生物化学知识点与题目 第四章 蛋白质化学

第四章蛋白质化学

知识点：

一、氨基酸

蛋白质的生物学功能

氨基酸:酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。碱水解:所有氨基酸产生外消旋。氨基酸的分类：非极性氨基酸(8种)：Alａ、Val、Leu、Iｌｅ、Pro、Meｔ、Ｐｈe、Trp; 极性氨基酸（１２种):带正电荷氨基酸Lys、Ａrｇ、Ｈｉs；带负电荷氨基酸Ａｓp和Gｌu;不带电荷氨基酸Ｓer、Thｒ、Tyr、Ａsn、Gln、Cyｓ、Gｌy。

非蛋白质氨基酸：

氨基酸的酸碱性质：

氨基酸的等电点,氨基酸的可解离基团的ｐK值，ｐI的概念及计算,

高于等电点的任何pＨ值,氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。

氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收,2８0ｎm，

氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应,生成蓝紫化合物。茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。

二、结构与性质

肽：基本概念;肽键;肽；氨基酸残基;谷胱甘肽；肽键不能自由转动,具有部分双键性质;肽平面

蛋白质的分子结构：一级结构,N-末端分析,异硫氰酸苯酯法;C-末端分析,肼解法

蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式,包括α螺旋、β折叠和β转角等。

超二级结构:超二级结构是指二级结构的基本结构单位(α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。

结构域:

蛋白质的三级结构:蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。

球状蛋白质分子的三级结构特点:大多数非极性侧链（疏水基团)总是埋藏在分子内部,形成疏水核;大多数极性侧链（亲水基团）,总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。

蛋白质的四级结构:蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基)通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。变构蛋白、变构效应;血红蛋白氧合曲线。维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键,范德华力,盐键，二硫键等

三、蛋白质的分子结构与功能的关系

蛋白质的分子结构与功能的关系:一级结构决定高级结构，核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理;

四、蛋白质的性质及分离纯化

胶体性质:双电层,水化层；1.透析；2.盐析;3. 凝胶过滤;

酸碱性质:1．等电点沉淀；2.离子交换层析;３．电泳

蛋白质的变性：蛋白质变性后，二、三级以上的高级结构发生改变或破坏,但共价键不变，一级结构没有破坏。

一、氨基酸

蛋白质的生物学功能

氨基酸:酸水解:破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。碱水解：所有氨基酸产生外消旋。氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种)：Alａ、Ｖaｌ、Leｕ、Ilｅ、Pｒｏ、Mｅt、Pｈe、T ｒp; 极性氨基酸（12种)：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asｐ和Glｕ;不带电荷氨基酸Ser、Tｈｒ、Tyr、Asｎ、Gln、Cys、Ｇly。

非蛋白质氨基酸：

氨基酸的酸碱性质:

氨基酸的等电点,氨基酸的可解离基团的pＫ值, pI的概念及计算,

高于等电点的任何ｐＨ值,氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。

氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收,2８0nm，

氨基酸的化学反应：α－氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。

填空题

１．构成蛋白质的氨基酸有种,一般可根据氨基酸侧链(R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团)共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种,分别是氨基酸和氨基酸。

2．紫外吸收法（28０nｍ)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。

３.丝氨酸侧链特征基团是 ;半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是。。这三种氨基酸三字母代表符号分别是、、。

4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。

5．当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在;当pＨ>pＩ时,氨基酸(主要)以离子形式存在；当pＨ<ｐI时,氨基酸（主要）以离子形式存在。

6．侧链含—ＯH的氨基酸有、和三种。侧链含—SH的氨基酸是氨基酸。

7．Eｄman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中,Edmaｎ反应的主要特点是。

选择题

1.侧链含有咪唑基的氨基酸是（ )

Ａ、甲硫氨酸 B、半胱氨酸C、精氨酸Ｄ、组氨酸

2.ＰＨ为8时，荷正电的氨基酸为( )

A、Glu

B、Lｙｓ

C、Seｒ

D、Asn

3.精氨酸的Pk1=2.１７、Ｐk2＝9.04(α-NH3)Pk3=１2.48（胍基)PI=( )

A、1／2(２.１7+9.04)

B、1／２(2.１７+１2.4８)

C、1/2(9．04+1２,4８)

D、1／3（2．1７+9。04＋1２。48)

4．谷氨酸的Ｐｋ１=２．１９(α-COOH)、pk2=9.67(α－ＮH３)、ｐｋ3=４.２5（γ－COＯH) ｐl=( ）

A、1/２（２．19+9。67）

B、1/2(9．67+４.２5)

Ｃ、１/2(２.１9＋４.25) D、１/3(2.17+9.０4+9．67)

5．氨基酸不具有的化学反应是( )

A、肼反应

B、异硫氰酸苯酯反应

C、茚三酮反应

D、双缩脲反应6．氨基酸与亚硝酸反应所释放的Ｎ2气中,氨基酸的贡献是（）

A、25%

B、５0％

C、80％

D、１00%

是非题

1．苯丙氨酸疏水性比缬氨酸强．

2、蛋白质经过碱水解,可活动所有的天然氨基酸。

3、蛋白质经酸水解可破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。

４、酶水解蛋白质反应条件温和,不破坏色氨酸也不产生外消旋,但副产物多。

5、氨基酸在水溶液中或在晶体状态时主要时以两性离子的形式存在。

6、组成蛋白质的二十种氨基酸都有旋光性。

７.由于静电作用，在等电点时氨基酸的溶解度最小。

8．构成天然蛋白质的氨基酸,其D-构型和Ｌ-型普遍存在。

问答题

1、一溶液中含有氨基酸Asp和Ｌys，通入强酸性离子交换层析柱，若原溶液的PH为7,则哪一种氨基酸先被洗脱？

2. 肌肉中氧携带者是肌球蛋白,下列哪些氨基酸最可能位于该分子内部？

Leu, Asp,Phｅ, Met, Val, Ａlａ

极性氨基酸通常位于分子表面，但一些氨基酸如Sｅr和Asｎ通常位于分子内部,为什么？

二、结构

肽:基本概念；肽键；肽;氨基酸残基;谷胱甘肽;肽键不能自由转动,具有部分双键性质；肽平面

蛋白质的分子结构:一级结构,Ｎ-末端分析，异硫氰酸苯酯法;C-末端分析，肼解法

蛋白质的二级结构:是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。

超二级结构:超二级结构是指二级结构的基本结构单位(α螺旋、β折叠等)相互聚集,形成有规律的二级结构的聚集体。

结构域：

蛋白质的三级结构:蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。

球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团)总是埋藏在分子内部，形成疏水核;大多数极性侧链(亲水基团）,总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。

蛋白质的四级结构:蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基)通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。变构蛋白、变构效应;血红蛋白氧合曲线。维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键,范德华力，盐键,二硫键等

名词解释: