生化复习整理
生化知识点重点总结
生化知识点重点总结1. 生物大分子：生体内的大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，它具有结构和功能多样性；核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息；多糖是由许多单糖分子聚合而成，主要包括淀粉、糖原和纤维素等；脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
2. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一。
它的结构可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶作用、结构作用、传递作用和免疫作用等。
3. 核酸的结构和功能：核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
核酸的功能主要包括遗传信息的传递和蛋白质合成等。
4. 多糖的结构和功能：多糖是由许多单糖分子聚合而成。
它主要包括淀粉、糖原和纤维素。
多糖的功能包括能量储备和结构支持等。
5. 脂质的结构和功能：脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
脂质的功能包括能量储备、结构支持和传递信号等。
6. 细胞膜的结构和功能：细胞膜是细胞的外层膜。
它主要由脂质分子和蛋白质分子构成。
细胞膜的功能包括细胞的结构支持、物质的进出和信号的传递等。
7. 酶的性质和作用：酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在生物体内具有催化作用。
酶的作用包括降低反应活化能、增加反应速率和特异性催化等。
8. 代谢途径：代谢是生物体内的一系列化学反应过程。
代谢途径主要包括糖代谢、脂质代谢、核酸代谢和蛋白质代谢等。
9. 能量的利用和储存：能量是维持生命活动的重要物质基础。
生物体内的能量主要通过ATP和NADH等化合物来储存和利用。
10. 酶的调控：酶的活性受到多种因素的调控，包括底物浓度、温度、pH值和酶的抑制剂等。
11. 免疫系统：免疫系统是生物体内的一套防御系统，它包括天然免疫和获得性免疫两个部分。
12. 体内环境平衡：体内的环境平衡主要包括细胞内外离子平衡、酸碱平衡和渗透压平衡等。
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
生化复习知识点总结
第一章、蛋白质的结构与功能1、主要元素:C、H、O、N、S（P7）2、定氮法:样品中含蛋白质克数＝样品的含氮克数×6.253、肽键:肽键是由一个氨基酸α-羟基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩全面行成的化学键，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。
（P11）4、肽:肽是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。
10个以下氨基酸组成成寡肽，10个以上氨基酸组成称多肽。
（P11）5、多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。
具有特殊的生理功能的肽称为活性肽。
（P11）6、蛋白质一级结构:指多肽链中氨基酸（残基）从N端到C端的排列顺序，即氨基酸序列。
主要化学键为肽键。
（P12）7、蛋白质二级结构:指多肽链中相邻氨基酸残基的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
主要化学键为氢键。
（P13）8、蛋白质三级结构:指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括主链和侧链在内所形成的空间结构。
主要化学键为疏水键。
（P15）9、结构域:分子量大的蛋白质分子由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成多个相对独特并承担不同生物学功能的超三级结构。
（P16）10、蛋白质四级结构:指各具独立三级结构多肽链以各种特定形式接触排布后，结集在此蛋白质最高层次空间结构。
在此空间结构中，各具独立三级结构的多肽链称亚基。
主要化学键为疏水键，氢键，离子键。
（P16）第三章、酶1、同工酶:指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫化学特性不同的一组酶。
亚基:骨骼肌形和心肌形。
组成的五种同工酶:LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M4）、LDH4（HM3）、LDH5（M5）。
（P40）2、酶促反应的特点:催化性、特异性、不稳定性、调节性。
（P41）第五章、糖代谢1、糖酵解反应的特点:在无氧条件下发生的不完全的氧化分解反应，整个过程均在胞质中完成，无需氧的参与，终产物是乳酸；反应中适放能量较少，一分子葡萄糖可净生成二分子ATP。
生化每章知识点总结归纳
生化每章知识点总结归纳第一章：蛋白质的合成与结构本章主要介绍了蛋白质的合成与结构。
蛋白质是生物体内最为重要、最为复杂的一类有机化合物，是构成细胞结构，参与细胞代谢、调节机体生理功能等各种生命活动的关键物质。
蛋白质合成包括转录和翻译两个阶段。
转录是指将DNA上的具体基因转录成mRNA，而翻译则是将mRNA上的密码子翻译成氨基酸序列，合成具体的蛋白质。
蛋白质的结构主要包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸序列，二级结构是指α-螺旋和β-折叠，三级结构是指蛋白质分子的立体构象，四级结构是指多肽链之间的相互作用。
第二章：酶的结构、功能和应用本章主要介绍了酶的结构、功能和应用。
酶是生物体内催化生物化学反应的生物催化剂，能够加速化学反应的速率，而不改变反应的热力学性质。
酶的结构主要包括酶的活性中心和辅基团。
酶的活性中心是其催化作用的关键部位，而辅基团则是在酶的构象和功能中扮演重要角色的组织。
酶的功能主要包括底物特异性、催化速率和酶的调节。
底物特异性是指酶对底物的选择性，催化速率是指酶对底物的反应速率，而酶的调节是指酶在生物体内活性的调节。
酶的应用主要包括在医药、食品、工业、环境保护等领域的应用。
第三章：脂肪酸、三酰甘油和脂质膜本章主要介绍了脂肪酸、三酰甘油和脂质膜。
脂肪酸是由羧基和长链碳水化合物构成的脂肪酸，是构成三酰甘油和磷脂等脂质的基本组成部分。
三酰甘油是由三个脂肪酸和一个甘油分子经酯化反应而成，是储存体内能量的主要途径。
脂质膜是由脂质和蛋白质构成的生物膜结构，是生物体内细胞结构的基本单位，具有选择透过性和双层膜状结构。
第四章：核酸的结构与功能本章主要介绍了核酸的结构与功能。
核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA两种类型。
DNA是双螺旋结构的分子，能够稳定地存储生物体内的遗传信息，而RNA则是单链结构的分子，参与了蛋白质的合成和其他生物化学反应。
核酸的功能主要包括遗传信息传递和细胞代谢调控。
生化复习
1.等电点：是指在某一PH溶液下，氨基酸不解离或解离成阴、阳离子的程度及趋势相等，静电荷为0，此PH值为该氨基酸的等电点。
2蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链上各种氨基酸从N端至C端的排列顺序。
化学键：肽腱和二硫键3.蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
化学键：氢键4.同工酶：催化同一化学反应，但分子结构，理化性质和免疫学性质都不同的一组酶。
5米氏常数：酶速度达到最大反应速度一半时的作用物浓度。
6.必需脂肪酸：人体必需但自身不能合成合成不足，必须依靠食物的供给的脂肪酸。
包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。
7.酮体：脂肪酸在肝脏不完全氧化的正常中间产物，包括乙酰乙酸、B-羟丁酸和丙酮三种有机化合物。
8.半保留复制：DNA复制时，以母链的双联DNA为模板合成两个子链，每一个子代分子中各有一条链来自亲代，另一条链是新和成的，这种复制方式称。
9.启动子：是指在转录开始时，RNA聚合酶与模板DNA分子结合的特定部位。
10.遗传密码：在mRNA分子内，每三个相互邻接的核苷酸按其特定排列顺序，在蛋白质生物合成中代表某种特定的氨基酸或者蛋白质合成的终止信号。
其中单个密码称为密码子。
11.核蛋白体的循环：氨基酸活化后，在核蛋白体上缩合形成多肽链的过程，包括起动、肽链延长及终止三个阶段12.管家基因：基因表达产物是细胞或生物体在整个生命过程中都必不可少的，并持续表达而不受环境因素的干扰。
13.肝的生物转化：非营养性物质在肝脏内，经过氧化、还原，水解和结合反应，使脂溶性较强的物质获得极性基团，增加水溶性，而易于随胆汁或尿液排出体外，这一过程称为肝的生物转化。
14蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间构象破坏，导致蛋白质的理化性质和生物学性质改变，但蛋白质的一级结构保持不变，称蛋白质的变性作用。
15.酶的化学修饰：脱辅酶肽链上的某些基团在其他酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称酶的化学修饰。
生化复习资料
判断题1、所有单糖均有还原性。
( √ )2、淀粉，糖原，与维生素又有均具有与还原端，所以它们都有还原性。
( × )3、脂类就是脂肪酸与甘油醇形成的脂类及其衍生物。
( × )4、氨基酸与茚三酮反应都会产生蓝紫色化合物。
( × )5、因为羟基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。
( √ )6、在具有四级结构的蛋白质分子中每个具有三级结构的多肽键是一个亚基。
( √ )7、维持蛋白质三机结构物的主要作用力是氢键。
( × )8、蛋白质在等电点时，净电荷为零，溶解度最小。
（√）9、蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质分子活性的改变。
(√ )10、在蛋白质分子和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。
( × )11、双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应。
( √)12、蛋白质的亚基（亚单位）和肽链是同义的。
( ×)13、蛋白质的α-螺旋结构通过侧链之间形成氢键而稳定。
（×）14、酶的Km值是酶的特征常数，它不能随PH和温度的改变而改变。
（×）15、别构酶动力学曲线的特点都是S形曲线。
（×）16、对一个酶而言，其过度态的底物类似物与底物类似物相比较，是更有效的竞争性抑制剂。
(√)17、蛋白酶对变性后的蛋白质水解作用更有效。
( √)18、酶与底物作用时，酶的构像会发生一定程度的改变，从某种意义上说，底物可诱导酶产生活性中心。
( × )19、酶原激活的过程实际上是酶活性中心形成或暴漏的过程。
( √ )没种酶只有与一个Km值。
( × )20、如果加入足够多的底物，即使存在非竞争性抑制剂，酶催化反应也能达到正常的Vmax。
（×)21、一种酶有几种底物就有几种Km值。
( √ )22、可将基因定意为DNA分子中核酸的特定序列。
（×）23、维持DNA分子稳定的化学键是氢键。
生化总复习
生化总复习一、名词解释1.酶的活性中心：指在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的少数几个氨基残基或这些残基上的基团通过肽链的盘绕折叠而在三维结构上相互靠近，形成一个能与底物结合并催化其形成产物的位于酶蛋白表面的特化的空间区域。
对需要辅酶的酶来说，辅酶分子或其上的某一部分结构常是活性中心的组成部分。
2.酶原：酶原是有催化活性的酶的前体。
通过蛋白酶的有限水解，可以将无活性的酶原转变成有催化活性的酶。
3.同工酶：指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。
4.变构酶：一种一般具多个亚基，在结构上除具有酶的活性中心外，还具有可结合调节的别构中心的酶，活性中心负责酶对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速度。
5.竞争性抑制作用：竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构所以与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，而使EI不能与S结合，从而降低酶反应速度的可逆抑制作用。
这种抑制作用可通过增加底物浓度来解除。
6.超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构的顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互折叠，彼此作用，在局部区域形成的二级结构聚合体，就是超二级结构7.等电点：氨基酸所带静电荷为零，主要以两性离子存在时，在电场中，不向任何一级移动，此时溶液的PH叫做氨基酸的等电点8.酰胺平面：肽键主链的肽键C-N具有双键性质，因而不能自由转动，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，这个平面称酰胺平面9.分子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA互补区域形成双链，或DNA单链和RNA单链的互补形成DNA-RNA杂合双链的过程称分子杂交10.透析：小分子可以通过半透膜，大分子不能透过半透膜。
这种分离物质的方法叫做透析。
11.Tm：当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的一半时所对应的温度称作解链温度，用Tm表示12.Southern印迹法：将电泳分离的DNA片段从凝胶转移到适当的膜（如硝酸纤维素膜或尼龙膜）上，再进行杂交操作13.Northern印迹法：将电泳分离后的变性RNA吸引到适当的膜上再进行分子杂交的技术。
生化复习资料带答案
氨基酸代谢1．体内氨基酸脱氨的主要方式是（C ）A.氧化脱氨B.转氨基C.联合脱氨D.非氧化脱氨E.脱水脱氨2．肌肉中氨基酸脱氨基的主要方式是（ D ）A.氨基酸氧化酶氧化脱氨基作用B.转氨基作用 D.嘌呤核苷酸循环E.转氨酶和L-谷氨酸脱氢酶的联合氨作用3．苯丙氨酸羟化酶先天缺乏，易患（ C ）A.白化病B.尿黑酸症C.苯丙酮尿症D.痛风症E.乳清酸尿病4．合成尿素时，线粒体外合成步骤中直接提供的氨来自（ C ）5．芳香族必需氨基酸是（ D ）A.蛋氨酸B.酪氨酸C.亮氨酸D.苯丙氨酸E.脯氨酸6．体内氨最主要的去路是（ A ）A.合成尿素B.合成谷氨酰胺C.生成按离子D.合成非必需氨基酸E.合成蛋白质7．体内生酮兼生糖的氨基酸有（E ）A.精氨酸B.赖氨酸C.丝氨酸D.蛋氨酸E.苯丙氨酸8．体内一碳单位不包括（ D ）A.—CH3B.—CH2—C. —CH= E. —CH=NH9．S-腺苷蛋氨酸的主要作用是（ E ）A.合成同型半胱氨酸B.补充蛋氨酸C.合成四氢叶酸D.生成腺苷酸E.提供活性甲基A.赖氨酸B.缬氨酸C.蛋氨酸D.色氨酸E.组氨酸1．生酮氨基酸是（ A ）2．生糖兼生酮氨基酸是（ D ）1．下列哪些氨基酸属人体营养必需氨基酸（ ABCD ）A.苯丙氨酸B.赖氨酸C.异亮氨酸D.亮氨酸E.丙氨酸2．转氨基作用的下列描述，错误的是（ BE ）A.参与机体合成非必需氨基酸B.脯氨酸参与转氨基作用C.转氨基作用是可逆反应D.与维生素B6有关E.转氨基作用是体内氨基酸主要的脱氨基方式二、填空题1．SAM的含义名称是_____S—腺苷蛋氨酸_______________________________。
2．营养必需氨基酸的概念是_______________________________。
3．合成尿素时，线粒体外合成步骤中，___________是直接提供的。
4．维生素______________________是转氨酶的辅酶组成成分。
生化复习重点
一、名词解释生物化学复习材料1. 血糖：通过各种途径进入血液的葡萄糖称为血糖。
2. 糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成，糖原分解是指糖原分解成葡萄糖的过程。
3. 糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程。
4. 糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸（同时释放少量能量合成ATP）的过程。
5. 三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，柠檬酸在经过一系列酶促反应之后又生成草酰乙酸，形成一个反应循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环。
6. 有氧氧化：在供养充足时，葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化成CO2和H2O，并释放大量能量，称为有氧氧化途径。
7. 血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8. 血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
（一类由脂肪、磷脂、胆固醇及其酯与不同载脂蛋白按不同比例组成的，便于通过血液运输的复合体，包括CM、VLDL、LDL 和HDL。
）9. 脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10. 酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11. 必需脂肪酸：亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是多不饱和脂肪酸，是维持人和动物正常生命活动所必需的脂肪酸，但哺乳动物体内不能合成或合成量不足，必须从食物中摄取，所以称为必需脂肪酸。
12. 必需氨基酸：8种体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸称为必需氨基酸。
13. 食物蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14. 转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸的羧基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
生化期末复习
第一章一、名词解释：蛋白质变性二、主要知识点：1.蛋白质的元素组成特点，如何通过生物样品含氮量推算出蛋白质大致含量2.氨基酸的三字符、结构特征（酸性氨基酸、碱性氨基酸、含硫氨基酸、羟基氨基酸、芳香族氨基酸等）3.蛋白质各级结构的概念、特征及其化学键4.蛋白质等电点的概念以及运用（pI与pH之间的关系）三、简答题：什么是蛋白质变性？变性蛋白质有何性质改变？在医学上有何应用？试举一例子说明。
在某些理化因素作用下，使蛋白质的空间结构被破坏，从而引起其理化性质和生物功能丧失，这一现象称为蛋白质变性。
变性蛋白质的性质改变：溶解度降低，易于凝集沉淀，易被消化酶水解，生物活性完全丧失，结晶能力消失。
应用：临床上用加热煮沸、碘酒、酒精消毒灭菌，就是这些理化因素引起菌体蛋白变性，丧失致病能力。
第二章一、主要知识点：1.核酸中的核苷酸之间的连键2.双链DNA分子中嘌呤和嘧啶之间的换算（A=T, G=C）3.真核染色质的基本结构单位是什么？其结构如何？4.三种RNA的结构特点二、简答题：简述DNA双螺旋结构模型的主要特点及提出该结构模型的生物学意义。
主要特点：①反向平行的右手双螺旋结构；②亲水的磷酸及脱氧核糖位于螺旋的外侧而疏水的碱基对位于螺旋的内侧。
③双链之间形成碱基配对；④碱基堆积力和氢键维持DNA双螺旋结构的稳定；生物学意义：揭示了遗传信息是如何储存在DNA分子中，又是如何得以传递和表达的，由此揭开了现代分子生物学发展的序幕，对生物学和遗传学的发展做出了巨大贡献。
第三章一、主要知识点：1.各种维生素的生理作用，特别是哪些维生素是哪些酶的辅酶或辅基；2.各种维生素在体内的活性形式；3.各种维生素的缺乏症，包括临床表现。
第四章一、名词解释：Km二、主要知识点：1.酶能加速化学反应的机理2.不可逆抑制作用和可逆抑制作用的概念、有机磷农药和重金属离子的致毒机理、磺胺类药物的作用机理3.米曼氏方程及其运用、试述米氏常数Km与Vmax的意义。
生化复习资料
生化复习资料(一)1、糖蛋白：由糖同蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白质。
2、糖胺聚糖：含己糖胺和糖醛酸的杂多糖，是由多个二糖单位形成的长链多聚糖。
3、糖苷键：一个单糖或糖链还原端半缩醛上的羟基与另一个分子的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键。
4、等电点：在适当的酸碱度时，氨基酸的氨基和羧基的解离度可能完全相等。
净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，成为两性离子。
这时氨基酸所处溶液中的PH 就称为该氨基酸的等电点。
8、酶活性中心：酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。
由自由部位和催化部位组成。
9、核酶：是具有催化功能的RNA分子，是生物催化剂. 10、辅酶：作为酶的辅因子的有机分子，本身无催化作用，但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团的作用。
11、辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分。
12、糖异生：非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。
13、氧化磷酸化：指生物氧化的过程中伴随着ADP磷化成ATP的作用。
有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。
14、底物水平磷酸化： (也称代谢物连接的氧化磷酸化)代谢物脱氢后，分子内部能量重新分布，使无机磷酸酯化。
15、顺反子：通过顺反试验所确定的遗传单元，本质上与一个基因相同，可编码一种多肽链。
16、信号假说：分泌蛋白质N端系列作为信号肽，指导分泌性蛋白质到内质网膜上合成，在蛋白质合成结束之前被切除。
17、化学渗透学说：在呼吸链电子传递过程中，质子在线粒体内膜内外两侧的浓度梯度所产生的化学电位差是合成ATP的基本动力。
18、酶原激活：有的酶在分泌时是无活性的酶原，需要经某种酶或酸将其分子作适当的改变或切去一部分才能呈现活性。
21.转录：转录(Tran scription )是遗传信息从DNA到RNA的转移。
即以双链DNA中的一条链为模板，A U、G C4种核苷三磷酸为原料，在RNA聚合酶催化下合成RNA的过程。
22. 酶原激活：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原(zymogen), 使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活23. 酶的活性中心：酶分子中能与底物结合并起催化作用的空间部位，酶活性部位是由结合部位和催化部位所组成。
生化重点知识归纳总结
生化重点知识归纳总结生化学（生物化学）是研究生物体内化学成分、化学反应和化学转化的一门科学。
在这篇文章中，将对生化学中的重点知识进行归纳总结，以帮助读者更好地理解和掌握这一领域的知识。
1. 分子生物学1.1 DNA与RNADNA是生物体内存储遗传信息的分子，决定了生物的遗传特征。
RNA则参与了蛋白质的合成过程。
DNA由四种碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和鸟嘌呤）组成，而RNA中胸腺嘧啶是由腺嘌呤与尿嘧啶二聚而成。
1.2 蛋白质合成蛋白质合成是通过转录和翻译过程实现的。
转录将DNA的信息转录成mRNA，然后mRNA与核糖体进行翻译，合成蛋白质。
2. 代谢途径2.1 糖酵解糖酵解是将葡萄糖分解为乳酸或乙醇等产物，同时释放能量。
它分为糖原酵解和无氧酵解两种类型。
2.2 糖异生糖异生是指从非糖类物质合成葡萄糖的过程。
这在饥饿或低碳水化合物摄入的情况下起关键作用。
2.3 脂肪酸合成与分解脂肪酸合成是指在胞质内，将乙酰辅酶A逐步合成长链脂肪酸的过程。
脂肪酸分解则是将脂肪酸分解为乙酰辅酶A，释放能量。
2.4 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸降解和合成两个方面。
氨基酸在生物体内经过一系列反应，最终被降解为尿素，并通过尿液排出体外。
3. 酶与酶动力学3.1 酶的性质酶是在生物体内催化化学反应的蛋白质。
它们能够降低反应的活化能，加快反应速率。
3.2 酶的分类酶根据催化反应的方式，可分为氧化还原酶、转移酶、水解酶等不同类型。
3.3 酶动力学酶动力学研究酶催化反应速率与底物浓度、温度和pH等因素之间的关系。
其中，酶的最适温度和最适pH是使酶活性最大的温度和pH 值。
4. 代谢调节生物体内的代谢途径受到许多调节机制的控制。
4.1 负反馈调节负反馈调节是通过逆向调节酶的活性来调节代谢途径。
当代谢物浓度增加时，酶活性会被抑制，从而减少代谢途径产物的合成。
4.2 激酶与磷酸酶激酶和磷酸酶是参与调节代谢途径的重要酶。
激酶能够增加酶的活性，而磷酸酶则能够降低酶的活性。
生化复习要点.doc
I.蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨棊酸残基的排列顺序蛋白质的二级结构是指多肽链屮主链原子的局部空间排布即构象蛋白质的三级结构多肽链中所有院子的空间排布蛋白质的四级结构亚基Z间的立体排布，接触部位的布局等2.简单蛋白质完全有氨基酸组成结合蛋口质除氨基酸外，还含有其他非氨基酸成分单体寡聚蛋白3.全陋即结合酶，由酶蛋白和辅助因子构成。
寡聚酶寡聚酶由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶多酶复合体多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续反应的体系4.醜的活性中心酶分子中直接与底物结介，并和酶催化作用直接冇关的区域廨活力是指晦催化一定化学反应的能力比活力代表酶制剂的纯度5.酶的激活剂一些物质可以改变一个无活性酶前体，使之成为有活性的酶，或加快某种酶反应的速率产生酶激活作用酶的抑制剂酶抑制剂是一类可以结合酶并降低其活性的分子6.蛋白质的等电点蛋白质溶液处于某一pH溶液时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等, 即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点氨基酸的等电点在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等, 成为兼性离了，呈电屮性，此时的溶液ph称该氨基酸的等电点7.盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程盐溶在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。
8.核酸由核百酸或脱氧核苜酸通过3’ , 5’ ■磷酸二酯键连接而成的一类生物大分子。
核酸的一级结构是指核酸屮核廿酸的排列顺序9.高能化合物指体内氧化分解小，一些化合物通过能量转移得到了部分能量，把这类储存了较高能量的化合物10.氧化磷酸化作用是指冇机物包括糖、脂、氨基酸等在分解过程中的氧化步骤所释放的能量，驱动ATP合成的过程.在真核细胞屮，氧化磷酸化作用在线粒体屮发牛渗与氧化及磷酸化的体系以复合体的形式分布在线粒体的内膜上，构成呼吸链，也称电了传递链.其功能是进行电子传递、H+传递及氧的利用，产生H2O和ATP.II•乳酸发酵：指糖经无氧酵解而生成乳酸的发酵酒梢发酵：是在无氧条件下，微生物(如酵母菌)分解葡萄糖等有机物，产生酒楮、二氧化碳等不彻底氧化产物，同时释放岀少量能量搜索的过程12.脂肪酸B氧化第一步：CH3-(CH2) 14-COOH+ATP+CoASH 在软脂酰硫激酶催化生成了CH3-(CH2)14-CO~SCoA+AMP+PPi第二步：CH3・(CH2)14-CO〜SCoA在FAD作用下脱氢生成了CH3・(CH2)12・C=C・CO~SCoA 第三步：CH3-(CH2) 12-C=C-CO~SCoA 水化成CH3-(CH2) 12-CH(OH)-CH2-CO~SCoA笫四步：CH3-(CH2) 12-CH(OH)-CH2-CO-SCoA在NAD作用卞再脱氢生成了CH3・(CH2) 12・CO-CH2・CO 〜SCoA+3 ATP第五步：在辅酶A作用下硫解生成了CH3・（CH2）12・CO・CH2・CO〜SCoA+综上，一次脂肪酸B—氧化脱去两个碳分子生成5分了ATP,16酸经过7次B —氧化生成8个CH3・CO〜SCoA （乙酰辅酶A ）总过程：脱氢-水化-再脱氢-硫解酮体是脂肪酸在肝代谢的中间产物13.生糖氨基酸能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸牛酮氨基酸分解代谢过程屮能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸转氨基作用指的是一种―氨基酸的―氨基转移到一种―酮酸上的过程联合脱氨基作用转氨某与谷氨酸氧化脱氨或是嚓吟核昔酸循环联合脱氨，以满足机体排泄含氮废物的需求14.酶分了对底物有选择性，那种学说解释，要点？诱导契合沖说当酶与底物分子接近时，酶蛋口受底物分子诱导，其构像发牛有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合反应15.酶原激活由无活性的酶原，通过水解1个或儿个特定肽键，构象改变，成为冇活性的酶。
生化期末复习重点
生化复习1、蛋白质一级结构：蛋白质的一级结构是指多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序。
2、DNA半不连续复制：半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。
3、DNA半保留复制；在DNA复制时以亲代DNA的每一股链做模板合成完成相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA都含有一股亲代DNA链的现象。
4、糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖和糖原的过程.5、脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血液以供其它组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
6、DNA变性；是指核算在一定的物理和化学因素作用下，核算双螺旋区氢键断裂，变成单链DNA的过程。
7、蛋白质的等电点：当溶液在某个PH时，蛋白质分子所带的正、负电荷数恰好相等，净电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的PH就是该蛋白质的等电点。
8、同工酶：催化同一化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构、组成都有所不同的一组酶。
9、反转录：以RNA为模板，按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA，这与通常转录过程中遗传信息流从DNA到RNA的方向相反，故称为逆转录。
10、PCR：聚合酶链式反应。
聚合酶链式反应是一种用于放大扩增特定的DNA 片段的分子生物学技术，它可看作是生物体外的特殊DNA复制，PCR的最大特点，是能将微量的DNA大幅增加。
11、增色效应:核酸变性后在260nm处的紫外吸收值增加的现象。
12、蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的构象被破坏，导致其理化性质的改变和生活活性的丧失，称为蛋白质的变性。
13、脂肪酸β-氧化：脂酰CoA在脂酸β氧化多酶复合体的催化下，从脂酰基的β-碳原子开始，经过脱氢（辅酶为FAD）、加水、再脱氢（辅酶为NAD＋）、硫解四步连续反应，生成1分子乙酰CoA及比原来两个碳原子的脂酰CoA。
14、核酶：具有自身催化作用的RNA。
15、氨基酸等电点：某种氨基酸以两性离子形式存在，正、负电荷数相等，净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动。
生化所有知识点总结
生化所有知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的有机分子之一，它们是构成生命的重要组成部分，广泛参与生物体的生理生化过程。
蛋白质的标准结构由氨基酸线性排列组成，其氨基酸残基之间通过肽键相连。
蛋白质的功能包括酶、激素、抗体等。
2. 核酸核酸是生物体内最重要的化学物质之一，包括DNA和RNA。
DNA携带生物体的遗传信息，RNA在蛋白质合成中起着重要的作用。
3. 多糖多糖是由许多单糖分子通过糖苷键连接而成，包括淀粉、糖原、纤维素等。
4. 生物膜生物膜是由脂质和蛋白质组成的薄膜，它存在于细胞表面，构成细胞膜和细胞器膜，起着保护细胞、控制物质进出的作用。
二、生物大分子的结构和功能1. 蛋白质的结构蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是蛋白质的氨基酸序列，二级结构是由氢键形成的α-螺旋和β-折叠，三级结构是由蛋白质的各个区域所形成的空间结构，四级结构是由多个蛋白质相互组合形成的功能性结构。
2. 蛋白质的功能蛋白质的功能包括酶、激素、抗体、结构蛋白等。
酶是生物体内的催化剂，参与生物体内的代谢过程；激素是生物体内的调节剂，参与生物体内的内分泌系统；抗体是生物体内的免疫物质，参与生物体内的免疫反应；结构蛋白主要构成生物体内各种组织和器官。
3. 核酸的结构DNA是由脱氧核糖核酸分子组成，是生物体内传递遗传信息的重要分子；RNA是由核糖核酸分子组成，是生物体内蛋白质合成的重要分子。
4. 核酸的功能DNA的功能是存储和传递遗传信息，参与生物体内的遗传过程；RNA的功能是带有遗传信息的DNA按照一定规律转录成RNA，再依据RNA的信息合成蛋白质。
5. 多糖的结构和功能多糖是由许多单糖分子通过糖苷键连接而成的大分子，包括淀粉、糖原、纤维素等。
它们是生物体内的能量来源和结构组分。
6. 生物膜的结构和功能生物膜是由脂质和蛋白质组成的薄膜，其构成了细胞膜和细胞器膜。
生物膜的功能包括保护细胞，控制物质进出，参与细胞信号传导等。
生化课本知识点总结归纳
生化课本知识点总结归纳1. 蛋白质蛋白质是生命活动中功能最为丰富的一类大分子化合物，是细胞的主要结构和功能单位。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、抗体、激素、载体等。
在生化课本中，学生需要了解蛋白质的组成、结构和功能，以及蛋白质的合成、降解和修饰等过程。
2. 核酸核酸是生物体内的重要大分子化合物，包括DNA和RNA。
在生化课本中，学生需要了解核酸的结构、功能和代谢途径。
此外，还需要了解DNA的复制、转录和翻译等过程，以及RNA的功能和合成过程。
3. 碳水化合物碳水化合物是生物体内的主要能量来源，也是细胞壁的主要组成成分之一。
在生化课本中，学生需要了解碳水化合物的结构、分类、代谢途径和生物学意义等知识点。
4. 脂质脂质是生物体内的重要大分子化合物，包括脂肪、磷脂和固醇等。
在生化课本中，学生需要了解脂质的结构、分类、功能和代谢途径，以及脂质在生物体内的生物学意义。
5. 酶酶是生物体内的重要催化剂，可以加快化学反应的速率，降低活化能。
在生化课本中，学生需要了解酶的结构、功能、酶促反应机制、酶与底物的结合方式、酶的特性和分类等知识点。
6. 代谢途径代谢途径是生物体内大量生化反应的有机组织，包括糖代谢途径、脂质代谢途径、蛋白质代谢途径和核酸代谢途径等。
在生化课本中，学生需要了解代谢途径的整体组织结构和相互关系，以及代谢途径中各种酶的作用和调节机制等知识点。
综上所述，生化课本的知识点涉及的内容非常丰富，需要学生具备扎实的化学和生物学基础，才能更好地理解和掌握其中的知识。
通过对生化知识点的总结归纳，可以帮助学生更好地理解生物化学的基本概念和原理，从而更好地应用于相关领域的学习和研究中。
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糖：1. 变旋现象：新配制的葡萄糖溶解于水时其旋光度发生改变的现象。
2. 寡糖（低聚糖）：由2-20个单糖通过糖苷键连接而成的糖类物质。
3. 糖蛋白：多糖以共价键形式与蛋白质连接形成的生物大分子。
4. 蛋白聚糖：糖胺聚糖通过共价键与蛋白质连接构成蛋白聚糖。
5. 双糖的结构：书P35. 蔗糖、麦芽糖、乳糖6. 糖（月杀）反应：1mol 有游离的半缩醛羟基的单糖与3mol 苯肼反应，不同的还原糖生成不同的糖（月杀），其晶形与熔点各不相同，可用来鉴别多种还原糖。
若从第三位C 原子开始结构相同，则不能鉴别（葡萄糖、果糖、甘露糖）7. 用碘鉴别糖原、淀粉、纤维素：淀粉+碘 -> 蓝； 糖原+碘 -> 红； 纤维素+碘-> 无色8. 葡萄糖、果糖结构脂：1. 脂肪酸+醇=酯2. 脂肪酸特点：天然脂肪酸通常具有偶数碳原子，链长一般为12-22碳。
脂肪酸可分为饱和、单不饱和与多不饱和脂肪酸。
不饱和脂肪酸的双键位置，有一个双键几乎总数处于C9-C10之间（Δ9），并且一般是顺式的。
3. 皂化值：皂化1g 脂肪所需KOH 的mg 数甘油三酯的平均Mr =皂化值1000*56*34. 酸败：天然油脂长时间暴露在空气中会产生难闻的气味，这种现象称为酸败。
酸值：中和1g 油脂中的自由脂酸所需KOH 的mg 数。
（表示酸败程度）5. 碘值：100g 脂肪能吸收的碘的g 数。
衡量不饱和程度。
6. 复合脂中的磷脂：包括甘油磷脂和鞘磷脂两类。
极性头部：易溶于水；非极性尾部：不易溶于水书P103卵磷脂：也称磷脂酰胆碱，可防治脂肪肝。
分子式书P105 胆碱的生物功能：（1）乙酰胆碱是重要的神经递质，传导神经冲动 （2）防治脂肪肝（3）生物体内的甲基供体磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）：X ：乙醇胺 P106磷脂酰丝氨酸（也称脑磷脂）：X ：丝氨酸 P106卵磷脂与脑磷脂在体内可互变：丝氨酸 -CO 2 -> 乙醇胺 +CH 3 -> 胆碱 鞘磷脂（神经醇磷脂） P107氨基酸：1. 等电点：氨基酸处于净电荷为0时的pH 处。
在等电点时，氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于等电兼性离子状态，少数解离成阳离子和阴离子，但解离成阳离子和阴离子的数目和趋势是相等的。
pI 的值是两性离子两侧的pKa 值之和的一半，酸性氨基酸pI 值是两个数字小的相加的一半，碱性氨基酸pI 值是两个数字大的相加的一半。
P1332. 哪些氨基酸具有紫外吸收？20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，在红外区或远紫外区都有光吸收，但在近紫外区只有芳香族氨基酸有吸收光的能力，因为它们的R基有苯环共轭π键系统。
∙酪氨酸Tyr∙苯丙氨酸Phe∙色氨酸Trp一般最大吸收在280nm波长处，因此能利用分光光度计测出样品中蛋白质的含量。
3. 凯氏定氮：蛋白质含量=蛋白氮*6.254. 序列测定（一）蛋白质测序的策略(1)测定蛋白质分子中多肽链的数目。
(2)拆分蛋白质分子的多肽链。
(3)测定多肽链的氨基酸组成。
(4)分析多肽链的N末端和C末端残基。
(5)断裂多肽链内的二硫键。
(6)多肽链断裂成肽段。
(7)测定各个肽段的氨基酸顺序。
(8)确定肽段在多肽链中的次序。
(9)确定原多肽链中二硫键的位置。
（二）酸水解：缺点是色氨酸被沸酸完全破坏；天门冬酰胺和谷氨酰胺侧链的酰胺基被水解成了羧基。
（三）碱水解：主要用来测定色氨酸含量（四）蛋白酶：胰蛋白酶水解赖氨酸Lys及精氨酸Arg的C末端糜蛋白酶水解疏水氨基酸：苯丙氨酸Phe、酪氨酸Tyr、色氨酸Trp的C末端（五）C-端氨基酸分析法：肼解：多肽与肼在无水条件下加热，C-端氨基酸即从肽链上解离出来，其余的氨基酸则变成肼化物。
肼化物能够与苯甲醛缩合成不溶于水的物质而与C-端氨基酸分离。
硼氢化锂（LiBH4法）多肽与LiBH4在无水条件下加热，C-端氨基酸被还原为醇即从肽链上解离出来，其余的氨基酸则不变。
醇很容易与其余氨基酸分离。
5. 颜色反应：（1）茚三酮反应：α-氨基酸与茚三酮反应生成紫色物质。
，生成黄色脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应，不释放NH3物质。
(2)酪氨酸的酚基与重氮化合物结合生成橘黄色的化合物，用于检测酪氨酸。
组氨酸的侧链咪唑基与重担苯磺酸形成棕红色的化合物。
以上两种颜色均可以写成樱桃红色。
6. 氨基酸结构、正负电荷 P125蛋白质：1. 同源蛋白质：在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质，或者是具有明显序列同源的蛋白质。
2. 种属差异：同源蛋白质氨基酸序列的差异。
3. 二级结构：蛋白质的二级结构(Secondary)是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。
它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。
主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角、胶原三股螺旋、310螺旋、4.416螺旋、无规卷曲。
三级结构：是指球状蛋白质的多肽链在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构相互配置而形成特定的构象。
4. 变性：当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化的现象。
变性的实质：次级键（有时包括二硫键）被破坏，天然构象解体。
变性不涉及一级结构的破坏。
变性后的现象：（1）结晶及生物活性丧失（2）疏水侧链基团外露（3）物理和化学性质改变，溶解度降低，粘度增加，分子伸展（4）生理化学性质改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。
5.不同结构的作用力：一级结构：肽键；二级结构：氢键；三级结构：疏水键；四级结构：疏水键6. 球状蛋白质三级结构的共同特点：∙是紧密的球状或椭球状实体；∙分子表面有一空穴(活性部位)；∙疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在分子表面。
7. 二级结构包括a-螺旋、b-折叠、b-转角驱使蛋白质折叠的主要动力：(1)暴露在溶剂中的疏水基团降低至最少程度。
(2)要保持处于伸展状态的多肽链和周围水分子间形成的氢键相互作用的有利能量状态。
一、α螺旋的结构①二面角：Φ=-57°,Ψ=-48°，是一种右手螺旋；②每圈螺旋：3.6个a.a残基，高度：0.54nm;③每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升0.15nm；④氨基酸残基侧链向外；⑤相邻螺圈之间形成链内氢链，氢键的取向几乎与中心轴平行。
⑥肽键上N-H氢与它后面（N端）第四个残基上的C=0氧间形成氢键。
这种典型的α螺旋用3.613表示，3.6表示每圈螺旋包括3.6个残基，13表示氢键封闭的环包括13个原子二、影响α螺旋形成的因素R侧链的大小和带电性决定了能否形成α螺旋以及形成的α螺旋的稳定性：①多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸残基,(如Lys，或Asp，或Glu)，则由于静电排斥，不能形成链内氢键，从而不能形成稳定的α螺旋。
如多聚Lys、多聚Glu。
而当这些残基分散存在时，不影响α螺旋稳定。
②Gly的Φ角和Ψ角可取较大范围，在肽中连续存在时，使形成α螺旋所需的二面角的机率很小，不易形成α螺旋。
丝心蛋白含50%Gly，不形成α—螺旋。
③R基大（如Ile）不易形成α螺旋④Pro－Pro中止α螺旋。
⑤R基较小，且不带电荷的氨基酸利于α螺旋的形成。
如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自发卷曲成α螺旋。
三、β折叠片：两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或同一肽链的不同肽段）侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢键，这样的多肽构象就是β-折叠片。
蚕丝丝心蛋白：丝心蛋白取片层结构，即反平行式β-折叠片以平行的方式堆积成多层结构。
链间主要以氢键连接，层间主要靠范德华力维系。
分子中不含 -螺旋。
丝蛋白的肽链通常是由多个六肽单元重复而成。
这六肽的氨基酸顺序为：-（Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala）n-甘丝甘丙甘丙四、β转角：β-转角是球状蛋白质分子中出现的180°回折，有人称之为发夹结构，由第一个a.a残基的C=O与第四个氨基酸残基的N-H间形成氢键。
酶：1.酶的分类：1.氧化还原酶氧化酶类：A·2H+O2 =A+H2O22A·2H+O2 =2A+2H2OA·2H+B=A+B·2H2.转移酶类A·X+B= A+BX3.水解酶类A-B+HOH=AOH+BH4.裂合酶类A·B=A+B5.异构酶类A=B6.合成（连接）酶类A+B+ATP + H-O-H=A·B+ADP+PiA+B+ATP + H-O-H=A·B+AMP+PPi2.酶的专一性：酶在催化生化反应时对底物的选择性。
3.诱导契合学说(1958年 D.Koshland－induced-fit hypothesis)：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
A.酶有其原来的形状，不一定一开始就是底物的模板B.底物能诱导酶蛋白的形状发生一定变化（专一性结合）C.当酶的形状发生变化后，就使得其中的催化基团形成正确的排列。
D.在酶反应过程中，酶活性中心构象的变化是可逆的。
即酶与底物结合时，产生一种诱导构象，反应结束时，产物从酶表面脱落，酶又恢复其原来的构象。
4.比活力5.酶活力单位：习惯单位（U）: 底物(或产物)变化量 / 单位时间国际单位（IU）:1μmoL变化量 / 分钟Katal（Kat）：1moL变化量 / 秒6.转换数：1秒内每μmol酶所转换的底物μmol数7.酶原激活：无活性的酶的前体(酶原）在其他酶的作用下，一级结构、空间结构改变，形成有活性的酶。
8.活性中心：酶分子中结合底物并起催化作用的少数氨基酸残基，包括底物结合部位（决定酶的专一性）、催化部位（决定酶所催化反应的性质）。
9.同工酶：催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。
（乳酸脱氢酶是研究的最多的同工酶）10.核酶：具有催化活性的RNA。
11.正协同效应：一分子的配体与蛋白或酶结合可促进下一分子配体或蛋白和酶结合的效应。
12.负协同效应：一分子的配体与蛋白或酶结合使其它配体的结合力降低的效应。
13.影响酶高效因素(一) 温度酶的催化作用，只有在一定温度下才能表现出来。
酶的作用速度与温度的关系为：当酶蛋白没有因受热而变性时，温度每升高10℃，反应速度增加一倍左右[13]。
通常酶的作用速度随温度升高而加速，但温度升高到一定限度后，酶的活性就要钝化，直至完全失活。
(二) pH值pH值可改变底物的带电状态，从而影响底物分子与酶的结合。