酶工程习题样本
酶工程实验试题及答案
1、酶的固定化方法：吸附法、包埋法、共价结合法、热处理法2、提取酶的有机溶剂有：甲醇、乙醇、丙醇、丙酮、异丙醇、3、酶生产的主要方式：固体发酵、液体深层通气发酵、固定化细胞或固定化原生质体发酵4、酶的抽提剂有：稀酸、稀碱、稀盐、稀有机溶剂等5、测定酶蛋白含量的方法：凯氏定氮法、双缩尿法、Folin 酚法、紫外法、色素结合法、BCA法、胶体金测定法6、影响酶活力的主要因素：温度、PH、底物浓度、酶浓度、抑制剂、激活剂7、包埋固定化酶的凝胶有：聚丙烯酰胺、聚丙烯醇、光敏树脂、琼脂、明胶、海藻酸钙8、酶的回收率：是指直接测定的固定化酶的活力占固定化之前的活力的百分比。
9、纯化倍数：就是经过纯化后得到的比活力与纯化前比活力之间的比值。
10、盐析的原理：蛋白质溶液在一定浓度范围内，加入无机盐，随着盐浓度增大，蛋白质的溶解度增大，但当盐浓度增到一定限度后，蛋白质将从溶液中析出。
11、在酶的反应过程中如何确保酶的最适反应温度和最适pH值。
保证最适温度的方法：通过发酵罐的热交换设施，控制冷源或热源流量；通过曲室的通风和加热设备控制。
保证最适pH的方法：加酸或加碱，加碳源或氮源物质。
12、在发酵产酶过程中的准备工作：收集筛选菌种，菌种保藏，细胞活化，扩大培养，培养基的配置，对发酵条件的控制。
13、为什么在测酶活实验中要连续不断的测酶活和酶蛋白含量因为酶的活性会受温度和PH值的影响14、终止酶反应的方法：1、迅速升高温度；2、加入强酸、强碱、尿素、乙醇等变性剂；3、加入酶抑制剂；4、调节反应液pH值。
15、固定化的优点：1、可反复使用，稳定性高；2、易与底物和产物分开，便于分离纯化；3、可实现连续生产，提高效率。
16、培养基的成分：碳源、氮源、无机盐、生长因素、水。
17、菌种保藏方法：1、斜面低温保藏法2、液体石蜡油保藏法3、砂土管保藏法4、真空冷冻干燥法5、液氮超低温保藏法。
18、发酵产酶的操作过程：配置培养基、分装、灭菌（112℃—115℃，20min）、孢子悬液（将无菌水加入斜面培养基）、接种、培养（32℃，180r/min，培养72h）19、测定酶活的方法：1、在一定时间内，让适量的底物与酶在最适合条件下；2、加入酶抑制剂或升高温度等方法快速终止酶反应；3、加一定量的显色剂与底物反应，测定液体的吸光度；4、根据吸光度值计算出酶活20、壳聚糖酶如何筛选：采用透明圈法，透明圈法直观、方便、根据壳聚糖不溶于水，以壳聚糖为唯一碳源，培养基浑浊。
酶工程习题及答案
酶工程试题(A)一名词解释（每题3分，共计30分）1. 酶工程：又叫酶技术，是酶制剂的大规模生产和应用的技术。
2.自杀性底物：底物经过酶的催化后其潜在的反应基团暴露，再作用于酶而成为酶的不可逆抑制剂，这种底物叫自杀性底物。
3.别构酶；调节物与酶分子的调节中心结合后，引起酶分子的构象发生变化，从而改变催化中心对底物的亲和力，这种影响被称为别构效应，具有别构效应的酶叫别构酶4.诱导酶：有些酶在通常的情况下不合成或很少合成，当加入诱导物后就会大量合成，这样的酶叫诱导酶5.Mol催化活性：表示在单位时间内，酶分子中每个活性中心转换的分子数目6.离子交换层析：利用离子交换剂作为载体这些载体在一定条件下带有一定的电荷，当带相反电荷的分子通过时，由于静电引力就会被载体吸附，这种分离方法叫离子交换层析。
7.固定化酶：通过物理的或化学的方法，将酶束缚于水不溶的载体上，或将酶束缚于一定的空间内，限制酶分子的自由流动，但能使酶发挥催化作用的酶8.修饰酶：在体外用一定的化学方法将酶和一些试剂进行共价连接后而形成的酶9.非水酶学：通常酶发挥催化作用都是在水相中进行的，研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学10模拟酶：利用有机化学合成的方法合成的比酶结构简单的具有催化作用的非蛋白质分子叫模拟酶。
二填空题(每空1分,共计30分)1.决定酶催化活性的因素有两个方面，一是酶分子结构，二是反应条件。
2.求Km最常用的方法是双倒数作图法。
3.多底物酶促反应的动力学机制可分为两大类，一类是序列机制，另一类是乒乓机制。
4.可逆抑制作用可分为竞争性，反竞争性，非竞争性，混合性；5.对生产酶的菌种来说，我们必须要考虑的条件有，一是看它是不是致病菌，二是能够利用廉价原料，发酵周期短，产酶量高，三是菌种不易退化，四是最好选用能产生胞外酶的菌种，有利于酶的分离纯化，回收率高。
6.酶活力的测定方法可用终止反应法和连续反应法。
7.酶制剂有四种类型即液体酶制剂，固体酶制剂，纯酶制剂和固定化酶制剂。
酶工程期末试题及答案
酶工程期末试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 酶工程中常用的酶固定化方法不包括以下哪种？A. 吸附法B. 共价结合法C. 包埋法D. 离心法答案：D2. 下列哪项不是酶的催化特性？A. 高效性B. 专一性C. 可逆性D. 需要高温答案：D3. 酶工程中，酶的来源不包括以下哪种？A. 植物B. 动物C. 微生物D. 无机物答案：D4. 酶的活性中心通常包含哪些元素？A. 金属离子B. 氨基酸残基C. 核酸D. 糖类答案：B5. 下列关于酶工程的描述，错误的是？A. 酶工程是生物技术的一部分B. 酶工程可以提高酶的稳定性C. 酶工程可以提高酶的催化效率D. 酶工程不能改变酶的催化特性答案：D6. 酶工程中，酶的固定化技术主要用于什么目的？A. 提高酶的稳定性B. 增加酶的催化效率C. 便于酶的回收和重复使用D. 以上都是答案：D7. 下列哪种酶在工业生产中应用最广泛？A. 淀粉酶B. 蛋白酶C. 纤维素酶D. 脂肪酶答案：A8. 酶的催化效率通常比无机催化剂高多少倍？A. 10倍B. 100倍C. 1000倍D. 10000倍答案：D9. 酶的专一性是由什么决定的？A. 酶的活性中心B. 酶的氨基酸序列C. 酶的三维结构D. 酶的浓度答案：A10. 酶工程中，酶的催化反应通常在什么条件下进行？A. 高温B. 高压C. 常温常压D. 真空答案：C二、填空题（每题2分，共20分）1. 酶工程是通过___________和___________技术，对酶进行改造和应用的一门学科。
答案：基因工程、蛋白质工程2. 酶的活性中心通常由___________和___________组成。
答案：氨基酸残基、金属离子3. 酶的催化作用是通过___________和___________来实现的。
答案：降低反应活化能、提供反应途径4. 酶工程中，酶的固定化方法主要有吸附法、___________和___________。
酶工程实验试题及答案
酶工程实验试题及答案1、酶的固定化方法：吸附法、包埋法、共价结合法、热处理法2.提取酶的有机溶剂包括甲醇、乙醇、丙醇、丙酮、异丙醇3、酶生产的主要方式：固体发酵、液体深层通气发酵、固定化细胞或固定化原生质体发酵4、酶的抽提剂有：稀酸、稀碱、稀盐、稀有机溶剂等5、测定酶蛋白含量的方法：凯氏定氮法、双尿法、福林酚法、紫外分光光度法、色素结合法、BCA法和胶体金测定法6。
影响酶活性的主要因素：温度、pH、底物浓度、酶浓度、抑制剂和激活剂7、包埋固定化酶的凝胶有：聚丙烯酰胺、聚丙烯醇、光敏树脂、琼脂、明胶、海藻酸钙8、酶的回收率：是指直接测定的固定化酶的活力占固定化之前的活力的百分比。
9、纯化倍数：就是经过纯化后得到的比活力与纯化前比活力之间的比值。
10.盐析原理：在一定浓度范围内向蛋白质溶液中加入无机盐时，蛋白质的溶解度随盐浓度的增加而增加，但当盐浓度增加到一定限度时，蛋白质会从溶液中沉淀出来。
11、在酶的反应过程中如何确保酶的最适反应温度和最适ph值。
确保最佳温度的方法：通过发酵罐的换热设施控制冷源或热源的流量；它由燃烧室的通风和加热设备控制。
确保最佳pH值的方法：添加酸或碱，添加碳源或氮源物质。
12.发酵和酶生产过程中的准备：收集筛选菌种，菌种保藏，细胞活化，扩大培养，培养基的配置，对发酵条件的控制。
13、为什么在测酶活实验中要连续不断的测酶活和酶蛋白含量因为酶的活性会受温度和ph 值的影响14、终止酶反应的方法：1.迅速升高温度；2.加入强酸、强碱、尿素、乙醇等变性剂；3.添加酶抑制剂；4.调整反应溶液的pH值。
15.固定化的优点：1、可反复使用，稳定性高；2、易与底物和产物分开，便于分离纯化；3、可实现连续生产，提高效率。
16、培养基的成分：碳源、氮源、无机盐、生长因素、水。
17、菌种保藏方法：1.斜坡低温保存方法2。
液体石蜡油保存方法3。
砂管保存方法4。
真空冷冻干燥法5。
液氮超低温保存法。
18、发酵产酶的操作过程：配置培养基、分装、灭菌（112℃―115℃，20min）、孢子悬液（将无菌水加入斜面培养基）、接种、培养（32℃，180r/min，培养72h）19、测定酶活的方法：1.在一定时间内，让适量的底物和酶在最合适的条件下进行；2.添加酶抑制剂或升高温度可快速终止酶反应；3.加入一定量的显色剂与底物反应，测定液体的吸光度；4.根据吸光度值计算酶活性20、壳聚糖酶如何筛选：采用透明圈法，透明圈法直观、方便、根据壳聚糖不溶于水，以壳聚糖为唯一碳源，培养基浑浊。
大学酶工程考试题及答案
大学酶工程考试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 酶的催化作用机制主要依赖于酶分子的哪个部分？A. 蛋白质B. 氨基酸C. 活性中心D. 辅酶答案：C2. 下列哪种酶在生物体内不参与代谢过程？A. 氧化还原酶B. 转移酶C. 水解酶D. 核酸酶答案：D3. 酶工程中常用的固定化酶技术包括哪些？A. 吸附法B. 包埋法C. 交联法D. 所有以上答案：D4. 酶的热稳定性通常与以下哪个因素有关？A. 酶的来源B. 酶的结构C. 酶的活性中心D. 所有以上答案：D5. 下列哪种方法可以提高酶的稳定性？A. 改变pH值B. 添加金属离子C. 添加稳定剂D. 所有以上答案：D6. 酶的催化效率通常比非生物催化剂高多少倍？A. 10倍B. 100倍C. 1000倍D. 10000倍答案：C7. 酶的活性中心通常含有哪种类型的氨基酸残基？A. 酸性氨基酸B. 碱性氨基酸C. 疏水性氨基酸D. 所有以上答案：D8. 酶的Km值代表什么？A. 酶的最大活性B. 酶的半饱和浓度C. 酶的饱和浓度D. 酶的抑制浓度答案：B9. 酶的协同性是指什么？A. 酶的活性随底物浓度增加而增加B. 酶的活性随底物浓度减少而减少C. 酶的活性随底物浓度变化而变化D. 酶的活性随底物浓度达到一定值后不再变化答案：A10. 酶的抑制作用可以分为哪两类？A. 竞争性抑制B. 非竞争性抑制C. 反竞争性抑制D. 所有以上答案：D二、填空题（每空1分，共20分）1. 酶的催化作用是通过降低反应的______来实现的。
答案：活化能2. 酶的专一性是指酶只能催化特定的______或______。
答案：底物；反应类型3. 酶的活性可以通过改变______、______或______来调节。
答案：底物浓度；pH值；温度4. 酶的固定化技术可以提高酶的______和______。
答案：稳定性；重复使用性5. 酶的Km值是酶促反应中底物浓度与______的比值。
酶工程习题
习题：1、根据分子中起催化作用的主要组分的不同，酶可以分为_______和_______两大类别。
2、核酸类酶分子中起催化作用的主要组分是________，蛋白类酶分子中起催化作用的主要组分是___________。
3、进行分子内催化的核酸类酶可以分为_______，_______。
4、酶活力是_____的量度指标；酶的比活力是__________的量度指标；酶转换数是________的量度指标。
5、某酶的分类编号是，其中EC是指_______。
此酶属于_______类型。
6、醇脱氢酶参与的反应表明无氧气参与（）7、酶工程是_____________的技术过程。
8、酶的转换数是指（）A、酶催化底物转化为产物的数量B、每个酶分子催化底物转化为产物的分子数C、每个酶分子每分钟催化底物转化为产物的分子数D、每摩尔酶催化底物转化为产物的分子数9、酶的改性是指____________________________.第二章1、名词解释转录、组成型酶、酶的反馈阻遏、分解代谢物阻遏、生长偶联型2、微生物产酶模式可以分为同步合成型________、中期合成型、________。
3、可以通过添加（）使分解代谢物阻遏作用解除。
A、诱导物 B 激活剂 C、cAMP D、ATP4、在酶发酵过程中添加表面活性剂可以A、诱导酶的生物合成B、阻遏酶的生物合成C、提高酶活力D、提高细胞通透性5、为什么滞后合成型的酶要在细胞生长一段时间甚至进入平衡期以后才开始合成6、操纵子是由_________、_______和启动基因组成的。
7______________和______是影响酶生物合成模式的主要因素。
8、RNA前体的加工是指____________6、从如下实验方法和结果分析酶生物合成的调节作用。
实验方法：将大肠杆菌细胞接种于营养肉汤培养基中，于37°C振荡培养，当OD550为时，经培养液分装到4个小三角瓶中，每瓶17ml培养液。
(完整版)酶工程习题及答案
酶工程试题(A)一名词解释（每题3分，共计30分）1. 酶工程：又叫酶技术，是酶制剂的大规模生产和应用的技术。
2.自杀性底物：底物经过酶的催化后其潜在的反应基团暴露，再作用于酶而成为酶的不可逆抑制剂，这种底物叫自杀性底物。
3.别构酶；调节物与酶分子的调节中心结合后，引起酶分子的构象发生变化，从而改变催化中心对底物的亲和力，这种影响被称为别构效应，具有别构效应的酶叫别构酶4.诱导酶：有些酶在通常的情况下不合成或很少合成，当加入诱导物后就会大量合成，这样的酶叫诱导酶5.Mol催化活性：表示在单位时间内，酶分子中每个活性中心转换的分子数目6.离子交换层析：利用离子交换剂作为载体这些载体在一定条件下带有一定的电荷，当带相反电荷的分子通过时，由于静电引力就会被载体吸附，这种分离方法叫离子交换层析。
7.固定化酶：通过物理的或化学的方法，将酶束缚于水不溶的载体上，或将酶束缚于一定的空间内，限制酶分子的自由流动，但能使酶发挥催化作用的酶8.修饰酶：在体外用一定的化学方法将酶和一些试剂进行共价连接后而形成的酶9.非水酶学：通常酶发挥催化作用都是在水相中进行的，研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学10模拟酶：利用有机化学合成的方法合成的比酶结构简单的具有催化作用的非蛋白质分子叫模拟酶。
二填空题(每空1分,共计30分)1.决定酶催化活性的因素有两个方面，一是酶分子结构，二是反应条件。
2.求Km最常用的方法是双倒数作图法。
3.多底物酶促反应的动力学机制可分为两大类，一类是序列机制，另一类是乒乓机制。
4.可逆抑制作用可分为竞争性，反竞争性，非竞争性，混合性；5.对生产酶的菌种来说，我们必须要考虑的条件有，一是看它是不是致病菌，二是能够利用廉价原料，发酵周期短，产酶量高，三是菌种不易退化，四是最好选用能产生胞外酶的菌种，有利于酶的分离纯化，回收率高。
6.酶活力的测定方法可用终止反应法和连续反应法。
7.酶制剂有四种类型即液体酶制剂，固体酶制剂，纯酶制剂和固定化酶制剂。
酶工程试题及答案
酶工程试题及答案文件编码（008-TTIG-UTITD-GKBTT-PUUTI-WYTUI-8256）一、名词解释（本题共8个小题，每小题2分，共16分）。
1、固定化酶：2、原生质体：3、超滤：4、酶的催化特性：5、生物酶工程：6、酶的必需基团和活性中心：7、诱导与阻遏：8、酶反应器：二、填空题（本题共5个小题，每空2分，共24分）.1、酶的分类（）（）（）。
（三种即可）2、酶活力是（）的量度指标，酶的比活力是（）的量度指标，酶转换数是（）的量度指标。
3、微生物产酶模式可以分为同步合成型，（）中期合成型，（）四种。
4、酶的生产方法有（），生物合成法和化学合成法。
5、优良的产酶微生物所具备的条件：（1）（）（2）（）（3）（）（写出三种即可）。
三、判断题（本题共10个小题，每空分，共15分）。
1、酶是具有生物催化特性的特殊蛋白质。
2、酶活力是指在一定条件下酶所催化的反应速度，反应速度越大，意味着酶活力越高。
3、液体深层发酵是目前酶发酵生产的主要方式。
4、培养基中的碳源，其唯一作用是能够向细胞提供碳素化合物的营养物质。
5、在酶与底物、酶与竞争性抑制剂、酶与辅酶之间都是互配的分子对，在酶的亲和层析分离中，可把分子对中的任何一方作为固定相。
6、补料是指在发酵过程中补充添加一定量的营养物质，补料的时间一般以发酵前期为好。
7、酶固定化过程中，固定化的载体应是疏水的。
8、在酶的抽提过程，抽提液的 pH 应接近酶蛋白的等电点。
9、青霉素酰化酶不但能催化青霉素侧链的水解作用，而且也能催化逆反应。
10、亲和试剂又称活性部位指示试剂,这类修饰剂的结构类似于底物结构。
四、问答题（本题共5个小题，共45分）。
1、试述提高酶发酵产量的措施。
（8 分，答出四点即可）2、酶失活的因素（8分）3、酶的提取方法有哪些（8分）4、酶分子修饰的意义有哪些（6分）5、试简述酶分子的定向进化。
（5分）6、固定化酶和游离酶相比，有何优缺点（10分，优缺点答五点即可）答案一、1、固定化酶：通过物理的或化学的方法，将酶固定在载体上，能使酶发挥催化作用的酶；2、原生质体：脱去细胞壁的植物、真菌或细菌细胞；3、超滤：超滤是采用中空纤维过滤新技术，配合三级预处理过滤清除自来水中杂质；4、酶的催化特性：①极高的催化效率②高度的专一性③酶活性的可调节性④酶的不稳定性5、生物酶工程：是指在基因水平上，对酶蛋白分子进行修饰、改造，改进酶蛋白的催化特性或酶蛋白的蛋白质特性等；6、酶的必需基团：指酶分子中与酶的活性密切相关的基团；活性中心：是与底物结合并催化反应的场所；7、酶合成的诱导是指加入某种物质使酶的合成开始或加速进行的过程；酶合成的阻遏作用则是指加入某种物质使酶的合成中止或减缓进行的过程。
酶工程学习通课后习题
酶工程学习通课后习题第一次作业一、填空题1、日本称为“酵素”的东西，中文称为（），英文则为（），是库尼（）于1878年首先使用的。
其实它存在于生物体的细胞内与细胞外。
2、1926年，萨姆纳（）首先制得脲酶结晶，并指出酶的本质是（）。
他因这一杰出贡献，获1947年度诺贝尔化学奖。
二、判断题1、酶是具有生物催化特性的特殊蛋白质。
（）2、酶的分类与命名的基础是酶的专一性。
（）三、简答题1酶工程主要涉及哪些方面的研究和运用。
2、酶有哪些催化特性？第二次作业一、单选题1、酶促反应降低反应的活化能的能量来源是（）。
A、酶与底物结合能B、底物形变能C、酶分子构象变化释放的能量D、底物化学键断裂释放的化学能2、在米氏方程的双倒数作图中，酶对底物的米氏常数是双倒数直线的（）。
A、纵轴截距的倒数B、斜率C、横轴截距绝对值的倒数D、横轴截距的绝对值二、填空题1、1961年，国际酶委会规定的酶活力单位为：在特定的条件下（）每（）内，催化（）的底物转化为产物的酶量为一个国际单位，即1IU。
2、求Km最常用的方法是（）。
3、可逆抑制作用可分为（）、（）、（）和混合性抑制。
4、Km值增加，其抑制剂属于（）抑制剂，Km不变，其抑制剂属于（）抑制剂，Km减小，其抑制剂属于（）抑制剂。
三、判断题1、酶活力指在一定条件下酶所催化的反应速度，反应速度越大，意味着酶活力越高。
（）2、酶反应速度随底物浓度的提高而逐渐增大。
（）3、酶活性部位的氨基酸残基在一级结构上可能相距很远，甚至在不同的肽链上，通过肽链的折叠、盘绕而在空间结构上相互靠近。
（）四、简答题1、酶的变性与酶的失活2、简述核酶的主要类型。
3、影响酶催化的主要因素。
五.名词解释1、K cat2、Km六、计算题1、下面是某人对酶测定的一些数据，据此求出该酶的最大反应速度和米氏常数（双倒数作图法）。
第三次作业一、单选题1、在米氏方程的双倒数作图中，酶对底物的米氏常数是双倒数直线的（）。
酶工程各章试题
酶工程第一章测试试题卷一填空每空1分,共20分1.1878年,____首次将酵母中酒精发酵的物质称为酶.2.1913年,Michaelis 和Menten根据中间产物学说,推导出酶催化反应的基本动力学方程----米氏方程,可用公式表示为_______.3.1982年Thomas Cech等人发现四膜虫的rRNA可以在没有蛋白质存在的情况下自身催化切除内含子,完成加工过程.这一具有催化活性的RNA的发现改变了传统的酶的化学本质是____________的概念;4.对同一种酶可同时采用系统命名和_____命名两种方法.5.乳酸脱氢酶可标识为1.1.1,其中EC代表_________.6.催化L-谷氨酸 D—谷氨酸的酶属于________酶.7.核酸类酶的基本组成单位是_________.8.酶的有机辅助因子在催化过程中起_______________的作用.9.在酶的二级结构β—片状折叠中,________式结构更稳定.10.酶的绝对专一性又称为___________专一性.11.PH对酶的影响主要是影响到了氨基酸的________状态.12.在测酶活力时,为了使酶反应速度不受底物浓度底限制,反应系统应使用足够高的底物浓度,一般要求:__________.13.酶分离纯化整个工作包括三个基本环节:抽取纯化和________.14.工业应用的三大酶制剂是蛋白酶 ________和脂肪酶.15 核酸类酶催化反应的类型,可以将R-酶分为三类:剪切酶,剪接酶和________酶.16、具有不同分子形式但却催化相同反应的酶称为__________.17、每毫克蛋白或RNA中所具有的酶活力数称为酶的_______.用u/mg表示.18、酶制剂可分为液体酶制剂,固体酶制剂,纯酶制剂和_______酶制剂.二. 选择题每题2分,共10分1.谷氨酸脱氢酶可有以下四种底物,由Km推断它的最适底物是 .A. 谷氨酸Km=B. α-酮戊二酸Km=C. NAD氧化形 Km=D. NAD 还原形 Km=2. D EA B CF G图示抑制模式属于:A累积反馈抑制Ｂ无分支途径中酶活性反馈抑制C 顺序反馈抑制D 协调反馈抑制3．有两种蛋白酶样品,A样品32mg,酶活力单位数为样品52mg ,酶活力单位数为190U,则两样品纯度为:A A >B B. A < B C. A = B D. 不能断定.4．某酶四种底物的Km 如下,与酶亲和力最大的底物是:A ×10-2B × 10-1C ×10-2D ×10-65．从世界范围看,酶制剂在哪一行业中的应用占比例最高A 淀粉业B 乳制品C 洗涤剂业D 制酒业三. 名词解释每题3分,共12分1.调节酶2.别构效应3.固定化酶四. 判断题每题1分,共7分2.1/Km越大,酶与底物亲和力越大.3.酶的最适温度是一个固定不变的常数,其数值不受底物的种类.作用时间而改变.4.盐析法分离蛋白质时,应将溶液PH调至蛋白质等电点附近.5.酶浓度越高,酶结晶越大.6.调节酶就是别构酶.7.大肠杆菌丙酮酸脱氢酶是多酶复合体.五. 说明题共6分1.图示并说明竞争性抑制和非竞争性抑制的区别.6分六. 简答题共21分1.简介酶分子中氨基酸残基种类及作用.8分2请比较说明吸附层析、离子交换层析、凝胶层析、亲和层析的原理.8分3、固定化酶的制备原则是什么5分酶工程第一章测试参考答案一填空每空1分,共18分1.库尼 =vmaxS/Km+S 3.酶是具有生物催化功能的蛋白质.4.习惯5.国际酶学委员会6.异构酶7.核糖核苷酸8.传递电子原子和基团的作用.9.反平行10.立体异构11.解离 12.S>5Km 13.制剂. 14淀粉酶 15多功能酶16同工酶 17酶的比活力.18固定化酶制剂二. 选择题每题3分,共15分. 4D三. 名词解释每题5分,共15分1.调节酶: 在代谢途径和物质转化体系中起调节作用的关键酶.2.别构效应:一种化合物与酶的活性中心以外的部位结合,引起酶的构象发生变化的现象.3.固定化酶:在一定空间内呈闭锁状态存在的酶,能连续地进行反应,反应后酶可以回收重复使用.四. 判断题每题2分,共14分1.正确2.错误3. 正确4. 错误5. 错误6. 正确7. 正确五、图示说明题共12分2.图示并说明竞争性抑制和非竞争性抑制的区别.6分竞争性抑制剂结构往往与正常底物非常相似,从而与底物竞争酶分子上同一个结合部位活性中心,阻止底物和酶的结合.因而酶不能与抑制剂和底物同时结合.ESI复合物缺乏反应活性基团不能继续分解成产物,形成死端复合物.图4分,解释2分不论底物分子是否与酶结合, 非竞争性抑制剂都能与酶分子结合产生死端复合物. 非竞争性抑制剂与活性中心以外的基团结合,其结构肯与底物分子毫无相关之处,两者没有竞争作用,但ESI不能进一步分解成产物. 图4分,解释2分七. 简答题共26分1.请比较说明吸附层析、离子交换层析、凝胶层析、亲和层析分离酶的原理.16分1维持酶的催化活性和专一性.2应有利于生产自动化.连续化.3与载体牢固结合4载体不与底物.产物和反应物发生化学反应.5成本要低,利于工业使用.第二、三章酶的生物合成法生产测试题填空题1、SOD是_________酶,具有____________________的功效;2、依据在体外培养时对生长基质依赖性差异,动物细胞可分为两类：__________、______________;3、动物细胞培养的PH应控制在______________；温度控制在_______,允许波动_______;判断题谷草芽孢杆菌是应用最广泛的产酶微生物;√大多数产酶微生物采用淀粉或其水解产物为碳源,植物细胞一般以蔗糖为碳源;√植物细胞培养要求的氮源一般为有机氮源;×动物细胞培养主要用于各种功能蛋白质的生产;√动物细胞传代培养时可以用胃蛋白酶分散细胞;×简答题：1、固定化原生质体产酶有何特点2、植物细胞培养产酶的工艺流程3、酶的生物合成有哪几种模式各有何特点P36-384、影响酶生物合成的主要因素有哪些结合酶的生物合成模式,分析说明怎样提高产酶效率;P39答案：填空题1、抗辐射、抗氧化、抗衰老2、贴壁依赖型细胞,非贴壁依赖型细胞3、－微碱性,℃ ,允许波动范围在＋－℃简答题1、1、变胞内产物为胞外产物固定化黑曲霉原生质体生产葡萄糖氧化酶,使细胞内葡萄糖氧化酶的90％以上分泌到细胞外;2、提高产酶率固定化枯草芽孢杆菌原生质体生产碱性磷酸酶,使原来存在于细胞间质中的碱性磷酸酶全部分泌到发酵液中,产酶率提高36％;3、稳定性好4、易于分离纯化2、外植体诱导愈伤组织细胞培养分离纯化酶第四章酶的提取与分离纯化测试题填空题1、酶在结晶之前,酶液必须经过纯化达到一定的纯度;通常酶的纯度应当在_______以上,方能进行结晶;2、酶结晶的主要方法有：________、________、________、________;3、酶的剂型有：_____、______、________和固定化酶制剂；通常用作分析试剂或用作医疗药物的酶制剂要求是___________ ;4、注射用的医用酶应设法除去____________;判断题1、一般采用稀盐溶液进行酶的提取,盐的浓度一般控制在～ mol／L ;√2、常用硫酸铵盐析沉淀酶蛋白;√3、盐析沉淀酶蛋白时,溶液的pH值应调节到远离酶的等电点;×4、等电点结晶是通过缓慢改变浓酶液的pH值,使之逐渐远离酶的等电点,而使酶析出结晶的过程;×名词解释：1、选择性变性沉淀法2、酶的提取3、亲和层析简答题：1、酶的分离纯化工作的基本原则2、举例说明细胞破碎的几种方法及原理;3、稳定酶的方法有哪些答案：填空题1、50％;2、盐析结晶法、有机溶剂结晶法、透析平衡结晶法、等电点结晶法;3、固体酶制剂、液体酶制剂、纯酶制剂、固定化酶制剂；纯酶制剂;4、热源物质名词解释1、选择性变性沉淀法：选择一定的条件使酶液中存在的某些杂蛋白等杂质变性沉淀,而不影响所需的酶,这种分离方法称为选择性变性沉淀法2、酶的提取是指在一定的条件下,用适当的溶剂处理含酶原料,使酶充分溶解到溶剂中的过程,也称为酶的抽提;3、亲和层析是利用生物分子与配基之间所具有的专一而又可逆的亲和力,使酶等生物分子分离纯化的技术;简答题1、1、防止酶变性失效凡用于预防蛋白质变性失效的方法与措施都应考虑用于酶的分离纯化;A、除少数例外外,所有操作都必须在低温条件下进行,特别是在有机溶剂存在的情况下更应小心;B、大多数酶在PH<4或PH>10的情况下稳定,应控制整个系统不要过酸、过碱,同时要避免在调整PH时局部过酸或过碱;C、重金属能使酶失效,有机溶剂能使酶变性,微生物污染以及蛋白酶的存在都能使酶分解破坏,所有这些都应周全考虑;可以加入蛋白酶抑止剂,杀菌剂,稳定蛋白质构象和酶活性的还原剂;2、酶活性测定贯串纯化过程的始终也就是说,从原理开始,整个过程的每一步都要进行比活力与总活力的检测与比较,以便知道每一步骤中可采用什么方法与什么条件,分别使酶的纯度提高了多少,回收了多少酶,从而决定其取舍;3、选择有效的纯化方法凡用于蛋白质纯化的一切方法同样适用于酶;应根据目的酶的物理、化学性质选取;4、原料来源要方便,成本要低1、添加底物、抑止剂和辅酶2、添加－SH保护剂如谷胱甘肽、二巯基乙醇3、低温0－4℃4、添加某些低分子无机离子 Ca2＋保护淀粉酶,Mn2+能稳定溶菌酶,CL－能稳定透明质酸酶等5、固体酶制剂稳定性高可保存数月或几年以上；热敏性酶多用冷冻干燥法,例如注射用酶等;6、固定化酶也是提高酶的稳定性的好方法;第四章酶的提取与分离纯化测试题填空题1、酶在结晶之前,酶液必须经过纯化达到一定的纯度;通常酶的纯度应当在_______以上,方能进行结晶;2、酶结晶的主要方法有：________、________、________、________;3、酶的剂型有：_____、______、________和固定化酶制剂；通常用作分析试剂或用作医疗药物的酶制剂要求是___________ ;4、注射用的医用酶应设法除去____________;判断题1、一般采用稀盐溶液进行酶的提取,盐的浓度一般控制在～ mol／L ;√2、常用硫酸铵盐析沉淀酶蛋白;√3、盐析沉淀酶蛋白时,溶液的pH值应调节到远离酶的等电点;×4、等电点结晶是通过缓慢改变浓酶液的pH值,使之逐渐远离酶的等电点,而使酶析出结晶的过程;×名词解释：1、选择性变性沉淀法2、酶的提取3、亲和层析简答题：1、酶的分离纯化工作的基本原则2、举例说明细胞破碎的几种方法及原理;3、稳定酶的方法有哪些答案：填空题1、50％;2、盐析结晶法、有机溶剂结晶法、透析平衡结晶法、等电点结晶法;3、固体酶制剂、液体酶制剂、纯酶制剂、固定化酶制剂；纯酶制剂;4、热源物质名词解释1、选择性变性沉淀法：选择一定的条件使酶液中存在的某些杂蛋白等杂质变性沉淀,而不影响所需的酶,这种分离方法称为选择性变性沉淀法2、酶的提取是指在一定的条件下,用适当的溶剂处理含酶原料,使酶充分溶解到溶剂中的过程,也称为酶的抽提;3、亲和层析是利用生物分子与配基之间所具有的专一而又可逆的亲和力,使酶等生物分子分离纯化的技术;简答题1、1、防止酶变性失效凡用于预防蛋白质变性失效的方法与措施都应考虑用于酶的分离纯化;A、除少数例外外,所有操作都必须在低温条件下进行,特别是在有机溶剂存在的情况下更应小心;B、大多数酶在PH<4或PH>10的情况下稳定,应控制整个系统不要过酸、过碱,同时要避免在调整PH时局部过酸或过碱;C、重金属能使酶失效,有机溶剂能使酶变性,微生物污染以及蛋白酶的存在都能使酶分解破坏,所有这些都应周全考虑;可以加入蛋白酶抑止剂,杀菌剂,稳定蛋白质构象和酶活性的还原剂;2、酶活性测定贯串纯化过程的始终也就是说,从原理开始,整个过程的每一步都要进行比活力与总活力的检测与比较,以便知道每一步骤中可采用什么方法与什么条件,分别使酶的纯度提高了多少,回收了多少酶,从而决定其取舍;3、选择有效的纯化方法凡用于蛋白质纯化的一切方法同样适用于酶;应根据目的酶的物理、化学性质选取;4、原料来源要方便,成本要低1、添加底物、抑止剂和辅酶2、添加－SH保护剂如谷胱甘肽、二巯基乙醇3、低温0－4℃4、添加某些低分子无机离子 Ca2＋保护淀粉酶,Mn2+能稳定溶菌酶,CL－能稳定透明质酸酶等5、固体酶制剂稳定性高可保存数月或几年以上；热敏性酶多用冷冻干燥法,例如注射用酶等;6、固定化酶也是提高酶的稳定性的好方法;第五章酶分子的修饰与应用测试题填空题1、酶分子修饰的意义是：_____________,______________,_________;名词解释1、酶分子修饰通过各种方法使酶分子的结构发生某些改变,从而改变酶的某些特性和功能的过程称为酶分子修饰;2、金属离子置换修饰3、酶分子的物理修饰简答题：1、什么是酶分子的侧链修饰酶分子侧链修饰有何意义2、请举例说明酶分子修饰的应用答案填空题：1、提高酶的活力；增强酶的稳定性；降低或消除酶的抗原性;名词解释1、酶分子修饰：通过各种方法使酶分子的结构发生某些改变,从而改变酶的某些特性和功能的过程称为酶分子修饰;2、把酶分子中的金属离子换成另一种金属离子,使酶的功能和特性发生改变的修饰方法称为金属离子置换修饰;3、通过各种物理方法使酶分子的空间构象发生某些改变,从而改变酶的某些特性和功能的方法称为酶分子的物理修饰;简答题1、采用一定的方法一般为化学法使酶的侧链基团发生改变,从而酶分子的特性和功能的修饰方法称为侧链基团修饰;意义：1、通过酶分子侧链基团修饰,可以研究各种基团在酶分子中的作用及其对酶的结构、特性和功能的影响,并可以用于研究酶的活性中心的必须基团;如果某基团修饰后不引起酶活力的显着变化,则可以认为此基团属于非必须基团;2、通过酶分子侧链基团修饰,可以测定某一种基团在酶分子中的数量,例如,采用三硝基苯磺酸测定氨基的数量；用对汞苯甲酸测定巯基的数量；用碳二亚胺测定羧基的数量；用四唑重氮盐测定咪唑基的数量等;3、酶分子侧链基团修饰,在酶工程方面可以提高酶的活力、增加酶的稳定性、降低酶的抗原性,并且可以引起酶催化特性和催化功能的改变,以提高酶的使用价值;4、酶分子侧链基团修饰,还可以获得自然界原来不存在的新酶种,例如,某些抗体酶和人工改造的核酸类酶;第六章酶、细胞、原生质体固定化与应用测试题填空题1、固定化酶的制备方法主要有：______、_______、________、_________;2、交联法常用的双功能试剂是：_____________;判断题1、酶经固定化后,其作用的最适pH值往往会发生一些变化;√2、固定化酶的最适作用温度与游离酶相比没有变化;×3、一般来说,用带负电荷的载体制备的固定化酶,其最适pH值比游离酶的最适pH值为高即向碱性一侧移动；用带正电荷载体制备的固定化酶的最适pH值比游离酶的最适PH为低即向酸性一侧移动√4、一般说来,催化反应的产物为酸性时,固定化酶的最适pH值要比游高酶的最适PH低一些；产物为碱性时,固定化酶的最适pH值要比游离酶的最适pH值高一些;×5、固定化酶的底物特异性变化与底物分子量的大小有一定关系;√名词解释1、交联法2、载体活化3、固定化细胞;简答题1、什么是固定化酶有何显着优点2、请举例说明固定化酶、细胞、原生质体技术的应用答案填空题1、吸附法、包埋法、结合法、交联法和热处理法等;名词解释1、交联法：借助双功能试剂使酶分子之间发生交联作用,制成网状结构的固定化酶的方法称为交联法;2、载体活化：要使载体与酶形成共价键对酶进行固定化,必须首先使载体活化,即借助于某种方法,在载体上引进一活泼基团;然后此活泼基团再与酶分子上的某一基团反应,形成共价键;3、固定在载体上并在一定的空间范围内进行生命活动的细胞称为固定化细胞;简答题1、什么是固定化酶有何显着优点固定化酶是指固定在一定载体上并在一定的空间范围内进行催化反应的酶;固定化酶既保持了酶的催化特性,又克服了游离酶的不足之处,具有增加稳定性、可反复或连续使用以及易于和反应产物分开等显着优点;2、略第七章酶非水相催化测试题判断题1、有机溶剂往往会使酶变性失活,因此只有在水溶液中酶才有催化活性;2、在有机介质中,由于酶分子活性中心的结合部位与底物之间的结合状态发生某些变化,致使酶的底物特异性发生改变;3、许多酶在有机介质中的热稳定性比在水溶液中的热稳定性更好;4、目前世界上化学合成药物中的40％左右属于手性药物;在这些手性药物中,大多数仍然以外消旋体形式使用;5、常用的消炎解热镇痛药萘普生Neproxen的两种对映体中,S +-萘普生的疗效是R-－-萘普生疗效的28倍;6、镇静剂反应停的S-构型有镇静作用,R-构型也有镇静作用,但疗效甚微;7、一些消旋体药物可以在有机介质体系中用酶法进行拆分,获得单一对映体;名词解释1、酶的对映体选择性2、手性化合物第八章酶定向进化复习题一、填空题：酶基因随机突变的方法有：________、____________、_________;二、名词解释：酶定向进化易错PCR技术三、简答题：1．酶定向进化的特点2.酶随机突变的三种方法是什么请解释并比较分析;3.举例说明酶定向进化技术的应用;第九章酶反应器复习题P240复习题1、2、5第十章 1 酶在医药方面的应用测试题一、填空题1、指示肝功能异常的常用酶有：____、______、_______;2、_________酶可以检测癌细胞;3、治疗消化不良、食欲不振的酶有：______、______、________;4、具有抗癌作用的酶有：______、______、_______、__________;5、_________酶可以治疗各种出血;6、_____________酶可以治疗龋齿;7、___________酶可以溶血栓;8、____________酶可以治疗白血病;9、____________酶用于制造抗肿瘤人参皂苷;10、___________酶可用于制造人胰岛素;二、判断题1、乳酸脱氢酶广泛存在于各种组织以及红细胞中,在正常情况下,血清中乳酸脱氢酶的含量很低,但是在肝癌、急性肝炎、心肌梗塞等疾病的患者血清中,该酶活力显着升高;√2、蛋白酶可用于治疗多种疾病,是在临床上使用最早、用途最广的药用酶之一,它可作为消化剂、消炎剂并可用于治疗高血压;√三、请写出以下药品的酶法生产反应式6－氨基青霉烷酸6-APA多巴四、分析说明题1、请分析说明尿糖试纸检测尿糖的原理2、绘图并说明血液透析装置及装置中酶法除去尿素的原理;3、举两例分析说明酶在药物制造方面的应用价值;4、请分析说明溶菌酶的应用价值5、请分析说明SOD的应用价值答案填空题1、谷丙转氨酶、谷草转氨酶、胆碱酯酶2、端粒酶3、淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶4、L-精氨酸酶、L-组氨酸酶、L－蛋氨酸酶、谷氨酰胺酶5、凝血酶6、右旋糖酐酶7、溶纤酶8、L- 天冬酰胺酶9、β－D－葡萄糖苷酶 10、无色杆菌蛋白酶请写出以下药品的酶法生产反应式1、6－氨基青霉烷酸6-APA青霉素青霉素酰化酶 6－氨基青霉烷酸6-APA2、多巴酪氨酸β－酪氨酸酶多巴邻苯二酚＋丙酮酸＋氨β－酪氨酸酶多巴分析说明题4、溶菌酶主要从蛋清、植物和微生物中分离得到;作用机理：溶菌酶作用于细菌的细胞壁,可使病原菌、腐败性细菌等溶解消灭,对抗生素有耐药性的细菌同样起溶菌作用,具有显着疗效而对人体的副作用很小,是一种较为理想的药用酶;应用价值：临床上主要用于治疗各种炎症,溶菌酶与抗生素联合使用,可显着提高抗生素的疗效,常用于难治的感染病症的治疗；还可用于食品保鲜；在护肤品中添加可以消除皮肤表面黏附的细菌,起到杀菌消炎的作用;5、SOD即超氧化物歧化酶,具有抗氧化、抗衰老、抗辐射的功效,添加到护肤品中可以有效防治紫外线对人体的伤害,消除自由基的影响,减少色素沉着;在医疗领域,用于预防辐射损伤,治疗红斑狼疮,皮肌炎,结肠炎,氧中毒;第十章2 酶在食品方面的应用测试题填空题1、_______酶和__________酶可用于食品保鲜;2、______________酶可将蔗糖原料中的棉子糖分解成蔗糖与半乳糖,提高蔗糖的收得率;3、果胶酶pectinase是催化果胶质分解的一类酶的总称,主要包括______和___________;4、_________酶可用于呈味核苷酸的酶法生产;判断题1、糊精是淀粉低程度水解的产物,广泛应用于食品增稠剂、填充剂和吸收剂;√2、写出以下产品酶法生产的反应式1、L－氨基酸的生产2、低乳糖奶的生产3、L-苹果酸的生产4、天苯肽的酶法生产写出以下工艺过程酶法处理的反应式1、柑橘制品脱苦处理2、果蔬制品的脱色简答题1、请分析说明果葡糖浆生产的工艺流程及条件控制2、请分析说明右旋糖酐酶的应用价值3、请分析说明酶在啤酒发酵生产中的应用答案填空题1、葡萄糖氧化酶,溶菌酶2、蜜二糖酶α－半乳糖苷酶3、果胶酯酶PE,聚半乳糖醛酸酶PG4、5,磷酸二酯酶写出以下产品酶法生产的反应式1、L－氨基酸的生产N－酰基DL－氨基酸氨基酰化酶 L－氨基酸蛋白质蛋白酶 L－氨基酸延胡索酸＋氨天冬氨酸酶 L－天冬氨酸α－酮戊二酸＋NH3＋NADPH谷氨酸脱氢酶 L－谷氨酸+H2O＋NADP+a-酮戊二酸+L-氨基酸转氨酶 L-谷氨酸+α-酮酸2、低乳糖奶的生产乳糖乳糖酶β半乳糖苷酶半乳糖＋葡萄糖3、L-苹果酸的生产延胡索酸＋水延胡索酸酶 L－苹果酸4、天苯肽的酶法生产L-Asp +L-Phe-Ome嗜热菌蛋白酶L-Asp-L-Phe-OmeL-天冬氨酸 L-苯丙氨酸甲酯天苯肽写出以下工艺过程酶法处理的反应式1、柑橘制品脱苦处理柚苷柚配质－7－芸香糖苷柚苷酶β－鼠李糖苷酶鼠李糖＋无苦味的普鲁宁柚配质一7一葡萄糖苷2、果蔬制品的脱色花青素花青素酶β－葡萄糖和它的配基简答题1、请分析说明果葡糖浆生产的工艺流程及条件控制工艺流程：淀粉浆a-淀粉酶,Ca2＋,80～90℃液化液糖化酶葡萄糖DE>96％层析去Ca2＋,pH值为6．5～7．0,加入0．01 mol／L的硫酸镁,在60～70℃的温度条件下,葡萄糖异构酶果葡糖浆;控制条件：1、钙离子对a-淀粉酶有保护作用,在淀粉液化时需要添加,但它对葡萄糖异构酶却有抑制作用,所以葡萄糖溶液需用层析等方法精制;2、控制PH3、控制温度葡萄糖转化为果糖的异构化反应是吸热反应;随着反应温度的升高,反应平衡向有利于生成糖的方向变化,异构化反应的温度越高,平衡时混合糖液中果糖的含量也越高;但当温度超过70℃时,葡萄糖异构酶容易变性失活,所以异构化反应的温度以60～70℃为宜;2、请分析说明右旋糖酐酶的应用价值制糖设备中存在大分子黏性葡聚糖,堵塞管道,妨碍设备清洗及蔗糖的结晶;用右旋糖酐酶内切α－1,6－葡聚糖酶处理,可使右旋糖酐分解为异麦芽糖与异麦芽三糖,黏度迅速下降;右旋糖酐酶还可用于防龋;3、请分析说明酶在啤酒发酵生产中的应用在啤酒酿造过程中,制浆和调理两个阶段是要使用酶制剂的1、浸泡麦芽浆时,温度约65℃,有利于蛋白酶,β－葡聚糖酶,α－淀粉酶,发挥作用,使麦芽中的多糖及蛋百类物质降解为酵母可利用的合适的营养物质;2、加啤酒花前,煮沸麦芽汁使上述酶失活;在发酵完毕后,啤酒需要加一些酶处理,以使其口味和外观更易于为消费者接受;蛋白酶降解使啤酒混浊的蛋白质成分,防止啤酒的冷混浊,延长啤酒的储存期;糖化酶能够降解啤酒中的残留糊精,一方面保证了啤酒中最高的乙醇含量,另一方面不必添加浓糖液来增加啤酒的糖度;这种低糖度的啤酒糖尿病患者也可以饮用;第十章 3 酶在其他领域的应用测试题填空题1、造纸业的主要用酶有：___________和___________;2、________酶可以水解RNA,生产四种5,核苷酸;3、生丝脱胶和羊毛除垢可以用____________酶;4、利用__________酶检测有机磷农药污染5、利用_________酶的同工酶监测重金属污染6、通过___________监测大肠杆菌污染名词解释：酶标记免疫反应检测请分析说明蛋白酶在轻工、化工业中的应用;加酶洗涤剂应该满足什么条件加酶洗涤剂有何优势酶法检测必须具备什么条件答案填空题1、木质素酶,木聚糖酶2、5,-磷酸二酯酶3、蛋白酶4、胆碱酯酶5、乳酸脱氢酶6、β-葡聚糖苷酸酶名词解释：酶标记免疫反应检测是将酶的检测技术与免疫检测技术相结合,用于测定样品液中抗体。
酶工程习题
第一章绪论①称取25mg某蛋白酶制剂配成25ml溶液.取出1ml该酶溶液，以酪蛋白为底物，用Felin 酚比色法测定酶活力，得知每小时产生1500μg酪氨酸。
另取2ml酶液，用凯式定氮法测得蛋白氮为0.2mg。
若以每分钟产生1μg酪氨酸的酶量为一个活力单位计算，根据以上数据，求出1.）1ml酶液中含有的蛋白质及酶活力单位数.2.）该酶制剂的比活力.3.）1g酶制剂的总蛋白量和酶活力单位数解答：1）0.2×6.25÷2=0.625mg/ml 酶活力单位: 1500÷60=25μg/min2）酶比活力：25÷0.625=40U/mg3）1g酶制剂中总蛋白的含量：0.625×1000=625mg1g酶制剂的酶活力单位：25×1000=25000 μg/min②焦磷酸酶可以催化焦磷酸水解成磷酸，酶的相对分子质量为120×103，由6个相同亚基组成。
纯酶的比活力为2800U/mg酶。
一个活力单位规定为，在标准测定条件下，370C，15min内水解10μmol焦磷酸所需的酶量。
问：1）1mg酶在1s内水解多少mol底物？2800×10μmol/15×60=3.11×10-5mol/s.mg酶2）1mg酶中有多少mol的活性部位（假设每个亚基上有一个活性部位）？（1×10-3/120×103) ×6mol＝5×10-8mol3）酶的转换数Kcat及催化周期？(3.11×10-5mol/s.mg酶)/5×10-8mol酶＝622mol 焦磷酸/s.mol酶（或622/s)4)酶的催化周期T=1×103/622=1.6ms③酶工程的概念、分类及其研究内容。
④.酶工程研究的热点有哪些？⑤1μg纯酶（M:9.2×104)在最适条件下，催化反应速度为0.5μmol/min，试计算：1）酶的比活力；2）转换数3)催化周期解答：1)酶比活力＝0.5/10-3= 500U/mg2)转换数值=0.5×10-6/(10-6/9.2×104)=46000/min=46000/60=766.7/s3)催化周期=1×103/766.7=1.3ms⑥将总活力为20万单位的α-淀粉酶吸附固定化，测得固定化酶活力为16万单位，固定化处理过程中收集的残余溶液酶活力为2万单位，计算酶的结合效率、活力回收率、相对活力解：酶结合率＝（20－2）/20=90%活力回收率＝16/20=80%相对活力＝16/(20-2)=88.9%。
生命科学学院-酶及酶工程习题(含答案)
生命科学学院-酶及酶工程习题（含答案）1、相同的酶在不同的pH条件下进行测定时，酶活力不同。
（√）2、酶固定化过程中，固定化的载体应是疏水的。
（×）3、在酶的抽提过程中，抽提液的pH应该接近酶蛋白的等电点。
（×）4、液体深层发酵是目前酶发酵生产的主要方式。
（√）5、端粒酶实质上是一种特殊的逆转录酶。
（√）6、动物细胞主要用于色素、药物、香精和酶等次级代谢产物的生产。
（×）7、细胞生产某种酶的最适pH值通常接近于该酶催化反应的最适pH值。
（√）8、Monod常数是指比生长速率达到最大比生长速率一半时的限制性基质浓度。
（√）9、强型离子交换剂适合分离酶类等生物大分子物质。
（×）10、20种氨基酸都都具有光学性。
（×）除甘氨酸11、酶分子侧链中的氨基数量常用三硝基苯磺酸测定。
（√）12、DNA shuffling技术正突变体概率高，进化速度较快。
（√）13、酶固定化后，对底物作用的最适pH往往发生变化。
（√）14、不同的酶所需求的必需水的量差别较大。
（√）结合型(K s 型)亲和修饰剂是根据酶的催化机制而设计的。
（×）15、离子液的理化性质随阴阳离子组合不同而有着显著不同。
（√）1、核酶是一种能水解核酸的蛋白质。
（×）2、酶活力是指在一定条件下酶所催化的反应速度，反应速度越大，意味着酶活力越高。
（√）3、亲和修饰剂又称位点专一性抑制剂，其结构通常类似于底物结构。
（√）4、酶的分类与命名的基础是酶的专一性。
（√）5、角叉菜胶也是一种凝胶，在酶工程中常用于凝胶层析分离纯化酶。
（×）6、抗体酶不能催化顺反异构化反应。
（×）7、放线菌生长繁殖的最适p H值偏酸性。
（×）8、细胞的生长、繁殖和新陈代谢产物的积累一般不会影响培养基的pH值。
（×）9、葡聚糖凝胶Sephadex G-25表示1g凝胶可吸收2.5ml水。
酶工程习题
●第一个得到酶结晶的科学家是谁？●酶工程的概念、分类.●在德文中，“酶”的本意是什么？●化学酶工程与生物酶工程包含哪些内容？●当前酶工程主要是天然酶制剂的大规模应用，你认为主要包括哪些内容？●网络上查找我国酶制剂厂家，描述其主要产品类别与性能。
●在食品、饲料、制革、洗涤剂、纺织、酿造、造纸、医药等行业查找开展酶制剂研究应用的例子。
●Payen和Person、Buchner兄弟、Sumner、Fisher、Koshland、Henri、Michaelis和Menten、Jacob和Monod、Cech和Altmam及千佃一郎对酶学的主要贡献是什么？1、名词解释：核酶、抗体酶、酶活性中心、结合部位与催化部位、必需基团与非必需基团、酶原与酶原激活、酸碱催化与广义酸碱催化、共价催化、酶活力与酶活力单位、比活力与回收率2、国际系统分类法将酶分为哪六类？写出其通式并举例。
3、比较竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的特点。
4、温度与pH对酶促反应速度有何影响？5、酶活性中心的结构特点。
6、酶活性中心的必需基团有哪些？7、判断和确定酶活性中心的主要方法。
8、简述诱导锲合学说。
9、酶原激活的本质是什么？10、影响酶催化效率的因素11、米式学说主要内容12、米氏常数的意义13、双倒数作图法。
14、比活力、纯化倍数与回收率及其计算。
15、亲核共价催化与亲电共价催化的主要基团。
16、常用的酶活力单位有哪些？1、利用微生物生产酶制剂的优点。
2、产酶微生物来源。
3、产酶微生物的工业化要求及安全性4、新种分离与筛选的步骤。
5、富集培养的方法有哪些？6、水解圈方法基本理论与优缺点。
7、以紫外线为例简述诱变育种的步骤。
8、原生质体融合育种基本过程。
9、影响原生质体制备因素？10、简述几种常见水解酶（蛋白酶、淀粉酶、糖化酶、果胶酶、脂肪酶等）分离初筛方法。
1. 名词解释：酶的发酵生产、固定化细胞发酵、细胞活化、发酵动力学2. 酶发酵生产的方式有哪些？（根据细胞培养方式的不同）3. 酶发酵生产常用的微生物有哪些？简介产酶性质。
(完整word版)酶工程_试题及答案
《酶工程》试题一参考答案：一、填空题(每空1分，共28分）1、日本称为“酵素”的东西，中文称为酶，英文则为Enzyme,是库尼（Kuhne）于1878年首先使用的。
其实它存在于生物体的细胞内与细胞外。
2、1926年，萨姆纳（Sumner）首先制得脲酶结晶，并指出酶的本质是蛋白质。
他因这一杰出贡献，获1947年度诺贝尔化学奖.3、目前我国广泛使用的高产糖比酶优良菌株菌号为As3.4309,高产液化酶优良菌株菌号为BF7。
658。
在微生物分类上，前者属于霉菌,后者属于细菌。
4、1960年，查柯柏（Jacob）和莫洛德（Monod）提出了操纵子学说，认为DNA分子中，与酶生物合成有关的基因有四种，即操纵基因、调节基因、启动基因和结构基因。
5、借助双功能试剂使酶分子之间发生交联作用，制成网状结构的固定化酶的方法称为交联法.6、酶的分离纯化方法中，根据目的酶与杂质分子大小差别有凝胶过滤法，超滤法和超离心法三种。
7、由于各种分子形成结晶条件的不同,也由于变性的蛋白质和酶不能形成结晶，因此酶结晶既是纯化手段，也是纯化标志。
名词术语的解释与区别(每组6分，共30分）1、酶生物合成中的转录与翻译酶合成中的转录是指以核苷三磷酸为底物，以DNA链为模板,在RNA聚合酶的作用下合成RNA分子。
酶合成中的翻译是指以氨基酸为底物，以mRNA为模板，在酶和辅助因子的共同作用下合成蛋白质的多肽链。
2、诱导与阻遏酶合成的诱导是指加入某种物质使酶的合成开始或加速进行的过程;酶合成的阻遏作用则是指加入某种物质使酶的合成中止或减缓进行的过程.这些物质分别称为诱导物及阻遏物。
3、酶回收率与酶纯化比（纯度提高比）酶的回收率是指某纯化步骤后酶的总活力与该步骤前的总活力之比。
酶的纯化比是之某纯化步骤后的酶的比活力与该步骤前的比活力之比.4、酶的变性与酶的失活酶的变性是指酶分子结构中的氢键、二硫键及范德华力被破坏,酶的空间结构也受到破坏,原来有序、完整的结构变成了无序，松散的结构，失去了原有的生理功能.酶的失活则是指酶的自身活性受损（包括辅酶、金属离子受损），失去了与底物结合的能力。
酶工程期末习题-练习
酶工程期末习题-练习酶工程期末考试试题(A)一名词解释：( 每小题3分共30分)1 酶催化的专一性：绝对专一性和相对专一性；2 酶催化的邻近效应、定向效应：底物彼此靠近、活性中心浓度增大、底物与结合部位按有利于催化反应的方向定位；3 Kcat：催化常数，即在最适条件下，没摩尔酶每分钟所转化的底物摩尔数；4 酶活力：酶催化活力，用酶催化反应速度表示；5 酶催化周期：每mole酶蛋白催化每mole底物所需要的时间；6 Ks盐析和β盐析Ks盐析：即蛋白质溶液的pH值和温度固定不变，改变溶液的盐浓度（离子强度），以达到沉淀蛋白的作用；此法常用的盐是硫酸铵。
β盐析法：是在一定的离子强度下，改变溶液的pH值和温度，以达到蛋白沉淀的目的。
7 离子交换剂：离子交换剂是借酯化、氧化或醚化等化学反应，在琼脂糖、纤维素或凝胶分子上某些极性基团，通过极性基团的静电吸附作用，对极性大分子进行分离。
按离子交换剂上的活性基团的性质不同，可分为阳离子交换剂和阴离子交换剂两种。
8 生物酶工程：是指在基因水平上，对酶蛋白分子进行修饰、改造，改进酶蛋白的催化特性或酶蛋白的蛋白质特性等。
本章主要介绍核酶、进化酶、杂合酶和抗体酶的有关基本概念和基本知识。
9 酶分子的定向进化：是指在分子水平上，人为地创造特殊的进化条件，模拟自然进化机制（随机突变、基因重组和自然选择），对酶基因进行改造，并进行定向选择，筛选出所需性质的酶蛋白。
10 核酶：化学本质是核酸的酶，包括核酶和脱氧核酶二填空题：（每空1分共 20分）⑴按催化反应类型分，将酶分成6个大类，它们的名称及其代码分别是氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、连接酶；⑵根据葡聚糖凝胶的交联度不同，软胶包括G75 、G100 、G150 、 G200 ；⑶酶固定化方法有吸附法、交联法、吸附交联法、共价结合法、微胶囊法；⑷酶蛋白化学修饰的方法包括金属离子置换、大分子结合、肽链有限水解、氨基酸置换、侧链基团修饰；三简答题（每题6分共30分）1 简述微生物发酵生产酶制剂的发酵方法固态发酵（①浅盘发酵法：②转桶发酵法：③厚层通气发酵法：）液态发酵（液态深层通气发酵法）2 简述离子交换层析分离酶蛋白的基本操作程序离子交换剂预处理、最适洗脱液pH确定、装柱、平衡、上样、洗脱、分部收集、收集与浓缩；3 简述提高固定化酶的稳定性的途径⑴用化学修饰增加与载体相反的电荷⑵固定化酶与底物形成复合物⑶添加隋性蛋白质⑷增强载体凝胶多孔性和结构有序性⑸同时固定化能消除产物抑制的酶4 简述核酶的主要类型剪切型核酶：这类核酶主要催化自身或异体RNA的切割，相当于核酸内切酶的作用。
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第一章习题：1、依照分子中起催化作用重要组分不同，酶可以分为_______和_______两大类别。
2、核酸类酶分子中起催化作用重要组分是________，蛋白类酶分子中起催化作用重要组分是___________。
3、进行分子内催化核酸类酶可以分为_______，_______。
4、酶活力是_____量度指标；酶比活力是__________量度指标；酶转换数是________量度指标。
5、某酶分类编号是EC2.2.1.10，其中EC是指_______。
此酶属于_______类型。
6、醇脱氢酶参加反映表白无氧气参加（）7、酶工程是_____________技术过程。
8、酶转换数是指（）A、酶催化底物转化为产物数量B、每个酶分子催化底物转化为产物分子数C、每个酶分子每分钟催化底物转化为产物分子数D、每摩尔酶催化底物转化为产物分子数9、酶改性是指____________________________.第二章1、名词解释转录、构成型酶、酶反馈阻遏、分解代谢物阻遏、生长偶联型2、微生物产酶模式可以分为同步合成型________、中期合成型、________。
3、可以通过添加（）使分解代谢物阻遏作用解除。
A、诱导物 B 激活剂C、cAMP D、ATP4、在酶发酵过程中添加表面活性剂可以A、诱导酶生物合成B、阻遏酶生物合成C、提高酶活力D、提高细胞通透性5、为什么滞后合成型酶要在细胞生长一段时间甚至进入平衡期后来才开始合成？6、操纵子是由_________、_______和启动基因构成。
7______________和______是影响酶生物合成模式重要因素。
8、RNA前体加工是指____________▪6、从如下实验办法和成果分析酶生物合成调节作用。
实验办法：将大肠杆菌细胞接种于营养肉汤培养基中，于37°C振荡培养，当OD550为0.3时，经培养液分装到4个小三角瓶中，每瓶17ml培养液。
于4个三角瓶分别添加（A）3ml无菌水（B）1ml乳糖溶液（0.1mol/L）和2ml无菌水（C）1ml乳糖溶液（0.1mol/L）、1ml葡萄糖溶液（0.1mol/L）和1ml无菌水（D）1ml乳糖溶液（0.1mol/L）、1ml葡萄糖溶液（0.1mol/L）和1mlcAMP钠盐溶液▪然后在相似条件下于37°C振荡培养2h，分别取样测定β-半乳糖苷酶活力。
▪实验成果（A）和（C）瓶β-半乳糖苷酶活力为0，（B）瓶和（D）瓶β-半乳糖苷酶活力为1000U/ml左右第三章1、名词解释：抗体酶、端粒、端粒酶、半抗原2、半抗原（）A、可以诱导抗体生成，但不能与抗体特异结合B、可以与抗体特异结合，但不能诱导抗体生成C、可以诱导抗体产生，也可以与抗体特异结合D、不能与抗体特异结合，也不能诱导抗体产生3、端粒酶是A、催化端粒水解酶B、存在于端粒中酶C、催化端粒生成和延长酶D、催化抗体生成酶第四章1、细胞破碎重要办法有机械破碎法、物理破碎法___________、____________。
2、运用生物分子与配基之间所具备____________，使生物分子分离纯化.3、分派层析是运用各组分在两相中__________不同，而使各组分分离4、酶提取是（）技术过程A、从含酶物料中分离获得所需酶B、从含酶溶液中分离获得所需酶C、使胞内酶从含酶物料中充分溶解到溶剂或溶液中D、使酶从含酶物料中充分溶解到溶剂或溶液中5、下列细胞机械破碎办法种效果最佳是（）A、匀浆法B、捣碎法C、酶促破碎法D、研磨法第五章1、通过______________修饰，往往可以明显提高酶稳定性。
2、定点突变技术是在DNA序列_________进行碱基变化从而获得________________操作技术3、写出焦碳酸二乙酯修饰咪唑基反映式4、氨基修饰（）分子修饰A 、只能用于核酸类酶B、只能用于蛋白类酶C、可以用于核酸类酶和蛋白类酶D、不能用于核酸类酶和蛋白类酶5、什么是大分子结合修饰？有何作用6、通过___________和_________这两种修饰办法可以减少或消除药用酶抗原性。
7、下列哪种修饰剂是普通所说双功能试剂（）A、丙二醛B、丁二酮C、戊二醛D、1，2-环己二酮8、下列那类侧链基团是最难被修饰（）A、氨基B、巯基C、吲哚基D、咪唑基❖（）只有以金属离子为激活剂酶，才可以进行金属离子置换修饰❖（）通过变化酶分子空间构象而变化酶催化特性修饰办法称为物理修饰法❖（）定点突变技术是氨基酸置换修饰和核苷酸置换修饰重要办法❖（）某些RNA分子，通过核苷酸剪切修饰，可以成为核酸类酶第六章1、固定化酶是固定在载体上并在一定空间范畴内进行酶。
2、固定化细胞是固定在载体上并在一定空间范畴内进行细胞。
3、固定化原生质体是固定在载体上并在一定空间范畴内进行原生质体。
4、酶催化反映产物为酸性时，固定化酶最适pH比游离酶最适pH，产物为碱性时，固定化酶最适pH比游离酶最适pH，产物为中性时，最适pH。
5、酶电极是由与密切结合传感装置。
6、微载体和转瓶相比其最大长处是_________.7、动物细胞固定化办法中，应用最多办法是_______________。
8、血纤维蛋白包埋法是进行______________固定化一种办法。
9、人工种子制备采用固定化办法是___________.1、用带负电荷载体制备固定化酶后，酶最适pH（）。
A、向碱性一侧移动B、向酸性一侧移动C、不变化D、不拟定2、氨基酰化酶可以催化（）。
A、D，L-氨基酸生成D-氨基酸和L-氨基酸B、D,L-乙酰氨基酸水解生成D,L-氨基酸C、L-乙酰氨基酸水解生成L-氨基酸D、D-乙酰氨基酸水解生成D-氨基酸3、酶催化反映产物为碱性时，固定化酶最适pH（）A、比游离酶最适pH高某些B、比游离酶最适pH低某些C、与游离酶最适pH相似D、随机变化4、制备酵母原生质体时重要采用（）A、溶菌酶B、果胶酶C、B-1，4葡聚糖酶D、B-1，3葡聚糖酶5、下列哪种办法不是结合法中活化载体办法（）A、重氮法B、溴化氰法C、交联法D、烷化法（）6、下列哪种物质不合用于原生质体固定化A、海藻酸钙凝胶B、光交联树脂C、硅藻土D、中空纤维7、下列那种凝胶属于合成凝胶（）A、角叉菜胶B、明胶C、聚酰胺膜D、光交联树脂8、下列哪种办法不属于结合法中载体活化办法（）A、重氮法B、热解决法C、烷基化法D、溴化氰法（）1、包埋法可以用于酶、细胞和原生质体固定化。
（）2、固定化原生质体由于细胞内构造完整，可以保持细胞原有生命活动能力。
（）3、延胡索酸酶是催化延胡索酸水合反映酶。
（）4、采用共价结合法制备得到固定化细胞具备较好稳定性。
( )5、聚丙烯酰胺凝胶在酶固定化、微生物细胞固定化和动物细胞固定化中所起作用相似。
（）6、合成凝胶往往比天然凝胶具备更高强度●1、试分析固定化酶与固定原生质体有哪些异同点？●2、举例阐明酶电极作用原理●3、试通过举例分析固定化动物、植物、微生物细胞特点。
●4、固定化氨基酰化酶生产L-氨基酸工艺流程图第七章1、与在水介质中相比，酶在有机介质中稳定性，催化活性。
2、非水介质重要涉及有机介质，气相介质，超临界流体介质，。
3、有机溶剂极性系数lgP越小，表白其极性，对酶活性影响。
4、化学构成相似，立体构造互为对映体两种异构体化合物称为。
5、脂肪酶可以催化油脂与甲醇进行反映，生成生物柴油。
6、如某旋光性样品是由一种对映体R 和S -异构体构成，R -异构体含量为45％，S -异构体含量为55％，其ee%值为则为___________7、普通来说，在极性较强有机溶剂中，亲水性较________底物容易进行反映。
8、普通选用极性系数范畴在__________有机溶剂作为有机介质1、必须水是指（）A、维持酶催化反映速度所必须水量B、酶催化反映速度达到最大时所需水量C、与酶分子紧密结合水量D、维持酶分子完整空间构象所必须最低水量2、有机介质中酶催化最适水含量是（）A、酶溶解度达到最大时含水量B、底物溶解度最大时含水量C、酶催化反映速度达到最大时含水量D、酶活力到最大时含水量3、天苯肽是由（）缩合而成。
A、L-天冬氨酸a-羧基与L-苯丙氨酸甲酯氨基B、L-天冬氨酸B-羧基与L-苯丙氨酸甲酯氨基C、L-天冬氨酸氨基与L-苯丙氨酸a-羧基D、L-天冬氨酸a-羧基与L-苯丙氨酸氨基（）1、有机溶剂极性系数是指某种溶剂在正辛烷与水两相中分派系数（）2、在有机介质反映体系中，水活度越大，酶催化反映速度也越大。
（）3、酶在水溶液中催化立体选取性普通比在有机介质中催化立体选取性强。
（）4、酶在有机介质中催化最适pH与在水溶液中催化最适pH有较大差别。
（）5、有机溶剂中酶热稳定性比水溶液中高❖1、举例并简述手性药物两种对映体药效差别.❖2、生物法生产生物柴油原理和反映式第八章1、酶定向进化是在体外进行酶基因人工随机突变，然后在人工控制条件特殊环境下进行定向选取，而得到具备优良催化特性酶突变体。
2、PCR反映体系是由__引物_____、___DNA聚合酶____、模版______dNTP__________、和Mg2+构成。
3、易错PCR技术是从酶单一基因出发，在变化反映条件状况下进行聚合酶链反映，使扩增得到基因浮现剪辑配对错误，而引起基因突变技术过程。
4、DNA重排技术将2种以上同源基因中正突变结合在一起，通过DNA碱基序列重新排布，形成新突变基因，属于有性进化。
5、要从突变基因文库中筛选得到人们所需正突变基因，筛选工作量很大，必须采用各种高通量筛选技术。
6、插入B-半乳糖苷酶基因片段噬菌体DNA，转染大肠杆菌细胞后，在具有诱导酶IPTG和底物X-gal平板培养基上可以形成蓝色细菌斑。
▪1、在获得酶单一基因后来，可以采用（A ）技术获得两种以上同源正突变基因。
A、易错PCRB、交错延伸PCRC、DNA重排D、基因组重排▪2、在进行易错PCR时，提高镁离子浓度作用是（B ）。
A、稳定互补碱基对B、稳定非互补碱基对C、增强酶稳定性D、削弱酶稳定性▪3、在进行易错PCR时，添加一定浓度锰离子，其作用是（A ）。
A、减少DNA聚合酶对模板特异性B、提高DNA聚合酶对模板特异性C、增强DNA聚合酶稳定性D、提高DNA聚合酶活力▪( V )1、外源蛋白基因可以与噬菌体外膜构造蛋白基因形成融合蛋白基因，在噬菌体表面展示▪（V ）2、重组质粒载体可以通过细胞转化办法将重组DNA转入受体细胞▪（V ）3、通过DNA重排技术进行酶基因体外随机突变，可以获得大量正突变基因。
▪（V ）4、基因家族重排技术需要通过不加引物多次PCR循环，使DNA 碱基序列重新排布而引起基因突变。
▪1简述透明圈法进行高通量筛选原理2构建突变基因文库重要过程第九章一、名词解释搅拌罐式反映器鼓泡式反映器膜反映器二、填空题1、搅拌罐式反映器重要由反映罐，和温度调节装置构成。