聚丙烯酰胺凝胶电泳
聚丙烯酰胺凝胶电泳简称PAGE
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凝胶浓度的选择与被分离物质分子量密切相关
二、电泳的原理
1. 聚丙烯酰胺凝胶电泳（ native－PAGE）
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生物大分子在聚丙烯酰胺凝胶中泳动时，有电荷效应与分 子筛效应。不同的核酸或蛋白质，它们的分子量大小及构 型不同，所带净电荷的多少不同。电泳时的泳动率就不 同，从而分出不同的区带。在电泳分离后能保持蛋白质和 酶等生物大分子的生物活性。
三、电泳操作流程 (SDS-PAGE)
1.制备PAGE胶
固定玻璃板 灌注分离胶，水封, 静置待凝固 吸干水，灌注浓缩胶，插入梳子, 静置待凝固
注意： a.催化剂TEMED要在注胶前加入,否则胶凝结而无法灌注. b.空气中的氧气的存在影响凝胶的聚合，因此，水封的 目的是隔绝空气中的氧气，并且使分离胶顶部平整。
相对迁移率 mR ＝
蛋白质样品区带中心迁移距离(cm) 溴酚蓝区带中心迁移距离(cm)
四、电泳的应用
常规的聚丙烯酰胺凝胶电泳适合于核苷酸多态性和蛋 白质的分析、分离。 SDS-PAGE则常用于测定蛋白质的分子量和蛋白质的 亚基数。目前已发现有些蛋白质不能用 SDS-PAGE测定分 子量。如电荷异常或构象异常的蛋白质，带有较大辅基的 蛋白质（某些糖蛋白）以及一些结构蛋白，如胶原蛋白等。
c.Acr和Bis具有神经毒，操作时应戴手套。Acr/Bis储液于棕色 瓶4℃保存。
2.加样
电泳槽内注入电极缓冲液， 使其完全淹没浓缩胶顶部， 小心拔出梳子
经SDS处理的样品， 于沸水中加热3 min， 以除去亚稳态聚合。
用微量移液器于距 槽底三分之一处进样
3.电泳
加样后的凝胶，应立即电泳。 样品进浓缩胶，电流控制在20－30 mA； 样品进分离胶，电流控制在40-50 mA。 待溴酚蓝条带泳动到距离胶板前沿约1-2cm处， 停止电泳。
电泳技术-聚丙烯酰胺凝胶电泳
.电泳技术.第一节第二节电泳技术概述常见电泳技术.常见电泳技术第二节纸电泳和醋酸纤维薄膜电泳聚丙烯酰胺凝胶电泳SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳琼脂糖凝胶电泳梯度凝胶电泳等电聚焦电泳二维聚丙烯酰胺凝胶电泳印迹电泳毛细管电泳二、聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）聚丙烯酰胺凝胶是由单体丙烯酰胺(acrylamide，简称Acr) 和交联剂N，N-甲叉双丙烯酰胺(m ethylene-bisacrylamide,简称Bis)在加速剂和催化剂的作用下聚合并联成三维网状结构的凝胶，以此凝胶为支持物的电泳称为聚丙烯酰胺凝胶电泳。
polyacrylamide gel electrophoresis，简称PAGE.PAGE应用围广，可用于蛋白质、酶、核酸等的分离、定性、定量及少量的制备，测定相对分子质量、等电点等。
.1、聚丙烯酰胺凝胶的特点①可用于分离不同分子量的生物大分子聚丙烯酰胺凝胶的特点②更高的灵敏度：10－9～10－12 mol/L③化学惰性好，电泳时不会产生“电渗”④电泳分离的重复性好⑤透明度好，便于照相和复印⑥机械强度好，有弹性，便于操作和保存.⑦无紫外吸收⑧可用作固定化酶的惰性载体2、凝胶聚合的原理及有关特性（1）聚合反应凝胶单体丙烯酰胺加速剂四甲基乙二胺AcrTEMED交联剂N，N-甲叉双丙烯酰胺Bis催化剂过硫酸铵(AP) 或核黄素.（2）凝胶孔径的可调性及其有关性质①凝胶性能与总浓度及交联度的关系T(Acr和Bis总浓度)（%）= C(交联剂百分比)（%）= abmbab100100其中a=Acr克数，b=Bis克数，m=缓冲液体积(mL)a/b(W/W)与凝胶的机械性能密切相关a/b＞100 a/b=30 凝胶脆易碎，坚硬呈乳白色凝胶呈糊状，易于断裂完全透明而又有弹性C=6.5−0.3T不同浓度的单体对凝胶性能影响很大，Davis的实验发现Acr＜2%，Bis＜0.5%，凝胶就不能聚合。
当增加Acr浓度时要适当降低Bis的浓度。
聚丙烯酰胺凝胶电泳
聚丙烯酰胺凝胶电泳聚丙烯酰胺凝胶电泳法1.仪器装置通常由稳流电泳仪和圆盘或平板电泳槽组成。
其电泳室有上、下两槽,每个槽中都有固定的铂电极，铂电极经隔离电线接于电泳仪稳流挡上。
2.试剂(1)溶液A 取三羟甲基氨基甲烷36.6g，四甲基乙二胺0.23ml,加0.1mol/L盐酸溶液48ml，再加水溶解并稀释至100ml,置棕色瓶内，在冰箱中保存。
(2)溶液B 取丙烯酰胺30.0g、次甲基双丙烯酰胺0.74g，加水溶解并稀释至100ml,滤过，置棕色瓶内，在冰箱中保存。
(3)电极缓冲液(pH8.3) 取三羟甲基氨基甲烷6g、甘氨酸28.8g,加水溶解并稀释至1000ml，置冰箱中保存，用前稀释10倍。
(4)溴酚蓝指示液取溴酚蓝0.1g,加0.05mol/L氢氧化钠溶液3.0ml 与90％乙醇5ml,微热使溶解，加20％乙醇制成250ml。
(5)染色液取0.25％(W/V)考马斯亮蓝G<[250]>溶液2.5ml，加12.5％(W/V)三氯醋酸溶液至10ml。
(6)稀染色液取上述染色液2ml，加12.5％(W/V)三氯醋酸溶液至10ml。
(7)脱色液 7％醋酸溶液。
3.操作(1)制胶取溶液A2ml，溶液B5.4ml，加尿素2.9g使溶解，再加水4ml，混匀，抽气赶去溶液中气泡，加0.56％过硫酸铵溶液2ml，混匀制成胶液，立即用装有长针头的注射器或细滴管将胶液沿管壁加至底端有橡皮塞的小玻璃管(10×0.5cm)中,使胶层高度达6～7cm, 然后徐徐滴加水少量，使覆盖胶面，管底气泡必须赶走，静置约30分钟，待出现明显界面时即聚合完毕，吸去水层。
(2)标准品溶液及供试品溶液的制备(3)电泳将已制好的凝胶玻璃管装入圆盘电泳槽内，每管加供试品或标准品溶液50～100μl，为防止扩散可加甘油或40％蔗糖溶液1～2滴及0.04％溴酚蓝指示液1滴,也可直接在上槽缓冲液中加0.04％溴酚蓝指示液数滴，玻璃管的上部用电极缓冲液充满，上端接负极、下端接正极。
sds聚丙烯酰胺凝胶电泳
SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳1. 引言SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）是一种常用的蛋白质分离和分析方法。
通过SDS（十二烷基硫酸钠，Sodium Dodecyl Sulfate）将蛋白质变性并赋予负电荷，在凝胶电泳中，根据蛋白质的分子量大小，使蛋白质在电场中向阳极方向运动，从而实现蛋白质的分离。
SDS-PAGE广泛应用于蛋白质的分子量测定、复杂蛋白质混合物的分离、蛋白质组学研究等领域。
它具有简单易行、高分辨率、高灵敏度以及可以与其他技术（如质谱、Western blot 等）结合等优点。
本文将介绍SDS-PAGE的原理、实验步骤和关键注意事项，并提供相关的Markdown文本格式输出，以便读者在实验中参考。
2. 原理SDS-PAGE的原理基于SDS的作用。
SDS是一种带有负电荷的表面活性剂，能够使蛋白质在水溶液中均匀地带上负电荷，同时使蛋白质变性并展开成线性构象。
在电泳过程中，SDS包裹在蛋白质中，使蛋白质的电荷密度保持均一，从而使蛋白质的迁移速率仅与蛋白质的分子量有关，而与蛋白质的电荷无关。
SDS-PAGE通常在聚丙烯酰胺凝胶上进行。
聚丙烯酰胺是一种化学稳定性强的凝胶材料，通过聚合物的交联形成网状结构。
在凝胶电泳过程中，根据蛋白质分子量的不同，蛋白质能够在凝胶孔隙中以不同程度的速率迁移。
3. 实验步骤3.1. 制备凝胶1.准备1.5 M的Tris缓冲液，pH 8.8。
2.准备汀凝胶的原液，将30%丙烯酰胺溶液、1.5 MTris缓冲液和10%过硫酸铵按照体积比例（29:1:10）混合均匀。
3.快速加入TEMED（N,N,N’,N’-四甲基乙二胺）溶液至原液中，并迅速倒入凝胶模具中。
4.在凝胶模具上方加入异丙醇以防止凝胶表面生成凝胶。
3.2. 样品处理1.取适量的蛋白质样品。
2.加入相应的样品加载缓冲液（含有SDS和还原剂，以及测量样品体积比例的溶液）。
3.在冰上煮沸5分钟，使蛋白质样品变性并带上负电荷。
聚丙烯酰胺凝胶电泳实验结果
聚丙烯酰胺凝胶电泳实验结果聚丙烯酰胺凝胶电泳（polyacrylamide gel electrophoresis，PAGE）是一种用于分离不同分子量的蛋白质的实验方法。
在PAGE实验中，蛋白质在电场的作用下，会根据其分子量大小在聚丙烯酰胺凝胶中进行迁移。
分子量越大的蛋白质，其迁移率越慢。
PAGE实验结果的分析主要根据以下几个方面：•蛋白质条带的数量：表示样品中存在的蛋白质种类。
•蛋白质条带的大小：表示蛋白质的分子量。
•蛋白质条带的形状：表示蛋白质的完整性。
以下是PAGE实验结果的常见分析方法：•标准品对照：使用已知分子量的蛋白质标准品作为对照，可以用来确定样品中蛋白质的分子量。
•SDS-PAGE：SDS-PAGE是一种常用的PAGE方法，在该方法中，蛋白质会被SDS（十二烷基硫酸钠）和还原剂处理，使其变性并失去其原有的结构。
因此，SDS-PAGE实验结果主要根据蛋白质条带的大小来判断分子量。
•非变性PAGE：非变性PAGE是一种不使用SDS和还原剂的PAGE方法，在该方法中，蛋白质可以保持其原有的结构。
因此，非变性PAGE实验结果主要根据蛋白质条带的形状来判断分子量。
以下是PAGE实验结果的常见示例：•单一蛋白质：如果样品中只有一种蛋白质，那么凝胶中将会出现一个单一的条带。
•多种蛋白质：如果样品中存在多种蛋白质，那么凝胶中将会出现多个条带。
•蛋白质变性：如果蛋白质在样品制备过程中发生变性，那么凝胶中可能会出现多个条带，或者条带的形状会发生变化。
PAGE实验结果可以用于以下目的：•蛋白质纯度分析：通过比较样品中蛋白质条带的数量和大小，可以判断样品的纯度。
•蛋白质分子量测定：通过对比样品中蛋白质条带的大小和标准品条带的大小，可以测定样品中蛋白质的分子量。
•蛋白质鉴定：通过对比样品中蛋白质条带的大小和形状，可以进行蛋白质鉴定。
实验结果实验材料•样品：肌肉组织蛋白•标准品：蛋白质分子量标准品•凝胶：10% SDS-PAGE凝胶•染色剂：溴酚蓝实验步骤1. 将样品和标准品制备成均匀的溶液。
聚丙烯酰胺凝胶电泳dna
聚丙烯酰胺凝胶电泳dna聚丙烯酰胺凝胶电泳（Polyacrylamide Gel Electrophoresis，简称PAGE）是一种常用的生物分析技术，尤其在DNA分析中得到广泛应用。
本文将从原理、步骤和应用等方面介绍聚丙烯酰胺凝胶电泳DNA技术。
一、原理聚丙烯酰胺凝胶电泳DNA是基于DNA分子的电荷和大小差异来进行分离的技术。
聚丙烯酰胺凝胶是一种由聚丙烯酰胺单体构成的高分子网状结构，具有较小的孔隙大小。
DNA分子在电场作用下，根据其电荷大小和分子大小，通过凝胶孔隙的阻碍作用而分离出不同长度的DNA片段。
二、步骤1. 制备凝胶：将聚丙烯酰胺单体与交联剂TEMED和过硫酸铵混合，形成聚丙烯酰胺凝胶混合液。
将混合液倒入凝胶模具中，插入梳子，在混合液固化后去除梳子，得到凝胶板。
2. 样品处理：将待分析的DNA样品与加载缓冲液混合，加热至变性，使DNA分子解开双链，然后冷却至室温。
3. 载样：将处理好的DNA样品加入凝胶孔隙中。
4. 电泳：将凝胶板浸泡在缓冲液中，连接正负电极，通电进行电泳。
电场作用下，DNA分子向阳极（正电极）迁移。
5. 可视化：电泳结束后，将凝胶板进行染色或用荧光探针标记DNA分子，然后使用紫外光或激光扫描仪进行成像。
三、应用1. DNA测序：聚丙烯酰胺凝胶电泳是传统的DNA测序方法之一。
通过根据DNA分子长度的差异进行分离，可以得到DNA的序列信息。
2. DNA片段分析：聚丙烯酰胺凝胶电泳可以用于分析DNA样品中的片段大小和相对含量，用于DNA指纹图谱的构建、基因突变的检测等。
3. 蛋白质分析：类似于DNA分析，聚丙烯酰胺凝胶电泳也可以用于分离和分析蛋白质样品。
通过改变凝胶孔隙的浓度和pH值等条件，可以实现对蛋白质的分离。
4. RNA分析：聚丙烯酰胺凝胶电泳也可以用于RNA的分析，如分析RNA的大小和纯度等。
聚丙烯酰胺凝胶电泳DNA技术是一种重要的生物分析技术，广泛应用于DNA测序、DNA片段分析、蛋白质分析和RNA分析等领域。
聚丙烯酰胺凝胶电泳
聚丙烯酰胺凝胶电泳
聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）技术是一种常用的生物分子电泳分
离技术，它可以用来分离、鉴定、分析不同分子量的碱基链，以及抗
原和抗体。
PAGE是通过聚丙烯酰胺凝胶作为分离层来分离和分析物质
的一种电泳技术，具有灵活性好、精密度高等优点，一直被应用于生
物学研究中。
聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）作为生物分子电泳的基础技术，用
于分离纯化各种类型的微缩生物，包括蛋白质，核酸和糖苷。
由于这
种技术具有灵活性强、精密度高，一直广泛应用于多学科领域。
分离Pakage包括多个步骤，包括以下几种步骤:样品制备、电泳、高压灌注、凝胶固定等。
PAGE技术的工作原理是利用水相中分子在凝胶中受到质子交换效应、静电力场和电迁移矢量力的影响，使不同分子类型在空间上形成
不同分布，进而可以检测出不同分子类型的特征。
聚丙烯酰胺凝胶的
特点是可以用来分离和分析多种组分，而且可以快速、灵活、有效地
分离出不同的分子，可以用来分析多种环境和生物样本中的物质。
PAGE技术在生物研究中具有重要现实价值，使用PAGE可以快速、精准地检测出各种生物体中不同类型的碱基链和抗原抗体。
另外，PAGE的质量控制指标相当严格，可以保证对检测结果的精准度。
由此
可见，这种PAGE技术在分离物质方面有无可比拟的优势，受到了生物
学研究的广泛应用。
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)实验报告一、实验目的1.学习SDS-PAGE分离蛋白质的原理；2.掌握垂直板电泳的操作方法。
二、实验原理1、电泳：(1)定义：是指带电粒子在电场中向与其自身所带电荷相反的电极方向移动的现象。
(2)影响电泳效果的因素：①带电颗粒的大小和形状：颗粒越大，电泳速度越慢，反之越快；②颗粒的电荷数：电荷越少，电泳速度越慢，反之越快；③溶液的粘度：粘度越大，电泳速度越慢，反之越快；④溶液的pH值：影响被分离物质的解离度，离等电点越近，电泳速度越慢，反之越快；⑤电场强度：电场强度越小，电泳速度越慢，反之越快；⑥离子强度：离子强度越大，电泳速度越慢，反之越快；⑦电渗现象：电场中，液体相对于固体支持物的相对移动；⑧支持物筛孔大小：孔径小，电泳速度慢，反之则快。
2、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）(1)定义聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）：是以聚丙烯胺凝胶作为载体的一种区带电泳。
SDS-PAGE:是在聚丙烯酰胺凝胶系统中引进SDS（十二烷基磺酸钠）(2)SDS的作用SDS是一种阴离子去垢剂，可与蛋白质结合，形成SDS-蛋白质复合物。
由于SDS带有大量负电荷，好比蛋白质穿上带负电的“外衣”，蛋白质本身带有的电荷则被掩盖,即消除了蛋白质分子之间电荷差异。
因此在电泳时，蛋白质分子的迁移速度则主要取决于蛋白质分子大小(3) SDS-PAGE分类：¾SDS-PAGE按照缓冲液pH值和凝胶孔径差异分为连续系统和不连续系统两大类：连续系统：电泳体系中缓冲液pH值及凝胶浓度相同，带电颗粒在电场作用下，主要靠电荷和分子筛效应。
不连续系统：缓冲液离子成分，pH，凝胶浓度及电位梯度均不连续性，带电颗粒在电场中泳动不仅有电荷效应，分子筛效应，还具有浓缩效应，因而其分离条带清晰度及分辨率均较前者佳(4)聚丙烯胺凝胶的生成：聚丙烯胺凝胶由丙烯酰胺单体（Acr）和N，N’-甲叉双丙烯酰胺（Bis）在催化剂作用下聚合而成。
《中国药典》(2020版)SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳
第五法SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法（SDS-PAGE法）SDS-PAGE法是一种变性的聚丙烯酰胺凝胶电泳方法。
本法分离蛋白质的原理是根据大多数蛋白质都能与阴离子表面活性剂十二烷基硫酸钠（SDS）按重量比结合成复合物，使蛋白质分子所带的负电荷远远超过天然蛋白质分子的净电荷，消除了不同蛋白质分子的电荷效应，使蛋白质按分子大小分离。
本法用于蛋白质的定性鉴别、纯度和杂质控制以及定量测定。
1.仪器装置恒压或恒流电源、垂直板电泳槽和制胶模具。
2.试剂（1）水。
（2）分离胶缓冲液（4×，A液） 1.5moL/L三羟甲基氨基甲烷-盐酸缓冲液称取三羟甲基氨基甲烷18.15g，加适量水溶解，用盐酸调节pH值至8.8，加水稀释至100mL。
（3）30%丙烯酰胺溶液（B液）称取丙烯酰胺58.0g、N,N-亚甲基双丙烯酰胺2.0g，加温水溶解并稀释至200mL，滤纸过滤（避光保存）。
（4）10%SDS溶液（C液）称取十二烷基硫酸钠10g,加水溶解并稀释至100mL。
（5）四甲基乙二胺溶液（TEMED，D液）商品化试剂。
（6）10%过硫酸铵溶液（E液）称取过硫酸铵10g，加水溶解并稀释至100mL。
建议临用前配制，或分装于-20℃可贮存2周。
（7）浓缩胶缓冲液（4×，F液）0.5moL/L三羟甲基氨基甲烷-盐酸缓冲液称取三羟甲基氨基甲烷6.05g，加适量水使溶解，用盐酸调pH值至6.8，加水稀释至100mL。
（8）电极缓冲液（10×）称取三羟甲基氨基甲烷30g、甘氨酸144g、十二烷基硫酸钠10g，加水溶解并稀释至约800mL，用盐酸调节pH值至8.1~8.8之间，加水稀释至1000mL。
（9）非还原型供试品缓冲液（4×）称取三羟甲基氨基甲烷3.03g、溴酚蓝20mg、十二烷基硫酸钠8.0g，量取甘油40m1，加水溶解并稀释至约80mL，用盐酸调节pH值至6.8，加水稀释至100mL。
sds-聚丙烯酰胺凝胶电泳 名词解释
sds-聚丙烯酰胺凝胶电泳是一种常用的蛋白质分离和分析技术，该技术通过在凝胶电泳过程中使用一种带有离子表面活性剂SDS（十二烷基硫酸钠）的聚丙烯酰胺凝胶，可以将蛋白质分子进行线性化处理，从而使其在电场中按照分子质量大小进行迁移，最终实现对蛋白质的分离和分析。
sds-聚丙烯酰胺凝胶电泳技术是生物化学和分子生物学领域中最重要的实验技术之一。
它被广泛应用于蛋白质的分离、鉴定和定量分析，并且对于蛋白质的结构和功能研究具有不可替代的作用。
在科学研究、医学诊断和生物工程领域中都有着重要的应用价值。
本篇文章将从以下几个方面来介绍sds-聚丙烯酰胺凝胶电泳技术，包括其原理、应用、实验操作步骤以及相关的意义和发展趋势。
一、原理sds-聚丙烯酰胺凝胶电泳技术的原理主要包括以下几个方面：1. SDS线性化蛋白质：SDS是一种带有强烈负电荷的表面活性剂，在凝胶电泳过程中，SDS可以与蛋白质分子中的亲水残基相结合，并使蛋白质分子呈线性状态，从而使蛋白质的电泳迁移速率与其分子质量成正比。
2. 分子质量分析：在电泳过程中，由于SDS的作用，所有蛋白质分子都被线性化处理，并且蛋白质分子的迁移速率只与其分子质量大小有关，因此可以根据蛋白质在凝胶中的迁移距离来推断其分子质量。
3. 分离效果：由于SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳技术对蛋白质进行了线性化处理，因此不同分子质量大小的蛋白质分子可以在凝胶中得到有效分离，形成清晰的电泳带。
二、应用sds-聚丙烯酰胺凝胶电泳技术主要应用于以下几个方面：1. 蛋白质分离与鉴定：通过sds-聚丙烯酰胺凝胶电泳技术，可以将混合蛋白质样品有效地分离并形成清晰的电泳带，便于后续的蛋白质鉴定和分析。
2. 蛋白质定量：在实验室中，可以利用sds-聚丙烯酰胺凝胶电泳技术对蛋白质样品进行定量分析，根据样品中的蛋白质含量来确定实验结果。
3. 蛋白质结构和功能研究：通过sds-聚丙烯酰胺凝胶电泳技术可以实现对不同蛋白质的分子量测定，为进一步的结构和功能研究提供重要数据支持。
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳
在电场的作用下，小分子蛋白质可以 容易地通过凝胶孔径，而大分子蛋白 质则受到较大的阻力，无法通过，从 而实现蛋白质的分离。
SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳的应用
蛋白质组学研究
SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳是蛋白质 组学研究中常用的分离方法，可用于 蛋白质的表达、纯化、鉴定和功能研 究。
实时监测与数据分析
引入实时监测技术和数据分析软件，可以实时监测电泳进程并获 取更准确的数据，为后续分析提供有力支持。
应用拓展
临床诊断
SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳在临床诊断中发挥着越来越重要的作用， 可用于检测和鉴别疾病相关的蛋白质标志物。
生物医药研究
SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳在生物医药研究中广泛应用于蛋白质组 学、药物筛选和生物标志物发现等领域。
sds－聚丙烯酰胺凝胶电泳
目 录
• SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳简介 • SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳实验操作 • SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳的结果分析 • SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳的优缺点 • SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳的发展趋势
01 SDS－聚丙烯酰胺凝胶电 泳简介
SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳的定义
准备凝胶制备所需材料
根据实验需求，准备适量的丙烯酰胺、 N,N'-甲叉双丙烯酰胺、SDS、 TEMED等材料。
制备缓冲液
根据电泳条件选择适当的缓冲液，如 TAE或TBE，并配置适量的浓度。
准备样品
将待测样品进行适当处理，如超声破 碎或离心取样。
操作步骤
制备凝胶
点样
按照一定比例将丙烯酰胺、N,N'-甲叉双丙 烯酰胺、SDS、TEMED混合，加入适量的 水搅拌均匀后倒入电泳槽中。
聚丙烯酰胺凝胶电泳实验分析
聚丙烯酰胺凝胶电泳实验分析聚丙烯酰胺凝胶电泳实验是一种分离和分析生物分子的方法，它可以通过电场使不同分子质量的DNA、RNA和蛋白质在物理性质相近的聚丙烯酰胺凝胶中移动，从而实现它们的分离和检测。
本文将就聚丙烯酰胺凝胶电泳实验的理论、实验步骤、结果分析以及实验存在的问题进行详细的讲述。
一、实验原理聚丙烯酰胺凝胶电泳实验主要是通过电场作用，将DNA、RNA和蛋白质分子在聚丙烯酰胺凝胶中分离并判断分子的大小。
其中聚丙烯酰胺凝胶是一种网状物质，它有很强的吸水性和渗透性，因此可以将生物分子填充其中。
当聚丙烯酰胺凝胶通过电场作用列成微观孔隙时，各种生物分子会在微孔内移动，根据分子的质量和大小，会在不同位置形成不同的电泳带。
在实验中，首先需要制备聚丙烯酰胺凝胶，然后将待测试的样品加入凝胶溶液中均匀混合，再将其注入电泳槽中，加入电解液并通电，通过电泳将被检测的生物分子分离后，用染色剂在凝胶上染色并观察其带型。
二、实验步骤1. 制备聚丙烯酰胺凝胶a. 测量所需聚丙烯酰胺的质量，按照重量比例混合罗丹明B缓冲液和甲醛b. 加入半加固剂后，在模板两边运用吸管将混合液吸入模板内，并加入宽度相等的橡皮垫c. 在上方加入半加固剂，使其混合，并等待其凝固，最后取下橡皮垫，去除凝胶。
2. 样品荧光标记a. 将测试样品制备好b. 将样品添加荧光染料，进行反应后用同样的染料标记分子质量标准。
3. 准备电泳槽a. 连接电源和电极，注入电解液b. 将制备好的聚丙烯酰胺凝胶放入槽中。
4. 进行电泳操作a. 分别添加样品和分子质量标准至凝胶中b. 通过电泳，将生物分子在凝胶中分离和定位c. 取下凝胶并对凝胶染色d. 进行显带，将电泳带进行图像捕捉5. 结果分析a. 在凝胶上观察带型b. 分离它们以确定大小及数量c. 分别进行其电泳常数的测定三、结果分析根据上述的实验步骤，在实验中我们可以通过聚丙烯酰胺凝胶电泳实验，将DNA、RNA 和蛋白质分子分离，并判断分子的大小及数量。
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳
SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳该技术首先在1967年由Shapiro建立，1969年由Weber和Osborn进一步完善。
一、原理聚丙烯酰胺凝胶是由丙烯酰胺 (简称Acr) 和交联剂N，N’—亚甲基双丙烯酰胺（简称Bis）在催化剂作用下，聚合交联而成的具有网状立体结构的凝胶，并以此为支持物进行电泳。
聚丙烯酰胺凝胶电泳可根据不同蛋白质分子所带电荷的差异及分子大小的不同所产生的不同迁移率将蛋白质分离成若干条区带，如果分离纯化的样品中只含有同一种蛋白质，蛋白质样品电泳后，就应只分离出一条区带。
SDS是一种阴离子表面活性剂能打断蛋白质的氢键和疏水键，并按一定的比例和蛋白质分子结合成复合物，使蛋白质带负电荷的量远远超过其本身原有的电荷，掩盖了各种蛋白分子间天然的电荷差异。
因此，各种蛋白质-SDS 复合物在电泳时的迁移率，不再受原有电荷和分子形状的影响，而只是棒长的函数。
这种电泳方法称为SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（简称SDS—PAGE）。
由于SDS-PAGE 可设法将电泳时蛋白质电荷差异这一因素除去或减小到可以略而不计的程度，因此常用来鉴定蛋白质分离样品的纯化程度，如果被鉴定的蛋白质样品很纯，只含有一种具三级结构的蛋白质或含有相同分子量亚基的具四级结构的蛋白质，那么SDS—PAGE 后，就只出现一条蛋白质区带。
SDS—PAGE 可分为圆盘状和垂直板状、连续系统和不连续系统。
本实验采用垂直板状不连续系统。
所谓“不连续”是指电泳体系由两种或两种以上的缓冲液、pH 和凝胶孔径等所组成。
1．样品的浓缩效应在不连续电泳系统中，含有上、下槽缓冲液(Tris—Gly，、浓缩胶缓冲液(Tris—HCl，、分离胶缓冲液(Tris—HCl，，两种凝胶的浓度(即孔径)也不相同。
在这种条件下，缓冲系统中的HCl 几乎全部解离成Cl－，两槽中的Gly (pI＝，pK a=只有很少部分解离成Gly 的负离子，而酸性蛋白质也可解离出负离子。
聚丙烯酰胺凝胶电泳
聚丙烯酰胺凝胶电泳
聚丙烯酰胺凝胶电泳是一种常用于分离和分析生物大分子（如蛋白质和核酸）的技术。
它基于聚丙烯酰胺凝胶的电泳性质进行操作。
凝胶电泳是利用聚丙烯酰胺凝胶作为分离介质来实现分子分离的过程。
聚丙烯酰胺是一种高分子化合物，可形成三维网状结构，具有孔隙和毛细作用。
在电泳过程中，将待分离的样品施加电场经过聚丙烯酰胺凝胶，由于样品分子大小和形状的不同，它们会在凝胶中移动的速度也不同，从而实现了分离。
聚丙烯酰胺凝胶电泳主要分为两种类型：垂直凝胶电泳和横向凝胶电泳。
垂直凝胶电泳是最常见的凝胶电泳方法。
在该方法中，样品通过孔隙凝胶移动，根据分子大小的不同，分子越小的
越快到达电极。
凝胶中的孔隙大小可以调节，以适应不同
分子大小的分离。
横向凝胶电泳是一种较为快速的凝胶电泳技术。
在该方法中，样品在凝胶板上水平移动。
电场以斜率施加在凝胶板上，从而实现不同大小的分子在凝胶上的分离。
聚丙烯酰胺凝胶电泳可以用于分析和检测许多生物大分子，如蛋白质和核酸。
它在生物学、医学、生命科学等领域中
具有广泛的应用。
sds聚丙烯酰胺凝胶电泳实验报告
实验名称：SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳实验报告一、实验目的1. 了解SDS-PAGE实验的原理和方法；2. 掌握SDS-PAGE实验的操作流程；3. 分析不同蛋白质在SDS-PAGE中的分离情况；4. 对实验结果进行解读和总结。
二、实验原理SDS-PAGE（Sodium Dodecyl Sulfate Polyacrylamide Gel Electrophoresis）是一种常用的蛋白质分离和分析技术。
其原理是利用SDS将蛋白质变性并赋予等电点，将蛋白质按照分子量大小在凝胶中进行分离。
通过电泳操作，蛋白质会根据其分子量在凝胶中移动，最终形成不同的条带，便于观察和分析。
三、实验步骤1. 准备样品：获取需要分析的蛋白质样品，并进行处理使其可以被SDS-PAGE分离；2. 制备凝胶：根据实验需要，配置聚丙烯酰胺凝胶，并在凝胶板中固定好；3. 样品加载：将处理好的蛋白质样品加载到凝胶槽中；4. 电泳分离：在设定好电压和时间的条件下，进行电泳操作，使蛋白质在凝胶中分离；5. 染色观察：将分离后的蛋白质用染色剂染色，然后观察分离的条带；6. 结果分析：根据实验结果，进行蛋白质的分析和解读。
四、实验材料与仪器1. 样品：蛋白质样品；2. 凝胶：聚丙烯酰胺凝胶；3. 电泳槽：用于进行SDS-PAGE电泳的设备；4. 电源：用于提供电泳操作所需电压的电源设备；5. 染色剂：用于染色观察蛋白质条带的染色剂。
五、实验结果与分析经过SDS-PAGE实验操作，观察到样品中不同蛋白质在凝胶中的分离情况。
根据不同分子量的蛋白质在凝胶中形成了明显的条带，条带的位置和密度反映了样品中蛋白质的分布情况。
通过染色观察和数据分析，可以得出样品中蛋白质的组成和含量。
六、实验结论SDS-PAGE实验是一种重要的蛋白质分析方法，通过实验操作可以对蛋白质样品进行分离和分析，从而了解样品的蛋白质组成和特性。
本次实验结果表明，SDS-PAGE可以有效地对蛋白质样品进行分离，为后续的分析和研究奠定了基础。
sds聚丙烯酰胺凝胶电泳与聚丙烯酰胺凝胶电泳原理
sds聚丙烯酰胺凝胶电泳与聚丙烯酰胺凝胶电泳原理sds聚丙烯酰胺凝胶电泳和聚丙烯酰胺凝胶电泳都是生物化学中常用的蛋白质分离和分析技术。
这两种技术的基本原理不同，下面我们将分别介绍它们的原理。
1. SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳的原理SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳是一种常用的蛋白质分离技术，使用SDS(dodecyl sulfate)这种表面活性剂将蛋白质完全去除其天然构象，使得所有蛋白质变成一种负电荷。
具体步骤如下：(1) 样品制备：需要将样品先进行热变性，然后进一步加入SDS和还原剂（如β-巯基乙醇）。
(2) 凝胶制备：需要制备一个连续的聚丙烯酰胺凝胶，这个凝胶有着不同大小的孔洞，可以用来分离蛋白质。
(3) 电泳过程：将样品放在凝胶的顶部，然后进行电泳。
在电场作用下，蛋白质将按照大小和电荷密度被排列。
(4) 染色：完成电泳后，可以使用染色剂如银染来可视化蛋白质的位置。
这种技术能够将蛋白质按照大小、形状和电荷分离出来。
SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳还可用于测定蛋白质的分子量，因为分子量和蛋白出现的位置呈线性关系。
聚丙烯酰胺凝胶电泳也是一种基于凝胶色谱的生物分离技术，主要是根据多肽分子量的分布来进行分离。
具体步骤如下：(2) 样品制备：将样品加入到凝胶孔中，用电泳进行分离。
(3) 电泳过程：在电场的作用下，蛋白质将向着阳极进行移动。
在聚丙烯酰胺凝胶电泳中，一般将蛋白质或多肽样品电泳分离，而不使用SDS。
因此，聚丙烯酰胺凝胶电泳能够检测到带电的多肽，而且可以检测到未被完全转化的蛋白质保留其完整分子量的多肽。
总之，两种凝胶电泳技术的原理各有不同，根据实验需求可以选择不同的技术。
聚丙烯酰胺凝胶电泳
电泳体系中所用的缓冲液 成分、 、 成分、pH、凝胶浓度相同
电荷效应 连续电泳 分子筛效应
PAGE
电荷效应 不连续电泳 分子筛效应 浓缩效应： 浓缩效应：不连续性所致
不连续SDS-PAGE 不连续
原理
凝胶的不连续性 缓冲离子的不连续性 pH的不连续性 的不连续性 电位梯度的不连续性
凝胶的不连续性： ① 凝胶的不连续性： 浓缩胶：大孔径。样品在其中浓缩， 浓缩胶：大孔径。样品在其中浓缩，并按迁 移率递减的顺序逐渐在其与分离胶的界面上积 聚成薄层。 聚成薄层。 分离胶：小孔径。 分离胶：小孔径。蛋白质分子在大孔胶中受 到的阻力小，移动速度快， 到的阻力小，移动速度快，进入小孔胶时遇到 的阻力大，迁移速度减慢。 的阻力大，迁移速度减慢。由于凝胶的不连续 在大孔胶和小孔胶界面处就会使样品浓缩， 性，在大孔胶和小孔胶界面处就会使样品浓缩， 取带变窄。 取带变窄。 ② 缓冲离子的不连续性 ③ pH的不连续性 的不连续性 ④ 电位梯度的不连续性
非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳（ 非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳（native-PAGE） ）
（根据蛋白质的分子量、形状、电荷来分离蛋白质） 根据蛋白质的分子量、形状、电荷来分离蛋白质）
变性聚丙烯酰胺凝胶电泳（ 变性聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE） ）
（根据亚基分子量分离蛋白质） 根据亚基分子量分离蛋白质）
聚丙烯酰胺凝胶由丙烯酰胺单体（ 聚丙烯酰胺凝胶由丙烯酰胺单体（Acrylamide， ， Acr）和交联剂 甲叉双丙烯酰胺（ ）和交联剂N,N’-甲叉双丙烯酰胺（Bis）在 甲叉双丙烯酰胺 ） 催化剂作用下合成。 催化剂作用下合成。 聚合后的聚丙烯酰胺凝胶形成网状结构， 聚合后的聚丙烯酰胺凝胶形成网状结构，具有 电荷效应、分子筛效应。 电荷效应、分子筛效应。 电荷效应（电泳物所带电荷的差异性） 电荷效应（电泳物所带电荷的差异性） 分子筛效应（ 分子筛效应（凝胶的网状结构及电泳物 大小形状不同所致） 的 大小形状不同所致）
实验7 聚丙烯酰胺凝胶电泳
实验7 聚丙烯酰胺凝胶电泳实验7 聚丙烯酰胺凝胶电泳原理一聚丙烯酰胺凝胶电泳（polyacrylamide gel electrophoresis,简称PAGE），由称盘状电泳。
这种电泳是在区带电泳的基础上，以孔径大小不同的聚丙烯酰胺凝胶作为支持物，采用电泳基质的不连续体系（即凝胶层的不连续性、缓冲液离子成分的不连续性、pH的不连续性及电位梯度的不连续性），使样品在不连续的两相间积聚浓缩成很薄的起始区带（厚度为10-2cm），然后再进行电泳分离。
圆盘电泳名称来源即由于此法的原理是依靠基质的不连续性（discontinuity），凑巧在垂直柱形凝胶上分散出的区带也很象圆盘状（discoid shape），取“不连续性”和“圆盘状”的英文字头“disc”。
因此英文名称为“disc electrophoresis”，中文直译为盘状电泳。
仪器装置：如图A所示，上下两个槽为圆形或方形，其中注入缓冲液（图中曲线表示缓冲液面）。
上下槽的缓冲液分别有正负电极通入。
下槽外壳在必要时可通入冷水促使降温，水流方向用箭头表示。
上槽底部有许多小孔，可插入装有聚丙烯酰胺的玻璃管。
图A在圆盘电泳过程中有三种物理效应：①样品的浓缩效应，②凝胶的分子筛效应，③一般电泳分离的电荷效应。
由于这三种物理效应，使样品分离效果好，分辨率高。
下面就圆盘电泳过程中的三种物理效应的原理加以说明：1. 样品的浓缩效应：由于电泳基质的4个不连续性，使样品在电泳开始时，得以浓缩，然后再被分离。
（1）凝胶层的不连续性：浓缩胶：为大孔凝胶，有防止对流的作用。
分离胶：为小孔凝胶，也有防止对流的作用。
样品在其中进行电泳和分子筛分离。
蛋白质在大孔凝胶中受到的阻力小，移动速度快。
进入小孔凝胶时遇到的阻力大，速度就减慢了。
由于凝胶的不连续性，在大孔胶与小孔胶的界面处就会使样品浓缩，区带变窄。
（2）缓冲离子成分的不连续性。
(3)电位梯度的不连续性。
(4)pH的不连续性：在浓缩胶和分离胶之间有pH的不连续性，浓缩胶应有的pH应为8.3，分离胶应有的pH为8.9。
聚丙烯酰胺凝胶电泳特点
聚丙烯酰胺凝胶电泳特点聚丙烯酰胺凝胶电泳是一种常用的生物化学分离和检测技术，具有以下特点：1. 分离效果好：聚丙烯酰胺凝胶电泳可以对各种生物大分子（如蛋白质、核酸等）进行有效的分离和检测。
其分离效果主要依赖于分子的电荷、大小和形状等因素，因此可以实现对复杂混合物的高效分离。
2. 凝胶状结构：聚丙烯酰胺凝胶电泳的基质是聚丙烯酰胺凝胶，具有凝胶状的物理特性。
这种凝胶主要由聚丙烯酰胺单体聚合而成，具有高度交联的三维网状结构，可以提供良好的分子筛效应和分子运动障碍作用，从而实现分子的分离。
3. 电荷筛选效应：在聚丙烯酰胺凝胶电泳中，分子的运动速度主要受到凝胶孔径和分子电荷的影响。
电泳缓冲液中的离子会与分子表面带电荷相互作用，产生电荷筛选效应，使得带有相同电荷的分子具有相似的迁移率。
这种电荷筛选效应可以使得分子在凝胶中形成明确的带状图案，方便分析和检测。
4. 可视化检测：聚丙烯酰胺凝胶电泳分离后的分子可以通过染色或标记等方式进行可视化检测。
常用的染色方法包括银染色、脱氧核糖核酸(DNA)凝胶电泳的乙溴化乙锭(EtBr)染色等。
标记方法可以利用荧光标记剂等对目标分子进行标记，通过荧光检测设备进行定量分析。
5. 灵敏度高：聚丙烯酰胺凝胶电泳具有较高的灵敏度，可以检测到微量的目标分子。
通过对凝胶孔径的选择和优化电泳条件，可以提高分子的分离效果和检测灵敏度。
6. 操作简便：相比其他分离和检测技术，聚丙烯酰胺凝胶电泳操作相对简便，并且成本较低。
只需准备好凝胶、电泳缓冲液和样品，按照一定的程序进行电泳，即可获得分离结果。
总的来说，聚丙烯酰胺凝胶电泳是一种常用的生物分离和检测技术，具有分离效果好、凝胶状结构、电荷筛选效应、可视化检测、灵敏度高和操作简便等特点。
这些特点使得聚丙烯酰胺凝胶电泳在生物化学、生物医学和分子生物学等领域得到广泛应用，为科学研究和临床诊断提供了重要的技术支持。
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（1）丙烯酰胺结构式
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3
（2）亚甲双丙烯酰胺
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5
二、PAG 的 聚 合
需要催化剂——氧化还原系统作用，使 Acr单体带有游离基，从而与Bis进行聚合。
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6
（一）化学聚合：AP-TEMED系统
注意：
分离胶的合成一般采用化学聚合。因为若用 光聚合，凝胶的孔径受光照强度与时间的影 响，导致孔径大小不同，从而影响蛋白质的 分离。
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三、PAG的浓度与孔径的关系
PAG孔径的大小主要由Acr和Bis这两种单 体的浓度决定。可以根据要分离物质分子的 大小，选择合适的单体浓度。 Acr/Bis：20~40 完全透明且有弹性；
混在一起，用光聚合方 法聚合而成的c-PAGE
成分
作用
浓缩 除不加样品外，其余组 样品在此胶 胶 成成分同样品胶相同 中被浓缩
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Disc-PAGE
成分
作用
分
T=7%C=2.5% 单 体 溶 主要的电泳
离液
分离部分
胶
pH8.9 Tris-HCl 缓
冲液
化学聚合法聚合成小
HCl 是强电解质，=1，Cl-有效迁移率大， 移动速度快，称快离子。
蛋白质（pI＜6.0）带负电荷，有效迁移率介 于两者之间。
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pH8.3 Tris-甘氨酸缓冲液
样品
样品胶
低
甘氨酸
电 导
浓缩胶
蛋白质
区
HCl
分离胶
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3）pH值的不连续性
为了控制慢离子的解离度，从而控制其 有效迁移率，必须使浓缩胶与分离胶之间pH 值有所区别。
过硫酸胺[(NH4)2S2O8]（Ammonium persulfate，AP）作为催化剂，四甲基乙二 胺（TEMED）为加速剂。
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AP在水溶液中能产生游离基SO42-，使丙烯酰 胺单体的双键打开，活化形成自由基丙烯 酰胺，然后游离Acr和Bis作用就能聚合形 成凝胶。
TEMED的游离碱基能促进AP的形成SO42- 。 注意：
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四、不 连 续 PAGE
按具体操作分 垂直板形电泳 圆盘电泳
按凝胶系统的均匀性分 连续PAGE 不连续PAGE
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Disc-PAGE
电极槽缓冲液通常为pH8.3 Tris-甘氨酸缓冲液
成分
作用
样 T=3% C=20%单体 有防对流作用
品 欲分离的样品溶液
胶
pH6.7 Tris-HCl缓冲液
＜10 很脆，易碎，不透明； ＞100 糊状不成形，易破碎。
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10
凝胶总浓度T——100ml凝胶溶液中含有Acr和 Bis的总克数。
T=（a+b）/m×100% T越大，凝胶孔径越小，适用于分离分子量
较小的物质。 T越小，凝胶孔径越大，适用于分离分子量
较大的物质。
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11
C——Bis占单体与交联剂总量的百分比。 C=b/（a+b）×100% 当T固定时，Bis浓度在5%时孔径最小。
孔胶
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分离原理
1. 浓缩效应 1）凝胶层的不连续性
两层凝胶T与C不同孔径不同 浓缩胶孔径大，分离胶孔径小，蛋白质在大 孔径浓缩胶中移动，受阻力小，移动速度快。
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2）缓冲液离子成分的不连续性
甘氨酸（pI=6.0）在pH8.3带负电，朝正极移 动，进入浓缩胶（pH6.7），甘氨酸解离度 （）很小，有效迁移率（M ）很低，移 动速度较慢，称为慢离子。
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小结
1.掌握（不连续）PAGE的原理 2.掌握影响PAGE迁移率的因素 3.掌握PAGE的操作注意点、试剂作用 4.熟悉PAG的聚合
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思考题
名词解释 1.凝胶总浓度 2.凝胶交联度 问答题 1.与CAME相比，PAGE有哪些特点。 2.试比较CAME与PAGE操作的区别。 3.简述不连续PAGE的原理。
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聚丙烯酰胺凝胶电泳 Polyacrylamide Gel Electrophoresis ，PAGE
Li Li
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1
一、PAG 的 组成
PAG 是 由 丙 烯 酰 胺 （ acrylamide，Acr） 单体和N，N’-亚甲双丙烯酰胺（N，N，N’， N’-methylene bixacrylamide，Bis）交联剂 通过自由基聚合而成的一种多孔三维网状结 构。
TEMED量多少都会影响催化作用，须在碱
性条件下聚合
分子氧存在，聚合不完全，须去除分子 氧，隔绝氧
升高温度能提高聚合，降低温度能延迟
聚合
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（二）光聚合：核黄素-TEMED系统
核黄素（riboflavin）在光照下（可见光或 紫外光）分解，其黄素部分被还原成无色型， 但在有氧条件下无色型又被氧化成带有游离 基的黄素，其也能使Acr和Bis聚合形成凝胶。
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3.分子筛效应与电荷效应
进入分离胶后，Gly-成为快离子
分离胶只有电荷效应和分子筛效应，根 据各蛋白质所带电荷不同、分子大小不同而 分离
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五、PAGE 的 特 点
1.具有分子筛效应，分辨率高 2.样品不易扩散，用量少，灵敏度可达10-6g 3.化学性质稳定，分子结构中富含酰胺基具 有稳定的亲水基团 4.凝胶不带电荷，消除了电渗现象 5.机械强度好，有弹性，在一定浓度范围内 无色透明 6.网孔可调节