二十氨基酸蛋白质和核酸
蛋白质和核酸的异同点
蛋白质和核酸的异同点
蛋白质和核酸是生命体中最基本的分子，它们在细胞中扮演着重要的
角色。
虽然它们都是由氨基酸组成的，但它们在结构和功能上有很大
的不同。
首先，蛋白质和核酸的结构不同。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而
成的线性聚合物，而核酸则是由核苷酸通过磷酸二酯键连接而成的线
性聚合物。
蛋白质的氨基酸有20种，而核酸的核苷酸只有4种。
此外，蛋白质的结构可以分为四级结构，即原生、二级、三级和四级结构，
而核酸只有原生和二级结构。
其次，蛋白质和核酸的功能也不同。
蛋白质是细胞中最重要的功能分
子之一，它们可以作为酶、激素、抗体、运输分子等。
蛋白质的功能
与它们的结构密切相关，不同的结构决定了不同的功能。
而核酸则主
要负责存储和传递遗传信息，包括DNA和RNA。
DNA是细胞中的遗传物质，它存储了生物的遗传信息，而RNA则负责将这些信息转录成蛋白质。
最后，蛋白质和核酸的合成方式也不同。
蛋白质的合成是通过翻译过
程完成的，即将mRNA上的信息转化为氨基酸序列。
而核酸的合成是通过复制过程完成的，即将DNA上的信息复制到新的DNA分子中。
综上所述，蛋白质和核酸在结构、功能和合成方式上都有很大的不同。
虽然它们都是由氨基酸组成的，但它们在生命体中扮演着不同的角色，是生命体中不可或缺的分子。
二十二章节氨基酸多肽蛋白质和核酸
4〕与甲醛的反响：
〔2〕羧基的反响 1〕酸性
2〕酯化反响
3〕脱羧反响
〔3〕氨基、羧基共同参与的反响
1〕与水合茚三酮反响〔可用来鉴别α– 氨基酸〕： α-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反响：
O
OH O
+RCH O C H
OH
O
N2H
水合茚三酮
OO N
O OH
兰紫色
2) 成肽反响
第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
(Amino acids、proteins and nucleic acids)
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids)
一. 氨基酸的构造和命名 二. 氨基酸的性质 三. α – 氨基酸的合成 四. 多 肽 五. 核 酸
2.α-氨基酸的构型： 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳，因此都具有
旋光性，且以L-型为主。
α-C为决定构型的碳原子：
3. 命名：由来源、性质命名。
氨基酸构型习惯用D、L标记，主要看α– 位手性碳， NH2 在右为D – 型， NH2在左为L – 型。
COOH
H 2N
H
CH3
L – 丙氨酸
自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸，而且是L–型。
O
O
RCH O C+ HCl RCH O CH Cl
N3H
N3H
O
O
RCH O C+NaOHRCH O C N+a
N3H
N2H
O R CHC O
NH2
OH H+
O R CHC O
新教材浙科版高中生物精品 第一单元 第2课时 蛋白质和核酸
5.不同生物的核酸、核苷酸及碱基的种类
项目
核酸 核苷酸 碱基 遗传物质
举例
原核生物 _D_N__A_和__R_N__A_ 8 种 5 种 _D__N_A__ 细菌、蓝细菌
真核生物 _D_N__A_和__R_N__A_ 8 种 5 种
病毒
只含DNA 只含RNA
4种 4种 4种 4种
_D_N__A_ _D_N__A_ _R_N__A_
2.下列关于人体中蛋白质功能的叙述，错误的是 A.效应B细胞产生的抗体可结合相应的病毒抗原 B.肌细胞中的某些蛋白质参与肌肉收缩的过程
√C.蛋白质结合Mg2＋形成的血红蛋白参与O2运输
D.细胞核中某些蛋白质是染色体的重要组成成分
蛋白质结合Fe2＋形成的血红蛋白参与O2的运输，C错误。
归纳
总结
各类蛋白质的分布及功能
3.蛋白质结构多样性与功能多样性
种类 排
列顺序
数目 空间结构
血红蛋白 抗体
4.蛋白质的变性 由各种 物理 、 化学 因素改变引起的蛋白质空间结构的改变，都会导致 蛋白质分子 生物学活性 的改变。如高温杀菌、消毒等。
(必修1 P12)蛋白质肽链的盘曲和折叠被解开时(热变性)，其特定功 能是否发生改变，还能被双缩脲试剂染成紫色吗？为什么？
形成过程会生成4个水分子 B.脑啡肽含有2个游离的氨基和2个游离的羧基
√C.用特殊水解酶作用于图中的①和②，可形成0条多肽链
D.高温、低温、过酸、过碱都可以使脑啡肽失去生物学活性
脑啡肽含有5个4种氨基酸，属于五 肽，在蛋白质分子合成过程中，失 去水分子数＝肽键数，所以这一过 程共生成4个水分子，A错误； 据图可知，该脑啡肽由4种氨基酸组成，含有1个游离的氨基(—NH2) 和1个游离的羧基(—COOH)，B错误； 用特殊水解酶作用于图中的①和②，可得到2个二肽和1个氨基酸，故 形成0条多肽链(三肽以上称为多肽)，C正确； 高温、过酸、过碱都可以破坏蛋白质的空间结构使脑啡肽失去生物学 活性，但低温不会，D错误。
蛋白质跟核酸
基因表达的调控
核酸通过与蛋白质的相互作用， 调控基因的表达，影响细胞功能 和发育。
细胞信号转导
某些核酸可以作为信号分子，参 与细胞信号转导过程，影响细胞 生长、分化和凋亡。
03
蛋白质与核酸的比较
组成上的比较
01
蛋白质是由氨基酸组成的生物大 分子，具有复杂的空间结构和功 能，是生命活动中不可或缺的物 质。
核酸分子通常以单链形式存在， 但在特定情况下可以形成双链结
构。
双螺旋结构
DNA通常以双螺旋结构存在，这 种结构由两条反向平行的链和碱基 之间的氢键形成。
三螺旋结构
某些情况下，DNA可以形成三螺旋 结构，这种结构由三条链和碱基之 间的氢键形成。
核酸的功能
遗传信息的载体
核酸是遗传信息的载体，通过 DNA的复制、转录和翻译过程， 将遗传信息传递给下一代或合成 蛋白质。
蛋白质跟核酸
• 蛋白质 • 核酸 • 蛋白质与核酸的比较 • 蛋白质与核酸的相互关系 • 蛋白质的组成
01
02
03
氨基酸
蛋白质是由氨基酸组成的 大分子化合物，常见的有 20种氨基酸，通过肽键连 接成肽链。
肽键
连接氨基酸的化学键，具 有极性，是蛋白质一级结 构的主要化学键。
生物检测
蛋白质和核酸具有高度的特异性和灵敏度，可以用于生物 检测中的标记和识别，为食品安全、环境监测等领域提供 技术支持。
THANKS
感谢观看
04
蛋白质与核酸的相互关系
蛋白质对核酸的影响
蛋白质是核酸的合成和复制过程中的 重要调节因子，可以影响核酸的转录 和复制过程，从而影响基因的表达。
蛋白质可以与核酸结合，形成复合物 ，对核酸的结构和稳定性产生影响， 从而影响核酸的功能。
细胞中的蛋白质和核酸知识点总结
细胞中的蛋白质和核酸知识点总结
细胞是生命的基本单位，其中蛋白质和核酸是细胞中最重要的
分子。
以下是关于细胞中蛋白质和核酸的知识点总结：
蛋白质
- 蛋白质是由氨基酸组成的大分子，是细胞中功能多样的工具。
- 氨基酸是构成蛋白质的基本单元，共有20种氨基酸。
- 蛋白质可以通过蛋白质合成过程产生，该过程包括转录和翻
译两个步骤。
- 蛋白质在细胞中扮演多种角色，包括酶催化反应、结构支持、运输物质等。
- 蛋白质的结构包括四个层次：一级结构、二级结构、三级结
构和四级结构。
核酸
- 核酸是细胞中的遗传物质，包括脱氧核酸（DNA）和核糖核
酸（RNA）。
- DNA是细胞中储存遗传信息的分子，由四种碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和鳕碱嘧啶）组成的双链结构。
- RNA参与蛋白质的合成，包括信使RNA（mRNA）、转运RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。
- 核酸的结构包括碱基、磷酸和糖组成的核苷酸。
以上是有关细胞中蛋白质和核酸的基本知识点总结。
深入了解这些知识有助于理解细胞的基本功能和生物过程。
氨基酸、蛋白质和核酸
21 氨基酸、蛋白质和核酸
2、与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2
R CH COOH + N2 OH
氨基酸的一种分析方法，测定放出N2的量可计 算分子中氨基的含量。称Vanslyke氨基氮测定法。
21 氨基酸、蛋白质和核酸
3、与甲醛反 应
氨基酸中的氨基与甲醛发生亲核加成反 应，生成N，N-二羟甲基氨基酸。
COOH H NH2
R
COOH H2N H
R
D-α-氨基酸
L-α-氨基酸
蛋白质水解得到的α-氨 基酸几乎都是L构型。
COOH H2N H
CH3
L-α-丙氨酸
21 氨基酸、蛋白质和核酸
组成蛋白质的20种常见氨基酸
结构
名称
缩写
等电点
NH2CH2COOH
甘氨酸
Gly
5.97
NH2
H3C
C H
COOH 丙氨酸
2．根据蛋白质的溶解性和组成
分类表
3．根据蛋白质分子形状 球状蛋白质和纤维状蛋白质
4．根据蛋白质生物功能 活性蛋白质和非活性蛋白质
2021/7/31
21 氨基酸、蛋白质和核酸
蛋白质的结构
蛋白质的空间结构
蛋白质的二级结构、三级结构和四级结构，称 为蛋白质的高级结构或空间结构。
二级结构是指蛋白质多肽链在空间的走向和排布方式。 蛋白质的二级结构主要有α-螺旋和β-折叠片两种形式。
21 氨基酸、蛋白质和核酸
三、α-氨基酸的化学性质
1、两性性质和等电点 2、与亚硝酸反应 3、与甲醛反应 4、氧化脱氨反应 5、脱羧反应 6、配位反应 7、与茚三酮反应
蛋白质和核酸在化学组成上的异同
蛋白质和核酸在化学组成上的异同
蛋白质和核酸是生物体内两种重要的大分子，它们在生物体内扮演着不同的角色。
蛋白质主要参与构成细胞和组织，是生命体内最重要的组成成分之一；而核酸则是DNA和RNA的主要组成部分，是生物遗传信息的媒介。
虽然蛋白质和核酸在功能和作用上有很大的区别，但它们在化学组成上也存在一些异同。
首先，它们都是由氨基酸构成的。
蛋白质是由20种不同的氨基酸组成的，而核酸则是由4种核苷酸组成的。
其次，它们的结构也有所不同。
蛋白质是由氨基酸通过连接成链状结构而形成的，而核酸则是由核苷酸通过磷酸二酯键连接成链状结构而形成的。
此外，蛋白质和核酸在化学性质上也存在一些差异。
蛋白质具有一定的酸碱性质，可以通过酸碱反应发生变化，而核酸则不具备酸碱性质。
另外，由于核酸中存在磷酸基团，因此它们在电性质上与蛋白质也有所不同。
总之，虽然蛋白质和核酸在功能和作用上有很大的不同，但它们在化学组成上也有着一些共同点和不同点，这些差异直接影响着它们的性质和功能。
- 1 -。
20种氨基酸的结构特点
20种氨基酸的结构特点氨基酸是构成蛋白质的基本单位，共有20种常见的氨基酸。
每种氨基酸都具有特定的结构特点，下面将逐一介绍这20种氨基酸的结构特点。
1. 丙氨酸（Alanine）：丙氨酸是一种非极性氨基酸，侧链为甲基，没有功能性团。
它在生物体内广泛存在，是蛋白质结构的重要组成部分。
2. 缬氨酸（Valine）：缬氨酸是一种疏水性氨基酸，侧链含有碳氧化合物，可以与其他氨基酸形成氢键，参与蛋白质的稳定结构。
3. 亮氨酸（Leucine）：亮氨酸也是一种疏水性氨基酸，侧链含有碳氢化合物，对蛋白质的折叠和稳定起重要作用。
4. 异亮氨酸（Isoleucine）：异亮氨酸是一种疏水性氨基酸，与亮氨酸相似，侧链中的碳氢化合物的位置不同。
5. 赖氨酸（Lysine）：赖氨酸是一种极性氨基酸，具有阳离子性。
它的侧链含有氨基和七元碳环，可以与DNA和RNA等核酸结合。
6. 苏氨酸（Threonine）：苏氨酸是一种极性氨基酸，侧链含有羟基，可作为磷酸化的底物，参与信号转导途径。
7. 苯丙氨酸（Phenylalanine）：苯丙氨酸是一种非极性氨基酸，侧链含有芳香环，对蛋白质的稳定结构起重要作用。
8. 鹅氨酸（Methionine）：鹅氨酸是一种非极性氨基酸，侧链含有硫氧化合物，参与蛋白质的折叠和稳定。
9. 色氨酸（Tryptophan）：色氨酸是一种非极性氨基酸，侧链含有芳香环和氮氧化合物，对蛋白质的稳定结构起重要作用。
10. 组氨酸（Histidine）：组氨酸是一种极性氨基酸，侧链含有芳香环和酰胺，可以接受或释放质子，参与酶的催化反应。
11. 苏胺酸（Serine）：苏胺酸是一种极性氨基酸，侧链含有羟基，可作为酶的催化剂或底物。
12. 苏氨酸（Threonine）：苏氨酸是一种极性氨基酸，侧链含有羟基，可作为磷酸化的底物，参与信号转导途径。
13. 苯丙氨酸（Phenylalanine）：苯丙氨酸是一种非极性氨基酸，侧链含有芳香环，对蛋白质的稳定结构起重要作用。
有机化学 第二十一章 氨基酸、蛋白质和核酸
氨基酸等电点可由相应氨基酸盐酸盐的pKa值求 出。如丙氨酸盐酸盐，可看作一个二元酸，具有两
个平衡常数K1和K2
用碱调节丙氨酸盐酸盐水溶液pH值，当加入 0.5mol碱时，平衡中氨基酸正离子4的浓度与偶极 离子5的相同，[4] =[5]此时溶液pH值等于pK1，实 际上此溶液中只有50%的偶极离子5。当加入1.5mol 碱时，溶液中氨基酸偶极离子5的浓度等于负离子6， [5]=[6]此时溶液的pH值等于pK2 ，溶液中也含50% 偶极离子5。所以使丙氨酸完全以偶极离子5存在时， pH值应为pK1和pK2的平均值，这个pH值即为丙氨酸 的等电点(pI),pI=(pK1 + pK2)/2。根据表21-2数据， 丙氨酸盐酸盐的pK1为2. 3、pK2为9. 7，可求出丙 氨酸等电点为6. 0:
三、氨基酸的来源与合成 氨基酸不仅是组成蛋白质的结构单元，而且它
们本身也是人体生长的重要营养物质，具有特殊的 生理作用，因此氨基酸的生产和应用早就得到人们 的重视。
生产氨基酸主要有以下四条途径: 1.蛋白质的水解
由蛋白质水解制备氨基酸是从1820年开始的, 这是一个最古老的方法。味精早期就是由小麦蛋白 质—面筋水解得到。胱氨酸、半咣氨酸是由头发水 解制得的。
天然氨基酸，除甘氨酸外， α碳原子都有手 性，且都是L构型。氨基酸的构型是与乳酸相比而 确定的（也就是从甘油醛导出来的）。例如，与L -乳酸相应的L -丙氨酸的构型是：
正像糖类化合物一样，氨基酸的构型习惯于用 D,L标记法。如果用R/S法标记，那么天然氨基酸大 多属于S构型。但也有R构型的，如L-半胱氨酸为R构 型。
胺与羧酸反应很容易形成铵盐，当氨基和羧基存在 于同一分子时，可在分子内发生质子迁移而形成内盐 （zwitterion):
第二十章 氨基酸 蛋白质 核酸
完全水解后，经分析氨基酸的组成为：丙、亮、赖、苯丙、脯、丝、 酪、缬。 端基分析：N-端 丙……………………亮 C-端。 胰蛋白酶催化水解：分离得到酪氨酸，一种三肽和一种四肽。 用 Edman 降解分别测定三肽、四肽的顺序，结果为：丙-脯-苯丙；赖丝-缬-亮。 由上述信息得知，八肽的顺序为：
丙 脯 苯丙 酪 赖 丝 缬 亮 三肽 糜蛋白酶 四肽
NH2NH2
C
O NH
C NH O
+
NH2 CH COOH CH2Ph
D，L-苯丙氨酸 合成法合成的氨基酸是外消旋体，拆分后才能得到 D-合 L-氨基酸。 氨基酸的化学合成 1850 年就已实现，但氨基酸的发酵法生产在一百年后的 1957 年才得以实现用糖类（淀粉）发酵生产谷氨酸。
第二节 多 肽
一、多肽的组成和命名 1． 肽和肽键 一分子氨基酸中的羧基与另一分子氨基酸分子的氨基脱水而形成的酰胺叫 做肽，其形成的酰胺键称为肽键。
位于左边的为 L 型。例如：
COOH H C R NH2 NH2
COOH C R H
D-氨基酸
L-氨基酸
天然氨基酸（出甘氨酸外）其他所有α-碳原子都是手性的，都有旋光性， 而且发现主要是 L 型的（也有 D 型的，但很少） 。 二、氨基酸的性质 1．氨基酸的酸-碱性——两性与等电点 氨基酸分子中的氨基是碱性的，而羧基是酸性的，因而氨基酸既能与酸反 应，也能与碱反应，是一个两性化合物。
R CH COOH NH2 OH H H OH
R CH COO NH2
R CH COO NH3
R CH COO H NH3
溶Байду номын сангаас pH> 等电点 pH<等电点
等电点 (pI)
蛋白质和核酸 大学有机化学
1．氨基酸的酸-碱性——两性与等电点
（1）两性
R CH NH2 COOH
+ H 2O
R
CH NH2
COO
-
+
H3 O
+
R
CH NH3
+
COOH
+
OH
-
R
CH COOH NH 3
H
OH R CH COOH NH 2 R CH COO NH 2
（2）等电点
R- CH-C O O NH 2
H
+
HO
-
R- CH-C O O NH 3
CHO OH OH OH CH 2 OH β
CHO CH 2 CH 2 OH H OH OH O H OH H H H H OH CH 2 OH H OH
OH
β
D
β D 2 脱氧呋 脱氧呋喃核糖 -D-2-脱氧呋喃核糖
2
2. 碱基 核苷酸中的碱基都是嘧啶或嘌呤的衍生物
CH 3 O N H NH O CH 3 HO N N OH
RNA 酸 单 体 中 的 核 苷中 的 核 苷 酸 单 体 RNA中的核苷酸单体
DNA 中 的 核 苷 酸 单 体 酸 单 DNA 中 的 核 DNA中的核苷酸单体苷
二、核酸的结构
1
N O O P OH H O O P OH H O O P OH O O O CH2 O H H H OH CH2 O H N
T（胸腺嘧啶）
N HO N OH
NH O N H O
U（脲嘧啶）
NH 2 N N H O
NH 2 N N OH
C（胞嘧啶）
NH 2 N N N N H
蛋白质和核酸
第一节 氨基酸 一、氨基酸的结构、命名和分类
RCHCOOH
α-氨基酸
NH2
20种氨基酸见表20-1，合成蛋白质的原料
8种必须氨基酸在人体内不能合成，必须从 食物摄取
蛋白质和核酸
二、氨基酸的构型
COOH
COOH
HO H CH3
L-乳酸
H2N
H
CH3
L-丙氨酸
天然产的氨基酸大多数为L型。
H2 N C H C R N3 R ′
Z N H C H C O N 3 + H N 2 C H C O O R ′′
Z N H C H C O N H C H C O O R ′′
叠氮法合成二肽 蛋白质和核酸
四、氨基酸的制备
三种途径： 蛋白质水解 1820年始 有机合成 1850年始 发酵法 1957年始
NC H C O O R′
O
H 2O O H-
O
C O O H
R
97%
+H2 NC H C O O R′ +R O ′H
C O O H
85%
蛋白质和核酸
3.丙二酸酯合成法（与Gabriel法并用）
例：合成苯丙氨酸
CH2CHCOOH
O
O NH2
KOH
N HB + r C H C (O O C 2 H 5 )2
蛋白质和核酸
多肽命名：以C端氨基酸为母体，其它氨 基酸称为“某氨酰”，依次从左至右加在 母体名称前。
O
O
+
H3NCHCH2CH2C NHCHCNHCH2COOH
COO-
CH2SH
谷氨酸 半胱氨酸
甘氨酸
蛋白质序列转化为核酸序列
蛋白质序列转化为核酸序列蛋白质是生物体中不可或缺的重要分子，它们在细胞内担任着各种功能。
蛋白质的合成是通过DNA的转录和翻译过程来完成的。
DNA 中的基因编码了蛋白质的氨基酸序列，而这个序列被转录成mRNA，再通过翻译过程转化成蛋白质。
但有时候，我们可能需要根据蛋白质的氨基酸序列来反推出对应的核酸序列，这在一些生物信息学研究中是非常重要的。
我们需要了解蛋白质和核酸之间的对应关系。
蛋白质由20种氨基酸组成，而核酸则由4种碱基（腺嘌呤、胞嘧啶、鸟嘌呤和胸腺嘧啶）组成。
每个氨基酸都对应着一个或多个核苷酸三联体，这被称为密码子。
因此，在将蛋白质序列转化为核酸序列时，我们需要根据这种对应关系进行推断。
我们可以利用生物信息学工具和数据库来进行蛋白质序列到核酸序列的转化。
常用的方法是通过比对蛋白质序列到核酸序列的转录版本，然后再根据密码子的对应关系来推断出核酸序列。
这种方法可以帮助我们准确地将蛋白质序列转化为核酸序列，为后续的研究和分析提供基础。
还有一些基于机器学习和人工智能的算法可以帮助我们进行蛋白质序列到核酸序列的转化。
这些算法可以通过大量的数据训练，从而提高转化的准确性和效率。
通过这些算法，我们可以更快地将大量的蛋白质序列转化为对应的核酸序列，为生物信息学研究提供更多可能性。
总的来说，将蛋白质序列转化为核酸序列是一项重要的生物信息学任务，它可以帮助我们更深入地理解蛋白质和核酸之间的关系，为生物学研究和药物设计提供更多的线索。
通过合理利用生物信息学工具和算法，我们可以更准确地完成这项任务，为科学研究和医学健康带来更多的可能性。
希望未来能够有更多的研究和技术突破，让蛋白质序列到核酸序列的转化变得更加便捷和高效。
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天门冬氨酸 (aspartic acid)
天冬 Asp
HOOCCH2CHCOOH NH2
2.98
谷氨酸 (glutamic acid)
天门冬酰氨 (asparagine)
谷
HOOCCH2CH2CHCOOH
Glu
NH2
天冬A–snNH2
H2NCOCH2CHCOOH NH2
3.22 5.41
谷酰胺(glutamine) 谷G–NlnH2
NH
NH2
第6页/共22页
组氨酸 (histidine)
*苯丙氨酸 (phenylalanine)
酪氨酸(tyrosine)
*色氨酸 (tryptophan)
脯氨酸 (proline) 羟基脯氨酸 (hydroxyproline)
组 His
苯丙 Phe
N
N CH2CHCOOH
H
NH2
C6H5CH2CHCOOH
O
Cl
O
①KOH,H2O ② H+
CH2COOH NH2
+
(3) Strecker 合成法
COOH COOH
+ C2H5OH
醛 NH3 HCN α–氨基腈 水解 α–氨基酸
C6H5CH2CHO
NH3 HCN
C6H5CH2CHCN
①NaOH,H2O ② H+
C6H5CH2CHCOOH
20.1.3 氨基酸的性质NH2
HO
CH3 C C OH
NH2
丙氨酸
(alanine) 图 20.1 丙氨酸的分子模型
分子中含有－NH2第和2页－/共22C页 OOH两种官能团。
20.1.1 氨基酸的命名和构型
根据氨基连在C链上的位次不同分为 α,β,γ,……–氨基酸
系统命名法：作－为NH母2体作为取代基，羧酸
CH3CHCH2CHCOOH
H2N(CH2)4CHCOOH
CH3 NH2
4–甲基–2–氨基戊酸 (亮氨酸)
NH2
2,6–二氨基己酸 (赖氨酸)
HOOCCH2CH2CHCOOH
2–氨基戊N二H酸2 (谷氨酸)
第3页/共22页
CH2COOH
COOH
COOH
CHO
NH2
甘氨酸 (glycine)
H2N H R
L–α–氨基酸
H2N H CH2OH
N
O
NH2
O
O
(250).受2 多热反肽应(polypeptide(s蓝) 紫色)
+ RCHO + CO2 + 3H2O
酸性氨基酸: [负离子] > [正离子] 溶液：弱酸性 pH < 7 加酸 [负离子] ＝[正离子] 偶极离子形式存在 pI为较小的pH。
等电点时 溶解度 最小 分离提纯 电泳技术
第11页/共22页
(4) 与水合茚三酮反应 水合茚三酮 碱性溶液 加热
氧化、脱氨、脱羧 蓝紫色 鉴定
O
OH O
2
OH OH + RCHCO2H
碱性 氨基酸
(1) α–卤代酸的氨解
α–卤代酸 氨 α–氨基酸
CH3CHCOOH + 2 NH3 H2O, 25℃ CH3CHCOOH + NH4Br
Br
(2) Gabrial 合成法
丙N氨H2 酸
α–卤代酸酯 邻苯二甲酰亚胺的钾盐
α–氨基酸
第8页/共22页
O
O
NK + CH2CO2C2H5 △
N CH2CO2C2H5
Val
NH2
第4页/共22页
*亮氨酸(leucine)
亮 Leu
*异亮氨酸(isoleucine)
异亮 Ile
(CH3)2CHCH2CHCOOH NH2
CH3CH2CH CHCOOH CH3 NH2
丝氨酸(serine)
丝
HOCH2CHCOOH
Ser
NH2
*苏氨酸(threonine)
半胱氨酸(cysteine) 胱氨酸(cystine)
20.3 蛋白质 20.4 核酸 20.4.1 糖组分 20.4.2 碱基组分 20.4.3 核苷 20.4.4 核苷酸
第1页/共22页
生命的最基本的物质： 蛋白质、核酸、多糖和脂质 蛋白质是由20多种氨基酸构成
20.1 氨基酸(amino acids)
氨基酸：取羧代酸后C的链化上合的物氢。原子被－NH2
NH2
苯丙氨酸
(1) 羧基的反应
(2) 氨基的反应
(3) 两性和等电点
―NH2 ―COOH 两性化合物 内盐 偶极离子 第9页/共22页
H
H N
R CH
O C
OH
H3O+ H
H N
R CH
O C
O
OH
RO H N CH C O
H
阳离子
H
偶极离子
H
阴离子
pH < 7 (质子化)
pH
当溶液为某一pH时
pH > 7 (去质子)
[阴离子] ＝ [阳离子]
偶极离子浓度最大
等电点 (isoelectric point) (pI) 电场中氨基酸向阴极、阳极迁移的速度相等
各种氨基酸中的氨基和羧基的相对强度
和数目不等，不同氨基酸的pI不同。
第10页/共22页
中性氨基酸: pI: 5.0~6.3 酸性氨基酸 溶液：pH < 7 pI: 2.8~3.2 碱性氨基酸 溶液： pH > 7 pI: 7.6~10.6
L–丝氨酸 (serine)
HO H CH2OH
L–甘油醛
表 20.1 蛋白质中存在的氨基酸
名称
缩写 结构
等电点
甘氨酸(glycine) 丙氨酸(alanine) *缬氨酸(valine)
甘
CH2COOH
Gly
NH2
5.97
丙 CH3CHCOOH 6.02
Ala
NH2
缬 (CH3)2CHCHCOOH 5.97
NH2
7.59 5.48
酪 Tyr
色 Trp
HO N
CH2CHCOOH NH2
CH2CHCOOH NH2
5.67 5.88
脯
COOH
Pro
NH
HO H
羟脯
COOH
Hyp
必需氨基酸：缬氨酸、亮氨酸、苏氨酸等
8种氨基酸 天门冬氨酸 酸性 赖氨酸
谷氨酸 氨基酸 精氨酸 20.1.2 氨基酸的制法 组氨酸
苏 Thr
半胱 Cys
胱 Cys
CH3CHCHCOOH OH NH2
HSCH2CHCOOH
NH2 SCH2CHNH2COOH
Cys SCH2CHNH2COOH
*蛋氨酸(methionine)
蛋 Met
CH3SCH2CH2CHCOOH NH2
第5页/共22页
5.98 6.02 5.68
5.60 5.02 5.06 5.06
*赖氨酸(lysine)
赖 Lys
羟基赖氨酸
羟赖
(hydroxylysine) Hxyl
H2NCOCH2CH2CHCOOH 5.70
NH2
H2N(CH2)4CHCOOH
NH2
H2NCH2CHCH2CH2CHCOOH
OH
NH2
9.74 9.15
精氨酸(arginine)
精 Arg
H2N CNHCH2CH2CH2CHCOOH 10.76