生物化学蛋白质之PPT课件

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第二章生物化学--蛋白质上幻灯片PPT课件

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H
CH3-S-CH2CH2-CHCOO+NH3 甲硫(蛋)氨酸 methionine Met M 5.74
2、极性不带电荷的氨基酸
HS-CH2-CHCOO+NH3
半胱氨酸 cysteine Cys,C 5.07
HO-
-CH2-CHCOO+NH3
酪氨酸
tyrosine Tyr,Y
5.66
结构
名称
缩写
Glu ,E 3.22
+NH3
Glutamic acid
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 (亚氨基酸)
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
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半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
二、蛋白质的分类
1. 按组成分为:简单蛋白质 结合蛋白质 2. 按分子形状和溶解度分为:
纤维状蛋白质 球状蛋白质
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3.按功能分:酶、转运蛋白、贮存蛋白、运动蛋 白、结构蛋白、防御蛋白、调节蛋白等。
三、蛋白质的元素组成
碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼
第二章生物化学 蛋 白质上幻灯片
第一节 蛋白质在生命活动中的作用 第二节 氨基酸 第三节 蛋白质的结构 第四节 蛋白质结构与功能的关系 第五节 蛋白质的溶解性质及分离鉴定
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第一节 蛋白质在生命活动中的作用
一、蛋白质的概念
蛋白质(protein):是由氨基酸(amino acids) 通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子 含氮化合物。

生物化学课件之蛋白质(共119张PPT)

生物化学课件之蛋白质(共119张PPT)

缬氨酸 valine Val V
亮氨酸 leucine Leu L
异亮氨酸 isoleucine Ile I
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F
脯氨酸 proline Pro P
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W
丝氨酸 serine
Ser S
酪氨酸 tyrosine Try Y
第一节 蛋白质是生命的物质基础
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广:
普遍存在于生物界,动物、植物、微生物主要是由 蛋白质构成。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只 要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以下公式 推算出蛋白质的大致含量:
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
赖氨酸 lysine Lys K
精氨酸 arginine Arg R
组氨酸 histidine His H
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
(亚氨基酸)
半胱氨酸
+
-HH
二硫键
胱氨酸
(二)氨基酸的理化性质
1. 两性解离性质 2. 紫外吸收性质 3. 茚三酮反应
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的 酸碱度。

大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)

大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)

(1)测定蛋白质一级结构的要求
a、样品必需纯(>97%以上); b、知道蛋白质的分子量;可以预测AA
数目,工作量大小。 c、知道蛋白质由几个亚基组成;
(2) 测定步骤
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目和种类。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量 之间的关系,即可确定多肽链的数目。
蛋白质一级结构的测定
CO-NH-CH-CO-NH-CH Nhomakorabea-COOH
CH2 CH2
谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中:
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
COOH
SH的还原性,防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
2.蛋白质一级结构的测定
蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学 研究的基础。自从1953年测定了胰岛素 的一级结构以来,现在已经有上千种不 同蛋白质的一级结构被测定。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始,以C-端氨基
酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为:
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽的命名
❖ 从肽链的N-末端开始,残基用酰称呼。 例如:丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸,
简写:Ser-Gly--Tyr -- Ala -- Leu,
书写时,通常把NH2末端AA残基放在左边,COOH末端AA
催化代谢反应。这是蛋白 质的一个最重要的生物学 功能



动 操纵
乳糖结构基因

子 基因
因R
P O LacZ
LacY Laca
1. 催化
mRNA

蛋白质的基础知识PPT课件

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详细描述
蛋白质的一级结构是指氨基酸的排列顺序,决定了蛋白质的特性和功能。二级 结构是指肽链的局部折叠和螺旋结构。三级结构是指整条肽链的复杂空间构象, 决定了蛋白质的功能和稳定性。
02
蛋白质的功能
蛋白质的结构功能
维持细胞组织完整性
蛋白质是细胞和组织的主要构成成分, 对于维持细胞和组织的完整性至关重 要。
蛋白质的基础知识 PPT课件
• 蛋白质的概述 • 蛋白质的功能 • 蛋白质的分类 • 蛋白质的合成与分解 • 蛋白质与健康 • 蛋白质的应用
目录
01
蛋白质的概述
蛋白质的定义
总结词
蛋白质是生物体内重要的有机大 分子,由氨基酸组成,具有复杂 的空间结构和多种生物学功能。
详细描述
蛋白质是构成生物体的基本物质 之一,是细胞和组织的主要成分 ,具有多种生物学功能,如催化 反应、运输、免疫保护等。
维持生物体的形态
维持生物体的运动
蛋白质中的肌动蛋白、肌球蛋白等参 与肌肉收缩,使生物体能够运动。
蛋白质参与生物体的形态构建,如肌 肉、骨骼、毛发等。
蛋白质的催化功能
01
02
03
参与生物化学反应
蛋白质中的酶能够催化生 物体内的各种化学反应谢速度,维持代谢平衡。
活性的蛋白质。
蛋白质的分解
01
蛋白质的分解主要通过 蛋白酶的催化作用将肽 键水解成氨基酸。
02
消化酶在消化道中将食 物中的蛋白质分解成氨 基酸和短肽,便于吸收。
03
细胞内的蛋白质通过泛 素-蛋白酶体途径选择性 降解,维持细胞内环境 稳定。
04
分解后的氨基酸可被重 新利用合成新的蛋白质, 也可作为能量物质氧化 分解供能。

生物化学生物化学第一章蛋白质

生物化学生物化学第一章蛋白质

PAGE



低浓度浓缩胶



高浓度分离胶



生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学一章蛋白质
• 肌红蛋白和血红蛋白的每条链都含一个血 红素辅基。
• 血红素由四个吡咯环构成的原卟啉Ⅸ和一 个铁离子组成。作为亚铁离子,可形成6个 配位键:其中4个与卟啉与环的氮原子连接, 第五个与His93相连,第六个与氧可逆结合 附近有个His64辅助氧的结合。
生物化学生物化学第一章蛋白质
肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能
生物化学生物化学第一章蛋白质
目录
• 肌红蛋白(Mb)由153个氨基酸残基组成,血 红蛋白(Hb)的α亚基有141个氨基酸,β亚基 有146个氨基酸残基。Mb and Hb的两种亚 基氨基酸残基数和序列均有变化,但它们 的三级结构几乎完全相同。
• 同功能蛋白质:不同生物体中表现同一功 能的蛋白质,又称同源蛋白质。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 对比不同生物的同源蛋白质的氨基酸序列 可以发现,它们长度相同或相近,而且许 多位置的氨基酸是相同的。这些相同的氨 基酸残基称为不变残基。
• 不变残基对于同源蛋白的功能是必需的。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 说明肌红蛋白和血红蛋白的α亚基和β亚基 都起源于一个共同的祖先。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 在血红蛋白和肌红蛋白分子中与辅基血红 素相连的氨基酸都是组氨酸。说明不同氨 基酸序列中只有关键的氨基酸不变才能产 生相同的构象,执行相同的功能。
• 这种关键氨基酸通常提供形成蛋白质构象 的必要基团。
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)外,其余氨基酸均具
投影式
有旋光性。
➢ 3、各种氨基酸的区
别在于侧基R基上。 13
(二)氨基酸的构型:
构成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外,均含有 α-碳原子,在空间各原子有两种排列方式: L-构型与D-构型,互为镜像关系。
14
(三)氨基酸的结构与分类
15
1.按氨基酸分子中羧基与氨基的数目分: (1)酸性氨基酸及酰胺:一氨基二羧基氨基酸, 有:天冬氨酸、谷氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺; (2)碱性氨基酸:二氨基一羧基氨基酸,有:赖 氨酸、精氨酸、组氨酸; (3)中性氨基酸:一氨基一羧基氨基酸。
22
பைடு நூலகம்
含羟基或硫脂肪族氨基酸
丝氨酸 (Ser,S)
苏氨酸 半胱氨酸 (Thr,T) (Cys,C)
甲硫氨酸 (Met,M)
23
杂环氨基酸
组氨酸 (His,H)
脯氨酸(Pro,P)
24
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 (Phe,F)
酪氨酸 (Tyr,Y)
色氨酸 (Trg,W)
25
3、按侧基R基与水的关系分:
有些蛋白质含有其他微量元素:P、Fe、Cu、Mn、 Zn、Co、Mo、I 等。
12
二、蛋白质分子的基本组成单位-氨基酸
(一)氨基酸的结构通式:
从氨基酸的结构通
H3N COO C
COO H3N C H
式可以看出: ➢ 1、构成蛋白质的氨 基酸均为L-α-氨基酸 。
HR 透视式
R
➢ 2、除R为H(甘氨酸
蛋白质化学之一 氨基酸结构与功能
主讲教师:张丽霞 大庆师范学院生命科学学院
1
目录 §2.1 蛋白质的分类 §2.2 蛋白质的分子组成-氨基酸
2
〔目的与要求〕
1.了解蛋白质的分类,掌握蛋白质元素组成的特点。 2.掌握蛋白质的基本构件分子:氨基酸的结构特点, 从各氨基酸的结构特点上理解氨基酸的分类。 3.掌握氨基酸的理化性质,重点掌握两性电离与等 电点含义、茚三酮反应及其应用。
16
酸性氨基酸及酰胺
天冬氨酸 (Asp,D)
谷氨酸 天冬酰胺 (Glu,E) (Asn,N)
谷氨酰胺 (Gln,Q)
17
碱性氨基酸
赖氨酸 (Lys,K)
精氨酸 (Arg,R)
组氨酸 (His,H)
18
中性氨基酸
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸
(Gly,G) (Ala,A) (Val,V) (Lue,L) (Ile,I)
7
二、蛋白质的水解
1.酸水解 ➢ 条件:5-10倍的20%的盐酸煮沸回流16-24小时, 或加压于120℃水解2小时。 ➢ 优点:可蒸发除去盐酸,水解彻底,终产 物为L-α-氨基酸,产物单一,无消旋现象。 ➢ 缺点:色氨酸破坏,腐黑质,水解液呈黑色。
8
2. 碱水解
➢条件:4mol/L Ba(OH)2或6mol/L NaOH煮沸6小时。 ➢优点:水解彻底,色氨酸不被破坏,水解液清亮。 ➢缺点:产生消旋产物,破坏的氨基酸多,一般很少使 用。
19
中性氨基酸
丝氨酸 (Ser,S)
苏氨酸 (Thr,T)
半胱氨酸 (Cys,C)
甲硫氨酸 (Met,M)
20
2、按侧基R基的结构特点分: (1)脂肪族氨基酸 (2)芳香族氨基酸:苯丙氨酸、色氨酸、 酪氨酸 (3)杂环氨基酸:脯氨酸、组氨酸
21
中性脂肪族氨基酸
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 (Gly,G) (Ala,A) (Val,V) (Lue,L) (Ile,I)
30
注:二十种氨基酸的结构特点
➢支链氨基酸:缬氨酸、亮氨酸,异亮氨酸 ➢含羟基的氨基酸:丝氨酸、苏氨酸 ➢含硫的氨基酸:半胱氨酸(含巯基)、
甲硫氨酸(含硫甲基) ➢含苯环的氨基酸:苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸
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注:二十种氨基酸的结构特点
➢含胍基的氨基酸:精氨酸 ➢含咪唑基的氨基酸:组氨酸 ➢亚氨基酸:脯氨酸 ➢含酰胺的氨基酸:天冬酰胺、谷氨酰胺 ➢含吲哚基的氨基酸:色氨酸 ➢含ε-氨基的氨基酸:赖氨酸
5
(二)、根据分子形状分类
1.球状蛋白质 2.纤维状蛋白质 3.膜蛋白质
6
(三)、根据分子组成分类
(1)简单蛋白质:清蛋白、球蛋白、谷蛋白、 醇溶谷蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白。 (2)结合蛋白质:色素蛋白、金属蛋白、磷蛋 白、核蛋白、脂蛋白、糖蛋白。
(四)、根据营养价值分类
1.完全蛋白质 2.不完全蛋白质
还含有N、P、S、金属元素等。
含量 50-55 6-7 20-23 15-17 0.3-3 微量
(%)
或无
元素 C
H
O
N
S 其它
组成
11
蛋白质中N是特征元素,且含量恒定,为16%左右, 即16克氮/100克蛋白质,故可以用凯氏定氮法测定样 品中总氮含量和无机氮含量, 求出样品中蛋白质含量; 即:
蛋白质含量 =(总氮含量-无机氮含量) × 6.25 式中6.25,即16%的倒数,为1g氮相当于蛋白质的量 (克数)。
(1)非极性氨基酸:有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、 亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨 酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸。 (2)极性不带电氨基酸:天冬酰胺、谷氨酰胺、丝 氨酸、苏氨酸。 (3)极性带电氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸 、精氨酸、组氨酸。
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29
4、按氨基酸是否能在人体内合成分: (1)必需氨基酸:指人体内不能合成的氨基酸,必 须从食物中摄取,有八种:赖氨酸、色氨酸、甲硫 氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏 氨酸。 (2)非必需氨基酸:指人体内可以合成的氨基酸。 有十种。 (3)半必需氨基酸:指人体内可以合成但合成量不 能满足人体需要的氨基酸,有:组氨酸、精氨酸。
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3. 蛋白酶水解 ➢条件:蛋白酶如胰蛋白酶、糜蛋白酶,常温3740℃, pH值5-8。 ➢优点:氨基酸不被破坏,不发生消旋现象。 ➢缺点:水解不完全,中间产物多。
蛋白质酸碱水解常用于蛋白质的组成分析,而 酶水解用于制备蛋白质水解产物。
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§2.2 蛋白质的分子组成-氨基酸
一、蛋白质的元素组成 蛋白质是有机化合物,离不开C、H、O三种元素,
3
§2.1 蛋白质分类
一、 蛋白质分类
(一)根据功能分类 1.催化蛋白(酶): 2.调节蛋白:如胰岛素、生长素; 3.转运蛋白:如血红蛋白、载脂蛋白、运铁蛋白等。 4.运动蛋白:肌肉收缩,如肌球蛋白、肌动蛋白。
4
5.防御蛋白: 如免疫球蛋白; 6.毒蛋白:如溶血蛋白; 7.受体蛋白: 如味觉蛋白、视觉蛋白; 8.支架蛋白:如SH2; 9.结构蛋白: 10.异常蛋白:如甜味蛋白、毒素蛋白等都具 有特异的生物学功能。
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