生物化学名词解释

氨基酸的等电点（isoelectric point, pI）：在某一PH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH，成为氨基酸的等电点。

肽：是氨基酸通过肽键连结的化合物。

肽单元（peptide unit）：参与肽键的6个原子Cα1，C,N,O,H,Cα2，位于同一平面，此同一平面的6个原子构成了肽单元。

模体：模体是蛋白质分子中具有特定空间构像和特定功能的结构成分。

结构域（domain）：分子量较大的蛋白质常可折迭成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，成为结构域。

蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序成为蛋白质的一级结构。

蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构像。

蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

超二级结构：由2个或2个以上具有二级结构的肽段在空间上互相接近，形成一个具有规则的二级结构组合，称为超二级结构。

蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。

蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失。

蛋白质的复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可以恢复或部分恢复其原有的构像和功能，称为复性。

分子伴侣：是蛋白质合成过程中形成空间结构的控制因子，广泛存在于从细菌到人的细胞中。分子伴侣在新生肽链的折迭、加工和穿膜进入细胞器的转位过程中起关键作用。

蛋白质组学：是在整体水平上研究细胞内所有蛋白质的组成及其动态变化规律的新兴学科。

分子病：由蛋白质一级结构发生变异而引起的疾病。

协同效应：蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响蛋白质中另一个亚基与配体的结合能力。

盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐（硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等），会破坏蛋白质的胶体稳定性而使其沉淀，称为盐析。

第二章核酸的结构与功能

核苷：是嘌呤与嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。

核苷酸：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。

3,5-磷酸二酯键：一个核苷酸C-3＇原子上的羟基与另一个核苷酸C-5＇原子的磷酸基团脱水缩合形成的化合物。

DNA双螺旋结构：构成DNA分子的两条多聚脱氧核苷酸在空间走向呈反向平行，围绕着一个螺旋轴形成的空间构像。

DNA超螺旋结构：DNA双螺旋链再盘绕形成超螺旋结构。

Hoogesteen氢键：在酸性溶液中，胞嘧啶的N-3原子被质子化，可与鸟嘌呤N-7原子形成氢键，同时胞嘧啶的N-4氢原子也可以与鸟嘌呤的O-6形成氢键，这种氢键被称为Hoogesteen氢键

核小体：染色质的基本组成单位，它是由DNA和H1，H2A,H2B,H3和H4等5种组蛋白共同构成的。

开放读框：从成熟mrna的5-端起的第一个AUG（即为起始密码子）至终止密码子之间的核苷酸序列，决定多肽链的氨基酸序列。

DNA变性：某些理化因素（温度、PH、离子强度）会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，使DNA双链解离为单链。

增色效应：在DNA解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露，含有DNA的溶液在260nm处的吸光度随之增加。这种现象称为DNA的增色效应。

解链曲线：如果在连续加热DNA的过程中以温度对A260作图，所得的曲线称为解链曲线。

复性：当变性条件缓慢除去后，两条解离的互补连可重新互补配对，恢复原来的双螺旋结构，这一现象称为复性。

退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。

核酸杂交：如果将不同种类的DNA单链或RNA放在同一溶液中，只要两种核酸单链之间存在着一定程度的碱基配对关系，它们就有可能形成杂化双链，这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成，甚至还可以在DNA单链和RNA单链之间形成。这种现象称为核酸分子杂交。

核酶：具有自我催化能力的RNA分子自身可以进行分子的剪接，这种具有催化作用的RNA被称为核酶。

稀有碱基：除了常规碱基之外，核酸还含有少量常规碱基的衍生物，称为稀有碱基。

第三章酶

酶：酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。

单体酶：由单一亚基构成的酶。

寡聚酶：有多个相同或不同的亚基一非共价键连接组成的酶。

多酶体系：几种具有相同催化功能的酶可彼此聚合形成多酶体系。

结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分共同组成的酶。

必需基团：酶分子中氨基酸残基的侧链由不同的化学基团组成，其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团。

别构调节：体内一些代谢物可与某些酶的活性中心外的某个部位非共价可逆结合，引起酶的构像改变，从而改变酶的活性，酶的这种调节方式成为酶的别构调节。

诱导物：

全酶：酶蛋白和辅助因子结合在一起称为全酶。

诱导契合学说：酶在发挥催化作用前须先与底物结合，这种结合不是锁与钥匙的机械关系，而是在酶与底物相互接近时，两者在结构上相互诱导、相互变形和相互适应，进而结合形成酶-底物复合物。

酶的特异性：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性。

最适PH：酶催化活性最高时反应体系的PH称为酶促反应的最适PH。

最适温度：酶促反应速率达到最大时的反应系统的温度称为酶的最适温度。

不可逆性抑制作用：有些抑制剂通常与酶活性中心以共价键牢固结合，不能用透析、超滤等方法将其除去，这种抑制作用称为不可逆性抑制作用。

竞争性抑制作用竞争性抑制剂和底物相似，共同竞争酶的活性中心，从而影响酶与底物的正常结合。

:

别构酶：细胞内有些酶活性中心以外的某个部位可与一些代谢物分子可逆结合，引起酶的空间构像发生改变，进而影响酶的催化活性。这些通过构像改变而影响其活性的酶称为别构酶。

酶原:少部分酶在细胞内刚合成时并无活性，这类无活性的酶的前体称为酶原。

同工酶：将生物体内催化相同化学反应，但酶蛋白质的分子结构、理化性质和免