生化技术重点 2
生化知识点重点总结
生化知识点重点总结1. 生物大分子：生体内的大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，它具有结构和功能多样性；核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息；多糖是由许多单糖分子聚合而成，主要包括淀粉、糖原和纤维素等；脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
2. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一。
它的结构可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶作用、结构作用、传递作用和免疫作用等。
3. 核酸的结构和功能：核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
核酸的功能主要包括遗传信息的传递和蛋白质合成等。
4. 多糖的结构和功能：多糖是由许多单糖分子聚合而成。
它主要包括淀粉、糖原和纤维素。
多糖的功能包括能量储备和结构支持等。
5. 脂质的结构和功能：脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
脂质的功能包括能量储备、结构支持和传递信号等。
6. 细胞膜的结构和功能：细胞膜是细胞的外层膜。
它主要由脂质分子和蛋白质分子构成。
细胞膜的功能包括细胞的结构支持、物质的进出和信号的传递等。
7. 酶的性质和作用：酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在生物体内具有催化作用。
酶的作用包括降低反应活化能、增加反应速率和特异性催化等。
8. 代谢途径：代谢是生物体内的一系列化学反应过程。
代谢途径主要包括糖代谢、脂质代谢、核酸代谢和蛋白质代谢等。
9. 能量的利用和储存：能量是维持生命活动的重要物质基础。
生物体内的能量主要通过ATP和NADH等化合物来储存和利用。
10. 酶的调控：酶的活性受到多种因素的调控，包括底物浓度、温度、pH值和酶的抑制剂等。
11. 免疫系统：免疫系统是生物体内的一套防御系统，它包括天然免疫和获得性免疫两个部分。
12. 体内环境平衡：体内的环境平衡主要包括细胞内外离子平衡、酸碱平衡和渗透压平衡等。
生化生物化学2重点知识总结
★1分子葡萄糖彻底氧化分解产生30或32个ATP，从糖原开始产生的葡萄糖彻底氧化分解产生31或33个ATP（原因少了糖酵解途径），3-磷酸甘油醛彻底氧化分解产生32或34个ATP，丙酮酸彻底氧化分解产生25个ATP，乳酸彻底氧化分解产生17.5个ATP★糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程并伴随着少量ATP 生成的过程。
分为葡萄糖分解成丙酮酸，即糖酵解途径和丙酮酸转变成乳酸两个途径。
糖酵解的生理意义：（1）缺氧状态下，迅速供能、（2）少数组织仅以此途径获能---红细胞、（3）有些组织即使在有氧条件下也以此途径获部分能量---白细胞、视网膜、（4）酵解还是彻底有氧氧化的前奏，准备阶段。
★糖的有氧氧化：指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。
是机体主要供能方式。
有氧氧化的生理意义：（1）糖、脂肪、蛋白质最终代谢通路。
（2）糖、脂肪、蛋白质代谢联系枢纽（互变机构）。
（3）产能最多途径：四次脱氢，一次底物磷酸化。
(4)循环的本身并不能释放大量能量，而是为氧化磷酸化反应生成ATP提供还原性的NADH、H+和FADH2。
★磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADH＋H+前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
磷酸戊糖途径生理意义：（一）为核苷酸的生物合成提供核糖；（二）提供NADPH作为供氢体参与体内多种代谢反应。
★糖元合成的生理意义是储存能量，糖元分解的生理意义是维持血糖浓度。
★糖异生是指非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程，是体内单糖生物合成的唯一途径。
糖异生的生理意义：（一）维持血糖浓度恒定；（二）补充肝糖原；（三）调节酸碱平衡（乳酸异生为糖）★糖酵解的关键酶有：己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。
关键反应：（1）葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖、（2）6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖、(3)磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成ATP。
生化知识点总结大全
生化知识点总结大全生物化学是研究生物分子、细胞和组织等生物学基本单位在化学层面上的结构、功能和相互关系的一门学科。
生物化学知识的掌握对于理解生物体内各种生理过程以及疾病的发生、发展和治疗都具有重要意义。
下面将对生化知识点进行总结，包括生物大分子、酶和代谢、细胞信号传导、遗传信息的传递和表达等内容。
一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是由氨基酸组成的大分子，是生物体内最重要的大分子之一。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，分别代表了氨基酸序列、局部结构、全局结构和蛋白质的组装形式。
蛋白质在生物体内担任着结构、酶、携氧等多种重要功能。
2. 核酸核酸是构成生物体遗传信息的重要大分子。
核酸包括DNA和RNA两类，其中DNA是生物体内遗传信息的主要携带者，而RNA则参与了蛋白质的合成过程。
核酸的结构包括磷酸、核糖和碱基，它们通过磷酸二酯键相连而形成长链状结构。
3. 脂类脂类是一类绝缘性物质，其分子结构包含甘油酯和磷脂，具有水、油双亲性，是细胞膜的主要构成成分。
脂类还包括胆固醇和脂蛋白，它们在人体内参与了能量储存、细胞膜形成、传递体内信息等多种生理活动。
二、酶和代谢1. 酶的分类和特性酶是一类生物催化剂，可以加速生物体内的化学反应。
酶根据其作用的基质可以分为氧化还原酶、水解酶、转移酶等多种类型；根据作用反应的特点还可以分为氧化酶、脱氢酶、水合酶等。
酶的活性受到PH值、温度、离子浓度等因素的影响。
2. 代谢途径代谢是生物体维持生命活动所必需的化学反应过程，包括物质的合成、降解和转化等步骤。
常见的代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化等。
这些代谢途径通过调控酶的活性来维持生物体内各种代谢物质的平衡。
三、细胞信号传导1. 受体的结构和功能受体是细胞膜上的一类蛋白质，可以感知外界信号并将其转化为细胞内信号传导的起始物质。
受体的结构包括外部配体结合区、跨膜区和细胞内信号传递区，它可以通过配体结合激活下游信号分子，从而引发细胞内的生理反应。
生化检测技术2超速离心
生化检测技术
Techniques of Biochemical Detection
超速离心技术的基本原理
2. 相对离心力(RCF)
RCF=Fc / Fg = m · 2 r / m · = ω2 r /g ω g g为地球重力加速度(取g=980cm/sec 2)
Fc RCF = = Fg
4 π 2n 2r
0
(
2πn
60 980
) 2 ·r
= 3600×98 =
1.119 ×10 -5 · 2r n
离心机的种类：
大容量连续流动离心机
高速离心机 低容量冷冻离心机 制备性超速离心机
超速离心机
分析性超速离心机
制备性超速离心机：
温度控制 －冷冻离心 真空系统－ 当转速超过40000 rpm时，空气与转头之间的摩擦 生热成为严重的问题，因此， 超速离心机增添了真空系统。
分析性超速离心机 分析性超速离心机主要 是为了研究生物大分子物质的 沉降特征和结构。因此,它使 用了特殊设计的转头和检测系 统,以便连续地监测物质在一 个离心场中的沉降过程。
新鲜组织
匀浆
600× g ，10min
沉淀Ⅰ
上清
10，000 × g ，30 min
（细胞核，未破坏的细胞）
沉淀Ⅱ
（线粒体）
上清
105，000 ×g ，60 min
沉淀Ⅲ
（微粒体）
生化技术第二章 离心分离PPT教学课件
一 糖类的化学检测
糖类包括多糖、双糖、单糖 单糖和某些双糖具有游离羰基——还原糖 多糖和蔗糖等无还原性——非还原糖 糖类化学检测主要是利用游离羰基的还原
性质，与试剂（氧化剂）进行氧化还原反 应而进行测定的。
非还原糖必须转化为还原糖再进行测定
用途：分离细胞、细胞碎片、培养基残渣及粗 结晶等较大颗粒
2高速离心机 1*104g～2.5*104 r/min ，R.C.F 1*104g～105g
用途：分离各种沉淀物、细胞碎片及较大的细 胞器等
高速冷冻离心机
3 超速离心机
2.5*104g～8*104 r/min ，R.C.F 5*105g或更高 结构：离心管帽、冷冻装置和温控系统、真空
第二章 离心分离
借助离心机旋转所产生的离心力，使不 同大小和不同密度的物质分离的技术
细胞的收集、细胞碎片和沉淀的分离等 常用离心分离
超速离心技术已成为分离、纯化、鉴别 和各种生物大分子的重要手段之一
一 离心机的种类与用途
转速分：常速（低速）、高速和超速
1 常速离心机
<8000r/min, R.C.F<1*104g
定磷试剂，45 ℃水浴25min，冷却至室温测OD650 无机磷标准液作标准曲线
（3）核酸含量的计算 一般DNA含磷9.5％,RNA含磷9.2％， RNA量＝（总磷量－无机磷量）×10.9 DNA量＝ （总磷量－无机磷量）×10.5
2 二苯胺法测定DNA含量
DNA中的2-脱氧核糖在酸性环境中与二苯胺 试剂一起加热产生蓝色反应，在595nm处有 最大吸收峰。在40～400μ g范围内，OD595与 DNA浓度成正比。少量乙醛可提高反应灵敏 度。
生化所有重点知识点总结-个人精心整理
1．生物化学，是研究生物体内化学分子和化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
2．分子生物学，是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
7．primary structure of protein—一级结构，是蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。
8．chromatography—层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
1．peptide unit—肽单元，是指一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。
参与肽键形成的6个原子（Cα1、C、O、N、H、Cα2)位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元。
2．motif—模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
4．electrophoresis—电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。
5．salt precipitation—盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。
11．protein denaturation—蛋白质变性，指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。
一般认为蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。
13．domain—结构域，是三级结构层次上的局部折叠区，指分子量大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
生化技术重点
1、金标记：是指当前为临场医学界公认的、最可靠的诊断某种疾病的诊断方法。
2、酶的活力单位：是衡量酶活力大小的尺度，它反映在某一特定条件下，使酶促反应达到某一速度时所需要的酶量，而速度即指单位时间内反应物的变化量。
3、标准品：它的一种或几种物理或化学性质已经充分确定，被用于校正仪器或用于评价一种测定方法的物质。
4、透光率/透光度T：透过光的强度It与入射光的强度Io之比，T=It/Io。
5、光的吸收定律（朗伯—比尔定律）：一束平行的单色光通过稀溶液时，溶液的吸光度与溶液浓度及液层厚度的乘积呈正比A=kcl。
6、显色剂：用来使被测物质显色、生成有色化合物的试剂。
7、原子吸收分光光度法：是基于光源发射的待测元素的特征光波通过样品蒸气时，被蒸气中待测元素基态原子吸收，由辐射光波强度的减弱程度以求得样品中待测元素含量的一种分析技术。
8、共振线：电子从基态跃迁能量最低的激发态（第一激发态）时要吸收一定频率的光，当它再回到基态时则发射出同样频率的光（谱线），这种谱线称为共振发射线。
使电子从基态跃迁至第一激发态所产生的吸收谱线称为共振吸收线。
9、峰值吸收系数Ko：如用Kv对波长λo或频率vo来作图，则在波长或频率处有一最大值，称Ko。
10、半宽度Δν：在峰值吸收系数的一半Ko/2处吸收线上两点间的距离。
11、中心频率νo：吸收系统极大值对应的频率称中心频率。
12、荧光光度分析法：有些物质的分子吸收能量后能发生荧光根据所发生荧光的特性及强度，对物质进行定性或定量分析的方法。
13、荧光光谱：固定激发光的波长，用单色器将发射的荧光分光，记录每一波长下的荧光强度，以荧光强度为纵坐标，荧光波长为横坐标作图，就可得到物质的荧光光谱。
14、荧光效率Φ：表示物质产生荧光的能力，指激发态分子发射荧光的光子数与基态分子吸收激发光的光子数之比。
15、火焰光度法：是待测元素利用火焰作为激发光进行分析的方法，属原子发射光谱分析一种。
16、电泳技术：利用各种带电粒子电泳速度不同，对物质进行分离，然后对物质进行定性和定量的分析方法。
生化分析技术(二)--电泳分析、离心技术
临床化学常用分析技术（二）电泳分析概念：在直流电场中，带电粒子向所带符号相反的电极移动的现象称为电泳。
1.醋酸纤维素薄膜电泳醋酸纤维素是指纤维素的羟基乙酰化形成的纤维素醋酸酯，由该物质制成的薄膜称为醋酸纤维素薄膜。
这种薄膜对蛋白质吸附小，能消除电泳中出现的“拖尾”现象。
具有分离速度快、样品用量小的特点，适合于病理情况下异常蛋白的检测。
2.凝胶电泳以淀粉胶、琼脂或琼脂糖凝胶、聚丙烯酰胺凝胶等作为支持介质的区带电泳法称为凝胶电泳。
聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）除了浓缩效应、电荷效应外，还包括分子筛效应，普遍用于分离蛋白质及较小分子核酸。
琼脂糖凝胶电泳适用于分离同工酶及其亚型、大分子核酸等。
3.等电聚焦电泳等电聚焦（IEF）是利用有pH梯度的介质分离等电点不同的蛋白质的电泳技术，特别适合于分离分子量相近而等电点不同的蛋白质组分，在区带电泳中分辨率最好。
常用的pH梯度支持介质有聚丙烯酰胺凝胶、琼脂糖凝胶、葡聚糖凝胶等。
4.毛细管电泳利用电泳和电渗流的电动力学原理，在一种空芯的微小内径的毛细管中进行混合物的高效分离技术。
毛细管电泳可分为：毛细管自由溶液区带电泳；毛细管凝胶电泳；毛细管等电聚焦电泳；胶束毛细管电动力学色谱。
离心技术（一）离心技术的基本原理离心技术是根据一组物质的密度和在溶液中的沉降系数、浮力等不同，用不同离心力使其从溶液中分离、浓缩和纯化的方法。
离心技术分为制备离心技术和分析离心技术。
制备离心技术主要用于物质的分离、纯化。
分析离心技术主要用来分析样品的组成。
（二）离心技术种类及在检验中的应用离心技术在生化检验中的应用主要有两方面：①对悬浮液中颗粒的分离，如从全血中分离血清、血浆等；②分离两种密度不同液相，如从有机溶剂和水的混合物中分离出有机相等。
1.普通离心法可用来分离细胞、细胞膜或细胞碎片。
2.差速离心法（差级离心法）其原理是交替使用低速或高速离心，也可采用逐渐增加离心速度的办法，通过不断增加相对离心力使一个非均匀混合液内的大小、形状不同的粒子分部沉淀。
生化重点2
名词解释 1.模体：mot 计：具体特殊功能的二级结构，它是由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成的一个特殊空间构象。
常见的形式有：α-螺旋-β转角（或称）-α-螺旋模体；链-β转角-链模体;链-β转角-α-螺旋-β转角-链模体，钙结合蛋白质分子中结合钙离子的模体；锌指结构。
2.结构域：domain:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域并各行其功能。
3.四级结构quaternary structure:含有2条以上或2条的多肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基。
亚基与亚基之间呈特定的三维空间空间排布，并以非共价键相连接，这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
4.分子杂交hydridization ：在DNA 的复性过程中，将不同种类的DNA 单链或RNA 放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定的碱基配对关系，它们就有可能形成杂交双链，可以是DNA 与DNA ，RNA 与RNA,DNA 与RNA 杂交。
5.DNA 变性：某些理化因素（温度、PH 、离子强度等）会导致DNA 双链互补碱基对之间的氢键发成断裂，使双链变为单链。
6.DNA 的一级结构primary structure:构成DNA 的脱氧核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序，也就是它的碱基序列。
7.同工酶isozyme/isoenzyme:催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质及全免疫学性质不同的一组酶。
是由不同编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同MRNA 所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。
8.别构调节allosteric regulation:体内一些代谢物与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆的结合，使酶发生变构而改变其催化活性。
9.磷酸化修饰/酶的工价修饰或化学修饰covalent modification or chemical modification:酶蛋白肽链上某些不同催化单向反应的酶的催化下发生可逆的磷酸化或脱磷酸化。
生化类化学知识点总结
生化类化学知识点总结一、生化类化学概述生化类化学是研究生物体内各种物质的化学组成和相互作用的科学，主要包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂类）的结构及其相互作用、生物催化（酶）、代谢物质的转化等内容。
生化类化学在医学、农学、动植物生长、发育及各种生理生化过程的研究中有着重要的应用价值。
二、蛋白质1. 蛋白质的结构蛋白质是生命物质中含量最多、功能最多样的一类化合物。
它是由α-氨基酸或无规则氨基酸组成的天然高聚物，在生物中担任构成细胞器、激素、酶、抗体、抗凝剂等重要物质的先天主要筑成元素。
蛋白质的空结构容许它能便捷地与其它生物大分子及无机分子发生作用。
2. 氨基酸α-氨基酸是构成蛋白质的最基本单元，它具有一定的组成结构（组合、立体构象、物理性质、化学性质），对蛋白质的功能具有决定作用。
氨基酸的基本结构包括α-C、α-氨基和α-羧基。
3. 蛋白质的空间结构蛋白质的空间结构是指蛋白质中α-氨基酸残基之间的空间排列位置及其相互作用关系。
蛋白质的空间结构对蛋白质的功能至关重要。
4. 蛋白质的生物学功能蛋白质是生命体内最为丰富、基本且复杂的大分子化合物，也是细胞构成和生理功能活动中至关重要的物质。
蛋白质的主要功能包括结构功能、酶功能、激素功能、运输功能、抗体功能等。
三、核酸1. DNA的结构DNA是脱氧核糖核酸的简称，是一类由脱氧核酸核苷酸构成的高分子化合物，是生物体内存储遗传信息的重要物质。
DNA的基本结构包括磷酸基、脱氧核糖糖类和氮碱基。
2. RNA的结构RNA是核糖核酸的简称，是一类由核糖核苷酸构成的高分子化合物。
RNA在细胞内有多种功能，包括RNA的结构、RNA的遗传信息传递、RNA的功能。
3. DNA的生物学功能DNA是生物体内的遗传物质，其主要功能包括储存、传递和表达遗传信息，参与细胞生长和分裂等。
四、多糖1. 多糖的结构多糖是一类由多种糖单元连接而成的高分子化合物，包括淀粉、糖原、纤维素、果胶等。
生化重点知识归纳总结
生化重点知识归纳总结生化学（生物化学）是研究生物体内化学成分、化学反应和化学转化的一门科学。
在这篇文章中，将对生化学中的重点知识进行归纳总结，以帮助读者更好地理解和掌握这一领域的知识。
1. 分子生物学1.1 DNA与RNADNA是生物体内存储遗传信息的分子，决定了生物的遗传特征。
RNA则参与了蛋白质的合成过程。
DNA由四种碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和鸟嘌呤）组成，而RNA中胸腺嘧啶是由腺嘌呤与尿嘧啶二聚而成。
1.2 蛋白质合成蛋白质合成是通过转录和翻译过程实现的。
转录将DNA的信息转录成mRNA，然后mRNA与核糖体进行翻译，合成蛋白质。
2. 代谢途径2.1 糖酵解糖酵解是将葡萄糖分解为乳酸或乙醇等产物，同时释放能量。
它分为糖原酵解和无氧酵解两种类型。
2.2 糖异生糖异生是指从非糖类物质合成葡萄糖的过程。
这在饥饿或低碳水化合物摄入的情况下起关键作用。
2.3 脂肪酸合成与分解脂肪酸合成是指在胞质内，将乙酰辅酶A逐步合成长链脂肪酸的过程。
脂肪酸分解则是将脂肪酸分解为乙酰辅酶A，释放能量。
2.4 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸降解和合成两个方面。
氨基酸在生物体内经过一系列反应，最终被降解为尿素，并通过尿液排出体外。
3. 酶与酶动力学3.1 酶的性质酶是在生物体内催化化学反应的蛋白质。
它们能够降低反应的活化能，加快反应速率。
3.2 酶的分类酶根据催化反应的方式，可分为氧化还原酶、转移酶、水解酶等不同类型。
3.3 酶动力学酶动力学研究酶催化反应速率与底物浓度、温度和pH等因素之间的关系。
其中，酶的最适温度和最适pH是使酶活性最大的温度和pH 值。
4. 代谢调节生物体内的代谢途径受到许多调节机制的控制。
4.1 负反馈调节负反馈调节是通过逆向调节酶的活性来调节代谢途径。
当代谢物浓度增加时，酶活性会被抑制，从而减少代谢途径产物的合成。
4.2 激酶与磷酸酶激酶和磷酸酶是参与调节代谢途径的重要酶。
激酶能够增加酶的活性，而磷酸酶则能够降低酶的活性。
生化重点
1、蛋白质的结构与功能重点：蛋白质的元素组成及其特点，蛋白质基本组成单位—氨基酸的分子结构、结构特点、分类、理化性质。
肽、肽键、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端、肽的组成及结构特点。
蛋白质分子的基本结构（一级结构）和空间结构（二级结构、三级结构、四级结构）的概念，各种结构的组成方式、特点；掌握结构域、模序的结构特。
蛋白质的重要理化性质；两性解离及等电点。
了解：蛋白质的重要理化性质；两性解离及等电点；高分子性质；变性、沉淀等概念及其与医学的关系。
谷胱甘肽的分子结构及生物学作用、多肽类激素及神经肽的分子组成和生物学作用。
蛋白质的分类、多肽链中氨基酸序列分析方法、原理。
3、酶重点：酶的结构与功能：包括酶的分子组成（单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多功能酶、单纯酶、结合酶），酶的活性中心，必需基团，辅酶及辅酶与维生素的对应关系，辅酶在酶催化反应中的作用方式和功能。
酶促反应速度的影响因素、不可逆抑制作用的作用方式与作用结果。
可逆性抑制作用的类型、作用原理及作用结果。
了解：酶的催化特点；酶活性的测定与酶单位；别构调节，酶的共价修饰调节，酶原与酶原激活及其生理意义，同工酶。
酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的异同点。
维生素的分类及生物化学作用。
酶的命名与分类，了解酶与疾病的关系。
5、糖代谢重点：糖酵解和糖酵解途径概念的反应过程、限速酶、限速步骤、能量计算、糖酵解的调节和生理意义。
糖有氧氧化各阶段的反应过程、特点、限速酶、限速步骤、ATP的生成、调节。
糖异生途径反应过程、限速步骤、限速酶。
了解：糖原合成与分解反应过程、限速酶、限速步骤、调节方式。
糖异生的调节、生理意义。
乳酸循环。
磷酸戊糖途径的反应特点、关键酶、调节、生理意义。
糖的生理功能、消化吸收、代谢概况。
糖原积累症。
血糖的来源与去路。
血糖调节因素与调节机制。
巴斯德效应。
6、生物氧化重点：生物氧化的概念。
ATP的结构、生成方式、生理作用、利用与储备。
氧化磷酸化的概念，呼吸链的主要组成成分、功能作用，掌握NADH呼吸链和FADH2呼吸链中的电子传递顺序、氧化与磷酸化的偶联。
医学生化考试重点知识点总结
医学生化考试重点知识点总结医学生化考试重点知识点总结一、基础概念1. 化学与生物医学学科的关系：化学是生命科学的基础，生物医学则是应用化学知识解决医学问题的学科。
2. 原子与元素：原子是构成一切物质的基本单位，元素是由具有相同原子数的原子组成的物质。
3. 化学键：共价键、离子键和金属键是物质中原子之间的连接方式。
4. 分子和化合物：分子是由两个或更多原子组成的最小粒子，化合物是由不同元素原子组成的物质。
5. 反应速率和平衡：反应速率是指化学反应单位时间内发生的变化量，平衡是指反应物和生成物浓度不再发生变化的状态。
二、有机化学1. 有机化合物的基本结构：有机化合物主要由碳、氢和其他元素（如氧、氮、硫等）组成，碳原子通常形成四个共价键。
2. 功能团：在有机分子中，使分子具有特定性质和化学活性的基团称为功能团，如羟基、羰基、羧基等。
3. 合成有机化合物的反应：醇的酸碱性、醇的脱水反应、酯的水解反应、酯的加成反应等。
4. 烃和烃的衍生物：烃是由氢和碳组成的化合物，包括烷烃、烯烃和芳香烃等。
三、无机化学1. 无机化合物的特性：无机化合物的性质受元素组成、化学键和晶体结构等因素的影响。
2. 无机酸和无机碱：无机酸和无机碱是无机化合物的两大重要类别。
3. 无机盐和配合物：无机盐是由阳离子和阴离子组成的化合物，配合物是由中心金属离子和配体组成的化合物。
四、生物化学1. 生物大分子：生物大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
2. 生物酶：生物酶是生物体内的生物催化剂，可加速生物体内的化学反应速率。
3. 代谢：代谢是生物体内发生的一系列化学反应，包括合成代谢和分解代谢。
4. 营养物质的消化和吸收：人体对营养物质的消化和吸收主要通过胃肠道完成。
五、药物化学1. 药物分类：药物可以按照作用方式、作用部位、化学结构等方面进行分类。
2. 药物代谢和毒性：药物在体内经过代谢产生活性代谢物，药物的毒性与代谢有密切关系。
3. 药物治疗原理：药物治疗的基本原理包括选择性作用、药物浓度和药物相互作用等。
生物化学实验技术(2)常用分离技术
二．硫酸铵的使用
硫酸铵中常含有少量的重金属离子， 硫酸铵中常含有少量的重金属离子，对蛋白质巯基 有敏感作用，使用前必须用H 处理： 有敏感作用，使用前必须用H2S处理：将硫酸铵配成浓 溶液，通入H 饱和，放置过夜， 溶液，通入H2S饱和，放置过夜，用滤纸除去重金属离 浓缩结晶，100℃烘干后使用 烘干后使用。 子，浓缩结晶，100℃烘干后使用。 另外，高浓度的硫酸铵溶液一般呈酸性（PH=5.0左 另外，高浓度的硫酸铵溶液一般呈酸性（PH=5.0左 ），使用前也需要用氨水或硫酸调节至所需PH。 使用前也需要用氨水或硫酸调节至所需PH 右），使用前也需要用氨水或硫酸调节至所需PH。
第三节 其他沉淀法一．Fra bibliotek电点沉淀法 二．生成盐复合物沉淀法 三． 选择性变性沉淀 四．非离子多聚物沉淀法
一．等电点沉淀法
两性电解质分子上的净电荷为零时溶解度最低， 两性电解质分子上的净电荷为零时溶解度最低，不同的 两性电解质具有不同的等电点，以此为基础可进行分离。 两性电解质具有不同的等电点，以此为基础可进行分离。 利用等电点除杂蛋白时必须了解制备物对酸碱的稳定性， 利用等电点除杂蛋白时必须了解制备物对酸碱的稳定性， 不然盲目使用十分危险。 不少蛋白质与金属离子结合后， 不然盲目使用十分危险。 不少蛋白质与金属离子结合后，等 电点会发生偏移，故溶液中含有金属离子时，必须注意调整PH 电点会发生偏移，故溶液中含有金属离子时，必须注意调整PH 值。 等电点法常与盐析法、 等电点法常与盐析法、有机溶剂沉淀法或其他沉淀方法联 合使用，以提高其沉淀能力。 合使用，以提高其沉淀能力。
使用硫酸铵时： 使用硫酸铵时：
1）必须注意饱和度表中规定的温度，一般有0℃或室温两种， ）必须注意饱和度表中规定的温度，一般有 ℃或室温两种， 加入固体盐后体积的变化已考虑在表中； 加入固体盐后体积的变化已考虑在表中； 2）分段盐析中，应考虑每次分段后蛋白质浓度的变化。一种 ）分段盐析中，应考虑每次分段后蛋白质浓度的变化。 蛋白质如经二次透析，一般来说，第一次盐析分离范围（ 蛋白质如经二次透析，一般来说，第一次盐析分离范围（饱 和度范围）比较宽，第二次分离范围较窄。 和度范围）比较宽，第二次分离范围较窄。 3）盐析后一般放置半小时至一小时，待沉淀完全后才过滤或 ）盐析后一般放置半小时至一小时， 离心。过滤多用于高浓度硫酸铵溶液，因为此种情况下， 离心。过滤多用于高浓度硫酸铵溶液，因为此种情况下，硫 酸铵密度较大， 酸铵密度较大，若用离心法需要较高离心速度和长时间的离 心操作，耗时耗能。离心多用于低浓度硫酸铵溶液。 心操作，耗时耗能。离心多用于低浓度硫酸铵溶液。
生化(2)(1)复习知识点总结
第一章、蛋白质的结构与功能1、主要元素:C、H、O、N、S（P7）2、定氮法:样品中含蛋白质克数＝样品的含氮克数×6.253、肽键:肽键是由一个氨基酸α-羟基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩全面行成的化学键，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。
（P11）4、肽:肽是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。
10个以下氨基酸组成成寡肽，10个以上氨基酸组成称多肽。
（P11）5、多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。
具有特殊的生理功能的肽称为活性肽。
（P11）6、蛋白质一级结构:指多肽链中氨基酸（残基）从N端到C端的排列顺序，即氨基酸序列。
主要化学键为肽键。
（P12）7、蛋白质二级结构:指多肽链中相邻氨基酸残基的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
主要化学键为氢键。
（P13）8、蛋白质三级结构:指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括主链和侧链在内所形成的空间结构。
主要化学键为疏水键。
（P15）9、结构域:分子量大的蛋白质分子由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成多个相对独特并承担不同生物学功能的超三级结构。
（P16）10、蛋白质四级结构:指各具独立三级结构多肽链以各种特定形式接触排布后，结集在此蛋白质最高层次空间结构。
在此空间结构中，各具独立三级结构的多肽链称亚基。
主要化学键为疏水键，氢键，离子键。
（P16）第三章、酶1、同工酶:指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫化学特性不同的一组酶。
亚基:骨骼肌形和心肌形。
组成的五种同工酶:LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M4）、LDH4（HM3）、LDH5（M5）。
（P40）2、酶促反应的特点:催化性、特异性、不稳定性、调节性。
（P41）第五章、糖代谢1、糖酵解反应的特点:在无氧条件下发生的不完全的氧化分解反应，整个过程均在胞质中完成，无需氧的参与，终产物是乳酸；反应中适放能量较少，一分子葡萄糖可净生成二分子ATP。
生化技术重点
扩散膜分离：利用小分子物质的扩散作用，不断透过半透膜扩散到膜外，而大分子被截留，从而达到分离效果。
透析：属于扩散分离。
是通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
等密度梯度离心：当欲分离的不同颗粒的密度范围处于离心介质的密度范围内时，在离心力的作用下，不同浮力密度的颗粒或向下沉降、或向上漂浮，只要时间足够长，就可以一直移动到与它们各自的浮力密度恰好相等的位置（等密度点），行程区带。
这种方法称为等密度梯度离心，或称为平衡等密度梯度离心。
膜过滤：1.加压膜分离。
是以薄膜两边的流体静压力差为推动力的膜分离技术。
分为微滤、超滤和反渗透三种。
超滤又称超过滤，是借助于超滤膜将不同大小的物质颗粒或分子分离的技术。
2.电场膜分离。
是在半透膜的两侧分别装上正负电极，在电场作用下，小分子的带电物质或离子向着与其本身所带电荷相反的电极移动，透过半透膜，而达到分离的目的。
如电渗析和离子交换膜电渗析。
3.扩散膜分离。
是利用小分子物质的扩散作用，不断透过半透膜扩散到膜外，而大分子被截留，从而达到分离效果。
双水相操作原理：成相是由于聚合物之间的不溶性，即聚合物分子的空间阻碍作用，无法相互渗透，不能形成均一相，从而具有相分离的倾向，在一定条件下，即可分为两相。
双水相操作：1.根据欲分离物质和杂质的溶解特性，选择双水相系统的溶质。
除了着重考虑溶解特性外，还要考虑系统溶质与与欲分离物质不会发生化学反应，对欲分离物质不会产生不利的影响等。
2.制备双水相系统。
将两种分别配制成一定浓度的水溶液，然后将两种溶液按照不同比例混合，静止一段时间，当两种溶质的浓度超过某一浓度范围时就会产生两相。
3.相图的制作。
4.萃取分离。
反胶束：又称反胶团，是表面活性剂分散于连续有机相中形成的纳米尺度的一种聚集体。
反胶束溶液是透明的、热力学稳定的系统。
反胶束萃取原理：将表面活性剂添加到睡或者有机溶剂中，并使其浓度超过临界胶束浓度（即胶束形成时所需表面活性剂的最低浓度），表面活性剂就会在水溶液或有机溶剂中聚集在一起而形成聚集体，这种聚集体称为胶束。
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1、金标记：是指当前为临场医学界公认的、最可靠的诊断某种疾病的诊断方法。
2、酶的活力单位：是衡量酶活力大小的尺度，它反映在某一特定条件下，使酶促反应达到某一速度时所需要的酶量，而速度即指单位时间内反应物的变化量。
3、标准品：它的一种或几种物理或化学性质已经充分确定，被用于校正仪器或用于评价一种测定方法的物质。
4、透光率/透光度T：透过光的强度It与入射光的强度Io之比，T=It/Io。
5、光的吸收定律（朗伯—比尔定律）：一束平行的单色光通过稀溶液时，溶液的吸光度与溶液浓度及液层厚度的乘积呈正比A=kcl。
6、显色剂：用来使被测物质显色、生成有色化合物的试剂。
7、原子吸收分光光度法：是基于光源发射的待测元素的特征光波通过样品蒸气时，被蒸气中待测元素基态原子吸收，由辐射光波强度的减弱程度以求得样品中待测元素含量的一种分析技术。
8、共振线：电子从基态跃迁能量最低的激发态（第一激发态）时要吸收一定频率的光，当它再回到基态时则发射出同样频率的光（谱线），这种谱线称为共振发射线。
使电子从基态跃迁至第一激发态所产生的吸收谱线称为共振吸收线。
9、峰值吸收系数Ko：如用Kv对波长λo或频率vo来作图，则在波长或频率处有一最大值，称Ko。
10、半宽度Δν：在峰值吸收系数的一半Ko/2处吸收线上两点间的距离。
11、中心频率νo：吸收系统极大值对应的频率称中心频率。
12、荧光光度分析法：有些物质的分子吸收能量后能发生荧光根据所发生荧光的特性及强度，对物质进行定性或定量分析的方法。
13、荧光光谱：固定激发光的波长，用单色器将发射的荧光分光，记录每一波长下的荧光强度，以荧光强度为纵坐标，荧光波长为横坐标作图，就可得到物质的荧光光谱。
14、荧光效率Φ：表示物质产生荧光的能力，指激发态分子发射荧光的光子数与基态分子吸收激发光的光子数之比。
15、火焰光度法：是待测元素利用火焰作为激发光进行分析的方法，属原子发射光谱分析一种。
16、电泳技术：利用各种带电粒子电泳速度不同，对物质进行分离，然后对物质进行定性和定量的分析方法。
17、电泳迁移率：指在单位电场强度下，带电粒子的移动速度。
18、电渗作用：液体在电场中对于一个固体支持物的相对移动。
19、电化学分析技术：利用物质的电化学性质（电位、电流、电导或电量等）来测定物质含量的分析方法。
20、电位分析法：利用电极电位和浓度的关系来测定被测物质浓度的一种电化学分析法。
21、梯度洗脱：按照事先设置的时间程序改变流动相的流速或组成来达到提高分离度改善分离结果的方法。
22、离心技术：根据颗粒在做匀速圆周运动是受到一个外向的离心力的作用，从而使某些颗粒达到浓缩或与其他颗粒分离的目的而发展起来的一种分离技术。
23、沉降速度：在离心力场的作用下，单位时间内物质的运动的距离。
24、层析法：层析法就是一种基于被分离物质的物理、化学和生物学特征的不同，使他们在某种基质中移动速度不同进行分离和分析的方法。
25、自动生化分析仪：是将生物化学分析过程中的取样、加试剂、去干扰物、混合、保温反应、自动监测、数据处理、打印报告以及实验后的清洗等步骤自动化的仪器。
26、酶活力：指在规定条件下单位时间内底物的减少量或产物的生成量，即通过测定酶促反应速率来测定。
27、工具酶：在酶学分析中，作为试剂用于测定化合物浓度或酶活力的酶。
28、同工酶：指催化相同的化学反应，但酶分子的分子组成、空间构象、理化性质及生物学性质不同的一组酶。
29、系统误差SE：在相同的条件下，多次测量同一量值时，误差的大小和正负保持不变，或在测量条件改变时按一定规律变化的误差。
30、随机误差RE：在同一测试条件下，多次重复测量同一量值时，误差的大小和正负均以不可预知的方法变化着的误差。
31、准确度：是指测量值与真值符合的程度；大小主要取决于系统误差。
32、精密度：指同一标本在一定条件下多次重复测定，各结果间相互符合的程度；大小主要决定于随机误差。
33、决定性方法：指准确度最高，系统误差最小，经过详细的研究，没有发现产生误差的原因或在某些方面不够明确的方法，测定结果为确定值，与真值最接近。
34、参考方法：指标准度和精密度已经充分证实的分析方法，干扰因素少、系统误差很小，与重复测定的随机误差相比可忽略不计，有适当的灵敏度、特异性、直线性及较宽的分析范围。
35、常规方法：指方法的性能指标符合临床或其他目的需要，有适当的分析范围而且经济实用。
36、回收-即分析方法正确测定加入常规分析样品中的纯分析物的能力。
37、诊断灵敏度Sen/敏感度/真阳性率TPR：指在患病者中用该诊断试验检查得到阳性结果的百分率；反映诊断试验正确识别患者的能力。
=真阳性TP/（真阳性TP+假阴性FN）×100%。
38、诊断特异度Spe/特异性/真阴性率TNR：指在非患病者中应用该诊断试验获得阴性结果的百分比；反映诊断试验正确鉴别非患病者的能力。
=真阴性TN/(真阴性TN+假阳性FP)×100%。
39、阳性预测值PPV/+PV：在诊断试验结果为阳性的人数中，真正患病者所占的百分率，即试验结果阳性者属于真病例的概率。
真阳性TP/（真阳性TP+假阳性FP）×100%。
40、阴性预测值NPV/-PV：在诊断试验结果为阴性的人数中，非患病者所占的百分率，即试验结果阴性者属于非病例的概率。
真阴性TN/（真阴性TN+假阴性FN）×100%。
41、似然比LR：验后概率较之验前概率的符合程度和变化方向取决于诊断试验的特性，表征这种特性的量化指标称似然比。
42、分界值/阈值/临界值/鉴别值/指定值：指划分诊断试验结果正常与异常的界值。
43、室内质量控制IQC：是由实验室的工作人员采用一系列统计学的方法连续评价本实验室测定工作是否稳定，判断检验报告是否可发出的过程。
44、最佳条件下变异OCV：是指实验室在目前条件下，该项目检测所能达到的最好精密度水平。
45、常规条件下变异RCV：表示实验室在常规条件下，该项目检测所能达到的精密度水平。
46、室间质量评价EQA是多家实验室分析同一样本，由外部独立机构收集、分析和反馈实验室上报的结果，以评价实验室常规工作质量的过程。
47、能力比对分析PT：是EQA技术方案之一，是通过实验室之间的比对判断实验室检测能力的活动。
48、实验室认可：是由权威性的机构和专业组织按照一定的标准对实验室或实验室工作人员进行检查、考核，认可能够开展或胜任某些工作, 并授予资格的过程。
49、光谱分析技术：是利用各种化学物质具有吸收、发射、散射光谱谱系的特点对物质进行定性和定量分析的技术。
50、沉降系数S：颗粒在单位离心力场中粒子移动的速度。
51、吸收光谱曲线：让不同波长的单色光通过一定浓度的溶液，测定该溶液对光的吸收程度，以波长为横坐标，吸光度为纵坐标作图，由此得到的曲线就是吸收光谱曲线。
52、分配系数：在一定条件下，物质在固定相和流动相达到平衡时，它在两相中的平均浓度的比值。
53、电泳：在直流电场中，带电粒子向与其所带电性相反地电极移动的现象。
54、色谱图：是记录仪的记录笔在等速移动的记录纸上，记录检测器发射出的电压或电流信号。
55、离心力：离心力场中的颗粒在一定角速度下做圆周运动时都会受到一个向外的离心力作用。
56、动脉化毛细血管血：是指在采血部位用45度热水热敷，使血液循环加速，血管扩张，局部毛细血管血液中的pco2,po2值与毛细血管动脉端的血液中的数值接近，此过程称为毛细血管动脉化。
57、相比：是指色谱柱中流动相与固定相体积的比值。
58、抗凝：应用某些物理或化学方法除去或抑制血液中的某些凝血因子，阻止血液凝固，称为抗凝。
59、散射光谱分析法：是主要测定光线通过溶液混悬颗粒后的光吸收或光散射程度的一类定量方法。
60、分离度：是定量描述相邻两组分在层析柱内分离情况的指标。
61、比吸光系数：浓度用百分数表示，液层厚度用厘米表示，常熟为比吸光系数。
62、医学决定水平：所谓医学决定水平，就是临床按照不同病情给予不同处理的指标阈值。
63、恒定系统误差：由于某种干扰物质引起的是测定结果恒定的偏向一方，增高或减少的量相同的误差，此误差的大小与被测物的浓度无关，与干扰物的浓度有关。
64、比例系统误差：与被测物浓度有相同百分比的误差，随被测物浓度的变化而成比例的变化。
65、检出限：可理解为样品单次检测可达到的检测相应量对应的分析物量。
66、ROC曲线（受试者工作特征曲线）：将连续变量设定出多个不同的临界值，然后计算一系列敏感度和特异度，再以敏感度为纵坐标，（1-特异度）为横坐标绘制而成的曲线。
67、酶的转换率：单位时间内每个酶分子或每一活性部位催化的反应次数。
68、终点法：就是借助某种酶作用，使被测定物质定量的进行转变，在转化完成后，测定底物，产物或辅酶的物质的变化量。
69、参考值与参考范围的概念：指对某一规定人群进行抽样测定，由此得到的均数值及分布范围，它只能作为它所代表人群的判断参考标准。
70、酶偶联分析法：是应用过量、高度专一的偶联工具酶，使被测酶反应能继续进行到某一可直接，连续，简便，准确测定的阶段，间接地测出第一个酶促反应中待测物的浓度或待测酶的活力。
71、Trinder反应：过氧化物酶可将双氧水分解为水和氧，同时使色素原性氧受体4-氨基安替比林和酚去氢缩合为红色醌类化合物。
72、火焰光度分析法：是待测元素利用火焰作为激发光进行分析的方法，属于原子发射光谱分析的一种。
73、沉降时间：是实际工作中，常常遇到要求在已有的离心机上把某种溶质从溶液中全部沉淀分离出来的问题，这就是必须首先知道用多大转速与多长时间可达到目的。
74、零级反应期：在酶反应的最初阶段里，底物常处于过量情况下，单位时间内[P]或[S]的变化量反应速度是恒定的，这段时间称为零级反应期。
75、一级反应期：随着反应时间的延长，底物不断消耗，使酶不能被其饱和，[P]和[S]变化曲线会逐趋平坦，即反应速度下降，这段时间称为一级反应期。
76、相对保留值：也称为分离因子或选择因子，是指相邻两种难分离组分的校正保留位的比值。
1、紫外-可见光分光光度法在有机化合物中的应用，多数都是建立在π→π*和n→π*跃迁的基础上。
π→π*跃迁与n→π*跃迁的重要区别①摩尔吸光系数不同：π→π*摩尔吸光系数在104左右，n→n*跃迁的摩尔吸光系数小，在10-100范围②溶剂的极性对这两种跃迁的吸收峰波长影响不同（溶剂效应）：溶剂极性增加时，π→π*红移，n→π*蓝移。
2、原子吸收分光光度法与紫外可见分光光度法的比较本质：原子吸收/分子吸收；谱带：线状光谱/带状光谱；光源：锐线光源/连续光源；被测物状态：原子状态原子蒸气/分子状态、溶液；仪器结构：分光系统在原子化器之后/分光系统在比色杯之前；温度：高温/常温3、离子选择性电极的一般作用原理：当电极置于溶液中时，电极膜与溶液界面的离子交换和扩散作用，改变两相界面原有电荷分布形成双电层产生膜电位；因参比电极电位固定，所以ISE只随溶液中待测离子活度或浓度变化而变化。