1)蛋白质的形成分两个阶段
蛋白质的合成过程
核糖体的结构
1
核糖体由大亚基和小亚基组成，大亚基含有结合 mRNA的位点，小亚基含有肽酰-tRNA的结合位 点。
2
核糖体大亚基含有三个RNA分子和几十个蛋白质 分子，这些分子协同作用，确保mRNA的正确翻 译。
3
核糖体小亚基含有两个RNA分子和一个蛋白质分 子，这些分子共同作用，确保肽酰-tRNA的正确 结合。
02
DNA转录为RNA
DNA转录的启动
启动子识别
转录起始前，RNA聚合酶需要识别 DNA上的启动子序列，这是转录起始 的信号。
磷酸二酯键的形成
转录起始复合物中的RNA聚合酶催化 DNA的磷酸二酯键形成，标志着转录 的开始。
形成转录起始复合物
RNA聚合酶与启动子结合后，招募转 录因子和其他辅助蛋白，形成完整的 转录起始复合物。
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核糖体的组装过程需要消耗能 量，这个过程也是由ATP提供 的。
核糖体的组装完成后，就可以 开始蛋白质的合成过程了。
04
氨基酸的活化
氨基酸的特化
氨基酸的种类
自然界中存在20种氨基酸，每种 氨基酸具有独特的化学结构和性
质，是蛋白质多样性的基础。
氨基酸的生物合成
部分氨基酸可在体内由其他简单物 质合化学特 性和空间构象，决定了蛋 白质的多样性和功能。
蛋白质合成的场所
核糖体
核糖体是细胞内蛋白质合成的场所，由大、小亚 基组成。
细胞质
细胞质中的核糖体附着在内质网或游离于细胞质 中，进行蛋白质合成。
线粒体与叶绿体
部分蛋白质在线粒体或叶绿体内合成，这些场所 具有自身遗传物质和蛋白质合成体系。
氨基酸的分解代谢
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释【摘要】蛋白质是生物体内重要的大分子，负责许多生物学功能。
蛋白质的结构可分为四个级别：一级结构指的是氨基酸的简单线性排列，二级结构是氨基酸的局部区域形成α螺旋或β折叠，三级结构是整个蛋白质分子的空间构象，四级结构是多个蛋白质分子相互组装在一起形成的复合物。
蛋白质的结构决定了其功能，例如酶的特异性和亲和力。
蛋白质的结构与功能高度相关，对于研究蛋白质功能和疾病治疗有着重要意义。
蛋白质的结构从简单到复杂，具有多种不同层次的组织关系，这些不同级别的结构相互作用，共同决定了蛋白质的生物学功能。
【关键词】蛋白质，一级结构，二级结构，三级结构，四级结构，解释，总结1. 引言1.1 蛋白质概述蛋白质是生物体内功能性非常重要的大分子，它们参与了生物体内的几乎所有生物过程。
蛋白质是由氨基酸分子通过肽键连接而成的多肽链，具有多种结构和功能。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，即多肽链的线性排列方式。
二级结构是指多肽链中氨基酸的局部空间构象，包括α-螺旋和β-折叠等。
三级结构是指整个多肽链的立体空间结构，由各个二级结构元素的折叠方式决定。
四级结构则是由多个多肽链之间的相互排列和交互作用所形成的整体结构。
通过这四个层次的结构，蛋白质可以实现其特定的生物功能，如催化化学反应、传递信号等。
蛋白质的结构和功能密切相关，任何一个层次的结构改变都可能影响到其功能。
对蛋白质结构的深入理解对于揭示其功能机制具有重要意义。
2. 正文2.1 蛋白质一级结构蛋白质的一级结构指的是它的氨基酸序列。
氨基酸是组成蛋白质的基本单位，共有20种不同的氨基酸，它们通过肽键连接在一起形成多肽链。
蛋白质的氨基酸序列是由基因决定的，不同的基因编码不同的氨基酸序列，从而确定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质的一级结构中，氨基酸序列的特定顺序决定了蛋白质的二级结构。
蛋白质的生物合成
（4） 多聚核糖体
3.tRNA
（1） 结构：
二级结构：三叶草； 三级结构：倒“L”。
（2）与蛋白质合成有关的位点：
（1）反密码子位点：由密码子环下方的3个碱 基组成，与mRNA上密码子的碱基互补。 （2）3’末端的CCA序列：为aa接受位点，aa共 价结合到A残基上。 （3）识别aa-tRNA合成酶的位点： （4）核糖体识别位点。
3.遗传密码表
遗 传 密 码 表
4.遗传密码的基本性质
（1）遗传密码连续性： 阅读框架(reading frames)： 通常从一个正确起点（AUG）开始，3个一 组，一个不漏的读下去至终止密码。密码子之 间既没有重叠，也没有间隔，即没有标点符号。 若删/增，即引起突变(移码突变）。
（2）简并性：
（2）蛋白质的合成过程
1）肽链合成的起始（initiation)： ①起始所需材料： 核糖体30S亚基、50S亚基； 带起始密码的mRNA； fMet- tRNAfMet ； 起始因子（IF1、IF2、IF3）； 2个GTP； Mg2+ 。
②原核细胞合成pr都从fMet开始；
由细胞内甲酰化酶催化Metα-NH2甲酰化
1961年，Crick等用 实验证明: 三联体 密码的正确性，并 表明三联体密码是 非重叠的、连续的、 无标点的。
2 遗传密码的破译
破译遗传密码的突破性工作主要有3个方 面： 体外翻译系统的建立
核酸的人工合成
核糖体结合技术
用人工合成的多核 苷酸进行编码： 1961年 Nirenberg & Mathaei在E.coli无细 胞提取液中加入： polyU(作为mRNA)、20 种放射性标记aa混合物， 保温反应后，合成的只 有多聚Phe（苯丙）。
蛋白质的一二三四结构
一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。
它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。
各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。
迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。
二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。
蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。
例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。
蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。
（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
1.肽键平面（或称酰胺平面，amide plane）。
Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X线衍射分析，得出图1-2所示结构，从一个肽键的周围来看，得知：（1）中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键（0.147nm）短，而较一般C=N双键（0.128nm）长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内。
分子生物学第十五章 蛋白质的生物合成
1.遗传密码种类：
• mRNA 分子有4种碱基：A、G、C、U，可组合成64个密 码子，其中61个分别代表20种不同氨基酸
• 遗传密码共有43=64种， 64: UAA、UAG、UGA 终止密码 61: AUG 起始密码 代表Met 60: 代表19种氨基酸
9
遗传密码表 第一碱基
（5/-端）
第二碱基
43
一、起始阶段
（一）原核生物翻译起始复合物的形成
参与的物质： 核糖体50S和30S大小两类亚基 mRNA 起始作用的fMet-tRNAfMet GTP供能 起始因子（IF1、IF2、IF3）
44
起始过程：
• 核糖体大小亚基解离 • 小亚基与mRNA结合：
16sRNA识别mRNA的SD序列
• fMet-tRNAfMet与mRNA起始密码子AUG结合 • 核糖体大小亚基形成起始复合物
tRNAphe Phe-tRNAphe
• 肽链起始和延长的甲硫氨酰-tRNA：
真核生物：起始： Met-tRNAiMet 延长： Met-tRNAMet
原核生物： 起始：fMet-tRNAfMet 延长：Met-tRNAMet
39
40
第三节 肽链的合成过程
41
整个翻译过程可分为 ：
• 翻译的起始 • 翻译的延长 • 翻译的终止
tRNA反密码子 第1位碱基
mRNA密码子 第3位碱基
I
U
G AC
U, C, A A, G U, C U G
17
摆 动 配 对
32 1
U
123
18
• ⑤遗传密码的通用性
从原核生物到人类都共用同一套遗传密码，被称为遗传密码的通用性。 密码的通用性进一步证明各种生物进化自同一祖先。
高中生物必修一第二章第1节蛋白质的结构
探究练习
用氨基酸自动分析仪测定几种多肽化合物和蛋白 质的氨基酸数目如下表所示： 质的氨基酸数目如下表所示：
多肽化合物 ① ② ③ ④ ⑤ 催产素 加压素 血管舒张素 平滑肌舒张素 猪促黑色素酶 氨基酸数 9 9 9 10 13 ⑥ ⑦ ⑧ ⑨ ⑩ 多肽化合物 人促黑色素酶 牛胰蛋白酶 人胰岛素 免疫球蛋白 人血红蛋白 氨基酸数 22 223 51 600 574
H H2N H COOH H2N C CH3 丙氨酸 H H H2N C CH CH3 CH3 COOH H2N C CH2 CH CH3 CH3 亮氨酸 COOH COOH
C
H 甘氨酸
缬氨酸
（1）这些氨基酸的结构具有什么共同特点？ 这些氨基酸的结构具有什么共同特点？
氨基
H
羧基
H2N C COOH H 甘氨酸
胰岛素 蛋白酶
三、蛋白质的功能
绝大多数的酶是蛋白质，催 绝大多数的酶是蛋白质， 5.调节功能 催化功能： 5.调节功能 催化功能： 化生物体内的化学反应 信息传递功能 激素参与的信息传递 其他物质参与的信息传递
激素与受体的识别
三、蛋白质的功能
一切生命活动都离不开 蛋白质，蛋白质是生命活 动的主要承担者！
氨基酸缩合反应示意图
H H2N C COOH R1 H O H2N C C R1 H 脱水缩合 H2N C COOH R2 H H N C COOH
H2O
肽键
R2
氨基酸残基二肽 二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的化合物。 二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的化合物。 多肽：由多个氨基酸分子缩合而成的化合物。 多肽：由多个氨基酸分子缩合而成的化合物。 多肽通常呈链状结构，叫做肽链 肽链。 多肽通常呈链状结构，叫做肽链。 氨基酸残基：组成多肽的氨基酸单元。 氨基酸残基：组成多肽的氨基酸单元。
蛋白质合成的基本过程
蛋白质合成的基本过程蛋白质是构成生物体细胞的重要组成部分，参与了生物体内的几乎所有生化过程。
蛋白质的合成是细胞内最为重要的生物化学过程之一，也是维持生命活动正常进行的基础。
蛋白质的合成过程包括转录和翻译两个阶段，通过这两个阶段，细胞可以根据遗传信息合成出具有特定功能的蛋白质。
下面将详细介绍蛋白质合成的基本过程。
一、转录阶段转录是指在细胞核内DNA模板上合成RNA的过程。
在蛋白质合成中，首先需要将DNA上的遗传信息转录成RNA，形成mRNA（信使RNA），mRNA携带着DNA上的遗传信息，将其带到细胞质中进行翻译合成蛋白质。
1.1 RNA聚合酶的结合转录的第一步是RNA聚合酶与DNA模板的结合。
RNA聚合酶是一种酶类蛋白质，它能够识别DNA上的启动子区域，并在该区域结合，开始合成RNA链。
1.2 RNA链的合成RNA聚合酶在DNA模板上沿着3'→5'方向移动，合成RNA链时是在5'→3'方向进行的。
RNA链的合成过程与DNA复制有所不同，RNA链的合成速度较快，而且只合成一条链。
1.3 终止转录在DNA上的终止子区域，会有一些特定的序列，当RNA聚合酶合成到这些序列时，转录过程会终止，RNA链会从DNA模板上脱离，形成成熟的mRNA。
二、翻译阶段翻译是指在细胞质中mRNA的遗传信息被翻译成氨基酸序列的过程。
翻译过程中涉及到多种RNA和蛋白质，包括tRNA（转运RNA）、rRNA （核糖体RNA）和核糖体等。
2.1 核糖体的结合在翻译的起始阶段，mRNA会与核糖体结合，核糖体是一种由rRNA和蛋白质组成的细胞器，能够将mRNA上的遗传信息翻译成氨基酸序列。
2.2 tRNA的运载tRNA是一种带有特定氨基酸的RNA分子，它能够将氨基酸运载到核糖体上，与mRNA上的密码子配对，完成氨基酸的添加。
2.3 氨基酸的连接在核糖体上，tRNA将氨基酸按照mRNA上的密码子顺序连接起来，形成氨基酸链。
1蛋白质_2
氨肽酶法：氨肽酶是一种肽链外切酶，
它能从多肽链的N-端逐个水解肽链， 释放氨基酸。根据不同的反应时间测 出酶水解所释放出的氨基酸种类和数 量，按反应时间和氨基酸残基释放量 作动力学曲线，可以确定蛋白质的N末端残基。
C-末端的测定
还原法：C末端氨基酸可用硼氢化锂还
原生成相应的α氨基醇。肽链水解后， 再用层析法鉴定。
大） 在蛋白质分子内数量多,足以维持蛋白 质构象的稳定 有利于蛋白质结构与功能的灵活调整
3.5.3多肽主链折叠的空间限制
多肽链主链的 各种可能构象 都可以用这两个 二面角来描述 理论上, -180o~180o
非GP
G
P
3.5.4二级结构
驱动蛋白质折叠的主要动力
熵效应
疏水核心
会包埋一部分主链 主链是亲水的 只有主链极性基团之间 形成氢键 蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的 有规则机构(二级结构)
Tyr Pro
DNFB
?
Gly Phe
CT
Asp Met
CNBr
Gly
Arg
T
Phe
3.5.2蛋白质三维结构
蛋白质功能
三维结构
X-Ray
NMR
理论预测
稳定蛋白质三维结构的作用力
1 盐键 2 氢键 3 疏水作用 4 范德华 5 二硫键
氢键
稳定蛋白质结构中起极其重要的作用 13~30
多肽链的裂解(酶裂解)
Trypsin
多肽链的裂解(化学裂解)
溴化氰（BrCN）水解法，选择性切割
甲硫氨酸的羧基所形成的肽键。
羟胺断裂法：断裂Asn-Gly之间的肽键，
但专一性不强，也可以断裂Asn-Leu和 Asn-Ala之间的键。
生物化学思考题(1)
《生物化学》思考题蛋白质一、名词：氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病;别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端;AA殘基；二、简答题1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。
2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力;一级结构中的化学键有肽键和二硫键。
3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理；答:一是水化层,蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层,使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离,不致相互凝集沉淀4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1)胃蛋白酶（pI 1。
0),在pH 5。
0;（2)血清清蛋白(pI 4.9)，在pH 6.0；（3）α-脂蛋白(pI 5.8），在pH 5.0和pH 9。
0；答：（1)胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5。
0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4。
9＜环境pH 6。
0,带负电荷,向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动;α—脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9。
0，带负电荷，向正极移动。
三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别?答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质:分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强,对酶的作用敏感，易被水解.蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。
蛋白质的合成过程
6、蛋白质激酶参与真核细胞蛋白质合成的调节：在真核细胞中，蛋白质激酶可以催 化起始因子eIF2的磷酸化。而eIF2的作用是将Met-tRNAMet运送至40S核糖体亚基上， eIF2被磷酸化后就难以再投入下一轮的起始作用。所以蛋白质合成受到抑制。若使其 恢复其功能，必须解除其磷酸化，这由专一的磷酸酶来催化。
30S复合物形成：
AUG
小亚基
AUG
IF3
IF3
fMet
IF3
GTP、IF1、 IF2 fMet-tRNAf
5
UAC AUG
GTP、IF1、IF2
70S复合物的形成：
A位点
fMet
5
P位点
fMet
5
UAC AUG
GTP、IF1、IF2
UAC AUG
+ 50S核糖体
GTP、IF1、IF2
GDP+Pi、IF1、IF2
和释放、肽链的折叠和加工处理。
（一）氨基酸的活化与转运
氨基酸在掺入肽链之前必须活化（activition）以获得额外的能量。活化反应是在 氨酰-tRNA合成酶（aminoacyl-tRNA synthetase）催化下进行的。活化了的氨基酸与 tRNA形成氨酰-tRNA。这一反应可在可溶性细胞质内完成。活化反应分两步进行： 1、氨基酸-AMP-酶复合物的形成：反应如下： ATP+氨基酸+酶——→氨基酸-AMP-酶+PPi 反应需要Mg2+或Mn2+，并且是ATP水解释放能量供复合物的形成。在复合物中，氨基 酸的羧基通过酸酐键与AMP上的5’-磷酸基相连接,形成高能酸酐键,从而使氨基酸的 羧基得到活化。 2、氨基酸从复合物上面转移到相应的tRNA上面： 氨基酸-AMP-酶+PPi ——→氨酰-tRNA+AMP+酶
12-蛋白质的生物合成-12
蛋白质的生物合成过程
蛋白质生物合成是一个复杂而重要的生命活动,它在细胞中有粗细的 结构基础,进行得十分迅速有效,是依靠分子水平上的严密组织和准确 控制进行的。 蛋白质合成不仅要有合成的场所,而且还必须有mRNA、tRNA、 20种氨基酸原料和一些蛋白质因子及酶。Mg、K+离子等参与,并由 ATP、GTP提供能量,合成中mRNA是编码2合成蛋白质的模板,tRNA 是识别密码子,转运相应氨基酸的工具。核糖体则是蛋白质的装配机, 它不仅组织了mRNA和rRNA的相互识别,将遗传密码翻译成蛋白质的 氨基酸顺序,并且控制了多肽链的形成,下面看看真核细胞中蛋白质合 成的主要步骤,是怎样在细胞内超微结构水平上进行的。
任何生物的核糖体都是由大、小两个亚基组成。1968年 已在体外对大肠杆菌小亚基进行了自我装配研究，加入 16s rRNA和21种蛋白质，即可形成有天然活性的30s小亚 基。
原核(70S) ： 55种蛋白质 50S(大亚基) 23S,5S RNAS+ 34种蛋白质 30S(小亚基) 16S RNA + 21种蛋白质 真核(80S) ： 78种蛋白质 60S(大亚基) 28S,5.8S,5SRNA+ 45种蛋白质 40S(小亚基) 33种蛋白质,+ 18SRNA
tRNA tRNA是氨基酸的运载工具 tRNA在蛋白质生物合成过程中起关键作用。mRNA 推带的遗传信息被翻译成蛋白质一级结构，但是mRNA分 子与氨基酸分子之间并无直接的对应关系。这就需要经过 第三者“介绍”，而tRNA分子就充当这个角色。
tRNA分子中富含稀有 碱基和修饰碱基，tRNA分 子3'端均为CCA序列，氨 基酸分子通过共价键与A结 合，此处的结构也叫氨基 酸臂。每种氨基酸都有2-6 种各自特异的tRNA，它们 之间的特异性是靠氨基酰 tRNA合成酶来识别的。
蛋白质合成及折叠过程
蛋白质合成及折叠过程蛋白质是构成生物体内众多生命活动所必需的重要有机物，被称为生命的大工程师。
其合成及折叠过程是一系列复杂而精确的生物化学过程，涉及多个关键步骤和参与者。
本文将深入探讨蛋白质的合成及折叠过程，并介绍与其相关的关键因素。
蛋白质合成的过程主要涉及两个主要的生物分子：核糖核酸（RNA）和核酸酶。
蛋白质合成发生在细胞的核内和细胞质内的核糖体上。
合成的第一步是基因的转录，即DNA中的信息被转录成RNA分子。
这种RNA分子称为信使RNA（mRNA）。
mRNA以单链形式存在，并带有蛋白质序列的信息。
在细胞核内，mRNA与核糖体和tRNA相互作用，从而使蛋白质合成开始。
mRNA的信息通过核酸酶与原核翻译因子结合，形成翻译起始复合体。
翻译过程的第一个氨基酸由特定的tRNA带到起始复合体中，并与其相匹配的mRNA密码子结合。
这一过程称为翻译的起始。
然后，另一个tRNA带着氨基酸结合到mRNA 上的下一个密码子。
tRNA和mRNA的结合使氨基酸依次连接，形成一条聚合物链，即新合成蛋白质。
蛋白质合成的速度相当高，每秒最多能合成几十条蛋白质链。
合成后，蛋白质必须进一步经历折叠过程，以获得其最终的三维结构和功能。
折叠是蛋白质分子在其氨基酸序列的指导下从线性链转变为其最终的形状的过程。
蛋白质的三维结构对其功能至关重要，而且对结构的错误折叠可能导致蛋白质聚集、失活甚至细胞死亡。
蛋白质的折叠过程是由一组特殊的蛋白质分子，称为分子伴侣，协助完成的。
这些分子伴侣有助于避免蛋白质在折叠过程中形成错误的结构，或者使其在正确的环境中保持稳定。
分子伴侣还检测和修复折叠错误的蛋白质，或者将其引导至相关细胞中的降解途径。
蛋白质折叠的过程通常被描述为“能够在内部自发找到最稳定的二级、三级和四级结构的过程”。
这意味着蛋白质通过一系列的构象变化和相互作用，形成其最稳定的三维结构。
这些变化包括氢键的形成、疏水相互作用的增加以及离子交换等。
细胞周期与蛋白质表达描述蛋白质表达在细胞周期中的变化
细胞周期与蛋白质表达描述蛋白质表达在细胞周期中的变化细胞周期与蛋白质表达细胞周期是指从细胞开始形成到分裂出两个新的子细胞的整个过程，包括间期、有丝分裂和无丝分裂三个阶段。
在细胞周期的不同阶段，蛋白质表达会发生相应的变化。
一、G1期G1期是细胞周期的第一个阶段，也是最长的阶段。
在G1期，细胞生长并进行生理功能的正常活动。
此时，细胞内蛋白质主要用于细胞质增殖和维持细胞的生长和代谢需求。
许多关键蛋白质积累起来，为后续细胞周期的进程做准备。
二、S期S期是G1期之后的一个阶段，是DNA复制的过程。
在S期，细胞内的蛋白质表达主要用于DNA复制和染色体的复制。
在这个过程中，染色体上的蛋白质会发生调控变化，从而为DNA复制提供必要的支持。
三、G2期G2期是S期之后的一个阶段，细胞在此期间进一步生长并进行准备工作，为有丝分裂做准备。
在G2期，蛋白质表达活跃，许多涉及细胞分裂的关键蛋白质开始合成，用于细胞骨架的重建，染色体的准备，以及细胞器的复制。
四、有丝分裂有丝分裂是细胞周期的关键步骤之一，包括纺锤体形成、染色体分离和胞质分裂等过程。
在有丝分裂中，蛋白质表达起到了至关重要的作用。
例如，在纺锤体的形成中，纺锤体蛋白质如微管蛋白进行合成，并参与纺锤体的组装和稳定。
同时，在染色体分离中，开关蛋白、结合蛋白等也扮演着重要角色，确保染色体能够准确无误地分离。
五、无丝分裂无丝分裂是特定类型的细胞分裂形式，常见于原核生物和部分低等真核生物。
在无丝分裂过程中，蛋白质表达仍然发挥着重要的作用。
无丝分裂依赖于一系列的蛋白质驱动，这些蛋白质调控着细胞膜、细胞壁的分裂，以及染色体和质粒的复制和分离。
综上所述，细胞周期中的蛋白质表达变化与细胞的生长、分裂密切相关。
不同阶段的细胞周期要求不同类型的蛋白质参与和调控，以保证细胞的正常生理功能和有序分裂。
对于进一步研究细胞周期和蛋白质表达之间的关系，还需要深入探究细胞周期中蛋白质的合成、分解以及相互作用等机制，以期揭示细胞的奥秘。
高三生物蛋白质的功能
蛋白质的功能【课标要求】蛋白质、核酸的结构和功能。
【考向瞭望】蛋白质的功能。
【知识梳理】一、蛋白质的功能一切生命活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命活动的承担者。
（一）结构蛋白：是构成细胞和生物体结构的重要物质，如肌肉、头发等的成分。
（二）催化作用：绝大多数酶的本质是蛋白质。
（三）运输作用：具有运输载体的功能，如血红蛋白能运输氧。
（四）信息传递作用：调节机体的生命活动，如胰岛素等激素。
（五）免疫功能：如人体内的抗体。
二、蛋白质的结构和功能及其多样性（一）蛋白质的分子结构脱水缩合盘曲折叠1、形成：氨基酸多肽（肽链）蛋白质。
2、蛋白质与多肽的关系：每个蛋白质分子可以由1条多肽链组成，也可由几条肽链通过一定的化学键（肯定不是肽键）连接而成。
但多肽只有折叠成特定的空间结构进而构成蛋白质时，才能执行特定的生理功能。
（二）蛋白质的多样性1、蛋白质结构的多样性（1）氨基酸的种类不同，构成的肽链不同。
（2）氨基酸的数目不同，构成的肽链不同。
（3）氨基酸的排列顺序不同，构成的肽链不同。
（4）肽链的数目和空间结构不同，构成的蛋白质不同。
两个蛋白质分子结构不同，则这两个蛋白质不是同种蛋白质。
但并不是以上这四点同时具备才能确定两个蛋白质分子结构不同，而是只要具备以上其中的一点，这两个蛋白质的分子结构就不同。
2、蛋白质功能的多样性蛋白质结构的多样性决定了蛋白质功能的多样性。
蛋白质据功能分为结构蛋白和功能蛋白两大类，前者如人和动物的肌肉。
后者如具有催化作用的绝大多数酶，具有免疫功能的抗体等。
【思考感悟】许多蛋白质分子中含有—S—S—，它是如何形成的？—S—S—的形成是由两个—SH基团通过脱去一分子氢形成的。
【基础训练】1、下列有关蛋白质结构、功能多样性的说法正确的是（C）A、蛋白质结构的多样性与构成蛋白质的氨基酸的种类、数目和空间结构有关B、已知某化合物具有催化功能，可以推断此物质为蛋白质C、有些蛋白质具有防御功能，如抗体；有些蛋白质具有接受信息的功能，如受体。
什么是蛋白质
什么是蛋白质蛋白质是一类重要的有机化合物，由氨基酸组成。
它在生命体内起着举足轻重的作用，是细胞的基本组成部分，也是生命体内许多生物化学反应的催化剂。
蛋白质在维持生物体的结构、功能和代谢中发挥着不可替代的作用，被称为生命之源。
下面将对蛋白质的结构、功能和来源进行详细的介绍。
首先，蛋白质的基本结构是由氨基酸组成的肽链。
氨基酸是一种由碳、氢、氧和氮组成的有机化合物，其中氮是氨基酸的独特之处。
通过共价键连接的氨基酸形成了肽键，将氨基酸连接成肽链。
蛋白质的结构可以分为四个层次:一级结构是由氨基酸直线连接而成的肽链序列，二级结构是肽链在空间中的折叠方式，常见的二级结构有α螺旋和β折叠，三级结构是蛋白质在空间中的整体构象，而四级结构是由多个肽链或多个蛋白质子单元组装而成的复合物。
蛋白质的功能多种多样。
首先，蛋白质是生命体内的结构物质，构成了细胞的骨架，维持细胞的形状和机械强度。
例如，胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管中最主要的组成成分，具有支撑和保护作用。
其次，蛋白质参与许多生物化学反应，是酶的重要组成部分，酶是生物体内催化化学反应的催化剂。
例如，消化系统中的胰蛋白酶能够促进蛋白质的水解，将蛋白质分解为氨基酸。
此外，蛋白质还能运输物质，如红细胞中的血红蛋白能够结合氧气并将其输送到身体各个组织和器官。
蛋白质的来源多种多样。
人类可以通过膳食摄入蛋白质。
动物性食物如肉、鱼、奶制品等含有丰富的蛋白质，植物性食物如大豆、豆腐、蔬菜等也含有一定量的蛋白质。
此外，人体还可以通过合成蛋白质来满足需要，合成蛋白质的原料是氨基酸。
人体可以通过膳食中的蛋白质，或者通过新陈代谢过程中分解产生的氨基酸来合成蛋白质。
合成的蛋白质将用于维持细胞的正常功能、修复受损组织和产生新的生物分子。
总之，蛋白质是一类重要的有机化合物，是生命体内的基本组成部分。
它具有多样的结构和功能，参与了细胞的构建、代谢和调节过程。
蛋白质的来源主要是膳食摄入和体内合成。
了解蛋白质的结构和功能对于深入理解生命活动、保持健康具有重要的意义。
遗传学问答题(1)
问答题(绪论)1.动物遗传学的意义是什么?动物遗传学是动物科学的一个重要分支。
遗传学是研究能够自我繁殖的核酸的性质、功能和意义的科学。
动物遗传学是研究动物遗传物质、遗传规律和遗传变异机理的科学。
动物遗传学是动物育种学最主要的理论基础。
2.动物遗传学的主要研究内容是什么?动物遗传学研究内容包括动物遗传的基本原理、遗传的物质基础、遗传的基本规律、质量性状和数量性状的遗传、群体遗传学、数量遗传学基础及分子遗传学基础及在动物中的应用等。
3、动物遗传学与畜禽育种的关系。
动物育种首先可以充分利用动物遗传资源,发挥优良品种基因库的作用,提高动物产品产量和质量。
另一方面,以长远的观点,通过合理开发利用品种资源,达到对现有品种资源和以前未利用的动物资源保护的目的。
通过育种工作,扩大优秀种畜使用面,使良种覆盖率提高,进而使群体不断得到遗传上的改良。
通过育种工作,培育杂交配套系,“优化”杂交组合,达到充分利用杂种优势生产商品动物,使工厂化动物生产提高效率,增加经济效益,减少污染,保护生态的目的。
简答题(第一章遗传的细胞学基础)1.从配子发生和受精过程说明减数分裂在遗传学上的意义。
减数分裂时核内染色体严格按照一定规律变化,最后分裂成四个子细胞,各具半数的染色体(n),这样经过受精结合,再恢复成全数染色体(2n)。
这就保证了子代和亲代间染色体数目的恒定,为后代的性状发育和性状遗传提供了物质基础;同时保证了物种的相对稳定性。
而且由于同源染色体在中期I排列在赤道面上,然后分向两极,各对染色体中两个成员向两极移动是随机的,这样不同对染色体的组合是自由的。
同时,在前期I的粗线期,同源染色体之间可以发生片段的互换,为生物变异提供了物质基础,有利于生物的适应与进化,并为人工选择提供了丰富的材料。
2.猪的正常体细胞内含有19对染色体,请写出下列细胞中的染色体数目:(1)体细胞(2n,19对)(2)受精卵(2n,19对)(3)精子和卵子(n,19条)(4)极体(n,19条)(5)初级精母细胞(2n,19对)(6)次级精母细胞(n,19条)3、请简要说明细胞在机能方面的共同特点:在机能方面(1)细胞能够利用能量和转变能量。
蛋白质一二三四结构概念
蛋白质一二三四结构概念一、蛋白质一级结构1. 定义- 蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
它由基因上遗传密码的排列顺序所决定。
例如，胰岛素是一种蛋白质，其一级结构就是由特定的氨基酸按照一定顺序连接而成的一条多肽链。
2. 化学键- 主要靠肽键（由一个氨基酸的α - 羧基与另一个氨基酸的α - 氨基脱水缩合形成）连接氨基酸残基，在蛋白质分子中，还可能存在二硫键（由两个半胱氨酸残基的巯基（ - SH）氧化形成的 - S - S - 键），它对维持蛋白质的一级结构稳定性也有重要作用。
3. 意义- 蛋白质的一级结构是其空间结构和生物学功能的基础。
一级结构的不同会导致蛋白质具有完全不同的性质和功能。
例如，正常的血红蛋白（HbA）和镰刀型细胞贫血症患者的血红蛋白（HbS），二者在一级结构上仅有一个氨基酸的差异（HbA中的谷氨酸被HbS中的缬氨酸取代），却导致红细胞形态和功能的巨大改变，HbS在低氧分压下容易聚集，使红细胞扭曲成镰刀状，影响氧气运输并引发一系列健康问题。
二、蛋白质二级结构1. 定义- 蛋白质的二级结构是指多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
它主要是靠氢键维持稳定。
2. 常见类型- α - 螺旋- 多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。
氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。
α - 螺旋结构中的每个肽键的N - H和第四个肽键的C = O形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
例如，毛发中的α - 角蛋白就含有大量的α - 螺旋结构。
- β - 折叠- 是由两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或同一肽链的不同肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的N - H和C = O之间形成氢键而稳定。
这些肽链可以是平行的（相邻肽链的N端在同一方向），也可以是反平行的（相邻肽链的N端方向相反）。
β - 折叠结构使多肽链形成片层状，如蚕丝中的丝心蛋白就富含β - 折叠结构。
生理生化2第二章(1)蛋白质
第二章蛋白质蛋白质（Protein)是最基本的生命物质之一,是细胞中含量最丰富、功能最多的生物大分子。
它参与动物、植物、微生物的几乎所有生命结构和生命过程,它在细胞结构、生物催化、物质运输、运动、防御、调控以及记忆、识别等各个方面起着极其重要的作用。
恩格斯<<自然辨证法>>：生命是蛋白体存在的方式无论在什么地方，只要我们遇到生命，我们就会发现生命是和某种蛋白体相联系的;并且无论在什么地方,只要我们遇到不处于解体过程的蛋白体,我们也无例外地发现生命。
一、元素组成：蛋白质主要含有C、H、O、N，有的还含有S、P等，蛋白质元素组成与糖、脂不同的是含有N，而且大多数蛋白质含N量相当接近，约为15—17%，平均为16%，所以在任何生物样品中，每克N的存在大约表示该样品含有100/16=6.25g蛋白质(蛋白质指数）,因此,只要测定生物样品中的含N量,就能计算出蛋白质的大致含量。
例如测定100克面粉中含有2gN，说明100克面粉里含有2×6.25=13.25g蛋白质,面粉的蛋白质含量=13.5%。
三聚氰胺（英文名：Melamine），是一种三嗪类含氮杂环有机化合物，重要的氮杂环有机化工原料。
简称三胺，俗称蜜胺、蛋白精，又叫2 ,4 ,6-三氨基-1,3,5-三嗪、1,3,5-三嗪-2,4,6-三胺、2,4,6-三氨基脲、三聚氰酰胺、氰脲三酰胺。
它是白色单斜晶体，几乎无味，微溶于水。
不溶於丙酮、醚类、对身体有害，不可用於食品加工或食品添加物。
然而，近日青海、甘肃、吉林等省再现三聚氰胺超标奶粉，超标500余倍。
很可能是对尚未完全销毁的“三鹿问题奶粉”进行加工、销售。
二、蛋白质是高分子物质结构复杂，分子量大，一般都在一万道尔顿（D）以上，蛋白质可被酸、碱和蛋白酶催化水解，使蛋白质分子断裂，分子量逐步变小，最后水解成AA。
L -和L 或 D -α－氨基酸的混合物完全水解酸或碱催化水解几种蛋白酶催化水解部分水解得到多肽片段L-α－氨基酸的混合物蛋白质酸水解：在体外加5—10倍20%Hcl水解蛋白质24hr，即可使蛋白质水解成AA（举例：猪毛制备AA，胱aa、赖aa、精aa等）碱水解：毛发蛋白6molNaOH溶液中煮沸6hr 水解成AA酶水解在生物体内，蛋白质主要是在蛋白酶的催化下分解的，在水解过程中由于水解方法和条件不同，可以得到不同程度的降解物。
西安大学生物工程学院2020级《生物化学》考试试卷(493)
西安大学生物工程学院2020级《生物化学》课程试卷（含答案）__________学年第___学期考试类型：（闭卷）考试考试时间：90 分钟年级专业_____________学号_____________ 姓名_____________1、判断题（50分，每题5分）1. 增强子（enhancer）是真核细胞DNA上一类重要的转录调节元件，它们并没有启动子活性，却具有增强启动子活性转录起始的效能。
（）答案：正确解析：2. 当由dUMP生成dTMP时，其甲基供体是携带甲基的FH4。
（）[山东大学2017研]答案：正确解析：dUMP甲基化生成dTMP由胸腺嘧啶丝氨酸催化，N5，N10甲烯FH4提供甲基。
3. 高等植物中淀粉磷酸化酶既可催化α1,4糖苷键的形成，又可催化α1,4糖苷键的分解。
（）答案：正确解析：4. 真核细胞内参与嘧啶核苷酸从头合成的酶都位于细胞质。
（）答案：错误解析：真核细胞参与嘧啶碱基对从头合成的脱氢酶二氢乳清酸脱氢酶位于线粒体。
5. 遗传密码的变偶性（可变性）是指密码子的第1位碱基比其他两个碱基在识别反密码子时具有较小的专一性，这样反密码子的第3位碱基则可有最大的阅读能力。
（）[山东大学2017研]答案：错误解析：遗传密码的变偶性（可变性）是指密码子的第3位碱基比其他两个碱基在识别反反华密码时具有较小的专一性，这样了反密码子的第1位碱基则可有最大的阅读能力。
6. Holliday中间体无论以何种方式进行拆分，都会在两条DNA分子上留下一段异源双链区。
（）答案：正确7. 蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的种类、数量及比例。
（）答案：正确解析：蛋白所含必需氨基酸的种类、数量和比例越高则营养价值越高。
8. 催化三磷酸核苷如ATP等分子中的磷酰基转移到受体上的酶均为激酶。
（）答案：正确解析：9. 真核生物细胞内的hnRNA相对分子质量虽然不均一，但半衰期长，比胞质成熟mRNA更为稳定。
（）答案：错误解析：10. 酮体包括丙酮，β羟丁酸和乙酰乙酸，前两种都衍生于乙酰乙酸，分别由乙酰乙酸脱羧酶和β羟丁酸脱氢酶催化。
细胞分裂过程中的蛋白质结构与功能研究
细胞分裂过程中的蛋白质结构与功能研究在生命科学领域，细胞分裂被认为是一个极其重要的过程，因为这个过程是细胞生命周期中最基本、最关键的一个过程。
细胞分裂的过程通常可以分为两个主要的阶段：有丝分裂和无丝分裂。
其中，有丝分裂更加复杂和精细，其过程涉及多种蛋白质的结构和功能。
本文将介绍细胞分裂过程中蛋白质的结构和功能，并着重探讨与有丝分裂有关的重要蛋白质。
蛋白质是生物体内最基本的一种生物大分子，其结构和功能多种多样，是细胞中非常重要的组成部分。
在细胞分裂过程中，多种蛋白质参与其中，不仅调控着细胞周期、染色体行为等细胞过程，还为细胞分裂提供了必要的基础架构和动力来源。
有丝分裂中最重要的蛋白质之一就是纺锤体。
纺锤体结构复杂，由多种不同的蛋白质组成，包括微管蛋白、蛋白激酶、分解酶以及运输蛋白等。
其中，微管蛋白是纺锤体最主要的组成成分，纺锤体核心区域通常由稳定的微管束构成，它们通过与染色体连接，调控着染色体的运动方向。
微管蛋白被广泛研究，目前已经鉴定出几百种不同的微管蛋白，并在形态、功能和空间分布等方面发现了许多新的特性。
另一个与有丝分裂相关的蛋白质是细胞周期蛋白激酶（CDK）。
CDK主要参与细胞周期的调控，是驱动细胞周期（包括有丝分裂和无丝分裂）的关键因素。
同时，CDK还通过与其他分子的结合，调节纺锤体的形成和分解、染色体的减数分离、细胞膜生成等多种生物过程。
此外，在细胞有丝分裂过程中，还有如代表纺锤体蛋白家族中的MAPK、MAP60等蛋白质及其结合伴侣、染色质结构蛋白H2A、H2B等参与其中，并通过轻重链组装构成具有结构、机能和运动特征的纺锤体。
通过研究蛋白质在有丝分裂过程中的结构和功能，可以更好地了解细胞分裂的机理和过程，从而对疾病治疗、病理学诊断、生物学基础研究等方面提供有价值的科学数据和理论支持。
但也许更值得注意的是，随着技术手段的不断更新和突破，我们在更高的层次上探究细胞的分裂机制，可能会发现一些我们迄今所未想象的细节和动态特征。
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一、填空
1）蛋白质的形成分两个阶段，第一阶段是：；第二阶段是，其中第二阶段目前尚不清楚其机制。
2）蛋白质修饰的化学途径包括和。
3）蛋白质设计分为基于及全新蛋白质设计或蛋白质从头设计。
4）定位突变可以在蛋白质中。
可以进行3类突变：，，替换或取代一个或多个氨基酸残基。
5）设计一个新奇的蛋白质结构的中心问题是。
要达到这个目标需要克服的基本障碍是线性聚合链的构象熵。
可以采用不同的策略达到这个目标。
最主要是使相互作用的强度与数目达到最大。
另一个策略是通过共价交叉连接减小折叠的构象熵。
6）根据基因突变技术待点，可将基因突变分为两大类：和。
位点特异性突变又可大体分为三种类型：一类是通过寡核苷酸介导的基因突变；第二类是盒式突变或片段取代突变；第三类是。
7）在基因水平上对蛋白质进行改造，按改造的规模和程度可以分为三种：，即个别氨基酸的改变和一整段氨基酸序列的删除、置换或插入；，即蛋白质分子的剪裁，如结构域的拼接；从头设计合成新型蛋白质。
8）蛋白质修饰的化学途径包括功能基团的特异性修饰、。
9）按照结构域分类，将蛋白质的域结构划分为、、、α＋β型结构、无规型/富含二硫键和金属离子型。
10）蛋白质工程的化学方法通常是产生半合成的结构．在此结构中一个天然的多肽与一个人造(或化学修饰)的多肽相缔合。
产生这种缔合的方法主要有、产生二硫键、、产生非天然型的共价键连接。
二、名词解释
1）蛋白质工程
2）蛋白质结构域
三、判断
1）由于空间排斥较小，蛋白质的重叠构象比交错构象稳定。
（）
2）二硫键的形成需要一个氧化环境，因此它一般并不存在于细胞内蛋白质中，其形成可以稳定蛋白质的三维结构。
（）
3）许多蛋白质作为完整的活性分子，是两条以上的多肽链组成，它们各自以独特的一级、二级、三级结构域相互以非共价作用联结，共同构成完整的蛋白质分子。
（）4）蛋白质中的螺旋结构有α螺旋、β螺旋、310螺旋和κ螺旋（）
5）计算蛋白质设计包括能量表达、能量优化、残基分类、侧链构象的离散化、功能位点设计、专一性、稳定性及序列空间的稳健性预测等方面内容。
（）
6）热力学分析可以用于测量突变蛋白质的热稳定性及化学变化自由能，并可作为构象整体性的检测。
X射线晶体学及NMR谱可以直接提供突变蛋白的高分辨率结构及评估结构整体性。
（）
7）根据基因突变技术待点，可将基因突变分为两大类：位点特异性突变和随机突变。
（）8）设计一个新奇的蛋白质结构的中心问题是设计一个具有稳定及独特的三维结构的序列。
要达到这个目标需要克服的基本障碍是线性聚合链的构象熵。
可以采用不同的策略达到这个目标。
最主要是使相互作用的强度与数目达到最小。
另一个策略是通过共价交叉连接增大折叠的构象熵。
（）
四、选择
1）下列（）不是蛋白质功能残基的鉴定方法。
A．根据结构信息确定残基的突变
B．随机突变、删除分析等实验方法可用于鉴定功能残基
C．利用蛋白质同源性鉴定功能残基
D．应用气相色谱技术鉴定功能残基
2）按照结构域分类，将蛋白质的域结构划分为（）等。
A.α型结构B．β型结构C．α/β型结构D．α＋β型结构
E．无规型/富含二硫键和金属离子型
3）在蛋白质的各种分离方法中利用其带电性质及带电荷多少的不同分离的方法有（）。
A．离子交换色谱B．电泳技术C．疏水色谱D．双水相萃取
E．亲和色谱
4）在多肽链折叠形成蛋白质的天然结构中的非共价作用力有( )。
A．范德华力B．氢键
C．离子相互作用D．肽键
E．疏水效应
5）蛋白质工程的化学方法通常是产生半合成的结构．在此结构中一个天然的多肽与一个人造(或化学修饰)的多肽相缔合。
产生这种缔合的方法主要有（）：A．非共价缔合B．产生二硫键
C．形成肽键D．产生非天然型的共价键连接。
E．酶解反应
五、问答思考题
1）蛋白质突变体的设计包括哪几个步骤？请简述蛋白质设计原理。
2）蛋白质结构的从头设计方法主要有哪些？
3）蛋白质工程改造的策略有哪些？请总结至少三点
4）重组蛋白的表达系统有哪些组成？
5）原核表达系统有什么优点和缺点？真核表达系统的必要性及优势有哪些？
6）蛋白质工程自问世以来，短短十几年的时间，已取得了引人瞩目的进展。
请结合你的理解，举例说明什么是蛋白质工程？
7）蛋白质工程的基本步骤可以分为哪五步？一定要对经过改造的蛋白质进行功能性测定吗？
8）蛋白质分离纯化的原则有哪些？主要的分离纯化技术及其依据是什么？
9）葡萄糖异构酶最适pH为碱性，在80℃稳定，而在碱性条件下，80℃时使高果糖浆焦化产生有害物质，反应只能在60℃进行。
如果将葡萄糖异构酶分子中酸性氨基酸(Glu 或Asp)集中的区域置换为碱性氨基酸(Arg或Lys)，就可使葡萄糖异构酶的最适pH值变为酸性，即可在高温下进行反应。
请结合蛋白质工程，分析如何可以完成此项突变工作。
10）Nisin是乳酸球菌分泌的有较强抗菌作用的小分子肽，可用于罐头食品、乳制品、肉制品的保藏。
以Nisin为例，说明改变通过蛋白质工程改变氨基酸的序列，对这种食品防腐剂稳定性、溶解度和抑菌谱的影响。