生物化学大纲前 言
生物化学课程教学大纲
生物化学课程教学大纲一、引言生物化学是对生物体内生物分子结构、功能和相互作用进行研究的学科，它是连接生物学和化学的桥梁。
本教学大纲旨在明确生物化学课程的教学目标、内容和评估，并为教师和学生提供指导和参考。
二、教学目标1. 培养学生对生物和化学之间关系的理解和认识；2. 掌握生物化学基本理论和实验技能；3. 培养学生的科学思维和批判性思维能力；4. 培养学生的团队合作和沟通能力；5. 培养学生对生物化学领域的兴趣和探索精神。
三、教学内容1. 生物化学基础知识(1) 生物分子的组成和结构：蛋白质、核酸、多糖、脂类等；(2) 生物分子的功能和相互作用：酶催化、信号转导、基因表达等；(3) 生物化学反应和能量代谢：糖酵解、有氧呼吸、光合作用等；(4) 生物膜结构和功能：细胞膜、内质网、线粒体等。
2. 生物化学实验技术(1) 常用的生物化学实验方法和仪器设备的使用；(2) 分子生物学实验技术：PCR、蛋白质电泳、DNA测序等；(3) 酶动力学实验、代谢活性测定和酶抑制实验；(4) 数据处理和结果分析。
四、教学方法1. 教师讲授与学生讨论相结合的授课方式；2. 实验课程与理论课程相结合，提供实践机会；3. 课堂互动，鼓励学生提问和解答问题；4. 小组合作学习，促进学生的团队合作能力；5. 多媒体辅助教学，利用图片、视频等资料解释难点。
五、教学评估1. 平时成绩：包括课堂表现、作业完成情况等；2. 实验报告评估：对实验设计、数据处理和结论陈述进行评估；3. 期中考试：对所学知识进行综合评估；4. 期末考试：对学生对生物化学整体知识体系的掌握程度进行评估。
六、参考教材1. Nelson, D. L., Cox, M. M. Lehninger Principles of Biochemistry.2. Voet D., Voet J. G., Pratt C. W. Fundamentals of Biochemistry.3. Berg J. M., Tymoczko J. L., Gatto G. J. Stryer L. Biochemistry.七、课程安排本课程共分为十五个教学周，每周三个学时。
《生物化学》大纲
《生物化学》大纲一、绪论生物化学的发展历程，研究内容、生物化学的地位及其在工农业生产中的作用。
二、糖类化学生物体中糖的种类，常见单糖、寡糖、多糖、糖蛋白的结构特点、主要理化性质以及生物学功能。
三、脂类化学脂类化合物的种类，脂肪酸、磷脂、糖脂、脂蛋白的结构特点、理化性质以及生物学功能。
四、蛋白质化学氨基酸的结构和理化性质，天然氨基酸的名称，氨基酸的分离、制备及分析方法；肽的结构、理化性质，天然存在的生物活性肽；蛋白质结构的四个层次，蛋白质一级结构的特点及其测定方法，蛋白质的结构及其与功能的关系，蛋白质的分离纯化技术和测定方法。
五、核酸化学核酸的组成、结构特点、理化性质以及生物学功能。
核酸的分离纯化与鉴定。
六、酶化学酶的结构与功能的关系，酶作用的专一性及其作用机理，影响酶反应速度的因素，调节酶、诱导酶、同工酶及多酶体系的特点，酶的制备及其活力测定。
七、维生素化学水溶性和脂溶性维生素的种类与特点，以及作为辅酶所行使的生理功能。
八、激素化学激素的概念与种类，常见动物激素的功能。
九、生物膜与物质运输细胞膜的结构特点及其功能。
物质运输的种类与特点。
十、代谢总论代谢的概念与特点，代谢途径研究的方法。
十一、糖代谢葡萄糖的分解代谢（糖酵解，柠檬酸循环）与糖异生的过程及两者之间的比较，磷酸戊糖途径和糖的其他代谢途径，糖原分解与合成过程及两者之间的比较。
十二、脂质代谢脂肪酸的分解代谢与饱和脂肪酸从头合成途径的过程及两者之间的比较，酮体代谢。
十三、蛋白质的降解和氨基酸代谢氨基酸的共同分解代谢的种类及特点，尿素循环对于机体的重要性。
十四、核酸的降解和核苷酸代谢核苷酸从头生物合成途径与补救途径的比较。
十五、物质代谢的相互联系和调节控制糖、脂肪、氨基酸三大基本物质代谢过程之间的相互联系，酶控制细胞水平代谢调节的方式。
十六、生物氧化生物氧化的类型，呼吸链的定义、场所、与呼吸链有关的酶和传递体及其作用机制，氧化磷酸化产生ATP的种类、特点、影响因素及作用机制。
生物化学教学大纲
生物化学教学大纲一、课程背景生物化学是在生物学和化学交叉领域的一门学科，研究生物系统中的化学成分、反应和过程。
生物化学知识是生命科学、医学和农学等领域的重要基础，对于深入理解生物系统的结构和功能具有重要意义。
二、课程目标本课程旨在通过教授生物化学的基本概念、原理和实验技术，使学生掌握生物化学的基本理论和实践技能，培养学生的科学思维和实验操作能力。
具体目标如下：1. 理解生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂类）的结构和功能。
2. 掌握生物化学反应的基本原理和动力学参数。
3. 了解常见的生物能量转化及代谢途径。
4. 掌握分离、纯化和检测生物大分子的实验技术。
5. 培养科学研究思维和实验操作能力。
三、课程内容1. 生物大分子的结构和功能- 蛋白质的结构、功能和分类- 核酸的结构、功能和分类- 多糖的结构、功能和分类- 脂类的结构、功能和分类2. 生物化学反应和酶动力学- 化学反应速率和平衡常数- 酶的分类、结构和功能- 酶的动力学参数和催化机制3. 生物能量转化和代谢途径- ATP的合成和能量耗散- 光合作用和呼吸作用- 脂类和糖类代谢途径4. 生物大分子的分离、纯化和检测技术- 蛋白质的电泳和柱色谱分离技术- 核酸的电泳和纯化技术- 多糖的色谱检测和纯化技术- 脂类的层析和柱色谱分离技术5. 科学研究思维与实验操作- 科学研究思维方法介绍- 生物化学实验常用实验方法和操作技巧四、教学方法本课程采用讲授、实验操作和讨论相结合的教学方法。
具体教学方法包括：1. 课堂讲授：通过授课讲解生物化学的基本概念、理论和实验技术。
2. 实验操作：开展相关的生物化学实验，锻炼学生的实验操作能力。
3. 讨论：讨论课上遇到的问题、理解生物化学原理及实验结果的解读。
4. 学生报告：要求学生根据实验结果撰写实验报告，培养学生的科学写作能力。
五、考核方式本课程的考核方式以期末考试、实验报告和平时表现为主，具体分配比例如下：1. 期末考试：占总成绩的50%2. 实验报告：占总成绩的30%3. 平时表现：占总成绩的20%六、参考教材1. 《生物化学》（作者：李娟），高等教育出版社。
生物化学提纲
生物化学提纲一、生物化学的定义与研究范围生物化学是一门研究生物体中化学过程和物质的科学。
它试图揭示生命现象背后的化学本质，涵盖了从分子水平到细胞、组织和整个生物体的各个层次。
其研究范围极为广泛，包括但不限于以下几个方面：1、生物大分子的结构与功能，如蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
2、新陈代谢，即生物体内物质的合成与分解过程，包括能量的产生与利用。
3、生物遗传信息的传递与表达，例如DNA 的复制、转录和翻译。
二、生物大分子（一）蛋白质1、蛋白质的组成：由氨基酸通过肽键连接而成。
2、氨基酸的结构与分类：根据侧链的性质，分为酸性、碱性、中性等氨基酸。
3、蛋白质的结构层次：一级结构是氨基酸的线性排列；二级结构有α螺旋、β折叠等；三级结构是在二级结构基础上进一步折叠形成的三维结构；四级结构则是多个亚基的组合。
4、蛋白质的功能：催化、结构支持、运输、免疫防御、调节等。
（二）核酸1、 DNA 的结构与功能：双螺旋结构，携带遗传信息。
2、 RNA 的类型与功能：mRNA 传递遗传信息，tRNA 转运氨基酸，rRNA 参与核糖体的组成。
（三）多糖1、淀粉和糖原：作为能量储存物质。
2、纤维素：构成植物细胞壁的主要成分。
（四）脂质1、脂肪：储存能量。
2、磷脂：构成生物膜的主要成分。
3、胆固醇：参与细胞膜的稳定性和激素的合成。
三、新陈代谢（一）糖代谢1、糖的消化与吸收：在肠道中被分解为单糖后吸收。
2、糖酵解：在细胞质中将葡萄糖分解为丙酮酸，产生少量 ATP。
3、三羧酸循环：在线粒体中彻底氧化分解丙酮酸，产生大量ATP。
4、糖异生：非糖物质转化为葡萄糖的过程。
（二）脂代谢1、脂肪的消化与吸收：在肠道中被分解为脂肪酸和甘油后吸收。
2、脂肪酸的β氧化：在线粒体中分解脂肪酸产生能量。
3、脂肪的合成：在细胞质中合成脂肪。
（三）蛋白质代谢1、蛋白质的消化与吸收：在肠道中被分解为氨基酸后吸收。
2、氨基酸的代谢：包括脱氨基作用、转氨基作用等。
生物化学课程教学大纲
生物化学课程教学大纲一、课程简介生物化学是一门探讨生物体内生物分子结构、功能和代谢过程的学科。
本课程旨在培养学生对生物分子和其相互作用的理解，以及对生物化学在生物学、医学和农业领域中的应用能力。
二、教学目标通过本课程的学习，学生应该能够：1. 理解生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）的结构、功能和相互作用；2. 掌握重要的生物化学实验技术，并能够运用于科研和实践中；3. 理解生物化学在生物学、医学和农业领域的应用；4. 培养科学研究和实验的基本素养，培养科学思维和科学方法。
三、教学内容1. 生物大分子的结构与功能1.1 蛋白质的结构与功能：氨基酸、胺基酸序列、蛋白质折叠、酶的催化等1.2 核酸的结构与功能：核苷酸、DNA与RNA的结构、遗传密码等1.3 多糖和脂质的结构与功能：多糖的结构、糖原与淀粉的合成与降解、脂质的结构与功能等2. 酶的动力学与调控2.1 酶动力学：速率方程、酶动力学常数、酶催化机理等2.2 酶的调控：酶的诱导与抑制、正反馈与负反馈调控等2.3 酶的功能与应用：酶工程、药物研发等3. 代谢途径与调控3.1 糖代谢途径：糖酵解、糖异生、糖原合成与降解等3.2 脂肪代谢途径：脂肪酸合成与分解、三酰甘油合成与降解等3.3 蛋白质代谢途径：蛋白质合成、降解与泛素连接等3.4 代谢调控：反馈抑制、信号通路调控等4. 生物化学实验技术4.1 分离与纯化技术：凝胶电泳、层析技术、电泳技术等4.2 光谱和分析技术：紫外-可见吸收光谱、质谱、核磁共振等4.3 酶动力学测定与分析：酶cinetic方法、反应速率测定等四、教学方法1. 综合讲授：通过课堂讲授，讲解生物化学的基本原理和核心概念；2. 实验教学：开展生物化学实验，培养学生实验操作和科学研究能力；3. 讨论和研讨：组织小组讨论、研讨会，促进学生深入思考和交流；4. 课外阅读：推荐相关的学术论文和专业书籍，提高学生的科研素养。
五、考核方式1. 期中考试：考察学生对课程知识的掌握和理解；2. 实验报告：考察学生在实验设计和实验操作方面的能力；3. 课堂互动：考察学生对课堂内容的积极参与和理解程度；4. 学期论文：要求学生选择一个生物化学相关的课题进行探究和撰写学术论文。
《生物化学》课程教学大纲
《生物化学》课程教学大纲《生物化学》课程教学大纲一、课程概述《生物化学》是生物学、医学、农学等专业的重要基础课程，它主要涵盖了生命体内化学物质的合成、分解、代谢以及分子机制等方面的知识。
通过本课程的学习，学生将了解生物体内的化学变化过程，为进一步学习相关专业的核心课程奠定基础。
二、课程目标本课程的目标是使学生掌握生物化学的基本概念、原理和方法，理解生物分子的结构与功能，掌握生物代谢的过程及其调控机制，并能够运用生物化学知识解释生命过程中的实际问题。
具体目标如下：1、掌握生物分子（蛋白质、酶、核酸、糖类、脂类）的结构与功能，理解生物分子之间的相互作用机制。
2、掌握生物代谢的基本过程及其调控机制，了解代谢网络与生命过程的关系。
3、理解基因表达的调控机制，掌握分子生物学的基本技术及其应用。
4、能够运用生物化学知识解释生命过程中的实际问题，如疾病的发生、营养物质的消化吸收等。
三、课程内容本课程主要包括以下四个部分：1、生物分子结构与功能：蛋白质、酶、核酸、糖类、脂类的结构与功能。
2、生物代谢过程及其调控：糖类、脂肪、蛋白质的代谢过程及其调控机制。
3、基因表达与调控：基因表达的机制、转录、翻译的过程及其调控，以及分子生物学的基本技术及其应用。
4、生命过程中的生物化学：生命过程中（如细胞分裂、免疫反应、神经传导等）的生物化学机制。
四、教学方法1、课堂讲解：基本概念、原理和方法的讲解，以及例题的解析。
2、课堂讨论：引导学生积极参与课堂讨论，加深对知识点的理解。
3、小组讨论：分组进行小组讨论，促进学生之间的合作与交流。
4、实验教学：进行实验操作，让学生亲身体验生物化学实验的过程，加深对知识点的理解。
五、评估方式本课程的评估方式包括以下几种形式：1、课堂表现：包括提问、回答问题、课堂讨论等。
2、作业：定期布置作业，以检验学生对知识点的掌握情况。
3、期中考试：通过试卷形式，考察学生对知识点的掌握情况。
4、期末考试：通过试卷形式，全面考察学生对本课程的掌握情况。
生物化学教学大纲
生物化学教学大纲一、课程简介生物化学是生物科学中的重要分支，研究生物体内生物分子结构、功能及其相互关系的科学。
本课程通过系统化学的方法，介绍生物体中主要的生物分子、代谢途径以及相关疾病的发生机制，帮助学生全面理解生物体内化学反应的本质和规律。
二、教学目标1. 熟悉生物体内主要生物分子的结构和功能；2. 掌握生物化学代谢途径的基本原理；3. 理解酶的作用机制和调节方式；4. 了解相关疾病的发生机制及预防措施；5. 培养学生的科学研究能力和实验操作技能。
三、教学内容1. 生物分子1.1 蛋白质：结构、功能、合成和降解1.2 核酸：DNA、RNA的结构和功能1.3 糖类：单糖、双糖、多糖的分类及代谢1.4 脂类：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的合成和代谢2. 代谢途径2.1 糖代谢：糖原、糖异生、糖酵解2.2 脂类代谢：脂肪酸合成、β氧化、胆固醇代谢2.3 氨基酸代谢：氨基酸降解、尿素循环、氨基酸合成2.4 核苷酸代谢：核苷酸的合成和降解途径3. 酶的作用和调节3.1 酶的结构和功能3.2 酶促反应的动力学特点3.3 酶的催化机制及调节方式4. 疾病的发生机制4.1 代谢疾病：糖尿病、高脂血症4.2 酶缺陷病：遗传代谢病4.3 免疫性疾病：自身免疫性疾病的发生机制五、教学方法1. 理论授课：讲授生物分子的结构和功能、代谢途径的原理及与疾病的关联；2. 实验教学：进行生物化学相关实验，培养学生的实验操作技能；3. 论文研讨：组织学生针对生物化学领域的研究成果进行交流和讨论；4. 多媒体辅助教学：利用多媒体设备展示相关生物化学实验过程和结果。
六、考核评价1. 平时表现：出勤、作业完成情况；2. 实验报告：实验过程、结果记录及分析；3. 期中考试：理论知识问答和简答题；4. 期末考试：综合考察学生对生物化学知识的掌握程度。
七、教学资源1. 教材：《生物化学》（上、下册）2. 参考书：《生化学导论》、《生物化学》3. 实验器材：pH计、分光光度计等4. 实验物质：氨基酸、酶类等生物化学试剂八、总结展望生物化学是现代生物科学的重要基础，通过本课程的学习，学生将全面认识到生物体内生化反应的精妙机制，为深入学习生物学、医学和相关专业课程奠定扎实基础。
生物化学学习纲要
《生物化学》学习纲要第一部分生物大分子的结构第1章蛋白质化学1.1小结蛋白质是生物体内最重要的生物大分子，其种类繁多，结构复杂，参与生命活动的几乎每个过程，是生命的表现形式。
蛋白质以20种L型的α-氨基酸为构件分子，氨基酸之间通过肽键连接成肽链，其中的氨基酸序列称为蛋白质的一级结构，是由编码蛋白质的基因决定的。
不同蛋白质具有不同的一级结构。
蛋白质发挥功能需要特定的立体结构，又称构象。
构象可划分为二级、三级和四级结构等主要层次。
二级结构是指主链局部有规则的构象，通常由氢键维持。
右手α-螺旋和平行或反平行的β-折叠是最主要的二级结构。
相邻二级结构常组合成特定的超二级结构，并进一步形成相对独立的、更大的球状结构单位，称结构域；三级结构是指整个多肽链折叠成的紧密的球形结构，表面通常是亲水的，内部是疏水的。
三级结构涉及分子中所有的原子和基团的空间排布，是蛋白质发挥功能所必需的；四级结构则指由两个或两个以上多肽链组装的寡聚蛋白中亚基的排布。
亚基间通过离子键、疏水作用力等非共价键相互作用。
蛋白质天然构象的形成与其一级结构有很大关系，一级结构是构象的基础。
一级结构相似的蛋白质，其构象也往往相似。
在细胞中往往由分子伴侣帮助蛋白质形成有活性的天然构象。
蛋白质的构象与其功能有密切关系。
同功蛋白通常具有类似的构象；构象大的变化能引起蛋白质功能的显著改变。
高温、强酸、强碱等理化因素能破坏蛋白质的天然构象，并导致生物活性丧失，称为变性。
变性蛋白在一定条件下恢复天然构象的过程称为复性。
另外，寡聚蛋白能发生变构现象。
如血红蛋白的α-亚基与氧分子结合后，导致β-亚基和整个分子的构象发生变化，与氧的亲和力也发生改变，称为变构效应。
变性和变构现象说明蛋白质的构象对其生物学功能至关重要1.2 主要内容1、氨基酸化学：1）蛋白质中的氨基酸基本结构特征（L、α、旋光性）、结构通式、三字母缩写形式；2）氨基酸的分类（极性、非极性；酸性、碱性；必需和非必需）、解离（电荷）和等电点；3）氨基酸侧链与其功能（侧链在蛋白质构象中的地位；OH、SH等功能基团）、修饰。
生物化学实验大纲
生物化学实验大纲一、课程基本信息课程名称：生物化学实验课程类别：专业基础课课程学分：X学分课程总学时：X学时，其中实验学时：X学时课程面向专业：具体专业名称二、实验教学目标1、加深学生对生物化学基本理论和概念的理解，通过实验操作巩固课堂所学知识。
2、培养学生的实验技能和动手能力，使学生熟练掌握生物化学实验的基本操作技术和方法。
3、培养学生观察、分析和解决问题的能力，提高学生的科学思维和创新能力。
4、培养学生严谨的科学态度、实事求是的工作作风和良好的实验习惯。
三、实验教学基本要求1、实验前要求学生认真预习实验内容，了解实验目的、原理、方法和步骤，写出预习报告。
2、学生在实验过程中要严格遵守实验室规则和操作规程，注意安全，爱护仪器设备。
3、实验结束后，学生要认真整理实验数据，撰写实验报告，分析实验结果，总结实验体会。
四、实验项目设置（一）实验项目一：蛋白质的性质实验1、实验目的（1）了解蛋白质的两性解离性质。
（2）掌握蛋白质的沉淀反应和颜色反应。
2、实验原理（1）蛋白质是两性电解质，在不同的 pH 溶液中解离成带正电荷或负电荷的离子。
（2）蛋白质在一定条件下可发生沉淀反应，如盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀等。
（3）蛋白质可与某些试剂发生颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应等。
3、实验材料和仪器（1）实验材料：鸡蛋清、牛奶、大豆蛋白溶液等。
（2）实验仪器：离心机、分光光度计、恒温水浴锅、试管、移液器等。
4、实验步骤（1）蛋白质的两性解离性质测定①取三支试管，分别加入 05ml 鸡蛋清溶液，向第一支试管中加入01mol/L 盐酸 1 滴，摇匀，观察溶液的变化；向第二支试管中加入01mol/L 氢氧化钠溶液 1 滴，摇匀，观察溶液的变化；向第三支试管中加入蒸馏水 1 滴，摇匀，作为对照。
②用 pH 试纸测定上述三支试管中溶液的 pH 值，并记录。
（2）蛋白质的沉淀反应①盐析沉淀：取一支试管，加入 2ml 鸡蛋清溶液，逐滴加入饱和硫酸铵溶液，边加边摇匀，直至出现沉淀，静置一段时间，观察沉淀的生成。
生物化学教学大纲
生物化学教学大纲一、引言生物化学是研究生物体内化学元素及其相互作用的学科。
本教学大纲旨在为生物化学课程的教学提供指导，确保学生对生物化学的重要概念和原理有清晰的理解。
二、课程目标1. 了解生物化学的基本概念和理论，包括生物分子的结构和功能、代谢途径等；2. 掌握生物化学实验的基本技术和方法，培养科学实验能力；3. 培养学生的科学研究思维和分析问题的能力，提高解决生物化学问题的能力；4. 培养学生的团队合作能力和沟通表达能力。
三、教学内容1. 生物化学基本概念与细胞结构1.1 生物分子的组成和结构1.2 细胞的结构与功能1.3 细胞膜与运输2. 代谢途径与能量转化2.1 糖代谢2.2 脂肪代谢2.3 蛋白质代谢2.4 核酸代谢2.5 能量转化与ATP合成3. 酶与酶动力学3.1 酶的分类和特性3.2 酶催化机理3.3 酶动力学参数的测定4. 基因与蛋白质合成4.1 DNA的结构和功能4.2 RNA的结构和功能4.3 蛋白质合成的基本过程4.4 基因调控四、教学方法1. 讲授：通过课堂讲解，向学生传授生物化学的基本概念、理论和实验技术；2. 实验：进行生物化学实验，培养学生的实验技能和观察、记录、分析问题的能力；3. 讨论：组织学生进行小组讨论，激发学生的学习兴趣和培养团队合作能力；4. 案例分析：引入生物化学实际案例，帮助学生将理论知识应用于实际问题的解决。
五、教学评价与考核1. 平时表现：包括课堂参与、作业完成情况、实验报告等；2. 期中考试：对学生对于生物化学基本概念和理论的掌握程度进行考核；3. 实验报告：对学生实验操作、数据处理和实验结论等进行评价；4. 期末考试：对学生对于整个课程内容的综合掌握情况进行考核。
六、参考教材1. 《生物化学导论》，作者：张三；2. 《生物化学实验指导》，作者：李四。
七、教学进度安排1. 第一周：生物化学基本概念与细胞结构2. 第二周：代谢途径与能量转化3. 第三周：酶与酶动力学4. 第四周：基因与蛋白质合成八、教学资料本教学大纲提供的教学资料包括课程讲义、实验操作指南、习题集等。
《生物化学》课程大纲
06 基因表达调控与疾病关系
基因表达概述及基本过程
基因表达的定义和意义
基因表达是指基因转录和翻译产生蛋白质的过程，对于生物体的生长、发育和适应 环境具有重要意义。
基因表达的基本过程
包括转录、翻译和蛋白质加工等步骤，其中转录是指DNA模板链在RNA聚合酶的作 用下合成RNA的过程，翻译是指mRNA在核糖体上合成蛋白质的过程，蛋白质加工 包括修饰、折叠和定位等步骤。
基因表达异常与疾病关系
基因表达异常的定义和类型
基因表达异常是指基因在转录或翻译过程中出现异常，导致蛋白质合成量或功能异常的现象。基因表达异 常可分为转录水平异常和翻译水平异常两种类型。
基因表达异常与疾病的关系
基因表达异常与多种疾病的发生和发展密切相关，如癌症、神经退行性疾病、自身免疫性疾病等。这些疾 病往往伴随着特定基因的异常表达，导致细胞增殖、分化、凋亡等生物学过程出现异常。因此，研究基因 表达异常与疾病的关系对于疾病的预防、诊断和治疗具有重要意义。
酶动力学原理及应用
米氏方程
01
介绍米氏方程的推导过程及其意义，解释米氏常数Km和Vmax
的含义及其在酶动力学研究中的应用。
酶促反应的影响因素
02
阐述温度、pH值、底物浓度、酶抑制剂和激活剂等对酶促反应
的影响及其机制。
酶动力学在医学中的应用
03
举例说明酶动力学在疾病诊断、药物设计和治疗等领域的应用。
3
蛋白质一级结构与功能的关系 一级结构是蛋白质空间构象和生物功能的基础。
蛋白质高级结构
01
02
03
蛋白质二级结构
指蛋白质分子中局部主链 的空间结构，包括α-螺旋、 β-折叠、β-转角和无规卷 曲等。
生物化学教学大纲doc生物化学教学大纲
生物化学教学大纲doc生物化学教学大纲前言生物化学与分子生物学是医学各专业的一门基础课。
教学过程中使学生熟悉把握生物化学与分子生物学的差不多理论，差不多知识和差不多技能，为学习后期医学课打好基础至关重要。
本大纲以周爱儒主编的卫生部规划教材《生物化学》（第六版）为教材编制，供五年制临床医学、口腔、麻醉及影象等专业使用。
本学科为126学时，理论课90学时，实验课36学时，比例为2.5﹕1。
教学内容按要求分为三级：把握：用双下划线表示；熟悉：用单下划线表示；其它内容一样了解，无下划线。
关于必须把握的内容，教师应作比较详细的讲授，亦是考核的重点；要求学生熟悉的内容教师可作重点讲授，未讲授部分由学生自学；为了解的内容，以学生自学为主，教师可作提示性讲授。
教学过程中，及时补充介绍一些本学科的新进展。
绪论（0.5学时）第一章蛋白质的结构与功能（5.5学时）【教学目的】把握蛋白质的组成、分子结构和要紧性质。
熟悉蛋白质分离纯化的方法和差不多原理。
了解蛋白质结构与功能的关系及蛋白质结构分析的方法。
【教学内容、要求及学时安排】第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的要紧元素，氮的含量及应用。
组成蛋白质的氨基酸种类、结构通式；氨基酸的分类与英文缩写；甘、丝、苏、半胱、组、谷、天冬、脯氨酸的结构特点；氨基酸的两性电离、紫外吸取性质及茚三酮反应。
（65分钟）二、肽和肽键，多肽链及N、C末端，主链骨架的概念。
第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构：肽键二、蛋白质的二级结构：坚持蛋白质构象的化学键、肽单元、（1学时）α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲三、蛋白质的三级结构：模体、结构域四、蛋白质的四级结构：分子伴侣、亚基（0.5学时）五、六、蛋白质的分类。
第三节蛋白质结构与功能的关系一、蛋白质一级结构与功能的关系：一级结构与功能关系空间结构、蛋白质功能、物种进化的关系。
分子病的概念（0.5学时）二、蛋白质空间结构与功能的关系：血红蛋白的变构效应与协同效应，三、蛋白质构象病与朊病毒的概念。
生物化学大纲前言指南
※<前言>生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的科学。
主要研究生物体的分子结构与功能、物质的代谢与调节、以及遗传信息传递的分子基础与调控的规律，从分子水平探讨和揭示生命现象的本质。
生物化学的理论和技术已渗透到基础医学和临床医学的各个领域，是学习其它基础医学和临床医学课程、在分子水平上认识病因和发病机理、诊断和防止疾病的重要的必修基础医学课程。
生物化学教学总时数为112学时，理论课和实验课分别为72和40学时。
理论课采用大班讲授的方式，启发诱导式的教学方法，向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能(包括蛋白质、核酸、酶)；物质代谢、能量代谢及其调控（糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达（DNA的生物合成、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控、基因重组与基因工程）；细胞间信息传递；血液、肝的生物化学等内容。
实验课教学分小班进行，学生在教师的指导下，实际动手操作，以加深对基本理论的理解，掌握必要的基本技术以及提高分析问题和解决问题的能力。
通过以上的教学过程不仅使学生理解生命现象的本质和人体正常生理过程的分子机制，而且也为学习其他医学基础课、临床医学课程奠定坚实的生物化学理论与实验基础。
※<教学内容>理论课内容与要求第一章绪论【目的要求】掌握生物化学的概念；熟悉生物化学研究的主要内容及其与医学的关系；了解生物化学的发展史。
【教学内容】1．生物化学发展简史2．当代生物化学研究的主要内容3．生物化学与医学第二章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成【目的要求】掌握蛋白质的元素组成特点，平均含氮量，氨基酸的结构特点；熟悉氨基酸的分类、肽、肽键与肽链的概念，肽单元概念；了解氨基酸的三字英文缩写符号以及重要的生物活性肽。
【教学内容】1．元素组成：C H O N 等2．氨基酸：氨基酸的结构、分类及性质3．肽：肽及生物活性肽第二节蛋白质的分子结构【目的要求】掌握蛋白质一、二、三、四级结构的概念及其主要的化学键；熟悉模序、结构域、分子伴侣的概念；了解蛋白质的分类。
生物化学大纲
《生物化学》大纲(适用生物技术、生物科学专业)第一章绪论（2学时）1．阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生对生物化学这门学科有所了解2．介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情3．介绍学习方法第二章蛋白质（14学时）本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。
明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意：（1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。
（2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。
提问：pH=pKa时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？（3）氨基酸的等电点计算公式的推导提问：不同pH下的组成分析和电泳行为？pH>pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，向正极移动。
pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小pH<pI时，氨基酸带正电荷，-NH2解离成-N+H3，向负极移动。
（5）8种必需氨基酸的巧妙记忆：Ile、Met 、Val 、Leu、Trp、 Phe、 Thr、Lys一家写两三本书来（6）氨基酸的化学反应强调参与反应的基团2．蛋白质的分子结构：（1）阐明概念：一级结构、构型与构象、二级结构、酰胺平面、超二级结构、三级结构、结构域、四级结构（2）通过示意图讲授每一级结构层次的特点，并结合实例加深理解。
一级结构-----胰岛素、牛胰核糖核酸酶超二级结构----- 角蛋白、弹性蛋白、胶原蛋白三级结构------肌红蛋白四级结构----血红蛋白Δ实验课抽学生看α－螺旋结构模型讲特点（3）提问：区分单体蛋白与寡聚蛋白？单条肽链(肌红蛋白、Rnase、胰岛素等)单体蛋白多条肽链（胰凝乳蛋白酶）蛋白质相同亚基（乳酸脱氢酶α4）寡聚蛋白不同亚基（血红蛋白α2β2）（4）蛋白质分子结构与功能的关系一级结构与功能的关系从细胞色素c、镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述高级结构与功能的关系主要讲授牛胰核糖核酸酶变性复性实验3．蛋白质的重要性质（1）蛋白质的沉淀作用：盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的原理（2）蛋白质的变性与复性的概念（3）通过蛋白质的紫外吸收性质、颜色反应介绍几种蛋白质含量的测定方法：紫外吸收法、双缩脲法、福林酚法第三章核酸（6学时）本章重点：DNA的分子结构和核酸的主要理化性质，为进一步学习核酸的代谢奠定基础1．通过讲授核酸的发现及研究历史，使学生了解核酸化学的研究概况2．关于D N A的生物学功能，通过一些重要的实验证据来阐明，力求从科学研究的思路方面启发学生：1928年，英国科学家Griffith的肺炎链球菌感染小鼠实验；1944年，O.T.Avery（美）肺炎链球菌的转化实验；1952年，美国冷泉港Hershey-Chase噬菌体浸染细菌的实验３．关于核酸的分子结构，重点讲授：（１）B型D N A双螺旋结构模型的特点、稳定因素及意义,提醒同学注意与蛋白质的α-螺旋相区别记忆。
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※<前言>生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的科学。
主要研究生物体的分子结构与功能、物质的代谢与调节、以及遗传信息传递的分子基础与调控的规律，从分子水平探讨和揭示生命现象的本质。
生物化学的理论和技术已渗透到基础医学和临床医学的各个领域，是学习其它基础医学和临床医学课程、在分子水平上认识病因和发病机理、诊断和防止疾病的重要的必修基础医学课程。
生物化学教学总时数为112学时，理论课和实验课分别为72和40学时。
理论课采用大班讲授的方式，启发诱导式的教学方法，向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能(包括蛋白质、核酸、酶)；物质代谢、能量代谢及其调控（糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达（DNA的生物合成、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控、基因重组与基因工程）；细胞间信息传递；血液、肝的生物化学等内容。
实验课教学分小班进行，学生在教师的指导下，实际动手操作，以加深对基本理论的理解，掌握必要的基本技术以及提高分析问题和解决问题的能力。
通过以上的教学过程不仅使学生理解生命现象的本质和人体正常生理过程的分子机制，而且也为学习其他医学基础课、临床医学课程奠定坚实的生物化学理论与实验基础。
※<教学内容>理论课内容与要求第一章绪论【目的要求】掌握生物化学的概念；熟悉生物化学研究的主要内容及其与医学的关系；了解生物化学的发展史。
【教学内容】1．生物化学发展简史2．当代生物化学研究的主要内容3．生物化学与医学第二章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成【目的要求】掌握蛋白质的元素组成特点，平均含氮量，氨基酸的结构特点；熟悉氨基酸的分类、肽、肽键与肽链的概念，肽单元概念；了解氨基酸的三字英文缩写符号以及重要的生物活性肽。
【教学内容】1．元素组成：C H O N 等2．氨基酸：氨基酸的结构、分类及性质3．肽：肽及生物活性肽第二节蛋白质的分子结构【目的要求】掌握蛋白质一、二、三、四级结构的概念及其主要的化学键；熟悉模序、结构域、分子伴侣的概念；了解蛋白质的分类。
【教学内容】1.蛋白质的一级结构：肽键及肽平面2.蛋白质的二级结构：α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲，模序3.蛋白质的三级结构：结构域、稳定因素、分子伴侣4.蛋白质的四级结构：亚基及聚合第三节蛋白质的结构与功能的关系【目的要求】掌握蛋白质的结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能；了解蛋白质构象改变与疾病。
【教学内容】1.蛋白质一级结构与功能的关系：分子病2.蛋白质空间结构与功能的关系：协同效应、构象改变与疾病第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化【目的要求】掌握蛋白质的理化性质：两性电离，胶体性质，蛋白质变性的概念和意义，紫外吸收和呈色反应；熟悉盐析、电泳和分子筛的原理。
【教学内容】1.蛋白质的理化性质：两性电离，胶体性质，蛋白质变性，紫外吸收、呈色反应、2.蛋白质的分离和纯化：盐析、电泳和分子筛、超速离心3.多肽链中氨基酸序列分析（自学）4.蛋白质空间结构测定（自学）第三章核酸的结构与功能第一节核酸的化学组成【目的要求】掌握常见核苷酸的结构、符号，DNA和RNA的分子组成，核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性，核酸的一级结构及其表示法。
【教学内容】1.核苷酸的结构：碱基、戊糖和磷酸，核苷及核苷酸的结构和命名2.核酸的一级结构：核苷酸的排列顺序、连接方式第二节DNA的空间结构与功能【目的要求】掌握DNA的二级结构的特点，DNA的生物学功能；了解真核生物染色体的基本单位-核小体的结构。
【教学内容】DNA的二级结构----双螺旋结构模型：稳定因素及生物学意义第三节RNA的空间结构与功能【目的要求】掌握RNA的种类与功能，真核生物mRNA一级结构的特点，tRNA二、三级结构的特点与功能；熟悉核蛋白体的结构与功能；了解小分子RNA分子及核酶的性质。
【教学内容】1.信使RNA的结构与功能：真核生物mRNA一级结构的特点；hnRNA2.转运RNA的结构与功能:三叶草结构，倒L型结构3.核蛋白体RNA的结构与功能：核蛋白体的结构与功能4.其他小分子RNA：核酶第四节核酸的理化性质、变性和复性及其应用【目的要求】掌握DNA的变性和复性，解链温度的概念以及核酸紫外吸收的特点；熟悉核酸分子杂交原理。
【教学内容】1.核酸的一般理化性质：紫外吸收、酸性、高粘度2.DNA的变性：Tm 与GC含量的关系3.DNA的复性与分子杂交第四章酶第一节酶的分子结构与功能【目的要求】掌握酶、酶活性中心的概念，酶的化学本质，分子组成，必需基团的分类及其作用【教学内容】1.酶的分子组成：单纯酶、全酶；酶蛋白、辅基、辅酶的概念及其作用。
2.酶的活性中心：必需基团、结合基团、催化基团及其作用第二节酶促反应的特点与机制【目的要求】掌握酶促反应的特点；熟悉酶促反应的机理，酶与底物复合物的形成学说；了解酶的作用原理。
【教学内容】1.酶促反应的特点：高效性（活化能）、高特异性和可调节性2.酶促反应的机制：酶与底物的形成中间复合物的学说第三节酶促反应动力学【目的要求】掌握米一曼氏方程，Km与Vmax值的意义，不可逆抑制，可逆性抑制，竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的定义及其动力学特征；熟悉酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响；了解酶活性及酶活性单位。
【教学内容】1.底物浓度对反应速度的影响：米一曼氏方程，Km与Vmax值的意义及测定2.酶浓度对反应速度的影响：3.温度对反应速度的影响：最适温度4.pH对反应速度的影响：最适pH5.抑制剂对反应速度的影响：不可逆抑制，可逆性抑制；竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的概念和动力学特征6.激活剂对反应速度的影响7.酶活性测定与酶活性单位第四节酶的调节【目的要求】掌握酶原与酶原激活的概念与生理意义，变构酶和变构调节的概念，酶的共价修饰的概念和作用特点，同工酶的概念；了解酶含量的调节特点。
【教学内容】1.酶活性的调节：酶原的激活，变构调节共价修饰调节2.酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏3.同工酶：同工酶的概念及意义第五章维生素第一节脂溶性维生素【目的要求】掌握维生素的分类，脂溶性维生素的功用、缺乏症；了解A、D、E、K的来源。
【教学内容】1. 维生素A的缺乏症2. 维生素D的生理活性形式；缺乏症3. 维生素E与抗氧化的作用及作用机制，与生育和促血红素代谢的关系4. 维生素K与凝血的关系，维生素K缺乏的主要症状第二节水溶性维生素【目的要求】掌握水溶性维生素与辅酶（辅基）的关系及缺乏症。
【教学内容】1．B族维生素：B1、B2、维生素PP、B6、泛酸、生物素、叶酸、B12及硫辛酸的活性形式、生化作用2．维生素C的还原作用；参与体内羟化反应，维生素C的抗氧化作用；缺乏症。
第六章生物氧化第一节生成ATP的氧化体系【目的要求】掌握ATP生成的方式，生物氧化、呼吸链、P/O比值的概念，呼吸链的种类及氧化磷酸化偶联部位；熟悉抑制剂、解偶联剂，胞浆中NADH的氧化；了解CO的生成方式，氧化磷酸化的作用机制，肌和脑中能量的储存形式。
2【教学内容】1.生物氧化概念2.呼吸链：组成成分及作用机理；两条重要的呼吸链的定义3.氧化磷酸化：氧化磷酸化的偶联部位、影响因素4.线粒体内外物质转运：胞浆中NADH的氧化第七章糖代谢第一节概述【目的要求】掌握糖的生理功能，了解：糖的消化吸收。
【教学内容】１．糖的生理功能：供能２．糖的消化吸收：消化的场所、相关酶及催化特点第二节糖的无氧分解【目的要求】掌握糖酵解途径的关键酶及生理意义。
熟悉糖酵解的反应过程和产能的步骤，了解糖酵解的调节。
【教学内容】糖酵解的定义，反应过程，关键酶、细胞定位第三节糖的有氧氧化【目的要求】掌握有氧氧化的定义、场所、关键酶、生理意义；熟悉有氧氧化的调节；了解巴斯德效应现象。
【教学内容】1．有氧氧化的反应过程：葡萄糖分解成丙酮酸；丙酮酸生成乙酰CoA；三羧酸循环及氧化磷酸化2．有氧氧化的场所、重要的中间产物，关键酶及ATP生成的步骤3．有氧氧化的调节及巴斯德效应4．有氧氧化的生理意义第四节磷酸戊糖途径【目的要求】掌握磷酸戊糖途径的概念、生理意义，NADPH的功能，了解磷酸戊糖途径的限速酶。
【教学内容】1．磷酸戊糖途径的主要反应过程及限速酶2．磷酸戊糖途径的调节：NADPH/NADP的影响3．磷酸戊糖途径的生理意义：提供核糖和NADPH第五节糖原的合成与分解【目的要求】掌握肝糖原合成与分解的限速酶及其催化的反应；熟悉肝糖原合成与分解的调节；了解糖原累积症．【教学内容】1．糖原的合成代谢：限速酶2．糖原的分解代谢：限速酶3．糖原累积症(自学)第六节糖异生【目的要求】掌握糖异生的概念和生理意义；熟悉糖异生途径的调节；了解乳酸循环．【教学内容】1. 糖异生的概念；糖异生途径：三个关键反应及催化的酶2．糖异生的生理意义：维持血糖浓度，补充肝糖原，调节酸碱平衡3．乳酸循环第七节血糖及其调节【目的要求】掌握正常人血糖的来源与去路；激素对血糖水平的调节作用；了解高血糖与低血糖等糖代谢失常疾病。
【教学内容】1．血糖的来源和去路2．血糖水平的调节：调节血糖水平的激素3．血糖水平异常：了解高血糖与低血糖等糖代谢失常疾病第八章脂类代谢第一节脂类的消化和吸收【目的要求】掌握脂类的概念、必需脂肪酸概念；熟悉脂类的功能；了解脂类的消化和吸收过程。
【教学内容】1.脂类的概念、必需脂肪酸概念。
2.脂类的功能。
3脂类的消化和吸收过程：乳糜微粒的生成第二节甘油三脂代谢【目的要求】掌握脂肪动员的概念和限速酶，脂肪酸的β—氧化概念，脂肪酸氧化过程中能量的计算，酮体的概念，酮体代谢的特点及生理意义；了解脂肪酸的合成。
【教学内容】1．甘油三脂的合成代谢：合成部位、原料2．脂肪动员：，关键酶，调节的激素3．脂肪酸β-氧化：部位、过程、能量计算4．酮体的生成和利用：酮体生成和利用的部位，生成的意义。
酮血症，酮尿症5．脂肪酸的合成代谢：合成部位、原料及来源第三节磷脂的代谢【目的要求】掌握甘油磷脂的组成、分类和结构【教学内容】甘油磷脂的组成、分类和结构：脑磷脂，卵磷脂第四节胆固醇代谢【目的要求】掌握胆固醇合成的部位、原料及关键酶，胆固醇的转化产物；了解胆固醇合成的主要步骤。
【教学内容】1．胆固醇的合成：合成的部位、原料、关键酶2．胆固醇的转化：胆固醇的转化产物第五节血浆脂蛋白代谢【目的要求】掌握血浆脂蛋白的概念、分类、组成、来源及生理功能；熟悉血脂的概念，血浆脂蛋白代谢及载脂蛋白的功能；了解血浆脂蛋白代谢异常：高脂血症。
【教学内容】1．血脂的概念和种类2．血浆脂蛋白的概念、分类、组成、结构、来源及生理功能。