生物化学名词解释整理
(完整版)生物化学名词解释大全
第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
生物化学部分名词解释
生物化学部分名词解释生物化学是一门研究生物体内化学成分和化学过程的学科，通过对生物体内分子结构、化学反应和能量转化等方面的研究，揭示生命现象的化学基础。
本文将对一些生物化学中常见的名词进行解释，帮助读者更好地理解这一学科。
1. 蛋白质（Protein）蛋白质是由氨基酸组成的多肽链，是生物体内最基本的有机大分子。
它在细胞组织、骨骼、肌肉和酶等方面起着重要的结构和功能作用。
蛋白质的组成和结构决定了其功能和性质。
2. 核酸（Nucleic Acid）核酸是生物体内携带和传递遗传信息的大分子，包括DNA（脱氧核酸）和RNA（核糖核酸）两种类型。
DNA是构成基因的主要材料，携带了生物个体的遗传信息。
RNA则在基因表达和蛋白质合成过程中起作用。
3. 酶（Enzyme）酶是一类能够催化生物体内化学反应的蛋白质，其作用方式是降低反应的活化能，加快反应速率。
酶在生物体内参与了各种代谢过程，如消化、呼吸和免疫等，是维持生命活动的重要催化剂。
4. 代谢（Metabolism）代谢是生物体内化学反应的总体称谓，包括物质的合成和分解过程。
代谢是维持生命活动和细胞生长发育所必需的，能够提供细胞所需的能量和营养物质。
5. 糖（Carbohydrate）糖是生物体内最常见的一种有机化合物，主要功能是提供能量和构建细胞壁等。
糖可以分为单糖、双糖和多糖，其中葡萄糖是细胞代谢的主要能源。
6. 脂质（Lipid）脂质是一类在非极性溶剂中溶解、在极性溶剂中难溶解的有机化合物，包括脂肪和脂类。
脂质在生物体内起到能量储存、细胞膜结构和信号调节等功能。
7. 细胞膜（Cell Membrane）细胞膜是包围细胞的一层薄膜，由磷脂双层和蛋白质构成。
细胞膜起到了物质进出细胞的控制和细胞内外环境的分隔调节作用，是维持细胞内稳态的重要结构。
8. 酸碱平衡（Acid-Base Balance）酸碱平衡是指维持体液中正常酸碱度的稳定状态。
生物体内许多生命活动需要在特定的酸碱条件下进行，而酸碱平衡的失调会对生物体产生严重的影响。
生物化学名词解释
（一）名词解释1．蛋白酶：以称肽链内切酶（Endopeptidase），作用于多肽链内部的肽键，生成较原来含氨基酸数少的肽段，不同来源的蛋白酶水解专一性不同。
2．肽酶：只作用于多肽链的末端，根据专一性不同，可在多肽的N-端或C-端水解下氨基酸，如氨肽酶、羧肽酶、二肽酶等。
3．氮平衡：正常人摄入的氮与排出氮达到平衡时的状态，反应正常人的蛋白质代谢情况。
4．生物固氮：利用微生物中固氮酶的作用，在常温常压条件下将大气中的氮还原为氨的过程（N2 + 3H2→ 2 NH3）。
5．硝酸还原作用：在硝酸还原酶和亚硝酸还原酶的催化下，将硝态氮转变成氨态氮的过程，植物体内硝酸还原作用主要在叶和根进行。
6．氨的同化：由生物固氮和硝酸还原作用产生的氨，进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程。
7．转氨作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸。
8．尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。
9．生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸乙、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。
10．生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。
11．核酸酶：作用于核酸分子中的磷酸二酯键的酶，分解产物为寡核苷酸或核苷酸，根据作用位置不同可分为核酸外切酶和核酸内切酶。
12．限制性核酸内切酶：能作用于核酸分子内部，并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶，是基因工程中的重要工具酶。
13．氨基蝶呤：对嘌呤核苷酸的生物合成起竞争性抑制作用的化合物，与四氢叶酸结构相似，又称氨基叶酸。
14．一碳单位：仅含一个碳原子的基团如甲基（CH3-、亚甲基（CH2=）、次甲基（CH≡）、甲酰基（O=CH-)、亚氨甲基（HN=CH-）等，一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸，一碳单位的载体主要是四氢叶酸，功能是参与生物分子的修饰。
生物化学名词解释
绪论1.生物化学（biochemistry）：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物内基本物质的化学组成、结构，以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢（metabolism）：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：分子生物学是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础（分子遗传学），生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。
第一章糖的化学1．糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2．单糖（monosaccharide）：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种,是组成糖类物质的基本结构单位。
3．多糖（polysaccharide）：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。
4．寡糖（oligosaccharide）：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5．结合糖（glycoconjugate）：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6．同聚多糖（homopolysaccharide）：也称为均一多糖,由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7．杂多糖（heteropolysaccharide）：也称为不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。
生物化学：名词解释大全
【生物化学：名词解释大全】第一章 蛋 白 质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure)16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force)18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation)23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章 核 酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章 酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）第四章 生物氧化与氧化磷酸化1． 生物氧化（biological oxidation）2． 呼吸链（respiratory chain）3． 氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4． 磷氧比P/O（P/O）5． 底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6． 能荷（energy charg第五章 糖 代 谢1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation)6．糖酵解途径(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway)10．D-酶（D-enzyme）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章 脂类代谢1． 必需脂肪酸（essential fatty acid）2． 脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3． 脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4． 脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5． 乙醛酸循环（glyoxylate cycle）6． 柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7． 乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）8． 脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）第八章 含氮化合物代谢1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）第九章 核酸的生物合成1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription）3．逆转录（reverse transcription）4．冈崎片段（Okazaki fragment）5．复制叉（replication fork）6．领头链（leading strand）7．随后链（lagging strand）8．有意义链（sense strand）9．光复活（photoreactivation）10．重组修复（recombination repair）11．内含子（intron）12．外显子（exon）13．基因载体（genonic vector）14．质粒（plasmid）第十一章 代谢调节1．诱导酶（Inducible enzyme）2．标兵酶（Pacemaker enzyme）3．操纵子（Operon）4．衰减子（Attenuator）5．阻遏物（Repressor）6．辅阻遏物（Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）9．共价修饰（Covalent modification）10．级联系统（Cascade system）11．反馈抑制（Feedback inhibition）12．交叉调节（Cross regulation）13．前馈激活（Feedforward activation）14．钙调蛋白（Calmodulin）第十二章 蛋白质的生物合成1．密码子(codon)2．反义密码子(synonymous codon)3．反密码子(anticodon)4．变偶假说(wobble hypothesis)5．移码突变(frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义RNA(antisense RNA)8．信号肽(signal peptide)9．简并密码(degenerate code)10．核糖体(ribosome)11．多核糖体(poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase)15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase) 16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome)18．锌指(zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper) 20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章 蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全1. 生物化学（Biochemistry）：研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系的学科。
2. 多肽（Polypeptide）：由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物，是蛋白质的组成部分。
3. 氨基酸（Amino Acid）：生物体内构成蛋白质的基本单位，包含一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个特定的侧链。
4. 聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：一种体外复制DNA的技术，通过反复循环的酶催化，使得目标DNA序列在简单的反应体系中大量扩增。
5. 糖（Sugar）：生物体内分子中含有羟基的有机化合物，是能源的重要来源，也是构成核酸和多糖的基本单元。
6. 代谢（Metabolism）：生物体内发生的化学反应的总和，包括物质合成与分解、能量转化以及调节和控制这些反应的调节机制。
7. 酶（Enzyme）：催化生物化学反应的蛋白质分子，可以促进反应速率，但本身在反应中不被消耗。
8. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内储存和传导遗传信息的分子，包括DNA和RNA，由核苷酸链组成。
9. 基因（Gene）：DNA分子上的特定区域，编码了一种特定蛋白质的信息，是遗传信息的基本单位。
10. 代谢途径（Metabolic Pathway）：由一系列相互作用的酶催化的反应组成的序列，用于维持生物体内能量和物质的平衡。
11. 脂质（Lipid）：一类不溶于水的化合物，在生物体内发挥结构和能量储存的重要作用，常见的脂质包括脂肪酸、甘油和胆固醇等。
12. 细胞呼吸（Cellular Respiration）：通过氧化分解有机物质以释放能量的过程，通常包括糖的氧化并产生二氧化碳和水。
13. 光合作用（Photosynthesis）：将光能转化为化学能的过程，植物和一些微生物通过光合作用将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
14. 激素（Hormone）：由内分泌腺分泌并通过血液传递到细胞中起作用的化学物质，调节和控制生物体内的各种生理过程。
生物化学名词解释集锦
生物化学名词解释集锦第一章蛋白质1．两性离子dipolarion2．必需氨基酸essential amino acid3．等电点isoelectric point;pI 4．稀有氨基酸rare amino acid 5．非蛋白质氨基酸nonprotein amino acid6．构型configuration7．蛋白质的一级结构protein primary structure8．构象conformation9．蛋白质的二级结构protein secondary structure10．结构域domain11．蛋白质的三级结构protein tertiary structure12．氢键hydrogen bond13．蛋白质的四级结构protein quaternary structure14．离子键ionic bond 15．超二级结构super-secondary structure16．疏水键hydrophobic bond 17．范德华力 van der Waals force 18．盐析salting out19．盐溶salting in20．蛋白质的变性denaturation 21．蛋白质的复性renaturation 22．蛋白质的沉淀作用precipitation23．凝胶电泳gel electrophoresis 24．层析chromatography第二章核酸1．单核苷酸mononucleotide 2．磷酸二酯键phosphodiester bonds3．不对称比率dissymmetry ratio 4．碱基互补规律complementary base pairing5．反密码子anticodon6．顺反子cistron7．核酸的变性与复性denaturation、renaturation 8．退火annealing9．增色效应hyper chromic effect 10．减色效应hypo chromic effect 11．噬菌体phage12．发夹结构hairpin structure 13．DNA 的熔解温度melting temperature Tm14．分子杂交molecular hybridization15．环化核苷酸cyclic nucleotide 第三章酶与辅酶1．米氏常数Km 值2．底物专一性substrate specificity3．辅基prosthetic group4．单体酶monomeric enzyme 5．寡聚酶oligomeric enzyme 6．多酶体系multienzyme system 7．激活剂activator8．抑制剂inhibitor inhibiton 9．变构酶allosteric enzyme 10．同工酶isozyme11．诱导酶induced enzyme12．酶原zymogen13．酶的比活力enzymatic compare energy14．活性中心active center第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化biological oxidation2．呼吸链respiratory chain 3．氧化磷酸化oxidative phosphorylation4．磷氧比P/OP/O5．底物水平磷酸化substrate level phosphorylation6．能荷energy charg第五章糖代谢1．糖异生glycogenolysis2．Q 酶Q-enzyme3．乳酸循环lactate cycle4．发酵fermentation5．变构调节allosteric regulation6．糖酵解途径glycolytic pathway 7．糖的有氧氧化aerobic oxidation8．肝糖原分解glycogenolysis 9．磷酸戊糖途径pentose phosphate pathway10．D-酶D-enzyme11．糖核苷酸sugar-nucleotide第六章脂类代谢1．必需脂肪酸essential fatty acid2．脂肪酸的α-氧化α- oxidation3．脂肪酸的β-氧化β- oxidation4．脂肪酸的ω-氧化ω- oxidation5．乙醛酸循环glyoxylate cycle 6．柠檬酸穿梭citriate shuttle 7．乙酰CoA 羧化酶系acetyl-CoA carnoxylase8．脂肪酸合成酶系统fatty acid synthase system第八章含氮化合物代谢1．蛋白酶Proteinase2．肽酶Peptidase3．氮平衡Nitrogen balance4．生物固氮Biological nitrogen fixation5．硝酸还原作用Nitrate reduction6．氨的同化Incorporation of ammonium ions into organic molecules7．转氨作用Transamination8．尿素循环Urea cycle9．生糖氨基酸Glucogenic amino acid10．生酮氨基酸Ketogenic amino acid11．核酸酶Nuclease12．限制性核酸内切酶Restrictionendonuclease13．氨基蝶呤Aminopterin14．一碳单位One carbon unit第九章核酸的生物合成1．半保留复制semiconservative replication2．不对称转录asymmetric trancription3．逆转录reverse transcription 4．冈崎片段Okazaki fragment 5．复制叉replication fork 6．领头链leading strand7．随后链lagging strand8．有意义链sense strand9．光复活photoreactivation 10．重组修复recombination repair11．内含子intron12．外显子exon13．基因载体genonic vector 14．质粒plasmid第十一章代谢调节1．诱导酶Inducible enzyme2．标兵酶Pacemaker enzyme3．操纵子Operon4．衰减子Attenuator5．阻遏物Repressor6．辅阻遏物Corepressor7．降解物基因活化蛋白Catabolic gene activator protein8．腺苷酸环化酶Adenylate cyclase9．共价修饰Covalent modification10．级联系统Cascade system 11．反馈抑制Feedback inhibition 12．交叉调节Cross regulation 13．前馈激活Feedforward activation14．钙调蛋白Calmodulin第十二章蛋白质的生物合成1．密码子codon2．反义密码子synonymous codon 3．反密码子anticodon4．变偶假说wobble hypothesis 5．移码突变frameshift mutant 6．氨基酸同功受体isoacceptor 7．反义RNAantisense RNA 8．信号肽signal peptide 9．简并密码degenerate code 10．核糖体ribosome11．多核糖体poly some12．氨酰基部位aminoacyl site 13．肽酰基部位peptidy site 14．肽基转移酶peptidyl transferase 15．氨酰- tRNA 合成酶amino acy-tRNA synthetase16．蛋白质折叠protein folding 17．核蛋白体循环polyribosome 18．锌指zine finger19．亮氨酸拉链leucine zipper 20．顺式作用元件cis-acting element21．反式作用因子trans-acting factor22．螺旋-环-螺旋helix-loop-helix第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷;又称兼性离子或偶极离子.. 2．必需氨基酸：指人体和其它哺乳动物自身不能合成;机体又必需;需要从饮食中获得的氨基酸..3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值;用符号pI表示.. 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸;它们是正常氨基酸的衍生物..5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸..6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布..构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成..7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序;以及二硫键的位置..8．构象：指有机分子中;不改变共价键结构;仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布..一种构象改变为另一种构象时;不涉及共价键的断裂和重新形成..构象改变不会改变分子的光学活性..9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内;多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式..10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体..11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象..12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象..13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构..14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力;也称为静电键或盐键..15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体..16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用..如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力..17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力..当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时;范德华力最强..18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐如硫酸氨;使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析..19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象..20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象..蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时;次级键遭到破坏导致天然构象的破坏;但其一级结构不发生改变..21．蛋白质的复性：指在一定条件下;变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象..22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下;蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷;导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用..23．凝胶电泳：以凝胶为介质;在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术.. 24．层析：按照在移动相可以是气体或液体和固定相可以是液体或固体之间的分配比例将混合成分分开的技术..第二章核酸1. 单核苷酸mononucleotide：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸..2. 磷酸二酯键phosphodiester bonds：单核苷酸中;核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键..3. 不对称比率dissymmetry ratio：不同生物的碱基组成由很大的差异;这可用不对称比率A+T/G+C示..4. 碱基互补规律complementary base pairing：在形成双螺旋结构的过程中;由于各种碱基的大小与结构的不同;使得碱基之间的互补配对只能在G C或C G和A T或T A之间进行;这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律互补规律..5. 反密码子anticodon：在tRNA 链上有三个特定的碱基;组成一个密码子;由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子..反密码子与密码子的方向相反..6. 顺反子cistron:基因功能的单位；一段染色体;它是一种多肽链的密码；一种结构基因..7. 核酸的变性、复性denaturation、renaturation：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时;其中的氢键便断开;双链DNA 便脱解为单链;这叫做核酸的“溶解”或变性..在适宜的温度下;分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋..这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”..8. 退火annealing：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时;它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构;这现象称为“退火”..9. 增色效应hyper chromic effect：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时;它在260nm 处的吸收便增加;这叫“增色效应”..10. 减色效应hypo chromic effect：DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多约少35%~40%; 这现象称为“减色效应”..11. 噬菌体phage：一种病毒;它可破坏细菌;并在其中繁殖..也叫细菌的病毒..12. 发夹结构hairpin structure：RNA 是单链线形分子;只有局部区域为双链结构..这些结构是由于RNA 单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇;形成氢键结合而成的;称为发夹结构..13. DNA 的熔解温度Tm 值：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度;这个温度变化范围的中点称为熔解温度Tm..14. 分子杂交molecular hybridization：不同的DNA 片段之间;DNA 片段与RNA 片段之间;如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性;形成新的双螺旋结构..这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交..15. 环化核苷酸cyclic nucleotide：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH 及5’-OH形成酯键;这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸..第三章酶与辅酶1．米氏常数Km 值：用Ｋm 值表示;是酶的一个重要参数..Ｋm 值是酶反应速度V达到最大反应速度Vmax一半时底物的浓度单位M 或mM..米氏常数是酶的特征常数;只与酶的性质有关;不受底物浓度和酶浓度的影响..2．底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性..通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应;不同的酶具有不同程度的专一性;酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性..3．辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分;与酶或蛋白质结合得非常紧密;用透析法不能除去..4．单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶;它们不能解离为更小的单位..分子量为13;000 35;000..5．寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶..寡聚酶中的亚基可以是相同的;也可以是不同的..亚基间以非共价键结合;容易为酸碱;高浓度的盐或其它的变性剂分离..寡聚酶的分子量从35 000 到几百万..6．多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系..多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行;以提高酶的催化效率;同时便于机体对酶的调控..多酶复合体的分子量都在几百万以上..7．激活剂：凡是能提高酶活性的物质;都称激活剂;其中大部分是离子或简单的有机化合物.. 8．抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质..9．变构酶：或称别构酶;是代谢过程中的关键酶;它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节..10．同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应;但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶..11．诱导酶：是指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶;它的含量在诱导物存在下显着增高;这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身..12．酶原：酶的无活性前体;通常在有限度的蛋白质水解作用后;转变为具有活性的酶.. 13．酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数;可以用下式表示：活力单位数比活力= 蛋白质量mg14．活性中心：酶分子中直接与底物结合;并催化底物发生化学反应的部位;称为酶的活性中心..第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化..生物氧化在细胞内进行;氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水;所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”..生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2 和H2O的同时;释放的能量使ADP 转变成ATP..2．呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子;经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递;最终与氧结合生成水;这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链..电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成ATP;以作为生物体的能量来源..3．氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时;电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP 的作用;称为氧化磷酸化..氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解合成ATP 的主要方式..4、磷氧比：电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水;在此过程中所释放的能量用于ADP 磷酸化生成ATP..经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数也是生成ATP 的分子数称为磷氧比值P／O..如NADH 的磷氧比值是3;FADH2 的磷氧比值是2..5．底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中;底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键或高能硫酯键;由此高能键提供能量使ADP或GDP磷酸化生成ATP或GTP的过程称为底物水平磷酸化..此过程与呼吸链的作用无关;以底物水平磷酸化方式只产生少量ATP..如在糖酵解EMP的过程中;3-磷酸甘油醛脱氢后产生的1;3-二磷酸甘油酸;在磷酸甘油激酶催化下形成ATP 的反应;以及在2-磷酸甘油酸脱水后产生的磷酸烯醇式丙酮酸;在丙酮酸激酶催化形成ATP 的反应均属底物水平的磷酸化反应..另外;在三羧酸环TCA中;也有一步反应属底物水平磷酸化反应;如α-酮戊二酸经氧化脱羧后生成高能化合物琥珀酰～CoA;其高能硫酯键在琥珀酰CoA 合成酶的催化下转移给GDP 生成GTP..然后在核苷二磷酸激酶作用下;GTP 又将末端的高能磷酸根转给ADP 生成ATP..6．能荷：能荷是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量;能荷大小可以说明生物体中ATP-ADP-AMP 系统的能量状态..能荷=ATP+12 ADPATP+ADP+AMP第五章糖代谢1．糖异生：非糖物质如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等转变为葡萄糖的过程..2．Q 酶：Q 酶是参与支链淀粉合成的酶..功能是在直链淀粉分子上催化合成α-1;6糖苷键;形成支链淀粉..3．乳酸循环乳：酸循环是指肌肉缺氧时产生大量乳酸;大部分经血液运到肝脏;通过糖异生作用肝糖原或葡萄糖补充血糖;血糖可再被肌肉利用;这样形成的循环称乳酸循环..4．发酵：厌氧有机体把糖酵解生成NADH 中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛;使之生成乙醇的过程称之为酒精发酵..如果将氢交给病酮酸丙生成乳酸则叫乳酸发酵..5．变构调节：变构调节是指某些调节物能与酶的调节部位结合使酶分子的构象发生改变;从而改变酶的活性;称酶的变构调节..6．糖酵解途径：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段;是体内糖代谢最主要途径..7．糖的有氧氧化：糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程..是糖氧化的主要方式..8．肝糖原分解：肝糖原分解指肝糖原分解为葡萄糖的过程..9．磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径指机体某些组织如肝、脂肪组织等以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程;又称为磷酸已糖旁路..10．D-酶：一种糖苷转移酶;作用于α-1;4 糖苷键;将一个麦芽多糖的片段转移到葡萄糖、麦芽糖或其它多糖上..11．糖核苷酸：单糖与核苷酸通过磷酸酯键结合的化合物;是双糖和多糖合成中单糖的活化形式与供体..第六章脂类代谢1．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成;必须从事物中摄取的脂肪酸..在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的;即亚油酸;亚麻酸;花生四烯酸..2.α-氧化：α-氧化作用是以具有3-18碳原子的游离脂肪酸作为底物;有分子氧间接参与;经脂肪酸过氧化物酶催化作用;由α碳原子开始氧化;氧化产物是D-α-羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸..3. 脂肪酸的β-氧化：脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下;在α碳原子和β碳原子之间断裂;β碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子的乙酰CoA 和比原来少2 个碳原子的脂肪酸..4. 脂肪酸ω-氧化：ω-氧化是C5、C6、C10、C12脂肪酸在远离羧基的烷基末端碳原子被氧化成羟基;再进一步氧化而成为羧基;生成α;ω-二羧酸的过程..5. 乙醛酸循环：一种被修改的柠檬酸循环;在其异柠檬酸和苹果酸之间反应顺序有改变;以及乙酸是用作能量和中间物的一个来源..某些植物和微生物体内有此循环;他需要二分子乙酰辅酶A的参与；并导致一分子琥珀酸的合成..6. 柠檬酸穿梭：就是线粒体内的乙酰CoA 与草酰乙酸缩合成柠檬酸;然后经内膜上的三羧酸载体运至胞液中;在柠檬酸裂解酶催化下;需消耗ATP 将柠檬酸裂解回草酰乙酸和;后者就可用于脂肪酸合成;而草酰乙酸经还原后再氧化脱羧成丙酮酸;丙酮酸经内膜载体运回线粒体;在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸;这样就可又一次参与转运乙酰CoA 的循环..7．乙酰CoA 羧化酶系：大肠杆菌乙酰CoA 羧化酶含生物素羧化酶、生物素羧基载体蛋白BCCP 和转羧基酶三种组份;它们共同作用催化乙酰CoA 的羧化反应;生成丙二酸单酰-CoA..8．脂肪酸合酶系统：脂肪酸合酶系统包括酰基载体蛋白ACP和6 种酶;它们分别是：乙酰转酰酶；丙二酸单酰转酰酶；β-酮脂酰ACP 合成酶；β-酮脂酰ACP 还原酶；β-羟；脂酰ACP 脱水酶；烯脂酰ACP 还原酶..第八章含氮化合物代谢1．蛋白酶：以称肽链内切酶Endopeptidase;作用于多肽链内部的肽键;生成较原来含氨基酸数少的肽段;不同来源的蛋白酶水解专一性不同..2．肽酶：只作用于多肽链的末端;根据专一性不同;可在多肽的N-端或C-端水解下氨基酸;如氨肽酶、羧肽酶、二肽酶等..3．氮平衡：正常人摄入的氮与排出氮达到平衡时的状态;反应正常人的蛋白质代谢情况.. 4．生物固氮：利用微生物中固氮酶的作用;在常温常压条件下将大气中的氮还原为氨的过程N2 + 3H2→ 2 NH3..5．硝酸还原作用：在硝酸还原酶和亚硝酸还原酶的催化下;将硝态氮转变成氨态氮的过程;植物体内硝酸还原作用主要在叶和根进行..6．氨的同化：由生物固氮和硝酸还原作用产生的氨;进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程..7．转氨作用：在转氨酶的作用下;把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上;形成另一种氨基酸..8．尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环;是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程;有解除氨毒害的作用..9．生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸乙、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸..10．生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A 和乙酰乙酰辅酶A 的氨基酸称为生酮氨基酸..11．核酸酶：作用于核酸分子中的磷酸二酯键的酶;分解产物为寡核苷酸或核苷酸;根据作用位置不同可分为核酸外切酶和核酸内切酶..12．限制性核酸内切酶：能作用于核酸分子内部;并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶;是基因工程中的重要工具酶..13．氨基蝶呤：对嘌呤核苷酸的生物合成起竞争性抑制作用的化合物;与四氢叶酸结构相似;又称氨基叶酸..14．一碳单位：仅含一个碳原子的基团如甲基CH3-、亚甲基CH2=、次甲基CH≡、甲酰基O=CH-、亚氨甲基HN=CH-等;一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸;一碳单位的载体主要是四氢叶酸;功能是参与生物分子的修饰..第九章核酸的生物合成1．半保留复制：双链DNA 的复制方式;其中亲代链分离;每一子代DNA 分子由一条亲代链和一条新合成的链组成..2．不对称转录：转录通常只在DNA 的任一条链上进行;这称为不对称转录..3．逆转录：Temin 和Baltimore 各自发现在RNA 肿瘤病毒中含有RNA 指导的DNA 聚合酶;才证明发生逆向转录;即以RNA 为模板合成DNA..4．冈崎片段：一组短的DNA 片段;是在DNA 复制的起始阶段产生的;随后又被连接酶连接形成较长的片段..在大肠杆菌生长期间;将细胞短时间地暴露在氚标记的胸腺嘧啶中;就可证明冈崎片段的存在..冈崎片段的发现为DNA 复制的科恩伯格机理提供了依据..5．复制叉：复制DNA 分子的Y 形区域..在此区域发生链的分离及新链的合成..6．领头链：DNA 的双股链是反向平行的;一条链是5/→3/方向;另一条是3/→5/方向;上述的起点处合成的领头链;沿着亲代DNA 单链的3/→5/方向亦即新合成的DNA沿5/→3/方向不断延长..所以领头链是连续的..7．随后链：已知的DNA 聚合酶不能催化DNA 链朝3/→5/方向延长;在两条亲代链起点的3/ 端一侧的DNA 链复制是不连续的;而分为多个片段;每段是朝5/→3/方向进行;所以随后链是不连续的..8．有意义链：即华森链;华森克里格型DNA 中;在体内被转录的那股DNA 链..简写为Wstrand..9．光复活：将受紫外线照射而引起损伤的细菌用可见光照射;大部分损伤细胞可以恢复;这种可见光引起的修复过程就是光复活作用..10．重组修复：这个过程是先进行复制;再进行修复;复制时;子代DNA 链损伤的对应部位出现缺口;这可通过分子重组从完整的母链上;将一段相应的多核苷酸片段移至子链的缺口处;然后再合成一段多核昔酸键来填补母链的缺口;这个过程称为重组修复..11．内含子：真核生物的mRNA 前体中;除了贮存遗传序列外;还存在非编码序列;称为内含子.. 12．外显子：真核生物的mRNA 前体中;编码序列称为外显子..13．基因载体：外源DNA 片段目的基因要进入受体细胞;必须有一个适当的运载工具将带入细胞内;并载着外源DNA 一起进行复制与表达;这种运载工具称为载体..14．质粒：是一种在细菌染色体以外的遗传单元;一般由环形双链DNA 构成;其大小从1 200Kb..第十一章代谢调节1. 诱导酶：由于诱导物的存在;使原来关闭的基因开放;从而引起某些酶的合成数量明显增加;这样的酶称为诱导酶2. 标兵酶：在多酶促系列反应中;受控制的部位通常是系列反应开头的酶;这个酶一般是变构酶;也称标兵酶..3. 操纵子：在转录水平上控制基因表达的协调单位;包括启动子P、操纵基因O和在功能上相关的几个结构基因..4. 衰减子：位于结构基因上游前导区调节基因表达的功能单位;前导区转录的前导RNA通过构象变化终止或减弱转录..5. 阻遏物：由调节基因产生的一种变构蛋白;当它与操纵基因结合时;能够抑制转录的进行..6. 辅阻遏物：能够与失活的阻碣蛋白结合;并恢复阻遏蛋白与操纵基因结合能力的物质..辅阻遏物一般是酶反应的产物..7. 降解物基因活化蛋白：由调节基因产生的一种cAMP 受体蛋白;当它与cAMP 结合时被激活;并结合到启动子上促进转录进行..是一种正调节作用..8. 腺苷酸环化酶：催化ATP 焦磷酸裂解产生环腺苷酸cAMP的酶..9. 共价修饰：某种小分子基团可以共价结合到被修饰酶的特定氨基酸残基上;引起酶分子构象变化;从而调节代谢的方向和速度..10. 级联系统：在连锁代谢反应中一个酶被激活后;连续地发生其它酶被激活;导致原始调节信号的逐级放大;这样的连锁代谢反应系统称为级联系统..11. 反馈抑制：在代谢反应中;反应产物对反应过程中起作用的酶产生的抑制作用..12. 交叉调节：代谢产物不仅对本身的反应过程有反馈抑制作用;而且可以控制另一代谢物在不同途径中的合成..13. 前馈激活：在反应序列中;前身物质对后面的酶起激活作用;使反应向前进行..14. 钙调蛋白：一种依赖于钙的蛋白激酶;酶蛋白与钙结合引起酶分子构象变化;调解酶的活性..如磷酸化酶激酶是一种依赖于钙的蛋白激酶..第十二章蛋白质的生物合成1．密码子codon：存在于信使RNA 中的三个相邻的核苷酸顺序;是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位..密码子确定哪一种氨基酸叁入蛋白质多肽链的特定位置上；共有64 个密码子;其中61 个是氨基酸的密码;3 个是作为终止密码子..2．同义密码子synonym codon：为同一种氨基酸编码的几个密码子之一;例如密码子UUU 和UUC 二者都为苯丙氨酸编码..3．反密码子anticodon：在转移RNA 反密码子环中的三个核苷酸的序列;在蛋白质合成中通过互补的碱基配对;这部分结合到信使RNA 的特殊密码上..4．变偶假说Wobble hypothesis：克里克为解释tRNA 分子如何去识别不止一个密码子而提出的一种假说..据此假说;反密码子的前两个碱基3ˊ端按照碱基配对的一般规律与密码子的前两个5ˊ端碱基配对;然而tRNA 反密码子中的第三个碱基;在与密码子上3ˊ端的碱基形成氢。
生物化学名词解释
练习题一、名词解释1.复性:蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性2. 等电点（pI）当蛋白质溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点（isoelectric point，pI）。
3. 同工酶存在于同一种属或不同种属，同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞，具有不同分子形式但却能催化相同的化学反应的一组酶，称之为同工酶（isoenzyme）4. 诱导契合：诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
5. 变构效应:有些酶分子表面除了具有活性中心外，还存在被称为调节位点（或变构位点）的调节物特异结合位点，调节物结合到调节位点上引起酶的构象发生变化，导致酶的活性提高或下降，这种现象称为别构效应6. 糖酵解:糖酵解是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。
该途径也称作Embden-Meyethof-Parnas途径，简称ＥＭＰ途径。
8. β－氧化脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，即乙酰CoA，该过程称作β-氧化。
9. 半保留复制DNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合酶的催化下按碱基互补的原则合成两条与模板链互补的新链，以组成新的DNA分子。
这样新形成的两个DNA分子与亲代DNA分子的碱基顺序完全一样。
由于子代DNA分子中一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种复制方式称为半保留复制10. 转录转录是在 DNA的指导下的RNA聚合酶的催化下，按照碱基配对的原则，以四种核苷酸为原料合成一条与模板DNA互补的RNA 的过程。
生物化学名词解释完全版
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遇到过的事一样罢了。
1,氨基酸：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
2，必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3，非必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。
4，等电点：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。
5，茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6，肽键:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
7，肽:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8，蛋白质一级结构：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9，层析:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10，离子交换层析使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11，透析（：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12，凝胶过滤层析：也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13，亲合层析：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
14，高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
15，凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。
SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。
17，等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。
生物化学名词解释
生物化学名词解释零、绪论1.生物化学：从分子水平来研究生物体内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
3.分子生物学：是现代生物学的带头学科，主要研究分子遗传学，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理和技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量监控与药品临床方面应用的基础学科。
一、糖的化学1、糖基化工程：通过增加、删除或调整蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2、单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
3、多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构。
4、寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5、结合糖：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6、同聚多糖：也称均一多糖，由同类型的单糖缩合而成。
7、杂多糖：也称不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成。
8、粘多糖：也称糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。
9、糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。
10、肽聚糖：又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。
11、蛋白质聚糖：是一类由糖和蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般少于多糖。
12、脂多糖：一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
13、内切糖苷酶：可水解糖链内部的糖苷键，有的可将长的多糖链切为较短的寡糖片段。
14、外切糖苷酶：只能切下多糖非还原末端的一个单糖，并对单糖组成和糖苷键有专一性要求。
二、脂的化学1、必需脂肪酸：人体不能合成必须从食物获取的脂肪酸。
生物化学 名词解释
生物化学名词解释生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化的科学。
它涵盖了众多的名词概念，下面就为您解释一些常见且重要的生物化学名词。
一、氨基酸（Amino Acid）氨基酸是构成蛋白质的基本单位。
它们都含有一个氨基（NH₂）和一个羧基（COOH），并且都连接在同一个碳原子上，这个碳原子被称为α碳原子。
根据氨基酸分子中所含氨基和羧基的相对数目，可将其分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
在人体内，有 20 种常见的氨基酸，其中 8 种是人体不能合成，必须从食物中摄取的，被称为必需氨基酸。
二、蛋白质（Protein）蛋白质是由一条或多条多肽链组成的大分子化合物。
其功能多种多样，包括结构支持、催化化学反应、运输物质、免疫防御等。
蛋白质的结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是氨基酸的线性排列顺序；二级结构则有α螺旋、β折叠等形式；三级结构是多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成的三维结构；四级结构是由多条多肽链相互作用形成的复合物。
三、核酸（Nucleic Acid）核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两大类。
DNA 是遗传信息的携带者，其双螺旋结构由沃森和克里克提出。
RNA 则包括信使 RNA（mRNA）、核糖体 RNA（rRNA）和转运 RNA （tRNA）等，在基因表达过程中发挥着重要作用。
核酸由核苷酸组成，核苷酸由含氮碱基、戊糖和磷酸基团构成。
四、酶（Enzyme）酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
它们能够降低化学反应的活化能，大大加快反应速率。
酶具有高效性、专一性和可调节性等特点。
其活性受到温度、pH 值、抑制剂和激活剂等多种因素的影响。
五、糖（Sugar）糖是多羟基醛或多羟基酮及其衍生物、聚合物的总称。
在生物体内，糖主要以单糖、二糖和多糖的形式存在。
单糖如葡萄糖、果糖等是最简单的糖类；二糖包括蔗糖、麦芽糖等；多糖则有淀粉、糖原和纤维素等。
(完整word版)生物化学名词解释
第一章 1.氨基酸的等电点( PI )（isoelectric point ）: 在某一PH的溶液中, 氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同, 成为碱性离子, 呈电中性, 此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
2.谷胱甘肽（GSH）: 由Glu、Cys、Gly组成, 分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
(1)是体内重要的还原剂, 保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化, 使蛋白质处于活性状态。
(2)具有嗜核性, 与外源的嗜电子毒物（致癌剂、药物）结合, 从而阻断这些化合物与DNA.RNA或蛋白质结合, 以保护机体免遭毒物侵害。
3.蛋白质的一级结构（primary structure）: 在蛋白质分子中, 从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
稳定其主要化学键是肽键和二硫键。
4.蛋白质的二级结构(secondary structure): 指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构, 即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置。
稳定它的主要化学键是氢键。
主要包括α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲。
5、肽单元（肽平面）（peptide unit）:多肽分子中肽键的6个原子（Cα1.C.O、N、H、Cα2）位于同一平面, 即肽单元。
是蛋白质二级结构的主要结构单位。
6.α螺旋（α-helix）:以α碳原子为转折点, 以肽键平面为单位, 盘曲成右手螺旋的结构。
螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基, 螺距0.54nm。
氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。
螺旋的稳定是靠氢键。
氢键方向与长轴平行。
7、蛋白质的三级结构(tertiary structure)：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置, 即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
其形成与稳定主要依靠次级键, 如疏水键、盐键、氢键、范德华力等。
8、结构域（domain）:是三级结构层次上的局部折叠区, 折叠得较为紧密, 各有独特的空间构象, 并承担不同的生物学功能。
9、分子伴侣（molecular chaperons）: 一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。
生物化学名词解释
生物化学名词解释汇总绪论1、生物化学：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物、微生物）内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2、新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床方面应用的基础学科。
第一章糖的化学1、糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2、单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类分子中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。
3、多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水，均无甜味，也无还原性。
4、寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）5、结合糖：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6、同聚多糖：也称均一多糖，由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7、杂多糖：也称为不均一糖，由不同类型的单糖缩合而成，如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖，当归多糖，茶叶多糖等。
8、粘多糖：也称为糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。
如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。
9、糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。
其中糖的含量一般小于蛋白质。
10、肽聚糖：又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，肽聚糖是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。
生化名词解释大全
生化名词解释大全1. DNA：脱氧核糖核酸，生物体的遗传物质，由四种碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤）组成的双链螺旋结构。
2. RNA：核糖核酸，参与蛋白质的合成和转运，可以分为信使RNA（mRNA）、核糖体RNA（rRNA）和转移RNA （tRNA）。
3. 蛋白质：多肽链或多种肽链编织而成，具有广泛的功能，如结构支持、酶催化和信号传递。
4. 酶：催化化学反应的蛋白质，通过降低反应活化能来加速反应速率。
5. 细胞膜：包围和保护细胞的薄膜，由脂质双层和蛋白质构成。
6. 生物催化：生物体利用酶促进化学反应发生的过程。
7. 代谢：生物体所进行的化学反应，包括合成物质和分解物质两个方面。
8. 基因：DNA上的功能区段，确定了特定蛋白质的合成。
9. 氨基酸：蛋白质的构成单位，共有20种不同的氨基酸。
10. 异源重组：将来自不同生物体的DNA片段重新组合，形成新的基因组合。
11. 基因工程：利用基因工具和技术对生物体的基因进行改造，实现特定目标。
12. 克隆：复制生物个体或基因的过程。
13. 基因表达：基因的信息从DNA转录为mRNA，再由mRNA翻译为蛋白质的过程。
14. 遗传：生物体通过基因的传递将遗传信息传递给下一代。
15. 内质网：细胞内一种网状结构，参与蛋白质合成和修饰。
16. 线粒体：细胞内的双层膜结构，参与细胞呼吸和能量产生。
17. 基因突变：DNA序列发生改变，导致基因功能或表达出现不同。
18. 病原体：引起疾病的微生物或病毒。
19. 感染：病原体侵入和繁殖在宿主体内，导致宿主出现病症。
20. 免疫系统：人体防御病原体和异物入侵的生物系统。
21. 抗生素：一类能抑制或杀死细菌生长的化学物质。
22. 肥料：提供植物所需养分的物质，促进植物生长。
23. 基因组：一个生物体的所有基因的集合。
24. 表型：生物体可观察到的形态特征，由基因和环境共同决定。
25. DNA修复：维护DNA完整性的一系列修复机制。
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第一章 蛋白质
1. 两性离子：指同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2. NF-kB nuclear factor-kappa B：细胞核中的转录因子，能与免疫球蛋白 kappa 轻链基因的增强子 B 序列特异性结
合，促进 κ 轻链基因表达，故而得名。 3. 氨基酸 amino acid：含一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上，是蛋白质的构件分子。 4. 亲水氨基酸：即极性氨基酸，R 基团呈极性，一般能和水分子形成氢键，对水分子具有一定的亲和性。 5. 疏水氨基酸：即非极性氨基酸，R 基团呈非极性，对水分子的亲和性不高或者极低，但对脂溶性物质的亲和性较高。 6. 必需氨基酸 essential amino acid：人体（其他脊椎动物）必不需而机体内又不能合成必须从食物中补充的氨基酸。 7. 非必需氨基酸 nonessential amino acid：动物体自身可以进行有效合成的氨基酸。 8. 蛋白质氨基酸：即标准氨基酸，在蛋白质生物合成中，由专门的 tRNA 携带，直接参入到蛋白质分子中。 9. 非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸，不能
成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 16. 蛋白质的一级结构 primary structure：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 17. 肽 peptide：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 18. 模体 motif：
指在蛋白质或核酸一级结构上，具有特殊生化功能的特定氨基酸或碱基序列，称序列模体； 指具有特定功能的或作为一个独立结构域一部分的相邻的二级结构的聚合体，被称为功能模体或结构模体，相当
生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全生物化学是研究生物体在分子水平上的化学结构、组成、代谢和功能的科学。
在生物化学中有许多重要的概念和名词，下面是一些常见的生物化学名词的解释：1. 生物分子：生物体内的化学物质，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
2. 蛋白质：由氨基酸组成的生物大分子，是生物体内重要的结构和功能分子，参与细胞组织的建造和各种生化反应的调节。
3. 核酸：DNA和RNA是两种主要的核酸，它们是生物体内储存和传递遗传信息的分子，负责编码蛋白质的合成。
4. 酶：生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速化学反应速率，并在细胞代谢中起到重要作用。
5. 代谢：生物体内所有化学反应的总和，包括合成和分解反应，用于维持生物体的生命活动。
6. ATP：三磷酸腺苷，是生物体内能量的主要储存和传递分子，通过磷酸键的断裂释放能量。
7. 代谢途径：一系列有序的化学反应，负责生物体对营养物质的合成和分解，如糖酵解、脂肪酸合成等。
8. 细胞呼吸：通过氧化代谢食物产生能量的过程，包括糖酵解和线粒体中的三酸甘油酯循环。
9. 光合作用：植物和一些原生生物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物和氧气的过程。
10. DNA复制：在细胞分裂过程中，DNA分子通过复制产生两个完全相同的复制体。
11. 蛋白质合成：通过转录和转译过程中，RNA将DNA编码的信息转化为氨基酸序列，合成蛋白质的过程。
12. 糖酵解：利用葡萄糖分子生成能量和乳酸或乙醛的过程，是细胞呼吸的一部分。
13. 氧化磷酸化：将能量储存在ATP分子中的过程，以氧化底物的形式产生能量。
14. 生物膜：生物体内细胞和细胞器膜的组成，由脂质和蛋白质构成，是细胞内外物质交换的屏障。
15. 细胞信号传导：细胞内外的信号分子通过蛋白质和细胞膜受体进行传递和转导，参与调控细胞生物活动。
这些是生物化学中一些常见的名词和概念的解释，帮助我们更好地理解生物体代谢和功能的基本原理。
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酶的辅酶与辅基:与酶蛋白结合比较稀疏,并可用透析方法除去的成为辅酶。
与酶蛋白牢固结合,不能用透析方法除去的称为辅基。
蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。
蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕与折叠的方式。
蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
蛋白质的四级结构:指多亚甲基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
蛋白质变性作用:天然蛋白质受到各种不同理化因素的影响,以氢键,盐键等次级键维系的高级结构被破坏,分子内部结构发生改变,致使生物学性质,物理化学性质改变,这种现象称为蛋白质的变形作用。
蛋白质的沉淀作用:当条件改变时,稳定性就被破坏,蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出,这种现象称为蛋白质的沉淀作用。
超二级结构与结构域:二级结构单元a-螺旋与b折叠相互聚集形成有规律的更高一级的但又低于三级结构的结构;在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元,结构域通常都就是几个超二级结构单元的组合。
氧化磷酸化:有储能物质氧化分解提供化学能合成ATP的过程。
核酶:具有催化作用的RNA分子。
酶的活性中心:酶分子上必须基团比较集中并构成一定空间构象,与酶的活性直接相关的结构区域。
DNA复性:解除变性条件,满足一定条件后,解开的两条DNA互补链又可以重新恢复形成双螺旋结构,并恢复有关性质与生理功能。
氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。
联合氨基作用:主要在肝、肾等组织中进行。
氨基酸首先与a-酮酸与谷氨酸,然后谷氨酸在经L-谷氨酸脱氢酶作用,脱去氨基生成a-酮戊二酸,后者再继续参加转氨基作用。
联合脱氨基作用全过程就是可逆的,也就是体内合成非必须氨基酸的主要途径。
嘌呤核苷酸循环可瞧做另一种形式的联合脱氨基作用,主要在骨髓肌及心肌中进行。
在此过程中, 天然态:就是生物体内一些具有特殊功能的肽的统称。
霉:就是一类由活性细胞中具有催化作用与高度统一性的特殊蛋白质。
氢键:一个氢原子连接两个负电性强的原子,其中一个共价键另一个为氢键。
蛋白质变性:当天然蛋白质受到外界各种理化因素影响使其维系空间结构的次级键受到破坏,而引起蛋白质空间结构改变,从而使蛋白质的理化性质与生物活性改变或丧失这种作用称为蛋白质的变性作用。
DNA变性:DNA受到某些理化因素的影响分子中的氢键,碱基堆积力等被破坏,双螺旋结构解体,分子由双链变为单链的过程。
生物氧化:有机物在生物体内的氧化还原作用。
维生素:就是生物生长与代谢所必需的微量有机物。
霉原激活:霉原转变为有活性的酶的过程。
呼吸毒物:能抑制呼吸传递氢与传递电子,使氧化作用受阻,自由能释放减少ATP不能生成。
增色效应:双链DNA变性过程中光吸收增高的现象。
霉工程:就是工业上有目的地设计一定的反应器与反应条件,利用酶的催化功能在常温常压下催化化学反应生产人类需要的产品或服务,于其她目的地一门应用技术也就就是把霉或细胞直接应用于化学工业的技术系统。
糖的中间代谢就是指糖类物质的细胞内合成与分解的化学变化过程。
操纵子:在转录水平上控制基因表达的协调单位,包括启动子,操纵基因与在功能上相关的几个结构基因。
呼吸链:由一系列供氢体,递电子受体按一定顺序排列组合的连续反应体系,它将代谢物脱下的成对氢原子传递给氧生成水产生ATP切除修复:就是普遍存在于各类生物体内的一种主要的DNA损伤修复机制。
限制性核酸内切酶:能够特异性地识别特定的DNA长链上的碱基对,将目的基因从DNA 上剪切下来的霉。
全霉:酶蛋白与辅因子单独存在时均无催化活力,只有二者结合成完整的分子时,才具有活力。
此完整的酶分子称为全霉。
中心法则:就是指遗传信息从DNA传递给RNA再从RNA传递给蛋白质,即完成遗传信息的转录与翻译的过程。
也可以从DNA传递给DNA及完成DNA的复制过程。
必需氨基酸:人或动物机体自身不能合成必需由食物提供的氨基酸。
光复活修复:将受紫外线照射而引起损伤的细菌用可见光照射,大部分损伤细胞可以恢复,这种可见光引起的修复过程就就是光复活作用。
别构效应:蛋白质或霉与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质或酶生物活性改变的现象。
米氏常数:霉促反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度。
Riboyme:具有酶催化特性的RNA霉的比活力:每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数。
酶的转换数:表示酶的催化中心的活性,它就是指单位时间内每一催化中心所能转化的底物分子数,或每摩尔酶活性中心单位时间转换底物的摩尔数。
蛋白聚糖:一种长而不分支的黏多糖为主体,在糖的某些部位上共价结合若干肽链而生成的复合物。
反义RNA:与mRNA互补RNA分子8种必需氨基酸:Met甲硫氨酸Val缬氨酸Ile 异亮氨酸Phe苯丙氨酸Try色氨酸(Trp)Lys赖氨酸Thr苏氨酸Gly甘氨酸CysH半胱氨酸Ala丙氨酸Met甲硫氨酸Val缬氨酸Asp天冬氨酸Leu亮氨酸Glu谷氨酸Ile异亮氨酸Gln谷氨酰胺Phe苯丙氨酸Asn天冬酰胺Tyr酪氨酸Arg精氨酸Try色氨酸(Trp)Lys赖氨酸Ser丝氨酸His组氨酸Thr苏氨酸Pro脯氨酸Ach乙酰胆碱DTT二硫苏糖醇ADH醇脱氢酶EDTA乙二胺四乙酸ADP腺嘌呤核苷二磷酸EMP糖酵解途径ATP腺嘌呤核苷三磷酸FAD黄素腺嘌呤二核苷酸BNR基础代谢率FH4四氢叶酸CAMP环腺苷酸GDP鸟嘌呤核苷二磷酸CDP胞嘧啶核苷二磷酸LDH乳酸脱氢酶CMP胞嘧啶核苷一磷酸NADH尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸CTP胞嘧啶核苷三磷酸TMP胸腺嘧啶核苷一磷酸Cyt胞嘧啶TPP硫胺焦磷酸酯DHF二氢叶酸UTP三磷酸尿苷DPP二甲基丙烯焦磷酸酯ACP酰基载体蛋白PRPP磷酸核糖焦磷酸NAD烟酰胺腺嘌呤二核苷酸生物化学:就是一门以生物体为对象,研究生命化学本质的科学。
糖蛋白:就是糖链(寡糖链)以共价键(糖肽键)形式与蛋白质连接形成的生物大分子。
脂质或脂类:就是由脂肪酸与醇作用生成的酯及其衍生物。
脂溶性:脂质能溶于有机溶剂而不溶于水的特性。
碘值:就是指在油脂的卤化作用中100g油脂与碘作用所需碘的质量。
等电点:当在某一PH值时,其所带正负电荷恰好相等。
即净电荷为0,这一PH值称等电点。
生物膜的结构就是流动镶嵌模型。
皂化作用:油脂的碱水解过程。
糖就是多羟基醛或多羟基酮以及可以水解产生这些物质的点称。
乳化作用:油脂在乳化剂的作用下,可变成很细小的颗粒均匀地分散在水中而形成稳定的乳状物。
糖链:就是糖脂质与糖蛋白的组成成分。
等电点以上任PH,带负电荷向正极,下带正电荷向负极。
糖苷键:由糖的半缩醛羟基与配糖体缩合生成的化学键。
旋光异构体:由于不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏振面发生不同影响所产生的异构体。
糖肽键——糖与蛋白质的结合。
肽:氨基酸通过肽键连接形成的链状化合物。
肽键:肽链中氨基酸间的连接就是通过肽键。
变构现象:蛋白质在完成其生物功能时往往空间结构发生变化。
从而改变分子的性质,以适应生理功能的需求。
变构效应:蛋白质与效应物的结合引起整个蛋白质分子构象发生改变的现象。
从小肠吸收的甘露糖、果糖、半乳糖、葡萄糖可在各种酶的催化下转化成6—磷酸葡萄糖糖异生的生理意义:在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定、回收乳酸分子中的能量、维持酸碱平衡糖分解代谢的重要途径:醇解途径(EMP)、三羧酸循环(TCA)、磷酸己糖旁路(HMS)糖醇解意义:在无氧情况下,产生ATP的最有效的方式。
在有些组织中,无氧条件下,寡糖醇解进行能量的产生。
乳酸循环:葡萄糖在肌肉组织中经糖的无氧醇解产生乳酸,可经血循环转运至肝脏,再经糖异生作用生成葡萄糖后转运至肌肉组织加以利用,这一循环过程称为_ 乳酸循环的形成就是由于肝与肌肉组织中酶的特点所致糖代谢工业上的应用:酒精发酵、甘油发酵、丙酮—丁醇发酵、有机酸发酵、低聚糖发酵、生物制备脂肪酸的分解有:β—氧化、ω—氧化、α—氧化β—氧化:脂肪酸通过酶催化α碳原子与β碳原子之间的断裂,β碳原子上的氧化相继切下二碳单位而降解的方式ω—氧化:就是指长链脂肪酸的末端C原子被氧化,产生α,ω—二碳酸,活化后再进行β—氧化,最后余下琥珀酰C0A可直接进入TCA循环ACP:脂肪酸的β—氧化就是以COASH为酰基载体,但脂肪酸的合成却以另一种酰基载体蛋白携带酰基核酸酶:降解核酸中磷酸二酯键的酶嘧啶碱基的分解:经脱氧、氧化、还原及脱羧等反应,胞嘧啶、尿嘧啶主分解产物为β—丙氨酸,胸腺嘧啶主要分解产物为β—氨基异丁酸联合脱氨的类型:转氨酶与L—谷氨酸脱氢酶作用相偶联、转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联DNA碱基序列测定方法:1、DNA片段制备。
2、DNA碱基序列测定。
方法,化学降解法,Sanger法,DNA自动测序法。
Sanger法原理:以DNA的没错,合成为基础,以被测DNA单链为模板,通过特殊设计的末端终止技术合成出一系列相差一个核苷酸长度的互补链,然后利用凝胶电泳分离,这些不同长度的dna小片段,据此推断确定待测dna链的碱基序列。
PCR技术就是一种不需要借助于分子克隆就可以在体外快速繁殖与扩增的DNA技术。
原理,一,变性,在加热或碱性条件下,可使dna双螺旋的氢键断裂形成单链dna,称之为变性。
二,退火,就是模版与引物的复性,引物即就是与模版某区序列互补的一小段DNA 片段。
三,延伸,从结合在特定dna模板上的引物为出发点,将四种脱氧核苷酸以碱基配对形式按方向沿着模版顺序合成新的DNA链酶不仅就是高效高度专一的催化剂,而且更重要的还在于它就是生物催化剂。
酶的四大特性:一,条件温与,二,专一性,三,高效性,四,易敏感性。
一条件温与,在常温常压下中性条件下,催化反应进行。
二专一性,只对一类或一种底物起催化作用。
三高效性,比普通催化剂催化效率更高。
四易敏感性,易受各种因素的影响,在活细胞内受到精密严格的调节控制。
,酶的分类,(按催化的反应分类)1,氧化还原酶类2,转移酶类3,水解酶类4,裂合酶类5,异构酶类6,合成酶类影响酶促反应速率的因素1,底物浓度:当反映的其她条件都恒定的话,酶促反应速率随着底物浓度的变化而变化,当底物浓度较低时,反应速率与底物浓度成正比,随着底物浓度的增加,反应速率不再按正比增长,当底物浓度相当高时,反应速率达到最大值。
2,酶浓度:当底物浓度足够大而其她条件合适时,反应速率随酶浓度的增加而增大。
3、温度:表现在两个方面,一就是随温度增加反应速率增大,另一方面就是由于酶就是蛋白质,随温度升高,使酶蛋白逐渐失活,引起酶促反应速率下降,酶所表现的最适浓度就是两种影响的综合结果。
米氏方程:定量表达底物浓度与酶促反应速率的关系酶活力,酶催化一定化学反应的能力。
通常以在一定条件下酶所催化的化学反应的速率来确定,所测反应速率大酶活力高,反应速率小酶活力低。