11蛋白质分子构象1
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完全允许构象区 稳定构象 不完全允许构象区 不稳定构象 极限允许构象区 极不稳定构象
不允许构象区 拉式构象图
在实线封闭的区域是允许 构象稳定。右手α区，构象稳定。右手 螺旋、平行与反平行β螺旋、平行与反平行 折叠、 折叠、胶原三股螺旋都在 此区。 此区。 虚线外的区域是不允许区， 虚线外的区域是不允许区， 构象极不稳定，不能存在。 构象极不稳定，不能存在。 Φ=180°，Ψ=0° 和Φ=0°， ° ° ° Ψ=180°的构象。 °的构象。 虚线封闭的区域是不完全允 许区，构象不够稳定。 许区，构象不够稳定。310螺旋、 螺旋及左手螺旋都 螺旋、π-螺旋及左手螺旋都 位于此区。 位于此区。
内容提要
蛋白质结构层次 多肽链立体结构原理 二级结构 超二级结构 三级结构 四级结构
（第十一讲） 第十一讲）
作横坐标,Ψ作纵坐标 作出Φ, 以Φ作横坐标 作纵坐标 作出 Ψ 图,称为 作横坐标 作纵坐标,作出 称为 Ramachandran构象图 简称拉氏图 构象图(简称拉氏图 构象图 简称拉氏图).
如果在多肽链上，连续存在带相同荷电基团的氨基酸残基（ 如果在多肽链上，连续存在带相同荷电基团的氨基酸残基（如 Lys、Asp、Glu），则α-螺旋不稳定。当这些氨基酸分散存在时， ），则 螺旋不稳定 当这些氨基酸分散存在时， 螺旋不稳定。 、 、 ）， 不影响α-螺旋的稳定性 螺旋的稳定性。 不影响 螺旋的稳定性。 如果在多肽链上，连续存在 螺旋不能形成。 如果在多肽链上，连续存在Gly时， α-螺旋不能形成。 时 螺旋不能形成 多肽链上哪里有Pro存在，哪里就不能形成α-螺旋。 存在，哪里就不能形成 螺旋 螺旋。 多肽链上哪里有 存在 异亮氨酸R基较大，有空间阻碍，不能形成α 螺旋。 异亮氨酸 基较大，有空间阻碍，不能形成α-螺旋。 基较大 胶原蛋白含有大量的Pro、羟脯氨酸残基和甘氨酸，所以不可 、羟脯氨酸残基和甘氨酸， 胶原蛋白含有大量的 能存在α-螺旋 螺旋。 能存在 螺旋。 丝心蛋白含有50%的Gly残基，也不可能存在 螺旋。 残基， 螺旋。 丝心蛋白含有 的 残基 也不可能存在α-螺旋
在蛋白质数据库中搜寻30000左右的螺旋片段，发现 左右的螺旋片段， 在蛋白质数据库中搜寻 左右的螺旋片段 几乎都是α-螺旋 只发现1例 螺旋 螺旋， 螺旋、 例左手 例左手α-螺旋 几乎都是 螺旋，只发现 例π-螺旋、1例左手 螺旋 例自由的3 螺旋 但在一些长的α-螺旋的两端发 螺旋， 和1例自由的 10-螺旋，但在一些长的 螺旋的两端发 例自由的 现有3 螺旋的存在 没有发现2.2 螺旋 螺旋的存在， 螺旋。 现有 10-螺旋的存在，没有发现 7-螺旋。
形成氢键的N、 、 三个 形成氢键的 、H、O三个 原子位于一条直线上。 原子位于一条直线上。
N,H,O三个原子是 三个原子是 否在一条直线上。 否在一条直线上。
非典型α-螺旋（ 非典型 螺旋（称αⅡ） 螺旋
形成氢键的N、 、 三个 形成氢键的 、H、O三个 原子不在一条直线上。 原子不在一条直线上。
拉式构象图
R侧链对拉式图有很大影响。如果多肽链由Gly组成，允许区占 侧链对拉式图有很大影响。如果多肽链由 组成， 侧链对拉式图有很大影响 组成 61%。如果由 组成， 组成， 。如果由Ala组成，允许区占 组成 允许区占23%，由Val或Ile组成，则 ， 或 组成 允许区更小。 允许区. π-螺旋 螺旋
又称4.4 螺旋 是非整数螺旋。每圈有4.4个氨基酸残基 螺旋， 个氨基酸残基， 又称 16-螺旋，是非整数螺旋。每圈有 个氨基酸残基，氢 键环包含16个原子 残基高度为0.11nm；螺旋半径 个原子。 键环包含 个原子。残基高度为 ；螺旋半径0.28nm； ； 螺距0.52nm。 π-螺旋不稳定。 螺旋不稳定。 螺距 。 螺旋不稳定
(三)310-螺旋、2.27-螺旋和 螺旋 三 螺旋、 螺旋和π-螺旋 螺旋 螺旋和 螺旋 1. 310-螺旋 是整数螺旋。 右手螺旋的过渡形式， 是整数螺旋。为α-右手螺旋的过渡形式，又瘦又长。 右手螺旋的过渡形式 又瘦又长。
每一圈含有三个氨基酸残基，残基高度为 每一圈含有三个氨基酸残基，残基高度为0.20nm；螺旋半径 ； 0.19nm；Φ=-49°、Ψ=-26°。比α-螺旋紧密，氢键环包含 个原 螺旋紧密， ； ° ° 螺旋紧密 氢键环包含10个原 螺旋不够稳定， 螺旋末端的最后一圈存在。 子。 310-螺旋不够稳定，通常作为 -螺旋末端的最后一圈存在。 螺旋不够稳定 通常作为α 螺旋末端的最后一圈存在 2.27-螺旋比较紧，每圈只有 个氨基酸残基，氢键环包括 个 螺旋比较紧， 个氨基酸残基， 螺旋比较紧 每圈只有2.2个氨基酸残基 氢键环包括7个 原子。 原子。
H N H C C R1 O
H N
H C R2
O C
H N H C C R3 O
H N
H C R4
O C N
H
H C C R5 O
n位 位 氨基酸残基
n+4位 位 氨基酸残基
羧基端的后三个肽键内C=O 羧基端的后三个肽键内 不能形成α-螺旋氢键 不能形成 螺旋氢键
α-螺旋的氢键连接发生在 螺旋的氢键连接发生在 C=O和NH之间 和 之间
2.2，一条带 ， n=1
310-螺旋 螺旋 n=2
α-螺旋 螺旋 n=3
π-螺旋 螺旋 n=4
（二）α-螺旋 1.α-螺旋结构特征 螺旋结构特征 即3.613-螺旋，是非整数螺旋。结构特征为： 螺旋，是非整数螺旋。结构特征为： 螺旋 个残基， ⑴每一圈包含3.6个残基，螺距 每一圈包含 个残基 螺距0.54nm，每个残基高度 ， 0.15nm，螺旋半径0.23nm。 ，螺旋半径 。 角等于-47° ⑵每一个Φ角等于-57°，每一个Ψ角等于 °. 每一个Φ角等于-57° 每一个 角等于 ⑶相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向与螺轴平行， 相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向与螺轴平行， 氢键封闭环本身包含13个原子 个原子。 氢键封闭环本身包含 个原子。
二种折叠在结构上的区别： 二种折叠在结构上的区别： 在平行β-折叠片中，所有的肽段走向相同； 在平行 折叠片中，所有的肽段走向相同； 折叠片中 Φ=-119°，Ψ=+113°；在纤维轴方向上，重 ° ° 在纤维轴方向上， 复距离为0.65nm；每个氨基酸残基上升0.325 复距离为 ；每个氨基酸残基上升 nm；氢键与氢键之间的间隔相同，交错倾斜。 ；氢键与氢键之间的间隔相同，交错倾斜。 在反平行β-折叠片中，所有的肽段走向相反； 在反平行 折叠片中，所有的肽段走向相反； 折叠片中 Φ=-139°，Ψ=+135°；在纤维轴方向上，重复 ° ° 在纤维轴方向上， 距离为0.7nm；每个氨基酸残基上升 距离为 ；每个氨基酸残基上升0.347nm； ； 氢键与氢键之间的间隔有疏有密，彼此平行。 氢键与氢键之间的间隔有疏有密，彼此平行。 平行β-折叠片一般是大结构 少于 股的很少;而反 平行 折叠片一般是大结构,少于 个β-股的很少 而反 折叠片一般是大结构 少于5个 股的很少 平行β-折叠片中 可少到仅由2个 股组成 折叠片中,可少到仅由 股组成。 平行 折叠片中 可少到仅由 个β-股组成。
3.右手 螺旋是稳定的构象 右手α-螺旋是稳定的构象 右手 α-螺旋构象有右手 螺旋和左手螺旋之分。 螺旋构象有右手α-螺旋和左手螺旋之分 螺旋构象有右手 螺旋和左手螺旋之分。
请思考：右手 螺旋和左手螺旋是对映体吗 螺旋和左手螺旋是对映体吗？ 请思考：右手α-螺旋和左手螺旋是对映体吗？ 在所有螺旋构象中，右手 螺旋是稳定的构象。 螺旋是稳定的构象 在所有螺旋构象中，右手α-螺旋是稳定的构象。左手 α-螺旋能量高，构象不够稳定。 螺旋能量高 螺旋能量高，构象不够稳定。 4.非典型 螺旋 非典型α-螺旋 非典型 1 区别： 区别：形成氢键的 典型α-螺旋 螺旋（ 典型 螺旋（称αⅠ）
因此α-系螺旋有许多不同的螺旋构象。 因此 系螺旋有许多不同的螺旋构象。 系螺旋有许多不同的螺旋构象 螺旋（ ） 螺旋 2.27-螺旋（n=1） 310-螺旋（n=2） 螺旋（ 螺旋 ） 3.613-螺旋（n=3） 4.416-螺旋（n=4） 螺旋（ 螺旋（ 螺旋 ） 螺旋 ）
这些螺旋可用S 这些螺旋可用 N来表示 S-表示每一圈所包含的氨基酸残基数 表示每一圈所包含的氨基酸残基数 N-表示氢键封闭环本身的原子数 表示氢键封闭环本身的原子数
主链二面角
蛋白质三维结构的表示方法
第三节 二级结构 蛋白质二级结构： 蛋白质二级结构：由多肽链主链骨架中各个肽段所形成 的规则的或无规则的构象。 的规则的或无规则的构象。 一、螺旋结构 (一)概述 一 概述 螺旋构象： 螺旋构象：多肽链主链骨架围绕一个轴一圈一圈地上 从而形成一个螺旋式的构象。 升，从而形成一个螺旋式的构象。 整数螺旋 螺旋结构 非整数螺旋 按氢键形成方式不同: 按氢键形成方式不同 螺旋 结构 左手螺旋 α-系螺旋 γ-系螺旋
310-螺旋 螺旋
α-螺旋 螺旋
π-螺旋 螺旋
三 种 螺 旋 构 象 模 型
310-螺旋 螺旋
α-螺旋 螺旋
π-螺旋 螺旋
三种螺旋的圆柱形图：指示主链的走向和 三种螺旋的圆柱形图：指示主链的走向和Cα的位置
折叠股和β-折叠片 二、β-折叠股和 折叠片 折叠股和 折叠股（ 股 （一） β-折叠股（β-股） 折叠股 是一种较伸展的锯齿形的主链构 主链中所有α-C原子的二面 象。主链中所有 原子的二面 角都取Φ=-120±45°， 角都取 ± ° Ψ=+130±30°。 ± ° β-折叠片 β-折叠层 折叠片（ 折叠层） （二） β-折叠片（ β-折叠层） 两条β-折叠股平行排布， 两条 折叠股平行排布， 折叠股平行排布 彼此以氢键相连， 彼此以氢键相连，构成 β-折叠片。 折叠片。 折叠片 平行β-折叠片 平行 折叠片 反平行β-折叠片 反平行 折叠片 两条β-折叠股构成的 折叠片 两条 折叠股构成的β-折叠片 折叠股构成的
π 为4.416-螺旋 螺旋
分别为反平行和 平行β-折叠 折叠。 平行 折叠。 Ⅱ 为扭型 折叠。 为扭型β-折叠 折叠。 C 为胶原蛋白的三股螺旋 ②为二重带 跨图的等值线（从+5到2， 跨图的等值线（ 到 ， 从-5到-3）是指每一螺圈 到 ） 所含的氨基酸数（ ）： ）：+ 所含的氨基酸数（n）： 为右手， 为左手 为左手； 为右手，-为左手；n=2 是无手性的。 是无手性的。 蛋白质的大多数成对二面 角数值， 角数值，都是位于拉式图 的允许区或部分允许区， 的允许区或部分允许区，最大密度接近 60° （Φ=-60°，Ψ=-60°）左右。另一最大密度位于 ° 左右。 左上角。 左上角。
系螺旋中， 在γ-系螺旋中，每个氢键所封闭的环是： 系螺旋中 每个氢键所封闭的环是：
H N C （α C N O
）
α C n
C
封闭环本身的原子数是3n+5 封闭环本身的原子数是 n=1，2，3，…… ， ， ，
O H 5.117-螺旋（n=4）为γ-螺旋 氢键封闭环本身的原子数是 螺旋（ 螺旋,氢键封闭环本身的原子数是 螺旋 ） 螺旋 17(3×4+5=17). ×
相邻螺圈之间 形成氢键维持 螺旋的稳定性
右手螺旋
系螺旋中， 在α-系螺旋中，每个氢键所封闭的环是： 系螺旋中 每个氢键所封闭的环是： O H
C N （ H
α C C
）N n
封闭环本身的原子数是3n+4 封闭环本身的原子数是 n=1，2，3，…… ， ， ，
O
从多肽链的N端出发， 表示在主链骨架上 表示在主链骨架上， 从多肽链的 端出发，n表示在主链骨架上，每个肽单位的 端出发 C=O的氧原子与其前的第 个肽单位的 的氧原子与其前的第n个肽单位的 的氧原子与其前的第 个肽单位的N-H的氢原子生成一个 的氢原子生成一个 氢键。 氢键。
第n个残基 个残基 第n个肽键 个肽键
第n+4个残基 个残基 第n+3个肽键 个肽键
氨基端的前三个肽键内NH 氨基端的前三个肽键内 不能形成α-螺旋氢键 不能形成 螺旋氢键
α-螺旋结构 螺旋结构
2.R侧链的影响 侧链的影响 R侧链对 螺旋的形成和稳定性有较大的影响 侧链对α-螺旋的形成和稳定性有较大的影响 侧链对 螺旋的形成和稳定性有较大的影响.
不允许构象区 拉式构象图
在实线封闭的区域是允许 构象稳定。右手α区，构象稳定。右手 螺旋、平行与反平行β螺旋、平行与反平行 折叠、 折叠、胶原三股螺旋都在 此区。 此区。 虚线外的区域是不允许区， 虚线外的区域是不允许区， 构象极不稳定，不能存在。 构象极不稳定，不能存在。 Φ=180°，Ψ=0° 和Φ=0°， ° ° ° Ψ=180°的构象。 °的构象。 虚线封闭的区域是不完全允 许区，构象不够稳定。 许区，构象不够稳定。310螺旋、 螺旋及左手螺旋都 螺旋、π-螺旋及左手螺旋都 位于此区。 位于此区。
内容提要
蛋白质结构层次 多肽链立体结构原理 二级结构 超二级结构 三级结构 四级结构
（第十一讲） 第十一讲）
作横坐标,Ψ作纵坐标 作出Φ, 以Φ作横坐标 作纵坐标 作出 Ψ 图,称为 作横坐标 作纵坐标,作出 称为 Ramachandran构象图 简称拉氏图 构象图(简称拉氏图 构象图 简称拉氏图).
如果在多肽链上，连续存在带相同荷电基团的氨基酸残基（ 如果在多肽链上，连续存在带相同荷电基团的氨基酸残基（如 Lys、Asp、Glu），则α-螺旋不稳定。当这些氨基酸分散存在时， ），则 螺旋不稳定 当这些氨基酸分散存在时， 螺旋不稳定。 、 、 ）， 不影响α-螺旋的稳定性 螺旋的稳定性。 不影响 螺旋的稳定性。 如果在多肽链上，连续存在 螺旋不能形成。 如果在多肽链上，连续存在Gly时， α-螺旋不能形成。 时 螺旋不能形成 多肽链上哪里有Pro存在，哪里就不能形成α-螺旋。 存在，哪里就不能形成 螺旋 螺旋。 多肽链上哪里有 存在 异亮氨酸R基较大，有空间阻碍，不能形成α 螺旋。 异亮氨酸 基较大，有空间阻碍，不能形成α-螺旋。 基较大 胶原蛋白含有大量的Pro、羟脯氨酸残基和甘氨酸，所以不可 、羟脯氨酸残基和甘氨酸， 胶原蛋白含有大量的 能存在α-螺旋 螺旋。 能存在 螺旋。 丝心蛋白含有50%的Gly残基，也不可能存在 螺旋。 残基， 螺旋。 丝心蛋白含有 的 残基 也不可能存在α-螺旋
在蛋白质数据库中搜寻30000左右的螺旋片段，发现 左右的螺旋片段， 在蛋白质数据库中搜寻 左右的螺旋片段 几乎都是α-螺旋 只发现1例 螺旋 螺旋， 螺旋、 例左手 例左手α-螺旋 几乎都是 螺旋，只发现 例π-螺旋、1例左手 螺旋 例自由的3 螺旋 但在一些长的α-螺旋的两端发 螺旋， 和1例自由的 10-螺旋，但在一些长的 螺旋的两端发 例自由的 现有3 螺旋的存在 没有发现2.2 螺旋 螺旋的存在， 螺旋。 现有 10-螺旋的存在，没有发现 7-螺旋。
形成氢键的N、 、 三个 形成氢键的 、H、O三个 原子位于一条直线上。 原子位于一条直线上。
N,H,O三个原子是 三个原子是 否在一条直线上。 否在一条直线上。
非典型α-螺旋（ 非典型 螺旋（称αⅡ） 螺旋
形成氢键的N、 、 三个 形成氢键的 、H、O三个 原子不在一条直线上。 原子不在一条直线上。
拉式构象图
R侧链对拉式图有很大影响。如果多肽链由Gly组成，允许区占 侧链对拉式图有很大影响。如果多肽链由 组成， 侧链对拉式图有很大影响 组成 61%。如果由 组成， 组成， 。如果由Ala组成，允许区占 组成 允许区占23%，由Val或Ile组成，则 ， 或 组成 允许区更小。 允许区. π-螺旋 螺旋
又称4.4 螺旋 是非整数螺旋。每圈有4.4个氨基酸残基 螺旋， 个氨基酸残基， 又称 16-螺旋，是非整数螺旋。每圈有 个氨基酸残基，氢 键环包含16个原子 残基高度为0.11nm；螺旋半径 个原子。 键环包含 个原子。残基高度为 ；螺旋半径0.28nm； ； 螺距0.52nm。 π-螺旋不稳定。 螺旋不稳定。 螺距 。 螺旋不稳定
(三)310-螺旋、2.27-螺旋和 螺旋 三 螺旋、 螺旋和π-螺旋 螺旋 螺旋和 螺旋 1. 310-螺旋 是整数螺旋。 右手螺旋的过渡形式， 是整数螺旋。为α-右手螺旋的过渡形式，又瘦又长。 右手螺旋的过渡形式 又瘦又长。
每一圈含有三个氨基酸残基，残基高度为 每一圈含有三个氨基酸残基，残基高度为0.20nm；螺旋半径 ； 0.19nm；Φ=-49°、Ψ=-26°。比α-螺旋紧密，氢键环包含 个原 螺旋紧密， ； ° ° 螺旋紧密 氢键环包含10个原 螺旋不够稳定， 螺旋末端的最后一圈存在。 子。 310-螺旋不够稳定，通常作为 -螺旋末端的最后一圈存在。 螺旋不够稳定 通常作为α 螺旋末端的最后一圈存在 2.27-螺旋比较紧，每圈只有 个氨基酸残基，氢键环包括 个 螺旋比较紧， 个氨基酸残基， 螺旋比较紧 每圈只有2.2个氨基酸残基 氢键环包括7个 原子。 原子。
H N H C C R1 O
H N
H C R2
O C
H N H C C R3 O
H N
H C R4
O C N
H
H C C R5 O
n位 位 氨基酸残基
n+4位 位 氨基酸残基
羧基端的后三个肽键内C=O 羧基端的后三个肽键内 不能形成α-螺旋氢键 不能形成 螺旋氢键
α-螺旋的氢键连接发生在 螺旋的氢键连接发生在 C=O和NH之间 和 之间
2.2，一条带 ， n=1
310-螺旋 螺旋 n=2
α-螺旋 螺旋 n=3
π-螺旋 螺旋 n=4
（二）α-螺旋 1.α-螺旋结构特征 螺旋结构特征 即3.613-螺旋，是非整数螺旋。结构特征为： 螺旋，是非整数螺旋。结构特征为： 螺旋 个残基， ⑴每一圈包含3.6个残基，螺距 每一圈包含 个残基 螺距0.54nm，每个残基高度 ， 0.15nm，螺旋半径0.23nm。 ，螺旋半径 。 角等于-47° ⑵每一个Φ角等于-57°，每一个Ψ角等于 °. 每一个Φ角等于-57° 每一个 角等于 ⑶相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向与螺轴平行， 相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向与螺轴平行， 氢键封闭环本身包含13个原子 个原子。 氢键封闭环本身包含 个原子。
二种折叠在结构上的区别： 二种折叠在结构上的区别： 在平行β-折叠片中，所有的肽段走向相同； 在平行 折叠片中，所有的肽段走向相同； 折叠片中 Φ=-119°，Ψ=+113°；在纤维轴方向上，重 ° ° 在纤维轴方向上， 复距离为0.65nm；每个氨基酸残基上升0.325 复距离为 ；每个氨基酸残基上升 nm；氢键与氢键之间的间隔相同，交错倾斜。 ；氢键与氢键之间的间隔相同，交错倾斜。 在反平行β-折叠片中，所有的肽段走向相反； 在反平行 折叠片中，所有的肽段走向相反； 折叠片中 Φ=-139°，Ψ=+135°；在纤维轴方向上，重复 ° ° 在纤维轴方向上， 距离为0.7nm；每个氨基酸残基上升 距离为 ；每个氨基酸残基上升0.347nm； ； 氢键与氢键之间的间隔有疏有密，彼此平行。 氢键与氢键之间的间隔有疏有密，彼此平行。 平行β-折叠片一般是大结构 少于 股的很少;而反 平行 折叠片一般是大结构,少于 个β-股的很少 而反 折叠片一般是大结构 少于5个 股的很少 平行β-折叠片中 可少到仅由2个 股组成 折叠片中,可少到仅由 股组成。 平行 折叠片中 可少到仅由 个β-股组成。
3.右手 螺旋是稳定的构象 右手α-螺旋是稳定的构象 右手 α-螺旋构象有右手 螺旋和左手螺旋之分。 螺旋构象有右手α-螺旋和左手螺旋之分 螺旋构象有右手 螺旋和左手螺旋之分。
请思考：右手 螺旋和左手螺旋是对映体吗 螺旋和左手螺旋是对映体吗？ 请思考：右手α-螺旋和左手螺旋是对映体吗？ 在所有螺旋构象中，右手 螺旋是稳定的构象。 螺旋是稳定的构象 在所有螺旋构象中，右手α-螺旋是稳定的构象。左手 α-螺旋能量高，构象不够稳定。 螺旋能量高 螺旋能量高，构象不够稳定。 4.非典型 螺旋 非典型α-螺旋 非典型 1 区别： 区别：形成氢键的 典型α-螺旋 螺旋（ 典型 螺旋（称αⅠ）
因此α-系螺旋有许多不同的螺旋构象。 因此 系螺旋有许多不同的螺旋构象。 系螺旋有许多不同的螺旋构象 螺旋（ ） 螺旋 2.27-螺旋（n=1） 310-螺旋（n=2） 螺旋（ 螺旋 ） 3.613-螺旋（n=3） 4.416-螺旋（n=4） 螺旋（ 螺旋（ 螺旋 ） 螺旋 ）
这些螺旋可用S 这些螺旋可用 N来表示 S-表示每一圈所包含的氨基酸残基数 表示每一圈所包含的氨基酸残基数 N-表示氢键封闭环本身的原子数 表示氢键封闭环本身的原子数
主链二面角
蛋白质三维结构的表示方法
第三节 二级结构 蛋白质二级结构： 蛋白质二级结构：由多肽链主链骨架中各个肽段所形成 的规则的或无规则的构象。 的规则的或无规则的构象。 一、螺旋结构 (一)概述 一 概述 螺旋构象： 螺旋构象：多肽链主链骨架围绕一个轴一圈一圈地上 从而形成一个螺旋式的构象。 升，从而形成一个螺旋式的构象。 整数螺旋 螺旋结构 非整数螺旋 按氢键形成方式不同: 按氢键形成方式不同 螺旋 结构 左手螺旋 α-系螺旋 γ-系螺旋
310-螺旋 螺旋
α-螺旋 螺旋
π-螺旋 螺旋
三 种 螺 旋 构 象 模 型
310-螺旋 螺旋
α-螺旋 螺旋
π-螺旋 螺旋
三种螺旋的圆柱形图：指示主链的走向和 三种螺旋的圆柱形图：指示主链的走向和Cα的位置
折叠股和β-折叠片 二、β-折叠股和 折叠片 折叠股和 折叠股（ 股 （一） β-折叠股（β-股） 折叠股 是一种较伸展的锯齿形的主链构 主链中所有α-C原子的二面 象。主链中所有 原子的二面 角都取Φ=-120±45°， 角都取 ± ° Ψ=+130±30°。 ± ° β-折叠片 β-折叠层 折叠片（ 折叠层） （二） β-折叠片（ β-折叠层） 两条β-折叠股平行排布， 两条 折叠股平行排布， 折叠股平行排布 彼此以氢键相连， 彼此以氢键相连，构成 β-折叠片。 折叠片。 折叠片 平行β-折叠片 平行 折叠片 反平行β-折叠片 反平行 折叠片 两条β-折叠股构成的 折叠片 两条 折叠股构成的β-折叠片 折叠股构成的
π 为4.416-螺旋 螺旋
分别为反平行和 平行β-折叠 折叠。 平行 折叠。 Ⅱ 为扭型 折叠。 为扭型β-折叠 折叠。 C 为胶原蛋白的三股螺旋 ②为二重带 跨图的等值线（从+5到2， 跨图的等值线（ 到 ， 从-5到-3）是指每一螺圈 到 ） 所含的氨基酸数（ ）： ）：+ 所含的氨基酸数（n）： 为右手， 为左手 为左手； 为右手，-为左手；n=2 是无手性的。 是无手性的。 蛋白质的大多数成对二面 角数值， 角数值，都是位于拉式图 的允许区或部分允许区， 的允许区或部分允许区，最大密度接近 60° （Φ=-60°，Ψ=-60°）左右。另一最大密度位于 ° 左右。 左上角。 左上角。
系螺旋中， 在γ-系螺旋中，每个氢键所封闭的环是： 系螺旋中 每个氢键所封闭的环是：
H N C （α C N O
）
α C n
C
封闭环本身的原子数是3n+5 封闭环本身的原子数是 n=1，2，3，…… ， ， ，
O H 5.117-螺旋（n=4）为γ-螺旋 氢键封闭环本身的原子数是 螺旋（ 螺旋,氢键封闭环本身的原子数是 螺旋 ） 螺旋 17(3×4+5=17). ×
相邻螺圈之间 形成氢键维持 螺旋的稳定性
右手螺旋
系螺旋中， 在α-系螺旋中，每个氢键所封闭的环是： 系螺旋中 每个氢键所封闭的环是： O H
C N （ H
α C C
）N n
封闭环本身的原子数是3n+4 封闭环本身的原子数是 n=1，2，3，…… ， ， ，
O
从多肽链的N端出发， 表示在主链骨架上 表示在主链骨架上， 从多肽链的 端出发，n表示在主链骨架上，每个肽单位的 端出发 C=O的氧原子与其前的第 个肽单位的 的氧原子与其前的第n个肽单位的 的氧原子与其前的第 个肽单位的N-H的氢原子生成一个 的氢原子生成一个 氢键。 氢键。
第n个残基 个残基 第n个肽键 个肽键
第n+4个残基 个残基 第n+3个肽键 个肽键
氨基端的前三个肽键内NH 氨基端的前三个肽键内 不能形成α-螺旋氢键 不能形成 螺旋氢键
α-螺旋结构 螺旋结构
2.R侧链的影响 侧链的影响 R侧链对 螺旋的形成和稳定性有较大的影响 侧链对α-螺旋的形成和稳定性有较大的影响 侧链对 螺旋的形成和稳定性有较大的影响.