生化问答题集

生化问答题集
1、试述血浆脂蛋白的分类及主要生理功能？
CM（乳糜微粒）：转运来自食物的外源性甘油三酯。

VLDL（极低密度脂蛋白）：转运肝脏合成的内源性甘油三酯。

LDL（低密度脂蛋白;）:从肝脏向肝外组织转运胆固醇。

HDL(高密度脂蛋白)从肝外组织向肝脏转运胆固醇。

IDL(中密度脂蛋白)
2、血糖的来源于去路有哪些？试述胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素对血糖浓度额调节
作
用。

来源：①食物糖消化吸收②肝糖原分解③肝脏内糖异生作用
去路：①氧化分解供能②合成糖原③转化成其他糖类或非糖类物质④血糖过高时随
尿液排出
肝脏调节：肝糖原合成与分解、糖异生；
肾脏调节：肾小管的重吸收能力；
神经和激素的调节：⑴神经调节⑵激素调。

3、什么是解链温度？影响DNATm值大小的因素有哪些？为什么？
解链温度是指核酸在加热变性过程中，紫外吸收值达到最大值的一半的温度，也称为Tm值。

因素：DNA分子中碱基的组成、比例、DNA分子的长度。

原因：在DNA分子中，如果G-C含量较多，Tm值则较大，A-T含量较多，Tm值
则较小，因G-C间有三个氢键，A-T间有两个氢键，G-C较A-T稳定。

DNA分子
越长，在解链时所需的能量也越高，所以Tm值也越大
4、何为蛋白质变性作用？试举例说明其在临床上的应用，以及避免蛋白质变性的例
子。

答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下，严格的空间构象受到破坏，从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。

（1）利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌；
（2）口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人；
（3）临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质；
（4）加热煮沸蛋白质食品，有利于蛋白酶的催化作用，促进蛋白质食品的消化吸收等。

5、简述tRNA二级结构的基本特点及各种RNA的生物学功能。

答：tRNA典型的二级结构为三叶草型结构，是由一条核糖核苷酸链折叠、盘绕而成，在分子单链的某些区域回折时，因存在彼此配对的碱基构成局部双螺旋区，不能配对的碱基则：形成突环而排斥在双螺旋之外，形成了tRNA的三叶草结构。

mRNA合成蛋白质的模板。

tRNA：携带、运输活化了的氨基酸，参与蛋白质的生物合成。

rRNA：不单独存在，与多种蛋白质构成核糖体(核蛋白体)，核糖体是蛋白质合成的场所。

6、糖异生作用的限速酶有哪些？糖异生的主要生理意义是什么？肝脏可利用哪些物
质
合成糖原？
限速酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酶、葡萄糖6-磷酸酶。

生理意义：（1）维持血糖浓度（2）有利于乳酸的在利用（3）协助氨基酸代谢。

合成糖原的物质：乳糖、甘油、生糖氨基酸。

7、简述血氨的来源与去路。

血氨的来源：氨基酸脱氨基、肠道吸收、肾产生。

血氨的去路：合成尿素、重新合成氨基酸、合成其它含氮化合物。

8、何为低血糖？出现低血糖的原因？空腹血糖浓度低于0mmol/L时称为低血糖。

原因：（1）胰性：胰岛p-细胞功能亢进，胰岛a-细胞功能低下等
（2）肝性：肝癌、糖原积累病等
（3）内分泌异常：垂体功能低下、肾上腺皮质功能低下
（4）肿瘤：胃癌等
（5）饥饿或不能进食者
1、试述重组DNA技术的主要步骤？
(1).目的基因的获得
(2).克隆载体的选择和构建
(3).位于安基因与载体连接
(4).重组DNA导入受体菌
(5).重组体的帅选
(6).克隆基因的表达。

9、DNA的半保留复制在复制时DNA的两条链先分开，然后分别以每条DNA链为模
板，根据碱基互补配对原则合成新的互补链，以组成新的DNA分子。

因此子代DNA
的一条链来自亲代，另一条是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。

10、什么叫酮体？长期饥饿或糖尿病时为什么产生酮症酸中毒？
饥饿或糖尿病时肝中脂肪酸大量氧化而产生乙酰辅酶A后缩合生成的产物。

包括乙酰乙酸、β羟丁酸及丙酮。

原因：长期借或糖尿病导致机体对糖的利用不足，脂肪动员不足，肝中酮体生成过多，
超过肝外组织的利用时，可引起血中酮体升高，导致酮血症，血中酮体经山小球的滤过量超过肾小球的重吸收能力时，尿中出现酮体，称酮尿症，由于β-羟基丁酸和乙酰乙酸是酸性物质，当其在血浓度升高时，可导致酮症酸中毒。

2、酶的活性中心酶的活性中心是指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。

3、分析影响酶促反应速率的主要因素有哪些？
①温度，温度对酶促反应速率的影响曲线一般呈钟罩形，每种酶都有最适温度，在最适温度下反应速率最大。

②PH，PH对酶促反应速率的影响曲线一般呈钟罩形，每种酶都有最适PH,在最适PH下反应速率最大。

③底物浓度，底物浓度对酶促反应速率的影响符合米氏方程。

④抑制剂，可抑制酶反应速率，分为可逆抑制剂和不可逆抑制剂。

其中，可逆抑制剂有包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂等。

⑤其他：如激活剂，产物浓度，酶浓度等对酶促反应的影响。

4、试述胆红素的代谢过程。

答：胆红素在血中主要和清蛋白结合成胆红素-清蛋白复合体，以这种形式运输至肝，被肝细胞摄取前与清蛋白分离，胆红素自由双向通透肝血窦肝细胞膜表面而进入肝细胞后，与胞浆总某些蛋白质相结合形成的复合物，其中最多的是配体蛋白，胆红素-配体蛋白被转运到内质网，在此被转化成葡萄糖醛酸胆红素，再经胆管进入小肠，在肠道细菌作用下还原成胆素原，在肠道下段，胆素原接触空气被氧化成胆素，最后随粪便排出。

5、简述采取下列措施治疗肝昏迷的理论依据：
（1）摄入低蛋白饮食：减少肠道的腐败，肠道吸收减少，减少氨的来源。

（2）用弱酸性液体灌肠：酸碱中和，肠道PH降低，减少产氨和利于氨的排出。

（3）应用抗菌药物抑制肠道大肠杆菌生成：抑制肠道细菌的生长，减少蛋白质的腐败，氨产生减少。

（4）静脉注射：谷氨酸，盐酸精氨酸，a-酮戊二酸混合物：抑制了a-酮戊二酸和
NH3生成谷氨酸的反应，使三羧酸循环不因a-酮戊二酸的减少而受抑制，使
ATP生成增加。

6、写出糖酵解途径中三个关键限速酶及其催化的生化反应。

己糖激酶果糖磷酸激酶
丙酮酸激酶
7、简述SDS-PAGE电泳分离蛋白质的原理及该法测定蛋白质相对分子质量的原理
（146-147）
①SDS是阴离子去污剂，和蛋白质定量结合形成SDS-蛋白质复合物，后使蛋白质表面带上大量负电荷，掩盖了蛋白质本身电荷差异。

②SDS-蛋白质复合物使蛋白质分子构象变成相似的长椭圆棒状，消除了蛋白质构象的影响。

③因此，SDS-聚丙烯凝胶电泳是，SDS-蛋白质复合物的电泳迁移率主要取决于蛋白质分子量，其迁移率大小与蛋白质分子量对数成正比。

根据已知分子量的蛋白质标准品绘制迁移率和分子量对数关系图，同时测定待测蛋白质组分的电泳迁移率可计算出分子量。

又因SDS 是蛋白质变性剂，使蛋白质亚基解聚。

故对于有亚基的蛋白质，SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测定的是亚基分子量。

8、各种氨基酸写结构式
9、蛋白质变性天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内部原有的高度规则性的
空间排列发生变化，致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失，这种作用称蛋白
质的变性作用。

10、写出α-D-葡萄糖的Fischer式、ɑ-D吡喃葡萄糖的Haworth式
11、米氏常数Km是酶的一个特性常数，指当酶反应速率达到最大最大反应速率一
半时的底物浓度，单位是mol/L。

Km越小，酶的亲和力越大。

12、核酸杂交两种来源不同的具有互补碱基序列的核苷酸片段在溶液中冷却时可
以再形成双螺旋结构（不同来源的DNA单链与DNA或RNA链彼此可有互补的碱
基序列，可以通过变性、复性以形成局部的双链，即所谓杂化双链)
13、启动子（promoter）启动子是指RNA聚合酶能识别、结合和开始转录的一段
DNA序列，包括三个功能部位：起始部位、pribnow框、识别部位。

14、试述乳糖操纵子的调节作用。

（1）阻遏蛋白的负调控①当细胞内有诱导物时，诱导物结合阻遏蛋白，此刻聚合酶与启动子形成开放式启动子复合物转录乳糖操纵子结构基因。

②当无诱导物时，阻遏蛋白结合与启动子与蛋白质部分重叠不转录。

（2）CAP正调控①当细胞内缺少葡萄糖时ATP→CAMP结合，CRP生成CAP与
CAP位点结合，增前RNA聚合酶转录活性。

②当有葡萄糖存在时CAMP分解多合成少，CAP不与启动子上的CAP位点结合RNA聚合酶不与操纵区结合无法起始转录结构基因表达下降
15、别构效应调节物与酶分子的调节中心结合后，使酶分子的构象发生变化，影响
了酶活性部位对底物的结合与催化作用，从而使酶活力增加或降低，调节酶促反应
速率及代谢过程，这种效应称为别构效应。

16、核酸的增色反应当核酸变性或降解时，其紫外光吸收强度及ε（P）值19呼吸
链呼吸链又称电子传递链，它是指代谢物脱下的氢经一系列递氢体或电子传递体
的依次传递，最后传给分子氧从而生成水的全部体系。

17、生物氧化糖、脂类、蛋白质等有机物质在活细胞内氧化分解产生二氧化碳、水
并放出能的作用称生物氧化。

有机物在生物体内的氧化还原作用，需要消耗氧气放
出二氧化碳，因此又称为细胞呼吸。

18、为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路？
①三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径。

②糖代谢过程中一分子已糖经糖酵解分解成二分子丙酮酸，在有氧的情况下丙酮酸进入线粒体，通过三羧酸循环彻底氧化分解
③脂肪分解的脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化，脂肪分解的甘油也可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化分解；同时，三羧酸循环中产生的乙酰CoA和其他中间产物也可用于合成脂肪；
④蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中
间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成氨基酸。

例如草酰乙酸和α酮戊二酸分别是天冬氨酸和谷氨酸合成的碳架，延胡索酸是苯丙氨酸和酪氨酸合成的前体等。

所以，三羧酸循环是三大物质代谢的共同通路。

19、核酸的减色反应变性的核酸在一定条件下恢复其原有性质时，其紫外线吸收
强度及ε（P）值又可恢复到原有水平。

20、相同的蛋白质混合样品，采用SDS-PAGE分析时，体积大的蛋白质颗粒运动速
度慢？而凝胶过滤色谱分析时，体积大的蛋白质颗粒运动速度快为什么?
SDS-PAGE分离蛋白质时，所有的蛋白质均要从凝胶的网孔中穿出，蛋白质的相对分子质量越大，受到的阻力也越大，移动的速度速度就越慢。

凝胶过滤时，凝胶颗粒排阻Mr较大的蛋白质，仅允许Mr较小的蛋白质进入颗粒内部，所以Mr较大的蛋白质只能在凝胶颗粒之间的空隙中通过，可以用较小体积的洗脱液从层析柱中洗脱出来。

21、呼吸链呼吸链又称电子传递链，它是指代谢物脱下的氢经一系列递氢体或电
子传递体的依次传递，最后传给分子氧从而生成水的全部体系。

22、常见的蛋白质的二级结构有哪些？各有何特点？
常见的蛋白质二级结构主要包括ɑ-螺旋、β-折叠、β-转角等。

ɑ-螺旋：特征是肽键主链形成了从N端到C端为顺时针方向的右手螺旋，螺旋每周由3.6个氨基酸残基组成，螺距为0.54nm，相邻之间由第n个氨基酸肽键上C=O与第n+4个氨基酸肽键上N-H形成氢键。

期间包括十三个原子，故又称3-613螺旋。

β-折叠：又称β-片层结构，是肽链中心较伸展的空间结构，其中肽链平面接近平行，但略呈锯齿状，，由肽段片层之间经C=O与N-H倒向形成氢键，分为平行式β-折叠和反平行式β-折叠两种。

β-转角：指肽链出现180°左右转向回折是的“U”形有规律的二级结构单元，其中第一个残基的C=O隔两个氨基酸残基与第四个氨基酸残基上的N-H形成氢键，使β-转角成为比较稳定的结构。

无规卷曲：没有确定规律性的部分肽链构象，肽链中肽键平面不规则排列，属于松散的无规卷曲
23、核酸的增色反应当核酸变性或降解时，其紫外光吸收强度及ε（P）值均显著
增高
24、同工酶是指能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构、组成等有所
不同的一组酶。

25、29:、化学渗透学说化学渗透学说的要点是在呼吸链的电子传递过程中，质子
（H+）在线粒体内膜（又称偶联膜）内外两侧的浓度梯度所产生的化学电位差是合
成ATP的基本动力。

26、蛋白质的四级结构具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，
其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构
（quarternarystructure）。

其中，每个具有独立三级结构的多肽链单位称为亚基
（subunit）。

四级结构实际上是指亚基的立体排布、相互作用及接触部位的布局。

亚基之间不含共价键，亚基间次级键的结合比二、三级结构疏松，因此在一定的条
件下，四级结构的蛋白质可分离为其组成的亚基，而亚基本身构象仍可不变。

27、中心法则中心法则认为DNA指导其自身复制及转录为RNA，然后翻译成蛋白
质。

遗传信息的流向是从DNA到RNA，再到蛋白质（DNA→RNA→蛋白质）。

同时
有些病遗传信息是从RNA传递到DNA的反转录。

这些规则就构成了遗传学的中心
法则。

中心法则应表示为DNA⇌RNA→蛋白质。

28、什么是操纵子？以乳糖操纵子为例说明原核细胞基因表达的机制操纵子是由
功能相关的结构基因和启动子、调节基因、操纵基因等组成的原核细胞基因表达的
协调单位。

乳糖操纵子属可诱导操纵子，操纵基因处于启动子和结构基因之间，操纵子处于阻遏状态是，调节基因编码的阻遏蛋白与操纵基因结合，阻碍了其下游结构基因的表达，不产生乳糖代谢所需的三种酶。

乳糖诱导物存在是，诱导物与阻遏蛋白结合使之变构失去活性，不能与操纵基因结合，则其下游结构基因表达，合成乳糖代谢所需的三种酶。

29、氧化磷酸化在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴
随ADP磷酸化生成ATP的作用，称为氧化磷酸化。

氧化磷酸化是生物体内的糖、
脂肪、蛋白质氧化分解合成ATP的主要方式。

30、简述蛋白质的理化性质。

①两性解离-酸碱性质②高分子性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈色反应
31、写出酶动力学的Michaelis-Menten方程。

写出Lineweaver-Burk方程，并绘图，
指明直线与坐标轴交点的含义。

32、DNA的半不连续复制在DNA复制过程中，以3'→5'DNA链为模板的子链能连
续合成，以5'→3'DNA链为模板只能合成若干反向互补的5'→3'冈崎片段，这些片
断再相连成随从链，即前导链是连续的后随链是不连续的，故名半不连续复制。

33、简述蛋白质的分子组成。

蛋白质是由氨基酸聚合而成的高分子化合物，氨基酸之间通过肽键相连。

肽键是由一基酸的-羧基和另一个氨基酸的-氨基脱水缩合形成的酰胺键。

34、β-氧化指生物体内脂肪酸活化为脂酰CoA并进入线粒体后，在β碳位发生的
脱氢、水化、再脱氢、硫解等四个步骤的循环反应，从而逐步降解生产二碳片段乙
酰CoA的生化反应过程，是生物体内脂肪酸分解代谢的主要途径。

35、冈崎片段DNA半不连续复制过程中，后随链上合成一些不连续的子代DNA片
段。

36、tRNA三叶草结构的特点是什么？
①氨基酸臂：由7对碱基组成双螺旋区，其3′端为CCA，可结合氨基酸。

②二氢尿嘧啶环：由8-12个核苷酸组成，有两个二氢尿嘧啶。

由3-4对碱基组成双区。

③反密码环：由7个核苷酸组成，环中部有3个核苷酸组成反密码子，能与mRNA的子互补结合。

由5对碱基组成的双螺旋区。

④额外环/附加叉：由3-18核苷酸组成，不同tRNA具有不同大小的额外环，是tRNA的重要指标。

⑤胸苷假尿苷胞苷环/TΨC环：由7个核苷酸组成，通过5对碱基组成双螺旋区。

37、论述蛋白质的四级结构层次一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序
二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方
式。

三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结
构的构象。

四级结构：指多亚基蛋白分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。

38、组成蛋白质的基本单位是什么？结构有何特点？
氨基酸是组成蛋白质的基本单位。

结构特点：
①组成蛋白质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸
②除甘氨酸外,其Cα均为不对称碳原子
③组成蛋白质的氨基酸都是L--氨基酸
39、简述引起蛋白质空间结构发生改变的几种方式。

蛋白质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为哪几类？各举2-。

①非极性疏水性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸
②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，色氨酸
③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，谷氨酸
④碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸
40、比活力酶的比活力即酶的比活性，是指每毫克蛋白质所含的酶活力单位数
（U/mg蛋白质）比活力=酶活力（U/ml）/蛋白质浓度（mg/ml）
41、举例说明蛋白质结构与功能的关系。

Hb
42、蛋白质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋白质的变性？
蛋白质特定空间结构的改变或破坏。

化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表面活性剂、生物碱试剂、重金属离子等）和因素（加热、紫外线、X射线、超声波、高压、振荡等）可引起蛋白质的变性。

43、何谓酶原激活？酶原激活的实质和生理意义是什么？
概念：酶原在一定条件下，可转化成有活性的酶，此过程称酶原的激活。

实质：酶的活性中心形成或暴露的过程。

生理意义：
①酶原形式是物种进化过程中出现的自我保护现象
②酶原相当于酶的储存形式，可在需要时快速启动发挥作用
44、胆固醇在体内可转化成那些重要物质？
①胆汁酸②类固醇激素③维生素D3
45、何谓糖异生的“三个能量障碍”？克服这三个能障需要哪些酶？
①由丙酮酸生成磷酸烯醇式丙酮酸，需要丙酮酸羧化酶与磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶
②由1，6-二磷酸果糖生成6-磷酸果糖，需要果糖二磷酸酶
③由6-磷酸果糖生成6-磷酸葡萄糖，需要葡萄糖-6-磷酸酶
46、影响酶促反应的主要因素有哪些？试说明之。

①[S]②[E]③pH④T⑤inhibitor⑥activator
47、简述酶快速调节的方式。

①酶原及酶原激活机制②别构调节③共价修饰调节
48、为什么肝脏能直接调节血糖而肌肉不能？
肝脏中有而肌肉中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，因此肌糖原不能直接分解为葡萄糖。

49、氨基酸是如何分类的？
按其侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为四类
①非极性疏水性氨基酸7种
②极性中性氨基酸8种
③酸性氨基酸2种
④碱性氨基酸3种
50、简述人体血糖的来源和去路。

来源：①食物糖的消化吸收②（肝）糖原分解③非糖物质糖异路：①氧化供能②合成糖原③转变为脂肪或氨基酸④转变为其他糖⑤形成糖尿2
《生物化学和分子生物学》问答题
51、简述脂肪酸的β-氧化过程，并计算一分子二十碳饱和脂肪酸彻底氧化分解净
生成的
AT子数。

过程：①脱氢②加水③再脱氢④硫算：
①脂肪酸活化为乙酰CoA消耗2分子ATP
②1分子20C饱和脂肪酸β-氧化需经9次循环，产生10分子乙酰CoA，9分子FADH9分子NADH+H+③10分子乙酰CoA进入TAC生成10×12=120分子ATP
④9分子FADH2进入琥珀酸氧化呼吸链生成9×2=18分子ATP
⑤9分子NADH+H+进入NADH氧化呼吸链生成9×3=27分子ATP
⑥净生成120+18+27-2=165分子ATP
什么叫酮体？简述合成酮体的原料、部位、合成过程的限速酶以及酮体生成的生义。

酮体是乙酰乙酸、β-羟基丁酸、丙酮的总称。

合成原料：乙酰Co成部位：肝细胞线粒速酶：羟甲戊二酸单酰CoA合酶（HMG-CoA合酶理意义：
①正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式
②在饥饿或糖供给不足情况下，为心、脑等重要器官提供必要的能源
③酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗
52、说明在糖、脂代谢中乙酰CoA的来源和去路。

糖代谢：葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→进入TAC氧化供代谢：脂肪酸β-氧化→乙酰CoA →合成脂肪酸、酮体、胆固醇
53、简述DNA双螺旋结构模型的要点。

①两股链是反向平行的互补双链，呈右手双螺旋结构
②每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。

每个碱基平面之间的距离为0.34nm，成大沟和小沟——为蛋白质与DNA相互作用的基础
③脱氧核糖和磷酸构成链的骨架，位于双螺旋外侧
④碱基对位于双螺旋内侧，碱基平面与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同一平面的碱氢键相连，满足碱基互补配1《生物化学和分子生物学》问答原则：A=T，G C
⑤双螺旋的稳定：横向—氢键，纵向—碱基堆积力
⑥DNA双螺旋的互补双链预示DNA的复制是半保留复制
54、简述乙酰CoA在糖脂代谢中的联系。

①糖分解代谢产生的乙酰CoA可以作为脂类合成的原料
②脂肪酸的β-氧化生成的乙酰CoA及酮体在没作用下转化的乙酰CoA可进入三羧酸彻底氧化为CO2和H2O
55、磷酸戊糖通路分哪几个阶段？有什么特点及生理意义？
①氧化反应，生成磷酸戊糖、NADPH及CO2。

此阶段反应不可逆，是体内产生NADPH+H 主要代谢途径，NADPH+H+参与多种代谢反应。

②非氧化反应，包括一系列基团转移。

此阶段反应均可逆，是体内生成5-磷酸核糖一代谢途径，5-磷酸核糖参与核酸的生物合成。

56、简述酶促反应的特点。

①高效性：酶的催化作用可以比普通化学催化剂高许多倍
②高度专一性：只能催化特定的一类或一种反应
③高度不稳定性：酶是蛋白质，活性对环境因素敏感
④组织特异性：酶活性存在组织特异的区域化分部特征
⑤可调节性：酶活性受到多种因素的调节。