01_蛋白质
蛋白质(营养学课件)PPT课件
目 录
• 蛋白质的基本概念 • 蛋白质的分类 • 蛋白质的消化与吸收 • 蛋白质的需要量与来源 • 蛋白质与健康 • 蛋白质的生物合成与降解
蛋白质的基本概念
01
蛋白质的组成
蛋白质由氨基酸组成
氨基酸是蛋白质的基本组成单位，通过肽键连接形成长链。
必需氨基酸与非必需氨基酸
05
蛋白质与生长发育
总结词
蛋白质是生长发育的重要物质基础，对儿童和青少年的生长发育至关重要。
详细描述
蛋白质是细胞生长和组织修复的主要原料，对于儿童和青少年的生长发育尤为重要。缺乏蛋白质会导 致发育迟缓、生长停滞，甚至影响智力发育。因此，保证充足的蛋白质摄入对儿童和青少年的健康成 长至关重要。
蛋白质与肌肉形成
必需氨基酸是指人体不能自行合成，必须从食物中摄取的氨基酸； 非必需氨基酸则可以由人体自行合成。
蛋白质的分类
根据其来源和组成，蛋白质可分为动物性蛋白质和植物性蛋白质。
蛋白质的结构
01
02
03
一级结构
指蛋白质中氨基酸的排列 顺序，决定了蛋白质的基 本性质。
二级结构
指蛋白质中局部主链的折 叠方式，常见的有α-螺旋、 β-折叠和β-转角等。
03
蛋白质的消化
01
02
03
04
蛋白质的消化始于胃部
在胃中，蛋白质被胃酸和胃蛋 白酶分解为肽和氨基酸
小肠中的胰蛋白酶、糜蛋白酶 和羧基肽酶进一步分解肽，使
其成为更小的肽和氨基酸
这些氨基酸和肽最终被小肠吸 收进入血液
蛋白质的吸收
小肠通过主动转运和被动转运的 方式吸收氨基酸和肽
氨基酸和肽被吸收后进入血液， 随血液循环运送到各个组织器官
第01章蛋白质的结构与功能课件
蛋白质的分子结构包括:
第一章 蛋白质的结构与功能
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级 结构
蛋白质空间构象是蛋白质特性和功能的基础。 有一条肽链形成的蛋白质只有1—3级结构，有 两条或两条以上肽链形成的蛋白质才具有四级 结构。
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
目录
蛋白质与多肽的区别：
第一章 蛋白质的结构与功能
凡氨基酸残基数目在50个以上，且具有特定空 间结构的肽称蛋白质； 凡氨基酸残基数目在50个以下，且无特定空间 结构者称多肽。
目录
第一章 蛋白质的结构与功能
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
目录
第一章 蛋白质的结构与功能
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基 酸缩合则形成三肽……
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽 称多肽(polypeptide)。
目录
第一章 蛋白质的结构与功能
除一级结构外，蛋白质的二、三、四级结构均属 于空间结构，即构象（conformation）。 构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。蛋 白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系。
细胞中的生物大分子-蛋白质
蛋白质的结构
01
02
03
04
一级结构
指蛋白质中氨基酸的排列顺序 ，由肽键连接形成肽链。
二级结构
指蛋白质中局部主链的折叠方 式，如α-螺旋、β-折叠等。
三级结构
指整条肽链中各个结构单元之 间的空间排列，通过二硫键、 氢键等相互作用维持稳定。
01
蛋白质是免疫系统的主要成分， 参与免疫应答和免疫调节。
02
蛋白质能够识别外来抗原，激活 免疫反应，清除病原体，对于维 持生物体的健康具有重要作用。
05
蛋白质与其他生物分子的关系
与核酸的关系
蛋白质与核酸共同参与基因的表 达和调控，维持细胞正常的生命
活动。
蛋白质可以与核酸结合形成复合 物，如DNA-蛋白质复合物和
泛素化降解
通过泛素-蛋白酶体途径，将蛋白质标 记后进行降解。
蛋白质的代谢
合成代谢
细胞通过转录和翻译合成蛋白质，以满足生命活动的需要。
分解代谢
细胞通过水解和泛素化降解分解蛋白质，释放能量并回收氨 基酸。
03
蛋白质的分类与特性
按照来源分类动物蛋白质Fra bibliotek主要来源于肉类、蛋类、奶类等动物制品，如肌动 蛋白、乳铁蛋白等。
RNA-蛋白质复合物，参与DNA 复制、转录和翻译等过程。
某些蛋白质是核酸酶的组成部分， 能够催化核酸的降解和修复。
与碳水化合物的关系
蛋白质与碳水化合物共同参与细胞能 量代谢，如蛋白质中的氨基酸可以转 化为葡萄糖以满足能量需求。
某些蛋白质可以与糖类结合形成糖蛋 白，参与细胞识别、信号转导和免疫 应答等过程。
细胞中的生物大分子-蛋白质
什么是蛋白质
什么是蛋白质
蛋白质是生物体内一类重要的大分子有机化合物，由氨基酸构成。
它们在生命体内担任着多种关键的生物学功能，包括结构支持、酶催化、运输、信号传导等。
蛋白质是生命体内最复杂、最多样化的大分子之一，对维持细胞结构和功能至关重要。
蛋白质的基本结构单位是氨基酸。
氨基酸是由氨基基团（NH₂）、羧基基团（COOH）、一个氢原子和一个侧链组成的。
蛋白质是通过氨基酸之间的肽键形成的多肽链。
蛋白质的氨基酸序列编码了其结构和功能。
蛋白质的功能非常多样，包括：
1. 结构：一些蛋白质在细胞和组织中提供支持和结构。
例如，胶原蛋白是结缔组织中的主要蛋白质，赋予组织强度和弹性。
2. 酶：酶是催化生化反应的蛋白质，可以加速化学反应的进行，从而维持细胞代谢。
3. 运输：携带和传递物质，如血液中的血红蛋白负责输送氧气。
4. 免疫：免疫球蛋白参与免疫系统的功能，识别和抵御外部入侵的病原体。
5. 信号传导：通过激活或抑制细胞内信号通路来调节细胞功能的蛋白质。
6. 运动：肌肉中的肌动蛋白和微管蛋白等负责细胞和组织的运动。
蛋白质的功能和结构高度特异，它们的三维结构决定了它们的功能。
蛋白质的合成由基因编码的DNA信息进行，遵循中心法则，即DNA 转录成mRNA，再由mRNA翻译成蛋白质。
蛋白质的合成过程发生在细胞的核糖体中。
蛋白质的营养PPT课件
详细描述
肌肉主要由蛋白质构成，蛋白质的摄入对于肌肉的合成和维持非常重要。在进行力量训练时，肌肉会产生微损伤， 蛋白质可以帮助肌肉恢复和生长，促进肌肉力量的增加。缺乏蛋白质会导致肌肉萎缩、力量下降等问题。
蛋白质与疾病预防
总结词
不同食物的氨基酸评分不同，一般来 说，动物蛋白质的氨基酸评分较高， 植物蛋白质的氨基酸评分较低。
氨基酸评分越高，说明食物蛋白质的 氨基酸模式越接近理想模式，其营养 价值越高。
Part
04
蛋白质与健康
蛋白质缺乏与营养不良
总结词
蛋白质缺乏会导致营养不良，影响身体的正常生理功能。
详细描述
蛋白质是人体必需的营养素之一，参与构成身体的组织和器官，包括肌肉、骨 骼、血液、神经等。缺乏蛋白质会导致身体无法正常运转，出现消瘦、贫血、 免疫力下降等症状，严重影响身体健康。
02
在膳食搭配中，应控制脂肪的摄 入量，选择低脂肪的食物和烹饪 方式，避免摄入过多的饱和脂肪 和反式脂肪。
个体差异与膳食搭配
由于个体差异的存在，不同人的营养 需求和消化吸收能力不同，因此膳食 搭配应根据个体差异进行调整。
例如，对于老年人、儿童、孕妇、身 体虚弱的人来说，应根据其特殊的营 养需求和消化吸收能力，选择适合他 们的食物和膳食搭配方式。
蛋白质的摄入量与推荐摄入量
中国居民膳食指南建议，成年人每天摄入蛋白质的量为1.2克/千克体重，其中动物性蛋白质 占40%-50%。
对于生长发育期的儿童和青少年，蛋白质的摄入量应适当增加，以满足生长发育的需要。
对于孕妇和哺乳期妇女，由于胎儿和婴儿的生长发育需要，蛋白质的摄入量也需相应增加。
营养学基础知识 蛋白质
营养学基础知识蛋白质蛋白质是人体内非常重要的一种营养物质，它在维持人体正常生理功能和健康方面起着至关重要的作用。
蛋白质是由一系列氨基酸组成的，它们通过化学键结合在一起，形成复杂的三维结构。
蛋白质在人体内的功能多种多样，涉及到细胞结构、酶活性、免疫功能等方面。
蛋白质在细胞结构中起着重要的作用。
细胞是构成人体的基本单位，而细胞中的许多结构都是由蛋白质构成的。
例如，肌肉组织中的肌纤维就主要由肌蛋白组成。
此外，蛋白质还参与构建细胞膜，维持细胞的完整性和稳定性。
蛋白质还具有酶活性。
酶是一种催化剂，它可以加速生物体内各种化学反应的进行。
这些酶大多数都是蛋白质，它们通过与底物结合，使底物发生化学变化。
例如，消化系统中的胃蛋白酶可以分解食物中的蛋白质，促进消化吸收。
此外，许多代谢反应也需要蛋白质酶的参与。
蛋白质还在免疫功能中发挥着重要的作用。
免疫系统是人体的防御系统，它可以识别并消灭入侵的病原体。
免疫系统中的抗体是一种特殊的蛋白质，它们可以与病原体结合，并通过激活其他免疫细胞来清除病原体。
此外，蛋白质还参与调节免疫反应的平衡，维持机体内的免疫稳态。
蛋白质还在生长发育中发挥着重要作用。
儿童和青少年处于生长发育阶段，他们需要额外的蛋白质来支持身体的发育。
蛋白质是构成身体组织的基本单位，它能够提供必需的氨基酸，促进细胞分裂和组织修复。
蛋白质还参与了人体内的许多调节过程。
例如，一些激素和神经递质就是由蛋白质合成的，它们可以调节人体内的许多生理功能。
蛋白质还参与血液的凝固、氧气的运输以及维持酸碱平衡等重要生理过程。
总的来说，蛋白质在人体内的地位不可忽视。
它在细胞结构、酶活性、免疫功能以及生长发育等方面都起着重要作用。
因此，我们在日常饮食中要注意摄入足够的蛋白质。
富含蛋白质的食物有肉类、鱼类、乳制品、豆类和坚果等。
合理搭配食物，摄入多样化的蛋白质来源，可以帮助我们维持身体健康和正常的生理功能。
有机生物大分子-蛋白质
06
蛋白质的应用
在生物工程中的应用
蛋白质工程
通过基因工程技术对蛋白质进行改造，以实现特定功能或优化性 能。
酶工程
利用蛋白质作为酶，实现工业化生产中的催化反应，提高生产效率 和产品质量。
细胞培养和组织工程
二级结构是指蛋白质中局部主链的折叠方式，常见的有α-螺旋、β-折叠 和β-转角等。三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置， 由二级结构通过肽键和侧链基团相互作用形成。
四级结构是指蛋白质分子中不同肽链之间的相互关系，包括二硫键、氢 键等相互作用。
蛋白质的高级结构
蛋白质的高级结构是指蛋白质在细胞内的空间构象，包括细胞内定位、与其他分 子相互作用等。
研究蛋白质在生物体内的调控机制，有助于揭示生物体的复杂性和多样性。
详细描述
蛋白质是生物体内最重要的调控分子之一，通过与其他分子相互作用，参与信号转导、基因表达等过 程。未来研究可以深入探究蛋白质在生物体内的调控机制，揭示生物体的复杂性和多样性，为生物工 程、基因编辑等领域提供理论支持。
THANKS
到关键的调控作用。
酶的催化效率极高，能够显著降 低反应所需的活化能，从而加速
反应的进行。
细胞识别和信号转导
蛋白质能够与特定的受体结合，传递信号，调 节细胞的功能和行为。
在细胞识别过程中，蛋白质能够作为细胞表面 受体或配体，与细胞外环境中的信号分子结合， 调控细胞的生长、分化、迁移等过程。
信号转导过程中，蛋白质能够通过磷酸化、去 磷酸化等化学修饰，改变其空间结构和功能， 从而调控信号的传递和细胞的应答。
总结词
探究蛋白质的合成与降解机制，有助于理解生物体的代谢过程和调控机制。
蛋白质的分离、纯化
胰岛素的分离纯化
胰岛素是一种由胰腺分泌的激素， 具有降低血糖的作用。胰岛素的 分离纯化通常采用离子交换色谱
和结晶法。
胰岛素的分离纯化对于治疗糖尿 病具有重要意义。纯化的胰岛素 可以用于注射，帮助糖尿病患者
控制血糖水平。
在胰岛素的分离纯化过程中，需 要特别注意避免蛋白质的聚集和 变性，以确保产品的安全性和有
利用半透膜，根据不同物质之间的分 子大小和形状差异进行分离。
色谱分离
利用不同物质在固定相和流动相之间 的吸附、分配等作用力差异进行分离。
蛋白质的纯度鉴定
化学分析
电泳分析
利用蛋白质中的特定化学基团进行定量分 析，如测定氨基酸组成和序列、测定肽键 等。
利用不同蛋白质在电场中的迁移率差异进 行分离，再通过染色或放射自显影等技术 进行检测。
有机溶剂沉淀法
利用有机溶剂降低水的介电常数，使 蛋白质发生沉淀。常用的有机溶剂有 乙醇、丙酮等。
离心法
高速离心法
利用高速旋转产生的离心力使溶液中 的悬浮颗粒沉降，从而实现蛋白质的 分离。
超速离心法
在高速离心的基础上，利用密度梯度 离心技术，将不同密度的蛋白质进行 分离。
膜分离法
微滤
利用微孔滤膜，将溶液中的悬浮颗粒和微生物截留，从而实现蛋白质的分离。
蛋白质在水中的溶解度 受pH、离子强度、温度 等因素影响。不同蛋白 质具有不同的溶解度。
蛋白质的分离纯化方法
沉淀法
利用蛋白质的溶解度差异，通过改变 某些条件（如pH、离子强度、温度 等）使蛋白质沉淀析出。
离心分离
利用离心机的高速旋转产生的离心力， 根据不同物质之间的密度和沉降系数 差异进行分离。
膜分离
血红蛋白的分离纯化通常采用色谱技术，如凝胶过滤色谱和离子交换色谱。这些技术可以根据蛋白质 的大小、电荷和疏水性等性质进行分离。
蛋白质的研究方法与原理
蛋白质的免疫检测
总结词
免疫检测是利用抗体与抗原的特异性结合来检测蛋白质的技术。它具有高灵敏度、高特 异性和操作简便等优点。
详细描述
免疫检测的基本原理是利用抗体与抗原的特异性结合，通过检测抗体与抗原的结合情况 来判断蛋白质的存在。常用的免疫检测方法包括酶联免疫吸附试验（ELISA）、免疫印 迹等。这些方法能够检测出低浓度的蛋白质，并且可以对蛋白质进行定量和定性分析，
因此在生物医学研究中广泛应用。
04
蛋白质的表达与调控
基因工程技术表达蛋白质
基因工程技术是研究蛋白质表达的重要手段，通过基 因工程技术可以高效地在大肠杆菌、酵母、哺乳动物
细胞等宿主细胞中表达蛋白质。
基因工程技术表达蛋白质的原理是将目的基因插入到 宿主细胞的基因组中，通过转录和翻译过程合成蛋白
质。
基因工程技术表达蛋白质的优点是可以在短时间内大 量生产蛋白质，并且可以方便地改变蛋白质的序列和
05
蛋白质的结构与功能研 究
X-射线晶体学研究蛋白质结构
总结词
X-射线晶体学是一种通过X-射线分析晶体结构的方法，广泛应用于蛋白质结构 的研究。
详细描述
X-射线晶体学通过分析X-射线在晶体中的衍射，可以确定蛋白质分子的三维结 构。研究人员将蛋白质结晶后，利用X-射线照射晶体，衍射的X-射线通过分析 波长和强度，可以推断出蛋白质分子的空间排列和构象。
蛋白质的表达水平在不同个体之间存在差异，通过对个体 蛋白质表达谱的分析，可以为个体化治疗提供依据，实现 精准医疗。
蛋白质在生物工程领域的应用
生物制药
酶工程
蛋白质是生物药物的主要成分，通过 基因工程技术生产重组蛋白药物，可 用于治疗多种疾病。
酶是蛋白质的一种，通过酶工程技术 和蛋白质工程手段对酶进行改造和优 化，可以提高酶的催化效率和稳定性。
蛋白质代谢与运动
蛋白质代谢与运动对老年人 的作用：探讨蛋白质代谢与 运动对老年人身体机能、肌 肉力量、骨密度等方面的改 善作用，以及预防老年人跌 倒和骨折等方面的效果。
蛋白质代谢与运动对运动员 表现的影响：研究蛋白质代 谢与运动对运动员体能、力 量、耐力等方面的提高作用 ，以及其对运动员竞技表现 和恢复能力的促进作用。
03
运动强度与肾脏蛋 白质代谢
高强度运动对肾脏蛋白质的合成 和分解均有较大影响，而低强度 运动主要促进蛋白质合成。
03 蛋白质代谢与运动表现
蛋白质代谢与肌肉力量
01 02
肌肉力量
蛋白质是肌肉的主要构成成分，蛋白质代谢对于肌肉力量的增长至关重 要。蛋白质的合成和分解代谢直接影响肌肉纤维的数量和粗细，从而影 响肌肉力量。
蛋白质代谢与运动的营养干 预：探讨如何通过合理的营 养干预，促进蛋白质代谢与 运动的效果，提高运动表现 和健康水平。
蛋白质代谢与运动的实践应用前景
蛋白质代谢与运动在健身和减肥中的应用
将蛋白质代谢与运动的理论应用于健身和减肥实践中，制定科学合理的运动和饮食计划， 帮助人们实现健康减肥和塑造良好体态。
力量训练
在进行力量训练时，肌肉需要更多的蛋白质来修复和生长。合理补充蛋 白质可以提高肌肉力量和促进肌肉恢复。
03
蛋白质摄入量
为了达到最佳的肌肉力量增长效果，运动员和健身者需要摄入足够的蛋
白质，通常建议每天每公斤体重摄入1.2-1.7克蛋白质。
蛋白质代谢与耐力表现
耐力表现
蛋白质补充时机
蛋白质在耐力运动中发挥着重要作用， 它参与肌肉收缩、能量代谢和免疫调 节等过程。
量或合成其他小分子物质。
氨基酸的互变
03
某些氨基酸可以通过转氨基作用转化为其他氨基酸，以适应身
蛋白质 ppt课件
蛋白质缺乏症
蛋白质缺乏症是指由 于蛋白质摄入不足或 吸收障碍导致的营养 缺乏病。
在儿童中，蛋白质缺 乏症还可能导致生长 发育迟缓、智力发育 不良等。
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
症状包括体重减轻、 肌肉萎缩、贫血、免 疫力下降等。
蛋白质过量的危害
01
02
03
04
虽然蛋白质是人体必需的营养 素，但摄入过多也会对健康造
成负面影响。
蛋白质的分类
根据结构
可分为简单蛋白质和结合蛋白质。
根据功能
可分为酶、激素、抗体、载体、血红蛋白等。
蛋白质的结构与功能
结构
蛋白质的结构可分为一级、二级、三级和四级结构。一级结构是指蛋白质中氨基酸的排列顺序；二级 结构是指蛋白质中局部主链的构象；三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置；四级 结构是指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及相互作用。
蛋白质 PPT 课件
目录
CONTENTS
• 蛋白质简介 • 蛋白质的合成与分解 • 蛋白质与疾病 • 蛋白质在生物体内的应用 • 蛋白质研究的前沿与展望
01 蛋白质简介
定义与组成
定义
蛋白质是由氨基酸组成的大分子 有机化合物，是构成细胞和组织 的主要物质之一。
组成
蛋白质由20种不同的氨基酸通过 肽键连接而成，其分子量通常在 10,000道尔顿以上。
高蛋白饮食可能导致肾脏负担 加重，引发肾脏疾病。
过量的蛋白质在体内代谢过程 中会产生大量的氨和尿素，增 加肝脏负担，并可能导致肝病
。
此外，高蛋白饮食还可能引发 肥胖、心血管疾病等健康问题
。
04 蛋白质在生物体内的应用
蛋白质在食品工业中的应用
蛋白质作为食品添加剂
生化实验01-蛋白质含量的测定
1.0mL
1.0 0.8 0.6 0.4 0.2
0
5mL，混匀后室温下放置5~10min
0.5mL（逐一加入并立即混匀），20~30min后，测定
A650
6
比色测定：
1号管为空白，在650nm波长下用10mm光程的比色皿测定各管 的吸光度。
标准曲线绘制：
以每管标准蛋白含量（μg）为 横坐标，吸光度（A650）为纵坐标 ，在坐标纸上绘制出标准曲线。
-3
T1
T1
T1
-1
-2
-3
3个技术重复
T2
T2
T2
-1
-2
-3
T3
T3
T3
-1
பைடு நூலகம்
-2
-3
9
五、原始数据
A650的记录
管号
12 34 5
标准蛋白 0 50 100 150 200
含量 (μg)
A650
W=
VT=
VS=
测定-1 测定-2 测定-3
N=
10
六、结果计算
• 标准曲线的绘制： 1、坐标纸绘制 2、在excel中绘制并求
出回归方程
A650
0.3 0.2 0.1
50 100 150 200
蛋白质含量（ μg ）
11
X：根据样品的吸光值查得的蛋白质含量（ μg ）； X1= , X2= ，X3= ，X平均=
12
样品中蛋白质的含量（mg/g）＝
X VT N W VS 1000
X：根据样品的吸光值查得的蛋白质量（μg）； VT：提取液总体积（mL）； Vs：测定时取用的样品体积（mL）； W：样品鲜质量（g）； N：样品稀释倍数）
蛋白质介绍
蛋白质介绍
蛋白质是一类生命体中不可或缺的重要分子，它们在细胞结构、功能和代谢中扮演着关键的角色。
蛋白质由氨基酸组成，是由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的长链状分子。
蛋白质在生物体内具有多种功能，包括构建细胞结构、催化生物化学反应、传递信号、运输分子等。
蛋白质在细胞结构中起着承载和支撑的作用。
细胞膜、细胞器和细胞骨架等都由蛋白质构成，赋予了细胞形态和功能。
例如，细胞膜上的蛋白质可以作为受体接受信号分子的信息，从而调节细胞内的生物反应。
蛋白质在生物体内参与调节和催化生物化学反应。
酶是一类催化生物体内化学反应的蛋白质，通过特定的结构和活性位点，可以加速生物体内的代谢过程。
例如，消化系统中的酶可以帮助分解食物中的大分子，使其变为小分子以被吸收利用。
蛋白质还可以作为信号分子传递信息。
细胞表面的受体蛋白质可以感知外界的信号分子，从而触发细胞内的信号传导通路，调节细胞的生理功能。
这种信号传导机制在细胞生长、分化和凋亡等过程中起着至关重要的作用。
蛋白质还可以作为运输分子，在生物体内运输各种物质。
例如，血液中的血红蛋白可以结合氧气，在体内输送氧气到各个组织和器官，
以维持正常的生理活动。
总的来说，蛋白质是生命体中不可或缺的重要分子，它们在细胞结构、功能和代谢中发挥着关键的作用。
通过构建细胞结构、催化生物化学反应、传递信号、运输分子等多种方式，蛋白质保证了生物体内的正常生理活动。
因此，了解蛋白质的结构和功能对于理解生命体的运作机理具有重要意义。
蛋白质的基础知识PPT课件
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详细描述
蛋白质的一级结构是指氨基酸的排列顺序，决定了蛋白质的特性和功能。二级 结构是指肽链的局部折叠和螺旋结构。三级结构是指整条肽链的复杂空间构象， 决定了蛋白质的功能和稳定性。
02
蛋白质的功能
蛋白质的结构功能
维持细胞组织完整性
蛋白质是细胞和组织的主要构成成分， 对于维持细胞和组织的完整性至关重 要。
蛋白质的基础知识 PPT课件
• 蛋白质的概述 • 蛋白质的功能 • 蛋白质的分类 • 蛋白质的合成与分解 • 蛋白质与健康 • 蛋白质的应用
目录
01
蛋白质的概述
蛋白质的定义
总结词
蛋白质是生物体内重要的有机大 分子，由氨基酸组成，具有复杂 的空间结构和多种生物学功能。
详细描述
蛋白质是构成生物体的基本物质 之一，是细胞和组织的主要成分 ，具有多种生物学功能，如催化 反应、运输、免疫保护等。
维持生物体的形态
维持生物体的运动
蛋白质中的肌动蛋白、肌球蛋白等参 与肌肉收缩，使生物体能够运动。
蛋白质参与生物体的形态构建，如肌 肉、骨骼、毛发等。
蛋白质的催化功能
01
02
03
参与生物化学反应
蛋白质中的酶能够催化生 物体内的各种化学反应谢速度，维持代谢平衡。
活性的蛋白质。
蛋白质的分解
01
蛋白质的分解主要通过 蛋白酶的催化作用将肽 键水解成氨基酸。
02
消化酶在消化道中将食 物中的蛋白质分解成氨 基酸和短肽，便于吸收。
03
细胞内的蛋白质通过泛 素-蛋白酶体途径选择性 降解，维持细胞内环境 稳定。
04
分解后的氨基酸可被重 新利用合成新的蛋白质， 也可作为能量物质氧化 分解供能。
六大营养素(蛋白质和脂类)
不饱和脂肪酸 ：脂肪酸分子中碳之间有一个及以上双键的。 双键两个以上称为多不饱和脂肪酸
脂肪酸与必需脂肪酸
必需脂肪酸
机体生命活动必不可少，但机体本身不能合成，必须有食 物供给的多不饱和脂肪酸。
n-6系列的亚油酸（花生四稀酸、r-亚麻酸） n-3系列的亚麻酸（DHA、EPA）
A Healthy Diet To Eat Healthy
美味就现在，美食每刻
04.内分泌作用 05.供给必需脂肪酸
06.促进脂溶性维生素的吸收
35
脂类的分类及生理功能
01.存储和供给能量
• 1g脂肪在体内完全 氧化释放9.3kcal的热 能
• 机体摄食能量过多， 过多的能量以脂肪 形式储存在体内
脂类的分类及生理功能
02.构成机体组织
• 类脂是组成人体细胞的 类脂层的基本原料。
蛋白质的利用率
• 是指食物蛋白质（氨基酸）被消化、吸收后再体内被利用 的程度。
蛋白质的生物学价值 蛋白质的净利用率 蛋白质的功效比值
食物蛋白质的营养评价
蛋白质的生物学价值
• 生物价-评定食物蛋白质营养价值高低的常用方法，是表示 被机体吸收后在体内的利用率，是机体的氮储留与氮吸收 量之比。
脂肪的消化率 必需脂肪酸的含量 脂溶性维生素的含量
评价指标
脂肪营养价值评价
脂肪的消化率
• 食物脂肪的消化率与其熔 点密切相关，熔点越低越 易消化。
• 熔点又与食物脂肪中含不 饱和脂肪酸的种类和含量 有关。
脂肪营养价值评价
必需脂肪酸的含量
• 必需脂肪酸的含量与组成是衡量食物油脂营养价值的重要 方面。
蛋白质的理化性质
三级结构是指整条肽链的折叠 和盘绕方式，形成具有特定空 间构象的完整蛋白质分子。
蛋白质的高级结构决定了其生 物学活性和功能，是蛋白质发
挥生物学功能的基础。
Байду номын сангаас2
蛋白质的理化性质
溶解性
蛋白质的溶解性主要取决于其氨基酸组成和分子结构。一些氨基酸如极性氨基酸可以增加蛋白质的水溶性，而疏水性氨基酸 则会使蛋白质更难溶于水。此外，蛋白质的溶解度还受到pH值、离子强度和温度等因素的影响。
蛋白质的溶解度对其功能性质有重要影响，如形成凝胶、乳化和稳定性等。在食品加工过程中，蛋白质的溶解度决定了其在 不同条件下的行为和功能表现。
黏度
蛋白质的黏度主要取决于其分子大小、形状和浓度。蛋白质 分子在溶液中会形成网状结构，从而产生黏度。此外，蛋白 质的黏度还受到温度、pH值和离子强度等因素的影响。
03
蛋白质的分类
按功能分类
结构蛋白
主要参与细胞和组织的结构组 成，如胶原蛋白和角蛋白。
酶蛋白
具有催化生物化学反应的功能 ，如羧基酶和脱氢酶。
运输蛋白
负责运输分子和离子，如血红 蛋白和转运蛋白。
免疫蛋白
参与免疫应答，如抗体和免疫 球蛋白。
按分子量分类
低分子量蛋白质
相对分子质量较小，通常在 10,000-50,000之间，如肌红蛋 白和细胞色素C。
酶的活性受温度、pH值、激活 剂和抑制剂等多种因素影响，需 要在适宜的条件下才能发挥最佳
效果。
酶在生物体内发挥着广泛的作用， 如消化、代谢、免疫等，对于生 物的生长、发育和繁殖至关重要。
激素活性
激素活性是指蛋白质在生物体 内作为激素的能力，能够调节 生物体的代谢、生长和发育等
01 生物大分子的结构和功能(蛋白质篇)
厦门大学2010生化
糖蛋白 是以蛋白质为主,在蛋白质多肽链骨架上共价
连接着寡糖链形成的生物大分子
浙江大学2010生化
免疫蛋白是 A.铁蛋白 B.糖蛋白 C.铜蛋白 D.核蛋白
寡糖与蛋白的O连接指与Ser或Thr的侧链羟 基O连接,N连接指----------------
如镰刀形红细胞贫血症系链N-端第6位氨基 酸残基由Glu→Val的结果。
再如糖尿病胰岛素分子病系胰岛素第24位 Phe →Leu。
分子病(molecular disease)：基因突变导致蛋白质的 一级结构改变，表现出生理功能的异常，使机体出 现病态现象。 如镰刀状红细胞贫血。
镰刀样红细胞性贫血 (Sickle cell anemia)
蛋白质二级结构与功能 蛋白质的超二级结构与结构域 蛋白质三级结构与功能 蛋白质四级结构与功能
蛋白质的分子结构包括
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure) 高级
三级结构(tertiary structure)
结构
四级结构(quaternary structure)
总目录
第一篇 生物大分子的结构与功能 第二篇 生物信息的传递
浙江大学2010生化
描述蛋白质,核酸,脂类和糖类四种生物大分子 的主要功能和结构特征.
第一篇 生物大分子结构与功能
第一章 蛋白质的结构与功能 第二章 核酸的结构与功能
第一章 蛋白质的结构与功能
蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的空间结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构与功能
（一）定义：
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸残 基的排列顺序。
蛋白质的水解
细胞内信号转导途径也可以影响蛋白质水解酶的活性，如蛋白激酶A、蛋白激酶C等可 以通过磷酸化蛋白质水解酶来调节其活性。
蛋白质水解的营养调节
氨基酸的调节
一些氨基酸如亮氨酸、异亮氨酸 等可以抑制蛋白质水解酶的活性， 从而影响蛋白质的水解速率。
营养状态
机体营养状态也可以影响蛋白质 的水解速率，如饥饿状态下蛋白 质水解速率会加快，以满足机体 能量需求。
氨基酸的生物合成与分解
生物合成
在生物体内，氨基酸是通过一系列生化反应合成的。这些反 应通常需要特定的酶和前体物质，如谷氨酸、甘氨酸等。生 物合成氨基酸是生物体生长和维持生命活动所必需的。
分解代谢
氨基酸在细胞内被分解代谢，释放出能量供细胞使用。这个 过程通常在肝脏中进行，产生的能量可以用于合成其他化合 物或直接供给细胞活动。
04 蛋白质水解与生物体代谢
蛋白质水解与能量代谢
蛋白质水解产生氨基 酸，为生物体的生命 活动提供能量。
生物体通过氧化氨基 酸来获得能量，满足 日常生命活动的需要。
氨基酸通过脱氨基作 用释放出所储存的能 量，供生物体合成其 他有机物。
蛋白质水解与氮代谢
01
蛋白质水解产生的氨基酸是生物体合成蛋白质的基本
食物成分
食物中的一些成分如纤维、多酚 等可以影响蛋白质水解酶的活性， 进而影响蛋白质的水解速率。
蛋白质水解的病理状态和药物影响
疾病状态
一些疾病如糖尿病、癌症等可以影响 蛋白质的水解速率，这些疾病的发生 和发展过程中蛋白质水解酶的活性可 能会发生变化。
药物影响
一些药物如抗生素、抗炎药等可以影 响蛋白质水解酶的活性，进而影响蛋 白质的水解速率。
解成氨基酸。
水解产生的氨基酸可以用于合成其他重要的生物分子，如核苷
蛋白质两性解离
06 蛋白质的解离与生物活性
解离状态对蛋白质活性的影响
蛋白质的解离状态对其生物活性具有重要影响。在解离状态下，蛋白质的结构和性质发生变化，可能 导致蛋白质失去原有的生物活性或降低其功能。
例如，酶的活性依赖于其特定的三维结构，而解离状态可能导致这种结构发生变化，从而降低酶的催 化效率。
蛋白质活性的保持与恢复
静态法
动态法
将蛋白质溶液与离子交换剂混合， 静置一段时间，待蛋白质与离子 交换剂充分结合后，再改变溶液 的离子强度或pH值，使蛋白质与 离子交换剂分离。
将蛋白质溶液不断流经离子交换 剂柱，使蛋白质与离子交换剂连 续结合和分离。此方法适用于大 规模的分离纯化过程。
层析法
利用不同蛋白质在离子交换剂上 的吸附能力不同，将蛋白质混合 物通过离子交换柱进行分离。通 过逐步改变溶液的离子强度或pH 值，将不同蛋白质依次洗脱下来， 从而实现蛋白质的分离纯化。
等电聚焦
在一定的pH梯度下，蛋白质带电荷量不同，因此在电场 中移动速度不同，从而实现分离。等电聚焦可分离等电点 相近的蛋白质。
电泳分离的应用
蛋白质组学研究
通过电泳分离技术对蛋白质进行分离和鉴定，为蛋白质组学研究 提供基础数据。
生物样品分析
在生物医学研究中，电泳分离技术可用于分析生物样品中的蛋白质 成分，如血清、尿液、组织等。
等电点的测定
实验方法
通过测定不同pH值下蛋白质的电导或电泳行为，确定等电点 。
注意事项
实验过程中需注意控制温度、离子强度等因素，以确保实验 结果的准确性。
04 蛋白质的电泳分离
电泳分离的原理
蛋白质的两性解离特性
蛋白质由氨基酸组成，氨基酸既有酸性又有碱性基团，因此蛋白质具有两性解离特性，在一定pH值 下带电荷。
复习题-蛋白质的结构与功能
01 蛋白质的结构与功能一、学习要点1.掌握：蛋白质的元素组成、基本单位以及结构特点；蛋白质变性作用的概念。
2.熟悉：氨基酸的分类；肽的概念；蛋白质结构层次及其维持力；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的理化性质及其应用。
3.了解：蛋白质分类；生物活性肽；亚基、结构域的概念；蛋白质结构与临床是关系。
二、测试题（一）名词解释1.肽键2.蛋白质的变性3.盐析4.蛋白质等电点5.分子病（二）填空题1.组成蛋白质的主要元素有、、、和。
2.不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为%。
3.蛋白质分子的基本组成单位是。
4.根据氨基酸的结构和性质的不同，可将其分为、、和四类。
5.在蛋白质分子中，一个氨基酸的α-碳原子上的与另一个氨基酸α-碳原子的，脱去一分子水形成的键叫，它是蛋白质分子中的基本结构键。
6.维持蛋白质一级结构的化学键是，而维持蛋白质高级结构的化学键是键，主要的有、、和。
7.蛋白质的二级结构是指本身折叠或盘曲所形成的局部空间构象，主要形式有和结构。
8.蛋白质颗粒表面的和是维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
9.蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键，使天然蛋白质原有的与性质改变。
10.蛋白质颗粒在电场中移动，移动的速度主要取决于和，这种分离蛋白质的方法称为。
（三）选择题A1型题1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g，此样品约含蛋白质A.2.00gB.2.50gC.6.40gD.3.00gE.25.00g2.下列含有两个羧基的氨基酸是A.精氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.谷氨酸E.组氨酸3.蛋白质分子中主要化学键是A.肽键B.二硫键C.氢键D.盐键E.范德华力4.维持蛋白质二级结构的主要化学键是A.肽键B.疏水键C.氢键D.二硫键E.范德华力5.β-转角存在于蛋白质的A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构E.超二级结构6.蛋白质一级结构及高级结构决定于A.分子中氢键B.分子中盐键C.氨基酸组成和顺序D.分子内部疏水键E.分子中二硫键7.蛋白质形成的胶体颗粒，在下列那种条件不稳定A.溶液pH值大于pIB.溶液的pH值小于pIC.溶液的pH值等于pID.溶液的pH值等于7.4E.溶液的pH值等于6.88.血清白蛋白（pI为4.7）在下列那种溶液中带正电荷A.pH4.0B.pH5.0C.pH6.0D.pH8.0E.pH4.89.蛋白质变性是由于A.氨基酸排列顺序的改变B.氨基酸组成的改变C.肽键的断裂D.蛋白质空间构象的破坏E.蛋白质的一级结构发生改变10.变性蛋白质的主要特点是A.粘度下降B.溶解度增加C.生物活性丧失D.易盐析沉淀E.免疫学特性增强11.蛋白质变性不包括A.氢键断裂B.肽键断裂C.疏水键断裂D.二硫键断裂E.盐键断裂12.某些酸类（苦味酸、鞣酸等）沉淀蛋白质的原理是A.破坏盐键B.中和电荷C.与蛋白结合成不溶盐类D.调节等电点E.破坏水化膜13.盐析法沉淀蛋白质的原理是A.中和电荷、破坏水化膜B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C.调节蛋白质溶液的等电点D.降低蛋白质溶液的介电常数E.破坏化学键14.组成天然蛋白质的氨基酸有A.10种B.15种C.20种D.25种E.30种15.胰岛素分子A链与B链的交联是靠A.疏水键B.二硫键C.氢键D.盐键E.范德华力16.在280nm处具有最大吸收峰值的氨基酸是A.丙氨酸B.谷氨酸C.色氨酸D.丝氨酸E.甘氨酸17.以醋酸纤维薄膜为支持物，使用PH=8.6巴比妥溶液，各种蛋白质电荷状态是A.清蛋白和α1-球蛋白带负电荷，其它蛋白带正电荷B.清蛋白带负电荷，球蛋白带正电荷C.清蛋白和球蛋白都带负电荷D.清蛋白和球蛋白都带正电荷E.清蛋白带正电荷，球蛋白带负电荷18.下列哪个是碱性氨基酸A.组氨酸B.蛋氨酸C.色氨酸D.亮氨酸E.谷氨酸19.下列哪个不是维持蛋白质三级结构的主要键A.肽键B.疏水键C.离子键D.范德华引力E.氢键20.蛋白质沉淀、变性和凝固的关系，下面叙述不正确的是A.蛋白质沉淀必然变性B.蛋白质凝固后必然变性C.变性蛋白质不一定要凝固D.变性蛋白不一定会沉淀E.变性蛋白不一定能复性21.血浆蛋白质pI大多在5～6之间，它们在血液中的主要存在形式是A.带正电荷B.带负电荷C.兼性离子D.非极性离子E.疏水分子22.天然蛋白质中不存在的氨基酸是A.丙氨酸B.谷氨酸C.瓜氨酸D.甲硫氨酸E.丝氨酸23.构成人体蛋白质的氨基酸属于A.L-α-氨基酸B.L-β-氨基酸C.D-α-氨基酸D.D-β-氨基酸E.L、D-α-氨基酸24.具有四级结构的蛋白质分子中，亚基间不存在的化学键是A.二硫键B.疏水键C.氢键D.范德华力E.盐键25.对蛋白质四级结构的描述，正确的是A.一定有多个相同的亚基B.一定有种类相同，数目不同的亚基C.一定有多个不同的亚基D.一定有种类不同，数目相同的亚基E.亚基的种类、数目都不一定26.蛋白质的一级结构是指A.氨基酸种类和数量B.分子中的各种化学键C.多肽链的形态和大小D.多肽链中氨基酸残基的排列顺序E.分子中的共价键27.蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是A.肽键平面充分伸展B.靠盐键维持稳定C.螺旋方向与长轴垂直D.多为左手螺旋E.氨基酸残基伸向螺旋外侧28.关于蛋白质三级结构的叙述，错误的是A.天然蛋白质均有这种结构B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C.三级结构的稳定主要靠次级键维系D.亲水基团多聚集在三级结构的表面E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基29.蛋白质的pI是指A.蛋白质带正电荷时溶液的pH值B.蛋白质带负电荷时溶液的pH值C.蛋白质不带电荷时溶液的pH值D.蛋白质净电荷为零时溶液的pH值E.蛋白质酸式电离大于碱式电离时溶液的pH值30.蛋白质变性时，被β-巯基乙醇断开的化学键是A.肽键B.疏水键C.二硫键D.氢键E.盐键31.有关蛋白质特性的叙述，错误的是A.溶液的pH值调节到蛋白质的等电点时，蛋白质容易沉降B.盐析法分离蛋白质原理是中和蛋白质分子表面电荷，蛋白质沉降C.蛋白质变性后，由于疏水基团暴露，水化膜被破坏，一定发生沉降D.蛋白质不能透过半透膜，所以可用透析的方法将小分子杂质除去E.在同一pH溶液，由于各种蛋白质pI不同，故可用电泳将其分离纯化A3型题（32～33题共用题干）李某，18岁，出现痴呆、平衡障碍，运动协调不好.通过相关检查，诊断为库鲁病。
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19.下列关于血红蛋白的叙述，哪项是正确的 A.是由两个α亚基和两个β亚基组成的 （α2β2） B.是由两个α亚基和两个γ亚基组成的 （α2γ2） C.是由两个β亚基和两个γ亚基组成的 （β2γ2） D.是由两个β亚基和两个δ亚基组成的 （β2δ2） E.是由三个α亚基和一个β亚基组成的 （α3β1）
答案
B型选择题
A. 氨基酸的α-羧基与相邻氨基酸的α-氨 基脱水缩合成肽键 B. –C=O与-N-H之间形成氢键 C. 侧链间的氢键 D. 次级键 E. 二硫键 31.维系蛋白质一级结构的化学键是 32.维系蛋白质二级结构的化学键是 33.维系蛋白质三级结构的化学键是
答案
A.胰蛋白酶 B.胰凝乳蛋白酶 C.溴化氰 D.弹性蛋白酶 E.三氟乙酸 34.水解芳香族氨基酸羧基侧的肽键 35.水解蛋氨酸羧基侧的肽键
答案
23.关于蛋白质分子α-螺旋结构的叙述，下列 哪项是正确的 A.又称为无规卷曲 B.结构柔软而无弹性 C.脯氨酸有利于α-螺旋的形成 D.只存在于球状蛋白质分子中 E.螺旋每圈由3.6个氨基酸残基组成
答案
24.下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是 不正确的 A.原有的抗体活性降低或丧失 B.溶解度增加 C.易被蛋白酶水解 D.蛋白质的空间构象破坏 E.蛋白质的一级结构并无改变
答案
参考答案
选择题参考答案
A型题 1.D 2.B 3.C 4.B 5.B 6.B 7.C 8.C 9.B 10.B 11.D 12.A 13.E 14.A 15.B 16.A 17.B 18.C 19.A 20.C 21.C 22.D 23.E 24.B 25.E 26.E 27.B 28.B 29.A 30.D B型题 31.A 32.B 33.D 34.B 35.C 36.B 37.C 38.A 39.E 40.B X型题 41.ABC 42.BD 43.ABC 44.CD 45.ABD 46.ABD 47.ABC 48.ABCD 49.ABC 50.BC
答案
20.下列氨基酸中哪一种不具备旋光性 A.亮氨酸 B.丙氨酸 C.甘氨酸 D.丝氨酸 E.缬氨酸
答案
21.利用浓缩原理、分子筛原理和电荷原理来 分离蛋白质的技术是 A.琼脂糖凝胶电泳 B.醋酸纤维素薄膜电泳 C.不连续的聚丙烯酰胺凝胶电泳 D.等电聚焦电泳 E.凝胶过滤
答案
22.测定肽片段的氨基酸排列顺序，常采用下 列哪种方法 A.盐酸水解法 B.肼解法 C.胰蛋白酶法 D.Edman法 E.Sanger法
答案
问答题
1. 什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几 种？各有何结构特征？
答案
2. 举列说明蛋白质一级结构、空间构象与功
能之间的关系。
答案
3. 蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特
征是什么？
答案
4. 常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各
自的作用原理是什么？
答案
5. 简述谷胱甘肽的结构特点和功能？
答案
47.能用于测定蛋白质分子量的技术方法是 A.聚丙烯酰胺凝胶电泳 B.分子筛层析 C.超速离心 D.硫酸铵沉淀
答案
48.妨碍蛋白质形成α-螺旋结构的因素有 A.脯氨酸的存在 B.较大侧链氨基酸残基的相邻存在 C.酸性氨基酸的相邻存在 D.碱性氨基酸的相邻存在
答案
49.下列关于β-折叠的叙述正确的是 A.β-折叠的肽链处于相对的伸展状态 B.它的结构是借助链间氢键而稳定 C.它的氢键是肽键的-NH与C=O间形成的 D.β-折叠又称β-转角
答案
10.蛋白质是大分子物质，有关它的胶体稳定性错误 的是 A.蛋白质的颗粒大小介于1～100nm，属于胶体 颗粒范围 B.蛋白质分子不能在水溶液中作布朗运动 C.蛋白质处于等电点时，破坏了它的带电状态 而较易沉淀 D.蛋白质分子表面的亲水基团与水分子起水化 作用 E.在一定的pH值下，蛋白质带相同的电荷与周 围的离子形成双电层
17.下列关于凝胶过滤的叙述，正确的是 A.在凝胶过滤中分子量小的分子最先流 出 B.凝胶过滤可用于蛋白质分子量的测定 C.与凝胶亲和力最小的蛋白质最先流出 D.凝胶过滤层析主要基于蛋白质带电荷 多少而达到分离的目的 E.在凝胶过滤中带电荷多的分子最先流 出 答案
18.有三种物质经SephadexG-25凝胶过滤，结 果A物质最先流出，B物质次之，C物质最 后流出，试判断下列叙述哪项是正确的 A. A物质分子量最小 B. B物质分子量最大 C. C物质分子量最小 D. A物质是蛋白质 E. C物质是糖类
答案
45.关于谷胱甘肽的叙述，正确的是 A.由Glu、Cys、Gly三种氨基酸组成 B.GSH的巯基具有嗜核特性 C.分子中的谷氨酸α-羧基与半胱氨酸的氨 基形成肽键 D.可保护蛋白质或酶分子中的巯基免遭 氧化
答案
46.下列有关Bohr效应正确的是 A.CO2浓度增高时，Hb的氧解离曲线右 移 B.Hb的某些咪唑基质子化，使Hb的结构 趋向紧密 C.RBC内2,3-二磷酸甘油酸浓度增加，使 Hb与氧的亲和力增加 D.Bohr效应的机制能用别构作用来解释
答案
50.稳定蛋白质亲水溶胶的因素有 A.旋光性 B.表面电荷 C.水化膜 D.紫外吸收
答案
名词解释
1. 蛋白质的变性（denaturation）
2. 肽单元(peptide unit)
答案
3. 肽键(peptide bond)
4. 亚基(subunit) 5. 等电点（isoelectric point, pI）
第一章 蛋白质的分子结构 与功能——复习测试题 A型选择题
1.在生理pH条件下，带正电荷的氨基酸是 A. Ala B. Tyr C. Trp D. Lys E. Ile
答案
2.如下排列顺序的化合物：苯丙-赖-色-苯丙亮-赖，可以认为 A.是一具有6个肽键的分子 B.是一碱性多肽 C.是一酸性多肽 D.是一中性多肽 E.以上均不是
答案
28.蛋白质分子三级结构的主要维系力是 A.盐键 B.疏水键 C.氢键 D.范德华氏力 E.二硫键
答案
29.蛋白质分子变性时会出现下列哪种现象 A.粘度增高 B.无双缩脲反应 C.对280nm紫外光吸收度减小 D.溶解度增加 E.分子量减小
答案
30.含有两个羧基的氨基酸是 A.赖氨酸 B.天冬酰胺 C.谷氨酰胺 D.谷氨酸 E.半胱氨酸
答案
25.属于蛋白质分子二级结构的是 A.α-螺旋 B.β-转角 C.无规卷曲 D.β-折叠 E.所列都是
答案
26.下列哪组氨基酸属于酸性氨基酸 A.赖氨酸和精氨酸 B.半胱氨酸和甲硫氨酸 C.谷氨酰胺和天冬酰胺 D.酪氨酸和色氨酸 E.谷氨酸和天冬氨酸
答案
27.下列哪种实验技术既可以分离蛋白质又可 以测定其分子量 A.亲和层析 B.超速离心 C.透析 D.离子交换层析 E.醋酸纤维素薄膜电泳
问答题参考答案
1.蛋白质的二级结构是指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的 构象，借氢键维系。主要有以下几种类型： ⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成 右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距 为0.54nm；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④ 侧链基 团位于螺旋的外侧。 ⑵β-折叠：其结构特征为：① 若干条肽链或肽段平行或反平 行排列成片；② 所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键； ③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。 ⑶β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基 构成，借1、4残基之间形成氢键维系。 ⑷无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。
答案
6.酸水解一条肽链，得到赖氨酸、甘氨酸及 丙氨酸，它们的克分子比为1∶1∶1。用胰 蛋白酶水解时只得游离的甘氨酸及一种二 肽。试问该多肽的一级结构属于下列哪一 种 A.甘-赖-丙-赖-甘-丙 B.丙-赖-甘 C.赖-甘-丙 D.甘-赖-丙 E.丙-甘-赖 答案
7.下列哪种氨基酸是蛋白质中所不存在的 A.半胱氨酸 B.缬氨酸 C.鸟氨酸 D.蛋氨酸 E.苏氨酸
答案
A.构型的改变 B.构象的改变 C.肽键断裂 D.净电荷为零 E.两条多核苷酸链分离 36.蛋白质的变性 37.性 B.蛋白质严格的空间构象破坏 C.二硫键被还原 D.丝氨酸残基被磷酸化 E.蛋白质发生变性并凝固 38.硫酸铵可使 39.煮沸消毒可使 40.紫外线照射可使
答案
X型选择题
41. α-氨基酸结构的特点 A. α-碳原子上连有一个羧基（-COOH） B. α-碳原子上连有一个氨基（-NH2） C. α-碳原子上连有一个侧链（-R） D. α-碳原子上连有两个氢原子（-H）
答案
42.人体中α-氨基酸不参与蛋白质合成的是 A.精氨酸 B.鸟氨酸 C.脯氨酸 D.瓜氨酸
答案
3.蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条 件下最不稳定 A.溶液pH大于pI B.溶液pH小于pI C.溶液pH等于pI D.溶液pH等于7.40 E.以上都不是
答案
4.蛋白质变性是由于 A.一级结构的改变 B.空间结构的改变 C.辅基的脱落 D.二级结构的改变 E.蛋白质分解
答案
5.维持蛋白质分子α-螺旋结构的化学键是 A.肽键 B.肽键原子间的氢键 C.侧链间的氢键 D.二硫键 E.盐键
答案
11.下列有关肽键的叙述，不正确的是 A.肽键是形成蛋白质的主键 B.肽键具有部分双键的性质，故不能旋 转 C.肽键中四个原子连同其两侧的Cα共同 构成一刚性平面 D.肽键与Cα之间也不能旋转 E.多肽链中氨基酸之间的连接键称为肽 答案 键
12.每克大豆的含氮量为0.08g，则大豆中蛋白 质的含量为 A.50g% B.80g% C.50g D.80g E.8g%
答案
43.下列关于蛋白质结构的叙述，正确的是 A.链内二硫键在决定蛋白质的构象方面 并不是关键的 B.带电荷的氨基酸侧链常在外侧，面向 水相 C.蛋白质的一级结构是决定其高级结构 的重要因素之一 D.氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中 心部位 答案