生化每章节重点
生物化学重点知识
生物化学重点知识生物化学是生物学与化学的交叉领域，研究生物体内的化学反应和生物分子之间的相互作用。
在生物化学的学习过程中，有一些重点知识是必须要掌握的，下面将对一些重点知识进行详细介绍。
一、生物大分子生物大分子是构成生物体的主要分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
其中，蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一，具有结构和功能的双重性。
蛋白质的结构由氨基酸组成，氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质的功能多种多样，包括参与代谢反应、传递信号、构建细胞结构等。
另外，核酸是生物体内贮存和传递遗传信息的分子，包括DNA和RNA两类。
DNA是遗传信息的载体，其双螺旋结构能够稳定保存大量的遗传信息。
而RNA主要参与蛋白质的合成过程，包括转录和翻译。
多糖是生物体内的能量储备和结构支持物质，如淀粉、糖原和纤维素等。
多糖的结构复杂多样，具有不同的功能和生物活性。
脂质是生物体内最不溶于水的大分子，包括脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的构建和代谢调节中起着重要作用。
二、酶和酶促反应酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的特异性和效率。
酶可以加速生物体内代谢反应的进行，并且在反应结束后不被消耗。
酶的催化活性受到温度、pH值等环境因素的影响。
酶促反应是在酶的催化下进行的生物体内化学反应。
酶促反应遵循米氏动力学，包括亲和力、酶底物复合物和酶活性等步骤。
酶促反应在维持生物体内稳态和平衡中起着不可替代的作用。
三、代谢途径代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括合成代谢和分解代谢两个方面。
在代谢中，有一些重要的途径是需要重点掌握的。
糖代谢途径是生物体内最主要的能量来源，包括糖原异生途径和糖酵解途径。
细胞通过这些途径产生ATP能量，供给细胞代谢和功能活动。
脂肪酸代谢途径是细胞内脂质代谢的关键过程，包括脂质合成和脂质分解。
脂肪酸代谢可以提供额外的能量供应，同时也参与胆固醇合成等生物学过程。
氨基酸代谢途径是蛋白质合成和代谢的基础，主要包括氨基酸转氨、氨基酸降解和尿素循环等步骤。
生化名词解释章节
8．抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。
9．变构酶：或称别构酶，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。
10．同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。
化方式只产生少量ATP。如在糖酵解（EMP）的过程中，3-磷酸甘油醛脱氢后产生的1,3-二磷酸甘油酸，在磷酸甘油激酶催化下形成ATP 的反应，以及在2-磷酸甘油酸脱水后产生的磷酸烯醇式丙酮酸，在丙酮酸激酶催化形成ATP 的反应均属底物水平的磷酸化反应。另外，
在三羧酸环（TCA）中，也有一步反应属底物水平磷酸化反应，如α-酮戊二酸经氧化脱羧后生成高能化合物琥珀酰～CoA，其高能硫酯键在琥珀酰CoA 合成酶的催化下转移给GDP 生成GTP。然后在核苷二磷酸激酶作用下，GTP 又将末端的高能磷酸根转给ADP 生成ATP。
4、磷氧比：电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP 磷酸化生成ATP。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP 的分ADH2 的磷氧比值是2。
5． 底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链的作用无关，以底物水平磷酸
第一章 蛋白质
1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
资格考试生化检验分章节复习十一
2016资格考试生化检验分章节复习（十一）第十一章肾功能及早期肾损伤的检查一、A11、正常成人每日通过肾小球滤过的原尿约（）。
A、1.5LB、3LC、50LD、100LE、180L2、不与碱性苦味酸试剂反应的是（）。
A、乙酰乙酸B、丙酮C、丙酮酸D、氨基酸E、维生素C和葡萄糖3、所谓选择性蛋白尿是（）。
A、肾小球有选择性地保留了尿中的蛋白B、肾小管有选择性地重吸收了尿中的蛋白C、分子量＜70000的蛋白可通过肾小球滤过及出现在尿中D、分子量＞70000的蛋白可通过肾小球滤过及出现在尿中E、尿蛋白定性阴性4、肾病综合征低蛋白血症的主要原因是（）。
A、肾小管重吸收不足B、肝脏合成清蛋白不足C、清蛋白分解代谢增强D、蛋白质摄入量减少E、肾小球滤膜通透性增强5、某患者血肌酐为88.4μmol/L，尿肌酐浓度为4420μmol/L，24h尿量为1584ml，其内生肌酐清除率为（）。
A、35ml/minB、55ml/minC、50ml/minD、175ml/minE、3300ml/min6、急性肾小球肾炎时，肾小球的滤过功能改变是（）。
A、大部分病人正常B、正常C、下降D、正常或增高E、增高7、检查远端肾小管功能的试验是（）。
A、尿微量白蛋白测定B、血肌酐测定C、酚红排泌试验D、浓缩-稀释试验E、血β2-微球蛋白测定8、正常情况下能被肾小管完全重吸收的物质是（）。
A、尿素B、肌酐C、尿酸D、白蛋白E、葡萄糖9、由近端肾小球以胞饮形式重吸收的β2微球蛋白是（）。
A、59.9%B、69.9%C、79.9%D、89.9%E、99.9%10、几乎不被肾小管重吸收的物质是（）。
A、尿素B、氨基酸C、肌酐D、谷胱甘肽E、肌酸11、素氮测定（脲酶法）时，无蛋白血滤液中之尿素经尿素酶作用后可产生（）。
A、氨基硫脲B、硫酸钠C、碳酸钠D、氨E、NH4+12、急性肾小球肾炎尿中以哪种蛋白为主（）。
A、白蛋白B、α1球蛋白C、α2球蛋白D、β球蛋白E、β2微球蛋白13、肾小球滤过的葡萄糖被重吸收最多的部位是（）。
生化危机重制版全剧情通关攻略
生化危机重制版全剧情通关攻略《生化危机重制版》全剧情通关攻略随着游戏技术的不断发展，重制版的游戏成为了玩家们翘首以待的精品。
《生化危机重制版》作为经典游戏的现代化再现，备受玩家瞩目。
在这个全新的版本中，故事情节得到了全面优化，画面表现也达到了新的高度。
为了让你能够轻松畅玩这款游戏，本文将为你提供一份全剧情通关攻略，带你畅游这个惊险刺激的世界。
## 第一章：驚心动魄的开端游戏一开始，你将扮演克里斯或吉尔，被困在一座充满生化怪物的恐怖洋楼中。
首要任务是寻找线索，解开这个谜团。
1. 探索房间：仔细搜索每个房间，收集各类物品。
尤其要注意弹药和医疗包的获取，保持良好的物资储备。
2. 解开谜题：通过观察画面、找到线索，解开各类门锁和机关，依次推进剧情。
3. 避开敌人：在遇到敌人时，可以考虑回避或者利用战斗技能将其击退。
## 第二章：生化实验的秘密随着剧情的推进，你将来到实验室区域，揭示了更多的生化阴谋。
1. 实验室探索：在实验室中，需要留心各类研究记录和实验设施，寻找关键线索。
2. 对抗实验体：在实验室中你将遭遇强大的生化实验体，善用武器和道具进行战斗，保持机敏。
3. 寻找逃生通道：探索实验室深处，找到逃生通道，离开这个危险的地方。
## 第三章：绝境求生在这一章节中，你将置身于一个充满危险的废弃场所，需要发挥自己的求生技能。
1. 利用环境：利用场景中的各类物品，比如爆炸桶、掩体等，来解决敌人和谜题。
2. 搜集资源：在废弃场所中，资源稀缺，需要巧妙利用，保持最佳状态。
3. 找到联络方式：与同伴保持联络，共同寻找出口，保证你们的生存。
## 第四章：终极对决最终章节，你将面对最终的BOSS战，解开一切谜团。
1. 强化武器：利用之前收集的资源，强化武器和防具，为最终对决做好准备。
2. 分析敌人：仔细观察BOSS的攻击模式，寻找破绽，避免受到重创。
3. 团队合作：如果你在游戏中选择了多人模式，与队友保持默契，共同应对BOSS的攻击。
生物化学复习提纲
生物化学基础复习提纲生物化学专业复习提纲第一章糖类本章节包括以下几个知识点1，糖的定义和分类。
2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
3，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。
4，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。
5，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。
6，了解糖的生理功能。
，其中必须掌握的重要知识点是第1-4，糖这章很少会出现大题，不过在填空和选择中却每年都会出题，所以大家要注意一下这章中重要知识点，以填空或选择提的形式掌握。
基础阶段，复习时间是从5月份至8月份，对于上面所述的知识点要熟悉，尽量掌握，一些比较零碎的需要加强记忆的知识点，大家最好做一下总结笔记，以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆，得到更好的复习效果。
在复习每一个知识点的过程中，首先要了解知识点，通过反复阅读教材熟悉相应知识点，通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。
当然，在下面的章节中，对于知识点的掌握方法也是一样的，希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做，这样能达到事半功倍的效果。
好，下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。
【知识点1】糖的定义和分类：定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。
化学本质：大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成，单糖的化学本质是多羟基的醛或酮分类：根据分子的结构单元数目，糖可分为单糖、寡糖、多糖。
掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些【例题1】琼脂和琼脂糖（09）A、主要成分相同,属同多糖B、主要成分不同,属同多糖C、主要成分相同,应用不能代替D、主要成分不同,应用不能代替分析：琼脂糖属于多糖，而琼脂的成分包括琼脂胶和琼脂糖，是一种半乳糖聚合物，不是多糖。
两者主要成分是相同的，两者各有应用上的特点解题：c易错点：区别琼脂和琼脂糖的概念【知识点2】以葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
基础生物化学复习知识要点
基础生物化学复习知识要点一、绪论欢迎走进生物化学的奇妙世界！在开始我们这次的生物化学复习之旅前，先来梳理一下整个学习过程中的关键要点，理解生物化学的基础知识和核心概念，有助于我们更好地掌握这门学科的精髓。
别担心生物化学虽然听起来有点复杂，但其实它与我们日常生活息息相关，从食物消化到身体的新陈代谢，都离不开生物化学的知识。
那么接下来让我们一起回顾并加深我们对生物化学的学习记忆吧！让我们一起将知识点串联起来，巩固基础迎接新的挑战！1. 生物化学概述生物化学听起来好像是一个很高大上的学科，但其实它与我们日常生活息息相关。
你想知道食物是如何被身体消化吸收的？为什么有时候我们会感到疲劳，休息后又能够恢复活力？这些日常生活中的小问题，都是生物化学研究的范畴。
简单来说生物化学是研究生物体内化学过程和化学反应的学科。
就像在家里做饭一样，生物体内的各种“食材”（比如蛋白质、糖类、脂肪等）需要通过一系列的“烹饪”过程（也就是化学反应）来转化为身体能够利用的能量。
在这个过程中，还有许多“调料”（比如酶）起着关键的作用。
了解这些基础知识，不仅能帮助我们更好地理解生命的本质，还能指导我们如何更好地照顾自己。
接下来我们就一起来深入了解一下生物化学的主要知识点吧！2. 生物化学在医学领域的重要性接下来我们来谈谈生物化学在医学领域的重要性，生物化学不仅仅是医学的一个分支，它更像是打开人体奥秘的一把钥匙。
有了生物化学的知识，我们能够更深入地理解我们的身体是如何运作的。
让我们更详细地看看这个神奇的世界。
首先大家都知道，身体健康是一切美好生活的基础。
想要维护身体健康，就需要了解身体的内部运作机制。
生物化学就像是解读身体语言的专家，帮助我们理解身体发出的每一个信号。
在医学领域，生物化学的作用更是不可忽视。
无论是疾病的预防、诊断还是治疗，都离不开生物化学的帮助。
其次在疾病诊断方面，生物化学提供了许多检测手段。
比如通过检测血液中的生化指标，我们可以了解身体的健康状况，及时发现潜在的问题。
生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
生化危机：启示录2全章节收集图文详解
⽣化危机：启⽰录2-全章节收集图⽂详解 《⽣化危机：启⽰录2》共分四个章节发售，其中每个章节都有徽章、绘画等收集要素，下⾯⼩编为⼤家带来《⽣化危机：启⽰录2》全章节收集图⽂详解，⼀起来看看吧。
第⼀章-卡夫卡绘画 (需⽤⼿电筒照射才会看到) 1)拿到⼿枪和钥匙，⾛近梯⼦旁的房间内(需⾸次⾛近触发敌⼈破门) 2)拿到铁撬的房间 3)电源房楼上的⼤房间 4)开启电源后，敌⼈破门出来的房间 5)离开牢房，门⼜的墙上 6)跳过断桥后，在桥上的⽊板%{p a g e-b r e a k|第⼀章-卡夫卡绘画|p a g e-b r e a k}% 第⼀章-徽章 克莱尔篇 1)拿⼿枪和钥匙，梯⼦附近 2)齿轮机关的附近的天花板 3)拿到齿轮的房间那⾥ 4)断桥上%{p a g e-b r e a k|第⼀章-徽章-克莱尔篇|p a g e-b r e a k}% 巴瑞篇 1)未进⼊监牢前，被⽊箱阻挡的门前 2)⼩⼥⼉⾸次告诉房内有3个敌⼈的地⽅ 3)森林区第⼆次有灯光照射的地⽅附近 4)伐⽊⼚宿舍外的铁桶后(需要⼩⼥孩丢砖)%{p a g e-b r e a k|第⼀章-徽章-巴瑞篇|p a g e-b r e a k}% 第⼀章-⾍⼦ (全都需要⼩⼥孩丢砖击之，只有她才能看到红⾊雾状的) 1)钉床外房(上⼀节拿齿轮)的墙上 2)控制室外的第⼆个牢房 3)隐藏隧道⾥ 4)由断桥绕道上⼭丘的树上 5)离开森林区的第⼀间⼩屋⾥ 6)伐⽊⼚的起重机%{p a g e-b r e a k|第⼀章-⾍⼦|p a g e-b r e a k}% 第⼆章-卡夫卡绘画 1酒吧门上的牌。
2直升机机尾上。
3隧道⾥的墙上。
4有双头⽝出现的门附近。
5遇见第⼆个⾃爆⼈房间的墙上。
6第⼆个⼯作台外楼梯的天花板。
%{p a g e-b r e a k|第⼆章-卡夫卡绘画|p a g e-b r e a k}% 第⼆章-徽章 克莱尔篇 1刚开始的酒吧后⾯的地上。
生物化学各章节简答题归纳总结
生物化学第一章蛋白质的结构与功能1、用凯氏定氮法测得0.1g大豆中氮含量为4.4mg，试计算100g大豆中含多少克蛋白质？答：0.1g大豆中氮含量为 4.4mg，即0.044g/1g，则100g大豆含蛋白质含量为0.044x100x6.25=27.5g。
2、氨基酸侧链上可解离的功能基团有哪些？试举例说明之？答：不同的氨基酸侧链上具有不同的功能基团，如丝氨酸和苏氨酸残基上有羟基，半胱氨酸残基上有巯基，谷氨酸和天冬氨酸残基上有羧基，赖氨酸残基上有氨基，精氨酸残基上有胍基，酪氨酸残基上有酚羟基等。
3、使蛋白质沉淀的方法有哪些？简述之。
答：使蛋白质沉淀的方法主要有四种：①中性盐沉淀蛋白质，即盐析法。
②有机溶剂沉淀蛋白质。
③重金属盐沉淀蛋白质。
④有机酸沉淀蛋白质。
4、何谓蛋白质的变性作用？有何实际意义。
答：蛋白质的变性作用是指蛋白质在某些理化因素的作用下，其空间结构发生改变（不改变其一级结构），因而失去天然蛋白质的特性，这种现象称为蛋白质的变性作用。
意义：利用变性原理，如用乙醇、加热和紫外线消毒灭菌，用热凝固法检查尿蛋白等；防止蛋白质变性，如制备或保存酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时，应选择适当条件，防止其变性失活。
5、什么是蛋白质的两性电离和等电点？答：蛋白质分子中既有能解离成阴离子的基团，所以蛋白质是两性电解质。
在某一pH溶液中，蛋白质分子可成为带正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷为零，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。
6、为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
7、蛋白质的α-螺旋结构有何特点？答：α-螺旋结构特点有：①多肽链主链绕中心轴旋转，形成螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距有0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm。
生化代谢知识点总结高中
生化代谢知识点总结高中1. 新陈代谢的概念：新陈代谢是指机体内物质和能量的产生、转化和消耗以及由此引起的生理和生化变化的总和。
新陈代谢和代谢率有密切的关系。
2. 呼吸作用的基本概念：呼吸是一种生化作用，它是将空气中的氧气通过呼吸系统传送到细胞内，提供细胞所需的氧气，同时将细胞产生的二氧化碳从体内排出。
呼吸作用可分为外呼吸和内呼吸两部分。
3. 心肺循环系统的作用：心肺循环系统是指人体内血液循环的一部分，是将氧气和营养输送至全身各部分，并将代谢废物从组织细胞中清除出体外的系统。
它主要由心脏、血管、血和淋巴等组成。
4. 蛋白质代谢的基本过程：蛋白质是构成细胞和组织的基本物质，也是生命活动中不可缺少的组成成分。
蛋白质的代谢过程包括合成、分解和再生三个基本过程。
5. 脂质代谢的基本过程：脂质是一类具有高脂溶解性的生物大分子化合物。
脂质代谢主要包括脂肪酸的合成和分解、脂类酸的合成和分解等过程。
6. 糖类代谢的基本过程：糖类是生物体内非常重要的一类营养物质。
糖类代谢包括糖原的合成和分解、葡萄糖的合成和分解等过程。
7. ATP 的合成和水解： ATP 是细胞内的一种能量储存分子。
它的合成和水解是细胞内新陈代谢中一个重要的过程。
ATP 分子总是通过磷酸化和脱磷酸化的过程来提供能量。
8. 代谢速率和调节：代谢速率是生物体内代谢过程进行的速率，它受到内部和外部环境的多种因素的调节。
9. 细胞凋亡的相关知识：细胞凋亡是一种程序性细胞死亡过程，它在生物体生长发育、组织形态建立和维持中起着重要的作用。
10. 能量的转换：能量的转换是指生物体内一种形式的能量转换成另一种形式的能量的过程。
在生物体内，能量主要以生物体能力的形式储存和传递。
11. 糖原合成与糖原分解：糖原是一种多分枝的多聚糖，它主要储存在肝脏和肌肉组织中，是一种非常重要的能量储备物质。
12. 三酰甘油合成与分解：三酰甘油是一种脂肪酸基团与甘油通过酯键相连而成的一种脂类酸。
生化类化学知识点总结
生化类化学知识点总结一、生化类化学概述生化类化学是研究生物体内各种物质的化学组成和相互作用的科学，主要包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂类）的结构及其相互作用、生物催化（酶）、代谢物质的转化等内容。
生化类化学在医学、农学、动植物生长、发育及各种生理生化过程的研究中有着重要的应用价值。
二、蛋白质1. 蛋白质的结构蛋白质是生命物质中含量最多、功能最多样的一类化合物。
它是由α-氨基酸或无规则氨基酸组成的天然高聚物，在生物中担任构成细胞器、激素、酶、抗体、抗凝剂等重要物质的先天主要筑成元素。
蛋白质的空结构容许它能便捷地与其它生物大分子及无机分子发生作用。
2. 氨基酸α-氨基酸是构成蛋白质的最基本单元，它具有一定的组成结构（组合、立体构象、物理性质、化学性质），对蛋白质的功能具有决定作用。
氨基酸的基本结构包括α-C、α-氨基和α-羧基。
3. 蛋白质的空间结构蛋白质的空间结构是指蛋白质中α-氨基酸残基之间的空间排列位置及其相互作用关系。
蛋白质的空间结构对蛋白质的功能至关重要。
4. 蛋白质的生物学功能蛋白质是生命体内最为丰富、基本且复杂的大分子化合物，也是细胞构成和生理功能活动中至关重要的物质。
蛋白质的主要功能包括结构功能、酶功能、激素功能、运输功能、抗体功能等。
三、核酸1. DNA的结构DNA是脱氧核糖核酸的简称，是一类由脱氧核酸核苷酸构成的高分子化合物，是生物体内存储遗传信息的重要物质。
DNA的基本结构包括磷酸基、脱氧核糖糖类和氮碱基。
2. RNA的结构RNA是核糖核酸的简称，是一类由核糖核苷酸构成的高分子化合物。
RNA在细胞内有多种功能，包括RNA的结构、RNA的遗传信息传递、RNA的功能。
3. DNA的生物学功能DNA是生物体内的遗传物质，其主要功能包括储存、传递和表达遗传信息，参与细胞生长和分裂等。
四、多糖1. 多糖的结构多糖是一类由多种糖单元连接而成的高分子化合物，包括淀粉、糖原、纤维素、果胶等。
生物化学题——精选推荐
⽣物化学题考点分析本章为重点难点章节，知识点多，考点多。
以下列出详细考点：⼀、蛋⽩质（1）元素组成：碳、氢、氧、氮、硫等，各种蛋⽩质的氮元素含量接近为16%（即每克氮相当于6.25克蛋⽩质），据此可以通过测定⽣物样品中的含氮量⽽推算出样品中蛋⽩质的⼤致含量。
（2）蛋⽩质的基本单位：氨基酸（20种）必需氨基酸概念：⼈体需要⼜不能⾃⾝合成，必须由外界供给的氨基酸。
种类:苯丙、蛋、赖、⾊、苏、亮、异亮、缬。
（3）蛋⽩质多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋⽩质的⼀级结构，它是蛋⽩质的基本结构。
肽键是维持蛋⽩质⼀级结构的主要化学键。
（4）⼆级结构的类型：α-螺旋、β-折叠、β-转⾓和⽆规则卷曲。
⼆、蛋⽩质的理化性质，特别是两性电离、等电点和蛋⽩质的变性。
2、蛋⽩质变性：在某些理化条件下，蛋⽩质空间结构改变，⽣物活性丧失。
应⽤：杀菌消毒3、蛋⽩质沉淀——应⽤：重⾦属中毒抢救。
本章重点掌握酶的概念，酶催化化学反应的特点，酶的活性中⼼，酶原及酶原激活的意义。
另外需要理解影响酶促反应速度的因素。
1．酶：活细胞产⽣的具有催化活性的蛋⽩质。
特点：⾼效、专⼀、敏感、可调。
2．酶活性中⼼：酶分⼦上能结合底物并把底物转化为产物的部位。
3．酶原：没有活性的酶的前⾝。
酶原激活：酶原变成具有活性的酶的过程。
4．影响酶促反应速度的因素：温度，pH值，底物浓度，酶浓度，激活剂与抑制剂。
抑制剂：能降低酶活性但不使酶变性的物质，分为可逆和不可逆两类。
①、不可逆抑制：抑制剂+酶——→结合牢固，不能⽤物理⽅法解除，可⽤化学⽅法解除，难解除。
有机磷农药中毒和重⾦属离⼦中毒②、可逆抑制：抑制剂+酶——→以⾮共价键结合，可⽤物理⽅法解除，易解除A、竞争性抑制：抑制剂与底物相似，冒充底物，占领活性中⼼，可以通过增加底物来解除抑制B、⾮竞争性抑制：（不相似，不能冒充，不能占领），破坏酶的活性中⼼以外的基团本章重点掌握如下糖代谢的主要途径的概念及意义。
⼀、糖酵解：葡萄糖或糖原在⽆氧或缺氧的条件下，分解⽣成乳酸并产⽣少量ATP 的过程。
生化课本知识点总结归纳
生化课本知识点总结归纳1. 蛋白质蛋白质是生命活动中功能最为丰富的一类大分子化合物，是细胞的主要结构和功能单位。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、抗体、激素、载体等。
在生化课本中，学生需要了解蛋白质的组成、结构和功能，以及蛋白质的合成、降解和修饰等过程。
2. 核酸核酸是生物体内的重要大分子化合物，包括DNA和RNA。
在生化课本中，学生需要了解核酸的结构、功能和代谢途径。
此外，还需要了解DNA的复制、转录和翻译等过程，以及RNA的功能和合成过程。
3. 碳水化合物碳水化合物是生物体内的主要能量来源，也是细胞壁的主要组成成分之一。
在生化课本中，学生需要了解碳水化合物的结构、分类、代谢途径和生物学意义等知识点。
4. 脂质脂质是生物体内的重要大分子化合物，包括脂肪、磷脂和固醇等。
在生化课本中，学生需要了解脂质的结构、分类、功能和代谢途径，以及脂质在生物体内的生物学意义。
5. 酶酶是生物体内的重要催化剂，可以加快化学反应的速率，降低活化能。
在生化课本中，学生需要了解酶的结构、功能、酶促反应机制、酶与底物的结合方式、酶的特性和分类等知识点。
6. 代谢途径代谢途径是生物体内大量生化反应的有机组织，包括糖代谢途径、脂质代谢途径、蛋白质代谢途径和核酸代谢途径等。
在生化课本中，学生需要了解代谢途径的整体组织结构和相互关系，以及代谢途径中各种酶的作用和调节机制等知识点。
综上所述，生化课本的知识点涉及的内容非常丰富，需要学生具备扎实的化学和生物学基础，才能更好地理解和掌握其中的知识。
通过对生化知识点的总结归纳，可以帮助学生更好地理解生物化学的基本概念和原理，从而更好地应用于相关领域的学习和研究中。
生化课本知识点总结大全
生化课本知识点总结大全一、生物大分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，对细胞结构和功能的维持起着关键作用。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构等，不同的结构决定了蛋白质的特定功能。
2. 脂质：脂质是生物体内的重要结构材料，也是细胞膜的主要组成部分。
脂质分为甘油三酯、磷脂和类固醇等，它们在生物体内起到能量储存、细胞保护和信号传递等重要作用。
3. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内的重要营养物质，包括单糖、双糖和多糖等。
它们在细胞内能够提供能量，并且作为细胞壁的主要组成物质。
4. 核酸：核酸包括DNA和RNA，它们是遗传信息的储存和传递分子。
DNA是细胞的遗传物质，RNA在蛋白质合成过程中起着重要作用。
二、细胞内代谢过程1. 细胞呼吸：细胞通过细胞呼吸将有机物氧化成二氧化碳和水，产生大量的能量(ATP)。
细胞呼吸过程包括糖解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。
2. 光合作用：植物细胞通过光合作用将二氧化碳和水合成有机物，同时释放氧气。
光合作用分为光反应和暗反应两个阶段，叶绿体是光合作用的主要场所。
3. 代谢调控：细胞代谢过程受到多种调节因素的影响，包括激素、神经系统、温度和能量等。
代谢调控保持细胞内代谢的平衡状态，确保细胞正常工作。
三、酶的作用1. 酶的作用原理：酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶对底物具有高度专一性，能够选择性地促进底物的转化。
2. 酶的结构：酶分为蛋白质酶和核酸酶两种，它们在结构上具有特定的活性中心和底物结合位点。
酶的活性受到温度、pH值、金属离子和抑制剂等影响。
3. 酶促反应：酶促反应是一种高效、特异性和可逆的化学转化过程，酶可用于医药、工业和生化研究等领域。
四、遗传信息的传递和表达1. DNA复制：DNA复制是遗传信息传递的基础，它是双链DNA分离后每一链合成一新链的生物过程。
DNA复制由一系列酶和辅因子协同作用完成。
2. 转录：转录是DNA合成mRNA的过程，在细胞核内进行。
生化知识点重点章节总结
生化知识点重点章节总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的类大分子，其主要功能有结构支持、运输、储存、运动、免疫、酶和激素等。
蛋白质由氨基酸组成，具有20种氨基酸，其中9种是人体无法自行合成的必需氨基酸。
蛋白质结构包括初级、二级、三级和四级结构，其中三级结构决定了蛋白质的功能。
2.核酸核酸是生物体内负责遗传信息传递和蛋白质合成的分子，包括DNA和RNA两种类型。
DNA是遗传物质的主要携带者，其分子结构是由磷酸、脱氧核糖和四种碱基组成的双螺旋结构。
RNA主要包括mRNA、tRNA和rRNA三种类型，分别参与基因转录、翻译和蛋白合成。
3.多糖多糖是由单糖分子通过糖苷键连接而成的聚合物，包括淀粉、糖原、纤维素和果胶等。
多糖在生物体内具有储存能量、结构支持、细胞识别和免疫等重要功能。
4.脂质脂质是生物体内最常见的生物大分子，包括甘油三酯、磷脂和固醇等。
脂质在细胞膜的组成和结构中发挥重要作用，同时也是储存和传递能量的重要物质。
二、酶学1.酶的作用机理酶是生物体内的生物催化剂，能够加速生物反应的速率。
酶与底物之间形成酶底物复合物，通过降低活化能来促进反应的进行。
酶的活性受到温度、pH值、离子强度和底物浓度等影响。
2.酶的分类根据酶的催化反应和底物类型，酶可以分为氧化还原酶、转移酶、水解酶、合成酶和同化酶等。
不同类型的酶对底物的选择性和催化效率有所差异。
3.酶的调控酶的活性可以受到底物浓度、反馈抑制、蛋白激酶和蛋白酶等多种因素的调控。
此外，酶的合成和降解也会对其活性产生影响。
三、代谢途径1.糖代谢糖代谢是生物体内糖类物质参与能量产生和生物合成的过程，包括糖解和糖异生两个方面。
在糖解过程中，葡萄糖通过糖酵解或线粒体氧化途径分解产生ATP，而在糖异生过程中，非糖类物质通过逆糖解途径合成葡萄糖。
2.脂肪酸代谢脂肪酸代谢包括脂质的降解和合成两个过程。
脂肪酸通过β氧化途径在线粒体内被分解成辅酶A和乙酰辅酶A，再进入三羧酸循环产生ATP。
2016资格考试生化检验分章节复习(一、二)
2016资格考试生化检验分章节复习（一、二）第一、二章糖代谢紊乱及糖尿病的检查一、A11、以下说法正确的是（）。
A、标本分析前放置一段时间会使血糖结果偏高B、毛细血管内血液葡萄糖低于静脉血C、全血葡萄糖浓度比血浆低5%～10%D、脑脊液葡萄糖含量增高可见于病毒性脑膜炎E、全血标本放置久血糖减低，主要是红细胞对糖的酵解2、血糖去路的主要途径是（）。
A、糖酵解B、有氧氧化C、合成糖原D、转化成脂肪E、通过尿液排出体外3、1999年2月WHO接受了1997年美国糖尿病协会关于糖尿病分类的新建议，将糖尿病分为（）。
A、1型糖尿病、2型糖尿病、妊娠期糖尿病、其他特殊类型糖尿病B、Ⅰ型糖尿病、Ⅱ型糖尿病、营养不良相关性糖尿病、其他类型糖尿病C、临床类型和统计学危险性两大类糖尿病D、糖尿病、糖耐量减低和妊娠期糖尿病E、IDDM、NIDDM、糖耐量受损、妊娠期糖尿病4、下列最易引起测尿葡萄糖氧化酶试剂带假阳性反应的是（）。
A、标本放置过久B、高浓度的酮体C、大量的维生素CD、过氧化氢E、果糖5、糖原分子中主要的化学键是（）。
A、3，5-糖苷键B、2，6-糖苷键C、1，4-糖苷键D、1，6-糖苷键E、1，5-糖苷键6、葡萄糖转化为乳酸或丙酮酸的过程叫做（）。
A、糖酵解B、糖原合成C、糖原分解D、糖异生E、糖氧化7、胰岛素原与胰岛素的比较是（）。
A、分子量比胰岛素小的单链多肽B、分子量比胰岛素大的两条多肽链C、分子量比胰岛素大的单链多肽D、分子量比胰岛素小的两条多肽链E、16个氨基酸组成的信号肽8、有关胰岛素释放试验正常时胰岛素峰时应在30～60min，峰值达基础值的多少倍（）。
A、1～2倍B、2～5倍C、5～10倍D、10～15倍E、10～20倍9、进食后被吸收入血的单糖，最主要的去路是（）。
A、在组织器官中氧化供能B、在肝、肌肉、肾等组织中合成糖原C、在体内转化为氨基酸D、在体内转化为脂肪E、经肾由尿排出10、检测葡萄糖的特异性最高的方法是（）。
2017年临床检验技师考试生化检验第十二章重要考点
2017年临床检验技师考试生化检验第十二章重要考点胰腺是人体内仅次于肝脏的第二大外分泌器官，胰腺具有外分泌和内分泌双重功能。
其外分泌功能主要由腺泡细胞和导管壁细胞完成，分泌胰液至十二指肠参与食物的消化。
胰腺的内分泌功能主要由散在于胰腺的腺泡组织之间的胰岛细胞完成，分泌胰岛素、胰高血糖素和胰多肽等激素。
胰岛细胞分为5种功能不同的细胞类型：A细胞(α细胞)占胰岛细胞的20%，分泌胰高血糖素；B细胞(β细胞)数量最多，约占75%，分泌胰岛素；D细胞(δ细胞)占胰岛细胞的5%左右，分泌生长抑素；D1细胞和PP细胞数量极少。
各种胰岛细胞对物质代谢的调节及维持血糖水平的作用见表16-1。
表16-1 胰腺主要内分泌激素生理功能表激素分子量分泌细胞生理功能胰岛素5700胰岛B细胞促进组织细胞摄取、贮存和利用葡萄糖、抑制糖异生促进脂肪合成、抑制脂肪水解促进蛋白质与核酸的合成和储存胰高血糖素3485胰岛A细胞促进肝糖原分解和糖异生作用促进脂肪分解、酮体生成，减少蛋白质合成胰多肽4200PP细胞调节胃液和胰液的分泌生长抑素1638胰岛D细胞抑制生长素及消化道激素的分泌抑制消化腺外分泌血管活性肠肽3326胰岛D1细胞扩张血管，增强心肌收缩力扩张支气管和肺血管，增加肺通气量降低消化管壁肌张力，抑制胃酸分泌与胰腺的内分泌功能紊乱有关的疾病及检验已在其它章节阐述，本章内容主要叙述与胰腺外分泌功能有关的疾病及检验。
一、胰腺的外分泌功能胰腺的腺泡细胞和导管壁细胞能分泌胰液，正常成人每日胰液的分泌量为1000~2000ml。
胰液是一种无色、无味、略带黏性的透明碱性液体，pH值为7.8~ 8.4，比重为1.007~ 1.042，渗透压与血浆相近。
其中含有水、电解质和各种消化酶等。
(一) 电解质胰液的电解质来源于血浆，包括多种阳离子和阴离子，阳离子有Na+、K+、Ca2+和Mg2+，含量与血浆中略有差异，其中Na+比血浆中高10mmol/L，K+的浓度与血浆中相近，Ca2+浓度比血浆中略低。
生化复习——精选推荐
⽣化复习⽣物化学习题汇集-2⽬录第⼀章蛋⽩质第⼆章酶与辅酶第三章核酸第四章激素第五章维⽣素第六章糖代谢第七章脂类代谢第⼋章⽣物氧化与氧化磷酸化第九章氨基酸代谢第⼗章核苷酸代谢第⼗⼀章物质代谢的联系与调节第⼗⼆章 DNA的⽣物合成第⼗三章 RNA的⽣物合成第⼗四章蛋⽩质的⽣物合成第⼗五章基因表达调控第⼗六章基因重组与基因⼯程第⼗七章糖蛋⽩、蛋⽩聚糖和细胞外基质第⼗⼋章基因与⽣长因⼦第⼗九章基因诊断与基因治疗参考⽂献前⾔⽣命科学的巨⼤变化源⾃于⽣物化学、分⼦⽣物学和相关学科的发展。
⽽⽣物化学⼜是学习其他⽣物学科的基础，今天所有学习⽣物学的学⽣都意识到良好的⽣物化学基础对他们今后的学习与⼯作是多么重要。
但是⾯对⼀个如此庞杂和深刻的⽣物化学知识体系，初学者常常感到茫然和困惑，系统的习题训练可以帮助和引导学⽣克服这种困难。
因此有必要整理编排⼀套密切联系和反映最新⽣物化学教材内容的习题，供学习参考⽤。
由于我们学习时采⽤的是沈同、王镜岩的《⽣物化学》第三版，本习题集主要以该书为参考，同时部分参照郑集、陈均辉编著的《普通⽣物化学》第三版的编排结构，确定了本习题集章节内容。
在习题编排上兼顾了各种题型、各个章节内容和多种思维的训练，尽可能多地涵盖了王镜岩的《⽣物化学》第三版的主要内容，对⽣物化学的学习能够起到巩固与强化的作⽤。
第⼀章蛋⽩质⼀、单选题1．有⼀混合蛋⽩质溶液，各种蛋⽩质的pI分别为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3。
电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是(D)A．5.0 B．4.0 C．6.0 D．7.0 E．8.02．下列蛋⽩质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是(B)A．⾎清清蛋⽩(分⼦量68 500) B．马肝过氧化物酶(分⼦量247 500)C．肌红蛋⽩(分⼦量16 900) D．⽜胰岛素(分⼦量5 700)E．⽜β乳球蛋⽩(分⼦量35000)3．蛋⽩质分⼦引起280nm光吸收的最主要成分是(D)A．肽键B．半胱氨酸的-SH基C．苯丙氨酸的苯环D．⾊氨酸的吲哚环E．组氨酸的咪唑环4．含芳⾹环的氨基酸是(B)A．Lys B．Tyr C．Val D．Ile E．Asp5．下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A)A．酸性氨基酸B．含硫氨基酸C．⽀链氨基酸D．芳⾹族氨基酸E．碱性氨基6．变性蛋⽩质的特点是(B)A．黏度下降B．丧失原有的⽣物活性C．颜⾊反应减弱D．溶解度增加E．不易被胃蛋⽩酶⽔解7．蛋⽩质变性是由于(B)A．蛋⽩质⼀级结构改变B．蛋⽩质空间构象的改变C．辅基的脱落D．蛋⽩质⽔解E．以上都不是8．以下哪⼀种氨基酸不具备不对称碳原⼦(A)A．⽢氨酸B．丝氨酸C．半胱氨酸D．苏氨酸E．丙氨酸9．下列有关蛋⽩质β折叠结构的叙述正确的是（E）A．β折叠结构为⼆级结构B．肽单元折叠成锯齿状C．β折叠结构的肽链较伸展D．若⼲肽链⾻架平⾏或反平⾏排列，链间靠氢键维系E．以上都正确10．可⽤于蛋⽩质定量的测定⽅法有（B）A．盐析法B．紫外吸收法C．层析法D．透析法E．以上都可以11．镰状红细胞贫⾎病患者未发⽣改变的是（E）A．Hb的⼀级结构B．Hb的基因C．Hb的空间结构D．红细胞形态E．Hb的辅基结构12．维系蛋⽩质⼀级结构的化学键是（B）A．氢键B．肽键C．盐键D．疏⽔键E．范德华⼒13．天然蛋⽩质中不存在的氨基酸是（B）A．半胱氨酸B．⽠氨酸C．羟脯氨酸D．蛋氨酸E．丝氨酸14．蛋⽩质多肽链书写⽅向是（D）A．从3'端到5'端B．从5''端到3'端C．从C端到N端D．从N端到C端E．以上都不是15．⾎浆蛋⽩质的pI⼤多为pH5～6，它们在⾎液中的主要存在形式是（B）A．兼性离⼦B．带负电荷C．带正电荷D．⾮极性分⼦E．疏⽔分⼦16．蛋⽩质分⼦中的α螺旋和β⽚层都属于（B）A．⼀级结构B．⼆级结构C．三级结构D．域结构E．四级结构17．α螺旋每上升⼀圈相当于氨基酸残基的个数是（B）A．4.5B．3.6C．3.0D．2.7E．2.518．下列含有两个羧基的氨基酸是（E）A．缬氨酸B．⾊氨酸C．赖氨酸D．⽢氨酸E．⾕氨酸19．组成蛋⽩质的基本单位是（A）A．L-α-氨基酸B．D-α-氨基酸C．L，β-氨基酸D．L，D-α氨基酸E．D-β-氨基酸20．维持蛋⽩质⼆级结构的主要化学键是（D）A．疏⽔键B．盐键C．肽键D．氢键E．⼆硫键21．蛋⽩质分⼦的β转⾓属于蛋⽩质的（B）A．⼀级结构B．⼆级结构C．结构域D．三级结构E．四级结构22．关于蛋⽩质分⼦三级结构的描述错误的是（A）A．具有三级结构的多肽链都具有⽣物学活性B．天然蛋⽩质分⼦均有这种结构C．三级结构的稳定性主要由次级键维系D．亲⽔基团多聚集在三级结构的表⾯E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸序列23．有关⾎红蛋⽩(Hb)和肌红蛋⽩(Mb)的叙述不正确的是（D）A．都可以与氧结合B．Hb和Mb都含铁C．都是含辅基的结合蛋⽩D．都具有四级结构形式E．都属于⾊蛋⽩类24．具有四级结构的蛋⽩质特征是（E）A．分⼦中必定含有辅基B．四级结构在三级结构的基础上，多肽链进⼀步折叠、盘曲形成C．依赖肽键维系四级结构的稳定性D．每条多肽链都具有独⽴的⽣物学活性E．由两条或两条以上的多肽链组成25．关于蛋⽩质的四级结构正确的是（E）A．⼀定有多个不同的亚基B．⼀定有多个相同的亚基C．⼀定有种类相同，⽽数⽬不同的亚基数D．⼀定有种类不同，⽽数⽬相同的亚基E．亚基的种类，数⽬都不⼀定相同26．蛋⽩质的⼀级结构及⾼级结构决定于（C）A．亚基B．分⼦中盐键C．氨基酸组成和顺序D．分⼦内部疏⽔键E．分⼦中氢27．蛋⽩质形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定（E）A．溶液pH⼤于pI B．溶液pH⼩于pIC．溶液PH等于pI D．在⽔溶液中E．溶液pH等于7.428．蛋⽩质的等电点是（E）A．蛋⽩质溶液的pH等于7时溶液的pHB．蛋⽩质溶液的PH等于7.4时溶液的pHC．蛋⽩质分⼦呈负离⼦状态时溶液的pHD．蛋⽩质分⼦呈正离⼦状态时溶液的pHE．蛋⽩质的正电荷与负电荷相等时溶液的pＨ29．蛋⽩质溶液的主要稳定因素是（C）A．蛋⽩质溶液的黏度⼤B．蛋⽩质在溶液中有“布朗运动”C．蛋⽩质分⼦表⾯带有⽔化膜和同种电荷D．蛋⽩质溶液有分⼦扩散现象E．蛋⽩质分⼦带有电荷30．蛋⽩质分⼦中存在的含巯基氨基酸是（C）A．亮氨酸B．胱氨酸C．蛋氨酸D．半胱氨酸E．苏氨酸31．维持⾎浆胶体渗透压的主要蛋⽩质是（A）A．清蛋⽩B．αl球蛋⽩C．β球蛋⽩D．γ球蛋⽩E．纤维蛋⽩原32．⾎清在饱和硫酸铵状态下析出的蛋⽩质是（D）A．纤维蛋⽩原B．球蛋⽩C．拟球蛋⽩D．清蛋⽩E．β球蛋⽩33．胰岛素分⼦A链与B链交联是靠（D）A．疏⽔键B．盐键C．氢键D．⼆硫键E．范德华⼒34．蛋⽩质中含量恒定的元素是（A）A．N B．C C．O D．H E．Fe35. 下列哪项与蛋⽩质的变性⽆关？（A）A. 肽键断裂B．氢键被破坏C．离⼦键被破坏D．疏⽔键被破坏36. 氨基酸在等电点时具有的特点是：（E）A．不带正电荷B．不带负电荷C．A和B D．溶解度最⼤E．在电场中不泳动37.在下列检测蛋⽩质的⽅法中，哪⼀种取决于完整的肽链？（D）A．凯⽒定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法⼆、多选题1．关于蛋⽩质的组成正确的有（ABCD）A．由C，H，O，N等多种元素组成B．含氮量约为16％C．可⽔解成肽或氨基酸D．由α-氨基酸组成E．含磷量约为10％2．蛋⽩质在280nm波长处的最⼤光吸收是由下列哪些结构引起的（BC）A．半胱氨酸的巯基B．酪氨酸的酚基C．⾊氨酸的吲哚基D．组氨酸的异吡唑基E．精氨酸的胍基3．关于蛋⽩质中的肽键哪些叙述是正确的（ABC）A．⽐⼀般C—N单键短B．具有部分双键性质C．与肽键相连的氢原⼦和氧原⼦呈反式结构D．肽键可⾃由旋转E．⽐⼀般C—N单键长4．⾕胱⽢肽（BCE）A．是⼀种低分⼦量蛋⽩质B．在氨基酸吸收过程中起作⽤C．可进⾏氧化还原反应D．由⾕氨酸、胱氨酸和⽢氨酸组成E．其还原型有活性5．蛋⽩质的α螺旋结构（ACD）A．多肽链主链⾻架＞C=O基氧原⼦与＞N－H基氢原⼦形成氢键B．脯氨酸和⽢氨酸对α螺旋的形成⽆影响C．为右⼿螺旋D．每隔3.6个氨基酸残基上升⼀圈E．侧链R基团出现在螺旋圈内6．关于蛋⽩质结构的叙述正确的有（ABCD）A．蛋⽩质的⼀级结构是空间结构的基础B．亲⽔氨基酸侧链伸向蛋⽩质分⼦的表⾯C．蛋⽩质的空间结构由次级键维持D．有的蛋⽩质有多个不同结构和功能的结构域E．所有蛋⽩质都有⼀、⼆、三、四级结构7．关于蛋⽩质变性的叙述哪些是正确的（BD）A．尿素引起蛋⽩质变性是由于特定的肽键断裂B．变性是由于⼆硫键和⾮共价键破坏引起的C．变性都是可逆的D．变性蛋⽩质的理化性质发⽣改变E．变性蛋⽩质的空间结构并⽆改变8．下列哪些蛋⽩质含有铁（ABCD）A．细胞⾊素氧化酶B．肌红蛋⽩C．⾎红蛋⽩D．过氧化酶E．卵清蛋⽩9．下列哪些⽅法基于蛋⽩质的带电性质（AC）A．电泳B．透析和超滤C．离⼦交换层析D．凝胶过滤E．超速离⼼10．蛋⽩质的α螺旋结构⼗分牢固，但如果在多肽链中出现下列哪些情况，将会妨碍α螺旋形成？（ABC）A．连续的天冬氨酸B．连续的碱性氨基酸C．脯氨酸D．丙氨酸E．苏氨酸11．已知卵清蛋⽩pI=4.6，β乳球蛋⽩pI=5.2，糜蛋⽩酶原pI=9.1，上述蛋⽩质在电场中的移动情况为（BC）A．缓冲液pH为7.0时，糜蛋⽩酶原向阳极移动，其他两种向阴极移动B．缓冲液pH为5.0时，卵清蛋⽩向阳极移动，其他两种向阴极移动C．缓冲液pH为9.1时，糜蛋⽩酶原在原地不动，其他两种向阳极移动D．缓冲液pH为5.2时，β乳球蛋⽩在原地不动，卵清蛋⽩向阴极移动，糜蛋⽩酶原移向阳极E．缓冲液pH为5.0时，卵清蛋⽩向阴极移动，其他两种向阳极移动12．蛋⽩质处于pH等于其pI的溶液时，蛋⽩质分⼦解离状态可为（AB）A．蛋⽩质分⼦解离为正、负离⼦的趋势相等，为兼性离⼦B．蛋⽩质的净电荷为零C．具有相等量的正离⼦和负离⼦D．蛋⽩质分⼦处于不解离状态E．蛋⽩质分⼦解离带同⼀种电荷13．组成⼈体蛋⽩质的氨基酸（AD）A．都是α-氨基酸B．都是β-氨基酸C．除⽢氨酸外都是D系氨基酸D．除⽢氨酸外都是L系氨基酸E．L系和D系氨基酸各半14．属于蛋⽩质⼆级结构的有（ABCE）A．α螺旋B．β折叠C．β转⾓D．亚基E．⽆规卷曲15．含羟基的氨基酸有（ABD）A．苏氨酸B．丝氨酸C．赖氨酸D．酪氨酸E．半胱氨酸三、填空题1. 组成蛋⽩质的元素有_______、______、______、______。
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第一章: 蛋白质的结构与功能1．蛋白质元素组成，利用何种元素可推算出其在样品中含量？2．组成蛋白质的氨基酸基本分类，根据是什么？3．蛋白质的一级结构与空间结构（二、三、四级，基元）概念，稳定力量。
4．α－螺旋和β－折叠的结构特征。
5．多肽链中氨基酸测定，主要分析方法。
6．蛋白质分子量测定基本方法有几种？7．蛋白质变性及理化性质改变的特征8．何谓蛋白质的等电点（pI）？在酸性或碱性环境中，某一pI的蛋白质带电荷会一样吗？会带何种电荷？9．蛋白质亲水胶体特征及稳定因素。
10．蛋白质分离纯化基本依据？常用方法。
第二章: 核酸的结构与功能1．单核苷酸组成成分及其各成分之间的连接方式：ATP、NAD、ANDP、FAD、cAMP 的组成和中文读法2．DNA分子一级、二级、三级结构概念（注意原核与真核生物的相似与区别）3．参与Pr生物合成的三种RNA（tRNA、rRNA、mRNA）细胞含量、分子大小、稳定性、构成或构型。
4．核酸的理化性质包含哪几个方面？5．核酸变性、复性、杂交概念（注意在某一种情况下构型的变化）6．DNA、RNA分离纯化的基本原则7．核酸含量的测定方法有几种？方法的建立以何种核酸成分为基础的？第三章: 酶1．作为生物催化剂的特点2．何谓酶的专一性？分几类？3．酶分类的根据？分几类？命名分类？4．全酶构成？各成分在酶促反应中作用？5．金属离子在酶分子中作用？6．B族Vit辅酶形式是什么？一般有何作用？7．酶的活性中心及必需基团？8．酶促反应影响因素有哪些？9．最适pH，最适T，Km意义。
10．酶高效率的机制？11．何谓酶的抑制作用？抑制剂分类？12．竞争性抑制剂与非竞争抑制剂对酶的抑制作用方式各是怎样？对Km，Vmax影响如何？13．从对酶作用考虑，有机磷中毒与重金属中毒机理及急救机理？14．寡聚酶，同工酶，诱导酶。
15．酶的活性单位定义。
第四章: 糖代谢1．糖的化学本质是什么？糖类在体内有何生理功能？2．什么是糖酵解？有何生理意义？3．何谓有氧氧化？有氧氧化主要分为几个阶段？有何生理意义？4．何谓三羧酸循环？有何生理作用？5．什么是磷酸戊糖途径？有何生理意义？6．什么是糖异生？其生理意义是什么？7．试述丙酮酸是如何异生成糖的？8．糖原是如何合成和分解的？9．试比较肝糖原与肌糖原的合成有何异同点？10．食物中的淀粉是怎样被消化吸收的？又怎样转变成肝糖原？11．比较糖代谢各途径在细胞内进行的部位、关键酶、产物、ATP生成与消耗。
12．下列反应中各需何种辅助因素或辅酶？各起何作用？（1）丙酮酸→乳酸；（2）葡萄糖→6一磷酸葡萄糖；（3）糖原（Gn）→糖原（Gn＋l）（4）琥珀酰COA→琥珀酸十HSCoA；（5）丙酮酸十CO2→草酰乙酸；（6）3-磷酸甘油醛十Pi→1，3一二磷酸甘油酸；（7）1，3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸。
13．写出糖酵解和糖异生途径的关键酶14．6一磷酸葡萄糖、1，6—二磷酸果糖、草酰乙酸是如何彻底氧化的？每1分子分解时各产生多少ATP？15．什么是巴斯德效应？16．什么是乳酸循环？其生理意义是什么？17．血糖的来源和去路有那些？胰岛素，胰高血糖素，糖皮质激素，肾上腺素如何调节血糖？18．什么是糖原累积症？第五章: 脂类酸代谢1.饱和脂酸如何氧化供能？2.计算软脂酸氧化成水和CO2时，可使多少ADP磷酸化生成ATP？3.在体内糖如何转变成脂肪？4.何谓酮体？酮体是如何生成和氧化？酮体代谢有何生理意义？5.血浆脂蛋白可分为那几类？各有何生理功用？6.何谓脂肪动员？何谓载脂蛋白？何谓脂肪酸的β-氧化？7.何谓营养必需脂肪酸？8.试述VLDL和LDL代谢？9.列举下列通路的限速酶及其调节因素：（1）脂肪酸合成（2）脂肪动员（3）胆固醇含成10. 说明下列通路的生理意义：（1）甘油一酯支路（2）柠檬酸一丙酮酸循环（3）脂肪酸β-氧化11. 胆汁酸盐在脂类消化吸收中有何作用？12. 丝氨酸如何转变成卵磷脂中胆硷？13. 计算硬脂酸（C18）彻底氧化时生成的 A T P量及合成一分子硬脂酸需要的A T P、NADPH及乙酰COA的量。
14. 脂肪酸进入肝脏后有哪几条去路？15. 胆固醇及脂肪酸合成所需原料如何从糖代谢得到供应。
16. 进食糖类是通过哪些环节而促进脂肪合成的？17. 比较脂肪酸合成与脂肪酸β-氧化过程的区别。
第六章:生物氧化1．解释下列名词（1）生物氧化（2）细胞色素（3）呼吸链（4）氧化磷酸化（5）P／O值（6）解偶联剂3．请写出NADH氧化及琥珀酸氧化的二条呼吸链并比较在组成上的异同点。
4．组织中肌酸有何生理功能？5．动物注射2，4一二硝基苯酚，会立即出现体温升高，何故？6．请写出呼吸链抑制剂在呼吸链中的作用？为何说氰化物对机体是剧毒物质？7．电子传递链概念及排列组成8．电子传递链中ATP产生的部位9．线粒体外还原当量转运入线粒体内的两条途径？第七章: 氨基酸代谢1．氮平衡及状态及意义？营养必需AA 食物Pr的互补作用2．蛋白质的消化、吸收与腐败3．体内蛋白质降解途径4．联合脱氨基作用形式及部位特征5．α－酮酸的去路6．氨的来源、转运与去路7．鸟氨酸循环、部位，过程，调节8．高血氨症；肝昏迷氨中毒学说9．γ－氨基丁酸（ＧＡＢＡ）、牛磺酸、组胺、５－羟色胺、多胺来源哪些AA？10．一碳单位及来源、生理功用11．巨幼红细胞贫血与一碳单位和甲硫氨酸循环关联？12．甲硫氨酸循环过程及生理意义13．何谓活性甲基、活性硫酸？来源？14．心肌损伤患者哪种转氨酶和肌酸激酶升高？15．Tyr与哪些神经递质生成有关？白化症，黑尿酸症，巴金森氏与其何关联？第八章: 核苷酸代谢1．核酸消化吸收的基本过程及其有关的消化酶。
2．核酸在体内分解代谢的基本反应通路，嘌呤与嘧啶的分解产物是什么？3．嘌呤和嘧啶的合成原料是什么？4．嘌呤嘧啶合成途径有哪些？特点？5．脱氧核糖核酸如何生成？6．什么是嘌呤和嘧啶核苷酸合成的补救通路？7．体内如何调节嘌呤和嘧啶核苷酸的合成？第九章: 物质代谢调节1．物质代谢的特点2．物质代谢的相互联系3．组织、器官的代谢特点及联系（营养物质互变关系）4．代谢调节细胞水平：酶的隔离：分布意义，选择几条相关的代谢途径说明代谢调节是通过对关键酶活性的调节实现5．酶活性调节方式：快速调节：变构调节及化学修饰调节概念、方式、意义迟缓调节：通过对酶蛋白分子的合成或降解改变细胞内酶量。
激素水平的代谢调节：整体调节：6．饥饿，应急状态三大营养物质的代谢状态如何？第十章: DNA的生物合成1．遗传信息传递的中心法则，半保留复制2．简述原核生物DNA-pol的种类及其作用？3．DNA聚合酶的即时校读4．DNA复制的保真性所依赖的三种机制。
5．复制的半不连续性，岗崎片断6．参与原核生物DNA复制的各种酶与蛋白质及其作用。
7．何谓突变，突变有哪些类型。
（了解影响突变的因素有哪些）8．简述DNA损伤的三种主要修复方式。
9．逆转录及逆转录酶的三种活性。
第十一章: RNA的生物合成1．转录，模板链，不对称转录，核心酶（α2ββˊ），断裂基因2．何谓启动子，原核生物启动子中有哪些特征序列，作用如何？3．简述原核生物转录起始过程。
4．简述原核生物转录终止的两种形式。
5．简述真核生物中mRNA和tRNA的转录后加工6．试比较复制和转录过程有何相似和不同。
第十二章: 蛋白质的生物合成1．顺反子遗传密码* 开放阅读框架* S-D序列2．遗传密码有哪些特点？（特点中涉及的概念要掌握）3．氨基酰-tRNA合成酶的功能及作用特点？4．在蛋白质合成过程中，各种RNA起什么作用？5．简述蛋白质生物合成的延长过程。
6．多聚核蛋白体7．翻译后加工包括哪些方面？8．分子伴侣9．以分泌蛋白进入内质网为例，理解蛋白质的靶向输送。
第十三章: 基因表达调控1．概念：基因表达、管家基因、组成性表达、操纵子、基因重组、SOS反应2．基因表达的规律3．基因表达的方式4．基因转录激活调节与哪些基本要素有关？5．原核生物转录调节的特点6．何谓乳糖操纵子？其结构组成？7．在以下状态时，乳糖操纵子是开启还是关闭的？为什么？如开启，其转录水平如何？为什么？A．培养基中同时存在高浓度G和乳糖B．培养基中只存在乳糖C．培养基中存在低浓度G和高浓度乳糖8．Trp operon，，均为转录调节机制，各自的调节机制特点是什么？9．真核生物基因组结构特点及表达调控特点。
10．葡萄糖存在时，大肠杆菌不能利用乳糖，当葡萄糖耗尽后，大肠杆菌才利用乳糖。
请运用所学乳糖操纵子的有关知识解释其机制。
第十四章: 基因工程与基因重组1．自然界常见基因转移及重组现象有哪些？掌握其定义？2．DNA克隆技术基本步骤？3．常用的工具酶有几种？4．何谓基因载体？有几类？5．有哪些方法可以使外源DNA和载体DNA连接。
6．常见的重组体的筛选方式分类？举例说明。
7．现有一研究项目，拟从人DNA中获得特定的长约1000bp的片段（此片段编码某生长因子），并拟将此生长因子大量生产。
请你根据所学知识（可参阅其它有关资料），拟出一个可行的方案来。
8．基本概念：同源重组、特异位点的重组、转化作用、转座子、DNA克隆、限制性核酸内切酶、粘性末端、钝性末端、配伍末端、基因组DNA文库、cDNA文库、基因诊断、基因治疗第十五章: 细胞信息转导1．细胞信号传导有关的信息物质分类。
2．受体？受体分类（膜受体分类及结构特征）3．受体作用特点4．传导途径：画一简单示意图，将膜受体介导的信号传导途径小结，归纳。
并注意传导途径中环节的激活的机制（如G蛋白活化，PKA激活，IP3与胞内钙升高关系等）。
5．掌握cAMP－PKA，Ca2+－依赖性蛋白激酶激活途径。
6．受体激酶活性的有关途径2016年硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲考试题型：填空题（30～40分），名词解释（40～50分），问答题（60～80分）考试内容：一．氨基酸组成蛋白质的氨基酸的分子结构与分类，特殊氨基酸举例，两性解离与等电点，化学性质，光学性，氨基酸的纯化、生产与应用二．蛋白质1. 肽：概念、结构与性质，活性肽2. 蛋白质的一级结构：氨基酸顺序的多样性，一级结构举例及简要表达式，胰岛素，一级结构在蛋白质结构中的作用，氨基酸序列与生物进化，同源蛋白3. 蛋白质的高级结构：酰胺平面及其特点，二级结构，超二级结构与结构域，三级结构与构象、构型，维持三级结构的作用力，四级结构及其特点，球状与纤维状蛋白质4. 蛋白质结构与功能：肌红蛋白、血红蛋白的结构与功能，变构效应，分子病，免疫系统（简介）与免疫球蛋白，肌球/动蛋白结构与功能，蛋白质的结构与功能的进化5. 蛋白质分离纯化和表征：蛋白质的性质，变性与复性，聚合与沉淀，纯化方法，定性与定量，功能的研究三．酶1. 酶通论：酶的概念，酶催化特性，酶的分类与命名，专一性，酶活力及其测定，酶工程简介2. 酶催化机理：活性中心，催化机理，活化能，催化作用举例，酶活性的调节3. 酶催化反应动力学：反应速率，底物浓度对反应速率的影响，温度对反应速率的影响，pH对反应速率的影响，激活剂对反应速率的影响，抑制作用及抑制剂对反应速率的影响四．维生素与辅酶概念，脂溶性维生素，水溶性维生素，作为辅酶的金属离子五．核酸通论，结构及其构象特点，理化性质，生物功能，研究方法六．新陈代谢1. 总论：代谢的概念，分解与合成，代谢的特点，生物能学，能量代谢，ATP 与高能磷酸化合物，代谢调节的概念，研究方法2. 糖酵解：过程，能量计算，调控，丙酮酸的去路3. TCA循环：丙酮酸脱氢酶系催化的反应，TCA过程，能量计算，调控，TCA 的地位4．生物氧化：概念，电子传递链，氧化磷酸化与底物磷酸化，ATP合成机制，葡萄糖彻底氧化形成ATP的数量计算，电子传递的抑制5. 戊糖磷酸途径与乙醛酸途径：过程、特点与作用6. 糖的异生作用：概念、过程及其特点7. 糖原的分解与合成：磷酸解与水解，生物合成，糖原代谢的调控8. 脂肪代谢：脂肪的水解，脂肪酸的氧化及能量计算，磷脂的代谢，脂肪酸代谢的调节，脂类的生物合成9. 蛋白质降解与氨基酸代谢：蛋白质的降解，氨基酸分解代谢，氨基酸分解产物的去路，生糖与生酮氨基酸，一碳单位，氨基酸的合成与调节10. 核酸的降解和核苷酸代谢：核酸、核苷酸的分解，核苷酸的合成11. 各物质代谢的联系与调控七．DNA的复制与修复DNA复制的特点与规则，复制有关酶，复制过程，端粒酶及其作用，DNA的损伤、修复与突变八．RNA的生物合成转录与翻译的概念，RNA聚合酶，生物合成，转录过程，转录后的加工，RNA 复制，逆转录九．蛋白质的生物合成密码子，遗传密码与mRNA，密码子的基本特性，核糖体的结构，多核糖体，tRNA 的作用与氨酰-tRNA合成酶，翻译的过程，翻译后的修饰，信号肽十．代谢调控代谢调控概述，代谢的调节水平，酶活性的调节，细胞水平调节，激素与神经系统调节，基因表达的调节普通生物学知识点总结1) 植物分类，植物组织分类；2) 叶的结构及功能；3) 鲍鱼的分类地位，原口动物；4) 减数分裂与有丝分裂的联系及区别；它们有什么重要的生物学意义；5) 内质网的的功能与分类；6) 真核动物的线粒体、核糖体与原核动物的线粒体、核糖体区别；7) 人类基因组计划的意义及你的看法；8) DNA 、RNA 、蛋白质各有什么生物学意义；9) 新陈代谢，细胞质遗传；10) 细胞分裂和细胞周期；减数分裂与有丝分裂的区别与联系；11) 光合作用；12) TAC；13) 基因、基因工程的概念、原理以及其基本的实验程序；14) 造血干细胞的概念；15) 白细胞的自我保护方式；16) 细胞连接，桥粒；卵裂；线粒体；细胞的全能性；17) tRNA 的二级结构、三级结构？中心法则；18) 粘菌是原核or真核？19) 蓝藻，淡水藻简单了解；20) 溶酶体由高尔基体分泌，了解高尔基体的一些知识；21) 达尔文自然选择学说主要内容；22) PCR原理，基本程序；23) 生物分类，五界24) 化学进化的过程；25) 无性生殖；内稳态；26) “学习”行为的方式了解；27) 生物发光了解28) 单克隆抗体免疫知识细胞免疫体液免疫等，半抗原29) 血液的作用；30) 蒸腾作用内呼吸外呼吸，细胞呼吸；31) 异养营养类型119页；32) 细胞中各种物质代谢相互关系83页；33) 生物膜模型各种细胞器功能及生物学意义。