05第五章 酶

  1. 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性,平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
  2. 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
  3. 3、如文档侵犯您的权益,请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间:9:00-18:30)。

6.非竞争性抑制剂作用的动力学特点是: A. Km↑, Vmax↑ B. Km↓, Vmax↓ C. Km不变, Vmax↓ D. Km不变, Vmax不变 E. Km↓, Vmax↑
6. C, 非竞争性抑制有些抑制剂不影响底 物和酶结合,即抑制剂与酶活性中心外 的必需基团结合,抑制剂既与E结合,也 与ES结合,但生成的ESI复合物是死端复 合物,不能释放出产物 ,因此 Km不变, Vmax↓
25.有机砷化合物对酶的抑制作用,可用下 列哪种方法解毒: A.加入过量的半胱氨酸 B.加入过量的GSH C.加入过量的甲硫氨酸 D.加入过量的二巯基丙醇 E.超滤
25.D,有机砷化合物是与酶的巯基结合产 生抑制作用,要恢复其活性,应加入过 量的二巯基丙醇(BAL), BAL含有2个 -SH基,在体内达到一定浓度后,可使 巯基酶活性恢复。
2. E, 结合酶是由蛋白质部分和非蛋白质部 分组成,其中蛋白质部分称为酶蛋白, 非蛋白质部分称为辅助因子。辅助因子 包括小分子有机化合物或金属离子。酶 蛋白与辅助因子组合成全酶(即全酶= 酶蛋白+辅助因子)。酶蛋白和辅助因 子单独存在无活性,只有组合成全酶才 有活性。酶蛋白决定其催化反应的特异 性,辅助因子决定其反应的类型和性质。
10. B,酶原的激活过程是酶原在另一蛋白 水解酶的催化下,切除部分肽段或氨基 酸残基导致分子构象改变,进而形成或 暴露酶的活性中心。
11.酶的活性中心是指: A.酶分子与底物结合的部位 B.酶分子结合底物并发挥作用的关键性三 维结构区 C.酶分子催化底物变成产物的部位 D.酶分子上的几个必需基团 E.酶分子中心部位的一种特殊结构
5. Km是指: A.当速率为最大反应速率一半时的酶浓度 B.当速率为最大反应速率一半时的底物浓 度 C.当速率为最大反应速率一半时的抑制剂 浓度 D.当速率为最大反应速率一半时的PH E.当速率为最大反应速率一半时的温度
5. B,当速率为最大反应速率一半时的底物 浓度称为Km。 Km是酶的特征性常数。
4.酶的比活性是指: A. 每秒钟每个酶分子转换底物的微摩尔 数 B. 每毫克酶蛋白所含的酶活性单位数 C. 一定重量的酶制剂所具有的酶单位数 D. 在特定条件下,1分钟内催化形成 1µmol产物的酶量 E. 一定体积的酶制剂所具有的酶单位数
4. B,每毫克酶蛋白所含的酶单位数称为酶 的比活性。
19.B,磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似, 后者是二氢叶酸合成酶的底物,磺胺类药物则 是该酶的竞争性抑制剂,可抑制二氢叶酸的合 成,进而达到抑菌作用。人类可直接利用食物 中叶酸,因此人体内核酸合成不受磺胺类药物 的干扰。
20. 下列哪一项不是辅酶的功能? A. 转移基团 B. 传递氢 C. 传递电子 D. 某些物质分解代谢时的载体 E. 决定酶的专一性
2.全酶是指: 全酶是指: 全酶是指 A.酶蛋白 底物复合物 酶蛋白—底物复合物 酶蛋白 B.酶蛋白 抑制剂复合物 酶蛋白—抑制剂复合物 酶蛋白 C.酶蛋白 别构剂复合物 酶蛋白—别构剂复合物 酶蛋白 D.酶蛋白的无活性前体 酶蛋白的无活性前体 E.酶蛋白 辅助因子复合物 酶蛋白—辅助因子复合物 酶蛋白
14.在一个简单的米氏酶促反应中,当 [S] ﹤﹤Km 时: A.反应速率难以测定 B.反应速率最大 C.增加酶浓度,反应速率显著变大 D.反应速率与底物浓度成正比 E. [S] 增加,Km值也随之变大
14. D,在一个简单的米氏酶促反应中,当 [S] ﹤﹤Km 时, 反应速率与底物浓度成正 比,即矩形双曲线的直线阶段。
16. A,有一些不可逆抑制剂与酶分子的巯基 结合,如低浓度的重金属离子(Hg2+、 Ag2+、Pb2+、As3+)等,能抑制体内巯基 酶的活性发生不可逆抑制作用。有机汞可 与巯基结合发生不可逆抑制作用。
17. 酶分子经磷酸化作用进行的化学修饰主 要发生在哪个氨基酸上? A. Phe B. Cys C. Lys D. Trp E. Ser
8.酶的竞争性抑制剂具有下列那种动力学 效应: A.Vmax不变,Km增大 B. Vmax减小,Km不变 C. Vmax不变,KKm减小 D. Vmax和Km都不变 E. Vmax增大,Km不变
8.A,有些物质与酶的底物结构相似,可与底物竞 争酶的活性中心,阻碍酶与底物结合而使酶的 活性降低,这种抑制作用称为竞争性抑制,由 于抑制剂与底物结构相似,并与酶结合是可逆 的,因此其抑制程度取决于底物及抑制剂的相 对浓度,即反应体系中,如果增加底物浓度, 可降低甚至解除抑制剂的抑制作用, 因此 Vmax不变,Km增大。
9.如果要求酶促反应 v=Vmax×80%,则[S]应 为Km的倍数是: A. 4.5 B.9 C.4 D.5 E.80
9.C , v=Vmax×80%
Vmax [ S ] Km + [ S ] = Vmax × 80%
wk.baidu.com经运算[s]= 4 km
10.酶原激活的实质是: A.激活剂与酶结合时酶激活 B.酶原分子一级结构发生改变从而形成或 暴露出酶的中心 C.酶蛋白的变构效应 D.酶原分子发生共价修饰
28.别构效应物与酶的哪一部位结合? A. 活性中心以外的调节部位 B. 酶的苏氨酸残基 C. 酶活性中心的底物结合部位 D. 任何部位 E. 别构效应物与酶的辅助因子的结合部位 相同
28.A 细胞内一些代谢物(别构效应物)能 与某些酶分子活性中心以外的某一部位 以非共价键可逆结合,使酶构象发生改 变并影响其催化活性,进而调节代谢反 应速率,这种现象为别构调节。
15.有机磷农药所结合的胆碱酯酶上的基团 是指: A. —OH B. —COOH C. —CH3 D. —NH2 E. —SH
15. A,胆碱酯酶活性中心的丝氨酸羟基是该 酶的重要必需基团,有机磷农药能与其结 合,造成乙酰胆碱的堆积,引起副交感神 经兴奋症状。
16.有机汞化合物能抑制: A.巯基酶 B.胆碱脂酶 C.碱性酶 D.含—S—S—的酶 E.羟基酶
18. A,酶的不可逆抑制是一些抑制剂与酶的 活性中心的必需基团以共价键结合,使 酶失活,这种抑制剂不能用简单的透析、 超滤等物理方法除去。
19.磺胺药物治病原理是: A.细菌生长某必需酶的非竞争性抑制剂 B.细菌生长某必需酶的竞争性抑制剂 C.分解细菌的分泌物 D.细菌生长某必需酶的不可逆抑制剂 E.直接杀死细菌
13.酶原激活的生理意义是: A.加速代谢 B.促进生长 C.避免自身损伤 D.恢复酶活性 E.保护酶的活性
13. C,消化道蛋白酶以酶原形式分泌,避免了胰 腺细胞和细胞外间质的蛋白被蛋白酶水解而破 坏,避免自身损伤,并保证酶在特定环境及部位 发挥其催化作用。正常情况下血管内凝血酶原 不被激活,则无血液凝固发生,保证血流通畅 运行。一旦血管破损,凝血酶原激活成凝血酶, 血液凝固发生催化纤维蛋白酶原变成纤维蛋白 阻止大量失血,而起保护作用。因此酶原激活 有重要的生理意义。
第五章 酶
(Enzymes)
1.在生理条件下,下列哪种氨基酸可为 在生理条件下, 在生理条件下 多种酶活性中心提供酸碱催化基团? 多种酶活性中心提供酸碱催化基团? A. Asp B. Glu C. Lys D. Ser E. His
1. E, 酶分子中只有部分基团与酶活性有关, 称作酶的必需基团(essential group)。 常见的必需基团有丝氨酸残基的羟基、 组氨酸残基的咪唑基、半胱氨酸的巯基、 酸性氨基酸残基的羧基如谷氨酸的γ-羧 基等。组氨酸残基的咪唑基的pKa约为6, 在体内pH 7时其酸碱形式比例接近,故 可同时作为质子供体或受体,因此组氨 酸残基的咪唑基是最重要的酸碱催化基 团,是许多酶活性中心的必需基团之一。
11.B,酶蛋白分子中能与底物特异结合并发
挥催化作用,将底物转变为产物的部位 称为酶的活性中心(active center)或活 性部位(active site)。
12.酶促反应的初速率: A.与[E]成正比 B.与[S]无关 C.与[I]成正比 D.与Km成正比 E.与温度成正比
12. A,酶促反应的初速率是指反应开始时的 速率,即反应速率与反应时间呈正比阶 段,即随酶浓度增加而反应速率增高阶 段。采用初速率可避免反应进行过程中 因底物浓度消耗而导致速率下降,或因 反应产物堆积、酶被饱和及部分酶失活 而造成的反应速率下降等 。
17. E,酶分子化学修饰的主要形式是磷酸 化/脱磷酸化作用,主要发生在Ser的- OH上,还有Thr,Tyr的-OH上,使酶活性 发生改变,是酶活性调节的主要方式。
18.酶的不可逆抑制的机制是由于: A.抑制剂与酶的活性中心以共价键结合 B.抑制剂与酶的必需基团结合 C.抑制剂与酶表面的极性基团结合 D.抑制剂使酶蛋白变性 E.抑制给与活性中心的次级键结合
3.尼克酰胺在体内的活性形式是: 尼克酰胺在体内的活性形式是: 尼克酰胺在体内的活性形式是 A. TPP B. NAD+ C. FAD D. CoQ E. CoA
3. B,尼克酰胺是维生素PP,又称为抗癞皮病 因子。在体内经几步反应与核糖、磷酸、 腺嘌呤组成NAD+(尼克酰胺腺嘌呤二核 苷酸,辅酶I )和NADP +(尼克酰胺腺嘌 呤二核苷酸磷酸,辅酶Ⅱ),作为脱氢酶 的辅酶。在反应中起传递氢原子或电子作 用。
20. E,决定酶专一性的是酶蛋白部分,而不 是辅酶部分。转移基团,传递氢,传递 电子等辅酶的功能。
21.米氏酶的酶促反应呈现速率对底物浓度 的双曲线关系,较合理的解释是: A.中间产物学说 B.锁—钥学说 C.诱导契合学说 D.协同效应 E.邻近定向效应
21.A,米氏酶的酶促反应呈现速率对底物浓 度的双曲线关系,较合理的解释是中间产 物学说。 该学说认为酶促反应形成酶- 底物复合物(ES),即中间产物,然后此 复合物再分解为产物和游离的酶。ES复合 物生成是酶促反应中十分重要的步骤,其 与产物生成速率有关,凡是影响ES复合物 生成的因素都可影响底物变成产物的速率。
7.酶的化学修饰: A. 是酶促反应 B. 活性中心的结合部位发生变化后与底物 的结合能力加强或减弱 C. 活性中心的催化基团发生变化后酶的催 化活性发生改变 D. 是不可逆的共价反应 E. 只有磷酸化、去磷酸化
7.A,酶的化学修饰是酶蛋白肽链上的某些基团可 在另一种酶的催化下,与某些化学基团发生可 逆的共价结合,引起酶分子结构改变而影响酶 的活性称为共价修饰(covalent modification), 也称为化学修饰(chemical modification)。酶 的可逆的共价修饰包括磷酸化和去磷酸化,甲 基化和去甲基化,腺苷化和去腺苷化,尿苷化 和去尿苷化,核糖化和去ADP-核糖化等。
相关文档
最新文档