蛋白质

蛋白质的起泡力 是指蛋白质能产生的界面面积的量。
泡沫稳定性＝泡沫放置30min后的体积÷泡沫的初体积×100
③ 不同蛋白质溶液的起泡力
④蛋白质作为起泡剂的必要条件
必须快速地吸附至气----水界面������ 必须易在界面上展开和重排 必须在界面上形成一层粘合性膜 对具有起泡性蛋白质的要求 a、缺乏二、三级结构的蛋白质分子 b、具有较好的溶解性 c、蛋白质分子之间存在一定的粘着作用力 d、蛋白质分子有一定疏水值
(2)凝胶化作用机制
溶胶状态-------似凝胶状态-------有序的 网络结构状态
沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分
丧失而引起的聚集反应。
絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反
应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的 一种现象。
凝结作用：发生变性的无规聚集反应和蛋白质-蛋
白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起 的聚集反应，定义为凝结作用。
⑤ 影响蛋白质起泡性质的环境因素
A、蛋白质分子的性质与起泡性的关系
有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，而能产生稳定泡沫的蛋白质 往往不具有良好的起泡力。
B、蛋白质浓度（2～8％，正比；超过10％反比） C 、pH 在pI时蛋白质的溶解度很低，形成泡沫数量较少 （泡沫膨胀率较低），但泡沫的稳定性较高。
1. 蛋白质的功能性质概念
功能性质 在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能 的那些蛋白质的物理化学性质。 即指除营养价值外的那些对食品的需宜特性有利的物理化学性质。
水化性质、表面性质、结构性质、感观性质
1. 蛋白质的功能性质概念
食品蛋白质的功能性质分为四个方面： ① 水化性质：取决于蛋白质与水的相互作用，包括水吸收和保 留、湿润性、溶胀性、粘着性、分散性、溶解度和粘度等。 通常与蛋白质的大小、形状和柔顺性有关。 ② 表面性质：与蛋白质的表面张力、乳化作用、起泡特性、成 膜性以及风味结合等有关的性质。 ③ 结构性质：与蛋白质的相互作用有关的性质，如产生弹性、 沉淀、胶凝作用及形成其它结构（面团形成、纤维化等）的 性质。 ④ 感官性质：颜色、气味、适口性、咀嚼感、爽滑度、浑浊度 等。
D、盐
盐析时则显示较好的起泡性质。 盐溶时则显示较差的起泡性质。 NaCl：增加膨胀度和降低泡沫的稳定性 Ca2+:提高泡沫的稳定性，形成 羧--Ca2+--羧 桥键)
E、糖（降低起泡能力，提高泡沫稳定性）
F、脂脂肪破坏蛋白质的起泡性质（消泡剂）
G、温度（泡沫产生前适度热处理有利提高起泡能力，但过渡
8. 凝胶化作用
两类凝胶
凝结块（不透明）凝胶
大量非极性氨基酸残基 疏水性聚集，不溶性聚集体 不可逆凝胶 聚集和网状结构的形成速度高于变性速度
透明凝胶
少量非极性氨基酸残基 变性时形成可溶性复合物 缔合速度低于变性速度 在加热后冷却时才能凝结成凝胶 形成有序的透明的凝胶网状结构
食品蛋白凝胶可分为： 加热后在冷却形成的凝胶，多为热可逆凝胶，如明胶。
高盐，“盐析”
当盐浓度更高时，由于离子的水化作 用争夺了水，导致蛋白质“脱水”， 从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。
4. 溶解度
Bigelow认为，蛋白质的溶解度与氨基酸残基
的平均疏水性（△G0=Σ△G0＇/n）和电荷频率[σ ＝(n++n-)/n]有关，平均疏水性愈小和电荷频率愈 大，蛋白质的溶解度愈大。
• 形成泡沫的方法：
①将气体通过一个多孔分配器鼓入低浓度蛋白质 溶液中产生泡沫 ②在有大量气体存在的条件下，通过打擦或振 荡蛋白质溶液而产生泡沫 ③将高压气体通入蛋白质溶液，突然减压，气 体膨胀形成泡沫。
②蛋白质起泡性质的评价：
泡沫密度、 泡沫强度、 气泡平均直径和直径分布、 蛋白质的起泡能力和泡沫的稳定性。
7. 粘度
(2)影响蛋白质流体粘度特性因素
蛋白质被分散的分子或颗粒的表观直径。 蛋白质----溶剂的相互作用。 蛋白质----蛋白质相互作用。 蛋白质的粘度特性是流体食品（饮料、肉汤、稀奶油 等）的重要功能性质。在流体食品的输送、混合、加热、 冷却和喷雾干燥等加工过程中影响传热传质，必须加以考 虑。
在加热下形成凝胶，多为不透明的热不可逆凝胶，如
蛋清蛋白在加热时形成的凝胶。
由钙等二价金属盐形成的凝胶，如石膏豆腐。
不加热而经部分水解或pH调到等电点而形成的凝胶，
如干酪、酸奶等。
(1)凝胶化作用概念
是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋 白质网络结构的过程。
包括发生变性的蛋白质的无规则聚集反应和 蛋白质-蛋白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相 互作用引起的聚集反应。
• 蛋白质溶解性评价方法：
WSP：水溶性蛋白质 WDP：水可分散蛋白质 PDI：蛋白质分散性指标 NSI：氮溶解指数
1）pH和溶解度
• 大多数的蛋白质在 pH 8－9范围内是高 度溶解的，在4.5-4.8 处溶解度很小。
• 利用这一性质进行蛋 白质提取
2）离子强度与蛋白质溶解度
盐溶效应（Salting in effect） 盐析效应（Salting out effect） 离子强度对蛋白质溶解度的影响可表示为： 在低盐浓度时： 1og S=Ks· μ 在高盐浓度时： 1og S＝－Ksμ+1ogS0 或1og(S/S0)=β-KCs 式中： S0是离子强度为零时的溶解度，
香肠
重组肉制品
9.组织化 （1）概念：
蛋白质的组织化是使可溶性植物蛋白或乳蛋白形成具 嘴嚼性和良好持水性的薄膜或纤维状产品，且在以后的水 合或加热处理中能保持良好的性能。
组织化的蛋白质可以作为肉的代用品或替代物，还可 以用于对动物蛋白进行重组织化(例如对牛肉或禽肉的重 整加工）。
（2）作用方式
(3)蛋白质结合水的能力
当干蛋白质粉Baidu Nhomakorabea相对湿度为90%-95%的水蒸汽达 到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数即为蛋白质结 合水的能力。
α ＝ƒC +0.4 ƒP +0.2 ƒN
α ：水合能力，g水/g蛋白质； ƒC, ƒP , ƒN ：带电的、极性和非极性的分数
带电的氨基酸残基数目越大， 水合能力越大。
酪蛋白粘附乳清蛋白上
牛乳经过90-95℃保温3-5s的热处理可使乳清蛋白 质变性并与酪蛋白反应，这一过程有助于防止脱水收 缩，提高黏度，使乳制品的质量得以提高。
(5)起泡性
①蛋白质的起泡性质 是指蛋白质在汽---液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入 和稳定的能力。 • 典型的食品泡沫的要求： 含有大量气体。 在气相和连续相之间要有较大的表面积。 溶质的浓度在表面高。 要有能涨大，具有刚性或半刚性并有弹性的膜或壁。 有可反射的光，所以看起来不透明。
如果蛋白质表面非极性 残基很多，且形成的疏 水小区很多，则蛋白质 能快速自发地吸附至界 面。
（3）影响蛋白质界面性质的因素
（3）乳化性质
是指吸附于
（正比关系）
（多数蛋白质）
（液体奶加工）
乳清蛋白质的自然状态(左侧)及变性状态(右侧)
乳清蛋白特别是占乳清蛋白总量50%的β - 乳球蛋 白，其热敏性较强，当在65℃加热时，就开始变性， 在90℃温度下保持5分钟则几乎全部变性。
μ为离子强度， Cs为盐的摩尔浓度， β为常数，Ks为盐析常数
离子强度和溶解度
阴离子提高蛋白质溶解度的能力按下列顺序： SO2-4＜F-＜CI-＜Br-＜I-＜CIO4-＜SCN-； 阳离子降低蛋白质溶解度的能力按下列顺序： NH4＋＜K＋＜Na＋＜Li＋＜Mg2＋＜Ca2＋。
低离子强度（＜0.5）—— 电荷屏蔽效应 高比例疏水区域～溶解度下降 高比例亲水区域～溶解度提高 高离子强度（＞1.0）——离子效应 SO42-、 F-～盐析，溶解度降低 ClO4-、SCN-～盐溶，提高溶解度,导致沉淀
2.食品蛋白质在食品体系中的功能作用
功 能 溶解性 粘度 持水性 胶凝作用 粘结-粘合 弹性 乳化 泡沫 脂肪和风味 的结合 食 品 饮料 汤、调味汁 香肠、蛋糕、 肉和奶酪 肉、香肠、面条 肉和面包 香肠、蛋糕 冰淇淋、蛋糕 油炸面圈 蛋白质类型 乳清蛋白 明胶 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白 肌肉蛋白和乳蛋白 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白 肌肉蛋白，谷物蛋白 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白 鸡蛋蛋白，乳清蛋白 谷物蛋白
水化性质
结构性质
表面性质
感观性质
3. 蛋白质的水合性质
(1)概念 • 蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、Gln的酰胺基、 Ser、Thr和非极性残基团与水分子相互结合的性质。 • 蛋白质水合性质与食品的功能性： 如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性 等，都取决于水-蛋白质的相互作用。
3)温度和溶解度
T<40℃
温 度 升 高
T>40℃
温 度 升 高
溶解度增大
溶解度减少
一些高疏水性蛋白质，像β-酪蛋白和一些 谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关 。
5. 蛋白质的界面性质
(1)概念 指蛋白质能自发地移至汽-水界面或油-水界面的性质。 (2)具有界面性质的蛋白质必要条件 能否快速地吸附至界面 能否快速地展开并在界上面再定向 能否形成经受热和机械运动的膜
(4)蛋白质水合过程
A.未水合蛋白；
B.带电基团的初始水合； C.在接近极性和带电部位形 成水簇； D.在极性表面完成水合作用； E.非极性小区的水合形成单 分子层覆盖； F.蛋白质-缔合水与体相水 桥；
G.完成流体动力学作用
(4)各种蛋白质的水合能力
(5)蛋白质水合性质的测定方法
①相对湿度法：测定一定水活度aW时所吸收或丢 失的水量，该法可以用于评价蛋白粉的吸湿性和 结快现象。 ②溶涨法：将蛋白质粉末置于下端连有刻度毛细管 的沙芯玻璃过滤器上，让其自发吸收毛细管中的 水，即可测定水合作用的速度和程度。 ③过量水法：让溶解度低的蛋白质与过量水接触， 采用过滤、离心或挤压等方法除去过量水。 ④水饱和法：测定饱和溶液所需的水量。
pH＝ pI 水合作用最低 高于或低于pI，水合作用增强 （净电荷和推斥力增加） pH 9-10时水合能力较大
3）蛋白质浓度
5－10％，浓度，水合作用 15－20％，Pr沉淀
4）离子的种类和浓度
低盐，“盐溶”
在低盐浓度（＜0.2mol/L）时，离子 同蛋白质荷电基团相互作用而降低相 邻分子的相反电荷间的静电吸引，从 而有助于蛋白质水化和提高其溶解度， 这叫盐溶效应。
(6)影响蛋白质结合水的环境因素
蛋白质的浓度（正比） 温度
（反比， 变性高10％）
蛋白质 结合水
pH（等电点）
盐的种类
钠有利，钙镁不利
离子强度
（低有利，高不利）
1） 温度
蛋白质结合水的能力一般随温度升高而降低，这 是因为降低了氢键作用和离子基团结合水的能力,使 蛋白质结合水的能力下降。
2） pH
风味物质和蛋白质的结合，蛋白质的构
象发生了变化。如：进入蛋白质内部破
坏蛋白质的疏水相互作用；醛类化合物 能与赖氨酸残基结合等。所以，任何能 够影响蛋白质构象的因素都将影响到与 风味物质结合。
(2)影响蛋白质与风味结合的因素
水（能促进极性挥发物的结合而对非极性化合物没有影响）
温度（蛋白质热变性一般导致对挥发性物质的结合增强） pH （碱性pH比酸性pH更能促进蛋白质与风味物质结合） 盐：（盐溶类盐由于使疏水相互作用去稳定，降低风味结合， 而盐析类盐提高风味结合） 化学改性（二硫键打开有利于风味物质结合，降解不利于与 风味物质结合） 酶（蛋白质经酶彻底水解将会降低它对挥发性物质的结合）
凝胶化作用：是指变性的蛋白质分子聚集并形成
有序的蛋白质网络结构过程。
(3)凝胶化的相互作用
氢键、静电相互作用——可逆凝胶（明胶）
疏水相互作用——不可逆凝胶（蛋清蛋白）
二硫键——不可逆凝胶（乳清蛋白）
金属离子的交联相互作用
(4)影响蛋白质凝胶化作用的因素
溶液的pH 蛋白质的浓度
金属离子
(5)蛋白质凝胶化作用在食品加工中的应用 果冻 豆腐
热处理会损害起泡能力）。
H、搅打（有利，过度不利）过度激烈搅打也会导致泡沫稳定
性降低。
6. 与风味物质结合
(1)蛋白质与风味之间的相互作用
干蛋白粉 范德华力 氢键 蛋白粉空隙 物理截留 共价键 静电力 液态或高水分食品中蛋白质 非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用 通过氢键相互作用 静电相互作用 醛类化合物通过共价键结合至赖氨酸残基上 仅仅是非共价键结合部分能贡献于蛋白质的产品的香气和味道