第五章酶第一,二节

COOH
乳 酸 脱 氢 酶
H O C H +N A D +
CO +N A D H+H +
C3H
C3H
乳酸
丙酮酸
(2) 转移酶 • 催化底物之间进行某些基团转移或交换的酶类。
例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
例：
No 邻苯二酚氧化酶（EC 1.10.3.1，邻苯二酚：氧氧化酶）
OH
O
OH邻苯二酚氧化酶
O
2
+ O2
邻苯二酚
Imag 2
+ 2H2O
邻苯醌
b. 脱氢酶类：直接催化底物脱氢
No A·2H + B
A + B·2H
例：乳酸脱氢酶（EC 1.1.1.27，L-乳酸：NAD+氧化还原酶）
Imag COOH
(对空间结构有严格的要求) 乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着理论。
D(-)乳酸由于-OH、 -COOH的位置正好相反，因此造 成与酶的三个基团不能完成结合，故而不能受酶的催 化。
3．高度的不稳定性，酶易失活
多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在 温和的条件下，如中性pH、常温和常压下进行 。强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。
酶在完成催化反应时，首先与底物结合 形成酶-底物复合物（中间产物），此产物再 分解为产物和游离的酶，从而完成了催化反 应。
E+S k1 ES k3 E+P k2
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2. 中间产物学说与诱导契合假说
锁钥学说：将酶的活性中心比喻作锁孔，底物分 子象钥匙，底物能专一性地插入到酶的活性中心。
诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底 物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这 样就使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与 底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
酶专一性的“锁钥学说”
酶专一性的“诱导契合学说 ”
酶-底物诱导契合作用
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三、酶的命名与分类
1. 酶的命名
酸
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2. 酶的分类
国际分类
（1）氧化-还原酶
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶和氧化酶。 如，乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
No a. 氧化酶类：催化底物脱氢，并氧化生成H2O或H2O2 。
2A·2H+O2
2A+2H2O
A·2H+O2
Hale Waihona Puke Baidu
A+H2O2
Imag
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二、酶促反应的特点与机制
(一) 酶促反应的特点
酶与一般催化剂的共性 1．只能催化热力学允许的反应 可以发生的反应 2．不改变化学反应平衡常数
酶只催化热力学允许的化学反应，只能加速可逆 反应的进程，而不改变反应的平衡点，作用是缩短 反应达到平衡所需的时间。 3．本身反应前后无变化
酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质 和量的改变。
O
NH2
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2、转移酶类
催化基团的转移
AR+ B
A +BR
例：谷丙转氨酶（GPT）（EC 2.6.1.2，L-丙氨酸： α—酮戊二酸氨基转移酶）
No
Imag
（3）水解酶
• 催化底物进行水解的酶类。 • 主要包括淀粉酶、蛋白酶、蔗糖酶及脂肪酶等
。 • 例如，脂肪酶(Lipase)催化脂的水解反应
(1)、习惯命名法: 1. 根据其催化底物来命名； 2. 根据所催化反应的性质来命名； 3. 结合上述两个原则来命名； 4. 有时在这些命名基础上加上酶的来
源或其它特点。
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(2)国际系统命名法
• 系统名称包括底物名称、构型、反应性 质，最后加一个酶字。例如：
习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨
活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物 反应过程
酶促反应活化能的改变
酶的催化特性具体表现
1. 高度的催化效率 酶催化效率比非催化反应高108 — 1020倍；比一
般催化剂高107 — 1013倍。 如：碳酸酐酶，每摩尔每分钟能转化3．5×107摩尔
第五章 酶 Enzyme
第五章 酶
第一节 酶的概念 第二节 酶的分子结构与功能 第三节 影响酶促反应的因素 第四节 酶与医学的关系
第一节 酶的概述
一、酶的相关概念
✍酶是一类由活性细胞产生的具有催化能力的一
类特殊蛋白质。简单说，酶是一类由活性细胞产 生的生物催化剂。
酶促反应 :由酶催化的反应 底物 :被酶催化的物质 产物 :生成物质 酶的活性 :酶所具有的催化能力 酶丧失 :酶催化能力的丧失
R C O O C H 2 C H 3H 2 O R C O O HC H 3 C H 2 O H
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(4) 裂解酶 • 裂解酶催化从底物分子中移去一个基团或 原子形
成双键的反应及其逆反应。 • 主要包括醛缩酶、水化酶、脱羧酶及脱氨酶等。 • 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。
H O O C C H = C H C O O H H 2 OH O O C C H 2 C H C O O H O H
底物或每秒钟6×105摩尔底物。
2.高度的专一性
作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有 一定的要求，即一种酶只作用于一种或一类特 定的底物。酶的专一性分为两大类：
绝对专一性：只能作用于特定结构的底物，进 行一种专一的反应，生成一种特
定结构的产物。
相对专一性：作用于一类化合物或一种化学键 。
立体结构专一性：作用于立体异构体中的一种。
4．酶活性的可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断 变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方 面的调节。 • 对酶生成与降解量的调节 • 酶催化效力的调节 • 通过改变底物浓度对酶进行调节等
(二)、酶促反应机制（工作原理）
1. 酶比一般催化剂能更有效地降低反应
活化能。
底物分子从初态转变到活化态所需的 能量，称为“活化能”。
酶和普通催化剂一样，加速反应的作 用都是通过降低反应的活化能实现的 。
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酶的催化机理是降低活化能
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酶促反应活化能的改变
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物 反应过程
(二)、酶促反应机制（工作原理）
2. 中间产物学说与诱导契合假说 中间产物学说（中间复合物学说）