第一节 蛋白质是生命的物质基础
蛋白质与生命
蛋白质的缺乏之三
贫血， 蛋白质缺乏会产生贫血及血压低的症状 ，任何的贫血都与体内缺乏蛋白质有直 接的联系， 缺铁性贫血 其他贫血
蛋白质的缺乏之四
血压低： 血管松驰，血压就低，产生供血不足， 脑部供应不足就会头晕。 血压低是长期缺少营养素摄入的表现， 血压低的人一般都缺少蛋白质和B族维生 素，还有缺少运动，补充营养同时增加 运动，会让营养能够进入到心脏血管， 让心肌健康，血管恢复弹性。
大豆蛋白中的异黄酮有助于缓解妇女更年期综合症
纽崔莱营养蛋白质粉
主要原料： 大豆分离蛋白 浓缩乳蛋白 主要特点 提供优质蛋白，PDCAAS=1 低脂肪、低胆固醇、低热量
卵磷脂
磷酸三钙
调节免疫
抗疲劳
纽崔莱儿童高蛋白饮品
主要原料： 大豆分离蛋白 果糖、蔗糖 碳酸钙 主要特点：
提供优质蛋白，PDCAAS=1
蛋白质的缺乏之六
头发枯黄，皮肤松弛 蛋白质缺乏是直接原因，头发枯黄的人 通常是无精打采或强打精神的。Pr+B 皮肤松弛是皮肤缺少弹性的表现， pr+B+C可以帮助皮肤恢复弹性，同时要 经常给皮肤做运动，按摩，拍打可以使 营养有效利用到皮肤
蛋白质的缺乏之七
水肿 蛋白质缺乏会使人产生水肿，这通常是许多人 “喝水都会胖”的原因， 当血液中的血浆蛋白数量减少时，就会使人体 组织代谢产生的废物和过多的水分无法顺利的 回到血液中，而储积在体内，导致水肿。 轻微的水肿也可能是其他原因引起的，比如肾 功能问题，或者是盐吃得太多了。
肿瘤中的血管形成
肿瘤血管形成
肿瘤生长与转移
肿瘤退化
肿瘤血管形成抑制
大豆蛋白抑制肿瘤的可能机制
1、调节免疫 2、抗氧化 3、抗血管生成 4、抗促进和抗增殖 5、抑制酪氨酸启动酶 6、异黄酮的拟雌激素效应
蛋白质是生命的基础
蛋白质是生命的基础/link?url=Y2yafkU4uQBOClun1ym VPlWXvZUOwApPgVuDMPOmiizrkcKf9FXHYTjtNHlfo1Ug 蛋白质（protein）是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。
因此，它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。
机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。
蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。
人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新蛋白质是生命的基础。
人体的重要组成成分，如血液、肌肉、神经、皮肤、毛发、各种酶类、激素、抗体等等都是由蛋白质构成，没有蛋白质，生命便不复存在，因此蛋白质是最重要的营养素之一。
蛋白质对于人体的重要作用可以归纳为以下几点：(1)蛋白质组成人体的主要成分人体的各组织、器官是由细胞组成的，而细胞的主要成分就是蛋白质，因此蛋白质是生命的基础。
(2)形成新组织小儿正处于不断生长发育阶段，新组织不断增长，需要蛋白质作为原料合成更多的新细胞、新组织，满足体内务器官的生长。
例如小儿的肌肉、骨骼、神经组织发育非常快，就需要较多的蛋白质作为原料，如果蛋白质供给太少，小儿的肌肉就会松弛、消瘦，骨骼生长缓慢，还会出现贫血、水肿，甚至导致智力障碍。
(3)修补身体组织人体各部分的组织，不断地在进行新陈代谢，需要蛋白质来修补。
(4)增强抵抗力身体内一些具有特殊功能的物质如各种酶、激素及抵抗疾病的免疫物质，主要是由蛋白质组成。
因此缺少蛋白质时，机体的功能衰退，抵抗力降低。
(5)蛋白质还可以供给热量，每克蛋白质能产生16千焦(约4千卡)热量。
蛋白质既然有这么多的重要作用，给小儿多吃些是否好？那也不行!摄入过多的蛋白质，超过了小儿本身的消化吸收能力时就会出现厌食、大便干结等症状。
小婴儿由于肾脏功能不成熟，过多的蛋白质代谢产物经过肾脏排泄，会加重肾脏的负担。
蛋白质分解代谢
-谷氨酰基循环
细胞膜 细胞外
细胞内
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
-谷氨 酸环化 转移酶
氨基酸 COOH
H2NCH R
COOH
H2NCH R
氨基酸
γ-谷 氨酰 基转 移酶
O 半胱氨酰甘氨酸
(Cys-Gly)
谷胱甘肽 甘氨酸 GSH
⑵ 肽链内切酶：如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶等。
• 产生的寡肽再经寡肽酶(oligopeptidase)，如氨 基肽酶及二肽酶等的作用，水解为氨基酸。
• 95%的食物蛋白质在肠中完全水解为氨基酸。
p284 表11-3胃肠道中重要的蛋白水解酶的一些特性
• 名称 来源 水解肽键的特异性 分子量 最适PH
增加15 -25
为了能长期保持总氮平衡，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g 。
4．食物蛋白质的互补作用
• 不同的食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、 数量都不相同，若把几种营养价值较低的蛋 白质混合食用，它们所含的必需氨基酸互相 补充，从而提高蛋白质的营养价值，称为蛋 白质的互补作用。
• 高营养剂：水解蛋白、复合氨基酸液
1.酶原和酶原的激活
胃蛋白酶原 胃酸或胃蛋白酶 胃蛋白酶 + 六个多肽
胰蛋白酶原
肠激酶及胰蛋白酶
胰蛋白酶 + 六肽
糜蛋白酶原 弹性蛋白酶原 羧基肽酶
胰蛋白酶
糜蛋白酶原 弹性蛋白酶原＋2 二肽 羧基肽酶
2.蛋白水解酶的作用的特异性
• 有两种类型的消化酶：
⑴ 肽链外切酶：如羧肽酶A、羧肽酶B、氨基肽酶、二肽 酶等；
生化蛋白质复习笔记
第四章蛋白质化学蛋白质是生命的物质基础,存在于所有的细胞及细胞的所有部位。
所有的生命活动都离不开蛋白质。
第一节蛋白质的分子组成蛋白质结构复杂，它的结构单位——氨基酸很简单。
所有的蛋白质都是由20种氨基酸合成的，区别只是蛋白质分子中每一种氨基酸的含量及其连接关系各不相同。
一、一、氨基酸的结构氨基酸是由C、H、O、N等主要元素组成的含氨基的有机酸。
用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸。
标准氨基酸都是α-氨基酸，它们有一个氨基和一个羧基结合在α-碳原子上，区别在于其R基团的结构、大小、电荷以及对氨基酸水溶性的影响。
在标准氨基酸中，除了甘氨酸之外，其他氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或基团：羧基、氨基、R基团和一个氢原子(甘氨酸的R基团是一个氢原子)。
所以α-碳原子是手性碳原子，氨基酸是手性分子。
天然蛋白质中的氨基酸为L-构型,甘氨酸不含手性碳原子，但我们习惯上还是称它L-氨基酸。
苏氨酸、异亮氨酸各含两个手性碳原子。
其余标准氨基酸只含一个手性碳原子。
二、氨基酸的分类根据R基团的结构可以分为脂肪族、芳香族、杂环氨基酸；根据R基团的酸碱性可以分为酸性、碱性、中性氨基酸；根据人体内能否自己合成可以分为必需、非必需氨基酸；根据分解产物的进一步转化可以分为生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸；根据是否用于合成蛋白质(或有无遗传密码)可以分为标准(或编码)、非标准(或非编码)氨基酸。
(一)含非极性疏水R基团的氨基酸这类氨基酸的侧链是非极性疏水的。
其中包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、甲硫氨酸(蛋氨酸)、脯氨酸。
(二)含极性不带电荷R基团的氨基酸这类氨基酸包括丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、酪氨酸，其侧链具亲水性，可与水形成氢键(半胱氨酸除外)，所以与非极性氨基酸相比，较易溶于水。
(三)碱性氨基酸pH7.0时侧链带正电荷的氨基酸包括赖氨酸、精氨酸、组氨酸——含咪唑基。
(四)酸性氨基酸包括天冬氨酸、谷氨酸四、氨基酸的理化性质(一)两性电离与等电点所有的氨基酸都含有氨基，可以结合质子而带正电荷；又含有羧基，可以给出质子而带负电荷，氨基酸的这种电离特性称为两性电离。
生物化学蛋白质化学
极性不带电氨基酸
O
O
O
H 2N C H C O H Nhomakorabea二、蛋白质的分类
• 2)根据溶解度： • 清蛋白：白蛋白，溶于水； • 精蛋白：溶于水和酸性溶液，含碱性氨基酸多 • 组蛋白：溶于水及稀酸，含碱性氨基酸较多 • 球蛋白：微溶于水而溶于稀中性盐溶液 • 谷蛋白：不溶于水、醇及中性盐溶液，溶于稀
酸、稀碱，如麦蛋白。 • 醇溶蛋白：不溶于水，溶于70~80%乙醇； • 硬蛋白：不溶于水、盐、稀酸、稀碱。
组成蛋白质的元素
组成蛋白质的元素有：C、H、O、N和S，这些元素 在蛋白质中的组成百分比约为：
C：50~55% H：6~8% O：20~23% N：15~18 % S：0~4% 其它(P、Cu2+、Mn2+ 、Fe3+等) 微量
蛋白质N平均含量为16%的特点作为凯氏（Kjedahl） 定氮法测定蛋白质含量的计算依据。
蛋白质含量 = N含量×6.25
二、蛋白质的分类
1. 分类依据——蛋白质不能按化学结构分类 常用依据：生物来源、理化性质、分子形状、化学 组成等。 2. 三种分类方法——按组成分类常用 1）根据分子形状：球状和纤维状蛋白； 球状蛋白：轴比小于10，较易溶解。 常见：血红蛋白，血清球蛋白，豆类球蛋白等。 纤维状蛋白：轴比大于10，不溶于水。 常见：羽毛中的角蛋白和蚕丝中的丝蛋白等。
Cα如是不对称C（除Gly），则： 1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型] 2. 2. 具有旋光性 [左旋（-）或右旋（+）]
南开大学生物化学重点及《现代生物化学》第二版课后答案
第一章蛋白质化学（17学时）【目的要求】⒈ 掌握蛋白质的概念和化学组成；蛋白质的基本结构单位——氨基酸的分类及结构；蛋白质各级分子结构的内容和特点。
2．熟悉氨基酸、蛋白质的理化性质及分离鉴定方法。
3．了解蛋白质的分子结构与功能的关系及蛋白质一级结构的测定。
【教学内容】第一节蛋白质通论一、蛋白质是生命的物质基础二、蛋白质的分类：形状；功能；组成；溶解度三、蛋白质的元素组成第二节蛋白质的基本结构单位——氨基酸一、氨基酸的基本结构特征二、氨基酸的分类及结构三、蛋白质中不常见的氨基酸四、非蛋白质氨基酸五、氨基酸的理化性质1．一般物理学性质2．氨基酸的化学性质：酸碱性质，等电点六、氨基酸的化学反应1．茚三酮反应2．亚硝酸反应3． 2．4—二硝基氟苯反应（FDNB）4．甲醛反应5．二甲基氨基萘磺酰氯反应（DNS-Cl）6．与酰化剂的反应7．α-羧基的成酯反应8．侧链基团参加的反应七、氨基酸的分离和分析鉴定1．蛋白质的水解2．氨基酸的分离鉴定：离子交换柱层析，纸层析，薄层层析第三节蛋白质的结构一、蛋白质的一级结构1．肽键和肽链2．二硫键3．蛋白质的一级结构测定——片段重叠法二、蛋白质的二级结构1．酰胺平面和蛋白质的构象：肽平面，双面角，构象，构型2．维持蛋白质构象的作用力：氢键，离子键，范德华力，疏水作用，配位键，二硫键3．蛋白质二级结构的主要类型：α-螺旋，β-折叠，β-拐角，无规卷曲三、蛋白质的超二级结构和结构域1．超二级结构2．结构域四、纤维状蛋白质结构1．角蛋白：α-角蛋白，β-角蛋白2．胶原蛋白五、蛋白质的三级结构三级结构的特点：（1）（2）（3）（4）六、蛋白质的四级结构四级结构的特征：（1）（2）（3）（4）（5）第四节蛋白质的结构与功能一、蛋白质一级结构与空间结构的关系二、一级结构与功能的关系1．一级结构的微小差别可导致生理功能的重大不同（镰刀型细胞贫血症）2．同功能蛋白质中氨基酸顺序的种属差异与生物进化三、蛋白质的空间结构与功能1．蛋白质的变性与复性2．胰岛素的结构与功能3．血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能4．免役球蛋白的结构与功能第五节蛋白质的理化性质一、蛋白质的胶体性质二、蛋白质的两性性质和等电点三、蛋白质的沉淀作用1．可逆沉淀作用：盐析与盐溶2．不可逆沉淀作用四、蛋白质的紫外吸收性质五、蛋白质的沉降作用第六节蛋白质的分离纯化与鉴定一、蛋白质分离纯化的基本原则二、细胞粉碎及蛋白质的抽提三、蛋白质分离纯化的主要方法1．离子交换柱层析法2．凝胶过滤法（分子筛）3．亲和层析法4．疏水层析法5．蛋白质沉淀法：等电点沉淀，盐析法，有机溶剂沉淀法四、蛋白质分子量的测定1．凝胶过滤2． SDS-PAGE五、蛋白质的纯度鉴定1．电泳2．等电聚焦：纯度，等电点六、蛋白质含量测定1．紫外吸收法2．染料结合法（Bradford）[返回索引]第二章核苷酸与核酸（13学时）【目的要求】1. 掌握核酸的化学组成; DNA的分子结构及生物学意义; RNA的种类及结构。
沈阳药科大学考研生化笔记 第一章 蛋白质的结构与功能
3.各种蛋白质分子中氨基酸的序列都不同，甚至同一种族的不同个体的同一种蛋白质的组成和序列也有差别。个体差异、排异反应。
4.有三种形式：开链多肽、分枝开链多肽、环状多肽。
5.蛋白质一级结构是高级结构的基础，但不是唯一决定因素。（提出问题：还有分子伴侣 chaperon ）
一、蛋白质的元素组成及特点
蛋白质是大分子化合物，相对分子质量（Mr）一般上万，结构十分复杂，但都是由C、H、O、N、S等基本元素组成，有些蛋白质分子中还含有少量Fe、P、Zn、Mn、Cu、I等元素，而其中氮的含量相对恒定，占13%～19%，平均为16%，因此通过样品中含氮量的测定，乘以6.25，即可推算出其中蛋白质的含量。
第一章 蛋白质的结构与功能
蛋白质在生命活动中的中重要功能
1. 蛋白质是生命的物质基础，一切生命活动离不开蛋白质。
蛋白质普遍存在于生物界，从病毒、细菌到动、植物都含有蛋白质，病毒除核酸外几乎都由蛋白质组成，甚至朊病毒（prion）就只含蛋白质而不含核酸。蛋白质也是各种生物体内含量最多的左右，细菌占50%～80%。占本书的篇幅最多。核酸是遗传大分子，蛋白质是功能大分子，都是生命的物质基础。
3. 分子伴侣。蛋白质空间构象的正确形成，除一级结构为决定因素外，还需分子伴侣的参与。分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质，其作用：1．蛋白质在合成时，分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。2．分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。3．分子伴侣对蛋白质分子中二硫键的正确形成，起到重要作用。
氨基酸分子的结构通式为：
八、食品生物化学重要知识点汇编汇总
扬州大学2017年攻读硕士学位研究生入学考试试题重要知识点汇编（食品生物化学）第一章生物化学的的概念生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，是研究生命的化学本质的科学。
它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展1．静态生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面1．生物体的物质组成、结构与功能：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
2．物质代谢与调控：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程在细胞内进行的，是最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
5．遗传信息的传递与表达：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
四、学习生物化学的方法第二章蛋白的结构与功能重点：蛋白质的性质与结构难点：蛋白质的空间结构教法：:课件第一节蛋白质是生命的物质基础一蛋白质是构成生命的物质基础二蛋白质的生物学功能1．生物催化作用2．代谢调控作用3．免疫防御作用4．运输及储存作用5．运动作用6．生物膜功能及受体作用7．其它作用三：蛋白质的分类1根据生物学功能分：酶、抗体、运输蛋白、激素等2：根据化学组成成分分类：简单蛋白：仅由aa构成结合蛋白：简单蛋白与其它生物分子的结合物，糖蛋白（共价）、脂蛋白（非共价）3：根据分子形状分类：球蛋白：长/宽≤3～4，血红蛋白纤维蛋白：长/宽>10，血纤蛋白、丝蛋白第二节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成：C (50%-56%) H (6%-8%) O (19%-24%) N (13%-19%)S (0%-4%)其中氮的含量稳定15%-17%，平均为16%，通过测定物质的含氮量可测蛋白质的含量。
蛋白质及氨基酸分析
1．操作方法
吸取含氨基酸约20mg的样品溶液于100mL容量瓶中，加水至标 线，混匀后吸取20.0mL臵于200mL烧杯中，加水60mL，开动磁力搅 拌 器，用0.05mol/L氢氧化钠标准溶液滴定至酸度计指示pH8.2，记录 消耗氢氧化钠标准溶液mL数，供计算总酸含量。 加入10.0mL甲醛溶液，混匀。再用上述氢氧化钠标准溶液继续 滴定至pH9.2，记录消耗氢氧化钠标准溶液毫升数(V1)。 同时取80mL蒸馏水臵于另一200mL洁净烧瓶中，先用氢氧化钠 标 准溶液调至pH8.2，（此时不计碱消耗量），再加入10.0mL中性甲 醛 溶液，用0.05mol/L氢氧化钠标准溶液滴定至pH9.2，记录消耗氢氧 化钠标准溶液毫升数(V ),作为试剂空白试验。
蛋白质含量测定最常用的方法是凯氏定氮法，准确、操作较费时，在国内
外应用普遍。 双缩脲法、染料结合法、酚试剂法等也常用于蛋白质含量测定，由于方法
简便快速，故多用于生产单位质量控制分析。
另外，国外采用近红外分析仪，利用波长在0.75～3μm范围内的近红外线 具有被蛋白质组分吸收及反射的特性，建立了近红外光谱快速定量方法。
(3)40%NaOH的作用
影响氨化完全和速度的因素
（1）K氏烧瓶和取样量
如果称1g以上的样品，就需要K氏烧瓶最小500ml， 800～1000ml的更好，这样的K氏烧瓶对于缩短氨化时 间，加热的均匀性和完全氨化效果最好。
（2）分解剂
① H2SO4和K2SO4的添加量
有机物分解需要H2SO4量，应根据有机物种类不同而
催化剂
1、消化：蛋白质 + 浓H2SO4
煮沸 H2O
（NH4）2SO4 + CO2 + SO2 +
2、氨化：
药学 第04章 蛋白质
E．蛋氨酸、组氨酸
药学院（药本、中药本、制药工程、药物制剂）讲稿
2007年8月
8、下列哪些氨基酸具有亲水侧链
A．苏氨酸 B．丝氨酸 C．亮氨酸
D．谷氨酸 E．缬氨酸
9、下列哪些氨基酸具有疏水侧链
A．亮氨酸 B．脯氨酸 C．蛋氨酸
D．苯丙氨酸 E．天冬氨酸
10、下列氨基酸中哪些有分支侧链
A．缬氨酸
B．异亮氨酸
高级结构
空间构象
药学院（药本、中药本、制药工程、药物制剂）讲稿
2007年8月
一、蛋白质的一级结构
定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列
顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
药学院（药本、中药本、制药工程、药物制剂）讲稿
2007年8月
三、肽
（一）肽键与肽链
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合 而形成的化学键。
1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
药学院（药本、中药本、制药工程、药物制剂）讲稿
2007年8月
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
药学院（药本、中药本、制药工程、药物制剂）讲稿
2007年8月
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
第一章 蛋白质的结构和功能
Ve logM=a-b V
M=
SRT
D(1-υρ)
M：分子量，υ：蛋白质偏微比容，ρ：溶剂 密度，D：扩散系数，S：沉降系数，R：气体 常数，T：绝对温度。
二、蛋白质的变性：在某些物理和 化学的因素作用下，使蛋白质分子 的空间构象发生改变或破坏，导致 其理化性质的改变及生物活性的丧 失的现象称蛋白质的变性。 1、变性的本质 (1)蛋白质变性后分子从规则的紧密 结构变为无规则的松散状态 (2)变性只涉及次级键的断裂
Hb
Myoglobin
O2
Hemoglobin
O2
0毛细 血管中的PO2
肺泡中的PO2
血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线
三、蛋白质的结构与生物进化
第五节 蛋白质的性质 一、蛋白质分子的大小、形状及分子 量的测定 蛋白质分子量一般在1×104～ 1×106Da范围或更大。 凝胶过滤法 SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法 超速离心法 质谱法
(2)β-折叠( β-片层β-pleated sheet structure) β-片层的结构要点： ①肽链相对伸展成锯齿状，侧链基团 伸在肽链的上下两侧。 ②两条以上肽链(或同一条多肽链的不 同部分)平行排列，相邻肽键相互交替 形成许多氢键。氢键是维持β-片层的 主要次级键。 ③肽链平行的走向有顺式和反式两种， 肽链的N端在同侧为顺式，N端不在同 侧称反式。
(五)蛋白质的三级结构(tertiary structure)： 多肽链在二级结构的基础上所进行的折 叠和盘旋。或多肽链中个元素在空间的 相对位置。
N
Lys41 His119 His12
C
细胞色素c分子的空间结构
不变的AA残基
(六)蛋白质的四级结构(quarternary structure)：两条或两条以上肽链构成 的蛋白质，其中每条多肽链均具有独 立的三级结构，每条多肽链称为一个 亚基。由亚基相互聚合而成的结构称 四级结构。
蛋白质 蛋白质 (protein) 是生命的物质基础, 没有蛋白质就没有生命。
蛋白质（protein）是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。
因此，它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。
机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。
蛋白质占人体重量的16.3%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.8kg。
人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。
被食入的蛋白质在体内经过消化分解成氨基酸，吸收后在体内主要用于重新按一定比例组合成人体蛋白质，同时新的蛋白质又在不断代谢与分解，时刻处于动态平衡中。
因此，食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例，关系到人体蛋白质合成的量，尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿，都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系。
当膳食蛋白质来源适宜时，机体蛋白质代谢处于平衡状态，氮的摄入量与氮的排出量相等称为氮平衡（nitrogen balance）、应当供给儿童青少年较多的蛋白质，使体内有较多的储留氮，以保证生长发育。
即要求氮的摄入量大于氮的排出量，达到正氮平衡。
蛋白质是一切生命的物质基础，是肌体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料，没有蛋白质就没有生命。
蛋白质是由20多种氨基酸组成，以氨基酸组成的数量和排列顺序不同，使人体中蛋白质多达10万种以上。
它们的结构、功能千差万别，形成了生命的多样性和复杂性。
蛋白质的生理功能1、构造人的身体：蛋白质是一切生命的物质基础，是肌体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。
人体的每个组织：毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成，所以说饮食造就人本身。
蛋白质对人的生长发育非常重要。
比如大脑发育的特点是一次性完成细胞增殖，人的大脑细胞的增长有二个高峰期。
第一个是胎儿三个月的时候；第二个是出生后到一岁，特别是0---6个月的婴儿是大脑细胞猛烈增长的时期。
到一岁大脑细胞增殖基本完成，其数量已达成人的9/10。
人体七大营养素知识点
B 族维生素中常见的几种主要为：
维生素 B1 维生素 B2 维生素 B3 维生素 B5 维生素 B6 维生素 B7 维生素 B9 维生素 B12
（硫胺素、抗脚气病维生素） （核黄素） （维生素 PP、烟酸、抗癞皮病维生素、 尼克酸） （泛酸） （吡哆醇） （也称生物素维生素 H、或者辅酶 R） （叶酸 ） （钴胺素）
人体必需的七大营养素
第一节 蛋白质 蛋白质是人类赖以生存的物质基础
1、蛋白质定义：
蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。 如果把人体比喻成一座建筑物，蛋白质就是构成这座建筑物的建筑材料。
n 蛋白质约占整个人体重量的五分之一； n 约占人体干物质重量的一半
2、蛋白质分类
营养学上根据食物蛋白质所含氨基酸的种类和数量将 食物蛋白质分三类：完全蛋白、半完全蛋白、不完全蛋白。 （1）完全蛋白质
类，蔬菜中青椒、番茄、菜花以及各种深色叶菜的维生素 C 含量都 很高。 ⑶维生素 C 摄入量不合理的危害： Ø 维生素 C 缺乏：
①维生素 C 缺乏的直接后果是患坏血病。 ②伤口、溃疡难愈合。 ③免疫系统功能低下，易患感冒。 ④精神不振、肌肤黑化。 Ø 维生素 C 摄入过量： 虽然维生素 C 是无毒的营养素，但近年来发现摄入过多的 维生素 C 对身体也有一定的损伤，会诱发尿路结石，加速动 脉硬化的发生。
（1）维生素 B1（硫胺素、抗脚气病维生素）
①维生素 BI 的生理功能： 1）参与糖的代谢； 2）维持神经传导正常进行； 3）促进消化液分泌及肠道蠕动； 4）促进生长发育。
很难被吸收，并可干扰人体对 Chol 的吸收 2）麦角固醇（ergosterol）
见于酵母和真菌类植物 在紫外线照射下 à 维生素 D2（麦角钙化醇，ergocalciferol） 2、脂肪的生理功能：
徐州工程学院食品科学与工程《食品分析》讲义 第十章 蛋白质和氨基酸的测定
二、双缩脲法 1、原理 当脲被小心地加热至150～160 ℃时，可由两个分子同 脱去一个氨分子而生成二缩脲（也叫双缩脲），反应 如下。 H2NCONH2+H—N(H)—CO—NH2→ ℃H2NCONHCONH2+NH3↑ 双缩脲在碱性条件下，能与硫酸铜作用生成紫红色的 配合物，称为双缩脲反应。 由于蛋白质分子中含有肽键（—CO—NH—），与双缩 脲结构相似，所以也能呈现此反应而生成紫红色配合 物，在一定条件下其颜色深浅与蛋白质含量成正比， 据此可用吸光度法来测蛋白质含量。该配合物在540～ 560 nm波长有最大吸收。 适用范围：本法灵敏度较低，但操作简单快速，故在 生物化学领域中测定蛋白质含量时常用此法。
（2）样品测定：吸取一定量的样品稀释 液于比色管中，按上述标准曲线绘制方 法操作，以空白管调零，测定A595 nm 值，从标准曲线上查出蛋白质的质量浓 度，求出样品的蛋白质的含量。
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
4、注意事项 （1）所有玻璃仪器要清洗干净并要干燥， 取样要准确。 （2）在试剂加入后的5～20 min内测定 吸光度，因为在这段时间内颜色是最稳 定的。测定中，蛋白质－染料复合物会 有少部分吸附于比色杯壁上，测定完后 可用乙醇将蓝色的比色杯洗干净。
3、操作步骤 (1)标准曲线绘制：取7支比色管，分别加入 标准蛋白质溶液、水和考马斯亮蓝试剂， 即用0.1 mg/mL的标准蛋白质溶液给各比色 管分别加入0 mL、0.1 mL、0.2 mL、0.4 mL、0.6 mL、0.8 mL、1 mL，然后用无离 子水补充到1 mL。最后各试管中分别加入 5.0 mL考马斯亮蓝G-250试剂，每加完一管， 立即混合。用标准蛋白质含量为横坐标， 用吸光度值A595 nm为纵坐标，作图，即得 到一条标准曲线。
蛋白质,生命的物质基础
蛋白质，生命的物质基础作者：亓懿涵来源：《中国科技博览》2018年第13期[摘要]蛋白质是由氨基酸构成的有机大分子，是生命活动的主要承担者，是生命的物质基础，是构成人体细胞和组织的主要物质，同时也可以修复并更新受损细胞，可以调节机体功能，维持人体新陈代谢，更可以为生命活动提供能量。
蛋白质对人的生长发育和人体机能的正常运行起到了必不可少的作用。
蛋白质约占人体质量的五分之一，蛋白质的种类繁多，功能各异，但却都极为重要。
了解蛋白质的组成成分以及蛋白的基本功能，不仅有利于人们认识身体内部构造，还可以了解人的身体运行机制。
探索人类身体的秘密，是很多科学家孜孜不倦加以探寻的目标，而蛋白质，则更是不可忽视的一道关卡。
[关键词]蛋白质；生命；物质基础中图分类号：G634.91 文献标识码：A 文章编号：1009-914X（2018）13-0223-01引言1838年，荷兰科学家格利特·马尔德观察到，有生命特征的生物离开了某一种物质就不能生存，这种物质就是蛋白质。
蛋白质在生物体内发挥着极其重大的作用，是生命活动的必须物质。
蛋白质在人体含量也很高，几乎占人体干重的一半还多。
通过学习，我们已经知道蛋白质是由氨基酸构成的，由于20种氨基酸的组合排列方式千变万化，所以蛋白质的种类和结构也很复杂，功能也极其繁多，蛋白质在人体中的种类在10万种以上。
蛋白质是生命活动的主要承担者。
生命的运行也是通过蛋白质实现的，蛋白质在人体中发挥着不能轻视的巨大作用，人体的一切生命活动都离不开蛋白质，没有蛋白质就没有生命。
了解蛋白质，就会距离人体结构的秘密更进一步。
一、有关蛋白质（1）蛋白质的形成和基本结构蛋白质是以氨基酸为基本结构单位构成的生物大分子。
通过碱基互补配对原则，在DNA 的转录后，细胞核内转录出信使RNA，信使RNA携带的密码子对应不同的氨基酸。
在翻译过程中，信使RNA到达核糖体，根据密码子的不同，转运RNA上的反密码子和携带的氨基酸，按照碱基互补配对原则，产生氨基酸。
蛋白质、脂肪营养知识
1.必需氨基酸
体内的蛋白质均由20多种氨基酸构成。 大多数氨基酸可在体内合成，但有8种氨基酸
人体不能合成或合成的速度远不能适应机体的 需要 人体不能合成或合成的速度远不能适应机体需 要，必须从膳食中获取的氨基酸称为必需氨基 酸
它们是：赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨 酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸和缬氨酸
婴儿的必需氨基酸有9种，这是因为婴儿体 内合成的组氨酸不能满足需要
2.芳香氨基酸与支链氨基酸
芳香氨基酸（AAA） ：色氨酸、苯丙氨酸及酪氨酸， 主要在肝中分解代谢。
支链氨基酸（BCAA）：亮氨酸、异亮氨酸及缬氨酸， 主要在肝外如肌肉组织中分解代谢。
肝功能障碍时，由于芳香氨基酸分解减少，血中的含 量增高
一、生理功能 ：
1.组织细胞的结构成分 人体的蛋白质含量仅次于水，约占体重的1／5 是构成机体组织、器官的重要成分 机体所有重要的组成部分都需要蛋白质的参与 除脂肪与骨骼以外 ，其他组织的蛋白质的含量，
比糖类和脂类都多
在人体的瘦组织（lean body mass）中， 如肌肉、心、肝、肾等器官都含有大量 的蛋白质，骨骼和牙齿中含有大量的胶 原蛋白，指、趾甲中含有角蛋白，细胞 中从细胞膜到细胞内的各种结构中均含 有蛋白质。
蛋白质、脂肪营养知识
第一节 蛋白质（protein）
蛋白质是生命的物质基础 是由氨基酸组成的高分子含氮化合物 在细胞组分中含量最丰富、功能最多 是生命存在的形式 人体结构之复杂，机能之完善，无一不与蛋白
质的多样性有关
第一节 蛋白质（protein）
已知人体含有10万多种蛋白质分子 与人的生长发育及健康有着非常密切的关系 因此，蛋白质的营养状况受到高度重视。
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凯氏定氮仪
二、蛋白质的氨基酸组成
蛋白质 水解 氨基酸
蛋白质是由氨基酸为单位组成的一类重要 的生物大分子。
（一）生物体内存在数百种氨基酸。 1、组成蛋白质的基本氨基酸：20种 2、蛋白质的稀有氨基酸：指基本氨基酸的衍 生物，是蛋白质合成后，基本氨基酸经酶促 修饰而来。 如：5-羟基赖氨酸 3、非蛋白质氨基酸：指不在蛋白质中出现 的氨基酸。 如：鸟氨酸，瓜氨酸等。
脂肪组织
14
蛋白质占人体重量的16.3%。
二、蛋白质是生物的功能物质 1、生物催化作用：酶 食物蛋白 苯丙氨酸
羟化酶①
苯丙酮酸
酪氨酸
尿黑酸
尿黑酸氧化酶③
酪氨酸酶②
黑色素
①缺乏：苯丙酮尿症 ②缺乏：白化病
乙酰乙酸等
③缺乏：尿黑酸症
2、代谢调节作用：激素
胰岛素
3、免役保护作用 如：抗体（免疫球蛋白）
L-α-氨基酸的结构通式 4、具有旋光性：（Gly例外）
CH2
CH2
CH2 CH-COOH
NH
脯氨酸(Pro）
COOH H2 N C H H
甘氨酸(Gly）
（二）、氨基酸（Amino acids）的表示方法
用三字母或单字母符号表示，如：
甘氨酸（Gly，G） 丙氨酸（Ala，A）
（三）、氨基酸的分类
[Gly-] =
K2[Gly±]
[H+]
在等电点时: [Gly-]= [Gly+]
[H+]2 = K1 K2
-lg[H+]2 = -lgK1 K2
-2lg[H+]= -lgK1-lgK2 2pH=pK1+pK2 pI=1/2(pK1+pK2)
[Gly+]
[Gly±]
[Gly-]
结论1:对侧链基团不解离的氨基酸来说，pI 相当于该氨基酸的两性离子状态两侧的基团 pK之和的一半。
1、根据侧链基团的极性分类： 1）、非极性氨基酸（8种）： Ala（丙），Val（缬），Leu（亮）， Ile（异亮），Met（甲硫或蛋）, Phe（苯丙）, Trp（色）, Pro（脯）。 2）、极性氨基酸（12种）
2）、极性氨基酸（根据带电性质）
（1）、R基团不带电荷（7种） Gly（甘），Cys（半胱），Ser（丝），Thr（苏）， Tyr（酪）,Asn（天冬酰胺），Gln（谷氨酰胺） （2）、酸性氨基酸（2种）：Glu（谷），Asp（天冬） （3）、碱性氨基酸（3种）： His（组），Arg（精），Lys（赖）
COOH
Asp±
COOCOOCH-NH3+ K2 CH-NH2 CH2 CH2 COOCOO= Asp+
主要存在形式
Asp= 忽略不计
pI=1/2(pK1+pKR)=1/2（2.09+3.86）=2.98
结论2：对侧链基团解离的氨基酸来说，pI 也相当于该氨基酸的两性离子状态两侧的基 团pK之和的一半。
一、蛋白质的元素组成
元素分析：C、H、O、N。 有些蛋白质含有S或P，Fe，Zn等 蛋白质元素组成的特点：N的含量平均为16%， 即每克氮相当于6.25克蛋白质。 ——凯氏定氮法的理论基础。
某生物样品，用凯氏定氮法测得其含有 0.1g氮，问此生物样品的蛋白质含量? 蛋白质含量＝生物样品含N量×6.25
肽键：氨基酸之间脱水后形成的共价键称肽 键（酰胺键）。 肽链：氨基酸之间通过肽键连接而成的链。
寡肽：2-10个氨基酸组成的肽； 多肽：10个以上氨基酸组成的肽。
血红蛋白
二、肽链
1、线状
肽链写法：游离α-氨基在左，游离α-羧基 在右，氨基酸之间用“-”或“•”表示肽键。 例：H2N-丝氨酸-亮氨酸-苯丙氨酸-COOH
测定蛋白 质 N 末端氨 基酸或蛋 白质测序
ATZ
NH2端
弱碱
+ PITC
PTC
H+（无水）
H+（有水）
PTH
循环
纸层析鉴定
习题
1、280nm波长处有吸收峰的氨基酸为（ ） A、精氨酸 B、色氨酸 C丝氨酸 D、谷氨酸 2、芳香族氨基酸是（ ） A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸
第二章
4、物质的转运和储藏 血红蛋白：运输O2和CO2
血浆运铁蛋白：运输铁并在肝中形成铁 蛋白复合物而储存
5、运动与支持作用
肌动蛋白和肌球蛋白
6、生长、繁殖、遗传和变异
核蛋白和阻遏蛋白等。
7、接受和传递遗传信息 如味觉蛋白等
错误舌头“地图” （1974年以前 ）
8、毒蛋白
如蓖麻蛋白，蛇毒蛋白等
第二节 蛋白质的化学组成
（2）、氨基酸的等电点及其计算
氨基酸所带净电荷为零时所处溶液的pH值称 为该氨基酸的等电点，用pI表示。 ①侧链不解离：以Gly为例
COO
H3
+ N
C H H
H+
COOH + H3N C H 二元弱酸 H
COOH + H3 N C H H
二元弱酸
COO
K1
H3
+ N
C H
+ H +H
一元弱酸
根据质量作用定律：
3、测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约 含蛋白质多少 A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 4.下列含有两个羧基的氨基酸是: A.精氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸 5.含硫氨基酸包括: A.甲硫氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸 D.半胖氨酸 6.下列哪些是碱性氨基酸: A.组氨酸 B.蛋氨酸 C.精氨酸 D.赖氨酸 7.芳香族氨基酸是: A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸
咪唑基
N
NH
N+H NH
胍基 NH2 -C NH -C
NH2 NH2+
（3）pH对氨基酸带电性质的影响 ①pH = pI，主要以两性离子形式存在；
②pH > pI， 主要以负离子形式存在；
③pH < pI， 主要以正离子形式存在；
思考题
有4种氨基酸，其解离常数分别为：
氨基酸 Cys Glu pK1（α-COOH） 1.71 2.19 pK2（α-NH3+） 8.33 9.67 pK3（R） 10.78 4.25
蛋白质（protein）
第一节 蛋白质是生命的物质基础
第二节 蛋白质的化学组成 第三节 肽 第四节 蛋白质的分子结构
第五节 蛋白质分子结构与功能的关系
第六节 蛋白质的性质
第七节 蛋白质的分类
第三节 肽
一、肽和肽键 肽（peptide）：一个氨基酸的α-羧基 和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而 成的化合物。
NH3+与其它基团比，pK值低的先解离
b、 AA的pI等于该氨基酸两性离子状态两 侧基团pK之和的一半
思考题
1、已知lys中，a-COOH的pK=2.18，a- NH3+ 的pK=8.95， ε-NH3+的pK=10.53，计算lys 的pI？ 2、已知His中，a-COOH的pK=1.82，a- NH3+ 的pK=9.17，咪唑基的pK=10.53，计算His 的pI？
[Gly±][H+] K 1= [Gly+]
COO
COO
K2
H3
+ N
C H H
H2 N C H
+ H +H
一元弱酸
[Gly-][H+] 根据质量作用定律： K2= [Gly±]
[Gly±][H+] K 1= [Gly+]
[Gly-][H+] K 2= [Gly±]
[Gly+]=
[Gly±][H+] K1
8、不同蛋白质的含________量颇为相近,平 均含量为________%. 9、组成蛋白质的20种氨基酸中，酸性氨基 酸是________________和________________。
（四）、氨基酸的理化性质
1、两性性质及等电点： （1）、两性电解质 通常情况下，氨基酸以两性离子的 形式存在，如下图所示：
总结论：pI等于该氨基酸两性离子状态两侧 基团pK之和的一半。
③计算原则
a、首先写出该氨基酸的多元弱酸形式和分 布解离方程 解离度：-COOH﹥ -NH3+
羧基：α-COOH ﹥ β -COOH ﹥ γ-COOH
氨基：α-NH3+ ﹥ β -NH3+ ﹥ γ-NH3+ ﹥δ-NH3+ ﹥ ε -NH3+
与a- NH2起反应
Frederick Sanger：英国生物化学家
1918－
测定蛋白质N末端氨基酸
DNFB+蛋白质
弱碱中
DNP-蛋白质
6mol/L HCI
DNP-氨基酸 +（n-1）多肽
乙醚抽提
DNP-氨基酸
纸层析
鉴别种类
（2）、与异硫氢酸苯酯（PITC）
Edman反应
与a- NH2起反应
Edman降解
第二节 蛋白质的化学组成 第三节 肽 第四节 蛋白质的分子结构
第五节 蛋白质分子结构与功能的关系
第六节 蛋白质的性质
第七节 蛋白质的分类
第二节 蛋白质的化学组成 一、蛋白质的元素组成 二、蛋白质的氨基酸组成 三、氨基酸的分类
四、氨基酸的理化性质
1、氨基酸的两性性质 2、氨基酸的光学性质 3、氨基酸的化学性质
分 类
思考题
基本氨基酸，稀有氨基酸以及非蛋白质 氨基酸的区别？ 生物体内只有蛋白质才含有氨基酸。 这句话是否正确 ？