蛋白质变性讲课讲稿

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新版重点蛋白质的变性及其对食品品质的影响;蛋白的功能性质及PPT课件

新版重点蛋白质的变性及其对食品品质的影响;蛋白的功能性质及PPT课件

2021/4/8
18
氨基酸的疏水性
❖ 是指氨基酸从乙醇转移至水中的自由能 变化△G
❖ △G0=-RTlnS乙醇/S水 ❖ S乙醇------氨基酸在乙醇中的溶解度 ❖ S水------氨基酸在水中的溶解度
2021/4/8
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(6)氨基酸的光学性质及光谱
Optical properties of amino acids ❖ 氨基酸具有旋光性(除甘氨酸) ❖ 立体异构体:L、D型,天然只存在L型异
❖ 是指多肽 链主链骨 架围绕一 个轴一圈 一圈地上 升,从而 形成一个 螺旋式的 构象。
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β -折叠片
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2021/4/8
回折
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4. 三级结构
The tertiary structure of protein
(1)概念Concept
指含α螺旋、β弯曲和β折叠或无规卷曲等二级 结构的蛋白质,其线性多肽链进一步折叠成为 紧密结构时的三维空间排列
❖ 天冬酰胺28.5 蛋氨酸56.2
❖ 天冬氨酸5.0
苯丙氨酸27.6
❖ 半胱氨酸--
脯氨酸1620.0
❖ 谷胺酰胺7.2(37℃) 丝氨酸422.0
❖ 谷氨酸8.5
苏氨酸13.2
❖ 甘氨酸249.9
色氨酸13.6
❖ 组氨酸--
酪氨酸0.4
❖2021异/4/8 亮氨酸34.5
缬氨酸58.1
12
(4)氨基酸的酸碱性质 Acid-base properties of amino acids
15
❖ 氨基酸的等电点 pI of amino acids 是指氨基酸在溶液中净电荷为零时的pH值

蛋白质变性ppt课件

蛋白质变性ppt课件
在多肽链中带有氨基的一端称作N端,而带有羧基的一 端称作C端。
30
胰岛素的一级结构
31
32
3. 三级结构:是指多肽链借助各种作用力在二级结 构基础上,进一步折叠卷曲形成紧密的复杂球形分 子的结构。
稳定蛋白质三级结构的作用力有氢键、离子键、 二硫键和范德华力。
肌球素的三级结构
肌球素的三级结构
33
55
(4)费林反应: 含有酪氨酸的Pr因酪氨酸的酚基能育费林试剂
中的磷钼酸和磷钨酸反应,还原成蓝色化合物。利 用这一反应定量测定Pr。
56
蛋白质的二、三、四级结构的构象不稳定,在 某些物理或化学因素作用下,发生不同程度的改变称 为变性。变性是指蛋白质高级结构发生改变,而肽键 不断裂。变性后的蛋白质某些性质发生变化,主要包 括:
些碳水化合物是氨基葡萄糖、氨基半乳糖、半乳糖、 甘露糖、海藻糖等中的一种或多种,与蛋白质间的共 价键或羟基生成配糖体。糖蛋白可溶于碱性溶液。哺 乳动物的物的粘性分泌物、血浆蛋白、卵粘蛋白及大 豆某些部位中之蛋白质都属于糖蛋白。
44
3.核蛋白: 由核酸与蛋白质结合而成的复合物。存在细胞
核及核糖体中。
11
4.非极性氨基酸:具有一个疏水性侧链,在水中的溶 解度比极性氨基酸低。共有: 甘氨酸,丙氨酸、缬氨酸,亮氨酸、甲硫氨酸和异 亮氨酸(蛋氨酸).
12
1. 旋光性:除甘氨酸外, 氨基酸的碳原子均是手性 碳原子,所以具有旋光性。 旋光方向和大小取决于其 侧链R基性质,也与水溶液 的pH有关。
13
2. 紫外吸收:20种AA在可见区内无吸收,但在紫外光 区酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸有吸收,其最大吸收波 λman分别为278nm、279nm和259nm,故此利用此性质 对这三种氨基酸进行测定。酪氨酸、色氨酸残基同样 在280nm处有最大的吸收,可用紫外分光光度法定量 分析蛋白质。

蛋白质7教学课件.ppt

蛋白质7教学课件.ppt
可逆变性、不可逆变性。
蛋白质变性后其பைடு நூலகம்理化学性质变化表现为:
①疏水性基团暴露,水中溶解性降低; ②某些蛋白质的生物活性丧失,如失去酶活或免疫活性; ③肽键暴露出,易被酶催化水解; ④蛋白质结合水的能力发生了变化; ⑤溶液粘度发生了变化; ⑥蛋白质结晶能力丧失。
引起蛋白质变性的因素
❖ 物理因素: 温度(热,冷)、机械处理、电磁
蚕豆 11S 蛋白
94
72
3.72
向日葵 11S 蛋白 95
76
4.16
燕麦球蛋白
108
2.冷冻
❖ 低温处理也会导致蛋白质变性。
❖ 有利:利用这一点,我们可以通过冷冻及 冻结贮藏抑制微生物和酶的活性,延长烹 饪原料的保鲜期。
❖ 不利:长期的低温处理也会导致烹饪原料 蛋白质冻结变性而被破坏,如冷冻的鱼类、 肉类长时间放置,蛋白质持水力下降、肉 质硬化等现象。
的影响,蛋白质在等电点时最稳定,溶解度最低, 在中性pH 环境中,除少数几个蛋白质带有正电 荷外,大多数蛋白质都带有负电荷。
❖ 酸碱引起的蛋白质变性可能是因为蛋白质溶 液pH值的改变导致多肽链中某些基团的解离 程度发生变化,从而破坏了维持蛋白质分子 空间结构所必需的某些带相反电荷基团之间 因静电作用形成的键。
冷冻对蛋白质产生不利影响的原因:
❖ 1、蛋白质水合环境发生变化。 ❖ 2、体系结冰后盐浓度增大产生盐效应。 ❖ 3、冷冻浓缩效应,使二硫键交换反应增加。
3 机械处理
揉捏、振动、挤压或搅打等高速机械 剪切,都能引起蛋白质变性。
剪切速率愈高,蛋白质变性程度则愈大。 同时受到高温和高剪切力处理的蛋白质,则 发生不可逆变性。
蛋白质
Td
平均疏水性

实验二蛋白质沉淀变性反应 ppt课件

实验二蛋白质沉淀变性反应 ppt课件
的病人
有机酸沉 淀
生成不溶性盐
苦味酸、鞣酸、三氯醋酸、 磺基水杨酸等生物碱试剂
沉淀蛋白滤液等
蛋白质沉淀分类
(1)可逆沉淀反应:蛋白质分子内部结构并未发生 显著变化,基本保持原有的性质,沉淀因素除去后, 能溶于原来的溶剂中。例如:盐析、乙醇低温短时作 用,可用于蛋白质提纯。 (2)不可逆沉淀反应:蛋白质分子内部结构、空 间构象遭到破坏,失去原来的天然性质,不再溶于 原溶剂。例如:加热、有机酸反应。
步骤
现象
取试管1,加入1mL蛋白质氯化 观察有无蛋白质的沉
钠溶液和21mL95%乙醇

静置,弃去上清液,取出部分 蛋白沉淀,加少量蒸馏水
观察沉淀的再溶解
解释结论
3. 蛋白质的不可逆反应——重金属盐(3支试管)
试管 操作
现象
操作
现象
试管 1 ①1mL蛋白质溶液
观 察 有 无 弃去上清液,取 观察沉淀
蛋白质分 子表面
水化膜 同种电荷
稳定的亲水胶 脱水,失去电荷
沉淀反应
可逆沉淀反应 (不变性沉淀反应)
如:盐析作用…
不可逆沉淀反应 (变性沉淀反应) 如:重金属盐沉淀作用…
三、实验仪器和试剂
1. 试剂
• 蛋白质溶液:取10mL鲜鸡蛋清,用蒸馏水稀释至 200ml,搅拌后用2-3层纱布过滤,新鲜配制。加 入少量氯化钠可加速溶解球蛋白。
(1)盐析 (2)有机试剂 (3)重金属盐 (4)有机酸 (5)加热
…………
蛋白质沉淀变性的常见方法
常用方法 盐析
有机试剂 盐析
原理 破坏蛋白质胶体溶液的水化
层和电荷层 脱水作用;降低水的介电常 数和蛋白质溶解度;蛋白质
析出

蛋白质变性

蛋白质变性

3. 生物发酵法:
可以用来制备多种氨基酸,如谷氨酸、 赖氨酸、g-氨基丁酸(GABA)等在生产上应 用最多。
3.2 蛋白质
一、蛋白质的结构: 蛋白质是以AA为基本结构单位构成的结 构复杂高分子化合物。其结构分为低级结构(一 级结构)和高级结构(二、三、四级结构): 1. 一级结构:是氨基酸通过肽键(酰胺键)组 成的肽链中,氨基酸残基的种类、数目、排列顺 序为Pr的一级结构。 在多肽链中带有氨基的一端称作N端,而带有 羧基的一端称作C端。
(苯并、色、酪)的Pr所特有的颜色反应。如皮肤、 指甲、毛发等遇到浓硝酸会呈黄色。
4.磷蛋白:
为许多主要食物中一种很重要的蛋白质。
磷酸基团是与丝氨酸或苏氨酸中的羟基结合,
如牛乳中的酪蛋白和鸡蛋黄中的磷蛋白即是。
5.色蛋白: 为蛋白质与有色辅基结合而成的复合物, 后者多为金属。色蛋白有许多种,如血红蛋 白、肌红蛋白、叶绿素蛋白及黄素蛋白等。
肌红蛋白
(三) 衍生蛋白质
衍生蛋白质是用化学方法或酶学方法处理蛋白
(3)R基上含有羟基(OH),可以发生磷酸化。
-OH+P
O-P
四、氨基酸的制备方法
1. 蛋白质水解:
天然蛋白质用酸、碱或酶催化水
解,
生成游离氨基酸,然后通过等电析出使之结
晶,再经精制而得到各种氨基酸。其中以酶
法水解较为理想。
2. 人工合成法: 一般只用于制备少数难以用其它方法制
备的氨基酸,如色氨酸、甲硫氨酸。
6.组蛋白(Histone): 为一种碱性蛋白质,因为它含有大量的 赖氨酸和精氨酸,能溶于水中。
7.鱼精蛋白(Protamine): 为一种低分子量(400—8000Da)的碱性很 强的蛋白质,它含有丰富的精氨酸,例如鲱 鱼中的鲱精蛋白。

实验二、蛋白质沉淀、变性反应PPT课件

实验二、蛋白质沉淀、变性反应PPT课件
一、实验目的
1、了解使蛋白质胶体溶液稳定的因素。 2、了解蛋白质的可逆沉淀反应和不可逆沉淀反应。 3、掌握蛋白质的沉淀反应、变性作用的原理及
它们的相互关系。
二、实验原理
维持蛋白质胶体溶液稳定的因素:
水化膜
同种电荷
同种蛋白质 表面带有相
同电荷
外面的亲水基团结 合一层水,形成水 化膜
使蛋白质沉淀的原理 破坏水化膜 中和电荷
步骤
现象
取试管1,加入1mL蛋白质氯化 观察有无蛋白质的沉
钠溶液和21mL95%乙醇

静置,弃去上清液,取出部分 蛋白沉淀,加少量蒸馏水
观察沉淀的再溶解
解释结论
3. 蛋白质的不可逆反应——重金属盐(3支试管)
试管 操作
现象
操作
现象
试管 1 ①1mL蛋白质溶液
观 察 有 无 弃去上清液,取 观察沉淀
聚集体的直径>100nm 即为不稳定的粗分散系
使蛋白质沉淀的方法
(1)盐析 (2)有机试剂 (3)重金属盐 (4)有机酸 (5)加热
…………
蛋白质沉淀变性的常见方法
常用方法 盐析
有机试剂 盐析
原理 破坏蛋白质胶体溶液的水化
层和电荷层 脱水作用;降低水的介电常 数和蛋白质溶解度;蛋白质
析出
常用试剂 (NH4)2S04、Na2S04、 Na3P04、NaCl、MgS04
• 试剂:饱和硫酸铵溶液,硫酸铵粉,95%乙醇,2% 硝酸银,0.5%乙酸铅,1%硫酸铜,10%三氯乙酸溶 液,5%磺基水杨酸。
2. 仪器
漏斗,滤纸,吸管,试管及试管架,量筒、离心机等。
四、实验操作
1. 蛋白质的可逆反应——盐析
步骤
现象

蛋白变性高中生物教案课件

蛋白变性高中生物教案课件

蛋白变性高中生物教案课件二、教学目标:1. 了解蛋白质的结构和功能;2. 理解蛋白变性的原因和影响;3. 掌握常见蛋白变性的检测方法;4. 能够分析并讨论蛋白变性对生物体的影响。

三、教学内容:1. 蛋白质的结构和功能;2. 蛋白变性的原因和影响;3. 常见蛋白变性的检测方法;4. 蛋白变性对生物体的影响。

四、教学步骤:1. 蛋白质的结构和功能介绍(10分钟)- 蛋白质的结构:氨基酸的组成;- 蛋白质的功能:酶、激素、抗体等。

2. 蛋白变性的原因和影响(15分钟)- 蛋白变性的原因:高温、酸碱、重金属等;- 蛋白变性的影响:失去功能、聚集形成沉淀等。

3. 常见蛋白变性的检测方法(15分钟)- 热变性检测方法:差示扫描量热法;- 酸碱变性检测方法:圆二色谱法;- 天然变性检测方法:凝胶过滤层析法。

4. 蛋白变性对生物体的影响(10分钟)- 蛋白变性对生物体的影响:影响细胞生理活动,导致疾病发生。

五、教学工具和资源:1. 教学课件;2. 实验设备(如差示扫描量热仪);3. 教材和参考书籍。

六、课堂练习:1. 选择题:蛋白质的结构由哪些氨基酸组成?A. 葡萄糖、蛋白质、脂质B. 氧气、水、氮气C. 氨基酸、碳水化合物、脂肪D. 葡萄糖、澄粉、淀粉2. 判断题:蛋白变性的原因包括高温、酸碱、重金属等。

A. 正确B. 错误七、作业布置:1. 阅读教材相关章节,复习蛋白质的结构和功能;2. 查阅资料,了解蛋白变性在生物体中的具体影响。

八、教学反馈:1. 收集学生的作业,进行批改和评价;2. 进行课堂讨论,让学生分享他们对蛋白变性的理解和看法。

生化实验-蛋白质的变性、凝固及沉淀反应性质.ppt

生化实验-蛋白质的变性、凝固及沉淀反应性质.ppt

结构和性质都不变 适当条件下可重新溶解 是分离和纯化的基本方法 结构和性质都发生变化 沉淀不再溶解于水
变性蛋白易于沉淀
沉淀蛋白不一定变性
接近于等电点附近的蛋白质溶液加热, 可使蛋白质发生凝固 不可逆变性状态
加热醋酸法
水/无机盐/尿素
水/无机盐/尿素/蛋白 质
蛋白质变性凝固
变性、沉淀、凝固之间关系
老年痴呆者脑血管中产生大量难溶性蛋白的诱因
蛋白质变性、沉淀和凝固可在细胞、组织的哪 些生命过程中出现?试举例与哪些疾病(或病 变)的发生相关?
变性属于蛋白质本质的变化,沉淀和凝固属于 一种现象 变性不一定沉淀,变性蛋白质只在等电点附近才沉 淀,沉淀的变性蛋白质也不一定凝固
注意事项




Байду номын сангаас
逐滴加入,仔细观察 酒精灯使用前注意酒精量的多少,加热时试管 口不可对人,不用时熄灭 酒精灯加热时,要进行晃动,避免局部高温,引 起试管炸裂 用过的枪头、滤纸放于污物缸 苦味酸属危险试剂 用过的试管仔细清洗
实验一
蛋白质的变性、凝固 及沉淀反应
生物化学与分子生物学教研室
验证关于蛋白质的相关理论 学会分析蛋白质的基本实验方法 讨论蛋白质分析在科研和临床工作中的意义
在某些物理和化学因素作用下,蛋白质 理化性质的改变和生物学活性的丧失。
引起蛋白质变性的理化因素 加热 乙醇等有机溶剂 强酸、强碱 重金属盐 生物碱试剂
学习蛋白质变性的意义 消灭病原微生物 蛋白质制剂的保存 保护体内蛋白质

变性的可逆性 可逆变性:除去变性因素,蛋白质空间结 构可以恢复原状。 不可逆变性:除去变性因素,蛋白质空间结构 不能恢复原状。 一般轻度变性是可逆,过度变性是不可逆。

生化实验绪论及蛋白质沉淀变性反应讲课文档

生化实验绪论及蛋白质沉淀变性反应讲课文档
磺粉以防汞蒸气中毒,注意室内通风 。
第十页,共38页。
安全布告
有辐射性
生物危险品
警告标志
第十一页,共38页。
有毒的
刺激性有害的
腐蚀性的
高度可燃的
爆炸性的
危险化学药品标志
第十二页,共38页。
有氧化作用的
化学药品的质量标签
氯化钠 优级纯
第十三页,共38页。
化学药品的质量标签
氯化钠
分析纯
第十四页,共38页。
生化实验绪论及蛋白质沉淀变性反应
第一页,共38页。
生物化学实验室规则(2)
6、乙醇、丙酮、乙醚等易燃品不能直接加热,远离火源操作及 放置。
7、所有废液、废弃物等,均收集在指定容器内,不得倒在水槽 内或到处乱仍。强酸和强碱不能直接倒在水槽中,应先稀释 ,然后倒入水槽,再用大量自来水冲洗水槽及下水道。
– 实验报告 – 平时操作、表现
姓名,班级,学号,课室 ,实验时间、 实验教师
第二十页,共38页。
实验内容及安排 ( 72学时 )
1、绪论、蛋白质沉淀、变性反应
9月26-27
2、蛋白质浓度测定—考马斯亮蓝法
10月10-11
3、 阳离子交换树脂层析分离氨基酸
10月17-18
4、血清蛋白醋酸纤维素薄膜电泳
化学药品的质量标签
氯化钠
化学纯
第十五页,共38页。
实验室安全--避免烧伤和创伤
• 使用玻璃、金属器材时注意防止割伤及机械创伤。如发
生意外,找实验室工作人员(少量急用药物备用)。
• 浓酸、浓碱腐蚀性很强,必须极为小心地操作。用吸量
管量取这些试剂(包括有毒物)时,必须使用橡皮球,绝 对不能用口吸取。

《蛋白质的变性》课件

《蛋白质的变性》课件

细胞功能失调
细胞内的蛋白质相互作用 和功能依赖于其正确的构 象,变性导致这些相互作 用和功能失调。
免疫反应抑制
一些抗原性蛋白质变性后 ,其免疫原性减弱或消失 ,导致免疫反应受到抑制 。
对生物结构的影响
细胞器结构破坏
细胞内许多重要功能由细胞器完成, 而这些细胞器的结构主要由蛋白质构 成,因此蛋白质变性可破坏细胞器结 构。
蛋白质变性过程中的结构变化研究
蛋白质变性过程中,其结构会发生改变。未来研究将进一步探究这种结构变化与功能变化之间的关系,为理解 蛋白质的功能和调控提供更多线索。
蛋白质变性对生物的影响研究
蛋白质变性对生物体内平衡的影响
蛋白质在生物体内发挥着重要的功能,其变性可能会影响生物体内平衡,对生 物体的生长、发育和代谢等产生影响。未来研究将进一步探究这种影响及其机 制。
蛋白质变性的过程
01
02
03
初期
蛋白质分子中的次级键, 如氢键、疏水键等发生变 化,导致蛋白质的空间构 象开始变得不稳定。
中期
蛋白质的空间构象被破坏 ,导致其理化性质发生改 变。
后期
蛋白质的生物活性完全丧 失,成为变性蛋白。
03
蛋白质变性的影响
对生物活性的影响
酶活性丧失
蛋白质变性后,其空间构 象发生变化,导致酶的活 性中心被掩盖,从而失去 催化活性。
染色体畸变
膜结构破坏
生物膜的主要成分是蛋白质和脂质, 蛋白质变性可破坏膜的稳定性,导致 膜结构破坏。
在细胞分裂过程中,蛋白质参与染色 体的组装和分离,变性可能导致染色 体畸变。
对生物功能的影响
代谢紊乱
许多酶促反应在体内是连续进行的,蛋白质变性可导致这些酶促 反应受阻,从而导致代谢紊乱。

蛋白质的变性精品课件

蛋白质的变性精品课件


17、一个人即使已登上顶峰,也仍要 自强不 息。上 午9时54 分49秒 上午9 时54分0 9:54:49 20.9.22
谢谢大家
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23
二、应用拓展
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8
0 4 蛋白质的变性
主讲人:白晓燕
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9
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10
实知验识探回究顾
盐析实验
向鸡蛋清溶液中加入Na2SO4溶液 蛋白质溶液与轻金属盐反应,蛋白质析出,
重 加水蛋沉白淀质溶溶解液与 金属盐反应……
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11
蛋白质与乙 酸铅的反应
实验步骤
2~3滴
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11、人总是珍惜为得到。20.9.2209:54: 4909:5 4Sep-20 22-Sep-20

12、人乱于心,不宽余请。09:54:4909 :54:490 9:54Tuesday, September 22, 2020

13、生气是拿别人做错的事来惩罚自 己。20. 9.2220. 9.2209: 54:4909 :54:49S eptember 22, 2020
2、加热会使蛋白质变性,吃生鸡蛋会比 熟鸡蛋好吗?
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21
谢谢
THE END
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22

9、 人的价值,在招收诱惑的一瞬间被决定 。20.9.2 220.9.2 2Tuesday, September 22, 2020


10、低头要有勇气,抬头要有低气。0 9:54:49 09:54:4 909:54 9/22/20 20 9:54:49 AM

14、抱最大的希望,作最大的努力。2 020年9 月22日 星期二 上午9 时54分4 9秒09: 54:4920 .9.22

蛋白质变性说课终稿ppt课件

蛋白质变性说课终稿ppt课件

加强临 床知识 的学习
学习吸收 好的教学 方法
改进教学 方法
请各位领导、老师批评指正!
3 、呈色反应
特殊理化试剂反应
稳定因素
变性的条件 变性的本质 变性的结果
蛋白质的鉴定
水化膜 同种电荷
变性的实际应用
3 、沉淀、凝固
蛋白质的分离、纯化
教学反思
教 学 反 思 Text in
Text in
Text in
here
here
here
教学设计
蛋白质的变性
概 念:
变性的条件
变性的本质
变性的结果
热、紫外线、有机 溶剂、强酸强碱
空间结构的改变, 不涉及以一级结构
生物学活性的丧失 理化性质的改变
某些物理或化学因素,能够破坏蛋白质的空间结构,引起蛋白质理化性 质改变并导致其生理活性丧失,这种现象称为蛋白质的变性。
应 用:
蛋白制剂要避光,低温保存 高温高压灭菌,乙醇及紫外线的消毒灭菌
图示法阐述变性的本质
教学设计
蛋白质的变性
高温高压、紫外线、 乙醇、强酸强碱
N
空间结构的破坏
菌体蛋白、 毒素蛋白 变性失去 致病性
变性的蛋 白质易于 沉淀
C
教学设计
3、课堂小结
(板书内容)
蛋白质的理化性质及应用
一般理化性质
1 、两性解离 2 、紫外吸收
等电点(pI)
A 280
电泳方法分离蛋白质 分光光度法测定蛋白质
教学方法
教学方法
讲授法、举例法
图示法
归纳整合法
积极整合各种教学资源,采用信息化手段辅助教学
教材内容的设置 学生的知识背景
临床实用性

《蛋白质的变性》课件

《蛋白质的变性》课件
《蛋白质的变性》PPT课 件
本PPT介绍了蛋白质的变性现象,包括变性的定义和基本概念,蛋白质的变 性类型和特点,变性对蛋白质结构和功能的影响,变性的原因和诱导方法, 常见的蛋白质变性实验技术,蛋白质变性与疾病的关系,最后进行总结与展 望。
变性的定义和基本概念
1 变性
是指蛋白质结构的不可逆性失去生物活性的过程。
2 基本概念
变性是由于蛋白质的二级、三级甚至四级结构发生改变而丧失特定活性。
蛋白质的变性类型和特点
1 类型
变性可分为热变性、酸碱变性、有机溶剂变性和表面活性剂变性等。
2 特点
变性后蛋白质失去天然构象,结构和功能丧失或降低,但其氨基酸组成不变。
变性对蛋白质结构和功能的影响
1 结构
变性使蛋白质的三级结构发生改变,失去原有的折叠方式。
酸碱变性实验
在酸性或碱性条件下,破 坏蛋白质的结构。
有机溶剂变性实验
将蛋白质样品溶解在有机 溶剂中,观察其结构和功 能的变化。
蛋白质变性与疾病的关系
1 疾病
2 机制
某些疾病与蛋白质的变性有关,如变性性 关节炎和变性性糖尿病。
蛋白质变性导致异常蛋白的积聚和沉积, 损害组织和器官功能。
总结与ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ望
1 总结
变性是蛋白质结构和功能失去的过程,可由多种因素引起。
2 展望
未来的研究可以探索变性的防治方法和开发相应的药物。
2 功能
变性导致蛋白质失去特定功能,如酶活性或受体结合能力等。
变性的原因和诱导方法
1 原因
2 诱导方法
变性的原因有温度变化、酸碱环境变化、 有机溶剂作用、离子浓度变化等。
可以通过加热、调整pH值、加入有机溶剂 或改变离子浓度来诱导蛋白质变性。
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蛋白质在烹调过程中的变化
富含蛋白质的食物在烹调加工中,原有的化学结构将发生多种变化,使蛋白质改变了原有的特性,甚至失去了原有的性质,这种变化叫做蛋白质的变性。

蛋白质的变性受到许多因素的影响,如温度、浓度、加工方法、酸、碱、盐、酒等。

许多食品加工需要应用蛋白质变性的性质来完成,如:水煮蛋、咸蛋、皮蛋、豆腐、豆花、鱼丸子、肉皮冻等。

在烹调过程中,蛋白质还会发生水解作用,使蛋白质更容易被人体消化吸收和产生诱人的鲜香味。

因此我们需要了解和掌握蛋白质在烹调和食品加工过程中的各种变化,使烹调过程更有利于保存时食物中的营养素和增进营养素在人体的吸收。

一、烹调使蛋白质变性
1、振荡使蛋白质形成蛋白糊
在制作芙蓉菜或蛋糕时,常常把鸡蛋的蛋清和蛋黄分开,将蛋清用力搅拌振荡,使蛋白质原有的空间结够发生变化,因其蛋白质变性。

变形后的蛋白质将形成一张张有粘膜的网,把空气包含到蛋白质的分子中间,使蛋白质的体积扩大扩大很多倍,形成粘稠的白色泡沫,即蛋泡糊。

蛋清形成蛋泡糊是振荡引起蛋白质的变性。

蛋清能否形成稳定的蛋泡糊,受很多因素的影响。

蛋清之所以形成蛋泡糊,是由于蛋清中的卵粘蛋白和类粘蛋白能增加蛋白质的粘稠性和起泡性,鸡蛋越新鲜,蛋清中的卵粘蛋白和类粘蛋白质越多,振荡中越容易形成蛋泡糊。

因此烹调中制作蛋泡糊,要选择新鲜鸡蛋。

如果搅拌震动的时的温度越低或振荡时间较短,蛋清形成的蛋白糊放置不久仍会还原为蛋清,因为这种情况下,只能破坏蛋白质的三、四结构,蛋白质二级螺旋结构没有拉伸开,无法形成稳定的蛋白质网。

一旦失去振荡的条件,空气就会从泡沫中逸出,蛋白质又回复到原来的结构,这种变性称为可逆性。

烹调和食品加工都不希望发生这种可逆变性发生,要设法提高蛋泡糊的稳定性。

向蛋清中加入一定量的糖,可以提高蛋泡糊的稳定性。

蛋清中的卵清与空气接触凝固,使振荡后形成的气体泡膜变硬,不能保容较多的气体,影响蛋泡糊的膨胀。

糖很强的渗透性,可以防止卵清蛋白遇空气凝固,使蛋泡糊的泡膜软化,延伸性、弹性都增加,蛋泡糊的体积和稳定性也增加。

做蛋泡糊时,容器、工具和蛋清液都不能沾油。

搅打蛋清时如果沾上少量油脂就会严重破坏蛋清的起泡性能,因为油脂的表面张力大于蛋清泡膜的表面张力,能将蛋泡糊的的泡沫拉裂,泡沫中的空气很快从断裂处逸出,蛋泡糊就不能形成。

蛋清变成稳定性的蛋泡糊,不能在恢复成原来的蛋清,这种变性称作不可逆变性。

不可能变性完全破坏了蛋白质的空间结构,组成蛋白质大分子的肽链充分伸展开,这些肽链在搅拌过程中互相聚集又互相交联,形成稳定的三维空间网状结构,将水分和气体包含固定的网状结构内,这就是蛋白质变性的实质,也是蛋清形成稳定蛋泡糊的实质。

2、搅拌使蛋白质产生凝胶
在肉类的蛋白质中,好有较多的是肌动蛋白和肌球蛋白。

其中肌球蛋白又多与肌动蛋白。

肌球蛋白能溶解于盐的水溶液中,经加热或稀释形成凝胶,肌动蛋白也能溶于盐溶液,并和肌球蛋白结合成肌动球蛋白。

实验证明:球状的蛋白质都能结合水发生水化作用、盐能提高蛋白质的水化作用,这是因为盐的正负离子吸附在蛋白质的表面,增加了蛋白质分子表面典型的缘故。

蛋白质的凝胶是水分散在蛋白质中的一种胶体状态。

它可以含有大量的水,如明胶的凝胶含水可达99%以上。

同时它具有一定的形状和弹性以及半固体的性质。

在动物的肌肉组织中,蛋白质的凝胶状态使肉能保持大量的水分。

在烹制肉茸制品的菜肴(如鱼丸子)时,将肉糜加盐和水适量,顺一个方向搅拌。

肉糜中含有多种蛋白质,经搅拌,它们以各种方式连在一起,形成一个高度有组织的空间网状结构。

蛋白质分子中与水为结合的部位继续发生水化作用,使肉持有大量的水分。

肉糜中含量约有65%左右的肌动蛋白在搅拌条件下,从肌肉纤维中游离出来,形成粘性较大的肌动蛋白,使肉糜产生较强的粘弹性。

由于这类蛋白质分子更容易发生水化作用,肉的持水能力强,多数的蛋白质网进一步交联,形成了凝胶。

利用这一原理制做的肉丸子或鱼丸子,肉质鲜嫩,口感细腻。

制做这种菜肴,搅拌是关键的一个步骤。

搅拌时必须朝一个方向,否则会把已经形成的蛋白质网打破,影响蛋白质形成凝胶。

搅拌要充分,如果不充分搅拌,则肌动蛋白和肌球蛋白不能充分游离出来,会影响肉的持水性,继而影响菜肴的风味和质量。

在中餐烹调中,蛋白质的胶体作用还表现在厨师“吊汤”的过称中。

名厨“吊汤”用料讲究,火候和步骤清楚,整个过程要用红臊(猪肉茸)和白臊(鸡肉茸)分两次清洗汤。

肉茸中的蛋白质胶体在加热的汤中沉渣和油脂吸附在自己身上形成较大的胶体颗粒而沉降于汤底,把沉渣和油脂一网打尽,使汤清澈透明,这就是胶体的聚沉作用。

3、加热使蛋白质凝固
由于加热以其蛋白质得变性,因热变性产生的凝固叫热凝固。

如水煮蛋煮后蛋清、蛋黄都发生凝固,熘肉片、涮羊肉,肉质鲜嫩可口,都是由于原料表面骤然受到
高温作用,表面的蛋白质变性凝固,原料内部的水分和其他营养成分包在中间不会外逸。

蛋白质的热凝固受多种因素的影响,不同的蛋白质热凝固的温度不同,一般的蛋白质热凝固的温度在45~75℃之间;牛奶中酪蛋白的凝固温度高达 160~200℃;蛋黄在65℃左右时变为粘胶体,70℃以上失去流动性。

如果将鸡蛋加热到65~75℃之间,就可以得到蛋白嫩、蛋黄凝固的半熟鸡蛋
加盐可以降低蛋白质凝固的温度,如像稀豆浆中加入氯化钠、氯化镁,就能使豆浆中的蛋白质凝固成豆腐脑或豆腐。

加糖可以提高蛋白质凝固的温度。

用绞肉机绞肉时因为机械摩擦产生热量,被绞的肉局部温度上升,产生不可逆的热变性,使受到摩擦的肌动蛋白和肌球蛋白还来不及从肌肉纤维中释放出来,就产生了变性凝固。

用这样的肉馅作出来的肉制品粘结性和保水性都降低如果在绞肉时添加少量蔗糖,糖有很强的渗透性,它很快渗透到肌肉纤维内与蛋白质争夺水分,使蛋白质分子出现暂时性收缩而变性凝固
浓度也是影响蛋白质热变性的因素之一,10%豆浆加热只有少量清蛋白发生凝固,20%浓豆浆加热就凝固,所以豆浆中蛋白质的凝固除盐的作用外还与浓度有关。

二、烹饪使蛋白质水解
蛋白质在酸、碱、的作用下,分子中的肽链即被破坏,发生水解作用,菊偶见水解为较小的中间产物,最终分解为氨基酸。

它的水解过程为;蛋白质→眎→胨→多肽→低聚肽→氨基酸。

工业上常利用酸,碱,酶水解的办法来提取各种氨基酸。

富含蛋白质的食物如肉,鱼等在烹调中,也可以水解出游离状态的氨基酸和小分子肽。

这不仅又利于人体的吸收,对菜肴的色、香、味形成也起到重要的作用。

1、水解作用使菜肴产生鲜香味
蛋白质水解后产生的氨基酸和低聚肽有很好的呈味作用。

一般氨基酸的呈味作用比较鲜明,如谷氨酸有鲜味,甘氨酸有甜味,蛋氨酸有时显苦味。

低聚肽的呈味作用比较柔和,它使烹饪制品的味道更加协调和美。

如酱油中除含有呈鲜味的氨基酸外,还有由天门冬氨酸,谷氨酸和亮氨酸构成的低聚肽,而使酱油具有独特的鲜香味道。

实验证明,在烹调过程中,食物原料在100~140℃的温度条件下,长时间加热如炖、煮牛肉会使食物原料中的蛋白质与水发生水解反应。

产生有鲜香味的氨基酸和低聚肽,水解产物中低聚肽的含量高于游离氨基酸。

因为在加热的过程中,氨基酸的分子间发生了交联,水解产生的肌肽、鹅肌肽等低聚肽组成味道,形成了牛肉汁特有的风味。

鱼肉鲜美的味道是由天门冬氨酸和谷氨酸以及由它们组成的低聚肽构成的。

低聚肽的生成虽然在炖肉时加点醋,就可以提高菜肴中游离氨基酸的含量,这样做,不但可以增加人体对食物蛋白质的消化吸收,还可以使菜肴更鲜香。

2. 水解作用使蛋白质形成明胶
动物的皮、筋、骨等结缔组织中的蛋白质主要是胶原蛋白,胶原蛋白缺少人体必需的氨基酸,是一种不完全蛋白质,由于它的氨基酸组成特殊,因而形成特有的三股螺旋结构分子,外形呈棒状。

许多棒状的胶原分子相互结合形成胶原纤维,组成动物体的皮、骨和结缔组织。

这种组织的结构非常严密,好像冰的晶体,当加热到一定的温度时,会突然熔化收缩,如肌肉中的胶原纤维在65℃时就会发生这一变化,继续升高温度,在水中煮沸,胶原蛋白变为一个混合多肽,就是明胶。

工业上将动物的骨、皮等在酸或碱的作用下,长时间水煮提取明胶。

纯净的明胶是无色或者淡黄色透明体,不溶于冷水,易溶于热水,具有较高的粘性和可塑性,冷却后就呈为富有弹性的凝胶。

由于它的这一性质,明胶广泛用于食品工业中。

在制作冰淇淋时,明胶作为稳定剂和增稠剂加入其中,目的是使水分子船头冰淇淋形成一个薄的网络,防止形成大块冰结晶。

明胶的熔点是 27~31℃,接近并低于人的体温,因此入口即化,易于吸收。

烹调中常常会遇到这样的情况:用水涨发鱿鱼时,如浸泡时间过长,鱿鱼就会“化”掉。

因为鱿鱼中的胶原蛋白在碱的作用下水解成明胶而溶于说中。

涨发海参时也会发生这样的情况。

因此涨发海参、鱿鱼时间不可过长,防止胶原蛋白过度水解而浪费原料。

有些菜肴烹调时需要长时间加热,促进胶原蛋白形成明胶。

如用肉熬汤,晾凉后就凝结成肉皮冻。

明胶的浓度越大,汤越浓,形成的肉皮冻弹性越大。

因为明胶分子清水性强,在加热情况下,极易与水发生水化作用,在明胶分子外面形成一层水化膜(图3-4)。

水化膜的形成使蛋白质分子体积增大,活动能力减弱,在溶液中流动时阻力增大,造成蛋白质胶体溶液的的粘度也增大,冷却后凝固成有弹性肉皮冻,不仅口感柔软滑爽,还有利于人体吸收。

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