2020年(生物科技行业)生物化学辅导

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(生物科技行业)生物化学的定义

第一章绪论本章主要介绍生物化学的定义、内容、目的及其与医学的关系第一节生物化学的定义生物化学（biochemistry）或生物的化学（biological chemistry）即生命的化学，是一门研究生物体的化学组成、体内发生的反应和过程的学科。

当代生物化学的研究除采用化学的原理和方法外，尚运用物理学的技术方法以揭示组成生物体的物质，特别是生物大分子(biomacromolecules)的结构规律。

并且与细胞生物学、分子遗传学等密切联系，研究和阐明生长、分化、遗传、变异、衰老和死亡等基本生命活动的规律。

Watson和Crick 于1953提出了DNA分子的双螺旋结构模型，在此基础上形成了遗传信息传递的“中心法则”，由此奠定了现代分子生物学(molecular biology)的基础。

分子生物学主要的研究内容为探讨不同生物体所含基因的结构、复制和表达，以及基因产物—蛋白质或RNA的结构，互相作用以及生理功能，以此了解不同生命形式特殊规律的化学和物理的基础。

可见，当今生物化学与分子生物学不能截然分割，后者是前者深入发展的结果。

总之，生物化学与分子生物学是在分子水平上研究生命奥秘的学科，代表当前生命科学的主流和发展的趋势。

第二节生物化学的内容医学生物化学研究的内容大致包括下列4个部分。

一. 化学组成—生物大分子在研究生命形式时，首先要了解生物体的化学组成，测定其含量和分布。

这是生物化学发展的开始阶段的工作，曾称为叙述生化。

现知生物体是由多种化学元素组成的，其中C、H 、O 和N四种元素的含量占活细胞量的99%以上。

各种元素进而构成约30种的小分子化合物，这些小分子化合物可以构成生物大分子，所以把他们称为生物分子(biomolecules)或构件分子（building block molecules）。

例如20种L-α-氨基酸是蛋白质的构件分子，4种核苷酸是核酸的构件分子，单糖可构建成多糖、脂肪酸组成多种脂类化合物。

2020年(生物科技行业)生物化学考试大纲(博士)

（生物科技行业）生物化学考试大纲(博士)生物化学考试大纲(博士)参考书：1《生物化学》（第3版）（上、下册）王镜岩、朱圣庚、徐长法主编，高等教育出版社。

2《生物大分子的结构和功能》陈惠黎，李茂深，朱运松主编，上海医科大学出版社，1999。

壹、要求掌握的内容基本内容：掌握生物大分子(糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素)的结构、性质和功能；掌握生物体内主要的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核酸代谢、生物氧化)；掌握遗传信息传递的化学基础，主要包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等。

综合运用：结构、功能和代谢调控知识相关的综合分析；运用基本理论和基本实验技术进行实验设计。

二、试题模式及所占比例生物化学考试题目类型分概念题和叙述题俩个方面，其中概念题占50－60％，叙述题占40－50％。

概念题出题类型涉及：填空题（约占10%）,选择题（单选，约占15%）、正误判断题（约占10%）、符号或名词解释（约占15%）；叙述题包括：简答题（约占20%）和论述综合题（约占30%）。

三、考查重点生物大分子的结构、性质和功能及其代谢；代谢网络系统及调控；遗传信息传递的化学基础。

四、课程复习大纲（以参考书1为纲，主要来自参考书2的内容已在括号中标明）第1章糖和结合糖本章重点和难点：多糖、结合糖的结构和功能1．1单糖（单糖的结构、性质）1．2聚糖（参考书2）第2章脂本章重点和难点：磷脂、糖脂的结构和功能，脂蛋白2．1三脂酰甘油2．1．1脂肪酸2．1．2三脂酰甘油的理化性质2．2磷脂和糖脂2.3脂蛋白（参考书2）第3章蛋白质本章重点和难点：氨基酸的性质，肽键的结构，蛋白质壹级结构和测定，二级结构和高级结构及和功能的关系3．1蛋白质概论3．1．1蛋白质的化学组成及分类3．1．2蛋白质分子的构象3．2氨基酸3．2．1氨基酸的结构3．2．2氨基酸的构型、旋光性、光吸收性和侧链极性3．2．3氨基酸的酸碱性质3．2．4氨基酸的化学性质3．2．5氨基酸的分离和分析3．3肽3．3．1肽和肽键的结构3．3．2肽的重要性质3．4蛋白质壹级结构3．4．1蛋白质的结构层次3．4．2蛋白质壹级结构3．4．3蛋白质壹级结构测定3．4．4蛋白质壹级结构和生物功能3．5蛋白质二级结构和纤维状蛋白质3．5．1肽链的构象3．5．2蛋白质二级结构的基本类型3．5．3超二级结构3．5．4纤维状蛋白质3．6蛋白质三级结构、四级结构和功能3．6．1蛋白质的壹级结构决定高级结构3．6．2维持三级结构的作用力3．6．3球状蛋白质的结构域和三级结构的功能3．6．4蛋白质四级结构和功能3．7蛋白质的性质及应用3．7．1蛋白质俩性性质及应用3．7．2胶体性质和蛋白质沉淀3．7．3蛋白质的变性3．7．4分离纯化蛋白质的主要方法3．8重要蛋白质的结构和功能（参考书2）3．8．1肌红蛋白和血红蛋白3．8．2免疫球蛋白3．8．3胶原3．8．4细胞骨架3．8．5细胞因子第4章酶本章重点和难点：酶的催化机理和酶促反应动力学4．1酶的概念及作用特点4．1．1酶的概念4．1．2酶催化反应的特点4．1．3酶的化学本质4．1．4酶的活性中心4．1．5酶在细胞内的分布4．2酶的分类和命名4．2．1酶的习惯命名4．2．2酶的国际系统命名4．2．3酶的系统分类及编号4．2．4按酶蛋白分子的组成分类4．2．5同工酶、诱导酶4．3酶的催化机理4．3．1酶催化反应高效性的机理4．3．2酶催化反应专壹性的机理4．3．3酶作用机理举例4．4酶促反应动力学4．4．1酶的量度4．4．2底物浓度对酶促反应速度的影响4．4．3pH值对酶促反应速度的影响4．4．4温度对酶促反应速度的影响4．4．5酶浓度对酶促反应速度的影响4．4．6激活剂对酶促反应速度的影响4．4．7抑制剂对酶促反应速度的影响4．4．8有机介质中的酶促反应4．5酶活性的调节4．5．1别构效应调节4．5．2共价调节酶4．5．3酶原的激活4．5．4多酶体系调节4．6酶和细胞跨膜信号转导（参考书2）第5章核酸本章重点和难点：DNA、RNA的结构和性质5．1核酸的化学结构5．1．1碱基5．1．2核苷5．1．3核昔酸5．2DNA的结构5．2．1DNA的壹级结构5．2．2DNA的二级结构5．2．3DNA结构的不均壹性和多形性5．2．4环状DNA5．2．5染色体的结构5．3RNA的结构5．3．1RNA的类型和结构特点5．3．2tRNA的结构和功能5．3．3mRNA曲结构和功能5.3.4rRNA的结构和功能5．4核酸的性质5．4．1解离性质5．4．2水解性质5．4．3光吸收性质5．4．4沉降特性5．4．5变性、复性及杂交5．5核酸研究技术5．5．1核酸的分离纯化5．5．2限制性核酸内切酶5．5．3DNA物理图谱5．5．4分子杂交5．5．5DNA序列分析5．5．6DNA的化学合成第6章维生素和辅酶本章重点和难点：脂溶性维生家的活性形式和功能；水溶性维生素和辅酶的关系6．1脂溶性维生家6．1．1维生素A和胡萝卜素6．1．2维生素D6．1．3维生素E6．1．4维生素K6．2水溶性维生素和辅酶6．2．1维生素B16．2．2维生素B26．2．3维生意B36．2．4维生素B56．2．5维生素B66．2．6维生素B76．2．7维生素B116．2．8维生素B126．2.9硫辛酸6．2．10维生素C第7章激素本章重点和难点：激素的作用机理及重要的生理功能7.1概论7．1．1激素的概念7．1．2激素的分类7．1．3激素的作用特点7．2激素的分泌和控制7．2．1下丘脑分泌的激素7．2．2垂体分泌的激素7．2．3腺体分泌的激素7．2．4激素的分泌和控制7．3激素的作用机理7．3．1受体及特点7．3．2cAMP—Ca2+-钙调蛋白激活蛋白激酶途径7．3．3IP3、Ca2+-钙调节蛋白激酶途径7．3．4受体壹酪氨酸蛋白激酶途径7．3．5细胞内受体途径第8章糖代谢本章重点和难点：糖的分解代谢，各种糖代谢途径的相互关系8．1糖酵解8．1．1酵解和发酵8．1．2糖酵解途径8．1．3其它单糖进入糖酵解途径8．1．4乳酸的生成8．1．5乙醇的生成8．1．6糖酵解的调节8．2三羧酸循环8．2．1丙酮酸生成乙酰CoA8．2．2三羧酸循环8．2．3三羧酸循环的生物学意义8．2．4三羧酸循环的回补反应8．2．5乙醛酸循环8．3磷酸已糖支路8．3．1反应途径8．3．2磷酸已糖支路的生物学意义8.4糖的合成代谢8．4．1葡萄糖的生成8．4．2糖异生作用8．4．3糖原的合成第9章脂代谢本章重点和难点：脂肪酸的分解和合成9．1脂类的消化、吸收和转运9．1．1脂类的消化和吸收9．1．2脂类的转运9．1．3贮脂的动用9．2甘油三酯的分解代谢9．2.1甘油三酯的水解9．2．2甘油代谢9．2．3脂肪酸的(氧化9．2．4不饱和脂肪酸的(氧化9．2．5奇数碳脂肪酸的(氧化9．2．6脂肪酸的其它氧化途径9．2．7酮体代谢途径9．3脂肪的合成代谢9．3．1脂肪酸的从头合成9．3．2脂肪酸碳链的延长反应9．3．3不饱和脂肪酸的合成9．3．4各组织中脂肪代谢的关系9．3．5脂代谢和糖代谢的特点9．3．6脂代谢和糖代谢的关系9．4磷脂代谢9．4．1甘油磷脂的水解9．4．2磷脂的合成第10章氨基酸代谢本章重点和难点：尿素循环、氨基酸分解和三羧酸循环的关系，氨基酸的合成10．1蛋白质降解及氮平衡10．1．1蛋白质的消化吸收10．1．2氨基酸代谢库10．1．3氮平衡10．2氨基酸分解代谢10．2．1脱氨基作用10．2．2脱羧基作用10．2．3氨的去向10．2．4氨基酸碳架的去向10．2．5由氨基酸衍生的其它重要物质10．2．6氨基酸代谢缺陷症10．3氨基酸合成代谢10．3．1氨基酸合成中的氮源和碳源10．3．2脂肪族氨基酸合成途径10．3．3芳香族氨基酸合成途径10．3．4氨基酸合成的调节10．3．5几种重要的氨基酸衍生物的合成第11章核酸的降解和核苷酸代谢本章重点和难点：嘌呤环的合成、嘧啶环的合成、脱氧核糖核苦酸的合成11．1核酸和核苦酸的分解代谢11．1．1核酸的降解11．1．2核苷酸的降解11．1．3嘌呤碱的分解11．1．4嘧啶碱的分解11．2嘌呤核苷酸的合成11．1．1从头合成11．1．2补救途径11．3嘧啶核苷酸的合成11．3．1从头合成11．3．2补救途径11．4脱氧核糖核苷酸的合成11．4．1核糖核苷酸的仍原11．4．2胸腺嘧啶核苷酸的合成11．5辅酶核苷酸的合成11．5．1烟酰胺核苷酸的合成11．5．2黄素核苷酸的合成11．5．3辅酶A的合成第12章生物氧化和氧化磷酸化本章重点和难点：电子传递、ATP的生物合成12．1生物能学简介12．1．1化学反应的自由能12．1．2自由能变化和化学反应平衡常数的关系12．1．3标准自由能变化的加和性12．1．4高能磷酸化合物12．1．5生物氧化的概念和特点12．2线粒体电子传递12．2．1电子传递过程12．2．2电子传递链12．2．3电子传递链有关的酶和载体12．2．4电子传递链的抑制剂12．3氧化磷酸化作12．3．1氧化磷酸化的概念12．3．2P／O比和由ADP形成ATP的部位12．3．3电子传递和ATP形成的偶联及调节机制12．3．4氧化磷酸化的偶联机理12．3．5氧化磷酸化的解偶联第13章DNA的复制和修复本章重点和难点：DNA复制的特点、参和因子、复制过程、DNA的损伤和修复13．1DNA的复制13．1．1DNA的半保留复制13．1．2复制起点和复制单位13．1．3DNA聚合反应有关的酶13．1．4DNA的半不连续复制13．1．5DNA复制的拓扑性质13．1．6DNA复制体的结构13．1．7真核生物DNA的复制13．1．8DNA复制的调控13．2DNA的损伤及修复13．2．1光复活13．2．2切除修复13．2．3重组修复13．2．4诱导修复和应急反应13．3RNA指导nNA的合成13．3．1反转录酶13．3．2病毒RNA的反转录13．3．3反转录的生物学意义第14章RNA的生物合成本章重点和难点：RNA的合成过程、参和因子，RNA转录后的加工和修饰14．1转录14．1．1RNA聚合酶14．1．2转录过程14．1．3启动子和转录因子14．1．4终止于和终止因子14．1．5转录过程的调节控制14．2转录后的加工14．2．1原核生物RNA加工14．2．2真核生物RNA的加工14．2．3RNA的拼接和催化机理第15章蛋白质的生物合成本章重点和难点：蛋白质合成过程及各种参和因子的功能、合成后的输送和加工15．1遗传密码15．1．1遗传密码的确定15．1．2遗传密码的特点15．2蛋白质生物合成中的生物大分子15．2．1mRNA15．2．2rRNA15．2．3核糖体15．2．4辅助因子15．3蛋白质生物合成的过程15．3．1原核生物蛋白质的合成过程15．3．2真核生物蛋白质的合成过程15．3．3mRNA的结构和翻译15．3．4蛋白质合成的抑制剂15．4多肽合成后的定向输送和加工15．4．1信号肽及信号肽的识别15．4．2内质网上多肽的糖基化修饰15．4．3高尔基体中多肽的糖基化修饰及多肽的分类15．4．4线粒体、叶绿体蛋白质的来源第16章细胞代谢和基因表达的调控本章重点和难点：糖、脂、蛋白质代谢的关系，基因表达的调节16．1代谢途径的相互关系16．1．1代谢途径交叉形成网络16．1．2分解代谢和合成代谢的单向性16．1．3ATP是通用的能量载体16.1．4NADPH以仍原力形式携带能量16．2酶活性的调节16．2．1酶促反应的前馈和反馈16．2．2产能反应和需能反应的调节16．2．3酶的连续激活和共价修饰16.3细胞结构对代谢途径的分隔控制16．3．1细胞结构和酶的空间分布16．3．2细胞结构对代谢的调节控制作用16．3.3蛋白质的定位控制16．4神经和激素对细胞代谢的调控16．4．1门控离子通道和神经信号转录系统16．4．2激素和递质受体的信号转录系统16．5基因表达的调节16．5．1原核生物基因表达的调节16．5．2真核生物基因表达的调节。

2020年(生物科技行业)高中生物奥林匹克竞赛教程生物化学(下)

（生物科技行业）高中生物奥林匹克竞赛教程生物化学(下)第七章生物化学三、竞赛训练题（壹）选择题1．如下排列顺序的化合物：苯丙——赖——色——苯丙——亮——赖，能够认为A是壹具6个肽键的分子B是壹碱性多肽C是壹酸性多肽D是壹中性多肽2．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定A溶液pH大于PIB溶液pH等于PIC溶液pH小于PID溶液pH等于7.403．蛋白质变性是由于A壹级结构的改变B辅基的脱落C蛋白质分解D空间结构的改变E二级结构改变4．维持蛋白质分子α–螺旋结构的化学键是A肽键B肽链原子间的氢键C侧链间的氢键D二硫键和盐键5．游离核苷酸中，磷酸最常位于A核苷酸中戊糖的C——5’上B核苷酸中戊糖的C——3’上C核苷酸中戊糖的C——2’上D核苷酸中戊糖的C——2’和C——5’上6．核酸中核苷酸之间的连接方式为A2’，3’——磷酸二酯键B2’，5’——磷酸二酯键C3’，5’——磷酸二酯键D氢键和离子键7．下列有关tRNA的叙述中，哪壹项是错误的AtRNA二级结构是三叶草形BtRNA分子中含有稀有碱基CtRNA的二级结构中有二氢尿嘧啶环D反密码子环上有CCA3个碱基组成反密码子8．关于RNA壹级结构的叙述哪项是对的A几千至几千万个核糖核苷酸组成单核苷酸链B单核苷酸之间是通过磷酸——酯键相连CRNA分子中含有稀有碱基DmRNA的壹级结构决定了DNA的核苷酸顺序9．有关DNA的描写哪项是错误的AmRNA分子中含有遗传密码BtRNA是分子量最小的壹种RNACRNA可分成mRNA、tRNA、rRNAD胞浆中只有mRNAErRNA存在于核糖体中10．对环核苷酸的叙述哪壹项是错误的A重要的环核苷酸有cAMP和cGMPBcAMP为第二信使CcAMP和cGMP的生物作用相反DcAMP分子内有环化的磷酸二酯键EcAMP是由AMP在腺苷酸环化酶的作用下生成的11．辅酶和辅基的主要区别是A化学本质不同B催化功能不同C分子大小不同D溶解度不同E和酶蛋白结合的紧密程度不同12．酶的高度催化效率是因为酶能A降低反应的活化能B改变化学反应的平衡点C改变酶本身的质和量D减少活化分子数E催化热力学上不能进行的反应13．乳酸脱氢酶的辅酶是ACoABNAD＋CFADDNADP＋EFMN14．酶促反应速度和酶浓度成正比的条件是A酸性条件B碱性条件CpH不变D酶浓度足够大E底物浓度足够大时15．竞争性抑制剂的作用方式是抑制剂A使酶的非必需基因发生变化B占据酶的活性中心C和酶的辅基结合D使酶变性而失活16．能反馈地抑制己糖激酶的代谢物是A6–磷酸果糖B6–磷酸葡萄糖C1–磷酸葡萄糖D1，6–二磷酸果糖E丙酮酸17．糖酵解第壹次产生ATP的反应是由下列哪个酶催化的A丙酮酸激酶B磷酸果糖激酶C磷酸甘油酸激酶D3–磷酸甘油醛脱氢酶E烯酸化酶18．下面哪壹步反应是糖酵解中惟壹的氧化步骤A葡萄糖→6–磷酸葡萄糖B6–磷酸果糖→1，6–二磷酸果糖C3–磷酸甘油醛→1，3–二磷酸甘油酸D磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸E丙酮酸→乳酸19．在有氧情况下，1分子葡萄糖生成2分子丙酮酸的反应可净生成A8ATP＋2NADH＋2H＋B4ATP＋2NADH＋2H＋C2ATP＋NADH＋H＋D2ATP＋2NADH＋H＋E2ATP＋2NADH＋2H＋20．1摩尔乙酰CbA彻底氧化生成多少摩尔的ATPA9B12C24D18E721．下列哪个酶是以FAD为辅基的A琥珀酸硫激酶B柠檬酸合成酶C异柠檬酸脱氢酶D琥珀酸脱氢酶E苹果酸脱氢酶22．关于葡萄糖·6·磷酸磷酸酶的叙述，错误的是A能使葡萄糖磷酸化B能使葡萄糖离开肝脏C是糖异生的关键之壹D缺乏可导致肝中糖原堆积E不存在于肌肉23．2分子的丙酮酸转化成1分子的葡萄糖消耗A2ATPB2ATP＋2GTPC2GTPD4ATP＋2GTPE6ATP＋2GTP24．琥珀酸脱氢酶的辅基是ANAD＋BNADP＋CFMNDFADECoQ25．不组成呼吸链的化合物是ACoQB细胞色素bC肉毒碱DFADE铁——硫蛋白26．在呼吸链中能将电子直接传递给氧的传递体是A铁壹硫蛋白B细胞色素bC细胞色素cD细胞色素a3E细胞色素c127．呼吸链中既能递氢又能递电子的传递体是ANAD＋BFMNCFADDCoQE细胞色素28．不以NAD＋为辅酶的脱氢酶是A乳酸脱氢酶B脂酰辅酶A脱氢酶C苹果酸脱氢酶D异柠檬酸脱氢酶E谷氨酸脱氢酸29．解偶联物质是A壹氧化碳B二硝基酚C鱼藤酮D氰化物EATP30．参和呼吸链递电子的金属离子是A镁离子B铁离子C铝离子D钴离子31．脂肪酸β–氧化中第壹次脱氢的受氢体是ANAD＋BNADP＋CFADDFMNECoQ32．1分子软脂酸（16碳）彻底氧化成CO2和H2O可净生成ATP分子数是A130B38C22D20E2733．1mol十碳饱和脂肪酸可进行几次β–氧化，分解为几个乙酰辅酶AA5次β–氧化、5mol乙酰CoAB4次β–氧化、5mol乙酰CoAC3次β–氧化、6mol乙酰CoAD6次β–氧化、5mol乙酰CoAE4次β壹氧化、4mol乙酰CoA34．下列关于尿素合成，说法错误的是A肝细胞的线粒体是合成尿素的部位B尿素合成后主要经肾脏随尿液排出C每合成1mol尿素消耗1molCO2、2molNH3、3molATPD尿素合成过程中的俩个氮原子由天门冬氨酸提供EN—乙酰谷氨酸是氨基甲酰磷酸合成酶的激活变构剂35．从人体排泄的嘌呤核苷酸分解代谢的特征性终产物是A尿素B尿酸C肌酐D黄嘌呤E次黄嘌呤36．关于DNA半保留复制描述错误的是A以亲代DNA为模板，根据碱基互补规律，以四种核苷三磷酸为原料，合成子代DNA B碱基互补规律是A配T，G配CC首先在引物酶作用下，以核糖核苷三磷酸为原料，合成小分子的RNA引物DMg2＋、解旋蛋白、解链蛋白等是复制必需的辅助因子E新合成的子代DNA分子和亲代DNA分子的碱基顺序完全相同37．在DNA半保留复制中，辨认起始点主要依赖于A解旋蛋白B解链蛋白C引物酶DDNA合成酶E连接酶38．关于RNA的生物合成描述正确的是ADNA分子中俩条链都能够作为模板合成RNAB以四种核糖核苷三磷酸为原料在RNA聚合酶的作用下合成RNACRNA聚合酶又称RNA指导的RNA合成酶DRNA链延伸的方向是从3’——5’ERNA聚合酶存在于胞液中39．在DNA复制时和核苷酸链5’——T——G——A——C－－3’补的链是A5’——A——C——T——G——3’B5’——G——T——C——A——3’C5’——C——T——G——A——3’D5’——T——G——A——C－－3’E5’——G——A——C——T——3’40．有关mRNA描述错误的是AmRNA是指导蛋白质合成的直接模板BmRNA分子每相邻的3个碱基为1个密码子C4种核苷酸（43）可形成64个密码子分别代表64种氨基酸DAUG除作为蛋氨酸的密码外，仍兼作启动密码E翻译过程是核蛋白体沿mRNA的5’端向3’滑动，肽链不断延伸的过程41．关于核蛋白体描述错误的是A由rRNA和蛋白质组成，分子大小亚基俩部分，是合成蛋白质的场所B附于粗面内质网的核蛋白体参和细胞内外的蛋白质及多肽激素的合成C大亚基上有结合氨基酸——tRNA的受体和结合肽酰——tRNA的给位D转肽酶位于大亚基的给位和受位之间E小亚基上有结合mRNA的位点42．mRNA链的密码是ACG时，tRNA相应的反密码是AUCGBAGCCCGUDACGEUGC43．某壹蛋白质壹级结构上正常的谷氨酸变成了缬氨酸，则此蛋白质结构改变关键原因是ADNA分子上相应结构基因核苷酸顺序的错误BmRNA密码的错误CtRNA携带氨基酸错误DrRNA转肽的错误E核蛋白体大小亚基结构异常导致的错误44．关于蛋白质生物合成描述错误的是A参和合成的所有氨基酸必须先进行活化B由转氨酶催化各种氨基酸以肽健相连CMg2＋、多种蛋白质因子是合成蛋白质不可缺少的辅助因子D肽链延伸的方向是从N端到C端E合成时由ATP和GTP供给能量45．在蛋白质生物合成过程中，每形成1个肽键至少要消耗A1个高能磷酸键B2个高能磷酸键C3个高能磷酸键D4个高能磷酸键E5个高能磷酸键46．mRNA中代表肽链合成终止密码是AUAAUGAUAGBUGAUAGUCACUACUCAUAG DUAGAUGAGUEAUGAGUUAA47．壹个mRNA分子的部分核苷酸顺序如下：“5’……GAGCUGAUUUAGAGU……3’”其密码编号是121122123124125经翻译后合成的多肽链含A121个氨基酸残基B122个氨基酸残基C123个氨基酸残基D124个氨基酸残基E125个氨基酸残基48．组蛋白抑制蛋白质生物合成的机制是A和tRNA结合，影响氨基酸的活化B抑制转肽酶的活性C抑制蛋白质合成的起始复合体的形成D和DNA结合，抑制DNA基因的开放E和mRNA结合，抑制氨基酰壹tRNA上反密码的识别作用49．变构剂和酶结合的部位是A活性中心的底物结合部位B活性中心的催化基因C酶的壹SH基D活性中心以外特殊部位E活性中心以外任何部位50．下列叙述正确的是A肾上腺素和受体的结合是不可逆的B肾上腺素是人体中能激活腺苷酸环化酶的惟壹激素C依赖cAMP的蛋白激酶的催化部位和调节部位，位于不同的亚基D磷酸化酶b的磷酸化不需ATPE腺苷酸环化酶在胞液中51．测得某蛋白质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋白质多少克？A2.0gB2.5gC6.4gD6.25g52．血清蛋白（PI＝4.7）在下列哪种pH值溶液中带正电荷？ApH4.0BpH5.0CpH6.0DpH8.053．盐析法沉淀蛋白质的原理是A中和电荷、破坏水化膜B和蛋白质结合成不溶性蛋白盐C降低蛋白质溶液的介电常数D使蛋白质溶液成为PI54．下列哪种蛋白质结构成分对280nm波长处光吸收的作用最大？A色氨酸的吲哚环B酪氨酸的苯酚环C苯丙氨酸的苯环D半胱氨酸的硫原子55．核酸对紫外线的最大吸收峰在哪壹波长附近？A280nmB260nmC220nmD340nm（二）填空题56．蛋白质颗粒表面的和，是蛋白质亲水胶体稳定的俩个因素。

2020年(生物科技行业)生物化学名词解释完全版

（生物科技行业）生物化学名词解释完全版生物化学名词解释（英汉）完全版！第壹章1,氨基酸（aminoacid）：是含有壹个碱性氨基和壹个酸性羧基的有机化合物，氨基壹般连在α-碳上。

2，必需氨基酸（essentialaminoacid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。

3，非必需氨基酸（nonessentialaminoacid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。

4，等电点（pI，isoelectricpoint）：使分子处于兼性分子状态，所带净电荷为零，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。

5，茚三酮反应（ninhydrinreaction）：在加热条件下，α－氨基酸或肽和茚三酮反应生成紫色（和脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

6，肽键（peptidebond）:壹个氨基酸的羧基和另壹个的氨基的氨基缩合，除去壹分子水形成的酰氨键。

7，肽（peptide）:俩个或俩个之上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

8，蛋白质壹级结构（primarystructure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（能够是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

10，离子交换层析（ion-exchangecolumnchromatography）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。

壹种利用离子交换树脂作支持剂的层析法。

（沈同生化P152）11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子和生物大分子分开的壹种分离纯化技术。

利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开。

（沈同生化P 302）12，凝胶过滤层析（gelfiltrationchromatography）：也叫做分子排阻层析。

2020年(生物科技行业)业余大专生物化学辅导题A

（生物科技行业）业余大专生物化学辅导题A业余大专《生物化学》辅导题A班级姓名学号成绩壹、单选题：1、生物化学的任务是从分子水平来描述和解释A、活细胞内的化学反应B、细胞间的化学反应C、细胞内的全部化学反应D、活细胞内外全部化学反应及其和生命活动的关系2、下列关于酶的可逆抑制叙述，正确的是A、抑制剂和酶以非共价键结合引起酶活性降低或丧失B、不能用透析方法使酶复活C、不能用超滤方法除去抑制剂D、解释重金属中毒原理3、重金属盐中毒的原理是重金属离子和A、酶分子活性巯基不可逆结合B、酶活性中心上的丝氨酸羟基结合C、体内酶发生竟争性抑制D、酶中心外羟基结合4、下列关于最适PH的正确描述是：A、所有的酶最适PH均相同B、酶变性最小时的PH值C、催化效率最高时的PH值D、动物体内酶的最适PH值接近于酸性5、下列关于酶的辅酶的叙述，正确的是：A、单纯蛋白质类B、和酶作用的特异性有关C、和酶蛋白结合疏松D、单独存在时有催化作用6、体内三大物质分解代谢的最后通路是：A、三羧酸循环B、鸟氨酸循环C、蛋氨酸循环D、嘌呤核昔酸循环7、壹次三羧酸循环有几次脱羧反应：A、1次B、2次C、3次D、4次8、2个H原子经NADH传递可产生几个ATP：A、1个B、2个C、3个D、4个9、氧化磷酸化抑制中的解偶联剂的作用是：A、抑制氧化作用B、抑制氧化和磷酸化作用C、抑制ADP磷酸化作用D、增加氧化作用10、下列不是糖异生原料的物质是：A、乳酸B、丙硐酸C、胆固醇D、生糖氨基酸11、糖酵解是在什么中进行：A、线粒体B、胞液C、微粒体D、内质网12、下列关于糖原分解的描述，正确的是：A、肝糖原可分解为葡萄糖B、肌糖原可分解为葡萄糖C、肝糖原只能分解为乳酸D、肝糖原和肌糖原都能够分解成葡萄糖13、胆汁酸：A、促进蛋白质消化吸收B、是胆固醇在体内的主要去路C、仍原生成胆红素D、是脂蛋白的组成成分14、下列脂蛋白密度由低到高的正确顺序是：A、LDL、VLDL、CM、HDLB、CM、HDL、VLDL、HDLC、CM、VLDL、LDL、HDLD、VLDL、LDL、HDL、CM15、体内转运氨的主要形式是：A、谷氨酸B、天冬氨酸C、谷氨酰氨D、天冬酰胺16、结合胆红素是指：A、和清蛋白结合的胆红素B、和葡萄糖醛酸结合的胆红素C、和Y蛋白结合的胆红素D、和Z蛋白结合的胆红素17、非营养物质在体内的代谢变化指：A、生物氧化B、糖异生C、生物转化D、酮体生成18、下列关于酶特性的叙述哪个是错误的A、催化效率高B、专壹性强C、作用条件温和D、都有辅因子参和催化反应19、在缺氧条件下，哪壹种化合物会在哺乳动物肌肉组织中积累A、丙酮酸B、乙醇C、乳酸D、CO220、生物体内ATP最主要的来源是A、糖酵解B、TCA循环C、磷酸戊糖途径D、氧化磷酸化作用21、脂肪大量动员肝内生成的乙酰CoA主要转变为：A、葡萄糖B、酮体C、胆固醇D、草酰乙酸22、脂肪酸合成需要的NADPH+H+主要来源于A、TCAB、EMPC、磷酸戊糖途径D、之上都不是23、下列那个是糖异生部位：A、脑B、脾C、肝D、小肠24、生物转化第二相反应是：A、氧化反应B、仍原反应C、水解反应D、结合反应25、肌糖原不能直接补充血糖，是因为肌肉组织是不含：A、磷酸化酶B、巳糖激酶C、葡萄—6—磷酸酶D、醛缩酶26、合成糖原时，葡萄糖的供体是：A、ATPB、UDPGC、CDPGD、G—6—P27、运输内源性脂肪的血浆脂蛋白主要是：A、CMB、VLDLC、HDLD、LDL28、体内酸性物质主要来源是：A、硫酸B、盐酸C、CO2D、磷酸29、正常人体能量最主要来源是：A、糖有氧氧化B、糖酵解C、脂肪分解D、蛋白质分解30、生物体中能量的直接供应者是：A、AMPB、ADPC、ATPD、GTP31、结合酶的酶蛋白的作用是：A、选择催化反应的底物B、提高反应的活化能C、决定催化反应的类型D、之上都不是32、下列组织器官在有氧条件下从糖酵解获得能量：A、成熟的红细胞B、肝C、肺D、肌肉33、酶的生物学意义：A、作为细胞结构成分B、氧化供能C、作为生物催化剂D、是代谢废物34、酶原激活生理意义上：A、避免自身细胞损伤B、加速代谢C、降低酶活性D、使酶失活35、下列能降血糖的激素是：A、肾上腺素B、胰岛素C、胰高血糖素D、生长素36、三羧酸循环壹周可生成的ATP数目是：A、24B、12C、6D、337、1分子葡萄糖经1次酵解生成2分子乳酸生成ATP数是：A、1B、2C、3D、438、非糖物质生成糖是指：A、糖酵解B、糖有氧氧化C、糖异生D、糖原分解39、转氨酶的辅酶是A、TPPB、磷酸吡哆醛C、生物素D、核黄素40、糖、脂类、蛋白质三大类物质共同氧化分解途径是：A、酵解B、 —氧化C、氧化脱氨基D、三羧酸循环二、填空题。

2020年(生物科技行业)基础生物化学新—名词解释

（生物科技行业）基础生物化学新—名词解释第二章核酸单核苷酸：核苷和磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。

磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖和磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。

不对称比率：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。

碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小和结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。

反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成壹个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。

反密码子和密码子的方向相反。

6顺反子（cistron）:基因功能的单位；壹段染色体，它是壹种多肽链的密码；壹种结构基因。

核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。

在适宜的温度下，分散开的俩条DNA链能够完全重新结合成和原来壹样的双股螺旋。

这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。

增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。

减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）,这现象称为“减色效应”。

噬菌体（phage）：壹种病毒，它可破坏细菌，且在其中繁殖。

也叫细菌的病毒。

发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。

这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。

DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。

分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段和RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也能够复性，形成新的双螺旋结构。

(生物科技行业)生物化学填空题

一、填空题（每题1分，共25 分）1.PCR反应是一种体外通过酶促反应扩增特异核酸序列的技术。

它主要是由___变性_________、__________复性_________、________延伸__________三步反应循环实现的。

2.基因表达可以在多个环节受到调节，一般说来,___转录起始________是基因表达的基本调节点。

3.脂肪酸氧化分解时，长链脂肪酸以____脂酰肉碱___________的活化形式进入线粒体。

4.哺乳动物的必需脂肪酸是亚油酸和_____亚麻酸______。

5.德国科学家______Hans Krebs______在三羧酸循环和尿素循环两个重要代谢途径研究中作出突出贡献。

6.胆固醇合成的限速酶是_____ HMG-CoA还原酶_____，受到细胞内胆固醇水平的调节。

7.糖原降解是由糖原磷酸化酶催化的。

8.肌肉组织中，由于缺乏葡萄糖6磷酸磷酸酶，肌糖原不能直接补充血糖。

9.在乳糖操纵子中，CRP与操纵序列结合，阻遏基因的转录。

10.酮体包括丙酮、乙酰乙酸和羟丁酸。

11.在四种脂蛋白中，___LDL_______负责运输内源胆固醇。

12.动物糖原合成时，葡萄糖的活性供体是UDPG 。

13.羧化酶的辅酶是生物素。

14.在代谢调节中，酶活性的快速调节方式有变构调节和共价修饰。

15.磷酸酶A水解甘油磷脂，生成脂肪酸和溶血磷脂。

16.游离NH3对人体是有毒的，一般以Gln和GLU形式进行转运。

17.哺乳动物体内的氮主要以尿素形式排除体外，合成的尿素中一个N来自游离的NH3，另一个N 来自______天冬氨酸______。

18.一碳单位代谢的辅酶是______FH4________。

19.转氨酶的辅酶是PLP。

20.从头合成第一个含有嘌呤环的核苷酸是IMP。

21.脱氧核糖核苷酸是由核糖核苷酸在NDP水平还原产生的。

22.DNA复制是半_____保留_______和半______不连续_______的。

(生物科技行业类)生物化学习题脂类代谢

第七讲脂类代谢一、知识要点（一）脂肪的生物功能：脂类是指一类在化学组成和结构上有很大差异,但都有一个共同特性,即不溶于水而易溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂中的物质。

通常脂类可按不同组成分为五类，即单纯脂、复合脂、萜类和类固醇及其衍生物、衍生脂类及结合脂类。

脂类物质具有重要的生物功能。

脂肪是生物体的能量提供者。

脂肪也是组成生物体的重要成分，如磷脂是构成生物膜的重要组分，油脂是机体代谢所需燃料的贮存和运输形式。

脂类物质也可为动物机体提供溶解于其中的必需脂肪酸和脂溶性维生素。

某些萜类及类固醇类物质如维生素A、D、E、K、胆酸及固醇类激素具有营养、代谢及调节功能。

有机体表面的脂类物质有防止机械损伤与防止热量散发等保护作用。

脂类作为细胞的表面物质，与细胞识别，种特异性和组织免疫等有密切关系。

（二）脂肪的降解在脂肪酶的作用下，脂肪水解成甘油和脂肪酸。

甘油经磷酸化和脱氢反应，转变成磷酸二羟丙酮，纳入糖代谢途径。

脂肪酸与ATP和CoA在脂酰CoA合成酶的作用下，生成脂酰CoA。

脂酰CoA在线粒体内膜上肉毒碱：脂酰CoA转移酶系统的帮助下进入线粒体衬质，经β-氧化降解成乙酰CoA，在进入三羧酸循环彻底氧化。

β-氧化过程包括脱氢、水合、再脱氢和硫解四个步骤，每次β-氧化循环生成FADH2、NADH、乙酰CoA和比原先少两个碳原子的脂酰CoA。

此外，某些组织细胞中还存在α-氧化生成α羟脂肪酸或CO2和少一个碳原子的脂肪酸；经ω-氧化生成相应的二羧酸。

萌发的油料种子和某些微生物拥有乙醛酸循环途径。

可利用脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA合成苹果酸，为糖异生和其它生物合成提供碳源。

乙醛酸循环的两个关键酶是异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶前者催化异柠檬酸裂解成琥珀酸和乙醛酸，后者催化乙醛酸与乙酰CoA生成苹果酸。

（三）脂肪的生物合成脂肪的生物合成包括三个方面：饱和脂肪酸的从头合成，脂肪酸碳链的延长和不饱和脂肪酸的生成。

脂肪酸从头合成的场所是细胞液，需要CO2和柠檬酸的参与，C2供体是糖代谢产生的乙酰CoA。

2020年(生物科技行业)生物化学习题(生物能学与生物氧化)

（生物科技行业）生物化学习题(生物能学与生物氧化)生物化学习题（生物能学和生物氧化）壹、名词解释：1.生物氧化（bioogicaloxidation）生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。

生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。

生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧和传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。

2.呼吸链（respiratorychain）有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过壹系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终和氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。

电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成ATP，以作为生物体的能量来源。

3.氧化磷酸化（oxidativephosphorylation）在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP磷酸化生成ATP的作用，称为氧化磷酸化。

氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解合成ATP的主要方式。

4.磷氧比（P/O）电子经过呼吸链的传递作用最终和氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP磷酸化生成ATP。

经此过程消耗壹个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP的分子数）称为磷氧比值（P／O）。

如NADH的磷氧比值是3，FADH2的磷氧比值是2。

5.底物水平磷酸化（substratelevelphosphorylation）在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化。

此过程和呼吸链的作用无关，以底物水平磷酸化方式只产生少量ATP。

如在糖酵解（EMP）的过程中，3-磷酸甘油醛脱氢后产生的1,3-二磷酸甘油酸，在磷酸甘油激酶催化下形成ATP的反应，以及在2-磷酸甘油酸脱水后产生的磷酸烯醇式丙酮酸，在丙酮酸激酶催化形成ATP的反应均属底物水平的磷酸化反应。

(生物科技行业)生物化学检验实验指导与练习

（生物科技行业）生物化学检验实验指导与练习生物化学检验实验室基本知识一、单选题1.参考值范围一般以多少可信限为界（）A.90%B.95%C.98%D.99%2.下列哪种诊断实验的参考值可采用点估计（）A.血糖测定B.血钾测定C.TC测定D.ALT测定3.回收试验中加入标准液的体积一般应小于样品体积的（）A.5%B.10%C.20%D.50%4.OCV的测定一般应对该批号血清反复测定至少（）A.10次B.20次C.30次D.40次5.回收试验的合格回收率应为（）A.90%±5%B.100%±5%C.90%±10%D.100%±10%6.下列哪个试验可反映实验方法的精密度（）A.重复性试验B.回收试验C.干扰试验D.空白试验7.分析测定中不属于系统误差的是（）A.吸管刻度不准B.天平砝码读错C.容量瓶未校正D.比色计波长不准8.方法比较试验最好选择下列哪种方法作为对比方法（）A.决定性方法B.参考方法C.常规方法D.以上都可以9.某方法经反复测定得出的结果与真值很接近，说明该方法（）A.准确度高B.精密度高C.灵敏度高D.重现性好10.阳性结果的预测值是指（）A.B.C.D.11.美国临床实验室标准化委员会提出Ⅰ级水的电阻率（MΩ/cm，25℃）（）A.10B.5.0C.2.0D.1.012.计量玻璃仪器容量检测的温度一般为（）A.37℃B.30℃C.25℃D.20℃13.新购置的玻璃仪器一般需要用下列哪种溶液浸泡过夜（）A.1%～2%合成洗涤剂B.1%～2%盐酸C.清洁液D.EDTA洗液14.血清葡萄糖测定的参考方法是（）A.ID-MSB.己糖激酶法C.葡萄糖氧化酶法D.邻甲苯胺法15.血清总蛋白测定的常规方法是（）A.凯氏定氮法B.染料结合法C.双缩脲法D.酚试剂法16.当某测定值在该总体的范围内，其可信限是（）A.65%B.90%C.95%D.99%17.回收试验的目的是检测候选方法的哪种误差（）A.随机误差B.比例误差C.恒定误差D.系统误差18.干扰试验的目的是检测候选方法的哪种误差（）A.随机误差B.比例误差C.恒定误差D.系统误差19.诊断特异度是指（）A.B.C.D.20.诊断敏感度是指（）A.B.C.D.二、填空题1.实验方法可分为、和三级。

2020年(生物科技行业)年微生物问答题题目及参考答案

（生物科技行业）年微生物问答题题目及参考答案99-07年微生物问答题题目及参考答案1,以Schizosaccharomycesoctosporus,S.ludwigii和S.cerevisiae为例描述酵母菌的三种生活周期及其特点。

(02,04,05,07)答:(1)营养体以单倍体形式存在,Schizosaccharomyces octosporus(八孢裂殖酵母)是这壹类型生活史的代表,特点为:○1营养细胞为单倍体;○2无性繁殖为裂殖;○3二倍体细胞不能独立生活,故此期极短.生活史可分为5个阶段:○1单倍体营养细胞借裂殖方式进行无性繁殖;○2俩个营养细胞接触后形成接合管,发生质配后即进行核配,于是俩个细胞连成壹体;○3二陪体的核分裂3次,第壹次为减数分裂;○4形成8个单倍体的子囊孢子;○5子囊破裂释放子囊孢子.(2)营养体只能以二倍体形式存在,S.ludwigii(路氏类酵母)是这壹类型生活史的代表,特点为:○1营养体为二倍体,不断进行芽殖,此阶段较长;○2单倍体为子囊孢子,在子囊内发生接合;○3单倍体阶段仅以子囊孢子的形式存在,不能进行独立生活.生活史具体过程为:○1单倍体子囊孢子在孢子囊内成对接合,且发生质配和核配;○2接合后的二倍体细胞萌发,穿过子囊壁;○3二倍体的营养细胞少独立生活,通过芽殖方式进行无性繁殖;○4在二倍体营养细胞内的核发生减数分裂,故营养细胞成为子囊,其中形成4个单倍体子囊孢子.(3)营养体既能以单倍体也能以二倍体形式存在,S.cerevisiae(酿酒酵母)是这类生活史的代表,特点为:○1壹般情况下都以营养状态进行出芽繁殖;○2营养体即能以单倍体形式存在,也能以二倍体形式存在;○3在特定条件下才进行有性繁殖.生活史为:○1子囊孢子在合适的条件下出芽产生单倍体营养细胞;○2单倍体营养细胞不断进行出芽生殖;○3俩个性别不同的营养细胞接合,在质配后发生核配形成二倍体营养细胞;○4二倍体营养细胞不进行核分裂而是不断进行出芽生殖;○5在以碳酸盐为唯壹或主要碳源,同时又缺乏氮源支持的条件下,二倍体营养细胞营养细胞最易转变为子囊,此时细胞核才进行减数分裂,且随即形成4个子囊孢子;○6子囊经自然或人为破裂后释放出子囊孢子.2,举例概述微生物在自然界物质循环中的重要作用,展望利用有益微生物开发新生物质能源的应用前景.(99,02,,06,07)答:自然界的物质循环可归结为:A化学元素的有机质花或生物合成作用，B有机物质的无机质或或分解作用俩个对立过程。

(生物科技行业)生物技术专业课程简介

课程简介高等数学Advanced Mathematics预修课程：高中《数学》主要内容：本课程主要讨论一元函数的微积分学（函数与极限、导数与微分导数的应用、不定积分、定积分、定积分应用），空间解析几何与向量代数，多元函数微积分学（偏导数、微分及其应用、重积分、曲线积分、格林公式）教材：同济大学编，《高等数学》（第三版），高等教育出版社，1997参考书目：中国科技大学编，《高等数学导论》，中国科技大学出版社无机及分析化学Inorganic and analytical chemistry预修课程:高中化学主要内容: 无机及分析化学是高等工业学校化工类专业基础课。

无机化学部分主要阐述化学反应中的能量关系, 化学反应速率和化学平衡、物质结构、配位化合物理论等基本化学原理及主族元素和以第一系列过渡元素为主的副族元素及其重要化合物的组成、结构、基本性质、反应规律、主要的工业制备方法、用途等.分析化学包括定性分析和定量分析。

定量分析重点介绍酸碱滴定方法, 配位滴定法、氧化还原滴定法、沉淀滴定法和重量分析法,同时介绍分析过程中的误差和数据处理等知识。

教材:北京师范大学等校编,《无机化学》上下册(第三版),高教出版社华中师范大学等校编,《分析化学》(第二版),高教出版社参考书目:(1) 武汉大学等校编,《无机化学》上下册(第二版),高教出版社(2) 天津大学编,《无机化学》上下册(第二版),高教出版社(3) 成都科技大学等校编,《分析化学》(第四版),高教出版社有机化学Organic Chemistry预修课程:无机化学主要内容:有机化学是化工专业的一门重要基础课,•内容包括脂肪烃、芳香烃、卤代烃、醇和醚、酚和醌、醛和酮、羧酸及其衍生物、重氮化合物和偶氮化合物、糖、氨基酸、核酸等有机化合物的结构、性质、制备和合成以及反应机理、电子效应等理论。

教材:恽魁宏主编,《有机化学》,高等教育出版社,1990参考书目: (1) 徐寿昌主编,《有机化学》,人民教育出版社,1982(2) 刑其毅主编,《有机化学》,高等教育出版社,1980(3)东北师范大学等合编,《有机化学》,高等教育出版社,1986普通生物学General Biology预修课程：中学生物学主要内容：本课程包括细胞、植物、动物、遗传、进化和生态学等部分。

2020年(生物科技行业)生物技术专业培养方案生物技术专业人才培养方案

（生物科技行业）生物技术专业培养方案生物技术专业人才培养方案生物技术专业人才培养方案（专业代码：070402）业务培养目标：本专业培养具备系统的生物技术的基本理论、基本知识、基本技能，能在科研机构或高等学校从事科学研究或教学工作，能在工业、医药、食品、农、林、牧、渔、环保、园林等行业的企业、事业和行政管理部门从事和生物技术有关的应用研究、技术开发、生产和行政管理等工作的高级专门人才。

业务培养要求：本专业学生主要学习生物技术方面的基本理论、基本知识，受到应用基础研究和技术开发方面的科学思维和科学实验训练，具有较好的科学素养及初步的教学、研究、开发和管理的基本能力。

毕业生应获得以下几方面的知识和能力：1.具有扎实的数学、物理、化学等方面的基本理论和基础知识；2.掌握生物技术、生物学等方面的基本理论、基本知识和基本试验技能；3.掌握生物化学、微生物学、遗传学、细胞生物学、分子生物学等方面的基本理论和基本知识；熟悉生化工程、基因工程、微生物工程、细胞工程、发酵工程等基本知识；了解本学科的学术发展动态；具有从事发酵工艺、生物技术制药、环境生物技术等的基本技能。

4.有较强的调查研究和决策，组织和管理，口头和文字表达能力，具有独立获取知识、信息处理和创新的基本能力；、5.掌握文献检索、资料查询的基本方法，具有壹定的科学研究和实际工作能力。

6.掌握壹门外国语，熟练使用计算机。

主干学科和主要课程：主干学科：生物学主要课程：生物化学、微生物学、遗传学、细胞生物学、分子生物学、生化工程、基因工程、微生物工程、细胞工程、发酵工程等。

主要实践环节：生物技术专业实习、毕业设计等。

最低学分要求：最低修读288学分，其中课内学分不低于227学分，实践教学不低于58学分。

毕业标准及要求：1.达到德育培养目标；2.修满本方案规定的学分，总学分不少于288学分；3.达到国家教育部要求的大学生体育合格标准。

学制和学位：标准学制4年，修业年限3-6年，理学学士专业建制时间：1998年。

2020年(生物科技行业)生物化学第三版习题答案第八章

（生物科技行业）生物化学第三版习题答案第八章第八章糖代谢自养生物分解代谢糖代谢包括异养生物自养生物合成代谢异养生物能量转换（能源）糖代谢的生物学功能物质转换（碳源）可转化成多种中间产物，这些中间产物可进壹步转化成氨基酸、脂肪酸、核苷酸。

糖的磷酸衍生物能够构成多种重要的生物活性物质：NAD、F AD、DNA、RNA、A TP。

分解代谢：酵解（共同途径）、三羧酸循环（最后氧化途径）、磷酸戊糖途径、糖醛酸途径等。

合成代谢：糖异生、糖原合成、结构多糖合成以及光合作用。

分解代谢和合成代谢，受神经、激素、别构物调节控制。

第一节糖酵解glycolysis一、酵解和发酵1、酵解glycolysis（在细胞质中进行）酵解酶系统将Glc降解成丙酮酸，且生成A TP的过程。

它是动物、植物、微生物细胞中Glc分解产生能量的共同代谢途径。

在好氧有机体中，丙酮酸进入线粒体，经三羧酸循环被彻底氧化成CO2和H2O，产生的NADH 经呼吸链氧化而产生A TP和水，所以酵解是三羧酸循环和氧化磷酸化的前奏。

若供氧不足，NADH把丙酮酸仍原成乳酸（乳酸发酵）。

2、发酵fermentation厌氧有机体（酵母和其它微生物）把酵解产生的NADH上的氢，传递给丙酮酸，生成乳酸，则称乳酸发酵。

若NAPH中的氢传递给丙酮酸脱羧生成的乙醛，生成乙醇，此过程是酒精发酵。

有些动物细胞即使在有O2时，也会产生乳酸，如成熟的红细胞（不含线粒体）、视网膜。

二、糖酵解过程（EMP）Embden-MeyerhofPathway，1940在细胞质中进行1、反应步骤P79图13-1酵解途径，三个不可逆步骤是调节位点。

（1）、葡萄糖磷酸化形成G-6-P反应式此反应基本不可逆，调节位点。

△G0=-4.0Kcal/mol使Glc活化，且以G-6-P形式将Glc限制在细胞内。

催化此反应的激酶有，已糖激酶和葡萄糖激酶。

激酶：催化A TP分子的磷酸基（r-磷酰基）转移到底物上的酶称激酶，壹般需要Mg2+或Mn2+作为辅因子，底物诱导的裂缝关闭现象似乎是激酶的共同特征。

生物化工复习辅导

★计算10%
着重考查工程学最基本的有关计算问题
★认真复习总结 ★勤思考、多练习
★讨论题40%
2.学业成绩评定
☆成绩评定基本原则以期末卷面考试（开卷）成绩为主，兼顾平时考查（包括考勤及作
业考查），关注考察学生的学习态度、特点和能力。 ☆权重
★期末考试成绩占 70％ ★平时考查成绩占 30％ ☆调整权重或免考 ★能对学科中的某些问题提出建设性的看法或论述，可根据其价值适当增加“平时考核”成绩的权重。 ★对学科中有关问题提出的看法或论述有独到之处，并能基本掌握课程的基本原理，经任课教师考查认可，报教务处批准，可免考并直接评定学业成绩。
(迷迭香精油)
迷迭香粗油
(粗产品)
油水分离
产品Ⅱ
干燥
(迷迭香抗氧化剂)
浓缩纯化
分离提取
晾干粉碎
例2 改进细胞悬浮培养的搅拌式反应器
对于动物细胞，因没有细胞壁的保护，对搅拌剪切作用十分敏感，直接的机械搅拌很容易对其造成损害。同样，植物细胞的纤维素细胞壁虽然使细胞具有很强的抗张强度，但其抗剪切的能力相当弱。因此，传统用于微生物的搅拌反应器用作细胞的培养，须对搅拌方式加以改进。其改进方法可从如下两个方面进行： ☆供氧方式的改进
= 100（K)
T2 t2
Δt2 = T2 - t2 = 60 - 40
= 20（K)
顺流操作的平均温度差小于逆流操作的平均温度差
再如，迷迭香精油及抗氧化剂的生产工艺
材料预处理
迷迭香
(枝、芽)
组培组培苗驯化移栽迷迭香晒干粉碎 (茎、叶)
细胞工程
渣分水蒸气蒸馏离
提
取
馏分
产品Ⅰ
精馏
数为0.9W／K·m。求其单位面积炉壁的散热速率。

生物化学一对一辅导踏实备考(一)

生物化学一对一辅导踏实备考（一）引言概述：生物化学是现代生物学的重要基础学科之一，对于生物学及相关专业学生来说，深入理解和掌握生物化学知识对于踏实备考至关重要。

针对生物化学一对一辅导，本文将从五个方面给出详细的辅导建议，帮助学生提高学习效果。

一、基础知识的复习1. 温故知新：回顾已学的生物化学理论和概念，确保自己对基础知识的理解准确。

2. 多角度学习：采用不同的学习资源，如教材、课堂笔记、参考书等，综合掌握生物化学的各个方面。

3. 重点聚焦：重点关注常考的知识点和难点，制定复习计划并有针对性地进行深入学习。

二、实验技能的提升1. 实践操作：积极参与实验课程，亲自动手操作，熟悉实验仪器的使用方法和实验步骤。

2. 经验总结：及时记录实验过程和结果，总结经验，形成实验笔记，方便复习备考。

3. 重点实验：重点关注常考的实验项目，重点理解实验原理和操作技巧，灵活运用于实际操作中。

三、解题技巧的训练1. 基本概念：确保对生物化学的基本概念和原理的理解准确，避免混淆和误解。

2. 案例分析：采用实际问题和案例进行学习和解题训练，培养问题解决的能力。

3. 多思维角度：培养灵活思维，善于从不同角度和层面思考问题，解决复杂问题。

四、学习方法的探索1. 分层整理：将生物化学知识按照层次进行整理，形成知识框架，使知识之间有机结合。

2. 多媒体学习：利用多媒体资源，如视频、动画等，提升学习的趣味性和效果。

3. 讨论分享：与同学进行知识分享和讨论，互相学习和提高。

五、备考策略的制定1. 制定计划：合理规划备考时间，制定计划，确保每个知识点的复习和训练有序进行。

2. 模拟演练：参加模拟考试，重点检查和分析自己的薄弱环节和问题，有针对性地进行复习。

3. 知识应用：注重将学到的生物化学知识应用到实际问题中，提高解决问题的能力。

总结：通过以上五个大点的辅导建议，学生可以在生物化学一对一辅导中踏实备考。

复习基础知识、提升实验技能、训练解题技巧、探索学习方法以及制定备考策略，将有助于学生成为一名熟练掌握生物化学知识和技能的优秀学生。

(生物科技行业)生物化学酶化学知识要点

酶化学【查看答案】一：填空题1.全酶由________________和________________组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中________________决定酶的专一性和高效率，________________起传递电子、原子或化学基团的作用。

2.辅助因子包括________________，________________和________________等。

其中________________与酶蛋白结合紧密，需要________________除去，________________与酶蛋白结合疏松，可用________________除去。

3.酶是由________________产生的，具有催化能力的________________。

4.酶活力的调节包括酶________________的调节和酶________________的调节。

5.根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类________________，________________，________________，________________，________________和________________。

6.根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为________________专一性、________________专一性和________________专一性。

7.酶活力是指________________，一般用________________表示。

8.通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的________________速度，即________________时测得的反应速度。

9.解释别构酶作用机理的假说有________________模型和________________模型两种。

10.同工酶是指________________，如________________。

2020年(生物科技行业)生物化学教学大纲生物化学教学大纲

（生物科技行业）生物化学教学大纲生物化学教学大纲生物化学和分子生物学教学大纲前言生物化学和分子生物学是医学各专业的壹门基础课。

教学过程中使学生熟悉掌握生物化学和分子生物学的基本理论，基本知识和基本技能，为学习后期医学课打好基础至关重要。

本大纲以周爱儒主编的卫生部规划教材《生物化学》（第六版）为教材编制，供五年制临床医学、口腔、麻醉及影象等专业使用。

本学科为126学时，理论课90学时，实验课36学时，比例为2.5﹕1。

教学内容按要求分为三级：掌握：用双下划线表示；熟悉：用单下划线表示；其它内容壹般了解，无下划线。

对于必须掌握的内容，教师应作比较详细的讲授，亦是考核的重点；要求学生熟悉的内容教师可作重点讲授，未讲授部分由学生自学；为了解的内容，以学生自学为主，教师可作提示性讲授。

教学过程中，及时补充介绍壹些本学科的新进展。

绪论（0.5学时）第壹章蛋白质的结构和功能（5.5学时）【教学目的】掌握蛋白质的组成、分子结构和主要性质。

熟悉蛋白质分离纯化的方法和基本原理。

了解蛋白质结构和功能的关系及蛋白质结构分析的方法。

【教学内容、要求及学时安排】第壹节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的主要元素，氮的含量及应用。

组成蛋白质的氨基酸种类、结构通式；氨基酸的分类和英文缩写；甘、丝、苏、半胱、组、谷、天冬、脯氨酸的结构特点；氨基酸的俩性电离、紫外吸收性质及茚三酮反应。

（65分钟）二、肽和肽键，多肽链及N、C末端，主链骨架的概念。

第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的壹级结构：肽键二、蛋白质的二级结构：维持蛋白质构象的化学键、肽单元、（1学时）α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲三、蛋白质的三级结构：模体、结构域四、蛋白质的四级结构：分子伴侣、亚基（0.5学时）五、蛋白质的分类。

第三节蛋白质结构和功能的关系一、蛋白质壹级结构和功能的关系：壹级结构和功能关系空间结构、蛋白质功能、物种进化的关系。

分子病的概念（0.5学时）二、蛋白质空间结构和功能的关系：血红蛋白的变构效应和协同效应，三、蛋白质构象病和朊病毒的概念。