血红蛋白，随血液流到机体的各个组织器官，放出氧气，供体内氧化用。
同时血红蛋白结合血液中的二氧化碳，携带到肺部呼出。
人的呼吸作用就是这样翻倍进行的过程。
血红蛋白也能与一氧化碳结合，而且结合能力很强，大约是氧气的200~300倍，一旦结合便不容易分离，且不能再与氧气结合，人就会缺氧窒息死亡。
生物化学 第二章 蛋白质化学 上
一 氨基酸的一般结构特征
氨基酸的基本结构特征：
•酸性：
•碱性：
•手性（旋光性）：
•特异性
蛋白质是由20种L-型 的α-氨基酸构成。
非极性氨基酸（6个）
极性不带电荷（6个）
芳香族（3个）
带电荷（5个）
二 氨基酸的分类和结构 1．按照氨基酸侧链的极性分类 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种 极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种 带正电荷：Arg, Lys, His（碱性氨基酸） 带负电荷：Asp, Glu（酸性氨基酸）
胶联剂、可制作金属涂料和车辆、电器用高档氨基树脂装饰漆。
第二节 蛋白质的组成单位-氨基酸
发现：
法国化学家H Braconnot 纤维素酸热解---葡萄糖（单体） 明胶酸热解----含氮化合物（甘氨酸） 肌肉酸水解---含氮化合物（含氨基和羧基）---氨基酸 蛋白质的基本组成单位是（***）氨基酸（amino acid，AA）
3 根据组成分类 简单蛋白质 分子中只有氨基酸 结合蛋白质 简单蛋白+非蛋白成分，
也称复合蛋白质（conjugated protein）或全蛋白质（holoprotein） 结合蛋白根据结合的非蛋白成分进一步分为：
① 色蛋白（chromoprotein）色素+Pr
血红素蛋白；细胞色素类（蛋白）；叶绿素蛋白；血蓝蛋白；黄 素蛋白
Tyr、Phe
Trp
N
红色 胍基 Arg
酚试剂反应 (Folin-Cioculteu 反应)
Ellman反应
碱性 CuSO4 及磷 钨酸-钼酸
二硫硝基苯甲酸 DTNB
第四章__蛋白质--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版)
侧链含酰胺基：Asn（N）, Gln（Q）
侧链显碱性：Arg（R）, Lys（K）
2.芳香族氨基酸 包括苯丙氨酸（Phe,F）和酪氨酸(Tyr,Y)两种。 酪氨酸是合成甲状腺素的原料。
3.杂环氨基酸 包括色氨酸(Trp,W)、组氨酸(His)和脯氨酸(Pro)三种。其中的色氨酸与芳香族氨基酸都含苯环，都有紫外吸收(280nm)。所以可通过测量蛋白质的紫外吸收来测定蛋白质的含量。组氨酸也是碱性氨基酸，但碱性较弱，在生理条件下是否带电与周围内环境有关。它在活性中心常起传递电荷的作用。组氨酸能与铁等金属离子配位。脯氨酸是唯一的仲氨基酸，是α-螺旋的破坏者。
B是指Asx，即Asp或Asn；Z是指Glx，即Glu或Gln。
基本氨基酸也可按侧链极性分类：
非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种
极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种
带正电荷：Arg, Lys, His
二、蛋白质的分类
（一）按分子形状分类
1.球状蛋白 外形近似球体，多溶于水，大都具有活性，如酶、转运蛋白、蛋白激素、抗体等。球状蛋白的长度与直径之比一般小于10。
2.纤维状蛋白 外形细长，分子量大，大都是结构蛋白，如胶原蛋白，弹性蛋白，角蛋白等。纤维蛋白按溶解性可分为可溶性纤维蛋白与不溶性纤维蛋白。前者如血液中的纤维蛋白原、肌肉中的肌球蛋白等，后者如胶原蛋白，弹性蛋白，角蛋白等结构蛋白。
三.蛋白质的结构
一级结构 结构特点、测定步骤、常用方法、酶
二级结构 四种 结构特点、数据、超二级结构
生物化学-蛋白质
For Example
pI
• Glycine
的
计
• Glutamate
算:
• Histidine
pI = (pK1+pK2)/2
An acidic amino acid pI=(pK1+pKR)/2
A basic amino acid pI=(pKR+pK2)/2
（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质 进行分类
➢ 非极性脂肪族氨基酸 ➢ 极性中性氨基酸 ➢ 芳香族氨基酸 ➢ 酸性氨基酸 ➢ 碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性 中性氨基酸
(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端： N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端
多肽链
多肽链
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基 酸缩合则形成三肽……
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽 称多肽(polypeptide)。
高一蛋白质知识点总结图表
高一蛋白质知识点总结图表蛋白质是构成生命体的重要组成部分，它在细胞内起着各种重要的功能。
以下是高一学生在学习蛋白质知识时需要了解的一些重要概念和内容，以图表的形式进行总结。
1. 蛋白质的结构蛋白质的结构是其功能的基础，根据结构的复杂性，蛋白质可以分为以下几种类型：类型结构特点功能举例结构蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成细胞骨架、肌肉组织等功能蛋白质包含生物活性结构域酶、激素、抗体等调节蛋白质调控生物体内部的代谢过程转录因子、信号传递蛋白等2. 氨基酸和多肽蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的，氨基酸是蛋白质的基本组成单元。
以下是一些重要的氨基酸和它们的特点：氨基酸结构特点功能举例赖氨酸包含有阳离子性侧链参与酶活性的调节谷氨酸包含有二羧酸侧链参与信号传导和代谢苏氨酸包含有硫醇基团参与蛋白质折叠和酶活性多肽是由多个氨基酸通过肽键连接而成的小分子，肽链长度少于50个氨基酸。
多肽根据其氨基酸序列和结构的不同，具有各种不同的生物活性和功能。
3. 蛋白质合成和折叠蛋白质合成是细胞内的一种重要生物学过程，包括转录和翻译两个阶段。
蛋白质在合成过程中还需要经历折叠，形成其特定的三维结构。
蛋白质折叠异常可能导致疾病的发生。
4. 转录和翻译转录是指DNA分子上的一段基因被转录成mRNA的过程，通过核糖体复制mRNA上的氨基酸序列，完成蛋白质的合成。
转录和翻译是蛋白质合成的两个关键步骤，也是遗传信息的传递过程。
5. 蛋白质的功能和作用蛋白质在生命体内发挥着各种重要的功能，包括：- 酶作用：许多生物化学反应需要酶的催化作用，例如消化食物和合成分子等。
- 结构作用：蛋白质可以形成细胞骨架、肌肉组织等结构，维持生物体的形态和稳定性。
- 调节作用：蛋白质可以作为激素或细胞信号分子，参与信号传导和代谢调节等过程。
- 免疫作用：抗体是一种特殊类型的蛋白质，可以识别和中和入侵生物体的病原体。
6. 蛋白质与健康蛋白质对维持健康起着重要作用，其中的氨基酸是人体必需的营养物质。
生物化学第二章蛋白质知识点归纳
一、概述
结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为： 1 核蛋白（nucleoprotein ） 核酸 2 脂蛋白（lipoprotein ） 脂质 3 糖蛋白（glycoprotein） 糖 4 磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基 5 血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素 6 黄素蛋白（flavoprotein ） FAD 7 金属蛋白（metallaprotein ） 金属
据R基团 极性分类
例外：
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系，L-α-氨基酸有的为左旋，有的为右旋， 即使同一种L-α-氨基酸，在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族ＡA（烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白（structural protein）
7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物； 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成，这20种
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage
生物化学第三章蛋白质化学名词解释
第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。
5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。
6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。
7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。
9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。
11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。
因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。
13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。
14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。
15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。
16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。
大学生物化学简答题总结(蛋白质)免费
大学生物化学简答题总结(蛋白质)免费第二章蛋白质蛋白质分类1、根据蛋白质分子的外形，可以将其分作3类。
①球状蛋白质：分子形状接近球形，水溶性较好，种类很多，可行使多种多样的生物学功能。
②纤维状蛋白质：分子外形呈棒状或纤维状，大多数不溶于水，是生物体重要的结构成分，或对生物体起保护作用，如胶原蛋白和角蛋白。
有些可溶于水，在一定的条件下聚集成固态，如血纤维蛋白原。
还有一些与运动机能有关，如肌球蛋白。
有些纤维状蛋白质是由球蛋白聚集形成的，一般归类于球蛋白，如微管蛋白和肌动蛋白。
③膜蛋白质：一般折叠成近球形，插入生物膜，也有一些通过非共价键或共价键结合在生物膜的表面。
生物膜的多数功能是通过膜蛋白实现的。
2、根据分子组成可将蛋白质分为两类。
（1）简单蛋白质：仅由肽链组成，不包含其它辅助成分的蛋白质称简单蛋白质（simple protein），按照溶解度的差别，可将简单蛋白质分为7类，清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白、谷蛋白、精蛋白、组蛋白、硬蛋白（2）结合蛋白质：结合蛋白质（conjugated protein）由简单蛋白质和辅助成分组成，其辅助成分通常称为辅基。
根据辅基的不同，结合蛋白质可分为5类：核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白和金属蛋白。
3、按功能将蛋白质分为10类。
（1）酶：酶是具催化活性的蛋白质，是蛋白质中种类最多的类群，新陈代谢的每一步反应都是由特定的酶催化完成的。
（2）调节蛋白：许多蛋白质具有调控功能，这些蛋白质称为调节蛋白。
其中一类为激素，如调节动物体内血糖浓度的胰岛素，刺激甲状腺的促甲状腺素，促进生长的生长素等。
另一类可参与基因表达的调控，它们能激活或抑制基因的转录或翻译。
（3）贮存蛋白质：有些蛋白的生物功能是贮存必要的养分，称贮存蛋白。
例如，卵清蛋白为鸟类胚胎发育提供氮源。
许多高等植物的种子含高达60%的贮存蛋白，为种子的发芽准备足够的氮素。
铁蛋白能贮存铁原子，用于含铁蛋白如血红蛋白的合成。
（4）转运蛋白质：主要有两类，一类存在于体液中，如血液中的血红蛋白转运氧气，血清蛋白转运脂肪酸。
生物化学——第一章蛋白质
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2N CH C OH
CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
谷氨酸（二羧基一氨基） pK1 pK2 pK3
碱性氨基酸：pI = (pK2 + pK3 )/2
赖氨酸（一pK羧1 基二p氨K2基pK）3
• 中性氨基酸pI一般为6.0答案：
• 提问：为什么偏酸性？
• -COOH解离程度略大于-NH2 • 提问：酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱）？
• 更酸（3.0 左 右）
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH CH 3 CH 2 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
H N
CO OH
吡咯
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
2、分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。 20种基本氨基酸按R的极性可分为： （1）非极性氨基酸 （2）极性氨基酸 （不带电荷氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸）
生物化学-生化知识点_蛋白质的共价结构
⽣物化学-⽣化知识点_蛋⽩质的共价结构1.6 肽：P162肽为氨基酸的线性聚合物，蛋⽩质是由⼀条或多条多肽链构成。
①①①肽和肽键结构肽的命名从N端开始到COOH端，氨基酸残基按顺序从左向右写，-NH2末端在左，-COOH端在右。
如Ser-Gly-Phe，称为：丝氨酰⽢氨酰苯丙氨酸。
⼀般氨基酸数⽬<12~20的肽为寡肽（⼩肽）；>20的肽为多肽。
①①①肽的物理化学性质①1①与氨基酸同，为离⼦晶格，熔点⾼，在⽔溶液中以偶极离⼦存在。
多肽中酰胺的氢不易解离，肽的酸碱性质主要取决于游离末端的α-氨基和α-羧基，以及侧链R基上的可解离基团，如Glu的γ-COOH、Lys的ε-NH2。
①2①滴定曲线：也有等电点，为多价离⼦等电点。
以Gly-Glu-Lys-Ala四肽为例 (P166表4-6)：①当pH <3.5，末端可解离基团全部质⼦化，2个+NH-、2个COOH，净电荷 +2；3①pH 3.5-4.5，C-末端COOH解离（pK a-=3.7），为2个+NH3、⼀个COOH、⼀个COO-，净电荷+1；①pH 4.5~7.5，Glu的γ-COOH解离，2个+NH3、2个COO-(pK a=4.6)，为等电点，净电荷为0；①pH7.8~10.2，N末端-+NH3解离（pK a=7.8），⼀个+NH3、⼀个NH2、2个COO-、净电荷-1；①pH>10.2，ε-+NH3解离，2个NH2、2个COO-，净电荷-2。
pH在等电点以上（碱性），多肽带负电荷。
pH在等电点以下（酸性），多肽带正电荷。
蛋⽩质滴定曲线更加复杂。
①3①化学反应①与茚三酮在弱酸性溶液中共热显紫⾊，为α-NH2反应（注意：伯胺也可使茚三酮显紫⾊），氨基酸、多肽均有此反应。
Pro为仲胺（亚氨基氨基酸），与茚三酮⽣成黄⾊物质。
茚三酮反应可⽤于定性、定量测定氨基酸和多肽。
②肽键的双缩脲反应：多肽，蛋⽩质中有肽键，有此反应，氨基酸没有此反应。
生物化学(1)
第四章蛋白质化学第一节蛋白质的分子组成1、蛋白质的元素组成有哪些特点？已知生物样品含氮量怎样计算生物样品蛋白质含量？第二节蛋白质的分子结构1、蛋白质的分子结构包括哪些？2、蛋白质分子中氨基酸之间的连接方式是什么？何谓肽键？3、蛋白质多肽链的方向是怎样的？4、何谓蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构？5、蛋白质二级结构有哪些基本形式？6、维系蛋白质各级结构的化学键分别是什么？第四节蛋白质的理化性质1、蛋白质的最大紫外吸收峰是多少?2、什么是蛋白质的等电点？当溶液PH小于、等于、大于PI时，蛋白质在溶液中分别带何种电荷？3、蛋白质在水溶液中的稳定因素是什么？4、蛋白质变性的实质是什么？蛋白质变性后理化性质有哪些改变？蛋白质变性的应用第五章核酸化学第一节核酸的分子组成1、核酸分为哪两大类？2、核酸的基本组成单位是什么？3、核苷酸的基本组成成分有哪些？第二节核酸的分子结构1、核酸分子中核苷酸的连接方式是什么？何谓核酸的一级结构？2、DNA双螺旋结构的要点有哪些？Chargaff法则有哪些？第三节核酸的理化性质6、何谓Tm？DNA分子中的G-C含量或A-T含量与Tm有何关系？7、何谓DNA变性？DNA变性的实质是什么？核酸变性后有什么特征？8、核酸的最大紫外吸收峰是多少?第六章酶第一节酶的分子组成与活性中心1、全酶的组成成分有哪些？各组成成分的作用是什么？2、何谓酶的活性中心？酶活性中心内有哪两种必需基团？第二节酶促反应的特点和机制1、酶与一般催化剂的不同点有哪些？2、酶具有高效性的机制是什么？第三节酶促反应动力学1、影响酶促反应速度的因素有哪些？2、何谓Km？有何意义？3、酶的抑制作用包括哪几类？4、磺胺类药物的作用机制？5、什么叫竞争性抑制作用及非竞争性抑制作用？动力学参数有何变化？各有什么主要特点？6、反竞争性抑制作用的动力学参数有何变化？7、高温及低温影响酶活性的机制分别是什么？8、激活剂的定义？唾液淀粉酶的非必需激活剂是什么？第四节酶的调节1、酶原的定义及其无活性的根本原因。
生物化学第二章 蛋白质
蛋白质
目 录
一、蛋白质的种类、含量与分类 二、氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的性质 六、食物中的蛋白质 七、蛋白质的分离与纯化
一、蛋白质的化学组成与分类
主要组成元素：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 百分数约为：碳占50~55%，氢占6~8%， 氧占20~30%，氮占15~18%及硫占0~4%。 大多数蛋白质所含氮素约为16%，因该元素容 易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定。 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25(100/16)计算出来: 即：蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
aa向正极移动 aa向负极移动 aa不移动
pI的测定：
酸碱滴定法； 基于aa所带基团 均可解离； 得到弱酸弱碱曲 线； 根据aa上可解离 基团的pK值计算 等电点： pK：解离常数。 以甘氨酸为例：
由此可知：
在生理pH内，aa 的羧基和氨基全部解离； 具有这种性质的物质称两性电解质； 带有相反基团的分子叫两性离子； 滴定中Gly的阳离子（R+）、阴离子（R-） 和两性离子（R°）的比例随pH而变； 当溶液中只有两性离子时， pH = pI
蛋白质氨基酸
蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在其 α -碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基； 由于脯基酸的α -氨基被取代，它实际上是一种α -亚 氨基酸。此外，每种氨基酸都有一个特殊的R基团。
生物体内常见氨基酸的分类：
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些 稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
基础生化学习要点-蛋白质 核酸
基本知识点:生物化学是研究生物的化学组成和生命过程中的化学变化的科学，即探究生命的化学本质。
第二章 蛋白质化学第一节蛋白质的元素组成蛋白质除含C、H、O、N及S外，有些蛋白质还含有P、Fe、Zn、Mo、Cu等。
各种蛋白质的平均含氮量为16%，这是蛋白质元素组成的重要特点，也是定氮法测定蛋白质含量的计算基础。
第二节蛋白质的基本组成单位——氨基酸一、蛋白质中的常见氨基酸蛋白质由L-α-氨基酸组成，组成蛋白质的氨基酸结构通式是。
各种氨基酸结构的不同表现在侧链基团或称R基团。
组成蛋白质的氨基酸主要有20种，称为常见氨基酸。
二、氨基酸的分类根据氨基酸R基团的极性分为三大类：（1）R基团为非极性或疏水的氨基酸；（2）R基团为极性但不带电荷氨基酸；（3）R基团为带电荷的氨基酸（中性pH时）。
其中第（3）类中又分为带正电荷和带负电荷的两种。
三、蛋白质的稀有氨基酸蛋白质中的稀有氨基酸没有对应的遗传密码子，是在肽链合成后，经过加工修饰而来。
因此，蛋白质稀有氨基酸的结构仍然是L-α-氨基酸。
四、非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸是生物体内各种组织和细胞中存在的、不参与蛋白质组成的氨基酸。
这些氨基酸大多是L-α-氨基酸，但有些非蛋白质氨基酸是D型氨基酸、以及β-、γ-、或δ-氨基酸。
五、氨基酸的酸碱性质氨基酸分子含有氨基和羧基，在溶液中呈解离状态。
氨基酸是两性电解质，同一种氨基酸在不同pH条件下可以带正电荷、负电荷或净电荷为零。
如果某种氨基酸在溶液中所带净电荷为零――即整个分子呈电中性，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。
不同的氨基酸具有不同的等电点。
六、氨基酸的立体化学除去甘氨酸外，蛋白质的其余19种常见氨基酸中的α-碳原子是一个不对称碳原子，即手性碳原子。
七、氨基酸的吸收光谱蛋白质的20种常见氨基酸，在可见光区域都没有光吸收，在远紫外区都有光吸收。
但在近紫外区域，只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有光吸收。
由于蛋白质含有这几种芳香族氨基酸，因此也具有紫外吸收能力，其最大光吸收在280nm波长处。
生物化学--蛋白质
3.超二级结构和结构域 蛋白质二级结构和三级结构的过渡态。
（1）超二级结构 二级结构组合体，但没有结构域。
胶原蛋白
弹性蛋白
角蛋白
几种超二级结构
• 胶原蛋白 脊椎动物中最多、最普遍的蛋白质 普遍存在于结缔组织、真皮、腱、韧带、骨及软骨、血管壁、角膜 等处的细胞外基质中。
每条肽链是α左手 螺旋
共价键
③加人可与蛋白质结合成不溶解的化合物的物质 （变性）
重金属离子
酸根
4.蛋白质的变构和变性
（1）变构 蛋白质与效应物的结合引起整个蛋白质分子构象发生改变的现象就称为蛋白质的变构作用， 又称别构作用。（只涉及非共价键的断裂，是可逆的） （2）变性 蛋白质分子的空间结构发生改变和破坏从而丧失生物活性的现象叫变性。 一级结构不变，破坏二级结构以上的结构，即氢键等次级键部分或全部断裂。 溶解度降低，易沉淀（内部的疏水基团暴露）； 失去结晶能力； 肽链松散，易被水解； 辅酶脱离。 蛋白质复性：如果不过于剧烈，变性后的蛋白质可以在一定的条件下恢复其生物活性。 ②致变因素 高温、振荡、搅拌、超声波、X射线、紫外线; 重金属离子、强酸、强碱、尿素，去污剂以及酒精、丙酮等有机溶剂等。
螺距0.54nm 3.6个氨基酸残基
右手螺旋居多
（2）β-折叠 并列的比α螺旋更为伸展的肽链，互相以氢键连接起来而成片层状的结构。 肽链比较伸展，弹性较差。
（3）β-转角和不规则卷曲 β转角：使多肽链发生180°的回折。 不规则卷曲：使一种没有规律的松散肽链结构。酶的功能部位常常 位于这种构象区域里。
3条α-螺旋共价相 连，形成右手螺 旋。
长， 肽链间的共价键数目增 加，使胶原纤维越来越 硬而脆，结果改变了结 缔组织的机械性能。
生物化学蛋白质
生物化学蛋白质《生物化学蛋白质：化学式背后的奇妙世界》嘿，同学们！今天咱们来聊聊生物化学里超级重要的蛋白质以及与之相关的一些化学概念的化学式哦。
一、蛋白质的基本组成——氨基酸与化学键咱们先得知道蛋白质是由氨基酸组成的。
氨基酸就像一个个小积木块。
那这些小积木块是怎么连接起来形成长长的蛋白质链的呢？这就靠化学键啦。
化学键就像是原子之间的小钩子哦。
比如说，氨基酸之间连接靠的是一种特殊的共价键，就像原子们共用小钩子连接起来一样。
这个共价键可厉害了，它能让氨基酸稳稳地连在一起，就像咱们用绳子把珠子串起来做成手链一样，一个氨基酸的氨基和另一个氨基酸的羧基之间通过这个共价键，手拉手形成了肽键，很多个氨基酸这样连接起来就变成了多肽链，多肽链再经过一些折叠、卷曲等复杂过程就形成了各种各样功能神奇的蛋白质啦。
二、蛋白质分子结构中的化学平衡蛋白质的结构可不是一成不变的哦，在体内存在着一种像拔河比赛一样的化学平衡。
咱们把蛋白质的不同构象（也就是不同的形状啦）看成是拔河比赛的两队人。
有时候，蛋白质可能是一种比较松散的结构，就像一队人有点放松；有时候它又会变成一种紧密的、有功能的结构，就像另一队人在使劲把绳子往自己这边拉。
当达到化学平衡的时候呢，就像是拔河的两队人力量相当了，正反应（从松散到紧密结构的变化）和逆反应（从紧密到松散结构的变化）的速率相等了，这个时候蛋白质在体内的这种结构状态的浓度就不再变化了。
这就保证了蛋白质在身体里能恰到好处地发挥作用，就像拔河比赛达到平衡后大家都停下来，场面稳定下来一样。
三、蛋白质分子的极性与溶解性咱们再来看看蛋白质分子的极性。
同学们都知道水是极性分子吧，它就像一个小磁针一样。
氧原子那一端就像是磁针的南极，带负电；氢原子那一端就像是北极，带正电。
蛋白质分子呢，它有的部分是极性的，有的部分是非极性的。
如果一个蛋白质分子极性的部分比较多，就像它身上带了很多小磁针，那它就比较容易和水这样的极性分子相处，就会比较容易溶解在水里，就像磁铁吸铁屑一样，极性相似的东西就容易凑在一起。
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一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
蛋白质一级结构是空间结构和生物功能的基础，一级结构决定空间结构；但一级结构并非决定空间结构的唯一因素。空间结构是生物活性的直接体现。
名词解释：
1.等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2.肽键：由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的共价化学键。
肽链：许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
肽
肽平面：肽键的C和N端均为sp2杂化，具有部分双键的性质，相关的6个原子处于共平面即为肽平面。肽平面内两个C 多处于反式构型。
二级结构：多肽链借助氢键沿一维方向排列成的规则的周期性的构象，是多肽链局部的空间结构（构象），主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角等几种形式，它们是构成蛋白质高级结构的基本要素。n n+4 n-4
超二级结构:也称为基元(motif)，是若干二级结构单元相互作用而成的稳定的、规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体，具有相对独立的构象和功能。是三级结构的构件(building block) 。
3.维持三级结构的作用力：盐键 氢键 疏水键 范德华力 二硫键
4.核酸酶A变性复性实验
一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能
氨基酸序列ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ供主要的生物化学信息
重要的蛋白质氨基酸序列改变引发疾病镰刀形红细胞贫血 一级结构 分子病
三级结构：蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，即一条多肽链的三维结构。
结构域:在二级结构和超二级结构的基础上形成的三级结构的局部折叠区，是相对独立的球状实体。结构域是球状蛋白质的独立折叠单位。
四级结构：由相同或不同的称作亚基（subunit）的多肽链按照一定排布方式聚合而成的蛋白质聚合体，亚基本身都是独立折叠的球蛋白，一般只包含一条多肽链，也有的由二条或二条以上由二硫键连接的肽链组成。
变性：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的高级结构发生变化，但其一级结构并未改变。变性使蛋白质的物理化学性质和生物学功能都随之改变或丧失。
复性：蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的天然构象，恢复原有的理化性质和生物活性。
尿素盐酸胍 氢键 SDS疏水相互作用