抗体结构与分类

抗体结构与分类
大多数哺乳动物的抗体基本结构是一个由四条多肽链（二硫键连接的二条重链和二条轻链）组成的糖基化蛋白，分子量约150，
000Da。

轻链的分子量约25，000Da，由二个结构域组成，一个可变区VL 和一个恒定区CL。

轻链有κ和λ两种类型，人的L 链中κ型占60％，λ型占40％；小鼠L 链中κ型和λ型分别为95％和5％。

一个抗体分子中的L 链只有一种类型。

重链分子量约50，000Da，有恒定区和可变区组成。

轻链和重链有很
多相似氨基酸序列构成的同源区。

这些同源区有110 个氨基酸，称
为免疫球蛋白结构域。

重链包括可变区VH 和3～4 个恒定区，CH1, CH2, CH3,和CH4（依抗体类型不同）。

CH1 和CH2 之间有一个铰链区，使得Y 型抗体分子的两个Fab 臂具有灵活性，以结合固定距离
的两个抗原决定簇。

重链也决定抗体分子的功能活性。

依据重链不同，抗体分子分为IgG, IgA, IgM, IgE 和 IgD，对应的重链分别为, , μ, 和。

IgD, IgE, 和 IgG 通常以单体存在，IgA 有单体和二聚体两种形式，IgM 以五
聚体存在，由二硫键连接。

IgG 依产生物种不同又分为四个轻微差
异的亚型，称为同型。

蛋白水解酶水解IgG 形成有特定生物特性的固定片段，有助于IgG 结构和功能的研究。

胃蛋白酶作用于IgG 分子，产生F(ab')2
片段，包括铰链区连接的两个Fab 区。

F(ab')2 分子是二价的，可
作用于抗原。

木瓜蛋白酶水解IgG 时作用在CH1 和CH2 之间的铰链区，产生两
个单独的Fab 片段和一个Fc 片段。

Fab 有抗原结合活性，Fc 则没有。

Fc 是糖基化的片段，具有很多效应功能（如结合补体、结合巨
噬细胞和单核细胞的细胞受体等），也可用于划分抗体类型。

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