生物化学名词解释整理

酶的辅酶与辅基:与酶蛋白结合比较稀疏,并可用透析方法除去的成为辅酶。

与酶蛋白牢固结合,不能用透析方法除去的称为辅基。

蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。

蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕与折叠的方式。

蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

蛋白质的四级结构:指多亚甲基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。

蛋白质变性作用:天然蛋白质受到各种不同理化因素的影响,以氢键,盐键等次级键维系的高级结构被破坏,分子内部结构发生改变,致使生物学性质,物理化学性质改变,这种现象称为蛋白质的变形作用。

蛋白质的沉淀作用:当条件改变时,稳定性就被破坏,蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出,这种现象称为蛋白质的沉淀作用。

超二级结构与结构域:二级结构单元a-螺旋与b折叠相互聚集形成有规律的更高一级的但又低于三级结构的结构;在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元,结构域通常都就是几个超二级结构单元的组合。

氧化磷酸化:有储能物质氧化分解提供化学能合成ATP的过程。

核酶:具有催化作用的RNA分子。

酶的活性中心:酶分子上必须基团比较集中并构成一定空间构象,与酶的活性直接相关的结构区域。

DNA复性:解除变性条件,满足一定条件后,解开的两条DNA互补链又可以重新恢复形成双螺旋结构,并恢复有关性质与生理功能。

氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。

联合氨基作用:主要在肝、肾等组织中进行。

氨基酸首先与a-酮酸与谷氨酸,然后谷氨酸在经L-谷氨酸脱氢酶作用,脱去氨基生成a-酮戊二酸,后者再继续参加转氨基作用。

联合脱氨基作用全过程就是可逆的,也就是体内合成非必须氨基酸的主要途径。

嘌呤核苷酸循环可瞧做另一种形式的联合脱氨基作用,主要在骨髓肌及心肌中进行。

在此过程中, 天然态:就是生物体内一些具有特殊功能的肽的统称。

霉:就是一类由活性细胞中具有催化作用与高度统一性的特殊蛋白质。

氢键:一个氢原子连接两个负电性强的原子,其中一个共价键另一个为氢键。

蛋白质变性:当天然蛋白质受到外界各种理化因素影响使其维系空间结构的次级键受
到破坏,而引起蛋白质空间结构改变,从而
使蛋白质的理化性质与生物活性改变或丧
失这种作用称为蛋白质的变性作用。

DNA变性:DNA受到某些理化因素的影响分
子中的氢键,碱基堆积力等被破坏,双螺旋
结构解体,分子由双链变为单链的过程。

生物氧化:有机物在生物体内的氧化还原作用。

维生素:就是生物生长与代谢所必需的微量有机物。

霉原激活:霉原转变为有活性的酶的过程。

呼吸毒物:能抑制呼吸传递氢与传递电子,
使氧化作用受阻,自由能释放减少ATP不能生成。

增色效应:双链DNA变性过程中光吸收增高的现象。

霉工程:就是工业上有目的地设计一定的反应器与反应条件,利用酶的催化功能在常温常压下催化化学反应生产人类需要的产品
或服务,于其她目的地一门应用技术也就就是把霉或细胞直接应用于化学工业的技术
系统。

糖的中间代谢就是指糖类物质的细胞内合
成与分解的化学变化过程。

操纵子:在转录水平上控制基因表达的协调单位,包括启动子,操纵基因与在功能上相
关的几个结构基因。

呼吸链:由一系列供氢体,递电子受体按一
定顺序排列组合的连续反应体系,它将代谢物脱下的成对氢原子传递给氧生成水产生ATP
切除修复:就是普遍存在于各类生物体内的一种主要的DNA损伤修复机制。

限制性核酸内切酶:能够特异性地识别特定
的DNA长链上的碱基对,将目的基因从DNA 上剪切下来的霉。

全霉:酶蛋白与辅因子单独存在时均无催化活力,只有二者结合成完整的分子时,才具有活力。

此完整的酶分子称为全霉。

中心法则:就是指遗传信息从DNA传递给RNA再从RNA传递给蛋白质,即完成遗传信息的转录与翻译的过程。

也可以从DNA传递给DNA及完成DNA的复制过程。

必需氨基酸:人或动物机体自身不能合成必需由食物提供的氨基酸。

光复活修复:将受紫外线照射而引起损伤的细菌用可见光照射,大部分损伤细胞可以恢复,这种可见光引起的修复过程就就是光复活作用。

别构效应:蛋白质或霉与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质或酶生物活性改变的现象。

米氏常数:霉促反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度。

Riboyme:具有酶催化特性的RNA
霉的比活力:每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数。

酶的转换数:表示酶的催化中心的活性,它
就是指单位时间内每一催化中心所能转化
的底物分子数,或每摩尔酶活性中心单位时间转换底物的摩尔数。

蛋白聚糖:一种长而不分支的黏多糖为主体,在糖的某些部位上共价结合若干肽链而生
成的复合物。

反义RNA:与mRNA互补RNA分子
8种必需氨基酸:Met甲硫氨酸Val缬氨酸Ile 异亮氨酸Phe苯丙氨酸Try色氨酸(Trp)
Lys赖氨酸Thr苏氨酸
Gly甘氨酸CysH半胱氨酸Ala丙氨酸
Met甲硫氨酸Val缬氨酸Asp天冬氨酸
Leu亮氨酸Glu谷氨酸Ile异亮氨酸
Gln谷氨酰胺Phe苯丙氨酸Asn天冬酰胺
Tyr酪氨酸Arg精氨酸Try色氨酸(Trp)
Lys赖氨酸Ser丝氨酸His组氨酸
Thr苏氨酸Pro脯氨酸Ach乙酰胆碱
DTT二硫苏糖醇ADH醇脱氢酶EDTA乙二胺四乙酸ADP腺嘌呤核苷二磷酸EMP糖酵解途径ATP腺嘌呤核苷三磷酸FAD黄素腺嘌呤二核苷酸BNR基础代谢率FH4四氢叶酸CAMP环腺苷酸GDP鸟嘌呤核苷二磷酸
CDP胞嘧啶核苷二磷酸LDH乳酸脱氢酶
CMP胞嘧啶核苷一磷酸NADH尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸
CTP胞嘧啶核苷三磷酸TMP胸腺嘧啶核苷一磷酸
Cyt胞嘧啶TPP硫胺焦磷酸酯DHF二氢叶酸UTP三磷酸尿苷DPP二甲基丙烯焦磷酸酯ACP酰基载体蛋白
PRPP磷酸核糖焦磷酸NAD烟酰胺腺嘌呤二核苷酸
生物化学:就是一门以生物体为对象,研究生命化学本质的科学。

糖蛋白:就是糖链(寡糖链)以共价键(糖肽键)形式与蛋白质连接形成的生物大分子。

脂质或脂类:就是由脂肪酸与醇作用生成的酯及其衍生物。

脂溶性:脂质能溶于有机溶剂而不溶于水的特性。

碘值:就是指在油脂的卤化作用中100g油脂与碘作用所需碘的质量。

等电点:当在某一PH值时,其所带正负电荷恰好相等。

即净电荷为0,这一PH值称等电点。

生物膜的结构就是流动镶嵌模型。

皂化作用:油脂的碱水解过程。

糖就是多羟基醛或多羟基酮以及可以水解产生这些物质的点称。

乳化作用:油脂在乳化剂的作用下,可变成很细小的颗粒均匀地分散在水中而形成稳定的乳状物。

糖链:就是糖脂质与糖蛋白的组成成分。

等电点以上任PH,带负电荷向正极,下带正电荷向负极。

糖苷键:由糖的半缩醛羟基与配糖体缩合生成的化学键。

旋光异构体:由于不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏振面发生不同影响所产生的异构体。

糖肽键——糖与蛋白质的结合。

肽:氨基酸通过肽键连接形成的链状化合物。

肽键:肽链中氨基酸间的连接就是通过肽键。

变构现象:蛋白质在完成其生物功能时往往空间结构发生变化。

从而改变分子的性质,以适应生理功能的需求。

变构效应:蛋白质与效应物的结合引起整个蛋白质分子构象发生改变的现象。

从小肠吸收的甘露糖、果糖、半乳糖、葡萄糖可在各种酶的催化下转化成6—磷酸葡萄糖
糖异生的生理意义:在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定、回收乳酸分子中的能量、维持酸碱平衡
糖分解代谢的重要途径:醇解途径(EMP)、三羧酸循环(TCA)、磷酸己糖旁路(HMS)
糖醇解意义:在无氧情况下,产生ATP的最
有效的方式。

在有些组织中,无氧条件下,寡糖醇解进行能量的产生。

乳酸循环:葡萄糖在肌肉组织中经糖的无氧醇解产生乳酸,可经血循环转运至肝脏,再
经糖异生作用生成葡萄糖后转运至肌肉组
织加以利用,这一循环过程称为_ 乳酸循环的形成就是由于肝与肌肉组织中酶的特点
所致
糖代谢工业上的应用:酒精发酵、甘油发酵、丙酮—丁醇发酵、有机酸发酵、低聚糖发酵、生物制备
脂肪酸的分解有:β—氧化、ω—氧化、α—氧化
β—氧化:脂肪酸通过酶催化α碳原子与β碳原子之间的断裂,β碳原子上的氧化相继切下二碳单位而降解的方式ω—氧化:就是指长链脂肪酸的末端C原子被氧化,产生α,ω—二碳酸,活化后再进行β—氧化,最后余下琥珀酰C0A可直接进入TCA循环
ACP:脂肪酸的β—氧化就是以COASH为酰基载体,但脂肪酸的合成却以另一种酰基载体蛋白携带酰基
核酸酶:降解核酸中磷酸二酯键的酶
嘧啶碱基的分解:经脱氧、氧化、还原及脱羧等反应,胞嘧啶、尿嘧啶主分解产物为β—丙氨酸,胸腺嘧啶主要分解产物为β—氨基异丁酸
联合脱氨的类型:转氨酶与L—谷氨酸脱氢酶作用相偶联、转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
DNA碱基序列测定方法:1、DNA片段制备。

2、DNA碱基序列测定。

方法,化学降解
法,Sanger法,DNA自动测序法。

Sanger法原理:以DNA的没错,合成为基础,以被测DNA单链为模板,通过特殊设计的末端终止技术合成出一系列相差一个核苷酸
长度的互补链,然后利用凝胶电泳分离,这
些不同长度的dna小片段,据此推断确定待测dna链的碱基序列。

PCR技术就是一种不需要借助于分子克隆就可以在体外快速繁殖与扩增的DNA技术。

原理,一,变性,在加热或碱性条件下,可使dna双螺旋的氢键断裂形成单链dna,称之为变性。

二,退火,就是模版与引物的复性,引物即就是与模版某区序列互补的一小段DNA 片段。

三,延伸,从结合在特定dna模板上的引物为出发点,将四种脱氧核苷酸以碱基配对形式按方向沿着模
版顺序合成新的DNA链
酶不仅就是高效高度专一的催化剂,而且更重要的还在于它就是生物催化剂。

酶的四大特性:一,条件温与,二,专一性,三,高效性,四,易敏感性。

一条件温与,在常温常压下中性条件下,催化反应进行。

二专一性,只对一类或一种底物起催化作用。

三高效性,比普通催化剂催化效率更高。

四易敏感性,易受各种因素的影响,在活细胞内受
到精密严格的调节控制。

,酶的分类,(按催化的反应分类)1,氧化还
原酶类2,转移酶类3,水解酶类4,裂合酶类5,异构酶类6,合成酶类
影响酶促反应速率的因素1,底物浓度:当反映的其她条件都恒定的话,酶促反应速率随着底物浓度的变化而变化,当底物浓度较低时,反应速率与底物浓度成正比,随着底物
浓度的增加,反应速率不再按正比增长,当
底物浓度相当高时,反应速率达到最大值。

2,酶浓度:当底物浓度足够大而其她条件合适时,反应速率随酶浓度的增加而增大。

3、温度:表现在两个方面,一就是随温度增加
反应速率增大,另一方面就是由于酶就是蛋白质,随温度升高,使酶蛋白逐渐失活,引起酶促反应速率下降,酶所表现的最适浓度就是两种影响的综合结果。

米氏方程:定量表达底物浓度与酶促反应速率的关系
酶活力,酶催化一定化学反应的能力。

通常以在一定条件下酶所催化的化学反应的速
率来确定,所测反应速率大酶活力高,反应
速率小酶活力低。

比活力:表示酶纯度的指标,每毫克酶蛋白
所含的酶活力单位数。

转换数:表示酶催化能力的方法,表示酶的
催化中心的活性,指每秒内酶催化中心所能转换底物分子数。

固定化酶的制备方法:就是通过吸附,偶联,交联与包埋等方法把酶连接到某种载体上,使之具有水不容性,使仍保持酶的催化活性。

酶应用:a食品工业:淀粉加工,乳品工业,果蔬加工,酿酒制糖工业,鱼肉加工。

b轻工化工方面:有机酸酶合成。

c医药工业:药用酶,诊断用酶。

生物氧化特点:加水脱氢,缓慢放能。

氧化磷酸化的机制——化学渗透假说a在
电子传递过程中产生了跨越线粒体内膜的[H]梯度,内膜外侧的ph值比内侧低1、4个单位,模电势为0、14伏。

b当把某一ph梯度加强于线粒体时,在没有电子传递的情况下也有ATP合成。

c呼吸链与ATP酶在生物化学上就是分开的体系,她们可由质子梯度联系起来。

d氧化磷酸化需要一密闭的区域,在没有固定的内外区域的膜碎片中,与电子传递偶联的ATP合成不能进行。

e携带H穿过线粒体内膜的物质能使H梯度消失,也能使氧化作用与磷酸作用解偶联。

线粒体外的氧化磷酸化。

a膜屏障,线粒体膜的选择通透性。

b穿梭作用膜外向膜内的能量转移,异柠蒙酸穿梭作用(3ATP),磷酸甘油穿梭作用(2ATP),苹果酸穿梭作用
(3ATP)。

解偶联剂,阻碍呼吸链释放的能量用于ATP 合成。

ATP就是生物体系中自由能的通用货币a能量储存,基体以磷酸肌酸与磷酸精氨酸储存能量。

b能量转换,ATP就是产能与需能反应中能量的转化物质。

多糖及寡糖的降解分为胞外降解(糖苷酶的水解方式)与胞内降解(糖原的磷酸解)
单糖的性质:①还原性:单糖就是还原剂;②酸反应:糖醛就是戊糖酸反应的产物③碱反应:单糖与氨反应与食品褐变有关。

蔗糖没有还原性,乳糖麦芽糖有还原性。

糖苷键的类型:α-糖苷键,β-糖苷键,N-糖苷键,O-糖苷键。

淀粉分为直链淀粉与支链淀粉:①直链淀粉有α-D-葡萄糖分子通过1→4糖苷键连接而成,结构单位就是麦芽糖,遇碘显蓝紫色。

②支链淀粉结构单位就是麦芽糖与异麦芽糖,遇碘显紫红色。

纤维素就是植物的结构多糖,结构类似于直链淀粉。

由β-D-葡萄糖分子以β(1→4)糖苷键连接而成。

脂类的特点:①脂溶性②就是脂肪酸与醇所组成的脂类③能被生物体所利用,就是动植物体的重要组成成分。

甘油三脂的性质:①溶解性:甘油三脂一般不易溶于水②皂化与皂化值:用来推算油脂的平均分子量③酸败与酸值④卤化与碘值⑤乳化作用⑥皂化作用。

生物膜结构模型特点:①膜结构的连续主体就是极性的脂质双分子层,即具有一个极性头俩个非极性尾部②膜脂与特定的膜蛋白专一的相互作用,膜蛋白穿入膜的任一边成跨膜完全伸展③脂质双分子层具有流动性,膜就是不对称的,膜蛋白可以做侧向扩散,但
一般不能从膜的一侧翻转到另一侧④双分子层中的脂质双分子之间或蛋白质组分与脂质之间无共价结合。

膜的结构模型:①双层脂分子构成②三明治式结构模型③单位膜模型④流动镶嵌模型。

膜的特性:①流动性:脂质分子的侧向运动②不对称性:膜脂、膜蛋白的不对称性—功能的不对称性③选择性渗透作用:极性化合物离子通过膜的选择性。

膜的功能:①物质运输作用②保护作用③信息传递作用④细胞识别作用⑤能量转换作用⑥蛋白质合成与运输⑦内部运输⑧核质分开。

蛋白质的主要元素C,H,O,N、N平均含量16%
α-氨基酸有俩种构型:D构型与L构型
构成蛋白质的氨基酸都就是L-构型,大多具有右旋性,少数具有左旋性,蛋白质水解得到的氨基酸都就是L型氨基酸。

氨基酸的反应:(1)α-氨基参与的反应①与亚硝基的反应②甲醛滴定法③与2,4-二硝基氟苯的反应:在弱碱反应中氨基酸的α-氨基很容易与2,4-二硝基氟苯作用,生成稳定的黄色2,4-二硝基苯氨基酸。

氨基酸与茚三酮的反应:α-氨基酸与水合茚三酮溶液一起加热,经过氧化脱氨,脱羧作用,生成蓝紫色物质。

氨基酸侧链发生反应:黄色反应(与HNO3生成黄色物质)millon反应,坂口反应,Panly反应。

由于酰胺氮上的孤对电子与相邻羧基之间的共振相互作用,从而使C-N键具有部分双键的性质,使-CO-具有部分单键的性质。

肽键的共振结构形势为:一级结构测定总的战略:将大化小,逐段分析,并对照至少俩套以上肽段分析结果,排出肽段前后位置,最后确定全部序列。

肽段的氨基酸序列测定:主要采用Edman降解法,酶解法等。

肽段在多肽链中次序的推断采用肽段重叠法进行对照推断
二级结构的类型有α-螺旋,β-折叠,β-转角与无规卷曲①α-螺旋:相邻螺圈之间要形成链内氢键,在每个氨基酸残基的氨基与其前面第4个氨基酸残基的羰基间形成②β-折叠:折叠片分平行式与反平行式俩种类型。

盐析所需盐浓度一般较高,但不引起蛋白质变性。

DNA双螺旋结构的要点:①主链:DNA分子由俩条多聚脱氧核糖核苷酸链组成②碱基配对③碱基参数④螺旋表面。