生化复习提纲m
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（3）组氨酸的脱羧作用产生组胺。
12、酶的竞争性抑制剂，非竞争性抑制剂对酶的Km和Vmax有什么影响？
①竞争性抑制剂存在时，Km增大，且Km随[I]的增加而增加，Vmax的数值不变；
②非竞争性抑制剂的动力学特点为：a:当有I存在时，Km不变而Vmax减小，Km/Vmax增大；b：Vappmax随[I]的加大而减小；c:抑制程度只与[I]成正比，而与[S]无关。
12、第二信使：水溶性激素不能自由的通过细胞膜，当他们与靶细胞表面膜上相应的受体结合后形成激素和受体复合物，通过某种手段激活定位在细胞膜内侧特定的酶导致某些小分子物质的合成，被合成的小分子物质可以看成是第二信使。
第二信使有：cAMP、cGMP、IP3、二酰甘油、神经酰胺、花生四烯酸、NO等
13、级联放大：在体内的不同部位，通过一系列酶的酶促反应来传递一个信息，并且初始信息在传递到系列反应的最后时，信号得到放大，这样的一个系列叫做级联放大。
4、必需氨基酸：机体需要但机体不能合成或合成量少，不能满足要求，必须由食物供给的氨基酸
5、酮体：肝脏中一些脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸，ß-羟丁酸及丙酮的统称。
蛋白质一级结构：构成蛋白质的氨基酸的种类、数量和排列顺序，又称共价结构或基本结构。
6、酶的活性中心：酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。
是糖、脂肪、氨基酸三大营养素的最终代谢通路
是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽，在提供生物合成的前提中其重要作用。
16、简述调节血糖水平的几种激素的作用机理
胰岛素：体内唯一降低血糖的激素，唯一同时促进糖原、脂肪、蛋白质合成的激素。血糖升高—>胰岛素分泌。
促进肌肉、脂肪组织等的细胞膜葡萄糖载体将葡萄糖转运入细胞
生化复习大纲
第一章1.现代生物技术包括：基因工程、细胞工程、酶工程、发酵工程2.生物技术的特点：①多学科综合性的科学技术②过程中需要生物催化剂的参与③最终目的是建立工业生产过程或为社会服务3.生物反应过程：当采用活细胞(主要是整体的微生物细胞)为催化剂时，称为发酵过程；而利用从细胞中提取得到的酶为催化剂时，则称为酶反应过程。
4.生物反应过程特点①利用生物催化剂生产②反应条件温和，生产设备简单、能耗少③多以光合作用产物为原料（可再生资源）④废弃物的危害程度小，产品价值高第二章2.1 微生物的特点1.微生物定义：存在于自然界中的一些个体微小，需借助显微镜才能看清其外形、构造简单的低等生物。
2.微生物的特点体积小、（比）表面大（最基本特点）：有利于与周围环境进行物质、能量和信息交换吸收快、转化快种类多、分布广生长旺、繁殖快易变异、适应强3.微生物具有惊人的繁殖速度，以二均分裂最突出。
2.2 工业生产中常见的微生物1.微生物的分类原核生物类：有核区，没有核膜、核仁，仅有一条DNA；如细菌、放线菌、蓝线菌等真核生物类：有细胞核、核膜、核仁、一至数条DNA构成的染色体；如酵母菌、霉菌非细胞生物类：无完整的细胞结构，仅含一种类型的核酸（DNA或RNA)；如病毒2.细菌的结构基本结构：细胞壁、细胞膜、细胞质、类核特殊结构：荚膜、鞭毛（细菌的运动器官）、菌毛、芽胞3.芽胞：某些细菌在一定条件下，细胞质脱水浓缩，在菌体内形成的圆形或椭圆形的小体。
因含水量少，具有致密而不易渗透的芽孢壁，具有极强的抗热、抗辐射、抗化学药品能力。
芽孢是细菌的休眠状态。
由于芽胞抵抗力强，在临床上常以杀灭芽胞作为灭菌是否彻底的标准。
发酵工业中常用的细菌主要是杆菌。
4. 放线菌：广泛存在于偏碱土壤中，抗生素大约2/3由放线菌产生酵母菌：主要生长在偏酸性的含糖环境中霉菌：多在偏酸环境中生长2.3 微生物菌种的分离选育与保藏1.从自然界分离菌种的一般步骤：采样、增殖培养、纯种分离（划线法、稀释法）、筛选较优菌株2.诱变育种的实质：通过适当方法或途径使微生物的遗传物质（DNA）的分子结构发生改变，从而形成异常的遗传信息。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能：①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因子③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架⑦支架作用-接头蛋白⑧防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法；蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数×凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸酸性氨基酸： Asp、 Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4. 必需氨基酸，非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）非必需氨基酸：5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性；AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。
6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点；①当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点（pI）。
②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。
8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面；肽键中C-N键有部分双键性质——不能由旋转组成肽键原处于同平（肽平）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点；⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的何向、旋转及折叠。
生化提纲
Chapter 3 蛋白质（Protein）1.氨基酸的两性解离与等电点：NH2R C COOHHCOOH COO-COO- +H++OH-R CH R CH R CH NH3+NH3+NH2 PH < PI PH = PI PH > PI 2.蛋白质的性质：1.）两性解离：酸、碱性。
2.）胶体性质酸碱中性盐3.）沉淀作用：（水化膜）有机溶剂重金属盐4.）变性作用：（空间构象）3.蛋白质结构：1.）一级结构分析：（片段重叠法）A．测定氨基酸种类与数量。
（酸、碱水解）B．末端分析：N-末端：DNFB（Sanger 法）DNS-ClPITC（Edman法）氨肽酶法C-末端：肼解法羧肽酶法C．二硫键的打开与保护巯基乙醇（还原剂）碘乙酸（保护剂）D．多肽水解成小片段酶：胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）、胃蛋白酶O O O—HN—C—C—NH—C—C—NH—C—C—NH—R1 R2 R3胰蛋白酶：R1=Lys，Arg；R2=Pro 抑制水解胃蛋白酶：R1和R2=Phe，Leu，Trp，Tyr等疏水性残基；R1=Pro时不水解。
2.）二级结构：α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规卷曲α-螺旋：右手螺旋（天然），上升一圈共3.6个氨基酸残基，相邻残基之间0.15n m 第一个氨基酸残基的羧基（—C O—）的氧与第四个氨基酸残基的氨基（—N H—）的H 形成H键。
β-折叠：多肽链几乎完全伸直。
相连两肽链以相同或相反方向折叠成片层结构。
相邻氨基酸残基距离0.325n m（平行）—0.35n m（反平行）。
H键在两条多肽链间形成。
β-转角：180O回折。
C h a p t e r4核酸（n u c l e i c a c i d）1．结构： D N A：A G C TR N A：A G C U糖；核糖（戊糖） C2位所连-O H脱去O称脱氧核糖核苷酸碱基：嘌呤：腺嘌呤，鸟嘌呤嘧啶：胞嘧啶，胸腺嘧啶，尿嘧啶磷酸一级结构：核苷酸以3’,5’-磷酸二酯键相连DNA：碱基组成A=T，C=GDNA的二级结构：（DNA双螺旋）1）两条相互平行，方向相反的多核苷酸链，围绕中心轴形成双螺旋。
生物化学复习提纲
生物化学基础复习提纲生物化学专业复习提纲第一章糖类本章节包括以下几个知识点1，糖的定义和分类。
2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
3，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。
4，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。
5，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。
6，了解糖的生理功能。
，其中必须掌握的重要知识点是第1-4，糖这章很少会出现大题，不过在填空和选择中却每年都会出题，所以大家要注意一下这章中重要知识点，以填空或选择提的形式掌握。
基础阶段，复习时间是从5月份至8月份，对于上面所述的知识点要熟悉，尽量掌握，一些比较零碎的需要加强记忆的知识点，大家最好做一下总结笔记，以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆，得到更好的复习效果。
在复习每一个知识点的过程中，首先要了解知识点，通过反复阅读教材熟悉相应知识点，通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。
当然，在下面的章节中，对于知识点的掌握方法也是一样的，希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做，这样能达到事半功倍的效果。
好，下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。
【知识点1】糖的定义和分类：定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。
化学本质：大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成，单糖的化学本质是多羟基的醛或酮分类：根据分子的结构单元数目，糖可分为单糖、寡糖、多糖。
掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些【例题1】琼脂和琼脂糖（09）A、主要成分相同,属同多糖B、主要成分不同,属同多糖C、主要成分相同,应用不能代替D、主要成分不同,应用不能代替分析：琼脂糖属于多糖，而琼脂的成分包括琼脂胶和琼脂糖，是一种半乳糖聚合物，不是多糖。
两者主要成分是相同的，两者各有应用上的特点解题：c易错点：区别琼脂和琼脂糖的概念【知识点2】以葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲一、蛋白质化学（一）蛋白质的组成和结构1、氨基酸的结构和分类20 种常见氨基酸的结构通式和特点氨基酸的分类方法（根据侧链性质）2、肽键和多肽链肽键的形成和结构特点多肽链的方向性（N 端和 C 端）3、蛋白质的一级结构定义和测定方法（如 Edman 降解法）一级结构与生物功能的关系4、蛋白质的二级结构α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲的结构特点和形成条件维系二级结构的化学键（氢键）5、蛋白质的三级结构定义和结构特点维系三级结构的化学键（疏水作用、离子键、氢键、范德华力等）6、蛋白质的四级结构概念和多亚基蛋白质的结构特点四级结构与功能的关系（二）蛋白质的性质1、两性解离和等电点蛋白质的两性解离性质等电点的定义和测定方法2、胶体性质蛋白质胶体稳定的原因破坏胶体稳定性的方法（如盐析）3、变性和复性变性的概念和因素（物理因素、化学因素）复性的条件和意义4、沉淀反应盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀等方法的原理和应用5、颜色反应双缩脲反应、茚三酮反应等的原理和应用二、核酸化学（一）核酸的组成和结构1、核苷酸的组成碱基、戊糖和磷酸的结构和种类核苷酸的命名和缩写2、 DNA 的结构DNA 的双螺旋结构模型（Watson 和 Crick 模型）双螺旋结构的特点（碱基互补配对、大沟和小沟等） DNA 的三级结构（超螺旋结构）3、 RNA 的结构mRNA、tRNA、rRNA 的结构特点和功能各种 RNA 在蛋白质合成中的作用（二）核酸的性质1、紫外吸收DNA 和 RNA 的紫外吸收峰值紫外吸收在核酸定量分析中的应用2、变性和复性DNA 变性的概念和特点（增色效应）复性的条件和杂交技术的原理3、核酸的水解酸水解、碱水解和酶水解的特点和产物三、酶学（一）酶的概念和特点1、酶的定义和催化作用酶作为生物催化剂的作用原理酶与一般催化剂的异同点2、酶的特点高效性、专一性、可调节性、不稳定性等3、酶的命名和分类酶的命名方法（系统命名法和习惯命名法）酶的分类（氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶）（二）酶的结构与功能1、酶的活性中心活性中心的概念和组成活性中心与催化作用的关系2、酶原与酶原激活酶原的概念和生理意义酶原激活的机制和实例3、同工酶同工酶的概念和生理意义同工酶在临床上的应用（三）酶的作用机制1、降低反应的活化能活化能的概念酶降低活化能的方式2、酶的催化机制邻近效应和定向效应诱导契合学说酸碱催化、共价催化等（四）影响酶促反应速率的因素1、底物浓度米氏方程和米氏常数的意义底物浓度对反应速率的影响曲线（双曲线）2、酶浓度酶浓度与反应速率的关系3、温度温度对酶促反应速率的影响（最适温度）低温和高温对酶活性的影响4、 pHpH 对酶促反应速率的影响（最适 pH）酶的酸碱稳定性5、抑制剂不可逆抑制剂和可逆抑制剂的作用机制竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的特点和动力学特征6、激活剂激活剂的种类和作用机制四、生物氧化（一）生物氧化的概念和特点1、生物氧化的定义和意义生物氧化与体外氧化的异同点2、呼吸链呼吸链的组成成分（NADHQ 还原酶、泛醌、细胞色素还原酶、细胞色素 c、细胞色素氧化酶）呼吸链的电子传递顺序和偶联机制3、 ATP 的生成氧化磷酸化的概念和机制（化学渗透学说）ATP 合酶的结构和作用机制底物水平磷酸化的概念和实例（二）生物氧化过程中能量的产生和转移1、自由能的变化和氧化还原电位自由能变化与反应方向的关系氧化还原电位的概念和测定2、高能化合物高能磷酸化合物（如 ATP、GTP 等）其他高能化合物（如硫酯键、甲硫键等）五、糖代谢（一）糖的消化和吸收1、食物中糖的种类单糖、双糖和多糖的常见类型2、糖的消化参与消化的酶（如淀粉酶、麦芽糖酶等）消化的部位和产物3、糖的吸收吸收的部位和机制（主动运输、被动扩散）（二）糖的无氧氧化1、糖酵解的过程十步反应的具体过程和酶的作用能量的产生和消耗2、糖酵解的生理意义在缺氧条件下为机体提供能量是某些组织和细胞的主要供能方式（三）糖的有氧氧化1、有氧氧化的过程三个阶段（糖酵解、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环）的反应过程和酶的作用能量的产生和计算2、三羧酸循环反应过程和特点三羧酸循环的生理意义3、有氧氧化的生理意义（四）磷酸戊糖途径1、反应过程氧化阶段和非氧化阶段的反应2、生理意义生成 NADPH 和磷酸核糖（五）糖原的合成与分解1、糖原的合成合成的途径和关键酶2、糖原的分解分解的途径和关键酶3、糖原合成与分解的生理意义（六）糖异生1、糖异生的途径从丙酮酸等非糖物质合成葡萄糖的过程2、糖异生的生理意义维持血糖浓度的相对稳定补充肝糖原储备六、脂代谢（一）脂类的消化和吸收1、脂肪的消化参与消化的酶（如胰脂肪酶等）消化的产物（甘油一酯、脂肪酸等）2、脂类的吸收吸收的部位和方式（二）甘油三酯的代谢1、甘油三酯的合成合成的部位和原料合成的途径（甘油二酯途径、甘油一酯途径）2、甘油三酯的分解脂肪动员的概念和关键酶脂肪酸的β氧化过程（活化、转运、β氧化、能量产生）（三）磷脂的代谢1、磷脂的合成合成的部位和原料常见磷脂（如卵磷脂、脑磷脂等）的合成途径2、磷脂的分解参与分解的酶和产物（四）胆固醇的代谢1、胆固醇的合成合成的部位和原料合成的过程和关键酶2、胆固醇的转化转化为胆汁酸、类固醇激素等的途径七、氨基酸代谢（一）蛋白质的营养作用1、必需氨基酸和非必需氨基酸必需氨基酸的种类食物蛋白质的营养价值评价2、蛋白质的互补作用概念和意义（二）氨基酸的一般代谢1、氨基酸的脱氨基作用转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用的机制和特点体内主要的转氨酶和 L谷氨酸脱氢酶2、氨的代谢氨的来源和去路鸟氨酸循环的过程和生理意义3、α酮酸的代谢生成非必需氨基酸、转变为糖或脂肪（三）个别氨基酸的代谢1、一碳单位的代谢一碳单位的概念和种类一碳单位的载体和来源一碳单位的生理功能2、含硫氨基酸的代谢甲硫氨酸的代谢（SAM、同型半胱氨酸等）半胱氨酸的代谢（牛磺酸、谷胱甘肽等）3、芳香族氨基酸的代谢苯丙氨酸和酪氨酸的代谢（多巴胺、黑色素等）色氨酸的代谢（5-羟色胺等）八、核苷酸代谢（一）嘌呤核苷酸的代谢1、嘌呤核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘌呤核苷酸的分解代谢最终产物（尿酸）痛风症的发病机制（二）嘧啶核苷酸的代谢1、嘧啶核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘧啶核苷酸的分解代谢最终产物九、物质代谢的联系与调节（一）物质代谢的相互联系1、糖、脂、蛋白质代谢之间的相互联系糖可以转变为脂肪和蛋白质脂肪不能大量转变为糖和蛋白质蛋白质可以转变为糖和脂肪2、核酸与物质代谢的相互联系核酸的合成需要糖、脂、蛋白质代谢提供原料核酸的代谢产物可以参与物质代谢的调节（二）代谢调节1、细胞水平的调节酶活性的调节（变构调节、共价修饰调节）酶含量的调节（基因表达调控）2、激素水平的调节激素的分类和作用机制激素对物质代谢的调节作用3、整体水平的调节神经系统对物质代谢的调节饥饿和应激状态下物质代谢的变化。
生化复习重点内容
生化复习重点内容绪论课时：共1学时目的要求1．熟识生物化学的含义、主要内容和发展。
2．了解生物化学在医学中的地位和作用以及与中医学的关系。
教学内容1．生物化学的含义、任务和主要内容。
2．生物化学的发展及在医学中的地位和作用。
3．生物化学在我国的发展及与中医学的关系。
4．生物化学的学习方法。
思考题1.什么就是生物化学？医学生物化学的主要任务？2.生物化学的主要研究内容就是什么？3.生物化学与其他医药各学科的关系？第一章蛋白质的结构与功能课时：共6学时目的要求1．掌控蛋白质的共同组成和分子结构；氨基酸及蛋白质的化学性质。
2．熟识蛋白质在生命活动过程中的重要性；蛋白质的拆分提纯。
3．了解蛋白质的分类，分子结构与功能的关系及体内重要的活性肽；了解多肽链中氨基酸的序列分析及蛋白质的空间结构测定。
教学内容1．蛋白质详述：⑴蛋白质在生命过程中的重要性。
⑵蛋白质的分类。
2．蛋白质的分子组成：⑴蛋白质的元素共同组成：含n量占到整个分子量16%⑵蛋白质的基本组成单位--氨基酸：结构（除甘氨酸以外，均为l-?-氨基酸）、分类（酸性、碱性、芳香族氨基酸）和理化性质（两性电离和等电点、紫外吸收特征）。
⑶肽键和肽：肽键的构成、肽的概念⑷体内某些关键的活性肽3．蛋白质的分子结构：⑴蛋白质的一级结构：多肽链的基本结构。
⑵蛋白质的空间结构：二级（二级结构的主要形式和模体概念）、三级（包含结构域与分子伴侣概念）、四级结构（包含亚基概念）。
4．蛋白质结构与功能关系⑴一级结构与功能关系⑵空间构象与功能关系5．蛋白质的化学性质及其拆分提纯：⑴蛋白质的化学性质两性电离和等电点；胶体性质；蛋白质的变性、沉淀和凝固；紫外吸收特征；呈色反应。
⑵蛋白质的拆分和提纯透析和超滤法；丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀；电泳；层析；超速离心⑶多肽链中氨基酸的序列分析⑷蛋白质空间结构测量思考题1.氨基酸的结构特点。
2.何为酸性、碱性、芳香族氨基酸？分别包括哪些？3.什么是氨基酸的两性电离和等电点？4.试比较蛋白质与多肽的区别。
生化复习提纲(统一打印)
第一章蛋白质化学名词解释氨基酸的等电点肽键结构域四级结构蛋白质等电点蛋白质变性作用蛋白质的复性二．思考题1.氨基酸的分类2.常见氨基酸种类、英文简写、一般结构特点3.蛋白质二级结构种类及特点4.维持蛋白质二级结构及三级结构的作用力5.蛋白质的紫外吸收特点第二章核酸的化学一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应Tm DNA变性复性退火二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？假尿嘧啶核苷与尿嘧啶核苷的区别？2．核酸的种类及分布，核酸的组成3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？5．RNA的种类及作用？6．原核与真核细胞的mRNA在结构上的差异（一级结构）？7．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？三级结构？第三章酶学一．名词解释酶全酶多酶体系（多酶复合体）活性中心必需基团 Km 别构酶酶活力比活力同工酶二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？近年来对酶的化学本质有何新的看法（补充）？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．举例说明竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的动力学作用特点。
（如丙二酸，磺胺类药物等）6．诱导锲合学说的内容是什么？其解决了什么问题？7．Km有什么意义？怎样求法？影响Km值变化因素有哪些？8．国际生化协会酶学委员会将酶分为哪几类？醛缩酶、葡萄糖异构酶、谷丙转氨酶各属于第几类酶类？9．别构酶（变构酶）是否属于米氏酶？在调整细胞内各个酶促反应中有何生理学意义？维生素一．名词解释Tpp NAD+ NADP+ NADPH+H+ coASH FH4 FAD FADH2二．思考题1．FAD，FMN，NAD+，NADP+，Tpp是何种维生素的衍生物，在催化反应中起什么作用？2．泛酸、磷酸吡哆醛、生物素、四氢叶酸是哪种辅酶组成成分，这些辅酶有何作用？3．糖酵解过程中需要哪些维生素参与？4．为什么说维生素，尤其是B族维生素对机体新陈代谢很重要？5．脱羧酶、羧化酶、转氨酶的辅酶是什么？熟记书中所列的B族维生素的名称，辅酶形式及生理作用第五章糖代谢1．简述蔗糖的合成与降解途径2．简述淀粉的合成与降解途径3．糖酵解过程定义？是否需要O2，是否发生氧化还原反应？其关键酶是什么？写出关键酶催化的反应结构式。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1.简要描述蛋白质的功能：① 催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因子③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白④ 运输功能-膜转运体、血红/血清蛋白⑤ 运动功能——鞭毛、肌肉蛋白质⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架⑦支架作用-接头蛋白⑧防御功能-免疫球蛋白2.蛋白质氮含量16%，凯氏定氮法；蛋白质含量=每克样品的氮克数×6.25凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量3.酸性氨基酸、碱性氨基酸、芳香族氨基酸、亚氨基酸、含硫氨基酸、羟基氨基酸？酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：arg、lys、his，另外还有：羟赖氨酸（hyl）、羟脯氨酸（hyp）、胱氨酸芳香族氨基酸：phe、try、tyr亚氨基酸：pro含硫氨基酸：cys、met含羟基氨基酸：ser、thr4.必需氨基酸、非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（iso）、亮氨酸（leu）、赖氨酸（lys）、蛋氨酸（meth）、苯丙氨酸（phe）、苏氨酸（thre）、色氨酸（try）和缬氨酸（viline）非必需氨基酸：5.手性和比旋的偏转方向是否一致？；AA的手性D和l与比旋的偏转方向不一致。
6.具有近紫外光吸收的氨基酸；tyr/trp/phe7.氨基酸等电点；①当溶液为某一ph值时，aa主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一ph值即为aa的等电点（pi）。
② 在π处，AA在电场中既不向正方向移动，也不向负方向移动，即处于两性离子状态。
8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸序列——蛋白质的一级结构9、肽键中c-n键的性质及肽平面；肽键中的C-N键有一些双键性质——不是吗？旋转形成的肽键？同时发出砰的声响？（肽水平？）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点？；(1) ① 是指肽链主链的空间排列，还是规则排列？什么向上，旋转并折叠。
生化学习提纲
生化及分子生物学学习提纲（2008秋季版）绪论一、基本概念生物化学生物大分子新陈代谢二、重点内容：1、生物化学的主要研究内容；2、生物化学发展史上的重大科学发现。
蛋白质的结构与功能一、基本概念氨基酸寡肽多肽肽键肽平面二硫键氨基酸残基一级结构二级结构超二级结构结构域三级结构四级结构α－螺旋β－折叠β－转角蛋白质变性分子病二、重点内容1、蛋白质的生物功能、元素和分子组成特点及分类；2、氨基酸的结构通式，氨基酸的分类及21种蛋白质氨基酸的名称、符号；3、肽键和多肽的化学结构及其性质；4、α－螺旋、β－折叠和β－转角的结构要点；5、维系蛋白质空间结构的主要作用力；6、蛋白质的两性解离、等电点、胶体性质和沉淀；7、蛋白质变性和复性，以及变性后的特性变化；8、蛋白质的紫外吸收特性（280nm）与呈色反应；9、镰刀状红细胞贫血病的发病机理，细胞色素C一级结构与物种进化的关系。
核酸的结构与功能一、基本概念核苷酸碱基互补配对三叶草结构发夹结构帽子结构尾巴结构增色效应减色效应变性与复性二、重点内容1、核酸的生物学功能、基本结构单位和基本组成成分；2、基本核苷酸（A，T，U，G，C）的分子结构、名称和符号；3、B型DNA双螺旋结构的特点和稳定因素；4、RNA的基本类型及结构特点（mRNA、rRNA和tRNA）；5、核酸的紫外吸收特性（260nm）、Tm值与变性、复性的关系。
酶一、基本概念酶的专一性酶蛋白辅基辅酶单体酶寡聚酶活性中心必需基团米氏方程米氏常数抑制剂竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制别构酶别构效应同工酶诱导酶酶活力单位比活力二、重点内容1、酶的定义及催化作用特点；2、酶的结构组成部分（酶蛋白、辅助因子）及其功能3、酶的分类和专一性分类，诱导契合学说的内容；4、米氏方程的运用及米氏常数的的意义；5、底物浓度、酶浓度、pH值、温度、激活剂对酶反应速度的影响；6、酶活性别构调节的特点；7、酶抑制剂的类型及作用特点；8、酶的分离纯化步骤，酶活力和纯度的测定；9、胰凝乳蛋白酶的催化机理；10、维生素与对应的辅助因子，及其生物学功能和缺乏症。
生化++复习提纲(答案)
复习提纲一、蛋白质化学名词：１.蛋白质一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的种类、数量和排列顺序。
２.蛋白质等电点：使蛋白质所带正负电荷相等，净电荷为零时溶液的ＰＨ，称为蛋白质的等电点。
３.蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。
1.构成蛋白质的氨基酸的结构特点，碱性氨基酸和酸性氨基酸的种类答：结构特点：组成人体蛋白质的氨基酸有20种，除甘氨酸外，均属L-α-氨基酸。
不同氨基酸R基团不同。
脯氨酸是α-亚氨基酸。
带负电荷的R基氨基酸（酸性氨基酸）：谷氨酸、天冬氨酸带正电荷的R基氨基酸（碱性氨基酸）：赖氨酸、精氨酸、组氨酸2.蛋白质各级结构的维系键答：一级结构：肽键，此外，蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于一级结构范畴。
二级结构：氢键。
三级结构：主要靠次级键疏水作用，离子键，氢键和范德华力等。
四级结构：非共价键，主要是氢键和离子键，其次是疏水作用。
3.蛋白质变性的本质和特点答：本质：是破坏维系空间结构的键（非共价键、二硫键），不改变蛋白质的一级结构。
（不破坏肽键）构象破坏是蛋白质变性的结构基础。
特点：理化性质改变（溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、容易消化），生物活性丧失，易被蛋白酶水解等。
4.蛋白质280nm紫外吸收的原因答：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。
蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。
5.蛋白质亲水胶体的稳定因素答：蛋白质属于生物大分子，其分子的直径可达1-100nm，为胶粒范围之内。
蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，水化膜和蛋白质胶粒表面电荷，是稳定胶粒的重要因素。
若除去蛋白质胶体颗粒表面电荷和水化膜两个稳定因素，蛋白质极易从溶液中析出。
6.常见的不编码的氨基酸答：P64在蛋白质组成中，除了20种常见的氨基酸外，某些氨基酸，如二碘酪氨酸、羟脯氨酸、羟赖氨酸，胱氨酸等，在遗传密码字典中没有其对应的三联体密码子，所以被称为非编码氨基酸。
生化复习资料
生化复习资料(一)1、糖蛋白：由糖同蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白质。
2、糖胺聚糖：含己糖胺和糖醛酸的杂多糖，是由多个二糖单位形成的长链多聚糖。
3、糖苷键：一个单糖或糖链还原端半缩醛上的羟基与另一个分子的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键。
4、等电点：在适当的酸碱度时，氨基酸的氨基和羧基的解离度可能完全相等。
净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，成为两性离子。
这时氨基酸所处溶液中的PH 就称为该氨基酸的等电点。
8、酶活性中心：酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。
由自由部位和催化部位组成。
9、核酶：是具有催化功能的RNA分子，是生物催化剂. 10、辅酶：作为酶的辅因子的有机分子，本身无催化作用，但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团的作用。
11、辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分。
12、糖异生：非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。
13、氧化磷酸化：指生物氧化的过程中伴随着ADP磷化成ATP的作用。
有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。
14、底物水平磷酸化： (也称代谢物连接的氧化磷酸化)代谢物脱氢后，分子内部能量重新分布，使无机磷酸酯化。
15、顺反子：通过顺反试验所确定的遗传单元，本质上与一个基因相同，可编码一种多肽链。
16、信号假说：分泌蛋白质N端系列作为信号肽，指导分泌性蛋白质到内质网膜上合成，在蛋白质合成结束之前被切除。
17、化学渗透学说：在呼吸链电子传递过程中，质子在线粒体内膜内外两侧的浓度梯度所产生的化学电位差是合成ATP的基本动力。
18、酶原激活：有的酶在分泌时是无活性的酶原，需要经某种酶或酸将其分子作适当的改变或切去一部分才能呈现活性。
21.转录：转录(Tran scription )是遗传信息从DNA到RNA的转移。
即以双链DNA中的一条链为模板，A U、G C4种核苷三磷酸为原料，在RNA聚合酶催化下合成RNA的过程。
22. 酶原激活：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原(zymogen), 使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活23. 酶的活性中心：酶分子中能与底物结合并起催化作用的空间部位，酶活性部位是由结合部位和催化部位所组成。
生化复习提纲汇总
名词解释1、血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成；糖原分解成葡萄糖的过程称糖原分解。
3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程4、有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化生成CO2和H2O，并释放大量能量5、三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸，形成一个循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环6、糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸，称为糖酵解途径。
7、血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8、血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
包括脂类和载脂蛋白。
9、脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10、酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11、必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成，必需由食物来供给。
有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。
12、必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。
包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸。
13、蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14、转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
该过程只发生氨基转移，不产生游离的NH3。
15、一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位。
16、遗传密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲一、名词解释1、辅酶：与酶分子以共价键松散结合，可用透析法除去而使酶丧失活性2、别构酶：某些调节物质与酶融合，可以影响酶与底物或者与调节物的融合，发生改变酶的活性，称作别构调节，能够展开别构调节的酶叫作别构酶3、减色效应：变性后的dna单键重新形成双螺旋结构时，碱基又处于双螺旋结构内部此时dna溶液紫外吸收降低的现象称为减色效应。
4、增色效应：天然dna双螺旋结构中，碱基密切墩砌，其π电子云0之间相互弱化了对紫外线的稀释。
dna变性时，双链找出变为单链，并使碱基充份曝露，并使其紫外线稀释明显增加，约减少40%，这种现象叫作增色效应、5、氧化磷酸化作用：氧化磷酸化作用是指在生物氧化中伴随着atp生成的作用。
有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。
6、底物水平磷酸化作用：是指由酶催化进行的atp等高能磷酸化合物的形成，是产生与氧化磷酸化或光合磷酸化不同的atp的体系。
7、转氨基作用：指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。
转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。
其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。
8、联手退氨基促进作用：转回氨基促进作用和谷氨酸脱氢酶催化剂的水解退氨基促进作用两种方式联手出来展开退氨基9.构型：所指的就是一个有机分子中各个原子特有的紧固的空间排序。
比如说：正异zers这种排序不经过共价键的脱落和再次构成就是不能发生改变的。
构型的发生改变往往并使分子的光学活性发生变化。
10.构象：有机化学的一个重要概念。
最简单的构象分析建立在乙烷分子上。
最重要的构象分析则是建立在环己烷上的构象分析。
11.同工酶：就是指催化剂同一生化反应，但酶蛋白结构共同组成有所不同的一组酶。
12.别构酶：调节物的结构与第一个酶的底物和直接产物的结构完全不同，以这种方法调节的酶叫别构酶。
13.变构效应：蛋白质空间结构的发生改变充斥着其功能的变化。
14.等电点：当溶液处在某一个特定的ph值时，氨基酸要以极化离子形式存有，分子所带透亮电荷为0，将此时的溶液ph值称作该氨基酸的等电点。
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第一章蛋白质的结构与功能1. 蛋白质的元素组成及特点组成：C H O N S，氮含量平均16%；凯氏定氮法：每克样品中蛋白质含量=每克样品中含氮量×6.25特点：1. α-碳原子为不对称碳原子 2. L-α-AA （Gly例外）2. 组成蛋白质的基本单位： 20种基本氨基酸，主要为L-a-氨基酸氨基酸的理化性质： (1) 两性解离及等电点等电点：在某一pH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，呈电中性，此时溶液的pH称为氨基酸的等电点。
(2) 紫外吸收性质——最大吸收峰280nm 酪氨酸、色氨酸、笨丙氨酸(3) 茚三酮反应——蓝紫色化合物（最大吸收峰570nm）3. 蛋白质中氨基酸的连接方式：肽键—脱水缩合而成的酰胺键。
肽—一个氨基酸的氨基和另一个氨基酸的羧基。
4. 蛋白质的分子结构：(1) 蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序为蛋白质的一级结构。
(2) 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，是主链骨架原子的相对空间位置，不涉及AA残基侧链的构象。
A. 二级结构形成的结构基础：肽单元 (肽单元平面)：肽键中的C、H、O、N四个原子和与它们相邻的两个α碳原子处于同一平面，此平面称为肽平面或酰胺平面。
B. 二级结构的种类、特点（1）a-螺旋的结构特点：①多肽链主链围绕中心轴向右螺旋式上升形成稳定右手螺旋，侧链基团伸向螺旋外侧。
②螺旋一周含3.6个AA, 螺距0.54nm (3.6*0.15=5.4)③稳定力：氢键(第一个肽键的氨基与第四个肽键的羰基氧)，与轴平行。
（2）b-折叠的结构特点：①每个肽单元以Cα为旋转点，折叠成锯齿状伸展结构；侧链基团分布于片层的上下；②主要稳定力：氢键（若干条多肽链或一条多肽链迂回，相互靠拢，形成氢键）③相邻排列的两条b-片层走向可相同（顺向平行）或相反（逆向平行）。
(3) 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部AA残基的相对空间位置，即所有原子的三维空间的排布位置。
稳定力：疏水键离子键（盐键）氢键范德华力结构域——多肽链中某些特定的氨基酸在形成三级结构时汇聚在一起，形成特定的空间结构，执行特定的功能。
通常是该蛋白的功能活性部位。
三级结构是蛋白质具有生物学活性的最基本结构。
(4) 蛋白质的四级结构：某些蛋白质由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链以非共价键结合而成，分子中各多肽链的空间排布和相互作用称为蛋白质的四级结构。
结构特点、稳定力亚基：其中每一条具有独立三级结构的多肽链称为亚基。
5. 蛋白质结构与功能的关系一、蛋白质一级结构与功能的关系(一) 一级结构是空间构象的基础。
例：核糖核酸酶的变性与复性(二) 一级结构与功能的关系。
一级结构相似，其空间构象及功能也相似。
（1）一级结构不同，功能不同。
（2）一级结构关键部分相似，功能相似。
例：ACTH、α-MSH、β-MSH不同物种来源的胰岛素有相同降血糖功能（3）一级结构关键部分改变，活性改变。
例：镰刀形红细胞贫血二、蛋白质空间结构与功能的关系(一) 空间结构决定蛋白质的功能。
例：肌红蛋白和血红蛋白（含血红素）（二）空间结构改变，功能改变。
例：血红蛋白的变构效应(协同效应)6. 蛋白质的理化性质A. 蛋白质的两性电离:等电点—在某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH为蛋白质的等电点。
电泳——带电的粒子在电场中移动的现象B. 稳定蛋白质胶体的因素：蛋白质表面的电荷、水化膜C. 蛋白质的变性、沉淀和凝固蛋白质的变性--在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构被破坏，理化性质改变，生物活性丧失，称为蛋白质变性。
复性—去除变性因素，有些蛋白质恢复天然的构象和活性，称为复性。
盐析—在蛋白质溶液中加入一定量的中性盐(硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等)，使蛋白质沉淀析出有机溶剂沉淀、重金属沉淀、加热凝固等第二章核酸的结构与功能1. 核酸的化学组成元素组成、碱基(嘌呤、嘧啶碱基)、核糖、脱氧核糖、核苷、核苷酸(一磷酸核苷酸)、二磷酸核苷酸、三磷酸核苷酸。
核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由碱基、戊糖、磷酸三种成分连接而成。
核苷酸具有紫外吸收——含共轭双键2. DNA与RNA组成的异同点✦DNA存在于细胞核和线粒体内，是遗传信息的携带者。
✦RNA存在于细胞质和细胞核内，参与遗传信息的表达。
RNA与DNA分子组成的异同RNA DNA碱基 A、G、C、U A、G、C、T戊糖核糖 2-脱氧核糖磷酸磷酸磷酸3. 核酸的一级结构：核苷酸或脱氧核苷酸，通过3,5－磷酸二酯键连接而成的多核苷酸长链。
实质：核苷酸的排列顺序，碱基的排列顺序。
连接键： 3,5－磷酸二酯键。
方向性：5’→3’4. DNA的二级结构特点及这种特点的生物学意义。
DNA是生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板。
它是生命遗传繁殖的物质基础，是个体生命活动的基础。
基因（gene): DNA上有特定功能的遗传片段。
不同的基因即是不同的碱基排列顺序。
基因组(genome): 一个生物体的全部基因顺序。
5. DNA在真核生物细胞核内的组装6. mRNA结构特点及其功能一、信使RNA的结构与功能功能：转录DNA的遗传信息，指导蛋白质合成。
结构特点：1. 5’端甲基化的帽子结构（m7GpppmG） (调节翻译过程，稳定mRNA)2. 3’端多聚A尾巴（polyA）。
（与mRNA的转移、稳定性及模板的活性有关）3. mRNA长短差别很大（与蛋白质分子大小相关）半衰期较短（调控蛋白质合成的速度和量）7. tRNA结构特点及其功能特点：1.分子量最小70~90bp)，含10- 20％稀有碱基(mA 、mG 、 DHU、ψ)；2. 3’-CCAOH末端3.二级结构——三叶草形4个螺旋区（臂）：AA臂 3个环：DHU环、Tψ环、反密码环（反密码子）4.三级结构——倒L形功能：根据mRNA上的信息携带并转运各种AA。
8. rRNA结构特点及其功能特点：1. 细胞中含量最多，占总RNA80 ％以上。
2. 与蛋白质结合构成核糖体（Pr合成场所）3. 种类多功能：构成蛋白质合成的场所（核糖体）9. 核酸的变性及复性，分子杂交、探针DNA变性——在某些理化因素作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双链变成单链。
变性剂：加热、有机溶剂、酸、碱、尿素性质改变：1. 可溶性降低，易沉淀；2. 增色效应：DNA变性后，双链解开，碱基外露，在260nm 处的紫外吸收增强。
复性:变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。
退火:热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性。
分子杂交:不同来源的两条单链DNA或RNA，在一定条件下，碱基序列互补的单链可形成双链分子。
例：培养新物种、克隆羊、克隆牛探针:用同位素或生物素标记一段已知序列的核苷酸单链，追踪能与之配对杂交的核酸分子。
例：诊断探针、肿瘤检测、隐性遗传病的检测等第三章酶1.酶的概念—是活细胞合成，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是体内最催化各种代谢反应最主要的催化剂。
近年发现了具有催化作用的核酸(称核酶)。
2. 酶的分子组成：酶蛋白＋辅助因子酶的特异性由酶的蛋白质部分决定。
辅助因子的作用、种类3.酶的活性中心--构成酶蛋白的某些基团在形成高级结构时彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心。
4. 酶促反应的特点：高效性-降低活化能，特异性-对一种或一类底物起反应，可调节性。
诱导契合假说--E与S接近时，其构象相互诱导、相互变形、相互适应，更利于两者结合。
5. 酶促反应动力学(影响酶促反应速度的因素)(1) 底物浓度米氏方程式:米氏常数(意义)1. 当反应速度为最大速度一半时的底物浓度（mol/L）。
2. Km＝K2＋K3 / K1，即表示酶与底物的亲和力关系。
呈反比关系， Km大，亲和力小； Km小，亲和力大； Km可于选择酶的最适底物。
3. Km值是酶的特征常数，只与酶的结构、所催化的底物有关，与酶的浓度无关。
约为10-6～10-2mmol/L。
4. Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓呈正比。
(2) 酶浓度：酶浓度与反应速度成正比关系。
(3) 温度，最适温度应用：低温保存酶和菌种，低温麻醉等(4) 酸碱度(pH)酶分子上有许多可解离的基团，在不同pH下解离状态不同，仅在某一状态下最易与底物结合。
最适pH：酶促反应速度最大时的环境pH。
(5) 抑制剂的影响不可逆抑制：有机磷农药可逆性抑制：竞争性抑制作用--⑴ Km增大，Vmax不变⑵抑制程度与［I］呈正比，与［S］呈反比：⑴磺胺类药物的抗菌作用⑵抗癌药物抑制肿瘤细胞增殖的作用非竞争性抑制-⑴ Km不变，Vmax减小⑵抑制程度与［I］呈正比，与［S］无关反竞争性抑制作用--⑴ Km减小，Vmax减小⑵抑制程度与［I］、［S］呈正比(6) 激活剂的影响——使酶活性增强的物质6. 变构酶——体内一些代谢物可与某些酶分子活性中心以外的部位可逆结合，使酶的构象改变，活性改变。
7.酶原与酶原的激活——某些酶在细胞内合成或初分泌时是无活性的（前体），在一定条件下酶的前体被水解一个或几个特定的肽键，使结构改变，表现出酶的活性。
8.同工酶——是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。
应用：根据血液中同工酶谱的改变进行临床诊断9. 酶的分类1. 氧化还原酶类：如过氧化氢酶、过氧化物酶2. 转移酶类：如氨基转移酶、已糖激酶等3. 水解酶类：如淀粉酶、蛋白酶等4. 裂解酶类：如醛缩酶、柠檬酸合酶5. 异构酶类：如磷酸丙糖异构酶、消旋酶等。
6. 合成酶类：如谷氨酰胺合成酶。
第二篇物质代谢及其调节代谢途径的定义、场所、原料基本过程：重要中间产物、关键酶代谢途径的特点代谢途径的生理意义代谢途径的重要调节第四章糖代谢1. 葡萄糖的分解途径糖酵解(1) 糖酵解：葡萄糖在缺氧情况下，分解生成乳酸的过程。
场所：细胞浆原料：葡萄糖(糖原)基本过程：A.磷酸己糖的生成(激活)B.磷酸丙糖的生成(裂解)C.丙酮酸的生成(代谢分支)D.乳酸的生成(终产物)。
（2）糖酵解途径的特点：A.1分子葡萄糖分解消耗2ATP，生成4ATP，净生成2ATP；B.关键酶：己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶；C.除了关键酶催化的反应不可逆外，循环中的其他反应均可逆。
（3）糖酵解的生理意义：A.某些组织获得能量的主要方式；B.在缺氧等特殊生理状态下获得能量的主要方式；C.是葡萄糖有氧氧化的前过程。
糖的有氧氧化1. G→→丙酮酸（胞液）--见糖酵解2. 丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA (线粒体)关键酶：（丙酮酸脱氢酶复合体：丙酮酸脱氢酶，二氢硫辛酰胺转乙酰酶，二氢硫辛酰胺脱氢酶）3. 乙酰CoA进入三羧酸循环（TCA-柠檬酸循环）生成CO2和H2O，释放大量 ATP（线粒体）（1）三羧酸循环详细过程：1．乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成柠檬酸2．柠檬酸经顺乌头酸转变为异柠檬酸3．异柠檬酸氧化脱羧转变为＠-酮戊二酸（脱羧，脱氢）4．＠-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰辅酶A（脱羧，脱氢）5．琥珀酰辅酶A鹤城酶催化底物水平磷酸化反应6．琥珀酸脱氢生成延胡索酸（脱氢，FADH+H﹢）7．延胡索酸加水生成苹果酸8．苹果酸脱氢生成草酰乙酸（脱氢）每次循环消耗1分子乙酰辅酶A，生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子二氧化碳，1分子GTP关键酶：柠檬酸合成酶，异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶复合体(2) 三羧酸循环特点及其生理意义为其他物质代谢提供小分子前提；为呼吸链提提供H+ + e有氧氧化的意义1. 提供大量能量（主要供能途径）共30/32ATP第1阶段：2NADH×1.5 / 2.5 = 3/5 ATP底物水平磷酸化 2ATP第2阶段：2NADH×2.5 = 5ATP第3阶段：2×3NADH×2.5 = 15ATP2×1FADH2×1.5 = 3ATP底物水平磷酸化 2ATP2. 是三大营养物质(糖，脂肪，氨基酸)的最终代谢去路3. 是三大营养物质代谢联系的枢纽磷酸戊糖途径1.关键酶—— 6-P-葡萄糖脱氢酶2.生理意义：1. 为核酸的生物合成提供核糖2. 提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应⑴ NADPH是体内许多合成代谢的供氢体，如脂肪酸、胆固醇、某些氨基酸的合成⑵ NADPH参与体内羟化反应如胆固醇的羟化、毒物的转化等⑶ NADPH用于维持谷光甘肽(GSH)的还原状态。