氨基酸的侧链保护基团Word版
3.氨基酸残基的侧链修饰
氨基酸残基的侧链修饰2010遗传学一.精氨酸Arginine甲基化Methylation精氨酸的三个甲基化衍生物（Nω-methyl- Nω, Nω-dimethyl-, and Nω, Nω`,-dimethyl-）常出现于一些蛋白质当中，主要是核苷酸结合蛋白，例如：组蛋白，核仁蛋白，髓磷脂碱性蛋白，甲基化的功能还没有完全研究清楚磷酸化PhosphorylationNω-磷酸精氨酸也常出现在髓磷脂碱蛋白中，一种鼠肝DNA结合的精氨酸特异性蛋白激酶，它磷酸化它自身和一个11-kDa的染色体结合蛋白ADP-核糖基化ADP-ribosylation（有一种催化ADP核糖基化的酶）1. Nω-ADP-核糖基化精氨酸 (αand β异头物) 常出现在细菌肠毒素、霍乱毒素和大肠杆菌不耐热肠毒素等蛋白质的修饰中2. 脊椎动物的精氨酸特异核糖基转移酶是常见的ADP-核糖基化水解酶3. 第三类精氨酸特异的核糖基转移酶是由噬菌体编码的瓜氨酸Citrulline由精氨酸残基衍生化而成，多见于头发和皮肤蛋白中。
鸟氨酸Ornithine可能也是有精氨酸衍生而来，被发现于一种洋芋中的不常见的富羟脯氨酸糖蛋白凝集素中戊糖素PentosidinePentosidine是由精氨酸残基的侧链和被氧化的糖基化的赖氨酸衍生物结合形成的二.天冬酰胺Asparagine1、糖基化Glycosylation（一）结构：其中一种最常见的细胞膜胞外区域、分泌体和溶酶体蛋白的翻译后修饰是天门冬酰胺侧链糖基化（N-连接糖基化），β-N-乙酰葡糖胺作为连接单元连接到N原子上GlcNAc β-----→Asn绝大多数聚糖的结构都已经被确定，它们大多数都存在于三种结构类型：高甘露糖型、复杂型和杂合型。
三种类型}------→ GlcNAcβ-----→Asn 在糖蛋白中发现的常见单糖部分在下图中列出：1、真核生物中1）.糖基化在真核生物中的合成途径包括：a.移多萜酰连接的前体糖基的转移：Glc3-Man9-GlcNAc2-到序列-Asn-Xaa-（Ser或Thr）-的天冬酰胺侧链上，其中Xaa可以是除脯氨酸外的其它任何一种氨基酸b.聚糖链的依次添加成熟的过程包括去除葡萄糖单元和在大多数情况下除去甘露糖残基，紧接着添加岩藻糖、半乳糖，N-乙酰葡萄糖胺和铝硅脂酸，有时也加入其它糖类化合物、磷酸盐和硫酸盐2）.真核生物中糖基化的形成，具体怎样产生特异性的精确聚糖链结构还不是很清楚：a.不是所有的胞外的Asn-Xaa-(Ser or Thr)的天门冬酰胺残基都被糖基化b. 在许多糖蛋白中是不均一性的，由于一些分子携带了比其它分子更多的糖基侧链；糖基结构上一般也有微不专一性，但是一个特异性位点主要携带单一种类糖基侧链。
氨基酸残基的侧链修饰1
氨基酸残基的侧链修饰（~~by luckyboy）
一.精氨酸Arginine
甲基化Methylation
精氨酸的三个甲基化衍生物（Nω-methyl- Nω, Nω-dimethyl-, and Nω, Nω`,-dimethyl-）常出现于一些蛋白质当中，主要是核苷酸结合蛋白，例如：组蛋白，核仁蛋白，髓磷脂碱性蛋白，甲基化的功能还没有完全研究清楚
磷酸化Phosphorylation
Nω-磷酸精氨酸也常出现在髓磷脂碱蛋白中，一种鼠肝DNA结合的精氨酸特异性蛋白激酶，它磷酸化它自身和一个11-kDa的染色体结合蛋白
ADP-核糖基化ADP-ribosylation（有一种催化ADP核糖基化的酶）
1. Nω-ADP-核糖基化精氨酸(α and β异头物) 常出现在细菌肠毒素、霍乱毒素和大肠杆菌不耐热肠毒素等蛋白质的修饰中
2. 脊椎动物的精氨酸特异核糖基转移酶是常见的ADP-核糖基化水解酶
3. 第三类精氨酸特异的核糖基转移酶是由噬菌体编码的。
氨基酸的保护
保护氨基酸：是指氨基酸的功能基团与其它基团反应而封闭了氨基酸功能基团活性的氨基酸衍生物，都能叫保护氨基酸。
包括a氨基和羧基，以及侧链功能基团。
氨基保护基的选择策略:选择一个氨基保护基时，必须仔细考虑到所有的反应物，反应条件及所设计的反应过程中会涉及的底物中的官能团。
最好的是不保护. 若需要保护,选择最容易上和脱的保护基,当几个保护基需要同时被除去时，用相同的保护基来保护不同的官能团是非常有效。
要选择性去除保护基时，就只能采用不同种类的保护基。
要对所有的反应官能团作出评估，确定哪些在所设定的反应条件下是不稳定并需要加以保护的，选择能和反应条件相匹配的氨基保护基。
还要从电子和立体的因素去考虑对保护的生成和去除速率的选择性如果难以找到合适的保护基，要么适当调整反应路线使官能团不再需要保护或使原来在反应中会起反应的保护基成为稳定的；要么重新设计路线，看是否有可能应用前体官能团（如硝基等）；或者设计出新的不需要保护基的合成路线。
Ⅰ氨基酸的保护基（保护羧基）（一）叔丁基tBu - (tert-butyl) ester标准保护程序：在N-保护的氨基酸的溶液中，加入DMAP（0.5当量）和叔丁醇（1.2当量）在干燥的DCM （DCM是一氧化二碳？），0℃在惰性气氛下，加入EDCI（1.1当量），并搅拌2小时。
然后将混合物在室温下，搅拌直到TLC通过（通常是14小时），在真空下浓缩。
将残余物再溶解在乙酸乙酯中，用水萃取两次，然后用饱和碳酸氢钠水溶液萃取两次。
将有机溶液干燥（硫酸镁）并真空浓缩。
如果必要将残留物通过快速色谱法（SiO）纯化。
脱保护：将该化合物溶解在甲酸中在室温下搅拌直至反应完成（TLC通过）（通常是12小时）。
然后将溶液浓缩，并重复加入甲苯浓缩数次。
如有必要，可以将所得残余物通过快速色谱法（SiO）进行纯化。
(二）苄基Bn - (benzyl) ester标准保护程序：氨基酸在惰性气氛下搅拌用无水THF和O的苄基N，N'-diisopropylisourea（见文献进行合成）在室温下，直到完成通过TLC（通常为2天）。
氨基酸残基的侧链修饰
生化课件整理之——氨基酸残基的侧链修饰（~~by luckyboy）一.精氨酸Arginine甲基化Methylation精氨酸的三个甲基化衍生物（Nω-methyl- Nω, N ω-dimethyl-, and Nω, Nω`,-dimethyl-）常出现于一些蛋白质当中，主要是核苷酸结合蛋白，例如：组蛋白，核仁蛋白，髓磷脂碱性蛋白，甲基化的功能还没有完全研究清楚磷酸化PhosphorylationN?-磷酸精氨酸也常出现在髓磷脂碱蛋白中，一种鼠肝DNA结合的精氨酸特异性蛋白激酶，它磷酸化它自身和一个11-kDa的染色体结合蛋白ADP-核糖基化ADP-ribosylation（有一种催化ADP 核糖基化的酶）1. Nω-ADP-核糖基化精氨酸(? and ?异头物) 常出现在细菌肠毒素、霍乱毒素和大肠杆菌不耐热肠毒素等蛋白质的修饰中2. 脊椎动物的精氨酸特异核糖基转移酶是常见的ADP-核糖基化水解酶3. 第三类精氨酸特异的核糖基转移酶是由噬菌体编码的瓜氨酸Citrulline由精氨酸残基衍生化而成，多见于头发和皮肤蛋白中。
鸟氨酸Ornithine可能也是有精氨酸衍生而来，被发现于一种洋芋中的不常见的富羟脯氨酸糖蛋白凝集素中戊糖素PentosidinePentosidine是由精氨酸残基的侧链和被氧化的糖基化的赖氨酸衍生物结合形成的二.天冬酰胺Asparagine一、糖基化Glycosylation（一）结构：其中一种最常见的细胞膜胞外区域、分泌体和溶酶体蛋白的翻译后修饰是天门冬酰胺侧链糖基化（N-连接糖基化），?-N-乙酰葡糖胺作为连接单元连接到N原子上绝大多数聚糖的结构都已经被确定，它们大多数都存在于三种结构类型：高甘露糖型、复杂型和杂合型。
在糖蛋白中发现的常见单糖部分在下图中列出：1、真核生物中A.a.移多萜酰连接的前体糖基的转移：Glc3-Man9-GlcNAc2-到序列-Asn-Xaa-（Ser或Thr）-的天冬酰胺侧链上，其中Xaa可以是除脯氨酸外的其它任何一种氨基酸b.聚糖链的依次添加成熟的过程包括去除葡萄糖单元和在大多数情况下除去甘露糖残基，紧接着添加岩藻糖、半乳糖，N-乙酰葡萄糖胺和铝硅脂酸，有时也加入其它糖类化合物、磷酸盐和硫酸盐B.，具体怎样产生特异性的精确聚糖链结构还不是很清楚：a.不是所有的胞外的Asn-Xaa-(Ser or Thr)的天门冬酰胺残基都被糖基化b.在许多糖蛋白中是不均一性的，由于一些分子携带了比其它分子更多的糖基侧链；糖基结构上一般也有微不专一性，但是一个特异性位点主要携带单一种类糖基侧链。
氨基酸的结构与性质
氨基酸的结构与性质氨基酸是生命中的基本分子之一，它是构成生物体内蛋白质的组成单元，同时还在许多代谢反应中发挥重要作用。
氨基酸的结构与性质涉及到它的化学组成、空间结构以及在生物体内的功能。
以下将详细介绍氨基酸的结构与性质。
一、氨基酸的化学结构：氨基酸由中心碳原子（α-C）和与之相连的四个基团组成：氨基（-NH2）、羧基（-COOH）、一个氢原子（-H）和一个侧链基团（R）。
1.氨基：-NH2，和一个氢原子连接，是氨基酸的一个常见特点。
2.羧基：-COOH，和一个氢原子连接，为氨基酸的另一个特点。
3.氢原子：-H，连接在中心碳原子上，可以与侧链基团相互作用。
4.侧链基团：R是氨基酸的特异性标志，不同的R导致了不同的氨基酸种类。
二、氨基酸的分类：氨基酸可以根据其侧链基团的性质被分为极性、非极性、酸性和碱性氨基酸。
1.极性氨基酸：侧链中含有氢键供体或受体，可以与其他极性物质相互作用。
酪氨酸、赖氨酸、组氨酸等就是极性氨基酸的代表。
2.非极性氨基酸：侧链中没有明显的极性基团，通常是脂溶性的。
丙氨酸、丝氨酸、亮氨酸等都属于非极性氨基酸。
3.酸性氨基酸：侧链中含有羧基，可以失去质子。
谷氨酸、门冬氨酸是常见的酸性氨基酸。
4.碱性氨基酸：侧链中含有氨基，在适当的条件下可以接受质子。
赖氨酸、精氨酸等属于碱性氨基酸。
三、氨基酸的空间结构：氨基酸通常以L型存在，这是由于侧链基团的位置而决定的。
在L型氨基酸中，羧基位于左侧，而氨基位于右侧。
D型氨基酸存在于一些细菌细胞壁中，而在自然界中D型氨基酸几乎不见。
氨基酸的侧链基团的位置和性质决定了氨基酸的生物功能和化学反应。
侧链基团的大小、电荷、极性、亲水性等属性对蛋白质的结构和功能起着重要的影响。
四、氨基酸的性质：1.酸碱性：氨基酸可以通过羧基中的羟基（-OH），羟基的质子（H+），以及氨基中的氨基质子（NH3+）与其他分子发生酸碱反应。
2.缔合特性：在生物体内，通过形成酯、肽和烷基缔合等化学反应，氨基酸可以与其他分子形成化学连接。
氨基酸残基的侧链修饰
生化课件整理之——氨基酸残基的侧链修饰（~~by luckyboy）一.精氨酸Arginine甲基化Methylation精氨酸的三个甲基化衍生物（Nω-methyl- Nω, N ω-dimethyl-, and Nω, Nω`,-dimethyl-）常出现于一些蛋白质当中，主要是核苷酸结合蛋白，例如：组蛋白，核仁蛋白，髓磷脂碱性蛋白，甲基化的功能还没有完全研究清楚磷酸化PhosphorylationNω-磷酸精氨酸也常出现在髓磷脂碱蛋白中，一种鼠肝DNA结合的精氨酸特异性蛋白激酶，它磷酸化它自身和一个11-kDa的染色体结合蛋白ADP-核糖基化ADP-ribosylation（有一种催化ADP 核糖基化的酶）1. Nω-ADP-核糖基化精氨酸(αand β异头物) 常出现在细菌肠毒素、霍乱毒素和大肠杆菌不耐热肠毒素等蛋白质的修饰中2. 脊椎动物的精氨酸特异核糖基转移酶是常见的ADP-核糖基化水解酶3. 第三类精氨酸特异的核糖基转移酶是由噬菌体编码的瓜氨酸Citrulline由精氨酸残基衍生化而成，多见于头发和皮肤蛋白中。
鸟氨酸Ornithine可能也是有精氨酸衍生而来，被发现于一种洋芋中的不常见的富羟脯氨酸糖蛋白凝集素中戊糖素PentosidinePentosidine是由精氨酸残基的侧链和被氧化的糖基化的赖氨酸衍生物结合形成的二.天冬酰胺Asparagine一、糖基化Glycosylation（一）结构：其中一种最常见的细胞膜胞外区域、分泌体和溶酶体蛋白的翻译后修饰是天门冬酰胺侧链糖基化（N-连接糖基化），β-N-乙酰葡糖胺作为连接单元连接到N原子上GlcNAc β-----→Asn绝大多数聚糖的结构都已经被确定，它们大多数都存在于三种结构类型：高甘露糖型、复杂型和杂合型。
三种类型}------→ GlcNAcβ-----→Asn在糖蛋白中发现的常见单糖部分在下图中列出：1、真核生物中A.a.移多萜酰连接的前体糖基的转移：Glc3-Man9-GlcNAc2-到序列-Asn-Xaa-（Ser或Thr）-的天冬酰胺侧链上，其中Xaa可以是除脯氨酸外的其它任何一种氨基酸b.聚糖链的依次添加成熟的过程包括去除葡萄糖单元和在大多数情况下除去甘露糖残基，紧接着添加岩藻糖、半乳糖，N-乙酰葡萄糖胺和铝硅脂酸，有时也加入其它糖类化合物、磷酸盐和硫酸盐B.，具体怎样产生特异性的精确聚糖链结构还不是很清楚：a.不是所有的胞外的Asn-Xaa-(Ser or Thr)的天门冬酰胺残基都被糖基化b.在许多糖蛋白中是不均一性的，由于一些分子携带了比其它分子更多的糖基侧链；糖基结构上一般也有微不专一性，但是一个特异性位点主要携带单一种类糖基侧链。
氨基酸侧链基团的pka接近生理ph
氨基酸侧链基团的pka接近生理ph
摘要：
1.氨基酸侧链基团的pKa 值与生理pH 的关系
2.哪些氨基酸侧链基团的pKa 值接近于生理pH
3.氨基酸侧链在生理pH 下带电荷的情况
正文：
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，其侧链基团决定了氨基酸的性质和功能。
氨基酸侧链基团的pKa 值是描述其酸碱性的一个重要指标，它表示在该pH 值下，氨基酸侧链基团带有50% 的正电荷和50% 的负电荷。
当氨基酸侧链基团的pKa 值接近于生理pH 时，其在生理环境中的电荷状态会更加稳定。
在20 种常见的氨基酸中，有几种氨基酸侧链基团的pKa 值接近于生理pH。
其中，组氨酸咪唑基的pKa 为6.0，最接近于生理pH。
此外，赖氨酸、精氨酸和酪氨酸的侧链基团也具有较接近生理pH 的pKa 值。
这些氨基酸在生理环境下，其侧链基团电荷状态更加稳定，因此它们在生物体内起到重要的生物学功能。
在生理pH 下，氨基酸侧链基团的电荷状态会影响蛋白质的结构和功能。
对于一些带有正电荷的氨基酸侧链，如赖氨酸、精氨酸和酪氨酸，在生理pH 下它们会带有正电荷，从而与其他带有负电荷的分子相互作用，维持蛋白质的稳定性。
反之，对于一些带有负电荷的氨基酸侧链，如天冬氨酸、谷氨酸等，在生理pH 下它们会带有负电荷，与其他分子相互作用，同样对蛋白质的稳定性起到重要作用。
总之，氨基酸侧链基团的pKa 值接近于生理pH 时，其电荷状态更加稳定，有利于蛋白质的结构和功能的发挥。
氨基酸的结构与功能
氨基酸的性质
02. 01.
缩合
04.
03.
R基团的结构变化和 化学反应性质
酸碱解离性质与两性 离子
手性（Gly除外）
氨基酸的缩合反应与肽
D型氨基酸与L型氨基酸
22种蛋白质氨基酸分子中，除了甘氨酸，均至少含有 一个不对称碳原子（Thr和Ile有两个手性碳），因此除 甘氨酸以外的21种标准氨基酸都具有手性性质。如果 以L型甘油醛为参照物，具有不对称碳原子的氨基酸就 有D型和L型两种对映异构体。实验证明，蛋白质分子 中的不对称氨基酸都是L型。D型氨基酸仅存在于一些 特殊的抗菌肽和某些细菌的细胞壁成分之中，它们不能 参入到在核糖体上合成的多肽或蛋白质分子之中。 氨基酸的D型和L型与氨基酸的旋光方向没有必然的联 系。
对于任何一种氨基酸来说，总存在一定的pH 值，使其净电荷为零，这时的pH值被称为等 电点。pI是一个氨基酸的特征常数。在等电 点pH时，氨基酸在电场中，不向两极移动， 并且绝大多数处于兼性离子状态，少数可能 解离成阳离子和阴离子，但解离成阴、阳离 子的趋势和数目相等。
氨基酸的主要反应
反应类型
非蛋白质氨基酸
这些氨基酸通常以游离的形式存在，具有特殊的 生理功能或者作为代谢的中间物和某些物质的前 体，它们并不能参入到多肽和蛋白质分子之中。 例如在动物体内充当神经递质的 -氨基丁酸 （Gamma-aminobutyric acid，GABA）、 作为维生素泛酸（pantothenic acid）组分的
反应试剂
主要反应产物
用途
氨基参与的反应
HNO2 甲醛 酰化试剂－苄氧酰氯、叔丁氧 酰氯、对甲苯磺酰氯、丹磺酰 氯等 2,4－二硝基氟苯(DNFB) 苯异硫氰酸酯（PITC） 氨基酸氧化酶、转氨酶等
氨基酸的保护
保护氨基酸：是指氨基酸的功能基团与其它基团反应而封闭了氨基酸功能基团活性的氨基酸衍生物，都能叫保护氨基酸。
包括a氨基和羧基，以及侧链功能基团。
氨基保护基的选择策略:选择一个氨基保护基时，必须仔细考虑到所有的反应物，反应条件及所设计的反应过程中会涉及的底物中的官能团。
最好的是不保护. 若需要保护,选择最容易上和脱的保护基,当几个保护基需要同时被除去时，用相同的保护基来保护不同的官能团是非常有效。
要选择性去除保护基时，就只能采用不同种类的保护基。
要对所有的反应官能团作出评估，确定哪些在所设定的反应条件下是不稳定并需要加以保护的，选择能和反应条件相匹配的氨基保护基。
还要从电子和立体的因素去考虑对保护的生成和去除速率的选择性如果难以找到合适的保护基，要么适当调整反应路线使官能团不再需要保护或使原来在反应中会起反应的保护基成为稳定的；要么重新设计路线，看是否有可能应用前体官能团（如硝基等）；或者设计出新的不需要保护基的合成路线。
Ⅰ氨基酸的保护基（保护羧基）（一）叔丁基tBu - (tert-butyl) ester标准保护程序：在N-保护的氨基酸的溶液中，加入DMAP（0.5当量）和叔丁醇（1.2当量）在干燥的DCM （DCM是一氧化二碳？），0℃在惰性气氛下，加入EDCI（1.1当量），并搅拌2小时。
然后将混合物在室温下，搅拌直到TLC通过（通常是14小时），在真空下浓缩。
将残余物再溶解在乙酸乙酯中，用水萃取两次，然后用饱和碳酸氢钠水溶液萃取两次。
将有机溶液干燥（硫酸镁）并真空浓缩。
如果必要将残留物通过快速色谱法（SiO）纯化。
脱保护：将该化合物溶解在甲酸中在室温下搅拌直至反应完成（TLC通过）（通常是12小时）。
然后将溶液浓缩，并重复加入甲苯浓缩数次。
如有必要，可以将所得残余物通过快速色谱法（SiO）进行纯化。
(二）苄基Bn - (benzyl) ester标准保护程序：氨基酸在惰性气氛下搅拌用无水THF和O的苄基N，N'-diisopropylisourea（见文献进行合成）在室温下，直到完成通过TLC（通常为2天）。
氨基酸的结构和功能
（鉴定蛋白质N-末端氨基酸）
氨基酸与亚硝酸反应生成氮气（氨基酸定量和蛋白质水解程度） 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质（蛋白质含量分析） 薄层层析是鉴定氨基酸及其修饰的经典方法
（570nm光吸收峰）
重要功能及衍生物
甘氨酸
神经递质；参加体内嘌呤类、卟啉类和肌酸的合成
谷氨酸
神经递质；其-脱羧产物γ-氨基丁酸亦是重要的神经递质
色氨酸
转化生成重要的神经递质5–羟色胺
精氨酸
产生重要的信号物质一氧化氮（NO）；参加合成尿素的鸟氨酸 循环
甲硫氨酸
为体内的毒物或药物甲基化代谢提供甲基，起到解毒的作用
天冬氨酸
神经递质；三羧酸循环中的重要成分；参加合成尿素的鸟氨酸 循环
有带正电荷的柔性侧链，常作为蛋白的亲水表面，且易于结合带有负电荷 的其他分子，如DNA 是多肽链生物合成的起始氨基酸；参与体内含硫化合物代谢及甲基化反应
N原子在杂环中移动的自由度受到限制，常位于多肽链的转角处
（四） 氨基酸的侧链可被其他化学基团修饰
体内常见的蛋白质翻译后发生化学修饰的氨基酸残基
常见的化学修饰种类 发生修饰的主要氨基酸残基
酪氨酸
黑色素
组氨酸
脱羧形成的组胺具有血管舒张作用，并参与多种变态反应
非蛋白质组成氨基酸及其衍生物功能举例
氨基酸名称
功能
瓜氨酸、鸟氨酸 参加体内尿素合成
同型半胱氨酸 转甲基作用的产物
β-丙氨酸
泛酸（一种维生素）的成分之一
L-肉毒碱
化学结构为L-β-羟--三甲胺丁酸， 参加脂质转运
四、氨基酸的理化性质是其分离和鉴定的依据
氨基酸侧链基团的pka接近生理ph
氨基酸侧链基团的pKa接近生理pH引言氨基酸是生物体内构成蛋白质的基本组成单位，其中的侧链基团对蛋白质的结构和功能起着重要的作用。
氨基酸侧链基团的pKa是指其酸碱性质的指标，它反映了侧链基团在不同pH值下解离和质子化的能力。
在生理条件下，细胞内液体的pH值约为7.4，因此氨基酸侧链基团的pKa接近生理pH对维持生物体内正常的代谢活动至关重要。
氨基酸侧链基团的分类氨基酸的侧链基团可以分为非极性、极性和带电的三类。
非极性侧链基团非极性侧链基团主要由疏水性的碳氢键构成，不带电荷。
这些侧链基团在水中不溶解，对氨基酸的溶解度和溶解性质有重要影响。
1.甲基侧链：甲硫氨酸 (Met) 是唯一一个含有甲基侧链的氨基酸。
它的pKa值为2.13，远低于生理pH，因此在生理条件下，甲硫氨酸的侧链基团会质子化。
极性侧链基团极性侧链基团可以分为两类，即带有氢键供体和带有氢键受体的侧链基团。
1.带有氢键供体的侧链基团–羟基侧链：包括丝氨酸 (Ser) 和苏氨酸 (Thr)。
它们的pKa值分别为13和13.6，远高于生理pH，因此在生理条件下，羟基侧链基团会解离。
–酚基侧链：包括酪氨酸 (Tyr)。
它的pKa值为9.11，接近生理pH，因此在生理条件下，酚基侧链基团可能会部分解离。
–酯基侧链：包括谷氨酸 (Asp) 和谷氨酸 (Glu)。
它们的pKa值分别为3.86和4.25，远低于生理pH，因此在生理条件下，酯基侧链基团会质子化。
2.带有氢键受体的侧链基团–氨基侧链：包括赖氨酸 (Lys) 和精氨酸 (Arg)。
它们的pKa值分别为10.53和12.48，远高于生理pH，因此在生理条件下，氨基侧链基团会解离。
–酰胺基侧链：包括组氨酸 (His)。
它的pKa值为6.04，接近生理pH，因此在生理条件下，酰胺基侧链基团可能会部分解离。
带电侧链基团带电侧链基团可以分为两类，即带有正电荷和带有负电荷的侧链基团。
1.带有正电荷的侧链基团–胺基侧链：包括精氨酸 (Arg) 和赖氨酸 (Lys)。
氨基酸的氨基保护基
氨基酸的氨基保护基在生物体内的蛋白质合成过程中起到至关重要的作用。
这些保护基在特定的生物化学环境下，可以保护氨基酸的氨基官能团不被氧化或参与其他化学反应，从而保证了氨基酸在生物合成过程中的稳定性和功能性。
以下将详细介绍五类常见的氨基酸的氨基保护基。
羧基酸类在羧基酸类中，一些氨基酸的R基团为羧基，这些氨基酸被称为酸性氨基酸。
酸性氨基酸在生物体内的主要作用是与碱性氨基酸一起参与蛋白质的高级结构形成。
4甲基戊酸、5羧基D丝指假平低醉脓吟兰M线U自任瓶爱历高函猪也等是一些常见的酸性氨基酸的R基团。
氨基醇类氨基醇是一类含有氨基和醇基的化合物。
在生物体内，这类氨基酸包括2-氨基-3-羟酸、6-氨基己酸等。
这些氨基酸在生物合成过程中往往参与肽键的形成，进而构成蛋白质的主链结构。
氨基酸类在氨基酸类中，一些氨基酸的R基团为其他氨基酸，这些氨基酸被称为中性氨基酸。
中性氨基酸在生物体内的主要作用是构成蛋白质的侧链结构，同时也可以作为生物体内合成其他化合物的原料。
丙氨酸、亮氨酸等是这类氨基酸的代表。
氨基糖类氨基糖是一类含有氨基和糖基的化合物。
在生物体内，这类氨基酸包括半乳糖、葡萄糖等。
这些糖类R基团在蛋白质合成过程中往往参与糖蛋白的合成，作为蛋白质的辅基，赋予蛋白质特定的空间构象。
氨盐基酸类氨盐基酸是一类含有氨基和盐基的化合物。
这类氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸等。
这些氨基酸的R基团为苯丙氨酸和酪氨酸的侧链结构。
苯丙氨酸和酪氨酸在生物体内具有重要的生理功能，如参与神经递质的合成等。
总之，氨基酸的氨基保护基在生物体内的蛋白质合成过程中起着至关重要的作用。
这些保护基通过保护氨基酸的氨基官能团，确保了氨基酸在生物合成过程中的稳定性和功能性。
在了解这些保护基的基础上，有助于我们更深入地理解生物体内蛋白质合成过程的复杂性和精密性。
氨基酸侧链基团的pka接近生理ph
氨基酸侧链基团的pka接近生理ph
摘要：
1.氨基酸侧链基团的pKa 值与生理pH 的关系
2.哪些氨基酸侧链基团的pKa 值接近生理pH
3.氨基酸侧链在生理pH 下带电荷的情况
正文：
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，其侧链基团决定了氨基酸的性质和功能。
氨基酸侧链基团的pKa 值是描述其酸碱性的一个重要指标，它表示该基团在溶液中处于离子形式和非离子形式的浓度相等时的pH 值。
当氨基酸侧链基团的pKa 值接近生理pH 时，其在生理环境中的离子状态更加稳定，有利于蛋白质的结构和功能的发挥。
在常见的氨基酸中，有几种氨基酸侧链基团的pKa 值接近于生理pH。
首先是组氨酸，其咪唑基的pKa 为6.0，与生理pH 相近。
其次是赖氨酸，其ε-氨基的pKa 约为9.0，也在生理pH 的范围内。
此外，精氨酸的胍基和酪氨酸的酚基也具有接近生理pH 的pKa 值。
在生理pH 下，氨基酸侧链基团的离子状态会影响蛋白质的结构和功能。
例如，在pH 7.2 左右，组氨酸和赖氨酸的侧链会带正电荷，而精氨酸和酪氨酸的侧链则不带电荷。
这种电荷分布有助于蛋白质在生理环境中的稳定性和功能活性。
总之，氨基酸侧链基团的pKa 值接近生理pH 有利于蛋白质的结构和功能的发挥。
氨基酸的结构与功能2讲课文档
氨基酸的D型和L型与氨基酸的旋光方向没有必然的联系。
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特殊的酸碱性质与等电点
由于氨基酸既含有碱性的氨基又含有酸性的羧基， 因此氨基酸具有特殊的解离性质，但氨基算的碱性 和酸性分别弱于单纯的胺和羧酸。一个氨基酸分子 内部的酸碱反应使氨基酸能同时带有正负两种电荷 ，以这种形式存在的离子被称为兼性离子（ zwitterions）或两性离子。
亲水氨基酸VS疏水氨基酸
极性氨基酸或亲水氨基酸的R基团为极性，对水分子 具有一定的亲和性，一般能和水分子之间形成氢键。
它们包括Ser、Thr、Tyr、Cys、Sec、Asn、Gln、Asp 、Glu、Pyl、Arg、Lys、His；非极性氨基酸或疏水氨 基酸的R基团呈非极性，对水分子的亲和性不高或者极
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等电点（pI)
对于任何一种氨基酸来说，总存在一定的pH值，使其
净电荷为零，这时的pH值被称为等电点。pI是一个
氨基酸的特征常数。在等电点pH时，氨基酸在电场中， 不向两极移动，并且绝大多数处于兼性离子状态，少数 可能解离成阳离子和阴离子，但解离成阴、阳离子的趋 势和数目相等。
笨（苯丙氨酸）蛋（蛋氨酸）精（精氨酸）来（赖氨 酸）宿（苏氨酸）舍（色氨酸）住（组氨酸）亮（亮 氨酸）凉（异亮氨酸）鞋（缬氨酸）
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中文名称
丙氨酸 精氨酸 天冬酰胺 天冬氨酸 半胱氨酸 谷氨酰胺 谷氨酸 甘氨酸 组氨酸 异亮氨酸 亮氨酸 赖氨酸 甲硫氨酸（蛋氨酸） 苯丙氨酸 脯氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸 酪氨酸 缬氨酸 含硒半胱氨酸 吡咯赖氨酸 天冬氨酸/天冬酰胺 谷氨酸/谷氨酰胺
氨基保护基
羰基化学Part Ⅰ氨基酸的保护基（保护羧基）（一）叔丁基tBu - (tert-butyl) esterStandard Protection ProcedureTo a solution of the N-protected amino acid, DMAP (0.5 eq), and tBuOH (1.2 eq) in dry DCM at 0° under an inert atmosphere, is added EDCI (1.1. eq) and stirred for 2 h. The mixture is then stirred at room temperature until complete by TLC (usually 14 h) and concentratedin vacuo. The residue is redissolved in ethyl acetate and extracted twice with water, then twice with aqueous saturated sodiumbicarbonate. The organic solution is dried (magnesium sulfate) and concentrated in vacuo. The residue is purified by flash chromatography (SiO2) if necessary.RemovalThe compound is dissolved in formic acid and stirred at room temperature until the reaction is complete by TLC (usually 12hours). The solution is then concentrated and coconcentrated several times with toluene. The resulting residue can then be purified byflash chromatography (SiO2) if necessary.ReferencesJ. Chem. Soc., Perkin Trans. 1, 1996, 985-993.JOC, 1982, 47, 1962-1965.（二）苄基Bn - (benzyl) esterStandard Protection ProcedureThe amino acid is stirred with dry THF and O-benzyl-N,N'-diisopropylisourea (see ref. for synthesis) at room temperature under an inert atmosphere until complete by TLC (usually 2 days). The mixture is cooled to -20 C and filtered. The filtrate is concentrated in vacuo and purified by flash chromatography (SiO2) if necessary.RemovalThe amino acid derivative is dissolved in 1:1 methanol:t-butanol and Pd(OH)2-C is added under a hydrogen atmosphere. The mixtureis allowed to stir until complete by TLC (usually >3 h), then filtered and concentrated. The resulting residue can then be purified by flash chromatography (SiO2) if necessary.ReferencesMacromolecules, 1978, 534-539.（三）烯丙基Allyl - (allyl) esterStandard Protection ProcedureThe compound is dissolved in dry DCM and allyl alcohol (1.1 eq) is added. The solution is stirred under an inert atmosphere at 0° and dicyclohexylcarbodiimide (1 eq) is added followed by 4-N,N-dimethylaminopyridine (0.05 eq). The reaction is allowed to warm to room temperature and is stirred until complete by TLC (usually 1-2 days). Ethyl acetate is added and the resulting precipitate is removed by filtration. The filtrate is concentrated in vacuo and purified by flash chromatography (SiO2) if necessary.RemovalThe amino acid and pyrrolidine (1.2 eq) are dissolved in methylene chloride and cooled to -15°. Triphenylphosphine (0.2 eq) andTetrakis(triphenylphosphine)palladium (0) (0.05 eq) are added andstirred under an inert atmosphere for approx. 1 h. Water and acetonitrile are added and the resulting mixture is extracted twice with petroleum ether. The acetonitrile layer is evaporated and purified by flash chromatography (SiO2) if necessary.ReferencesTetrahedron, 1996, 52, 12839-12852.（四）PfP - (pentafluorophenyl) ester五氟代苯基Standard Protection ProcedureThe acid is dissolved in ethyl acetate and pentafluorophenol (1.2 eq) is added. The solution is co oled to 0° and DCC (1.2 eq) is added. The reaction is allowed to warm to room temperature and stir until complete by TLC (usually overnight, if not complete more DCC maybe added). The solution is then filtered through celite, rinsedseveral times with EtOAc, and concentrated in vacuo. The resulting residue can then be purified by flash chromatography (SiO2) if necessary.ReferencesJ. Chem. Soc., Perkin Trans. 1, 1996, 985-993.（五）甲基Me - (methyl) esterStandard Protection ProcedureThe compound is dissolved in dry MeOH and thionyl chloride (2 eq)is added drop wise at 0° under an inert atmosphere. The result isthen refluxed until complete by TLC (usually >4 hours) and concentratedin vacuo. The residue can then be purified by flash chromatography (SiO2) if necessary.RemovalThe ester is dissolved in methanol and 1N NaOH is added (excess). The solution is then heated to reflux and stirred until complete by TLC (usually <1 h). Glacial acetic acid is added until the mixture is neutral and then diluted with chloroform. The organic solution is extracted once with water, once with brine, dried (magnesium sulfate), and concentrated in vacuo. The residue is purified by flash chromatography (SiO2) if necessary.ReferencesEur. J. Org. Chem. 1999, 1127-1135.JOC, 1995, 60, 2318-2319.（六）PMB - (para-methoxybenzyl) ester对甲氧苄基Standard Protection ProcedureThe acid is dissolved in dry DCM and 4-methoxybenzyl alcohol (1.1 eq) is added. The solution is stirred under an inert atmosphere a t 0° and dicyclohexylcarbodiimide (1 eq) is added followed by 4-N,N-dimethylaminopyridine (0.05 eq). The reaction is allowed to warm to room temperature and is stirred until complete by TLC (usually 1-2 days). Ethyl acetate is added and the resulting precipitate is removed by filtration. The filtrate is concentrated in vacuo and purified by flash chromatography (SiO2) if necessary.。
氨基酸的结构和功能
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
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18
氨基酸具有特征性的滴定曲线
甘 氨 酸 滴 定 曲 线
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19
（二）氨基酸的化学反应特性决定其体内功能
体内氨基酸化学反应
一个氨基酸的羧基可与另一个氨基酸的氨基反应成肽， 形成共价的肽 键。通过连续的肽键，许多氨基酸即可聚 合成多肽或蛋白质分子
第一章
氨基酸的结构与功能
The Structure and Function of Amino Acids
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1
一、构成人体蛋白质氨基酸均为L--氨基 酸
虽然存在于自然界中的氨基酸有300余 种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，
且均属 L- -氨基酸（除甘氨酸外）。
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大多数蛋白质含有这两 种氨基酸残基，所以测定蛋 白质溶液280nm的光吸收值 是分析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
芳香族氨基酸的紫外吸收
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23
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9
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
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10
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-O O C -C H -C H 2 -SS -C H 2 -C H -C O O -
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天冬氨酸侧链基团
天冬氨酸侧链基团天冬氨酸侧链基团是一种常见的氨基酸侧链结构，它在许多生物分子中起着重要的作用。
本文将从不同的角度探讨天冬氨酸侧链基团的结构、功能和应用。
一、天冬氨酸侧链基团的结构天冬氨酸（Aspartic acid）是一种非极性氨基酸，它的侧链基团是一个二羧基甲基，也被称为天冬氨酸酸（Aspartic acid acid）。
它的化学式为C4H7NO4，分子量为133.10。
天冬氨酸侧链基团中包含一个羧基（-COOH）和一个氨基（-NH2），它们通过共享一个碳原子与氨基酸的α-碳原子连接在一起。
1. 在蛋白质结构中，天冬氨酸侧链基团可以参与氢键的形成，与其他氨基酸侧链基团或水分子相互作用，从而稳定蛋白质的结构。
2. 天冬氨酸侧链基团具有酸性，可以参与酸碱反应，调节生物体内的酸碱平衡。
3. 天冬氨酸侧链基团在神经递质的合成过程中起着重要作用。
例如，它是谷氨酸的前体，在神经元中参与谷氨酸合成的反应中。
4. 天冬氨酸侧链基团也可以作为蛋白质的底物，参与酶的催化反应。
例如，天冬氨酸脱氢酶是一种常见的酶，它催化天冬氨酸的氧化反应。
三、天冬氨酸侧链基团的应用1. 在食品工业中，天冬氨酸侧链基团常被用作增加食物的鲜味剂。
它可以增强食物的口感和风味，使食物更加美味可口。
2. 天冬氨酸侧链基团在医药领域也有广泛的应用。
例如，它可以作为药物的中间体，参与药物的合成过程。
3. 天冬氨酸侧链基团还可以用于生物工程和生物技术领域。
通过对其结构进行修饰和改变，可以得到具有特定功能的生物分子，如抗体、酶等。
天冬氨酸侧链基团是一种重要的氨基酸侧链结构，它在蛋白质结构、酸碱平衡调节、神经递质合成等方面起着重要的作用。
同时，它还具有广泛的应用领域，如食品工业、医药领域和生物工程等。
对天冬氨酸侧链基团的深入研究和应用，将有助于我们更好地理解生物分子的结构和功能，推动科学研究和工程技术的发展。