生物化学 蛋白质的组成与结构PPT幻灯片
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生物化学第十一章 蛋白质的生物合成(共65张PPT)全
原核、真核生物各种起始因子的生物功能
起始因子
生物功能
IF-1
占 据 A 位 防 止 结 合 其 他 tRN A
原核
生物
EIF-2
促进起始tRNA与小亚基结合
EIF-3
促 进 大 小 亚 基 分 离 ， 提 高 P位 对 结 合 起 始 tRNA 敏 感 性
eIF-2
促进起始tRNA与小亚基结合
eIF-2B，eIF-3
eEF-1-A
EF-Ts 再生EF-Tu
eEF-1-B
EFG
有转位酶活性，促进mRNA肽酰-tRNA由A位前移到P位， 促进卸载tRNA释放
eEF-2
（一）进位（P607 609）
又称注册(registration)
指根据mRNA下一组遗传密 三
码指导，使相应氨基酰-tRNA进 元
入核蛋白体A位。
第一节 蛋白质合成体系
一、翻译模板mRNA及遗传密码
二、核蛋白体是多肽链合成的装置 三、tRNA与氨基酸的活化
P602
一、翻译模板mRNA及遗传密码
（一） mRNA是遗传信息的携带者
1.顺反子(cistron):将编码一个多肽的遗传单位称为顺反
子。
2. 开放阅读框架(open reading frame, ORF):从mRNA 5 端起始密码子AUG到3端终止密码子之间的核苷酸序列。
mRNA 的结构
原核生物的多顺反子
5 PPP
ORF
ORF
真核生物的单顺反子
5 mG - PPP
3
ORF
蛋白质
3
蛋白质
非编码序列
核蛋白体结合位点
编码序列
起始密码子
生物化学--蛋白质的结构与功能(共112张PPT)全
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩 合则形成三肽……
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽
(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称 多肽(polypeptide)。
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，
被称为氨基酸残基(residue)。
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
GSH与GSSG间的转换
H2O2
2GSH
GSH过氧 化物酶
2H2O
GSSG
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
2.多肽类激素及神经肽 • 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
第二节
蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
1953年，Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。 1962年，John Kendrew和Max Perutz确定了血基因组计划实施，功能基
因组与蛋白质组计划的展开 ，使蛋白质结构与 功能的研究达到新的高峰 。
第一节
蛋白质的分子组成
蛋白质的分子结构包括:
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级 结构
一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质 的一级结构
定义: 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-
模体是具有特殊功能的超二级结构。
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽
(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称 多肽(polypeptide)。
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，
被称为氨基酸残基(residue)。
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
GSH与GSSG间的转换
H2O2
2GSH
GSH过氧 化物酶
2H2O
GSSG
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
2.多肽类激素及神经肽 • 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
第二节
蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
1953年，Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。 1962年，John Kendrew和Max Perutz确定了血基因组计划实施，功能基
因组与蛋白质组计划的展开 ，使蛋白质结构与 功能的研究达到新的高峰 。
第一节
蛋白质的分子组成
蛋白质的分子结构包括:
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级 结构
一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质 的一级结构
定义: 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-
模体是具有特殊功能的超二级结构。
生物化学--蛋白质的组成与结构 ppt课件
ppt课件
11
身体的生长发育、衰老组织的更新、 损伤组织的修复，都需要用蛋白质 作为机体最重要的“建筑材料”
➢ 年轻人的表皮28天更新一次； ➢ 胃黏膜两三天就要全部更新。
ppt课件
12
蛋白质的生理功 能
✓ 蛋白质是生命活动的物质 基础
ppt课件
13
载体蛋白——在体内运载各种物质
ppt课件
14
存在自然界中的氨 基酸有300余种，但 组成人体蛋白质的
氨基酸仅有20种。
ppt课件
34
1.氨基酸的结构特点
结构通式：
α
与羧基相邻的α碳原子上都有一 个氨基，因而称 为α-氨基酸。
ppt课件
35
氨基酸在结晶形态或在水溶液中，
并不是以游离的羧基或氨基形式存在， 而是解离成两性离子。在两性离子中， 氨基是以质子化(-NH3+)形式存在， 羧基是以解离状态(-COO-)存在。
29
凯氏定氮法
测定化合物或混合物中总氮量的一种方法。 即在有催化剂的条件下，用浓硫酸消化样品将 有机氮都转变成无机铵盐，然后在碱性条件下 将铵盐转化为氨，随水蒸气蒸馏出来并为过量 的硼酸液吸收，再以标准盐酸滴定，就可计算 出样品中的氮量。由于蛋白质含氮量比较恒定， 可由其氮量计算蛋白质含量，故此法是经典的 蛋白质定量方法。
ppt课件
36
-氨基酸的通式
ppt课件
37
三、氨基酸的分类
按极性分类：
1. 非极性疏水性氨基酸(非极性R基氨基酸) 2. 极性中性氨基酸(不带电荷的极性R基氨基酸) 3. 酸性氨基酸（含有两个羧基） 4. 碱性氨基酸（含有两个以上氨基）
ppt课件
38
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 glycine Gly G 5.97
大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)
（1）测定蛋白质一级结构的要求
a、样品必需纯（>97%以上）； b、知道蛋白质的分子量；可以预测AA
数目，工作量大小。 c、知道蛋白质由几个亚基组成；
(2) 测定步骤
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目和种类。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量 之间的关系，即可确定多肽链的数目。
蛋白质一级结构的测定
CO-NH-CH-CO-NH-CH Nhomakorabea-COOH
CH2 CH2
谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中：
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
COOH
SH的还原性,防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
2.蛋白质一级结构的测定
蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学 研究的基础。自从1953年测定了胰岛素 的一级结构以来，现在已经有上千种不 同蛋白质的一级结构被测定。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基
酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽的命名
❖ 从肽链的N-末端开始，残基用酰称呼。 例如：丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸,
简写：Ser-Gly--Tyr -- Ala -- Leu，
书写时，通常把NH2末端AA残基放在左边，COOH末端AA
催化代谢反应。这是蛋白 质的一个最重要的生物学 功能
调
启
节
动 操纵
乳糖结构基因
基
子 基因
因R
P O LacZ
LacY Laca
1. 催化
mRNA
第二章蛋白质化学蛋白质的结构(共67张PPT)
肽键为一平面
相邻的a碳原子呈反式构型
3、肽的命名及结构
• 1、根据所含AA数目：二肽、三肽、四肽等 • 2、根据来源和功能：如，脑啡肽、短杆菌肽S等。 • 3、肽结构：自然界中存在的肽有开链式结构和
环状结构。环状结构中没有游离的氨基末端和 游离的羧基末端，微生物中常见，如，短杆菌 肽S 。
4、多肽链的表达式
〔1〕组成蛋白质的多肽链数目； 2、根据来源和功能：如，脑啡肽、短杆菌肽S等。
2、亚基间呈特定的三维空间排布，依赖次级键维持其结构稳定 ．
〔2〕多肽链的氨基酸顺序； 3、蛋白质分子中亚基可相同，也可不相同。
常用的有巯基乙醇(mercaptoethanol) 、巯基乙酸(mercaptoacetic acid) 、二硫苏糖醇(dithiothreitol, DTT)等。 硼氢化锂〔LiBH4〕
2H2O
GSSG
NADP+
GSH复原酶
NADPH+H+
2. 多肽类激素及神经肽
• 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
(三)蛋白质一级结构的测定
要求
• 样品必须是均一的。纯度在>97%以上 • 知道蛋白质的相对分子质量
• (1)组成蛋白质的多肽链数目 (2)多肽链的氨基酸种类、数目及排列顺序; (3)多肽链内或链间二硫键的数目和位置。 ★其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白 质高级结构及其生物功能的根底。
化学裂解法
溴化氰法〔CNBr〕:特异性水解对Met羧基形成的 肽键 羟胺法:羟胺专一裂解Asn-Gly的肽键，酸性条件下 裂解Asn-Pro肽键。
酶水解法〔专一性高，水解产率高〕
胰蛋白酶: 胰凝乳蛋白酶〔糜蛋白酶〕: 胃蛋白酶:
蛋白质的基础知识PPT课件
感谢观看
THANKS
详细描述
蛋白质的一级结构是指氨基酸的排列顺序，决定了蛋白质的特性和功能。二级 结构是指肽链的局部折叠和螺旋结构。三级结构是指整条肽链的复杂空间构象， 决定了蛋白质的功能和稳定性。
02
蛋白质的功能
蛋白质的结构功能
维持细胞组织完整性
蛋白质是细胞和组织的主要构成成分， 对于维持细胞和组织的完整性至关重 要。
蛋白质的基础知识 PPT课件
• 蛋白质的概述 • 蛋白质的功能 • 蛋白质的分类 • 蛋白质的合成与分解 • 蛋白质与健康 • 蛋白质的应用
目录
01
蛋白质的概述
蛋白质的定义
总结词
蛋白质是生物体内重要的有机大 分子，由氨基酸组成，具有复杂 的空间结构和多种生物学功能。
详细描述
蛋白质是构成生物体的基本物质 之一，是细胞和组织的主要成分 ，具有多种生物学功能，如催化 反应、运输、免疫保护等。
维持生物体的形态
维持生物体的运动
蛋白质中的肌动蛋白、肌球蛋白等参 与肌肉收缩，使生物体能够运动。
蛋白质参与生物体的形态构建，如肌 肉、骨骼、毛发等。
蛋白质的催化功能
01
02
03
参与生物化学反应
蛋白质中的酶能够催化生 物体内的各种化学反应谢速度，维持代谢平衡。
活性的蛋白质。
蛋白质的分解
01
蛋白质的分解主要通过 蛋白酶的催化作用将肽 键水解成氨基酸。
02
消化酶在消化道中将食 物中的蛋白质分解成氨 基酸和短肽，便于吸收。
03
细胞内的蛋白质通过泛 素-蛋白酶体途径选择性 降解，维持细胞内环境 稳定。
04
分解后的氨基酸可被重 新利用合成新的蛋白质， 也可作为能量物质氧化 分解供能。
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甘氨酸 R=
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 脯氨酸 苯丙氨酸
CH2
CH-COO-
NH3+
苯丙氨酸 Phe
极性中性 氨基酸
丝氨酸 苏氨酸 半胱氨酸 蛋氨酸 天冬酰胺 谷胺酰胺 酪氨酸 色氨酸
H
COOH C
R
H
NH2
C
NH2 COOH
R
镜子
L-构型
D-构型
-氨基酸的立体异构体
CHHR3
COOC +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
二、蛋白质的基本组成单位----氨基酸
1. 氨基酸的结构通式 2. 分类 3. 几种特殊氨基酸 4. 氨基酸的两性离解和等电点 5. 芳香族氨基酸的紫外吸收 6. 氨基酸的用途
第2章 蛋白质的组成与结构
生物大分子
Prot
NA
多糖
脂蛋白
蛋白多糖
脂多糖 糖基化核酸 糖蛋白
什么是蛋白质?
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond) 相连形成的高分子含氮化合物。
蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；
1. 氨基酸的结构通式 2. 分类 3. 几种特殊氨基酸 4. 氨基酸的两性离解和等电点 5. 芳香族氨基酸的紫外吸收 6. 氨基酸的应用
氨基酸——组成蛋白质的基本单位
知识点 2
存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20 种，且均 属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
科学家首次合成第21种氨基酸
2. 氨基酸的分类 氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类
非极性AA (7种）
分类 极性AA
极性中性AA（8种） 酸性AA（2种） 碱性AA（3种）
非极性脂肪族 氨基酸
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 脯氨酸 苯丙氨酸
R= H
CH-COONH3+
甘 氨 酸 Gly
非极性脂肪族 氨基酸
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 脯氨酸 苯丙氨酸
1. 氨基酸的结构通式 2. 分类 3. 几种特殊氨基酸 4. 氨基酸的两性离解和等电点 5. 芳香族氨基酸的紫外吸收 6. 氨基酸的应用
氨基酸的通式
HOOC
COOH
H2N C H H C NH2
R
R
L-α-氨基酸
D-α-氨基酸
构型与构象的区别
构型（configuration）是指在立体异构 体中取代原子或基团在空间的取向，如氨 基酸的D型和L型等，只有分子的共价键断 裂，才能使一种构型变成另一种构型。
生物体能按照DNA上的遗传信息生产氨基 酸，再用氨基酸合成蛋白质。几乎所有的生 物都能产生20种氨基酸。美国科学家通过改 变大肠杆菌的基因，使大肠杆菌能够产生一 种叫做“对氨苯丙氨酸”的新型氨基酸。并 且，从理论上来说，利用类似方法还能够生 成其他的氨基酸。
二、蛋白质的基本组成单位----氨基酸
构象（conformation）也是一种分子的立 体结构。是指取代基团当单键旋转时可能 形成的不同空间立体结构。
构型与构象的区别
构象的改变并不改变其共价键结构（原子 只在单链周围旋转）。例如酶与底物，抗体 与抗原，生物的受体与配体的相互作用，往 往涉及酶、抗体、受体等蛋白质的构象改变。
氨基酸的镜像结构
谢菲尔德大学工程材料系博士科林·弗里曼介绍 说：“科学家以前就发现了OC-17蛋白，并猜测它 与鸡蛋形成有关。但在展开细致研究后，我们终于 了解到它是如何控制鸡蛋形成过程的。有趣的是， 各种禽类似乎都有类似OC-17这样可催化蛋壳形成 的蛋白。”弗里曼下结论说：“有了蛋壳、蛋黄和 保护小鸡的液体才有地方住，要是没有鸡卵巢里的 OC-17蛋白就不可能有鸡蛋。因此，一定是先有鸡 再有蛋。”
3. 氧化供能
组成蛋白质的元素
主要有C、H、O、N 和 S。 C（50~55%）、 H（6~8%）、 O （20~23%） N（15~18%）、 S（0~4%） 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、 铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
蛋白质元素组成的特点 知识点 1
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因
R = CH3
丙氨酸
CH-COONH3+
Ala
非极性脂肪族 氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 脯氨酸 苯丙氨酸
R= CH3-CH
CH3
缬氨酸
CH-COONH3+
Val
非极性脂肪族
氨基酸
甘氨酸 丙氨酸
R=CH3-CH-CH2 CH3
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
脯氨酸 苯丙氨酸
亮氨酸
CH-COO-
NH3+
Leu
非极性脂肪族
氨基酸 甘氨酸
R= CH3-CH2-CH
丙氨酸
CH3
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
脯氨酸 苯丙氨酸
异亮氨酸 Ile
CH-COO-
NH3+
非极性脂肪族 氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 脯氨酸 苯丙氨酸
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
脯氨酸 Pro
非极性脂肪族 氨基酸
细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机
分子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
英国的谢菲尔德大学和华威大学的研究人员日 前撰写了一篇题为《蛋壳蛋白质晶核的结构控制》 的论文，文中详细阐述了科学家用一台超级电脑 “放大”鸡蛋形成过程所得出的结论：一种名为 ovocledidin-17（简称OC-17）的蛋白是加速蛋壳生 长的催化剂，没有OC-17蛋白，鸡蛋的外表就无法 结晶形成蛋壳。这种蛋白将碳酸钙转换为构成蛋壳 的方解石晶体。方解石晶体存在于许多骨骼和蛋壳 内，但母鸡形成方解石晶体的速度比任何物种都 快—每24小时生成6克蛋壳。
此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以 根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
§1 蛋白质的组成单位
一、蛋白质的元素组成 二、蛋白质的基本组成单位----氨基酸 三、肽键和肽
二、蛋白质的基本组成单位----氨基酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 脯氨酸 苯丙氨酸
CH2
CH-COO-
NH3+
苯丙氨酸 Phe
极性中性 氨基酸
丝氨酸 苏氨酸 半胱氨酸 蛋氨酸 天冬酰胺 谷胺酰胺 酪氨酸 色氨酸
H
COOH C
R
H
NH2
C
NH2 COOH
R
镜子
L-构型
D-构型
-氨基酸的立体异构体
CHHR3
COOC +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
二、蛋白质的基本组成单位----氨基酸
1. 氨基酸的结构通式 2. 分类 3. 几种特殊氨基酸 4. 氨基酸的两性离解和等电点 5. 芳香族氨基酸的紫外吸收 6. 氨基酸的用途
第2章 蛋白质的组成与结构
生物大分子
Prot
NA
多糖
脂蛋白
蛋白多糖
脂多糖 糖基化核酸 糖蛋白
什么是蛋白质?
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond) 相连形成的高分子含氮化合物。
蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；
1. 氨基酸的结构通式 2. 分类 3. 几种特殊氨基酸 4. 氨基酸的两性离解和等电点 5. 芳香族氨基酸的紫外吸收 6. 氨基酸的应用
氨基酸——组成蛋白质的基本单位
知识点 2
存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20 种，且均 属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
科学家首次合成第21种氨基酸
2. 氨基酸的分类 氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类
非极性AA (7种）
分类 极性AA
极性中性AA（8种） 酸性AA（2种） 碱性AA（3种）
非极性脂肪族 氨基酸
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 脯氨酸 苯丙氨酸
R= H
CH-COONH3+
甘 氨 酸 Gly
非极性脂肪族 氨基酸
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 脯氨酸 苯丙氨酸
1. 氨基酸的结构通式 2. 分类 3. 几种特殊氨基酸 4. 氨基酸的两性离解和等电点 5. 芳香族氨基酸的紫外吸收 6. 氨基酸的应用
氨基酸的通式
HOOC
COOH
H2N C H H C NH2
R
R
L-α-氨基酸
D-α-氨基酸
构型与构象的区别
构型（configuration）是指在立体异构 体中取代原子或基团在空间的取向，如氨 基酸的D型和L型等，只有分子的共价键断 裂，才能使一种构型变成另一种构型。
生物体能按照DNA上的遗传信息生产氨基 酸，再用氨基酸合成蛋白质。几乎所有的生 物都能产生20种氨基酸。美国科学家通过改 变大肠杆菌的基因，使大肠杆菌能够产生一 种叫做“对氨苯丙氨酸”的新型氨基酸。并 且，从理论上来说，利用类似方法还能够生 成其他的氨基酸。
二、蛋白质的基本组成单位----氨基酸
构象（conformation）也是一种分子的立 体结构。是指取代基团当单键旋转时可能 形成的不同空间立体结构。
构型与构象的区别
构象的改变并不改变其共价键结构（原子 只在单链周围旋转）。例如酶与底物，抗体 与抗原，生物的受体与配体的相互作用，往 往涉及酶、抗体、受体等蛋白质的构象改变。
氨基酸的镜像结构
谢菲尔德大学工程材料系博士科林·弗里曼介绍 说：“科学家以前就发现了OC-17蛋白，并猜测它 与鸡蛋形成有关。但在展开细致研究后，我们终于 了解到它是如何控制鸡蛋形成过程的。有趣的是， 各种禽类似乎都有类似OC-17这样可催化蛋壳形成 的蛋白。”弗里曼下结论说：“有了蛋壳、蛋黄和 保护小鸡的液体才有地方住，要是没有鸡卵巢里的 OC-17蛋白就不可能有鸡蛋。因此，一定是先有鸡 再有蛋。”
3. 氧化供能
组成蛋白质的元素
主要有C、H、O、N 和 S。 C（50~55%）、 H（6~8%）、 O （20~23%） N（15~18%）、 S（0~4%） 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、 铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
蛋白质元素组成的特点 知识点 1
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因
R = CH3
丙氨酸
CH-COONH3+
Ala
非极性脂肪族 氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 脯氨酸 苯丙氨酸
R= CH3-CH
CH3
缬氨酸
CH-COONH3+
Val
非极性脂肪族
氨基酸
甘氨酸 丙氨酸
R=CH3-CH-CH2 CH3
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
脯氨酸 苯丙氨酸
亮氨酸
CH-COO-
NH3+
Leu
非极性脂肪族
氨基酸 甘氨酸
R= CH3-CH2-CH
丙氨酸
CH3
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
脯氨酸 苯丙氨酸
异亮氨酸 Ile
CH-COO-
NH3+
非极性脂肪族 氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 脯氨酸 苯丙氨酸
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
脯氨酸 Pro
非极性脂肪族 氨基酸
细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机
分子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
英国的谢菲尔德大学和华威大学的研究人员日 前撰写了一篇题为《蛋壳蛋白质晶核的结构控制》 的论文，文中详细阐述了科学家用一台超级电脑 “放大”鸡蛋形成过程所得出的结论：一种名为 ovocledidin-17（简称OC-17）的蛋白是加速蛋壳生 长的催化剂，没有OC-17蛋白，鸡蛋的外表就无法 结晶形成蛋壳。这种蛋白将碳酸钙转换为构成蛋壳 的方解石晶体。方解石晶体存在于许多骨骼和蛋壳 内，但母鸡形成方解石晶体的速度比任何物种都 快—每24小时生成6克蛋壳。
此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以 根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
§1 蛋白质的组成单位
一、蛋白质的元素组成 二、蛋白质的基本组成单位----氨基酸 三、肽键和肽
二、蛋白质的基本组成单位----氨基酸