8.蛋白质消化吸收和氨基酸代谢
氨基酸代谢
• “一碳基团” 的来源主要有： • 甘氨酸、 • 丝氨酸、 • 组氨酸、 • 色氨酸、 • 蛋氨酸。
• （三）“一碳基团”代谢的生物学意义 • 1.四氢叶酸“一碳基团”： 参与体内嘌呤 和嘧啶碱的生物合成 。
• “一碳基团”的载体FH4缺乏时，“一碳基团” 代谢受抑制，进而妨碍DNA、RNA及蛋白质生物 合成，导致细胞增殖、分化受阻，这是叶酸引起 巨幼红细胞贫血的机制。
• 大多数α-酮酸可通过糖异生途径转变为糖， 其相应氨基酸称为生糖氨基酸。有的则可 以转变为酮体和脂肪，这类氨基酸称为生 酮氨基酸。还有某些氨基酸在代谢中既生 糖又生酮体和脂肪，称为生糖兼生酮氨基 酸。
第四节 个别氨基酸的代谢
• 一、氨基酸的脱羧作用 • 由氨基酸脱羧酶催化，其辅酶是含维生素B6 的磷酸吡哆醛。 • 1、谷氨酸脱羧 γ-氨基丁酸（GABA） • 2、组氨酸脱羧 组胺。 • 3、鸟氨酸脱羧 多胺化合物。
氨基酸在体内的代谢动态小结如下 ：
一、氨基酸的脱氨基作用
• 氨基酸的分解代谢主要是脱氨基作用。 脱氨基作用在大多数组织中均可迸行，方 式有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基和 非氧化脱氨基作用。
• （一）氧化脱氨基作用 • 在酶的催化下，氨基酸在脱氢氧化的同时伴 有脱氨的反应过程叫做氧化脱氨基作用 。
• 2.高血氨症和肝性脑病 • 当肝功能严重损伤时，尿素合成受阻、 使血氨浓度升高、称为高血氨症，高血氨 症可导致对氨极为敏感的大脑功能障碍称 为肝性脑病或肝昏迷。 • 一般认为，当氨进入脑细胞后，与脑中 的α-酮戊二酸反应生成谷氨酸，进而与氨生 成谷氨酰胺，由于大量消耗了脑中的α-酮戊 二酸导致三羧酸循环减弱，使脑组织ATP供 给不足，最终导致大脑功能障碍。
• 高血氨的消除： • 常采取促进氨的去路和限制氨的来源的 降氨措施，如：给以谷氨酸钠，使之与氨 结合为谷氨酰胺；给以精氨酸钠或鸟氨酸 钠，促进氨转化为尿素的合成；给以肠道 抑菌药物、限制蛋白质进食量、用酸性盐 水灌肠或服用使肠道酸化的药物以减少肠 道氨的生成和吸收。
(完整版)生物化学及分子生物学(人卫第九版)-08蛋白质消化吸收和氨基酸代谢
（二）蛋白质的生理需要量
正常成人每日蛋白质的最低生理需要量为30～50g 我国营养学会推荐成人每日蛋白质的需要量为80g
重点难点
掌握 1. 营养必需氨基酸 2. 脱氨基作用及重要的转氨酶 3. 氨在血液中的转运形式及尿素的合成 4. 一碳单位 5. 含硫氨基酸代谢
熟悉 1. 血氨的来源 2. 氨基酸碳链骨架的转换或分解 3. 氨基酸的脱羧基作用 4. 芳香族氨基酸代谢
了解 1. 蛋白质的消化、吸收及蛋白质的营养价值 2. 真核细胞内蛋白质的降解 3. 支链氨基酸代谢
二、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值
（一）营养必需氨基酸（essential amino acid）
1. 体内需要而不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 2. 9种：亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、
色氨酸、组氨酸 3. 其余11种为营养非必需氨基酸
（二）蛋白质的营养价值（nutrition value）
氨肽酶
二肽酶
氨肽酶
内肽酶
羧肽酶
氨基酸 +
二肽酶
氨基酸
➢蛋白酶原的活化
肠激酶
胰蛋白酶原 胰蛋白酶
糜蛋白酶原
糜蛋白酶 羧肽酶原
弹性蛋白酶原 羧肽酶
弹性蛋白酶
（二）氨基酸和寡肽通过主动转运机制被吸收
1. 吸收部位：主要在小肠
2. 吸收形式：氨基酸、寡肽
3. 吸收机制：主动转运
转运蛋白的类型：
中性氨基酸转运蛋白 酸性氨基酸转运蛋白 碱性氨基酸转运蛋白 亚氨基酸转运蛋白 β-氨基酸转运蛋白 二肽转运蛋白 三肽转运蛋白
[王镜岩生物化学第三版笔记]第十章 氨基酸代谢
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第十章氨基酸代谢植物、微生物从环境中吸收氨、铵盐、亚硝酸盐、硝酸盐等无机氮，合成各种氨基酸、蛋白质、含氮化合物。
人和动物消化吸收动、植物蛋白质，得到氨基酸，合成蛋白质及含氮物质。
有些微生物能把空气中的N2转变成氨态氮，合成氨基酸。
第一节蛋白质消化、降解及氮平衡一、 蛋白质消化吸收哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。
经上述酶的作用，蛋白质水解成游离氨基酸，在小肠被吸收。
被吸收的氨基酸（与糖、脂一样）一般不能直接排出体外，需经历各种代谢途径。
肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽，吸收作用在小肠的近端较强，因此肽的吸收先于游离氨基酸。
二、 蛋白质的降解人及动物体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡。
成人每天有总体蛋白的1%～2%被降解、更新。
不同蛋白的半寿期差异很大，人血浆蛋白质的t1/2约10天，肝脏的t1/2约1～8天，结缔组织蛋白的t1/2约180天，许多关键性的调节酶的t1/2均很短。
真核细胞中蛋白质的降解有两条途径：一条是不依赖A TP的途径，在溶酶体中进行，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。
另一条是依赖A TP和泛素的途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白，此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。
泛素是一种8.5KD（76a.a.残基）的小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。
一级结构高度保守，酵母与人只相差3个a.a残基，它能与被降解的蛋白质共价结合，使后者活化，然后被蛋白酶降解。
三、 氨基酸代谢库食物蛋白中，经消化而被吸收的氨基酸（外源性a.a）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性a.a）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。
氨基酸代谢库以游离a.a总量计算。
肌肉中a.a占代谢库的50％以上。
肝脏中a.a占代谢库的10％。
肾中a.a占代谢库的4％。
血浆中a.a占代谢库的1～6％。
肝、肾体积小，它们所含的a.a浓度很高，血浆a.a是体内各组织之间a.a转运的主要形式。
生物化学复习要点-氨基酸代谢
氨基酸代谢一、教学大纲基本要求蛋白质的消化、吸收，氨基酸代谢库，必需氨基酸，氮平衡，氨基酸代谢概论，氨基酸的脱氨基、转氨基、联合脱氨基作用；蛋白质降解，尿素循环，氨基酸合成代谢；氨基酸的脱羧基作用，氨基酸的碳链代谢，氨的排出、转运。
二、本章知识要点（一）氨基酸代谢概述蛋白质作为动物体的主要组成成分，总是在不断地进行着新陈代谢。
而蛋白质的基本组成单位是氨基酸，所以氨基酸代谢是蛋白质代谢的重要内容。
1．蛋白质的消化、吸收（1）蛋白质的消化动物的唾液中虽有少量唾液蛋白质酶能分解蛋白质，但在整个消化过程中，其作用不大。
蛋白质食物主要是在胃和小肠中进行消化的。
胃粘膜主细胞可分泌胃蛋白酶原，胰液能提供胰蛋白酶原、糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和羧基肽酶原，这些酶原激活后可转变成有活性的酶，在这些酶以及动物体所含的氨肽酶、羧肽酶和二肽酶等共同作用下，来完成日粮中蛋白质的消化过程。
（2）蛋白质的吸收在正常情况下，只有氨基酸及少量二肽、三肽能被动物体吸收进入血液。
这种吸收主要在小肠粘膜细胞上进行，肾小管细胞和肌肉细胞也能吸收，这是一个耗能、需氧的主动运输过程。
关于氨基酸吸收的机理，目前仍未完全解决。
A.Meister在1968-1969年，从肾脏研究中，提出关于氨基酸吸收的“γ-谷氨酰基循环”假说，具有一定理论意义。
他认为氨基酸吸收或向各组织、细胞内转移是通过谷胱甘肽起作用，这个过程由六步连续的酶促反应完成。
2．氨基酸的代谢库动物体吸收进入血液的氨基酸与体内游离的氨基酸构成了氨基酸代谢库。
在正常情况下，氨基酸代谢库中的氨基酸维持在一个动态平衡中。
一方面，氨基酸被消耗，或用来合成蛋白质，或合成其它含氮物质，或氧化分解提供能量；另一方面，可由体外吸收、体内合成或体内蛋白质分解所产生的氨基酸补充。
3．必需氨基酸必需AA是指机动物体内不能合成或合成量不足，必须由日粮提供的一类氨基酸，构成天然蛋白质的20种氨基酸中有10种氨基酸是多数动物的必需氨基酸：3种碱性AA（赖AA、精AA、组AA），3种支链AA（亮AA、异亮AA、缬AA），2种芳香AA（苯丙AA、色AA），1种含硫AA（甲硫AA），1种羟基AA（苏AA）。
蛋白质分解和氨基酸代谢
第 三 节 氨基酸的一般代谢
目录
• 氨基酸代谢库(metabolic pool)
食物蛋白经消化吸收产生的氨基酸（外
源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨
基酸（内源性氨基酸）混合在一起，存在于
细胞内液、血液、其他体液中,总称为氨基酸
代谢库。
目录
氨基酸代谢概况
氨
尿素
食物蛋白质
α-酮酸 组织 蛋白质
分解 合成
氧化供能 合成糖 与脂肪
氨基酸 代谢库 胺类
代谢转变
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
目录
一、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程 脱氨基方式：氧化脱氨基 转氨基作用
联合脱氨基
嘌呤核苷酸循环
非氧化脱氨基
目录
1、L-谷氨酸脱氢酶氧化脱氨基作用
H2N-COO～ PO32-+2ADP+Pi
目录
特点：
a. 氨基甲酰磷酸合成酶I:别构酶
别构激活剂:N－乙酰谷氨酸(AGA) b. 需ATP提供能量 c. 所催化反应不可逆
AGA：N-乙酰谷氨酸 作用：氨基甲酰磷酸合成酶I的别构激活剂 生成：乙酰CoA+Glu N-乙酰谷氨酸合成酶 N-乙酰谷氨酸
（游离的氨和来自天冬氨酸的氨）
用 15NH4Cl 饲养犬 尿中尿素分子含15N O =C
NH2
15NH 2
NH2 用 NaH14CO3 饲养犬 尿中尿素分子含14C O = 14C NH2
** 实验证实尿素由NH3及CO2合成
目录
生成部位：肝（主要）肾（甚微）
合成过程：鸟氨酸循环（ornithine cycle）
氨基酸代谢
瓜氨酸
天冬氨酸
精氨酸代琥珀酸
COOH
NH2 C NH (CH2)3 CH NH2 COOH N
COOH C H CH2 COOH
NH2 C NH COOH CH
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH (CH2)3 CH NH2
+
CH HOOC
COOH
精氨酸代琥珀酸
精氨酸
延胡索酸
4. 精氨酸水解生成尿素
反应在胞液中进行
FH2
FH2还原酶
FH4
NADPH+H+
NADPH+H+
NADP+
一碳单位主要来源于氨基酸代谢
丝氨酸 甘氨酸 组氨酸 色氨酸 N5, N10—CH2—FH4 N5, N10—CH2—FH4 N5—CH=NH—FH4 N10—CHO—FH4
一碳单位的互相转变
N10—CHO—FH4
H+ H2 O NH3
（五）高氨血症和氨中毒
血氨浓度升高称高氨血症 ( hyperammonemia)， 血氨浓度升高称高氨血症 ) 常见于肝功能严重损伤时， 常见于肝功能严重损伤时，尿素合成酶的遗传缺 陷也可导致高氨血症。 陷也可导致高氨血症。 高氨血症时可引起脑功能障碍，称氨中毒 高氨血症时可引起脑功能障碍， (ammonia poisoning)。 )
1. 氨基甲酰磷酸的合成
反应在线粒体中进行
CO2 + NH3 + H2O + 2ATP 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ
乙酰谷氨酸， （N-乙酰谷氨酸，Mg2+） 乙酰谷氨酸
O H2N C O ~ PO32氨基甲酰磷酸
+ 2ADP + Pi
氨基酸代谢
脱水酶
（一）转氨基作用(transamination)
1. 定义
在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨 基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
2021/7/30
21目 录
2021/7/30
4目 录
• 泛肽
• 76个氨基酸的小分子蛋白(8.5kD) • 普遍存在于真核生物而得名 • 一级结构高度保守
• 泛肽介导的蛋白质降解过程
1. 泛素化(ubiquitination) 泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，
并使其激活。
2. 蛋白酶体(proteasome)对泛素化蛋白质的降解
磷酸吡哆胺
谷氨酸 α-酮戊二酸
胰蛋白酶原
肠 激 酶 胰凝乳蛋白酶原
六肽 弹性蛋白酶原
胰凝乳蛋白酶
胰蛋白酶
弹性蛋白酶
羧肽酶原
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羧肽酶
11目 录
O NH CH C
R1
O NH CH C
R2
O NH CH C
R3
O NH CH C
R4
胃蛋白酶
Pepsin：R1和R2＝ R1=苯丙氨酸Phe,色氨 酸Trp,酪氨酸Tyr; 亮 氨酸Leu以及其它疏水 性氨基酸水解速度较快。
2. 反应式
R’-CH-COOH NH2
R”-C-COOH O
转氨酶
R’-C-COOH
R”-CH-COOH
O
NH2
• 大多数氨基酸可参与转氨基作用，但苏氨酸、
赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。
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【生物化学】蛋白质消化吸收和氨基酸代谢
【生物化学】蛋白质消化吸收和氨基酸代谢●蛋白质的营养价值与消化、吸收1、正常成人每日蛋白质的最低生理需要量为30~50g2、必需氨基酸：苯丙氨酸，甲硫氨酸，赖氨酸，异亮氨酸，组氨酸，苏氨酸，色氨酸，缬氨酸，亮氨酸【笨蛋来一组，宿舍凄凉】蛋白质生物学价值的高低主要取决于所含必需氨基酸的数量和比例3、谷类蛋白质含赖氨酸较少含色氨酸较多，而豆类氨基酸含赖氨酸较多含色氨酸较少【谷色赖豆】4、外源性蛋白质消化成寡肽和氨基酸后被吸收：①蛋白质在胃和小肠被消化成寡肽和氨基酸：主要在小肠进行（i）蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸：胃蛋白酶（胃蛋白酶原——胃黏膜主细胞分泌）（ii）蛋白质在小肠被水解成寡肽和氨基酸：内肽酶——水解蛋白质内部的一些肽键；外肽酶——水解蛋白质末端的肽键（iii）寡肽的水解主要在小肠黏膜细胞内进行，小肠黏膜细胞内存在两种寡肽酶，氨肽酶和二肽酶②氨基酸和寡肽通过主动转运机制被吸收：至少有7种载体蛋白参与氨基酸和寡肽的吸收5、未消化吸收的蛋白质在结肠下段发生腐败：肠道细菌分解①肠道细菌通过脱羧基作用产生胺类：例如组氨酸赖氨酸、色氨酸、酪氨酸及苯丙氨酸通过脱羧基作用分别生成组胺尸胺、色胺酪胺及苯乙胺。
这些腐败产物大多具有毒性,如组胺和尸胺具有降低血压的作用,酪胺具有升高血压的作用。
这些毒性物质如果经门静脉进入体内,通常经肝代谢转化为无毒形式排出体外。
但在肝功能受损时,酪胺和苯乙胺不能在肝内及时转化,极易进入脑组织,经β-羟化酶作用,分别转化为β-羟酪胺和苯乙醇胺。
因其结构类似于儿茶酚胺,故被称为假神经递质(falseneurotransmitter)。
假神经递质增多时,可竞争性地干扰儿茶酚胺的正常功能,阻碍神经冲动传递,使大脑发生异常抑制,这可能是肝性脑病发生的原因之一②肠道细菌通过脱氨基作用产生氨：NH3转变为NH4+以铵盐形式排出，可减少NH3的吸收，这是酸性灌肠的依据●氨基酸的一般代谢●体内蛋白质分解生成氨基酸1、蛋白质以不同的速率进行降解2、真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径：蛋白质首先被蛋白酶水解成肽，然后肽被肽酶降解成游离的氨基酸①蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径被降解：主要降解细胞外来的蛋白质、膜蛋白和胞内长寿命蛋白质，不耗能②蛋白质在蛋白酶体通过ATP依赖途径被降解：需泛素参与（存在于真核细胞），蛋白酶体存在于细胞核和胞质内，主要降解异常蛋白质和短寿命蛋白质●外源性氨基酸与内源性氨基酸组成氨基酸代谢库：支链氨基酸的分解代谢主要在骨骼肌中进行●氨基酸分解代谢首先脱氨基1、氨基酸通过转氨基作用脱去氨基①转氨基作用由转氨酶催化完成：转氨基作用是在氨基转移酶的催化下,可逆地将α~氨基酸的氨基转移给α-酮酸,结果是氨基酸脱去氨基生成相应的α-酮酸,而原来的α-酮酸则转变成另一种氨基酸。
第十一章 蛋白质代谢(一)
胺的代谢
大多数胺类对动物有毒，去向： 1）随尿排出； 2）在胺氧化酶作用下可进一步氧化分解：
合成尿素
氨
新氨基酸
糖 葡萄糖或糖原
甘油三酯
脂肪
氨
磷酸丙糖
基
α-磷酸甘油
脂肪酸
酸
磷酸烯醇丙酮酸
、 丙氨酸 糖 半胱氨酸
丙酮酸
及 丝氨酸
异亮氨酸 乙酰CoA
乙酰乙酰CoA
酮体
脂 苏氨酸
亮氨酸
肪 色氨酸 代 谢
色氨酸 草酰乙酸
亮氨酸 赖氨酸
柠檬酸
酪氨酸 色氨酸 苯丙氨酸
的 联
天冬氨酸 天冬酰胺
TAC
CO2
系
延胡索酸
α-酮戊二酸
三、氨基酸的一般代谢
生物合成 蛋白质
氨基酸 脱氨 氨、α-酮酸
分解代谢 脱羧 CO2、胺能源
三大代谢
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
消化吸收
合成
组织蛋白质
分解
尿素
氨 a-酮酸
脱氨基
氨基酸代谢库
酮体 氧化供能 糖
代谢转变
脱羧基
体内合成氨基酸 (非必需aa)
其它含氮化合物( 嘌呤、嘧啶等)
胺类
（一）脱氨基作用
（一）胃内消化： 1、胃蛋白酶（pepsin): 胃蛋白酶元→胃酸( H+) → 胃蛋白酶
2、胃酶作用：
蛋白质 胃蛋白酶 小分子肽→肠道 胃酶作用于：Phe(苯丙), Tyr(酪), Trp(色).( 芳香族）
Glu(谷), Gln(谷氨酰胺).(酸性氨基酸)。
（二）小肠消化
1、来自胰腺的酶： 1）内肽酶：水解pro内部肽键。 胰蛋白酶：Lys(赖)、Arg(精)羧基端肽键；(碱性） 糜蛋白酶：Phe(苯丙)、Tyr(酪)、Trp(色)肽键(芳香族） 弹性蛋白酶：Val(缬)、Leu(亮)、Ser(丝)、Ala(丙)肽
蛋白质的吸收及氨基酸代谢(附答案)
第8章蛋白质的消化吸收与氨基酸代谢一、选择题A型题1．人体必需氨基酸是A．谷氨酸B．半胱氨酸C．天冬氨酸D．异亮氨酸E．丙氨酸2．哺乳类动物体内氨的主要代谢去路是A．合成非必需氨基酸B．合成重要的含氮化合物C．合成尿素D．合成谷氨酰胺E．合成核苷酸3．ALT(GPT)活性最高的组织是A．心肌B．骨骼肌C．脑D．肝E．肾5．1mol尿素的合成需消耗ATP摩尔数是A．2 B．3 C．1 D．5 E．66．参与尿素循环的氨基酸是A．蛋氨酸B．脯氨酸C．鸟氨酸D．丙氨酸E．谷氨酸7．γ氨基丁酸由哪种氨基酸脱羧生成A．Ala B．Val C．His D．Gln E．Glu9．氨基酸脱羧酶的辅酶中含下列哪种维生素A．维生素B1 B．维生素B2C．维生素B6D．维生素B12E．硫辛酸11．肾中产生的氨主要来自A．嘌呤核苷酸循环B．谷氨酰胺的水解C．胺的氧化D．尿素的水解E．转氨基作用12．在体内能够转变成儿茶酚胺的氨基酸是A．谷氨酸B．天冬氨酸C．组氨酸D．酪氨酸E．苏氨酸14．可提供一碳单位的氨基酸是A．色氨酸B．组氨酸C．甘氨酸D．丝氨酸E．以上都是16．苯丙酮酸尿症患者缺乏A．多巴脱羧酶B．酪氨酸羟化酶C．苯丙氨酸羟化酶D．苯丙氨酸转氨酶E．酪氨酸酶19．在体内能够生成黑色素的氨基酸是A．色氨酸B．组氨酸C．谷氨酸D．甲硫氨酸E．酪氨酸23．能促进鸟氨酸循环的氨基酸是A．甘氨酸B．丙氨酸C．天冬氨酸D．谷氨酸E．精氨酸24．苯丙氨酸和酪氨酸代谢缺陷时可引起A．苯丙酮酸尿症、蚕豆黄B．白化病、蚕豆黄C．尿黑酸尿症、蚕豆黄D．苯丙酮酸尿症、白化病E．巨幼细胞贫血、白化病31．营养充足的婴儿、孕妇、恢复期病人常保持A．氮平衡B．氮的负平衡C．氮的正平衡D．氮的总平衡E．以上都不是32．糖、脂肪酸与氨基酸三者代谢的交叉点是A．磷酸烯醇式丙酮酸B．丙酮酸C．延胡索酸D．琥珀酸E．乙酰辅酶A 33．氨由肌肉组织通过血液向肝进行转运的过程是A．三羧酸循环B．鸟氨酸循环C．丙氨酸-葡萄糖循环D．蛋氨酸循环E．γ谷氨酰基循环34．合成尿素首步反应的产物是A．鸟氨酸B．氨基甲酰磷酸C．瓜氨酸D．精氨酸E．天冬氨酸35．转氨酶的辅酶中含有的维生素是A．维生素B1B．维生素B2C．维生素B12D．维生素B6E．维生素C 36．下列哪一种不属于一碳单位A．CO2B．-CH3C．=CH2D．-CH= E．-CHO38．有关氮平衡的正确叙述是A．每日摄入的氮量少于排出的氮量，为氮负平衡B．氮总平衡多见于健康韵孕妇C．氮平衡实质上是表示每日氨基酸进出人体的量D．氮总平衡常见于儿童E．氮正平衡、氮负平衡均见于正常成人39．人体营养必需氨基酸是指A．在体内可由糖转变生成B．在体内能由其他氨基酸转变生成C．在体内不能合成，必须从食物获得D．在体内可由脂肪酸转变生成E．在体内可由固醇类物质转变生成40．关于蛋白质营养价值的错误说法是A．明胶由于缺乏色氨酸而营养价值低B．大豆与玉米的混合食物，营养价值低于每个单一组分的C．一般说来，植物蛋白的营养价值不及动物蛋白的高D．蛋白质的营养价值与其所含必需氨基酸的质和量都有关E．一个健康成人每天至少输入30～45克蛋白质才能维持氮的总平衡47．关于腐败作用叙述正确的是A．主要在大肠进行B．是细菌对蛋白质或蛋白质消化产物的作用C．主要是氨基酸脱羧基、脱氨基的分解作用D．腐败作用产生的多是有害物质E．以上都正确48．下列肠道中主要腐败产物中对人体有益无害的是A．吲哚B．腐胺C．羟胺D．维生素K E．酪胺49．下列哪种作用是人体内最有效的氨基酸脱氨基方式A．转氨基作用B．氧化脱氨基作用C．联合脱氨基作用D．核苷酸循环脱氨基作用E．脱水脱氨基作用50．可经脱氨基作用直接生成α-酮戊二酸的氨基酸是A．谷氨酸B．甘氨酸C．丝氨酸D．苏氨酸E．天冬氨酸51．经转氨作用可生成草酰乙酸的氨基酸是A．Ala B．Asp C．Glu D．Thr E．Trp52．AST活性最高的组织是A．心肌B．骨骼肌C．肝D．脑E．肾53．丙氨酸转氨酶的缩写是A．AST(GOT) B．ALT(GPT) C．SAST(SGOT)D．SALT(SGPT) E．以上都不对55．肝中能直接进行氧化脱氨基作用的氨基酸是A．天冬氨酸B．缬氨酸C．谷氨酸D．丝氨酸E．丙氨酸57．催化α-酮戊二酸和NH3生成相应含氮化合物的酶是A．谷丙转氨酶B．谷草转氨酶C．谷氨酰转肽酶D．谷氨酸脱氢酶E．谷氨酰胺合成酶58．L谷氨酸脱氢酶的辅酶是A．NAD+B．FAD C．FMN D．TPP E．CoA-SH61．与氨基酸代谢有关的途径中，下列哪项对氨基酸分解和合成都起着主要作用A．联合脱氨基作用B．嘌呤核苷酸循环C．鸟氨酸循环D．蛋氨酸循环E．葡萄糖--丙氨酸循环附：近年研考及执考试题A型题1．下列那种氨基酸体内不能合成，必需靠食物供给(2006研考)A．缬氨酸B．精氨酸C．半胱氨酸D．组氨酸E．丝氨酸2．下列氨基酸中，属于生糖兼生酮的是（2009研考）A．亮氨酸B．组氨酸C．赖氨酸D．苏氨酸4．与下列α氨基酸相应的α酮酸，何者是三羧酸循环的中间产物（1994研考）A．丙氨酸B．鸟氨酸C．缬氨酸D．赖氨酸E．谷氨酸9．脑中氨的主要解毒方式是生成（2008研考）A．尿素B．丙氨酸C．谷氨酰胺D．天冬酰胺11．在鸟氨酸循环中，直接生成尿素的中间产物是（2010研考）A．精氨酸B．瓜氨酸C．鸟氨酸D．精氨酸代琥珀酸12．通过鸟氨酸循环生成尿素时，其分子中的两个氮原子一个直接来自游离的氨，另一个直接来源于（1998研考）A．鸟氨酸B．瓜氨酸C．精氨酸D．天冬氨酸E．甘氨酸附：近年研考及执考试题14．经脱羧基作用生成γ-氨基丁酸的是（2001研考）A．酪氨酸B．半胱氨酸C．天冬氨酸D．谷氨酸E．谷氨酰胺15．体内转运一碳单位的载体是（2005研考、2001执考）A．叶酸B．生物素C．维生素B12D．四氢叶酸E．S-腺苷甲硫氨酸16．可作为一碳单位来源的氨基酸的（2013研考）A．丝氨酸B．丙氨酸C．亮氨酸D．甲硫氨酸17．下列氨基酸哪一种不能提供一碳单位（1999研考）A．甘氨酸B．丝氨酸C．组氨酸D．色氨酸E．酪氨酸18．酪氨酸在体内不能转变生成的是（2006研考）A．肾上腺素B．黑色素C．延胡索酸D．苯丙氨酸E．乙酰乙酸20．王某，5岁，偏食，瘦小。
【生物化学简明教程】第四版11章 蛋白质分解和氨基酸代谢
11 蛋白质分解和氨基酸代谢1．蛋白质在细胞内不断地降解又合成有何生物学意义?解答：细胞不停地将氨基酸合成蛋白质，并又将蛋白质降解为氨基酸。
这种看似浪费的过程对于生命活动是非常必要的。
首先可去除那些不正常的蛋白质，它们的积累对细胞有害。
其次，通过降解多余的酶和调节蛋白来调节物质在细胞中的代谢。
研究表明降解最迅速的酶都位于重要的代谢调控位点上，这样细胞才能有效地应答环境变化和代谢的需求。
另外细胞也可以蛋白质的形式贮存养分，在代谢需要时将其降解产生能量供机体需要。
2．何谓氨基酸代谢库?解答：所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量。
3．氨基酸脱氨基作用有哪几种方式?为什么说联合脱氨基作用是生物体主要的脱氨基方式?解答：氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和非氧化脱氨基作用。
生物体内L-氨基酸氧化酶活力不高，而L-谷氨酸脱氢酶的活力却很强，转氨酶虽普遍存在，但转氨酶的作用仅仅使氨基酸的氨基发生转移并不能使氨基酸真正脱去氨基。
故一般认为L-氨基酸在体内往往不是直接氧化脱去氨基，主要以联合脱氨基的方式脱氨。
详见11.2.1氨基酸的脱氨基作用。
4．试述磷酸吡哆醛在转氨基过程中的作用。
解答：转氨酶的种类虽多，但其辅酶只有一种，即吡哆醛-5'-磷酸，它是维生素B6的磷酸酯。
吡哆醛-5'-磷酸能接受氨基酸分子中的氨基而变成吡哆胺-5'-磷酸，同时氨基酸则变成α-酮酸。
吡哆胺-5'-磷酸再将其氨基转移给另一分子α-酮酸，生成另一种氨基酸，而其本身又变成吡哆醛-5'-磷酸，吡哆醛-5'-磷酸在转氨基作用中起到转移氨基的作用。
5．假如给因氨中毒导致肝昏迷的病人注射鸟氨酸、谷氨酸和抗生素，请解释注射这几种物质的用意何在?解答：人和哺乳类动物是在肝中依靠鸟氨酸循环将氨转变为无毒的尿素。
鸟氨酸作为C 和N的载体，可以促进鸟氨酸循环。
谷氨酸可以和氨生成无毒的谷氨酰胺。
氨基酸代谢
胺类 入肝（单胺氧化酶或 二胺氧化酶）
门静脉吸收
-羟化 假神经递质 (苯乙醇胺、 -羟酪胺）
胺类 相应的醛 相应的酸 解毒
脱氨生成氨 RCH（NH2）COOH RCH2COOH+NH3 NH3 C=O 2NH3+CO2 NH3
NH3
NH4+
O C-COOH R
氧化供能
转变成糖或脂类
（一）再氨基化为氨基酸
（二）转变为糖或脂
生糖氨基酸：可在体内转变成葡萄糖的氨基酸 生酮氨基酸：可在体内转变成酮体的氨基酸 生糖兼生酮氨基酸：二者皆可转变的氨基酸
类别
生糖氨基酸
氨基酸
Gly、Ser、Val、His、Arg、Cys、Pro、OHPro、 Ala、Glu、Gln、Asp、Asn、Met Leu、Lys Ile、Phe、Tyr、Thr、Trp
nucleotide
存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨 基作用方式。 在骨骼肌和心肌中，由于谷氨酸脱氢酶的活性 较低，而腺苷酸脱氨酶(adenylate deaminase)的 活性较高，故采用此方式进行脱氨基。
嘌呤核苷酸循环
转氨酶
GOT
二 ．酮酸( ketoacid)的代谢
经氨基化生成非必需氨基酸
第八章 氨基酸代谢
Metabolism of Amino Acids
本章主要内容
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节
蛋白质的营养价值 蛋白质的消化、吸收与腐败 氨基酸的一般代谢 氨的代谢 个别氨基酸代谢
代谢概况
第一节 蛋白质的营养价值
一、蛋白质的生理功能 维持、参与、供能
1. 是构成组织细胞的重要成分，维持组织细 胞的生长、更新和修补。-最重要的功能 2. 参与物质代谢及生理功能的调控。 如转运、凝血、免疫、记忆、识别等均与 蛋白质有关。 3. 氧化供能。
生物化学第八章氨基酸代谢
碱性氨基酸转运蛋白
七种转运蛋白 (transporter) 亚氨基酸转运蛋白 β氨基酸转运蛋白 二肽转运蛋白 三肽转运蛋白
目录
γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用 γ-谷氨酰基循环(γ-glutamyl cycle) ： • 谷胱甘肽对氨基酸的转运 • 谷胱甘肽再合成
目录
细胞外
细胞膜
细胞液
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
依赖ATP和泛素； 降解异常蛋白和短寿蛋白质。
目录
泛素（Ub）
76个氨基酸组成的多肽(8.5kD)
普遍存在于真核生物而得名
一级结构高度保守
目录
泛素介导的蛋白质降解过程
靶蛋白的泛素化：泛素与选择性被降解蛋白质 形成共价连接，并使其激活，包括三种酶参与 的3步反应，并消耗ATP。 泛素化蛋白质在蛋白酶体(proteasome)中降解。
要途径。
通过此种方式并未产生游离的氨。
目录
（二）氧化脱氨基作用
• 氧化脱氨基包括脱氢和水解两步反应。其 中，脱氢反应需酶催化，而水解反应则不 需酶的催化。
2H H2O R-C-COOH NH R-C-COOH + NH3 O
酶
R-CH-COOH NH2
目录
催化氧化脱氨基的酶
1. L-氨基酸氧化酶：
目录
2.氨的生成 未被吸收的氨基酸
脱氨基作用
氨
渗入肠道的尿素
尿素酶
目录
临床上用酸性灌肠降低肠道pH，NH3 转 变为NH4+以铵盐形式排出，可减少氨的吸 收，防止血氨升高。
目录
3. 其它有害物质的生成
酪氨酸 半胱氨酸 苯酚 硫化氢 吲哚
第八章蛋白质氨基酸代谢
（二）、氨基酸的吸收 ）、氨基酸的吸收
主要在小肠进行， 是一种主动转运过程， 主要在小肠进行 ， 是一种主动转运过程 ， 需由特殊载体 携带。 载体携带 需由特殊 载体 携带 。 转运氨基酸进入细 胞时，同时转运入Na 胞时，同时转运入Na+。
（三）、蛋白质在肠中的腐败 ）、蛋白质在肠中的腐败
主要在大肠中进行，是细菌对蛋白质及其消化 主要在大肠中进行， 产物的分解作用。 产物的分解作用。 腐败分解作用包括水解、氧化、还原、脱羧、 腐败分解作用包括水解、氧化、还原、脱羧、 脱氨、脱巯基等反应。可产生有毒物质， 脱氨、脱巯基等反应。可产生有毒物质，如胺 腐胺、尸胺） 酚类，吲哚类， 类（腐胺、尸胺），酚类，吲哚类，氨及硫化 氢等。 氢等。 这些有毒物质被吸收后，由肝脏进行解毒。 这些有毒物质被吸收后，由肝脏进行解毒。
一、 蛋白质的营养作用 （一）、蛋白质的生理功能 ）、蛋白质的生理功能
1. 是构成组织细胞的重要成分。 是构成组织细胞的重要成分。 参与组织细胞的更新和修补。 2. 参与组织细胞的更新和修补。 参与物质代谢及生理功能的调控。 3. 参与物质代谢及生理功能的调控。 氧化供能。 4. 氧化供能。 其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、 5. 其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、 识别等均与蛋白质有关。 识别等均与蛋白质有关。
R’-CH(NH2)COOH R”R -COCOOH
R’-COCOOH -
R”R -CH(NH2)COOH
较为重要的转氨酶有： 较为重要的转氨酶有： trans⑴ 丙氨酸氨基转移酶 （ alanine transaminase,ALT ） ， 又 称 为 谷 丙 转 氨 酶 GPT） 催化丙氨酸与α （ GPT ） 。 催化丙氨酸与 α- 酮戊二酸之 间的氨基移换反应， 为可逆反应。 间的氨基移换反应 ， 为可逆反应 。 该酶 在肝脏中活性较高， 肝脏疾病时 在肝脏中活性较高 ， 在 肝脏疾病 时 ， 可 引起血清中ALT活性明显升高。 ALT活性明显升高 引起血清中ALT活性明显升高。
蛋白质消化吸收和氨基酸代谢 学习笔记
蛋⽩质消化吸收和氨基酸代谢蛋⽩质的营养价值与消化、吸收1、正常成⼈每⽇蛋⽩质的最低⽣理需要量为30~50g2、必需氨基酸：苯丙氨酸，甲硫氨酸，赖氨酸，异亮氨酸，组氨酸，苏氨酸，⾊氨酸，缬氨酸，亮氨酸【笨蛋来⼀组，宿舍凄凉】蛋⽩质⽣物学价值的⾼低主要取决于所含必需氨基酸的数量和⽐例3、⾕类蛋⽩质含赖氨酸较少含⾊氨酸较多，⽽⾖类氨基酸含赖氨酸较多含⾊氨酸较少【⾕⾊赖⾖】4、外源性蛋⽩质消化成寡肽和氨基酸后被吸收：①蛋⽩质在胃和⼩肠被消化成寡肽和氨基酸：主要在⼩肠进⾏（i）蛋⽩质在胃中被⽔解成多肽和氨基酸：胃蛋⽩酶（胃蛋⽩酶原——胃黏膜主细胞分泌）（ii）蛋⽩质在⼩肠被⽔解成寡肽和氨基酸：内肽酶——⽔解蛋⽩质内部的⼀些肽键；外肽酶——⽔解蛋⽩质末端的肽键（iii）寡肽的⽔解主要在⼩肠黏膜细胞内进⾏，⼩肠黏膜细胞内存在两种寡肽酶，氨肽酶和⼆肽酶②氨基酸和寡肽通过主动转运机制被吸收：⾄少有7种载体蛋⽩参与氨基酸和寡肽的吸收5、未消化吸收的蛋⽩质在结肠下段发⽣腐败：肠道细菌分解①肠道细菌通过脱羧基作⽤产⽣胺类：例如组氨酸赖氨酸、⾊氨酸、酪氨酸及苯丙氨酸通过脱羧基作⽤分别⽣成组胺⼫胺、⾊胺酪胺及苯⼄胺。
这些腐败产物⼤多具有毒性,如组胺和⼫胺具有降低⾎压的作⽤,酪胺具有升⾼⾎压的作⽤。
这些毒性物质如果经⻔静脉进⼊体内,通常经肝代谢转化为⽆毒形式排出体外。
但在肝功能受损时,酪胺和苯⼄胺不能在肝内及时转化,极易进⼊脑组织,经β-羟化酶作⽤,分别转化为β-羟酪胺和苯⼄醇胺。
因其结构类似于⼉茶酚胺,故被称为假神经递质(falseneurotransmitter)。
假神经递质增多时,可竞争性地⼲扰⼉茶酚胺的正常功能,阻碍神经冲动传递,使⼤脑发⽣异常抑制,这可能是肝性脑病发⽣的原因之⼀②肠道细菌通过脱氨基作⽤产⽣氨：NH3转变为NH4+以铵盐形式排出，可减少NH3的吸收，这是酸性灌肠的依据氨基酸的⼀般代谢体内蛋⽩质分解⽣成氨基酸1、蛋⽩质以不同的速率进⾏降解2、真核细胞内蛋⽩质的降解有两条重要途径：蛋⽩质⾸先被蛋⽩酶⽔解成肽，然后肽被肽酶降解成游离的氨基酸①蛋⽩质在溶酶体通过ATP⾮依赖途径被降解：主要降解细胞外来的蛋⽩质、膜蛋⽩和胞内⻓寿命蛋⽩质，不耗能②蛋⽩质在蛋⽩酶体通过ATP依赖途径被降解：需泛素参与（存在于真核细胞），蛋⽩酶体存在于细胞核和胞质内，主要降解异常蛋⽩质和短寿命蛋⽩质外源性氨基酸与内源性氨基酸组成氨基酸代谢库：⽀链氨基酸的分解代谢主要在⻣骼肌中进⾏氨基酸分解代谢⾸先脱氨基1、氨基酸通过转氨基作⽤脱去氨基①转氨基作⽤由转氨酶催化完成：转氨基作⽤是在氨基转移酶的催化下,可逆地将α~氨基酸的氨基转移给α-酮酸,结果是氨基酸脱去氨基⽣成相应的α-酮酸,⽽原来的α-酮酸则转变成另⼀种氨基酸。
蛋白质的消化吸收
跟蛋清比起来，蛋黄的营养成分就 复杂得多
1)鸡蛋中的脂肪全部集中在蛋黄里，但大多是对人体有利的脂肪 酸，而且含有橄榄油中的主要成分油酸，对预防心脏病有益。
2)此外，维生素A、D、E、K，磷、铁等矿物质也大多在蛋黄中， 尽管铁的吸收率比较低，但对于不能吃肉的婴儿来说，就显得至关重 要。
3)同时，蛋黄中还有一种非常重要的物质卵磷脂，对大脑发育格 外关键，还有降低胆固醇的作用。
蛋白质在体内的代谢过程
1.氨基酸代谢 A、主要是合成细胞组织蛋白、血浆蛋白，
以及激素和酶等物质和原料 B、进行氧化分解释放能量，供机体利用 C、转变成糖和脂类 2.氮平衡 每日摄取的氮量与排出的氮量经常保持平衡，
这种现象称为氮平衡。
蛋白质代谢以氨基酸为核心
氮平衡
氮平衡是指摄入氮与排出氮之间的平衡关系，反映体内蛋
白质能被水解成单个氨基酸，大部分被消化成二肽、三肽
甚至更大的肽。
•
蛋白质消化的最后阶段是在小肠肠腔内由分布在肠绒
毛的肠上皮细胞完成，在通常情况下，蛋白质消化终产物 的99%都是单个氨基酸，只有极少部分以肽的形式被吸收。
消化过程图
消化过程图
蛋白质的生理需要量
最低生理需要量：35~50g 营养学会推荐的需要量：70~80g
什么食物含蛋白质高，又容易消化
• 食物中以豆类、花生、肉类、乳类、蛋类、鱼虾类含蛋白 质较高，而谷类含量较少，蔬菜水果中更少。动物性蛋白 质比植物性蛋白质营养价值高。在植物性食物中，米、面 粉所含蛋白质缺少赖氨酸，豆类蛋白质则缺少蛋氨酸和胱 氨酸，故食混合性食物可互相取长补短，大大提高混合蛋 白质的利用率，若再适量补充动物性蛋白质，可大大提高 膳食中蛋白质的营养价值。
• 虽然人乳、牛乳、鸡蛋中的蛋白质含量较低，但它们所含 的必需氨基酸量基本上与人体相符，所以营养价值较高， 是膳食中最好的食品。
蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
蛋白质的营养价值～
01
必需AA种类 必需AA含量 必需AA的比例
02
具有与人体需求相符的AA组成，其被消化后在体内被利用的程度越高，营养价值越高。
03
食物蛋白质的互补作用
必需氨基酸相互补充 将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，互相补充必需氨基酸的种类和数量，以提高其营养价值的作用
（二）联合脱氨基作用
04
01
03
02
*
2、转氨偶联AMP循环脱氨作用
存在于骨骼肌、心肌、肝脏、脑组织
α-氨基酸
α-酮戊二酸
α-酮酸
L-谷氨酸
天冬氨酸
草酰乙酸
腺苷酸代琥珀酸
延胡索酸
AMP
IMP
NH3
*
三 氨的转运
*
（一）谷氨酰胺
谷氨酰胺也是合成反应的氨基供体
谷氨酰胺向肝肾运输无毒的氨
谷氨酰胺合成酶广泛存在
氨基酸代谢库
食物蛋白质
消化吸收
组织 蛋白质
分解
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
α-酮酸
脱氨基作用
酮体
氧化供能
糖
胺类
脱羧基作用
氨
尿素
代谢转变
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
合成
*
一、氨基酸的转氨基作用
一种氨基酸的α-氨基经转氨酶催化转移给α-酮酸的作用；原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸则形成相应的氨基酸。催化转氨基作用的酶为转氨酶。
*
（二）丙氨酸-葡萄糖循环
*
四、尿素的合成(urea cycle 鸟氨酸循环 )
蛋白质—蛋白质与氨基酸的代谢(食品生物化学课件)
➢ 新生肽在信号肽的导引下定向送往细胞的各个部 分，以行使各自的生物功能，在这种定向输送过 程中，信号肽被信号肽酶水解。
1.消化
➢ 蛋白质的消化开始于胃(胃蛋白酶)，主要在小肠中进行消 化(糜蛋白酶原和胰蛋白酶原，羧肽酶原A和B等，由胰腺 分泌) 。
➢ 酶作用具有专一性，消化道蛋白酶作用同样具有专一性 ， 特定的蛋白酶分解特定的肽键。
2.吸收
消化道内的物质透过粘膜进入血液或淋巴的过程称为吸收。 食物蛋白质消化后形成的游离氨基酸和小肽通过肠粘膜的 刷状缘细胞吸收后，其小肽多在肠细胞中被水解，氨基酸 则通过门静脉被输送到肝。肝脏是氨基酸进行各种代谢变 化的重要器官。
2、蛋白质合成后的修饰
当合成蛋白质时，20种不同的胺基酸会合并成为蛋白 质。胺基酸的翻译后修饰会附在蛋白质其他的生物化 学官能团（如醋酸盐、磷酸盐、不同的脂类及碳水化 合物）、改变胺基酸的化学性质，或是造成结构的改 变（如建立双硫键），来扩阔蛋白质的功能。
方式： 1.酶可以从蛋白质的N末 端移除氨基酸，或从中间 将肽链剪开； 2.磷酸化。
酶类
端)，生成氨基酸
酸＋肽
二肽水解酶类
二肽基肽水解 酶类
水解二肽
作用于多肽链的氨基端，生成二 肽
二肽＋H2O→2氨基酸 二肽基多肽＋H2O→ 二肽+多肽
肽基二肽水解 作用于多肽链的羧基末端(C-末
酶类
端)，生成二肽
多肽基二肽＋H2O→ 多肽＋二肽
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氮的负平衡：摄入氮量 < 排出氮量（饥饿、严重烧伤、出血及消耗性疾病患者）
（二）蛋白质的生理需要量
正常成人每日蛋白质的最低生理需要量为30～50g 我国营养学会推荐成人每日蛋白质的需要量为80g
二、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值
（一）营养必需氨基酸（essential amino acid）
1. 体内需要而不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 2. 9种：亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、 色氨酸、组氨酸 3. 其余11种为营养非必需氨基酸
第八章
蛋白质消化吸收和氨基酸代谢
（Digestion, Absorption of Proteins and Metabolism of Amino Acids）
第一节 蛋白质的营养价值与消化、吸收
第二节 氨基酸的一般代谢
第三节 氨的代谢
第四节 个别氨基酸的代谢
重点难点
掌握 1. 营养必需氨基酸 2. 脱氨基作用及重要的转氨酶 3. 氨在血液中的转运形式及尿素的合成 4. 一碳单位 5. 含硫氨基酸代谢
转氨酶
• 丙氨酸氨基转移酶（ ALT） 又称为谷丙转氨酶（GPT） 在肝中活性较高 肝疾病时，血清ALT活性明显升高
COOH (CH2)2 CHNH2 + COOH
谷氨酸
CH3
ALT
C=O COOH
丙酮酸
COOH CH3 (CH2)2 CHNH2 C=O + COOH COOH
α -酮戊二酸
丙氨酸
泛素释放
识别
去折叠 打开 水解
• 26S蛋白质复合物 • 由核心颗粒和调节颗粒组成
降解产物释放
蛋白酶体示意图
（3）泛素化 • 泛素与被降解蛋白质形成共价连接 • 依赖ATP和三种酶
泛素介导的蛋白质降解过程：
二、外源性氨基酸与内源性氨基酸组成氨基酸代谢库
（一）氨基酸代谢库（aminoacid metabolic pool）
羟化
酪氨酸 酪胺
羟化
苯乙醇胺
β-羟酪胺
（二）脱氨基作用产生氨
未被吸收的氨基酸 渗入肠道的尿素
脱氨基作用 尿素酶Fra bibliotek氨 (ammonia)
降低肠道pH，NH3转变为NH4+以胺盐形式排出，可减少氨的吸收，这是酸性灌肠的依
据。
（三）腐败作用产生其他有害物质
酪氨酸
半胱氨酸 色氨酸
苯酚
硫化氢 吲哚
正常情况下，上述有害物质大部分随粪便排出，只有小部分被吸收， 经肝的代谢转变而解毒，故不会发生中毒现象。
胃蛋白酶原 胃酸、胃蛋白酶 胃蛋白酶
• 胃蛋白酶：最适pH为1.5～2.5
对肽键作用的特异性较差，水解产物主要为多肽及少量氨基酸 具有凝乳作用
2. 蛋白质在小肠被水解成寡肽和氨基酸： • 胰酶及其作用 内肽酶：特异水解蛋白质内部的肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶 外肽酶：自肽链末段开始，每次水解脱去一个氨基酸，如羧肽酶 • 小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用 氨肽酶 二肽酶
糖 氨 基 酸 ︑ 糖 及 脂 肪 代 谢 的 联 系
葡萄糖或糖原 磷酸丙糖 PEP
甘油三酯
脂肪
脂肪酸
α -磷酸甘油
丙氨酸 半胱氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸
丙酮酸
异亮氨酸 亮氨酸 色氨酸
乙酰CoA
乙酰乙酰CoA
亮氨酸 赖氨酸 酪氨酸 色氨酸 苯丙氨酸 苏氨酸 CO2
酮体
草酰乙酸
天冬氨酸 天冬酰胺
柠檬酸
氨肽酶
内肽酶
羧肽酶
二肽酶
氨基酸 + 氨基酸
蛋白酶原的活化
胰蛋白酶原
肠激酶
胰蛋白酶
糜蛋白酶原
糜蛋白酶 羧肽酶原
弹性蛋白酶原 羧肽酶
弹性蛋白酶
（二）氨基酸和寡肽通过主动转运机制被吸收
1. 吸收部位：主要在小肠 2. 吸收形式：氨基酸、寡肽 3. 吸收机制：主动转运 转运蛋白的类型：
中性氨基酸转运蛋白 酸性氨基酸转运蛋白 碱性氨基酸转运蛋白 亚氨基酸转运蛋白 β-氨基酸转运蛋白 二肽转运蛋白 三肽转运蛋白
一、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述
（一）氮平衡（nitrogen balance）
1. 摄入氮（食物的含氮量）与排出氮（尿与粪的含氮量）之间的关系 2. 氮平衡的意义：可以反映体内蛋白质合成与分解代谢的概况
氮的总平衡：摄入氮量 = 排出氮量（正常成人） 氮的正平衡：摄入氮量 > 排出氮量（儿童、孕妇、恢复期病人等）
生糖兼生酮氨基酸
生糖氨基酸
异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、苏氨酸(2e: Ile, Phe 3T: Tyr, Thr, Trp)
甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、半胱氨酸、脯氨酸、 丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸
第三节
第三节 氨的代谢
（Metabolism of Ammonia）
体内蛋白质具有多方面的重要功能
（一）蛋白质维持细胞组织的生长、更新和修补 （二）蛋白质参与体内多种重要的生理活动 催化（酶）、免疫（抗原及抗体）、运动（肌肉）、物质转运（载体）、 凝血（凝血系统）等。 （三）蛋白质可作为能源物质氧化供能 每克蛋白质在体内氧化分解可释放17.19KJ (4.1 KCal)的能量，人体每日18% 能量由蛋白质提供。
肠道 氨基酸
Na+
Na+
氨基酸-Na+ 载体蛋白 细胞膜 小肠黏膜细胞内 氨基酸 Na+ ATP
钠泵
ADP + Pi
氨基酸转运蛋白
四、未消化吸收的蛋白质在结肠下段发生腐败
腐败作用（putrefaction）
• 未被消化的蛋白质及未被吸收的消化产物在结肠下部受到肠道细菌的分解 • 腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等
（一）氨基酸通过转氨基作用脱去氨基
1. 转氨基作用由转氨酶催化完成 • 转氨基作用：在转氨酶（ transaminase ）的作用下， 某一氨基酸去掉α -氨基生成相应的α -酮酸，而另一种 α -酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。 • 转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式， 也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。
α -酮酸 谷氨酸
NH3+NADH+H+ L-谷氨酸脱氢酶 H2O+NAD+
（三）氨基酸通过氨基酸氧化酶催化脱去氨基
• L-氨基酸氧化酶催化 • 辅基是FMN或FAD
H2O2 FMN O2
FMNH2
+H2O
NH4+ R
R
四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解
（一）α -酮酸可彻底氧化分解并提供能量 一般在下列3种代谢状况下，氨基酸才氧化降解： ①细胞的蛋白质进行正常的合成和降解时，蛋白质合成并不需要蛋白质降解释 放出的某些氨基酸，这些氨基酸会进行氧化分解。 ②食品富含蛋白质，消化产生的氨基酸超过了蛋白质合成的需要，由于氨基酸 不能在体内储存，过量的氨基酸在体内被氧化降解。 ③机体处于饥饿状态或未控制的糖尿病状态时，机体不能利用或不能合适地利 用糖作为能源，细胞的蛋白质被用做重要的能源。
（二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径
1. 溶酶体：ATP非依赖途径
• 组织蛋白酶负责降解 • 降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白 2. 蛋白酶体：ATP依赖的泛素途径
• 依赖泛素 • 蛋白酶体负责降解 • 降解异常蛋白和短寿命蛋白
依赖泛素的蛋白酶体降解过程
（1）泛素（ubiquitin） • 76个氨基酸残基组成的小分子蛋白 • 普遍存在于真核生物 （ 2 ）蛋白酶体 （ proteasome ）
氨基酸分解代谢的中间产物主要有3类：
丙酮酸
可进入线粒体氧化产生乙酰CoA，进入三羧酸循环而彻底氧化
酮体 可直接分解产生乙酰CoA或乙酰乙酰CoA
三羧酸循环的中间产物
通过三羧酸循环中的反应转变成苹果酸，运输到线粒体外，在胞质内 依次转变成草酰乙酸、磷酸烯醇式丙酮酸、丙酮酸，然后进入线粒体彻 底氧化
（二）蛋白质的营养价值（nutrition value）
蛋白质的营养价值主要取决于必需氨基酸的种类和比例
（三）食物蛋白质的互补作用
营养价值较低的蛋白质混合食用，使必需氨基酸互相补充从而提高营养价值
三、外源性蛋白质消化成寡肽和氨基酸后被吸收
（一）蛋白质在胃和小肠被消化成寡肽和氨基酸
1. 蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸： • 胃蛋白酶原的活化
NAD(P)H+H+
NH C COOH (CH2)2 COOH
H2O
O C COOH
+
NH3
L-谷氨酸
(CH2)2 COOH
α -酮戊二酸
2. 转氨脱氨作用（transdeamination）
• • • • 转氨基作用与L-谷氨酸的氧化脱氨基作用偶联进行 转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶协同作用 α -酮戊二酸 氨基酸 又称为联合脱氨基作用 转氨酶 主要在肝、肾组织进行
天冬氨酸
正常人各组织中ALT及AST 活性 (单位/克湿组织) 组织 ALT AST 组织 ALT AST
肝
肾 心 骨骼肌
44000 142000
19000 7100 4800 91000 156000 99000
胰腺
脾 肺 血清
2000 28000
1200 700 16 14000 10000 20
二、氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运
（一）氨通过丙氨酸-葡萄糖循环从骨骼肌运往肝
肌肉 葡 蛋白质 萄 糖 氨基酸 NH3 谷氨酸 糖 酵 解