第七章 化学物质与酶的相互作用
酶在化学生物学中的作用分析
酶在化学生物学中的作用分析在生命体系中，酶是化学反应的催化剂，能够提高反应速率，同时减少能耗。
在典型的生物过程中，酶的作用至关重要。
比如，生物体内的新陈代谢反应，从呼吸到消化，均需酶的参与，才能发挥其生物学功能。
因此，酶在生物学中扮演着至关重要的角色。
酶的化学性质酶是大分子蛋白质，具有复杂的三维构造。
分子中有一定数量的部分是氨基酸，它们以特殊的方式排列在一起。
这些氨基酸形成酶的固定结构，也决定了酶的催化效率和选择性。
此外，酶的活性部位，是由氨基酸在三维结构中特定的空间位置所组成的。
酶的催化机理酶的催化过程与一个机制相关，它能够降低反应的激活能，并加速化学反应。
在生物体系中，酶能够与底物结合，形成物质复合体并改变反应的能量图谱，从而实现催化作用。
这个反应机制可以通过下列几种形式进行实现：1. 酸碱催化：在生命体系中，一些酶能够释放出酸或碱，从而降低或提高特定反应的pH值，使反应能够继续进行或速度变快。
2. 亲合性筛选：特定的酶和底物之间会发生“手套-钥匙”效应，使酶只接受符合特定形状的底物并通过更特殊的场景实现催化效果。
3. 转移催化：一些酶能够分离某个固定的化合物，插入它到底物的结构中，改变其空间状态，从而将底物形状进行调整，使其更适合特定反应的发生。
酶的应用随着生物制造技术的不断发展，酶已经成为许多应用场景的核心。
在生物科学、医学和工业上，酶均发挥了巨大的价值。
1. 生物医学：酶在人类使用方面有巨大的潜力。
例如，某些酶能够帮助人体分解某些病原体，对于疾病的诊断和治疗都有可能产生深刻的影响。
2. 生物技术：现代生物制造技术能够利用酶在发酵过程中发挥出来的复杂功能，以及酶治疗中的应用场景。
这些技术的研究还有助于开拓新的生物制造和医学场景。
总结通过对生物学中的酶进行分析，酶的化学和生物学特性已经得到了更为深入的了解。
酶在生物学中的作用是至关重要的，这在许多领域都能见到其深刻的影响。
未来，酶将继续成为生物制造和医学的重要核心元素，为人们的健康和生产领域带来更多的贡献。
酶与酶及底物之间的相互作用
酶与酶及底物之间的相互作用酶与酶及底物之间的相互作用1. 什么是酶和底物？•酶是一种特殊的蛋白质，它在生物体内起着催化化学反应的作用。
•底物是酶作用的对象，它可以是有机物、无机物或其他生物分子。
2. 酶与底物的结合方式酶与底物之间的相互作用可以通过以下几种方式进行：A. 酶与底物的亲和性•酶与底物之间存在一定的亲和性，即酶对于特定的底物具有较高的结合能力。
•酶通过与底物形成酶-底物复合物，从而使化学反应速率增加。
B. 酶与底物的结构匹配•酶的活性部位与底物的结构具有一定的匹配性。
•酶通过结构识别，将匹配的底物与自身结合，形成酶-底物复合物。
C. 酶与底物的氢键和离子键相互作用•酶与底物之间可以通过氢键和离子键进行相互作用。
•这种相互作用可以增强酶与底物的结合力，促使化学反应的进行。
3. 酶底物复合物的形成酶与底物的相互作用过程可以概括为以下几个步骤：A. 识别和结合•酶通过与底物结构的匹配和氢键、离子键的相互作用，识别并结合特定的底物分子。
B. 酶底物复合物的稳定化•酶与底物结合后，酶底物复合物将会形成，并通过氢键、离子键等相互作用稳定下来。
C. 化学反应•在酶底物复合物的稳定状态下，化学反应会以较快的速率进行。
D. 产物释放•化学反应完成后，产物会从酶底物复合物中释放出来，酶则可以再次参与其他底物的反应。
4. 酶与底物的特异性酶与底物之间的相互作用具有一定的特异性：•酶对于特定的底物具有较高的亲和性和特异性。
•不同的酶对于不同的底物具有不同的催化活性。
结论酶与酶及底物之间的相互作用是生物化学反应中不可或缺的一环，通过亲和性、结构匹配和氢键、离子键的相互作用，酶能够高效催化底物的化学反应。
酶底物复合物的形成是一个多步骤的过程，经过识别和结合、复合物的稳定化、化学反应和产物释放等步骤，底物被转化为产物。
酶与底物之间的相互作用具有特异性，这为生物体内的代谢途径和信号传导提供了基础。
5. 酶与底物相互作用的重要性酶与底物之间的相互作用对于生物体的正常功能和代谢过程至关重要：•酶催化反应可以加速底物的转化速率，使生化反应在体内迅速进行。
酶的功能和作用原理
酶的功能和作用原理
酶是一种具有催化作用的蛋白质，主要功能是促进化学反应的进行。
酶通过降低活化能，加速化学反应达到平衡，并在反应结束后恢复其自身的结构。
酶的作用原理是通过与底物结合形成酶底物复合物，使底物分子发生构象变化，从而降低反应所需能量。
酶的作用方式一般分为两种：酶与底物的物理接触以及酶与底物的酶底物复合物的形成。
在物理接触过程中，酶的活性部位与底物直接相互作用，通过吸附分子、调整分子构型、催化化学反应等方式来促进反应进行。
而在酶底物复合物形成的过程中，酶通过与底物的非共价相互作用力，如氢键、电荷相互作用、范德华力等，与底物结合形成稳定的复合物，从而降低活化能并促进反应。
此外，酶还具有高度的专一性，即酶对于特定的底物具有高选择性。
这是由于酶的活性部位在结构上与特定底物相互适应，形成互锁的结构，只能与特定底物匹配。
这种专一性使得酶能有效地催化特定的化学反应，并避免对其他无关的分子产生催化作用。
总之，酶通过与底物相互作用来降低活化能，加速化学反应的进行。
酶的作用原理主要通过物理接触和酶底物复合物的形成来实现，并具有高度的专一性。
这些特点使酶成为生物体内调节代谢过程、维持生命活动正常进行的重要因素。
第七章有机介质中的酶反应
相同条件下纯水的蒸气压之比。该参数直接反应酶分子上 水分的多少，与体系中水含量及所用溶剂无关。
含义：水在体系中的固相（酶，载体），液相（含底物
的溶剂）和气相（液面上部的空间）之间进行分配，达到 平衡时各相水活度相等。
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溶解在溶剂中的水
结合在酶分 子上的水
例：
当枯草杆菌蛋白酶从含有竞争性抑制剂（N-Ac-Tyr-NH2） 的水溶液中冻干出来后，再将抑制剂除去，该酶在辛烷中催 化酯化反应的速度比不含抑制剂的水溶液中冻干出来的酶高 100倍，但这样处理的酶在水溶液中其活性与未处理的酶相 同。
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第二节 有机介质中酶促反应的条件
酶分子只有在空间构象完整的状态下，才具有 催化功能。在无水的条件下，酶的空间构象被 破坏，酶将变性失活。故此，酶分子需要一层 水化层，以维持其完整的空间构象－必需水 （essential water）。
太多的水会使酶积聚成团，导致疏水性底物较难进入 酶的活性部位，引起传质阻力。
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二. 酶的选择
1. 酶种类的选择
应具有对抗有机介质变性的潜在能力，在有机 介质中能保持其催化活性构象。
2．酶形式的选择
（1）酶粉：
例如：有人研究a-胰凝乳蛋白酶在酒精中转酯反应， 发现催化活性随反应体系中酶量的减少而显著增加。
2.可提高酶的稳定性
8. 酶易于实现固定化。
3.能催化在水中不能进行的反 9.酶和产物易于回收。
应
10.可避免微生物污染。
4.可改变反应平衡移动方向
5.可控制底物专一性
6.可防止由水引起的副反应
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三． 有机相酶反应具备条件
1． 保证必需水含量。 2． 选择合适的酶及酶形式。 3． 选择合适的溶剂及反应体系。 4． 选择最佳pH值。
化学物质的酶催化反应
化学物质的酶催化反应酶是一种生物催化剂，能够加速化学反应的进行。
在化学物质的酶催化反应中，酶与底物之间发生特定的相互作用，形成酶-底物复合物，从而降低反应的活化能，加速反应速率。
本文将介绍酶催化反应的机制以及其在生物体内的重要作用。
一、酶催化反应的机制酶催化反应中，酶与底物之间的相互作用是通过酶的活性位点实现的。
酶的活性位点是一个具有特殊结构的区域，能够与底物形成氢键、离子键、范德华力等相互作用，从而稳定酶-底物复合物的形成。
通过这种作用，酶能够调整底物的构象，使其更有利于反应的发生。
酶催化反应的机制可以分为三个步骤：底物结合、催化反应、生成产物。
首先，底物与酶的活性位点发生结合，形成酶-底物复合物。
这个过程能够通过几何构象的匹配和亲和力增强实现。
接下来，酶通过降低反应的活化能，加速反应的进行。
这个过程可以通过酶的催化中心提供必要的化学基团，形成中间过渡态，稳定过渡态的形成，从而促进反应的发生。
最后，反应达到平衡后，产物与酶解离，酶重新回到起始状态，可以继续催化其他底物的反应。
二、酶催化反应在生物体内的重要作用酶催化反应在生物体内起着至关重要的作用。
首先，酶能够在生物体内加速化学反应的速率，从而使生物体内的代谢过程更加高效。
例如，酶能够催化食物的消化过程，将复杂的大分子物质降解为更小的分子，方便吸收和利用。
此外，酶还能够催化生物合成过程，合成新的复杂分子，满足生物体的生长和发育的需要。
其次，酶催化反应还能够提高化学反应的特异性。
酶可以准确选择底物并催化其反应，不同的酶对应不同的底物，从而使得生物体内的化学反应高度特异。
这种特异性使得生物体内的代谢过程更加有序，并且防止了副反应的发生。
最后，酶催化反应还能够受到调控，从而适应生物体内不同的生理状态。
酶的催化活性可以受到其他分子的调节，例如激活剂和抑制剂。
这种调控机制使得生物体内的代谢过程能够根据需要进行灵活调整，适应不同的环境和生理条件。
三、结论化学物质的酶催化反应是生物体内重要的化学反应过程，酶通过与底物的相互作用，加速反应速率，提高反应的特异性，适应不同的生理状态，实现生物体内代谢过程的高效进行。
酶与化学反应速率
酶与化学反应速率酶是一类特殊的蛋白质分子，可以在生物体内或外催化化学反应的速率。
酶通过在反应过程中提供一个适合反应发生的环境来促进反应的进行，从而加速反应的速率。
本文将探讨酶与化学反应速率之间的关系以及酶的工作原理。
一、化学反应速率是反应物转化为产物的速度，通常以单位时间内产物的生成量为衡量标准。
酶作为生物催化剂，可以有效增加化学反应的速率，并且具有高度的选择性和效率。
酶与底物之间的相互作用是酶催化的关键。
酶的活性部位与底物结合形成酶底物复合物，这种结合可以通过多种方式发生，如亲和力、电荷相互作用和氢键等。
酶与底物结合后，酶通过调整底物的构象，使得底物更容易发生反应，并且通过降低反应活化能来加速反应速率。
二、酶的工作原理酶的活性是由其特定的空间构型所确定的。
酶分子里面通常存在一个或多个活性位点，这些活性位点可以与底物结合并催化反应。
酶的活性位点通常由氨基酸残基组成，这些氨基酸残基在酶的折叠过程中形成了特定的空间构型。
酶通过两种主要的催化机制增加化学反应的速率，分别是酶底物复合物和酶过渡态稳定化。
在酶底物复合物中，酶通过调整底物的构象使其更容易发生反应。
在酶过渡态稳定化中，酶通过与过渡态结合并降低其能垒来加速反应的进行。
酶的活性受到多种因素的影响，如温度、pH值和底物浓度等。
适宜的温度和pH值能够提供适合酶活性的环境，从而使酶能够正常发挥作用。
底物浓度的增加可以提高反应速率，但是当底物浓度达到饱和时，进一步增加底物浓度不会再增加反应速率。
三、酶与化学反应速率的应用酶的催化活性在很多生物过程中起着关键作用。
人类身体中的消化系统就是一个典型的例子。
在消化系统中，胃和小肠分泌的酶可以分解食物中的营养物质，从而使其可以被人体吸收利用。
此外，酶的应用也广泛应用于工业生产和科学研究中。
例如，在制药业中，酶被用于合成药物和生产抗生素。
在食品工业中，酶被用于发酵和提取食品原料。
在生物技术领域，酶被用于DNA合成和基因工程等领域。
生物化学大一酶知识点总结
生物化学大一酶知识点总结酶作为生物体内的催化剂，在生命体系中扮演着至关重要的角色。
了解和掌握酶的基本知识对于生物化学的学习至关重要。
本文将对大一生物化学中的酶知识点进行总结，并帮助读者全面了解酶的结构、功能以及与底物的相互作用。
以下是酶的相关知识点总结：1. 酶的定义和特性- 酶是一种生物催化剂，可以加速化学反应的速率，但在反应结束后酶本身不发生改变。
- 酶可以在更温和的条件下进行反应，促进底物分子之间的相互作用。
- 酶具有高度的反应特异性，因为其活性位点能够与特定的底物结合，而不影响其他分子。
2. 酶的分类- 酶可以根据底物的种类分为氧化酶、还原酶、水解酶、合成酶等。
- 根据反应位置，酶可分为细胞质酶、溶液中酶和膜酶等。
- 酶还可以通过命名法分类，如葡萄糖氧化酶、乳酸脱氢酶等。
3. 酶的结构- 酶通常由蛋白质组成，但也有一些例外，如核酸酶。
- 酶的结构包括原核生物酶和真核生物酶，其中原核生物酶结构较为简单。
- 酶的构象通常由原子团体组成，如氨基酸残基和辅助因子。
4. 酶的活性- 酶的活性受到环境因素的影响，如温度、pH值和底物浓度。
- 酶的最适温度和最适pH值可以通过对酶的研究和实验确定。
- 酶底物的浓度会影响酶的活性，过高或过低的底物浓度可能抑制酶的催化效果。
5. 酶的底物结合- 酶通过与底物的特异性相互作用来催化化学反应。
- 酶底物结合的过程可以通过解离常数（Km值）和最大反应速率（Vmax值）来描述。
- 酶底物复合物的形成可以通过米氏方程来表示，即v =Vmax*[S]/(Km+[S])。
6. 酶的抑制- 酶的活性可以被抑制剂所抑制，分为竞争性抑制和非竞争性抑制。
- 竞争性抑制剂与酶的底物竞争结合，降低反应速率。
- 非竞争性抑制剂通过与酶的其他部位结合而不是活性位点，影响酶的构象。
7. 酶与温度的关系- 温度是影响酶活性的重要因素，酶活性随温度的升高而增加，但超过一定温度后酶的构象可以被破坏。
化学生物学中的酶催化反应机制
化学生物学中的酶催化反应机制酶是一种重要的蛋白质，能够在生物体内加速反应速度并保持对该反应的特异性。
在生命活动中，酶作为一种催化剂，能够降低化学反应的活化能，从而促进反应的发生。
在酶催化反应中，分子间的碰撞，自由能转化、电子转移和原子重排等过程都发挥了重要作用。
下文将就酶催化反应机制进行较为细致的探讨。
酶的结构和功能酶分子在生物体内功能活性中心通常位于蛋白质的斜侧面上，形成一个特定的三维结构。
这个结构可以与所催化的底物形成短暂的复合体，从而加速反应的发生。
酶和底物结合的空间结构也可以促进底物分子的定向导入以及摆脱产物的困难，从而更加高效地完成催化作用。
酶的活性中心通常是由几个氨基酸残基组成的，这些残基正是在酶催化反应中发挥重要作用的基础。
其中最常见的催化机制是酸碱催化和亲核互变机制。
酸碱催化是指酶催化反应过程中，活性中心内的蛋白质残基通过贡献或吸收质子来改变环境的酸碱度，加速化学反应的发生。
亲核互变机制则是指活性中心中的亲核基团能够自由地进行亲核攻击，通过直接参与反应的形式来促进反应的发生。
酶催化反应机制酶催化反应过程中，常见的反应类型包括氧化还原反应、羟化反应、酯化反应、水解反应等，它们都需要通过一定的催化机制才能够发生。
以酸碱催化为例，对于酶在酸碱催化下的催化作用，具体的步骤如下：1. 底物进入酶的活性中心，并与酶结合形成底物-酶复合物。
在这个过程中，底物通常需要与酶特定的半被动性结合位点相互作用。
2. 酶中的蛋白质残基改变环境的酸碱度，使酶中的质子浓度发生变化。
这个过程可能会利用亲水残基来缩短中间底物的半衰期。
亲水残基通常是通过水分子的参与形成的，例如羟基和胺基等。
3. 在底物-酶复合物内，酸碱催化并不会直接转化底物，而是使底物更容易与亲核基团或电子激活位相互参与反应。
例如，在脂肪酸的酯化反应中，酸催化将酯极化成更强的亲核极，而在基因转录的过程中，羟基质子化则可以加速一个核苷酸与DNA复合物的裂解。
生物化学反应与酶的作用
生物化学反应与酶的作用在生物体内，各种化学反应不可避免地发生着，并且为生命的维持和正常功能的发挥发挥着关键作用。
而酶作为一类生物催化剂，能够加速和调节这些化学反应的进行，起到至关重要的作用。
1. 生物化学反应的基本概念与分类生物化学反应指的是生物体内发生的一系列化学反应，这些反应负责维持和调节生物体内的代谢和生命活动。
这些反应可以被分为两类：合成反应和分解反应。
合成反应是指通过化学合成将相对较简单的物质转化为较为复杂的物质，例如合成蛋白质和核酸等大分子化合物。
而分解反应则是相反的过程，将较为复杂的物质分解为更简单的物质，释放能量或废物。
2. 酶的基本概念与特点酶是一类具有催化活性的蛋白质，它们能够加速生物体内化学反应的进行，而自身本身并不被反应物消耗。
酶可以在化学反应中作为催化剂，降低活化能，使反应更容易发生。
酶的特点包括选择性、高效性、可调节性等。
酶对不同的底物具有特异性，只催化特定的反应。
此外，酶的催化速度非常高，在正常生理情况下能够以秒级甚至更快的速度完成反应。
另外，酶的活性可以通过调节机制进行调控，以适应生物体内不同条件下的代谢需求。
3. 酶促反应的机理酶参与的生物化学反应可以通过酶促反应的机理来解释。
酶通过与反应物结合形成酶底物复合物，然后通过降低反应物的活化能促进化学反应的进行。
在酶底物复合物中，酶与反应物之间的相互作用使得键的断裂和新键的形成变得更加容易，从而促进了化学反应的进行。
在反应结束后，酶与生成物分离，酶回归到初始状态，可以继续催化其他反应。
4. 酶的调节机制酶的活性可以通过多种方式进行调节，以适应生物体内部复杂的代谢需求。
其中，最常见的调节方式为反馈抑制和激活。
当产物过多时，产物能够与酶底物复合物相互作用，从而抑制酶的活性，以避免反应继续进行。
而当代谢物质不足时，底物或某些辅助物质则能够与酶结合，激活酶的活性，从而促进反应的进行。
此外，酶的活性还受到温度、pH值等环境因素的影响。
化学物质的电导率与酶催化反应的相互作用
化学物质的电导率与酶催化反应的相互作用对于化学物质的电导率与酶催化反应的相互作用，我们需要从理论和实验两个方面进行探讨。
电导率是电解质溶液中离子传导电流的能力，在生物化学中酶催化反应是生物体内最为重要的化学反应之一。
本文将分别从电导率的定义与测定方法、酶的催化作用以及二者之间的关系等方面进行论述。
一、电导率的定义与测定方法电导率是衡量溶液中电离物质浓度的一种指标。
电导率的定义为单位长度、单位截面积的导体中，通过单位电压时的导体电流。
测定电导率的常用方法是采用电导计进行测量。
电导计通过测量溶液中的电导能力来计算电导率。
测定时需注意仪器的校准和实验条件的控制，确保测量结果的准确性。
二、酶的催化作用酶是一种特殊的蛋白质生物催化剂，能够在生物体内加速化学反应速率而不参与反应本身。
酶的作用主要通过降低催化反应的活化能来实现。
酶与底物之间通过亲和力和酶底物复合物的形成来实现催化过程。
酶催化反应具有高效、特异性和可逆性等特点，在生物体内起着至关重要的作用。
三、电导率与酶催化反应的相互作用电导率与酶催化反应之间存在一定的相互作用。
首先，酶对溶液中电解质浓度的改变会导致电导率的变化。
酶催化反应中酶作为催化剂，参与反应的底物和产物浓度会发生变化，从而影响了溶液中电离物质的浓度，进而改变了电导率。
其次，溶液中电离物质的浓度变化也可能对酶的催化活性产生影响。
电解质浓度的变化可能改变酶的构象和空间结构，进而影响酶与底物的结合与反应速率，从而影响酶催化反应的进行。
实验上，可以利用酶的催化反应对溶液的电导率进行测定。
在酶催化反应进行的过程中，底物的浓度不断发生变化，从而导致溶液中电离物质浓度的变化。
通过测量溶液的电导率随时间的变化，可以获得酶催化反应速率的信息。
这种方法可以结合其他实验技术，如比色法、光谱法等，来对酶催化反应的过程进行细致研究。
总结起来，化学物质的电导率与酶催化反应之间存在着相互作用。
酶催化反应会引起溶液中的电导率变化，而溶液中电离物质的浓度变化也可能对酶的催化活性产生影响。
酶的作用和作用机理图
酶的作用和作用机理
酶是一种生物催化剂，能够促进生物体内化学反应的进行。
它们在细胞内起着
关键的作用，参与各种代谢和合成过程。
酶主要通过降低反应的活化能来加速反应速率，从而促进化学反应的进行。
酶的作用
酶在生物体内担任多种重要功能，包括但不限于以下几个方面：
1.代谢调节: 酶能够调节代谢途径中的不同步骤，使代谢反应按需进行，
从而维持生物体内稳态。
2.消化: 消化酶在肠道中促进食物的消化，将食物中的大分子物质分解
为小分子，以便生物体吸收。
3.免疫反应: 某些酶能够参与免疫反应，破坏病原体或调节免疫系统的
活性。
4.DNA复制和修复: 酶在DNA复制和修复过程中起着至关重要的作用，
确保基因组的稳定。
酶的作用机理
酶的作用机理主要可以归结为以下几点：
1.底物结合: 酶能够与底物特异性结合，形成酶-底物复合物。
这种结合
有利于酶调控底物的构象，从而降低反应的活化能。
2.催化反应: 酶通过提供合适的环境，促进底物分子之间的相互作用和
化学键的断裂和形成。
这种作用类似于锁和钥的配合，使反应更容易发生。
3.产物释放: 反应发生后，酶能够释放产物，重新进入下一轮催化过程。
这样，酶可以持续地催化反应，不断加速代谢过程的进行。
综上所述，酶在生物体内具有多种重要作用，其作用机理主要包括底物结合、
催化反应和产物释放等步骤。
通过这些作用，酶能够实现高效、特异性地促进生物体代谢的进行，维持生命的正常运转。
化学反应与酶生物催化实验
化学反应与酶生物催化实验在化学实验室中，我们经常会进行各种反应的实验，其中一种非常重要的实验是酶生物催化实验。
酶是一种催化剂，能够加速化学反应速率。
本文将介绍化学反应的基本概念、酶的作用机制以及进行酶生物催化实验的步骤与技巧。
化学反应是物质之间的相互转化过程。
在反应中，起始物（反应物）转化为产物，反应速率描述了物质转化的快慢程度。
在许多化学反应中，反应速率可能很慢，甚至需要几个小时或几天才能达到平衡。
为了加速这些反应，科学家们研究并发现了一种重要的催化剂——酶。
酶是一种生物大分子，通常由蛋白质组成。
它们通过与特定的底物结合，并改变底物分子的结构，从而促进化学反应的进行。
酶可以降低反应的活化能，使反应更容易发生。
这种反应过程不会对酶本身造成永久性损失，因此酶可以在反应结束时重新参与到其他反应中。
这使得酶成为生物体内各种化学反应的调节器和催化剂。
在进行酶生物催化实验时，首先需要选择一种酶和其对应的底物。
常见的酶包括淀粉酶、葡萄糖酶等。
接下来，将选定的酶和底物溶解在适合的缓冲液中，并调整pH值以提供最适宜的环境。
然后，将实验体系加热至适当的温度，以促进反应发生。
需要注意的是，温度过高可能会导致酶变性，影响实验结果，因此要控制好温度。
一旦设置好实验条件，即可开始实验。
将混合好的酶和底物溶液加入实验容器中，并记录下加入时刻。
然后，使用光电比色法、荧光法等测定酶作用过程的实时变化。
通过测量反应的起始物的消失或产物的生成，可以得到反应速率。
在实验过程中，我们还可以通过测试不同因素对酶催化作用的影响来进一步了解酶的特性。
例如，可以调整温度和pH值，观察酶活性的变化。
还可以添加抑制剂或其他化合物，观察它们对酶活性的影响。
通过酶生物催化实验，我们可以深入了解酶的作用机制以及影响酶活性的因素。
这种实验不仅有助于科学家们研究生物催化反应的机制，还可以为制药和生物技术等领域的研究提供重要的参考。
在实验中，我们要注意操作的规范和安全性。
化学生物学导论新版教学大纲-终
《化学生物学导论》教学大纲课程编码：课程名称：化学生物学导论（Foundation of Chemical Biology）课程地位及意义：该课程类型为学科平台课程，学分：2；学时：36；开课学期：第三学年学年。
随着生命科学领域研究的不断深入，生物功能分子机制研究水平进入了单细胞、单分子层次。
特别是人类基因组计划的完成，人们需要在分子水平上认识生命的过程，发现并阐明不同基因以及相应的蛋白质的结构和功能。
摆在化学家的面前的任务是如何利用化学的理论、研究方法和手段更加深入的理解和解释更多的生命现象，这就是新的一门交叉学科-化学生物学。
目前，化学生物学已经成为化学学科与生命科学交叉的一个重要发展方向，是一个充满活力和应用前景的研究领域。
近年来，化学生物学领域已取得了长足的发展，化学生物学研究的基本问题已经集中于生物大分子（蛋白质、核酸、多糖）与小分子的相互识别、作用和酶、模拟酶催化的有机合成及生物转化的研究。
化学生物学被定义为“发展和应用化学手段研究生命现象”。
无可置疑，化学生物学不但要突出化学学科在化学与生命科学结合中的作用，还要强调化学在为生命科学的发展作出贡献的同时也为化学学科本身发展提供更大的发展空间。
化学学科除了让学生掌握化学专业基础课知识外，还应该掌握化学生物学这门交叉学科的基础知识，以培养合格具有创新能力的现代复合化学人才。
因此，我们面向化学学科所有专业本科生开设《化学生物学导论》课程。
该课程主要培养目标就是要学生能够掌握化学生物学的基础。
具体要求学生牢固掌握组成生物体中的主要物质蛋白质、酶、核酸、聚糖、脂和膜的化学组成、结构、功能和主要性质；掌握化学物质与各种生物分子的相互作用及其在生命过程中的各种分子间作用机制。
为从分子水平上探究了生命的本质，为解决重大生物医学问题提供工具、方向和资源，造福于人类。
教学内容及课时分配绪论（2学时）Introduction知识点：了解化学生物学的起源，定义及其主要研究内容；了解化学生物学与生物化学、分子生物学的区别。
化学生物学中的酶功能
化学生物学中的酶功能生物体内的化学反应是非常复杂的，并需要一定的条件才能发生。
这些条件中，一些化学催化剂，称为酶，发挥了重要作用。
酶帮助生物体加速反应，从而维持基本的生命过程。
本文讨论酶功能及其在生物体中的作用。
酶的基本概念酶是一种特殊的生物催化剂，可以在生物反应中加速化学反应。
酶具有高度的特异性，只能与某些特定的底物发生反应。
酶与底物之间的相互作用催化了底物的转化，然后再将生成物释放出来。
通常，酶与底物之间的互动是可逆的，即它们可以通过减少相互作用而解离。
此外，酶的反应速率非常高，并且与温度和pH等参数有关。
酶在化学反应中产生的作用被称为酶促反应。
酶的作用机制酶通过三种基本方式进行反应促进。
首先，酶可以通过稳定“过渡状态”实现催化。
在一个化学反应中，中间态过渡到另一个中间态，另一个中间态最终转变为最终产物。
酶可以使局部底物几乎达到中间态，降低反应所需的能量并加快反应速率。
其次，酶通过调节反应环境来实现催化。
大多数酶可以在特定的pH范围内进行催化。
这种催化机制需要正确的酸碱度以及重要的化学物质。
例如，消化酶是在胃中与酸性环境进行的催化。
通过改变pH或提供特定的离子，酶可以加速反应。
最后，酶通过减少活化能来实现催化。
活化能是化学反应需要的最低能量。
由于化学反应可能涉及自由放电或跨膜的形成，这些过程常常需要活化能较高。
通过给底物附加化学团，酶可以增加底物的能量，使其更容易进行反应。
酶在生物体内的作用由于酶的高催化效率和特异性，它在生物体中扮演着重要角色。
酶用于速度极慢的反应，例如消化和其他生理过程。
酶促反应可以在生物体内提供足够的能量，并控制生长、代谢、免疫功能和其他生理功能。
此外，酶也用于药物治疗。
药物化学家可以利用酶的特异性和催化效率来发现药物。
生物体中的酶具有多重重要功能。
例如，水解酶是消化过程的重要组成部分，通过加速分解饮食中的碳水化合物、脂肪和蛋白质，进行进一步吸收。
具有重要功能的其他酶包括蛋白酶、核酸酶、酯酶和磷酸酶等，它们用于消化、代谢、细胞信号转导等生理过程。
化学生物学复习题及答案
化学生物学复习题及答案 Prepared on 22 November 2020第一章蛋白质1.蛋白质的基本单位——氨基酸2.蛋白质的空间结构：一级结构：组成蛋白质的多肽链的数目，多肽链的氨基酸排列顺序以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。
维系一级结构的主要作用力：肽键二级结构：肽链主链折叠产生的有规则的几何走向。
蛋白质二级结构主要形式有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。
维系蛋白质二级结构的主要作用力：氢键三级结构：在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。
维系蛋白质三级结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。
尤其是疏水键。
四级结构：由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式。
维持亚基之间的化学键主要是疏水力。
第二章酶1.酶的催化作用特性：高效性；选择性；条件温和；酶活力可调节控制。
酶催化作用的选择性表现在：反应专一性；底物专一性；立体化学专一性。
2.酶的组成可以分为两类：单纯蛋白酶和结合蛋白酶。
结合蛋白酶分为酶蛋白和辅助成分（辅酶和金属离子）3.常见的辅酶： NAD+ 、NADP+、 FAD、FMN、辅酶A(CoA）、四氢叶酸(FH4或THFA)、焦磷酸硫胺素(TPP)、磷酸吡哆素、生物素、维生素B12辅酶、硫辛酸、辅酶Q(CoQ)4.酶的活性部位或活性中心包括：结合部位和催化部位。
结合部位决定酶的专一性；催化部位决定酶所催化反应的性质5.酶作用专一性的机制：锁钥学说、“三点结合”的催化理论、诱导契合学说第三章核酸2. 核苷酸的衍生物： ATP (腺嘌呤核糖核苷三磷酸)、 GTP (鸟嘌呤核糖核苷三磷酸)。
ATP中磷酸键水解能高的分子结构特点：静电效应和共振稳定因素3. DNA双螺旋结构的特点：DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链组成嘌呤碱基和嘧啶碱基位于螺旋的内侧，磷酸和脱氧核糖基位于螺旋外侧螺旋横截面的直径为2nm，每条链相邻碱基平面间隔为，每10个核苷酸形成一个螺旋，螺距为两条DNA链相互结合以及形成双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢键维持这种稳定性的因素：两条DNA链之间形成的氢键的分类及各自的结构特点与在遗传信息的传递与表达中的主要功能。
高中生物实验：探究酶与物质的作用
高中生物实验：探究酶与物质的作用引言生物实验对于高中生物学的学习来说是至关重要的一部分。
通过实验，学生可以从实践中更好地理解理论知识，培养实验操作能力和观察分析能力。
其中，探究酶与物质的作用是一个非常有趣且具有挑战性的实验。
酶是生物体内一类特殊的催化剂，它们可以在非常温和的条件下加速化学反应的发生。
这对于生物体内的新陈代谢过程非常关键。
而物质则是生物体内的一切物质，包括碳水化合物、脂肪、蛋白质等。
在这个实验中，我们将探究酶如何与不同的物质产生作用，以及它们之间的关系。
实验目的1.了解酶的基本概念和作用机制；2.探究酶与不同物质之间的作用；3.分析不同物质对酶的活性的影响。
实验材料1.酶溶液（例如淀粉酶、脂肪酶等）；2.不同物质溶液（例如淀粉溶液、脂肪溶液等）；3.温度计；4.试管和试管架；5.恒温水浴。
实验步骤1.准备一个实验室条件恒温水浴，并将其调整到适当的温度（例如37摄氏度）；2.准备一组试管，每个试管中加入适量的酶溶液；3.在每个试管中加入相同浓度的不同物质溶液（例如淀粉溶液、脂肪溶液等），确保每个试管中的物质浓度相同；4.等待一定时间后，观察每个试管中的反应情况，并记录下来；5.使用温度计测量每个试管中的温度。
实验注意事项1.实验过程中要保持实验台面干净，并注意个人卫生；2.操作过程中要小心，避免物质溅到衣物或皮肤上；3.温度计必须在操作过程中有效、准确地测量温度；4.实验完成后，要及时清理实验用具，并注意废液的处理。
实验结果分析根据实验的结果，我们可以对酶与不同物质之间的作用进行分析。
在实验中，我们可能观察到以下几种情况：1.酶与物质发生化学反应：某些酶可以与特定的物质发生化学反应，产生新的物质。
例如，淀粉酶可以将淀粉分解成葡萄糖分子，而脂肪酶可以将脂肪分解成脂肪酸和甘油。
2.酶的活性受到温度的影响：我们可以观察到，在不同的温度下，酶的活性可能会有所变化。
通常情况下，酶的活性在适宜的温度范围内达到最高，而在过高或过低的温度下，酶的活性可能会降低或完全失活。
化学反应中的催化剂与酶的作用
化学反应中的催化剂与酶的作用化学反应是指发生物质之间的化学变化过程，其中催化剂和酶是常见的促进反应速度的因素。
催化剂是能够降低反应活化能，从而提高反应速率的物质，而酶则是一类特殊的催化剂，具有高度专一性和高效性。
本文将着重探讨化学反应中催化剂和酶的作用。
一、催化剂在化学反应中的作用催化剂在化学反应中起到了至关重要的促进作用，其主要作用表现为以下几个方面：1. 降低活化能：催化剂通过提供适当的反应表面，使得反应物分子能够较容易地吸附在催化剂表面上，并提供了合适的反应途径，从而降低了反应的活化能。
由于降低了活化能，催化剂能够加速反应速率，使反应更加迅速进行。
2. 提高反应速率：催化剂能够提高反应物分子之间的碰撞频率，并加速反应物分子的转化。
通过调整反应物分子的空间排列或改变反应的反应路径，催化剂能够提高反应速率，使反应更加迅速进行。
3. 改变反应机理：催化剂能够改变反应的机理，使反应产物的生成途径发生变化。
在催化剂的作用下，原本需要高能的中间体可以通过较低能的中间体生成，从而改变反应的路径和产物分布。
4. 提高反应选择性：催化剂可以选择性地影响反应的方向，从而使得反应生成特定的产物。
这是由于催化剂的表面具有特定的活性位点，只有符合特定的物质可以吸附在活性位点上进行反应，而其他物质则难以吸附和反应。
二、酶在生物体内的作用酶是一类高效催化剂，能够在生物体内调控和促进大量的生化反应。
酶广泛存在于生物体内，如细胞和体液中，其作用主要表现在以下几个方面：1. 特异性催化：酶具有高度专一性，可以催化特定的反应，从而加速特定的生化反应。
不同的酶对应不同的底物或反应类型，通过与底物的特定结合，酶能够选择性地催化底物分子之间的反应，加速反应速率。
2. 提供适宜的反应环境：酶通过其特殊的分子结构和残基组成，能够提供适宜的反应环境，如酶内部的活性位点具有适当的pH和温度条件，使反应更加有利于进行。
3. 调控反应平衡：酶可以通过调控反应的平衡，使得生物体内的反应向有利于维持生命的方向发展。
酶催化与化学反应
酶催化与化学反应酶催化是生物体内发挥重要作用的一种机制，它可以加速化学反应的进行，而不参与反应本身。
酶作为一种生物催化剂，在细胞中调控和促进各种代谢反应的进行，具有高效、选择性以及可逆性的特点。
本文将探讨酶催化的原理、应用以及与化学反应的关系。
一、酶催化的原理酶由蛋白质组成，它的催化作用主要通过酶与底物之间的相互作用实现。
酶与底物结合形成酶-底物复合物，并在特定的活性位点上发挥作用。
这种结合导致底物分子发生构象改变，使底物分子更易于发生化学反应。
酶的催化作用主要通过以下几种方式实现：1. 酶可以降低反应的活化能，加速反应速率。
由于酶的存在，底物分子在酶的作用下能更容易达到反应所需的活化能，从而加速反应的进行。
2. 酶可以提供合适的反应环境。
酶的活性位点能够提供一种特定的反应环境，例如调整pH值或提供适当的离子环境，以促进反应的进行。
3. 酶可以通过选择性作用，识别并结合特定的底物。
酶与底物之间的空间匹配和非共价键的作用使酶具有选择性，只与特定的底物发生结合，使反应更加高效和快速。
4. 酶可以通过调控底物的构象来促进反应。
酶与底物的结合导致底物分子的构象改变，使其更易于发生化学反应。
二、酶催化的应用酶催化在生物学、医学和工业生产中有着广泛的应用。
以下是一些常见的应用领域：1. 医学领域：酶催化在临床诊断中有着重要的应用，例如血糖检测中的葡萄糖氧化酶、肌酸酐酶在心肌梗死诊断中的应用等。
2. 食品加工：酶在食品加工中可以实现对蛋白质、淀粉、果胶等的降解、转化和改善，提高其品质和口感。
3. 环境保护：酶催化在废水处理、有机废物降解等方面发挥着重要作用，能高效地分解有机物质，减少环境污染。
4. 生物能源产业：酶催化可以加速生物质转化为生物燃料的过程，推动可再生能源的发展。
三、酶催化与化学反应的关系酶催化和化学反应密切相关，酶作为生物催化剂，可以加速各种化学反应的进行，提高反应速率和效率。
酶催化涉及的化学反应种类繁多，例如氧化还原反应、水解反应、环化反应等。
化学生物学 第七章 化学物质与酶的相互作用
(2)烃基化剂
可用通式R-X表示。如卤烃衍生物，由于卤原 子的强电负性，使烃基带部分正电荷，有利于 酶上一些亲核基团的攻击，反应如下式：
(3)含活泼双键的试剂
含活泼双键的试剂，如N-乙基顺丁烯二酰亚胺、 丙烯氰等，它们可与酶分子上的-SH、-NH2等 基团起加成反应，如下式：
对[I]再制图，从其横截距可直接到得Ki。
Dixon作图法求Ki
1 Km (1 Km)[I ] 1 (1 Km) v V max Ki [S] V max [S]
非竞争性抑制剂的IC50值
非竞争性抑制剂的IC50值与底物浓度的关 系如下：
IC50 Ki(1 Km[S])
根据该式，当底物浓度较高时，IC50值接 近于Ki值；当底物浓度较低时，IC50值明 显低于Ki值。
1，非专一性不可逆抑制作用
(1)酰化剂 可用通式表示为RCOX。例 如，醋酸酐、三氟乙酸硫醇酯、乙酰咪 唑等。它们对酶的酰化反应如下式：
磷酰化剂亦属此类，如二异丙氟磷酸酯 (DFP)以及1605、1059等有机磷酸农药 以及神经毒剂。DFP能使乙酰胆碱酯酶 分子中的一个丝氨酸侧链(Ser-CH2OH) 磷酸化而使酶失活。
非竞争性抑制剂的结构特征
由于非竞争性抑制剂并非结合于酶活性中心的 底物结合位点，而是活性中心附近的某些区域 或基团，不影响酶与底物的亲和力。 而非竞争性抑制剂的作用部位不是十分清楚， 所以，不能根据酶的底物及酶活性中心的结构 设计非竞争性抑制剂。 目前所发现的一些酶的非竞争性抑制剂大多数 都是随机筛选得到的化合物。
第七章
化学物质与酶的相互作用
自然界中发现的酶已达3000多种，而且这个 数目随着基因工程和蛋白质工程方面研究的发 展而大大增加。
生物体内酶与反应物的结合机制
生物体内酶与反应物的结合机制酶是一类高效催化反应的蛋白质分子，它可以在生物体内促进各种化学反应的进行。
酶催化的化学反应发生在酶与反应物相互作用的过程中，而这个过程又受生物体内多种因素的影响。
因此，生物体内酶与反应物的结合机制是一个复杂的问题，需要从不同方面进行研究。
酶的特点酶的特点主要包括以下几个方面：1. 酶具有高度的专一性。
不同的酶催化不同的反应，同一个酶催化的反应也只针对特定的底物。
2. 酶催化反应的速度非常快。
酶可以加速化学反应的速率达到106倍以上。
3. 酶催化反应发生在生物体内的特定条件下。
酶催化反应的速率受到生物体内多种因素的影响，如温度、pH值、离子浓度等。
酶与反应物的结合方式酶与反应物之间的结合方式有两种：亲和力和化学反应。
亲和力是指酶与反应物之间的物理吸引力。
在反应物浓度不高的情况下，酶与反应物的结合是亲和力导致的。
当反应物浓度高时，化学反应占据主导地位。
化学反应是指酶与反应物之间发生的化学反应，它是酶活性的本质表现。
酶分子中的特定残基可以与反应物发生共价键结合，从而形成间过酸酯中间体。
中间体可以通过分解或转化完成催化反应过程。
影响酶与反应物结合的因素酶与反应物之间的结合包括两方面的问题：酶与反应物的物理亲和力和酶催化的化学反应。
两方面的作用都是必需的，都可影响酶与反应物之间的结合。
物理因素：1. 反应物浓度反应物浓度的变化会直接影响酶与反应物的结合。
当反应物浓度低时，酶与反应物的亲和力较强；反之，当反应物浓度高时，酶与反应物的化学反应过程会占据主导地位。
因此，增加反应物的浓度可以提高反应速率。
2. 温度温度影响酶催化反应的速率和结构稳定性。
温度过高会导致酶失活，而温度过低则会降低反应速率。
3. pH值酶的活性与pH值密切相关。
酶具有最适pH，过高或过低的pH会导致酶活性下降或失活。
化学因素：1. 酶的构象变化酶可以通过调节其构象，来改变酶与反应物之间的物理亲和力和化学反应的速率和效果。
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Dixon作图法求Ki
1 Km Km 1 Km (1 )[ I ] (1 ) v V max Ki [S ] V max [S ]
非竞争性抑制剂的IC50值
• 非竞争性抑制剂的IC50值与底物浓度的关系如下：
IC 50 Ki(1 Km
) [S ]
• 根据该式，当底物浓度较高时，IC50值接近于Ki值； 当底物浓度较低时，IC50值明显低于Ki值。
教学要求
•
• • •
熟练掌握抑制作用的类型，动力学特性以 及抑制剂研究的意义； 掌握酶激活作用的类型、动力学特性； 掌握酶对化学物质的催化作用； 掌握酶制剂的类型、催化反应的介质以及 酶催化的有机合成反应类型。
化学物质与酶的相互作用
• 自然界中发现的酶已达3000多种，而且这个数目随着基因 工程和蛋白质工程方面研究的发展而大大增加。 • 酶可以直接作为药物用于医药工业，如溶菌酶可治疗各类 炎症（咽喉炎、口腔溃疡、慢性鼻炎、带状疤疹及各种刀 伤引起的发炎等），天冬酞胺酶治疗癌症，治疗血栓的尿 激酶等。
[S ] IC 50 Ki(1
) Km
• 根据该方程式，当底物浓度大于Km值时，IC50值 高于Ki值，尤其当底物浓度较高时，Ki值偏低更加 明显。
竞争性抑制剂的结构特征
• 底物类似物 • 过渡态类似物 • 其他化合物
①底物类似物
• 利用酶底物类似物作为竞争性抑制研究一 些三维结构不清楚的酶活性中心结构； • 根据底物结构设计临床药物。
• [I]一定，增加[S], 减少抑制程度；[S]一定，增加[I]，增加抑制程 度，Ki值较低时，任何给定[I]和[S]，抑制程度都较大；Km值越 低，在一定[S]、[I]下，抑制程度越小。
竞争性抑制作用的双倒数图
1 Km 1 [I ] 1 (1 ) v V max [ S ] Ki V max
返回
③其它化合物
• 有些化合物的平面结构与底物并不相似，但立 体构象十分相近，也可以成为竞争性抑制剂。
非甾体抗炎药
• 非甾体抗炎药是一类具有不同结 构类型的化合物，由于选择性地 抑制环氧合酶的活性，用作抗炎 止痛药。
• 环氧合酶抑制剂消炎痛和底物花 生四烯酸的三维结构，整个分子 的立体构象中，羧基和双键的配 置有某种相似性，因而竞争性地 与环氧合酶结合。
实例1
• α-葡糖苷酶抑制剂如阿卡波糖(acarbose)、伏格列波糖 （voglibose）和米格列醇（Miglitol）的结构与酶的低聚糖 类底物和葡萄糖糖苷类相似。 • 可与活性部位发生竞争性结合，抑制肠道内双糖分解，从 而降低餐后的高血糖。
实例2
• 黄嘌呤氧化酶可催化次黄嘌呤氧化成黄嘌呤，进而 被氧化成尿酸，黄嘌呤氧化酶抑制剂 • 别嘌呤醇治疗痛风病就是通过抑制黄嘌呤氧化酶，
在不同的固定[I]下，改变[S]并测定相应[S]下ν，如图所示
图中：有竞争性抑制剂存 在，不管[I]如何，其双倒 数图的纵截距不变，仍为 1/Vmax ,而横截距则随[I]的
增加其负值增加，如[I] 达饱 和浓度，则可使初始速度降
为零，Vmax unchanged,
Km increases
竞争性抑制作用Ki的求解
Ki ' EIS
速度方程通式
• 根据此反应历程,根据快速平衡学说或恒态学说推导， 得到其总速度方程通式如下
v V max[ S ] [I ] [I ] Ks(1 ) [ S ](1 ) Ki Ki '
V max[ S ] v [I ] [I ] Km(1 ) [ S ](1 ) Ki Ki '
• ①从双倒数图计算出表观米氏常数Kmapp，然后代入 Kmapp=Km(1+[I]/Ki)可计算出Ki。 • ②从双倒数图求得各[I]浓度下的Kmapp值对相应[I]再作 图，从再制图的纵截距可直接测得Km，从其横截距可 直接测得Ki。 • ③从不同固定[I]下所作一簇直线的斜率1/[S]对相应[I]再 制图，其纵截距为Km/Vmax, 斜率为Km/VmaxKi，横截 距即为-Ki。
反竞争性抑制作用的特点
• 反竞争性抑制程度取决于[I]、[S]、Ki和Km等。它的 抑制程度随底物浓度的增加而增加。 • 反竞争性抑制剂使酶的Km值降低，即Kmapp＜Km。 • 从这点看，反竞争性抑制剂不是一个抑制剂，而像是 一个激活剂。它之所以造成对酶促反应的抑制作用， 完全是由于它使Vmax降低而引起。所以如果[S]很小， 反应主要为一级反应，则抑制剂对Vmax的影响几乎完 全被对Km的相反影响所抵消。这时几乎看不到抑制作 用。
降低尿酸的生物合成。
返回
②过渡态类似物
• 酶催化化学反应效率高的原因在于酶能与高能态的过 渡态相结合，从而大大降低了化学反应的活化能。 • 如果对催化某一特定生物化学反应的酶的三维结构尚 不清楚，可以根据其生化反应的过程，设计合成具有 特定结构、疏水性匹配、电子和空间因素与过渡态类 似的稳定化合物，作为该酶特异的抑制剂，这无疑为 药物合理分子设计提供了另一强有力的手段。
竞争性抑制作用的特点
• —个竞争性抑制剂只增加酶—底结合的表观米氏常数 Km(Kmapp)，即抑制剂I浓度增加，Kmapp就增加；而Vmax则 保持不变。在竞争性抑制剂存在下, 要达到最大反应速度Vmax， 必须加入更高的底物浓度。如[S]＞100Km时，Vmaxi可达Vmax。
• 竞争性抑制剂对酶促反应的抑制程度，决定于[I]，[S]，Km和Ki 的大小。
塞来克西(Celebrex)
• 作为环氧合酶（COX2，炎症细胞产生的酶）的特异 性抑制剂，难以进入开口较小的COX1活性中心的通 道，故而不能对其产生抑制作用，但仍能进入口径稍 大，后段略有柔性的COX2通道，而能对COX2产生 抑制作用。
5-脂氧合酶(LOX)
• 某些竞争性抑制剂的化学结构与底物的结构没有任何关系，其 抑制作用的原理是抑制剂与一些酶活性中心的金属离子络合， 妨碍了底物的进入，从而起到抑制酶活性的目的。 • LOX的活性中心含有一个非血红素铁原子，通过Fe2+与Fe3+的 循环实现其催化功能。该酶的抑制剂（CGS-23885,A-76745） 就是通过铁的螯合而与底物竞争性地与酶活性中心结合。
• ④Dixon作图法求Ki
Dixon作图法求Ki
将竞争性抑制剂存在下的双倒数重排成1/v随[I]而变化的方程
1 Km 1 Km [I ] (1 ) v V max Ki[ S ] V max [S ]
竞争性抑制剂的IC50值
• 取决于实验所用的酶和底物浓度，当酶的浓度固定 时，IC50值与Ki、Km和底物浓度[S]呈如下关系：
• 测定IC50方法：将底物与酶的浓度保持恒定，改变 抑制剂的浓度，求出使酶活性降低50%所需的抑制 剂浓度。
一、可逆抑制作用
• 按可逆抑制剂对酶—底结合的影响不同，可分为许
多类型，它们的反应历程可用一通式表示：
Ks E + S + I Ki EI + S Ks' ES + I kp E + P
非竞争性抑制剂的结构特征
• 由于非竞争性抑制剂并非结合于酶活性中心的底物结 合位点，而是活性中心附近的某些区域或基团，不影 响酶与底物的亲和力。
• 而非竞争性抑制剂的作用部位不是十分清楚，所以， 不能根据酶的底物及酶活性中心的结构设计非竞争性 抑制剂。 • 目前所发现的一些酶的非竞争性抑制剂大多数都是随 机筛选得到的化合物。
染料木素（genistein）
• Genistein对于-葡萄糖苷酶的抑制作用就是非竞争性 抑制作用。 • 他克林(tacrine)是治疗老年痴呆症的乙酰胆碱酯酶的
非竞争性抑制剂。
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
3、反竞争性抑制作用
• 反竞争性抑制剂I不能与 自由酶结合，而只能与 ES可逆结合生成不能分 解成产物的EIS。这一点 与竞争性抑制相反，Ki 值为∞，EIS只能解离成 ES + I，而不能解离成EI + S。
乙酰胆碱酯酶(AChE)
• AChE的羟基与酯酶的酯解部位形成共价键，其四价氮上的强 正电荷与酯酶的阴离子部位呈静电联接。酶的乙酰化很快导致 酯键断裂和胆碱的消除，乙酰化酶随即与水反应而使酶再生并 放出乙酸。
• 氨基甲酸酯杀虫剂是乙酰胆碱酯酶水解过渡态的稳定类似物， 能与乙酰胆碱酯酶结合部位紧密结合而抑制乙酰胆碱酯酶。
将该方程作双倒数处理，可得
1 km [I ] 1 1 [I ] (1 ) (1 ) v V max Ki [ S ] V max Ki '
在不同的抑制作用中，仅在于EI的解离常数Ki和EIS的解离常 数Ki’两个数值的不同，一般可分为4种类型：竞争性抑制、非 竞争性抑制、反竞争性抑制和混合性抑制作用。
• 酶也广泛应用于食品工业、化学工业、医药工业、环保工 业等，在临床检验、生物分析等领域也广泛使用。
本章主要知识点
• 化学物质（无机物质、有机物质和高分子物质） 与酶的相互作用包括化学物质对酶的抑制作用、 激活作用 • 酶对化学物质的催化作用。
第一节 化学物质对酶的抑制作用
Inhibition of enzymes by chemicals
化学物质对酶的抑制作用
酶的抑制作用：凡能降低酶促反应速度的作用。 • 通过酶抑制作用的研究，不仅对了解酶的专—性，酶活性部位的 物理和化学结构，酶的动力学性质以及酶的作用机制等； • 对了解药物和毒物作用于机体的方式及机理等也有重要意义； • 对代谢途径中酶的调节也能提供信息。 酶的抑制剂（inhibitor）：能使酶活性受抑制的物质。
非竞争性抑制作用Ki 的求解
• ①从[I]＝0和[I]为某一固定浓度所作1/对1/[S]双倒数 图的纵截距可直接测得1/Vmax和(1/Vmax)· (1+[I]/Ki)， 从而计算出Ki。