氨基酸的结构和分类
氨基酸结构、分类与命名及应用
L－氨基酸
COOH
H2N
氨基酸的结构、分类和命名及应用
H CH2SH
下列氨基酸可组成无数蛋白质：
结构
名称
缩写
等电点
I、中性 (*为必要氨基酸，人体内不能合成，只能从食物中得到）
NH2CH2COOH
甘酸
Gly
5.97
NH2 H3CHC COOH
丙氨酸
Ala
6.00
NH2 (H3C)2HCCHCOOH
氨基酸的结构、分类和命名及应用
内盐
在水溶液中
在酸性溶液中，主要以正离子的形式存在。 在碱性溶液中，主要以负离子的形式存在。 氨基酸的等电点
在一定的pH值溶液中，正离子和负离子数量相等， 且浓度都很低，而偶级离子浓度最高，此时电解，以 偶级离子形式存在的氨基酸不移动。这溶液的pH值就 叫做氨基酸的等电点。
9.74 10.76 7.59
19-1-2 氨基酸的性质
α-氨基酸都是无色晶体，易溶于水而难溶于无水乙 醇乙醚，由蛋白质水解所得α-氨基酸，除甘氨酸外，都 具有旋光性。他们的α碳原子的结构类型都与L-甘油醛 相同，固都属于L型。
若用R-S标记法，这些α-氨基酸的α碳原子的构型
都是S型。
氨基酸的结构、分类和命名及应用
天冬氨酸
Asp
NH2 HO O C(CH2)2CHCO O H
III 碱性
谷氨酸
Glu
NH2 H2N (CH2)4CHCOOH
NH2 HN CHN(CH2)2CH COOH
NH3
*赖氨酸 精氨酸
Lys Arg
H2N N NH2 CH2CH COO
组氨酸
His
氨基酸的结构、分类和命名及应用
氨基酸的分类和生物合成途径
氨基酸的分类和生物合成途径氨基酸是构成蛋白质的基本化学物质单位。
它们在生物体内扮演着重要的角色，不仅是蛋白质的组成部分，还参与许多生物活动。
本文将探讨氨基酸的分类和生物合成途径。
一、氨基酸的分类根据氨基酸的化学结构，可以将其分为以下几类。
1. 根据侧链的极性：氨基酸可以分为极性氨基酸和非极性氨基酸。
极性氨基酸的侧链中含有带电的氨基或羧基，使其具有极性。
非极性氨基酸则不含这些带电基团。
2. 根据侧链的酸碱特性：氨基酸可以分为酸性、碱性和中性氨基酸。
酸性氨基酸的侧链具有酸性，可以失去氢离子。
碱性氨基酸的侧链则具有碱性，可以接受额外的氢离子。
3. 根据侧链的结构：氨基酸可以分为疏水性氨基酸和亲水性氨基酸。
疏水性氨基酸的侧链主要由非极性或低极性氨基酸组成，不与水相互作用。
亲水性氨基酸则具有极性侧链，可以与水形成氢键。
二、氨基酸的生物合成途径氨基酸的生物合成途径可以分为多个步骤，下面以蛋氨酸为例进行说明。
1. 脱羧酶反应：通过脱羧酶作用，将天冬酰胺酸转化为半胱氨酸。
该反应需要维生素B6作为辅酶。
2. 羟基酸转移酶反应：通过羟基酸转移酶作用，将半胱氨酸转化为丙硫氨酸。
该反应需要维生素B6作为辅酶。
3. 磷酸化反应：通过磷酸转移酶作用，将丙硫氨酸转化为磷酸丙硫氨酸。
该反应需要ATP参与。
4. 磷酸酸化反应：通过磷酸转移酶作用，将磷酸丙硫氨酸转化为磷酸胞嘧啶酸。
该反应需要ATP参与。
5. 含硫酸转氨酶反应：通过含硫酸转氨酶作用，将磷酸胞嘧啶酸转化为蛋氨酸。
以上仅是举例说明一个氨基酸的生物合成途径，其他氨基酸的生物合成也涉及各种酶的参与和辅酶的作用。
总结：本文论述了氨基酸的分类和生物合成途径。
根据氨基酸的化学结构和侧链特性，我们可以将其分类为不同的类型。
氨基酸的生物合成途径是复杂而精细的，在生物体内通过多个步骤和多种酶的参与完成。
对于深入理解氨基酸的功能和作用，研究其分类和合成途径十分重要。
氨基酸基本知识
第22章氨基酸§1 .氨基酸的结构、命名和分类1、蛋白质水解所得的氨基酸除个别例子外，都是α—氨基酸或其衍生物（脯氨酸）。
用酸或酶使蛋白质水解时，得到α—氨基酸，除甘氨酸以外，都是旋光的，并且都属于L型。
D型α—氨基酸也存在于自然界，例如存在于某些抗生素中。
2、天然产氨基酸多用习惯名称，即按其来源或性质命名。
例如门冬氨基酸最初是由天门冬的幼苗中发现的；甘氨酸是因为具有甜味而得名。
天然产的氨基酸目前知道的已超过一百种。
但在生物体内作为合成蛋白质原料的只有二十种，这二十种氨基酸象无机符号一样，都有国际通用的符号来表示，3、氨基酸可分为链状、芳香族、杂环氨基酸。
如：根据R的不同可分为六种（R为烃基、含羟基、含氨基、含硫，含羧基，还有结构比较特殊的脯氨酸）§2.氨基酸的性质1、氨基酸的酸碱性氨基酸分子中的氨基是碱性的，而羧基则是酸性的但它们的酸碱解离常数比起一般的羧基-COOH和氨基-NH2来都低的很。
例如：甘氨酸：Ka=1.6×10-10，Kb=2.5×10-12大多数的羧酸：Ka=10-5这说明氨基酸在一般情况下不是以游离态的羧基和氨基存在的，而是以内盐的形式存在（内盐：偶极离子），H3N+ _CHRCOO- 。
如果把测得氨基酸的Ka值看成是代表甘氨酸中铵离子的酸度：Ka~ -NH3+把测得甘氨酸的Kb值看成是代表甘氨酸中羧酸根离子的碱度：Kb ～-COO-则其酸碱度与其测得的相符合。
因为在水溶液中一个共轭酸和它的共轭碱的关系式是：Ka×Kb=10-14那么，-NH3+的共轭碱是-NH2-COO-的共轭酸是-COOH。
根据上式可以算出甘氨酸-NH2的Kb=6.3×10-5，同样-COOH的Ka=4×10-3。
前者对一个脂肪胺来说,后者对一个有强吸电子基（-NH3+）的羧酸来说，其酸碱度是合理的数值（有强吸电子基时，酸性增强）。
总之，在简单氨基酸如甘氨酸中，它的酸性基是-NH3+而不是-COOH，它的碱性基团是-COO-而不-NH2。
1氨基酸
甲硫氨酸（蛋氨酸）
O C OH
HN
Proline (Pro, P)
脯氨酸
2. 极性但不带电荷的R基氨基酸
这一组中有7种氨基酸 a.侧链的极性是由于它们的羟基造成的
苏氨酸 Thr 丝氨酸 Ser 酪氨酸 Tyr
b.R基极性是它们的酰胺基引起的 天冬酰胺Asn 谷氨酰胺Gln
c.由于含有巯基的缘故 半胱氨酸Cys
脯氨酸的化学结构式
H H2C C COOH H2C NH
C H2
脯氨酸为亚氨基酸
*在空间各原子有两种排列方式：L—构型
与D—构型，它们的关系就像左右手的关 系，互为镜像关系，下图以丙氨酸为例：
二十种氨基酸的名称和结构如图所示:
三、稀有氨基酸:
参加天然蛋白质分子组成的氨基酸，除 了上述20种有遗传密码的基本氨基酸 之外，在少数蛋白质分子中还有一些 不常见的氨基酸，称为稀有氨基酸。
以甘氨酸为例， 从左 向右是用NaOH滴定的 曲线，溶液的pH由小 到大逐渐升高；从右向 左是用HCL滴定的曲线， 溶液的pH由大到小逐 渐降低。曲线中从左向 右第一个拐点是氨基酸 羧基解离50%的状态， 第二个拐点是氨基酸的 等电点，第三个拐点是 氨基酸氨基解离50%的 状态。
参考
通过氨基酸的滴定曲线，可用下列Henderson— Hasselbalch方程求出各解离基团的解离常数(pK,)
O H2N CH C OH
CH2 CO O-
Aspartate (Asp, D)
天门冬氨酸
O
H2N CH C OH CH2 CH2 CO O-
Glutamate (Glu, E)
谷氨酸
4.带正电荷的R基氨基酸 这一类氨基酸在pH=7时携带净正电
20种常见氨基酸的分类和结构
20种常见氨基酸的分类和结构氨基酸是构成蛋白质的基本单位，根据其侧链的不同化学性质，可以将氨基酸分为不同的分类。
下面将介绍20种常见氨基酸的分类和结构。
1.非极性氨基酸：- 甘氨酸 (Gly)：侧链仅有一个氢原子。
- 丙氨酸 (Ala)：侧链为一个甲基基团。
- 缬氨酸 (Val)：侧链为一个异丁基基团。
- 亮氨酸 (Leu)：侧链为一个异戊基基团。
- 异亮氨酸 (Ile)：侧链为一个异戊基基团和甲基基团。
2.非极性芳香氨基酸：- 苯丙氨酸 (Phe)：侧链为苯甲基。
- 色氨酸 (Trp)：侧链包含类似吲哚的环结构。
- 酪氨酸 (Tyr)：侧链为苯酪基。
3.极性非电荷氨基酸：-非极性的侧链：- 蛋氨酸 (Met)：侧链为甲硫基。
- 赖氨酸 (Lys)：侧链为五碳鏈帶一原子氮的氨基。
-极性的侧链：- 缬氨酸 (Val)：侧链为羟基。
- 嘧啶丙氨酸 (Asn)：侧链包含一个酰胺基团。
- 谷氨酸 (Gln)：侧链为二酰胺基团。
4.极性带正电氨基酸：- 精氨酸 (Arg)：侧链带有三个氨基。
- 肌氨酸 (Lys)：侧链带有一个氨基。
- 组氨酸 (His)：侧链带有一个咪唑环。
5.极性带负电氨基酸：- 谷氨酸 (Glu)：侧链呈羧基酸态。
- 天冬氨酸 (Asp)：侧链呈羧基酸态。
- 异亮氨酸 (Ile)：侧链包含羧乙基。
以上就是20种常见氨基酸的分类和结构。
每种氨基酸都具有不同的化学结构和性质，它们的组合形成了多样的蛋白质结构和功能。
这些氨基酸的分类对于理解蛋白质的结构和功能以及生物学过程的研究非常重要。
氨基酸高中知识点总结
氨基酸高中知识点总结氨基酸是身体内最基础的有机化合物之一，在人体内有着重要的作用。
它被广泛应用于食品工业、医药工业以及农业等领域。
本文将对高中生物中与氨基酸相关的知识进行总结。
1. 氨基酸的分类按照氨基酸的化学性质和植物/动物起源来分类，可以将氨基酸分为以下几类：(1)必需氨基酸：人体无法自行合成而需要外界摄入的氨基酸，包括赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、组氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸等。
(2)非必需氨基酸：人体可以自行合成而无须从外界摄入的氨基酸；包括丝氨酸、甘氨酸、谷氨酸、天冬氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、丙氨酸、酪氨酸、天冬酰胺酸、胱氨酸等。
(3)极性氨基酸和非极性氨基酸：极性氨基酸在水中有较好溶解性，而非极性氨基酸则相对较难溶于水。
极性氨基酸包括精氨酸、天门冬氨酸、谷氨酸、天冬氨酸、组氨酸、甘氨酸等；非极性氨基酸包括天冬酰胺酸、苯丙氨酸、异亮氨酸、脯氨酸等。
(4)酸性氨基酸和碱性氨基酸：酸性氨基酸主要是指谷氨酸和天门冬氨酸，它们可在碱性环境中，释放出质子而表现出酸性；碱性氨基酸则包括赖氨酸、精氨酸、组氨酸等，它们可在酸性环境中接受质子而表现出碱性。
2. 氨基酸的结构氨基酸分子由一个氨基(end group)、一个羧基(carboxyl group)和一个R基团组成。
R基团的不同决定了氨基酸的物理性质和生化性质。
氨基和羧基两个官能团上均带有反应性的活化位点，如氨基上的α-位点和羧基上的β-位点。
α-位点紧密相关于氨基酸的蛋白质结构和功能，β-位点则与羧酸的代谢有关。
3. 氨基酸的生物作用(1)构建蛋白质：氨基酸是蛋白质的基本组成部分，通过氨基酸的字符串合成蛋白质，是热能、酶催化等基本生命功能的保证。
(2)能量来源：在代谢过程中，氨基酸被分解产生能量。
(3)合成激素：包括性激素、生长激素等。
(4)生物体内的重要辅酶：像植酸酰转移酶辅酶、尿素生物合成中的肉酸盐辅酶和甲硫氨酸辅酶等。
(5)体内代谢产物：儿茶酚、色氨酸、甘氨酸等化合物在人体代谢中生成代谢产物，如甲基异戊二酰酚、血中的谷氨酸等。
氨基酸的简介
2、苯异硫氰酸酯(PITC)与氨基得反应。 (Edman试剂,测定氨基酸序列)
3、丹磺酰氯与氨基酸得反应(生成荧光 性强和稳定得磺胺衍生物,常用于蛋白质 和氨基酸得微量分析)
非极性氨基酸(八种)
不带电何得极性氨基酸(八种)
带负电荷得氨基酸(2种)
带正电荷得氨基酸(2种)
1、2、3 不常见蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基 酸
有些蛋白质中还含有少数特殊得氨基酸,称为蛋 白质得稀有氨基酸。这些氨基酸都就是正常氨 基酸得衍生物,如弹性蛋白和胶原蛋白中得4-羟 基脯氨酸和5-羟基赖氨酸;肌球蛋白和组蛋白中 含有6-N-甲基赖氨酸;凝血酶原中存在γ-羧基谷 氨酸;酪蛋白中存在磷酸丝氨酸;哺乳动物得肌肉 中存在N-甲基甘氨酸等。蛋白质中得稀有氨基 酸在遗传上就是特殊得,因为她们没有三联体密 码,所有已知得稀有氨基酸都就是在蛋白质合成 后,在常见得氨基酸得基础上经过化学修饰而形 成得。
氨基酸的简介
1、1 氨基酸得一般结构 1、2 氨基酸得分类 1、3 氨基酸得酸碱化学 1、4 氨基酸得特征化学反应 1、5 氨基酸得光学活性和光谱性质 1、6 氨基酸混合物得分离分析
1、1 氨基酸得一般结构
特征: α-碳(与羧酸相邻得碳,Cα )上都有一个氨 基( α-氨基酸 ),此外, Cα 还结合着一个H原子和 一个侧链基团(R)
甘氨酸得解离与等电点——滴定曲线
当甘氨酸在酸性溶液中,她就是以带净得正电荷得形 式存在得,可以看作就是一个二元弱酸,具有两个可 解离得H＋,即－COOH和-NH3+上得H＋。根据上述 甘氨酸得解离方程可得到:
K1、K2为解离常数,当达到等电点时, [Gly+ ]＝ [Gly－ ],即:
则:K1K2=[H+]2 方程两边取负对数: pH=1/2*(PK1+PK2)
20种氨基酸的名称--结构-及分类
15种氨基酸的名称结构及分类丙氨基酸 H3C-缬氨基酸 H3C-CH –∣H3C亮氨基酸H3C-CH –CH2- ∣CH3异亮氨基酸H3C-CH2–CH-∣CH3蛋氨基酸（甲硫氨基酸）H3C-S- CH2- CH2-甘氨基酸 H-丝氨基酸 HO- CH2-苏氨基酸 H3C-CH –∣OH半胱氨基酸HS- H3C-CH2–O‖天冬酰胺 H2N-C- CH2- 谷氨酰胺O‖H2N-C- CH2- CH2-赖氨基酸 H3N-CH2- CH2- CH2- CH2-精氨基酸 H2N-C- NH- CH2- CH2- CH2-║NH2天冬氨基酸-OOC- CH2-谷氨基酸-OOC- CH2-CH2-氨基酸不能自由通过细胞膜，所以氨基酸在体内的分布也是不均的。
肌肉占一半，肝脏占10%，肾占4%，血浆占1%。
由于肾脏肝脏体积较小，它们所含的游离氨基酸的浓度较高，氨基酸的代谢也很旺盛。
代谢能，除了一点体增热量以外余下的都是净氨基酸随同血液运输到全身各组织去进行代谢，其主要去向是合成蛋白质和多肽，此外，也可以转变成嘌呤嘧啶卟啉儿茶酚胺。
多余的氨基酸通常用于分解供能。
虽然不同的氨基酸由于结构不同，各有其自己的分解方式，但它们都有α–氨基和α–羧基，因此有共同的代谢途径。
氨基酸的一般分解代谢就是指这种共同的分解途径。
氨基酸分解时，在多数[68]大多数人95%，绝大多数人99—%在大多数情况，96．5%情况下，是首先脱去氨基生成氨和α–酮酸。
氨可转变成尿素、尿酸排出体外，而生成的α–酮酸则可以再转变为氨基酸、或者是彻底分解为二氧化碳和水并释放出能量，或是转变为糖或脂肪作为能量的储备，这是氨基酸分解的主要途径。
在酶的作用下，氨基酸脱掉氨基的作用称脱氨基作用。
动物的脱氨基作用主要在肝肾中进行，其主要方式有氧化脱氨基转氨基联合脱氨基。
多数情况是氨基酸以联合脱氨基作用脱去氨基的。
把在体内可以转变成葡萄糖的氨基酸称为生糖氨基酸，包括丙氨基酸、半胱氨基酸、甘氨基酸、丝氨基酸、苏氨基酸、天冬氨基酸、天冬酰胺、蛋氨基酸、缬氨基酸、精氨基酸、谷氨基酸、谷氨酰胺、脯氨基酸组氨基酸。
20种常见氨基酸的名称、结构及分类
20种常见氨基酸的名称和结构式名称中文英文缩写结构式等电点非极性氨基酸丙氨酸(α-氨基丙酸) Alanine 丙Ala ACH COONH3CH3 6.02缬氨酸(β-甲基-α-氨基丁酸)*Valine 缬Val VCHCOONH3(CH3)2CH 5.97亮氨酸(γ-甲基-α-氨基戊酸)*Leucine 亮Leu LCHCOONH3(CH3)2CHCH2 5.98异亮氨酸(β-甲基-α-氨基戊酸) *Isoleucine 异亮Ile ICHCOONH3CH3CH2CHCH36.02苯丙氨酸(β-苯基-α-氨基丙酸) *Phenylalanine 苯丙Phe FCHCOONH3CH2 5.48色氨酸[α-氨基-β-(3-吲哚基)丙色Trp W NCH2CH COONH3H5.89酸]*Tryptophan 蛋(甲硫)氨酸(α-氨基-γ-甲硫基戊酸) *Methionine蛋（甲硫）Met MCHCOONH3CH3SCH2CH2 5.75脯氨酸(α-四氢吡咯甲酸)Proline 脯Pro PCOONH H6.30非电离的极性氨基酸甘氨酸(α-氨基乙酸) Glycine 甘Gly GCH2COONH35.97丝氨酸(α-氨基-β-羟基丙酸)Serine 丝Ser SCHCOONH3HOCH2 5.68苏氨酸(α-氨基-β-羟基丁酸) *Threonine 苏Thr TCHCOONH3CH3CHOH6.53半胱氨酸(α-氨基-β-巯基丙酸)Cysteine 半胱Cys CCHCOONH3HSCH2 5.02酪氨酸(α-氨基-β-对羟苯基丙酸)Tyrosine 酪Tyr YCHCOONH3CH2HO 5.66天冬酰胺(α-氨基丁酰胺酸) Asparagine 天胺Asn NCH2CHCOONH3H2N CO5.41谷氨酰胺(α-氨基戊酰胺酸) Glutamine 谷胺Gln QCH2CH2CHCOONH3H2N CO5.65碱性氨基酸组氨酸[α-氨基-β-(4-咪唑基)丙酸] Histidine 组His HNCH2CH COONH3HN7.59赖氨酸(α,ω-二氨基己酸)*Lysine 赖Lys KCHCOONH2CH2CH2CH2CH2NH39.74精氨酸(α-氨基-δ-胍基戊酸)Arginine 精Arg RH2N C CHCOONH2NHCH2CH2CH2NH210.76酸性氨基酸天冬氨酸(α-氨基丁二酸) Aspartic acid 天冬Asp DNH3HOOCCH2CHCOO 2.97谷氨酸(α-氨基戊二酸) Glutamic acid 谷Glu ECHCOONH3HOOCCH2CH2 3.22带“*”为必需氨基酸THANKS致力为企业和个人提供合同协议，策划案计划书，学习课件等等打造全网一站式需求欢迎您的下载，资料仅供参考。
高二化学氨基酸的结构通式-氨基酸的性质和分类-氨基酸的组成元素
氨基酸分子结构通式氨基酸分子结构通式为RCHNH2COOH。
氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。
氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。
氨基酸，是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。
与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。
氨基酸分子结构通式为RCHNH2COOH。
氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质;②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质;③转变为碳水化合物和脂肪;④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。
蛋白质的基本单位是氨基酸。
如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，就可导致生理功能异常，影响机体代谢的正常进行，最后导致疾病。
即使缺乏某些非必需氨基酸，会产生机体代谢障碍。
氨基酸的结构：氨基酸是羧酸分子烃基上的氢原子被氨基取代的化合物。
组成蛋白质的氢基酸几乎都是α一氨基酸，其结构简式为如甘氨酸(氨基乙酸)：丙氨酸(α一氨基丙酸)：谷氨酸(2一氨基一1，5一戊二酸)：氨基酸的性质：物理性质天然的氨基酸均为无色晶体，熔点较高，在200～ 300℃熔化时分解。
它们能溶于强酸或强碱溶液，除少数外一般都能溶于水，而难溶于乙醇、乙醚。
(2)化学性质a．氨基酸的两性氨基酸分子中一COOH是酸性基团，一NH2是碱性基因。
因此，氨基酸是两性化合物，它既可以与酸反应，也可以与碱反应，且都生成盐。
b．成肽反应两个氨基酸分子(可以相同，也可以不同)，在酸或碱的存在下加热，通过一分子的氨基与另一分子的羧基问脱去一分子水，缩合形成含有肽踺的化合物，称为成肽反应。
由两个氨基酸分子脱水后形成的含有肽键的化合物称为二肽。
二肽还可以继续与其他氨基酸分子脱水生成三肽、四肽、五肽以至生成长链的多肽。
20种氨基酸的名称结构及分类
15种氨基酸的名称结构及分类丙氨基酸H3C-缬氨基酸H3C-CH –∣H3C亮氨基酸H3C-CH –CH2- ∣CH3异亮氨基酸H3C-CH2–CH-∣CH3蛋氨基酸（甲硫氨基酸）H3C-S- CH2- CH2-甘氨基酸 H-丝氨基酸 HO- CH2-苏氨基酸H3C-CH –∣OH半胱氨基酸HS- H3C-CH2–O‖天冬酰胺 H2N-C- CH2- 谷氨酰胺O‖H2N-C- CH2- CH2-赖氨基酸 H3N-CH2- CH2- CH2- CH2- 精氨基酸 H2N-C- NH- CH2- CH2- CH2-║NH2天冬氨基酸-OOC- CH2-谷氨基酸-OOC- CH2-CH2-氨基酸不能自由通过细胞膜，所以氨基酸在体内的分布也是不均的。
肌肉占一半，肝脏占10%，肾占4%，血浆占1%。
由于肾脏肝脏体积较小，它们所含的游离氨基酸的浓度较高，氨基酸的代谢也很旺盛。
代谢能，除了一点体增热量以外余下的都是净氨基酸随同血液运输到全身各组织去进行代谢，其主要去向是合成蛋白质和多肽，此外，也可以转变成嘌呤嘧啶卟啉儿茶酚胺。
多余的氨基酸通常用于分解供能。
虽然不同的氨基酸由于结构不同，各有其自己的分解方式，但它们都有α–氨基和α–羧基，因此有共同的代谢途径。
氨基酸的一般分解代谢就是指这种共同的分解途径。
氨基酸分解时，在多数[68]大多数人95%，绝大多数人99—%在大多数情况，96．5%情况下，是首先脱去氨基生成氨和α–酮酸。
氨可转变成尿素、尿酸排出体外，而生成的α–酮酸则可以再转变为氨基酸、或者是彻底分解为二氧化碳和水并释放出能量，或是转变为糖或脂肪作为能量的储备，这是氨基酸分解的主要途径。
在酶的作用下，氨基酸脱掉氨基的作用称脱氨基作用。
动物的脱氨基作用主要在肝肾中进行，其主要方式有氧化脱氨基转氨基联合脱氨基。
多数情况是氨基酸以联合脱氨基作用脱去氨基的。
把在体内可以转变成葡萄糖的氨基酸称为生糖氨基酸，包括丙氨基酸、半胱氨基酸、甘氨基酸、丝氨基酸、苏氨基酸、天冬氨基酸、天冬酰胺、蛋氨基酸、缬氨基酸、精氨基酸、谷氨基酸、谷氨酰胺、脯氨基酸组氨基酸。
氨基酸的种类数目排列顺序和空间结构
氨基酸的种类数目排列顺序和空间结构氨基酸的种类数目按照它们的结构分类，可以分为20种：精氨酸（arginine）、丝氨酸（serine）、苏氨酸（threonine）、缬氨酸（valine）、色氨酸（tryptophan）、苯丙氨酸（phenylalanine）、酪氨酸（tyrosine）、甘氨酸（glycine）、异亮氨酸（isoleucine）、组氨酸（histidine）、天冬氨酸（asparagine）、谷氨酸（glutamine）、丙氨酸（alanine）、蛋氨酸（cysteine）、甲硫氨酸（methionine）、赖氨酸（lysine）、脯氨酸（proline）、氨基葡萄糖（glutamic acid）和胱氨酸（cystine）。
20种氨基酸的排列顺序如下：Alanine (Ala/A)Argenine (Arg/R)Aspartic acid (Asp/D)Asparagine (Asn/N)Cysteine (Cys/C)Glutamic acid (Glu/E)Glutamine (Gln/Q)Glycine (Gly/G)Histidine (His/H)Isoleucine (Ile/I)Leucine (Leu/L)Lysine (Lys/K)Methionine (Met/M)Phenylalanine (Phe/F)Proline (Pro/P)Serine (Ser/S)Threonine (Thr/T)Tryptophan (Trp/W)Tyrosine (Tyr/Y)Valine (Val/V)氨基酸的空间结构大致分为三类：Alpha helix结构：拥有螺旋结构的氨基酸分别是Gly/G, Pro/P, Ala/A, Val/V, Leu/L, Ile/I和Phe/F；Beta sheet结构：拥有平板结构的氨基酸分别是Val/V, Ile/I, Thr/T, Ser/S, Met/M, Ala/A, Cys/C, His/H和Lys/K；Random Coils结构：拥有随机结构的氨基酸分别是Asp/D, Glu/E, Asn/N, Gln/Q, Tyr/Y和Trp/W。
氨基酸的分类和重要的理化性质
N NH
酸性氨基酸
天冬氨酸 Aspartate
O H 2 N CH C OH
CH 2 CO OH
酸性氨基酸
天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CO OH
含羟基氨基酸
丝氨酸 Serine
O H 2N CH C OH
CH 2 OH
（
2、氨基酸的化学性质
1
）
-氨基参与的反应
与
亚
NH2
硝 R-CH-COOH+HNO2
O H R -C H -C O O H +N 2+H 2O
酸
反 用途：范斯来克法定量测定氨基酸及蛋白质水解程度 应 的基本反应。
反（ 应2
） 与 甲 醛 发 生 羟 甲 基 化
氨基酸的化学性质
-氨基参与的反应
COO-
（ 4
氨基酸的化学性质
）
-羧基参与的反应
脱 羧
1
反
N H 3 +
应
RC H C O O -
R C H 2N H 2+H ++C O 2
用途：酶催化的反应。
（
氨基酸的化学性质
5 ）
-羧基参与的反应
成
氨基酸与碱作用生成相应的盐。氨基
盐 酸的碱金属盐能溶于水,而重金属盐则
反 不溶于水。
应
.
媛媛老师，祝您： 教师 节快乐，天天快乐！ O(∩_∩)O~~
CH3
脂肪族氨基酸
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸
Glycine Alanine Valine
O H 2N CH C OH
氨基酸的结构特点及分类
氨基酸的结构特点及分类氨基酸是构成生物体内蛋白质的基本单位，其分子结构包括一个氨基基团（NH2）、一个羧基基团（COOH）、一个氢原子和一个侧链基团（R基团），它们连接在一个碳原子上。
氨基酸的分类主要根据它们的侧链基团来进行，侧链基团的不同会导致氨基酸的性质和功能的差异。
氨基酸的结构特点是它们都具有一个共同的骨架结构，由一个碳原子（称为α碳）连接着一个氨基基团、一个羧基基团和一个侧链基团。
这种结构被称为α-氨基酸。
这个碳原子是手性的，也就是它有四个不同的基团连接在上面，因此氨基酸可以存在两种不对称的立体异构体，分别称为L-氨基酸和D-氨基酸。
在自然界中，蛋白质中的氨基酸都是L-氨基酸。
根据氨基酸的侧链基团的不同，氨基酸可以分为以下几类：1. 构成蛋白质的20种氨基酸：这些氨基酸是生物体内蛋白质的基本组成单位。
它们的侧链基团的化学性质和功能各不相同，决定了蛋白质的结构和功能。
2. 构成非蛋白质的氨基酸：除了构成蛋白质的氨基酸外，还存在一些氨基酸在生物体内没有构成蛋白质的功能。
例如，肌氨酸和肌酸是肌肉中的重要物质，参与肌肉收缩。
鸟氨酸是鸟类体内的一种重要代谢产物。
3. 稀有氨基酸：这些氨基酸在自然界中含量很少，但在特定的生物体或特定的环境中起到重要的作用。
例如，在脑组织中，存在一种叫做γ-氨基丁酸（GABA）的氨基酸，它是一种重要的神经递质。
4. 异常氨基酸：这些氨基酸在生物体内发生突变或受到一些特殊环境的影响而产生，导致蛋白质的结构和功能发生异常。
例如，苏氨酸是一种常见的突变氨基酸，它的存在可以导致一些遗传性疾病。
5. 人工合成氨基酸：随着科学技术的发展，人们还可以通过化学合成的方法制备一些新的氨基酸，这些氨基酸在自然界中并不存在。
这些人工合成的氨基酸可以用于研究蛋白质的结构和功能，以及开发新的药物。
总结起来，氨基酸是生物体内蛋白质的基本组成单位，其结构特点是具有一个共同的骨架结构，包括氨基基团、羧基基团、一个氢原子和一个侧链基团。
20种氨基酸结构和分类
20种氨基酸结构和分类氨基酸是组成蛋白质的基本单元，它由一个氨基基团、一个羧基和一个氨基酸侧链组成。
根据氨基酸侧链的不同，可以将氨基酸分为20种不同的类型。
现在我们来详细介绍这20种氨基酸的结构和分类。
1. 理氏氨基酸 (Leucine, Leu)理氏氨基酸的侧链含有一个碳骨架，被称为烷基，它是一种碳氢化合物。
理氏氨基酸属于疏水性氨基酸。
2. 缬氨酸 (Isoleucine, Ile)缬氨酸是一种含有侧链甲基的理氏氨基酸。
和其他理氏氨基酸一样，缬氨酸也是疏水性氨基酸。
3. 赖氨酸 (Lysine, Lys)赖氨酸是一种碱性氨基酸，它的侧链含有一个胺基。
赖氨酸在生物体内起到多种功能，包括蛋白质合成和修复。
4. 精氨酸 (Arginine, Arg)精氨酸也是一种碱性氨基酸，它的侧链含有两个胺基。
精氨酸在体内是唯一可合成一氧化氮的氨基酸。
5. 色氨酸 (Tryptophan, Trp)色氨酸是一种含有芳香环结构的氨基酸。
它是生物体合成5-羟色胺和儿茶酸的前体。
6. 苯丙氨酸 (Phenylalanine, Phe)苯丙氨酸也是一种芳香族氨基酸。
苯丙氨酸是生物体合成酪胺和甲状腺素的重要组成部分。
7. 酪氨酸 (Tyrosine, Tyr)酪氨酸也是一种含有芳香环结构的氨基酸。
它在生物体内起到多种功能，包括合成肾上腺素和甲状腺素。
8. 苏氨酸 (Threonine, Thr)苏氨酸是一种含有羟基的氨基酸，被归类为可溶性氨基酸。
它是蛋白质的表观乙基化修饰的目标位点。
9. 苏胺酸 (Serine, Ser)苏胺酸也是一种含有羟基的氨基酸，被认为是生物体内最重要的两种氨基酸之一10. 苏氨酸 (Threonine, Thr)苏氨酸是一种含有羟基和甲基的氨基酸，被认为是生物体内最重要的两种氨基酸之一11. 苏古氨酸 (Cysteine, Cys)苏古氨酸是一种含有巯基的氨基酸。
它的侧链巯基具有亲电性和核电性，可以参与蛋白质稳定和结构调整。
自然界中的氨基酸常见分类原则
自然界中的氨基酸常见分类原则
氨基酸是构成生物体蛋白质的基本单位，它们在生物体内具有至关重要的作用。
根据不同的分类原则，氨基酸可以分为不同的类型。
以下是自然界中常见的氨基酸分类原则：
1. 按照分子结构分类：根据氨基酸分子的基本结构，可以将氨基酸分为甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、赖氨酸、精氨酸、谷氨酰胺、天冬酰胺、赖氨酰天冬氨酸等。
2. 按照侧链基团分类：根据氨基酸侧链基团的不同，可以将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸。
脂肪族氨基酸包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等；芳香族氨基酸包括酪氨酸、苯丙氨酸等；杂环族氨基酸包括组氨酸、色氨酸等。
3. 按照极性分类：根据氨基酸的极性，可以将氨基酸分为非极性氨基酸、中性氨基酸和极性氨基酸。
非极性氨基酸包括甘氨酸、丙氨酸等；中性氨基酸包括缬
氨酸、亮氨酸等；极性氨基酸包括脯氨酸、丝氨酸等。
4. 按照营养学分类：根据氨基酸在营养学上的作用，可以将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸是指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸，包括赖氨酸、色氨酸等；非必需氨基酸是指人体可以自身合成或合成速度较快，不需要从食物中摄取的氨基酸，包括甘氨酸、丙氨酸等。
氨基酸的分类原则多种多样，不同的分类方式可以让我们更深入地了解它们的性质和作用。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
第1节:氨基酸
组员：姚锡慧，胡冰倩，李美玲 讲课人：姜绮
2004年安徽阜阳“大头婴儿” 事件
Page 2
2008年三鹿“毒奶粉”事件
氨基酸——蛋白质的基本组成单位
1.氨基酸的结构
2.氨基酸的种类
3氨基酸如何形成蛋白质的了？
Page
3
!
Page
4
氨基酸的种类
氨基酸（共20种）， 根据细胞能否自身合成，分为两类：
R3
二肽
三肽
H2O H2O
Page
9
氨基酸组成蛋白质的过程
氨基酸 几条肽链盘曲 折叠形成蛋白 质
脱水缩合
二肽
脱水缩合 一条肽链盘
三肽
曲折叠形成 蛋白质
脱水缩合
多肽
Page 10
小结： 1、蛋白质的主要组成元素： C、H、O、N 2.氨基酸的结合方式： 脱水缩合 3.氨基酸的结构通式 至少有一个氨基、一个羧 基连在同一个碳原子上
4.肽键的结构通式： —C—N— 或 —CO—NH —
Байду номын сангаас
O H
Page
11
必需氨基酸（10种）：人体细胞不能自身合成，必需外源摄取
非必需氨基酸（8种）：人体细胞可以自身合成
Page
5
氨基酸的理化性质
一般物理性质： 无色晶体，熔点较高(200℃~300℃）水中溶解度不同， 取决于侧链。氨基酸能使水的介电数增高。氨基酸的晶体 是离子晶体。氨基酸是离子化合物。 化学性质：
Page 7
脱水缩合
H H2N C R1
O
H
H
C N 肽键
C
R2
COOH
二 肽
H 2O
两个氨基酸分子通过缩合而形成肽键的化 合物叫做二肽 连接两个氨基酸分子的化学键叫肽键
Page 8
氨基酸的结合方式:脱水缩合
H O H NH2 C C N 肽键 R1 H O H
H
C COOH
C C OH H N R2
氨基酸分子中即含有氨基又含有羧基，因此它具有羧酸和 胺类化合物的性质；同时，由于氨基与羧基之间相互影响 及分子中R-基团的某些特殊结构，又显示出一些特殊的性 质。
Page
6
二.蛋白质的结构___氨基酸的结合方式:
H H2N C R1 O C—OH H H—N H C R2 COOH
H 2O
一个氨基酸分子上的羧基和另一个氨基酸分 子上的氨基相连接，同时脱掉一分子水，这 种结合方式叫做脱水缩合