无机元素的生物学效应62页
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性。这是金属离子通过蛋白分子发挥自身生物学效应的基础
之一。
由于蛋白质在几乎所有的生物过程中都起着极其重要 的作用，因此研究蛋白质的结构与功能的关系是从分子水 平上去认识生命现象的一个重要方面。
从氨基酸到肽，体现了从量变到质变的飞跃，从简单 的多肽到蛋白质又是一个飞跃。蛋白质已不是一种简单的 有机化合物。蛋白质的分子量可高达l06，小的也在104以 上。蛋白质结构十分复杂，除氨基酸组成序列这种一级结 构之外，还有更高级的二级、三级以及四级结构。
一 酶的分类
酶分为两类： 单纯蛋白酶； 结合蛋白酶。
前者只含蛋白质； 后者由酶蛋白和辅基(或辅酶)两部分所组成。 酶蛋白指的是酶分子中的蛋白质部分； 辅基或辅酶是酶中的非蛋白质部分，它们可以是一些 小分子的有机物或金属离子，如维生素B12、血红素、Zn2＋ 等。辅基与酶蛋白结合牢固，不易分离；而辅酶与酶蛋白 结合疏松，用透析的方法就可使其分离。
生物配体大体可分为三类： (1) 简单阴离子如F－、Cl－、Br－、I－、OH－、SO42－、 HCO3－和HPO42－等； (2) 小分子物质如水、氢气、氨、卟啉、咕啉、核苷酸 和氨基酸等； (3) 大分子物质如蛋白质、多糖和核酸等。
11.1.1 氨基酸、多肽和蛋白质
蛋白质是是由L型的α－氨基酸通过肽键－CONH－组合而
11.1 生物分子
一个活的机体必须具有信息传递、生殖、新陈代谢、调 节和适应环境等功能。从化学角度上看，这些功能无非是生 物分子之间有组织的化学反应的表现，无机元素的生物学效 应大多是通过与生物分子的相互作用而发生的。在大多数情 况下，金属元素在生物体内不以自由离子形式存在，而是与 配体形成生物分子金属配位化合物。因此，在本质上金属元 素与生物分子的作用都属于配位化学范畴。那些存在于生物 体内、具有生物功能并与金属配位的配位体称为生物配体。
二 酶的作用机理学说
1 锁钥学说 锁钥学说认为酶与底物的关系如同锁和钥匙的关系一 样。酶分子像一把锁，而底物像一把钥匙。当酶和底物的 空间构像正好能相互完全弥合时，才能像钥匙将锁打开一 样，产生相互作用。 这种比喻一方面说明了酶催化的专一性，另一方面也 说明了酶与其作用的底物之间的复杂空间关系。
成。蛋白质可降解为较小的肽，肽进一步水解成为氨基酸。
在氨基酸分子HOOC－CH－R中，侧链R可以是羟基、巯
NH2
基、苯环、烃基和杂环等。正是具有不同特征侧链的氨基酸的不 同排列顺序，才形成了各种各样的具有不同生物功能的蛋白质。
一个氨基酸的α－羧基与另一氨基酸的α－氨基通过脱水缩合 一 形个 成氨 而基 使酸 两的 个α-氨羧 基 基与 酸另 连一 接氨 起基 来酸 的 ：α-氨 基 通 过 脱 水 缩 合 形 成 肽 键
成的化合物的叫多肽。蛋白质就是由成百上千个氨基酸通过
肽键连接起来的多肽链。多肽链中相当于氨基酸的单元结构
称为氨基酸残基。
一个氨基酸至少有两种可电离的基团——氨基和羧基。 它们通常形成两性离子。在多肽和蛋白质分子中，除相邻氨
基 酸 残 基 之 间 所 形 成 的 肽 键 之 外 ， 还 有 末 端 － NH3 ＋ 基 和 －COO－基及侧链基团。这些基团都有能键合金属离子的活
肽键
H R2
酸连接起来。由两个氨基酸形成的化合物称为二肽，由多个氨基酸形成的化合物的
R 1 的αH -2 羧 N 基 － 与 C H 另 － 一 C 氨 O O 基H 酸＋ 的H α-2氨 N － 基C 通 H 过 － 脱 C O 水 O 缩 H 合形 － H 成 2O 肽键H 2N － C H － C － N － C H
而 使 － 两 C个 OO 氨 H基 ＋ 酸 连 H接 2N起 －来 CH。 － 由 C两 OO 个 H氨 R基 2－酸 H2形 O成 的 H化 2N 合 － 物 CR称 H 1为 －肽 二 CO－ 键 肽 N， －由 C多 H－ 个 C氨 O基 OH 酸 形 成
肽键
H 源自文库2
连接起来。 由由 两两个个氨氨基 基酸 酸形 形成成的的化合 化物 合称物为称二肽 为， 二由肽多，个氨 由基 多酸个形氨成基的化 酸合 形物的
R 1 酸的αH -2 羧 N 基 － 与 C H 另 － 一 C 氨 O O 基H 酸＋ 的H α-2氨 N － 基C 通 H 过 － 脱 C O 水 O 缩 H 合形 － H 成 2O 肽键H 2N － C H － C － N － C H
而 H使 － 两 C个 OO 氨 H基 ＋ 酸 连 H接 2N起 －来 CH。 － 由 C两 OO 个 H氨 R基 2－酸 H2形 O成 的 H化 2N 合 － 物 CR称 H 1为 －肽 二 CO－ 键 肽 N， －由 C多 H－ 个 C氨 O基 OH 酸 形
在已发现的3 000多种酶中，有1/4至1/3需要金属离子 参与才能充分发挥它们的催化功能。
按照酶对金属亲合力的大小，可以将这些酶划分为金 属酶和金属激活酶。
金属酶中的酶蛋白与金属离子结合得比较牢固且金属
离子处于酶的活性中心。
金属激活酶与金属离子的结合不如金属酶牢固，且金
属离子不在酶的活性中心处。
在提取分离过程中，金属酶一般不会发生金属离子的 解离丢失现象，而金属激活酶则常要发生金属离子的解离。 金属离子丢失会导致酶活性消失，不过在加入适当金属离 子后，酶的活性一般可以重新获得。
金属离子在活化各种酶时的功能大致可以归结为： (1) 固定酶蛋白的几何构型，以保证只有特定结构的 底物才可与之结合； (2) 通过与底物和酶蛋白形成混合配合物而使底物与 酶蛋白相互靠近，从而有助于酶蛋白发生作用； (3) 在反应中作为电子传递体，使底物被氧化或被还 原。
11.1.2 酶
酶是一类特殊的具有专一催化活性的蛋白质。通常按 其所作用的底物的名称来命名，所谓底物是指与酶作用的 化合物。如催化H2O2分解的酶称为过氧化氢酶。与人工催 化剂相比，酶的催化效率高，具有高度的专一性，反应条 件温和。不同细胞内的酶系统不同，而且不同的酶系统又 有不同的生物控制系统，从而保证了生物体内的反应在规 定部位按规定程序和规定程度进行，确保生命活动的高度 有序性。
之一。
由于蛋白质在几乎所有的生物过程中都起着极其重要 的作用，因此研究蛋白质的结构与功能的关系是从分子水 平上去认识生命现象的一个重要方面。
从氨基酸到肽，体现了从量变到质变的飞跃，从简单 的多肽到蛋白质又是一个飞跃。蛋白质已不是一种简单的 有机化合物。蛋白质的分子量可高达l06，小的也在104以 上。蛋白质结构十分复杂，除氨基酸组成序列这种一级结 构之外，还有更高级的二级、三级以及四级结构。
一 酶的分类
酶分为两类： 单纯蛋白酶； 结合蛋白酶。
前者只含蛋白质； 后者由酶蛋白和辅基(或辅酶)两部分所组成。 酶蛋白指的是酶分子中的蛋白质部分； 辅基或辅酶是酶中的非蛋白质部分，它们可以是一些 小分子的有机物或金属离子，如维生素B12、血红素、Zn2＋ 等。辅基与酶蛋白结合牢固，不易分离；而辅酶与酶蛋白 结合疏松，用透析的方法就可使其分离。
生物配体大体可分为三类： (1) 简单阴离子如F－、Cl－、Br－、I－、OH－、SO42－、 HCO3－和HPO42－等； (2) 小分子物质如水、氢气、氨、卟啉、咕啉、核苷酸 和氨基酸等； (3) 大分子物质如蛋白质、多糖和核酸等。
11.1.1 氨基酸、多肽和蛋白质
蛋白质是是由L型的α－氨基酸通过肽键－CONH－组合而
11.1 生物分子
一个活的机体必须具有信息传递、生殖、新陈代谢、调 节和适应环境等功能。从化学角度上看，这些功能无非是生 物分子之间有组织的化学反应的表现，无机元素的生物学效 应大多是通过与生物分子的相互作用而发生的。在大多数情 况下，金属元素在生物体内不以自由离子形式存在，而是与 配体形成生物分子金属配位化合物。因此，在本质上金属元 素与生物分子的作用都属于配位化学范畴。那些存在于生物 体内、具有生物功能并与金属配位的配位体称为生物配体。
二 酶的作用机理学说
1 锁钥学说 锁钥学说认为酶与底物的关系如同锁和钥匙的关系一 样。酶分子像一把锁，而底物像一把钥匙。当酶和底物的 空间构像正好能相互完全弥合时，才能像钥匙将锁打开一 样，产生相互作用。 这种比喻一方面说明了酶催化的专一性，另一方面也 说明了酶与其作用的底物之间的复杂空间关系。
成。蛋白质可降解为较小的肽，肽进一步水解成为氨基酸。
在氨基酸分子HOOC－CH－R中，侧链R可以是羟基、巯
NH2
基、苯环、烃基和杂环等。正是具有不同特征侧链的氨基酸的不 同排列顺序，才形成了各种各样的具有不同生物功能的蛋白质。
一个氨基酸的α－羧基与另一氨基酸的α－氨基通过脱水缩合 一 形个 成氨 而基 使酸 两的 个α-氨羧 基 基与 酸另 连一 接氨 起基 来酸 的 ：α-氨 基 通 过 脱 水 缩 合 形 成 肽 键
成的化合物的叫多肽。蛋白质就是由成百上千个氨基酸通过
肽键连接起来的多肽链。多肽链中相当于氨基酸的单元结构
称为氨基酸残基。
一个氨基酸至少有两种可电离的基团——氨基和羧基。 它们通常形成两性离子。在多肽和蛋白质分子中，除相邻氨
基 酸 残 基 之 间 所 形 成 的 肽 键 之 外 ， 还 有 末 端 － NH3 ＋ 基 和 －COO－基及侧链基团。这些基团都有能键合金属离子的活
肽键
H R2
酸连接起来。由两个氨基酸形成的化合物称为二肽，由多个氨基酸形成的化合物的
R 1 的αH -2 羧 N 基 － 与 C H 另 － 一 C 氨 O O 基H 酸＋ 的H α-2氨 N － 基C 通 H 过 － 脱 C O 水 O 缩 H 合形 － H 成 2O 肽键H 2N － C H － C － N － C H
而 使 － 两 C个 OO 氨 H基 ＋ 酸 连 H接 2N起 －来 CH。 － 由 C两 OO 个 H氨 R基 2－酸 H2形 O成 的 H化 2N 合 － 物 CR称 H 1为 －肽 二 CO－ 键 肽 N， －由 C多 H－ 个 C氨 O基 OH 酸 形 成
肽键
H 源自文库2
连接起来。 由由 两两个个氨氨基 基酸 酸形 形成成的的化合 化物 合称物为称二肽 为， 二由肽多，个氨 由基 多酸个形氨成基的化 酸合 形物的
R 1 酸的αH -2 羧 N 基 － 与 C H 另 － 一 C 氨 O O 基H 酸＋ 的H α-2氨 N － 基C 通 H 过 － 脱 C O 水 O 缩 H 合形 － H 成 2O 肽键H 2N － C H － C － N － C H
而 H使 － 两 C个 OO 氨 H基 ＋ 酸 连 H接 2N起 －来 CH。 － 由 C两 OO 个 H氨 R基 2－酸 H2形 O成 的 H化 2N 合 － 物 CR称 H 1为 －肽 二 CO－ 键 肽 N， －由 C多 H－ 个 C氨 O基 OH 酸 形
在已发现的3 000多种酶中，有1/4至1/3需要金属离子 参与才能充分发挥它们的催化功能。
按照酶对金属亲合力的大小，可以将这些酶划分为金 属酶和金属激活酶。
金属酶中的酶蛋白与金属离子结合得比较牢固且金属
离子处于酶的活性中心。
金属激活酶与金属离子的结合不如金属酶牢固，且金
属离子不在酶的活性中心处。
在提取分离过程中，金属酶一般不会发生金属离子的 解离丢失现象，而金属激活酶则常要发生金属离子的解离。 金属离子丢失会导致酶活性消失，不过在加入适当金属离 子后，酶的活性一般可以重新获得。
金属离子在活化各种酶时的功能大致可以归结为： (1) 固定酶蛋白的几何构型，以保证只有特定结构的 底物才可与之结合； (2) 通过与底物和酶蛋白形成混合配合物而使底物与 酶蛋白相互靠近，从而有助于酶蛋白发生作用； (3) 在反应中作为电子传递体，使底物被氧化或被还 原。
11.1.2 酶
酶是一类特殊的具有专一催化活性的蛋白质。通常按 其所作用的底物的名称来命名，所谓底物是指与酶作用的 化合物。如催化H2O2分解的酶称为过氧化氢酶。与人工催 化剂相比，酶的催化效率高，具有高度的专一性，反应条 件温和。不同细胞内的酶系统不同，而且不同的酶系统又 有不同的生物控制系统，从而保证了生物体内的反应在规 定部位按规定程序和规定程度进行，确保生命活动的高度 有序性。